2009年博士研究生生化与分子生物学考试大纲(华中科技大学)
2009年博士研究生生化与分子生物学考试大纲（华中科技大学）
第一部分考试说明
一、考试性质
生化与分子生物学是华中科技大学生命科学与技术学院生化与分子生物学等相关专业博士研究生入学考试的专业基础课。生化与分子生物学入学考试在考查考生基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的试验设计和综合分析问题的能力。考生应能准确地掌握生化与分子生物学的理论知识和实验方法；并对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识有所了解。它的评价标准是高等学校优秀毕业生所能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者有较好的生物学理论实验基础。
考试对象为参加2009年全国博士研究生入学考试的准考考生。
二、评价目标
生化与分子生物学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的试验设计能力，综合分析问题的能力。考生应能：
1、准确地再现生化与分子生物学方面的基础知识。
2、掌握基本的生化与分子生物学实验方法。
3、运用有关知识，解释和设计实验论证某种生化与分子生物学实验现象。
4、对近期国内外有关生化与分子生物学杰出成果及前沿知识应有所了解。
5、准确、恰当地使用本学科的专业术语，文字通顺，层次清楚，有论有据，合乎逻辑地表达。
三、考试形式与试卷结构
1、答卷方式：闭卷，笔试。
2、答题时间：180分钟
3、各部分内容的考查比例（满分为100分）
基础知识约60%
综合能力约40%
4、题型比例
名词解释约20-30%
简答题约20-30%
试验设计、分析论述约40-60%
5、参考书目
朱玉贤、李毅编著,《现代分子生物学》（北京：高等教育出版社，2002年7月第2版）
王镜岩、朱圣庚、徐长法主编,《生物化学》（面向21世纪课程教材。北京：高等教育出版社，2002年8月第3版，上下两册）
第二部分考查要点
一、生物化学
（一）糖类
1、糖的分类、构型与构象
2、重要的单糖、寡糖、多糖、糖蛋白和蛋白聚糖的特性
（二）脂质
1、脂酰甘油类，重要的饱和与不饱和脂肪酸及其特点；甘油三酯；氢化；碘值
2、磷脂类，甘油磷脂，鞘氨醇，神经酰胺
3、萜类和类固醇及前列腺素，胆固醇，各种固醇的来源与转化关系，前列腺素
4、脂蛋白及其分类
（三）氨基酸
1、常见的20种氨基酸的分类
2、氨基酸的旋光性，氨基酸的酸碱性，氨基酸的化学反应
3、氨基酸的分析分离方法
（四）蛋白质的共价结构
1、蛋白质的共价结构（肽和肽键的结构，氨基酸测序，N端和C端氨基酸残基测序的各种方法，蛋白酶，肽段的氨基酸序列测定方法，二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成）
2、蛋白质的氨基酸序列和生物功能
（五）蛋白质的三维结构
1、蛋白质构象的研究方法
2、蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质（构型与构象，多肽链肽键的二面角，二级结构的基本类型，超二级结构，常见的纤维蛋白质）
3、三级结构和四级结构（球状蛋白质三维结构的特征，亚基缔合和四级结构）
（六）蛋白质结构和功能的关系
1、肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理
2、免疫球蛋白，免疫系统的识别，免疫球蛋白的结构和类别
（七）蛋白质的分离、纯化和表征
1、如何确定蛋白质分子的大小和形状
2、蛋白质的胶体性质和沉淀性质
3、蛋白质分离纯化的原则和方法以及含量和纯度的测定
（八）酶通论
1、酶是生物催化剂，酶作为生物催化剂的特性，酶的化学本质，辅酶
2、酶的分类和命名
3、酶的活力测定和分离纯化
4、核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶及诱导酶
（九）酶促反应动力学
1、酶促反应的动力学（米氏学说，米氏常数，双倒数作图法，多种底物反应的不同机理，抑制剂对酶反应的影响）
2、酶的抑制作用
3、酶反应的影响因素
（十）酶的作用机制和酶的调节
1、酶的活性中心及其作用原理（酶的专一性，酶的活性中心，影响酶催化效率的因素）
2、酶活性的调节控制和调节酶（别构效应、序变模型、齐变模型、胰蛋白酶）
（十一）维生素与辅酶
1、维生素的概念，和辅酶的关系
2、脂溶性维生素和水溶性维生素（维生素A在视觉中的作用，维生素D与固醇，维生素C与坏血病，维生素B2与FMN、FAD，泛酸，叶酸，生物素，维生素B6，维生素B族与辅酶。）
3、辅酶的金属离子
（十二）核酸通论
1、核酸的早期研究和双螺旋结构模型
2、核酸的种类、分布和生物学功能
3、核苷酸的组成、碱基分子式
4、脱氧核糖核酸的组成
5、RNA的结构、类型，tRNA的三级结构，真核生物mRNA结构特点，rRNA 的分类
（十三）核酸的结构
核苷酸、DNA的结构、RNA的高级结构
（十四）核酸的物理化学性质
1、核酸的水解
2、核酸的酸碱性质
3、核酸的变性、复性和杂交
（十五）核酸的研究方法
1、核酸的分离、提纯和定量测定
2、核酸的凝胶电泳
3、PCR
（十六）抗生素
1、抗生素的耐药性、抗性机理，肽聚糖的结构
2、几种重要的抗生素及其医疗特性
3、抗生素在农业中的应用
4、细菌耐药性的生化机制
（十七）激素
1、激素的概念，肾上腺素，cAMP与G蛋白，肾上腺素、cAMP与G蛋白相互作用的机理，级联放大作用
2、含氮激素，磷酸肌醇级联放大作用，螺旋区－泡区－螺旋区结构与钙调蛋白，脂肪族激素
3、植物激素
4、昆虫激素
（十八）生物膜的组成与结构
生物膜的组成、性质、分子结构
（十九）代谢总论
1、能量代谢重要性
2、辅酶Ⅰ、辅酶Ⅱ、辅酶A
3、代谢常见的有机反应机制
4、新陈代谢的研究方法
（二十）生物能学
1、内能、焓、热力学第一定律、第二定律
2、化学反应自由能的变化及意义
3、ATP在能量转运中的地位及作用
（二十一）生物膜与物质运输
小分子和生物大分子的运输的基本知识
（二十二）糖酵解作用
1、定义及过程
2、反应阶段及能量变换的计算
3、丙酮酸的去路
4、过程的调节及其他糖进入糖酵解的途径
（二十三）柠檬酸循环
1、柠檬酸循环的过程、作用和地位
2、其反应机制、调控和化学总结算
3、该循环的双重作用
（二十四）生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用
1、电子传递过程、氧化呼吸链概念及组成
2、氧化磷酸化的作用机制及葡萄糖彻底氧化的总结算
（二十五）戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
1、戊糖磷酸途径的主要反应、反应速度的调控及该途径的生物学意义
2、葡糖异生作用途径、能量消耗意义和调节
3、乙醛酸途径
（二十六）糖原的分解和生物合成
1、糖原的生物学意义
2、糖原降解和生物合成的基本知识
（二十七）光合作用
光合磷酸化、Calvin循环、C4途径
（二十八）脂肪酸的分解代谢
1、脂肪酸的氧化与调节、不饱和酸的氧化
2、酮体
3、磷脂、鞘脂类、甾醇的代谢
（二十九）脂类的生物合成
贮存脂肪和脂类的合成
（三十）蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
1、蛋白质的降解和氨基酸分解代谢
2、尿素循环
3、氨基酸碳骨架的氧化途径
4、生糖氨基酸和生酮氨基酸
5、重要的氨基酸衍生物
6、氨基酸代谢缺陷症
（三十一）氨基酸及其重要衍生物的生物合成
1、氨基酸生物合成的基本途径
2、重要氨基酸衍生物的了解
（三十二）生物固氮
1、生物固氮的研究意义
2、生物固氮的基因工程
（三十三）核酸的降解和核苷酸代谢
1、核酸和核苷酸的分解代谢
2、核苷酸的生物合成
3、辅酶核苷酸的生物合成
（三十四）细胞代谢与基因表达调控
1、糖、脂类、蛋白质和氨基酸代谢的相互关系图、主要营养物的代谢图、动物细胞中物质代谢的联系图
2、基因表达的调节
（三十五）基因工程及蛋白质工程
1、基因的合成
2、克隆基因的表达
3、蛋白质工程
4、基因工程的应用和展望
二、分子生物学
（一）染色体与DNA
1、染色体、DNA的结构、原核与真核DNA的复制特点
2、DNA的修复、DNA的转座机制及遗传学效应
（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA
1、RNA的转录、启动子与转录起始
2、原核生物与真核生物mRNA的特征比较、
3、终止和抗终止
4、内含子的剪接、编辑及化学修饰
（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质
1、遗传密码的性质、
2、tRNA、核糖体
3、蛋白质合成的生物学机制
4、蛋白质运转机制
（四）分子生物学研究方法
1、重组DNA技术发展史上的重大事件
2、DNA操作技术、基因克隆的主要载体系统、基因的分离和鉴定（五）基因的表达与调控（上）——原核基因表达调控模式
1、原核基因表达调控总论
2、乳糖操纵子与负控诱导系统、色氨酸操纵子与负控阻遏系统
3、半乳糖操纵子、阿拉伯糖操纵子
4、根瘤概念
5、转录后调控
（六）基因的表达与调控（上）——真核基因表达调控的一般规律
1、真核生物基因的基因结构、转录活性及转录
2、真核基因转录调控的主要模式
3、其他水平上的基因调控
（七）疾病与人类健康
1、癌基因的分类
2、HIV病毒基本知识及预防、肝炎病毒粒子结构
3、基因治疗
（八）基因与发育
1、抗体分子结构
2、Ig基因重排
（九）基因组与比较基因组学
1、人类基因组计划
2、DNA的鸟枪法序列分析技术
3、比较基因组学及功能基因组学研究
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
生物化学基本概念
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
2018年自考医学类生物化学试题及答案
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/3318987942.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
华中科技大学2003级五年制2002级德医专业生物化学期末考试试题A
华中科技大学2003级五年制2002级德医专业生物化学期末考试试题A 华中科技大学2003级五年制、2002级德医专业生物化学试卷（A） 班级：学号：姓名： 一、选择题 （一）单选题（从四个备选答案中选出一个最佳答案，并在答卷纸上把相应的英文字母涂黑。 每小题0.5分，共20分。） 1.下列描述血红蛋白概念正确的是： A. 血红蛋白氧解离曲线为S形 B. 血红蛋白不属于变构蛋白 C. 1个血红蛋白可与1个氧分子可逆结合 D. 血红蛋白是单亚基球蛋白 2.有关蛋白质三级结构的描述，错误的是： A. 具有三级结构的多肽链都有生物学活性 B. 亲水基团多位于三级结构的表面 C. 三级结构的稳定性由次级键维持 D. 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构 3.常出现于肽链转角结构中的氨基酸为： A. 半胱氨酸 B. 脯氨酸 C. 丙氨酸 D. 谷氨酸 4.核酸对紫外线的吸收是由哪一种结构产生的 A. 碱基 B. 核糖 C. 磷酸 D. 脱氧核糖 5.含有稀有碱基比例较多的核酸是： A. rRNA B. 线粒体DNA C. tRNA D. mRNA 6.磺胺类药物的类似物是： A. 四氢叶酸 B. 二氢叶酸 C. 对氨基苯甲酸 D. 叶酸
7.已知某种酶的K m值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度 的80%时底物浓度应是多少？ A. 0.04mol/L B. 0.05mol/L C. 0.1mol/L D. 0.2mol/L 8.在血糖偏低时，大脑仍可摄取葡萄糖而肝脏则不能，其原因是： A. 胰岛素的作用 B. 己糖激酶的K m低 C. 葡萄糖激酶的K m低 D. 血脑屏障在血糖低时不起作用 9.下列哪种物质缺乏可引起血液丙酮酸含量升高？ A. 硫胺素 B. 叶酸 C. 吡哆醛 D. 维生素B12 10.在糖酵解过程中，下列哪个酶催化的反应是不可逆的？ A. 醛缩酶 B. 烯醇化酶 C. 丙酮酸激酶 D. 磷酸甘油酸激酶 11.下列哪种糖代谢途径既不生成ATP或UTP也不消耗ATP或UTP？ A. 糖酵解 B. 糖原合成 C. 糖异生 D. 糖原分解 12.不能使甘油磷酸化的组织器官是： A. 肝脏 B. 肾脏 C. 小肠 D. 脂肪组织 13.脂酸合成的限速酶是： A. HMG-CoA合成酶 B. HMG-CoA还原酶 C. 乙酰CoA羧化酶 D. 肉碱脂酰转移酶 14.合成前列腺素的前体是： A. 软脂酸 B. 硬脂酸 C. 亚油酸 D. 花生四烯酸 15.脂蛋白脂肪酶的激活剂是： A. apoAI B. apoB100 C. apoCⅡ D. apoE 16.脂肪酸β-氧化、酮体生成及胆固醇合成的共同中间产物是：
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学与分子生物学问答题
机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？ 血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分） 糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分） 氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分） 胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。 老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么 这个问题很重要。 肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。 下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程 （1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。 （2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。 （3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程 答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
生化和分子生物学
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
02634生物化学(二)大纲
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
华中科技大学2017年《细胞生物学》考试大纲
华中科技大学2017年《细胞生物学》考试大纲 一、考试性质 《细胞生物学》入学考试是为华中科技大学生命科学与技术学院招收生物化工、微生物、生物物理等专业的硕士研究生而设置的。细胞生物学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的综合分析问题的能力。考生应能：准确地掌握细胞生物学方面的基础知识和实验方法；对近期国内外有关细胞生物学杰出成果应有所了解。 考试的对象为报考我校硕士研究生入学考试的准考考生。 二、评价目标 细胞生物学入学考试在考查基本知识、基本理论的基础上，注重考查考生的综合分析问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1.答卷方式：闭卷，笔试。 2.答题时间：180分钟 3.各部分内容的考试比例（满分为150分）：基础知识约60%，综合约40% 4.题型比例 名词解释约20％ 填空题约10％ 简答题约40％ 分析论述约30％ 四．考查要点 1.绪论 细胞生物学的主要研究内容，当前细胞生物学研究的总趋势与重点领域。 2.细胞的统一性与多样性 细胞的基本概念、特征、原核细胞与古核细胞、真核细胞基本知识概要及其异同点。 3.细胞生物学研究方法 光学、电子显微镜的应用、细胞及其组分的分析方法、细胞培养、细胞融合、模式生物与功能基因组的研究方法。 4.细胞质膜 细胞膜的基本组成成分、特点，细胞膜的基本功能。 5.物质的跨膜运输 物质跨膜运输的主要方式，各种运输的基本过程。膜运输导致的电位变化。胞吞与胞吐的方式。 6.线粒体和叶绿体。 线粒体和叶绿体的结构、功能（氧化磷酸化与光合作用），线粒体和叶绿体是半自性细胞器，线粒体和叶绿体的来源。 7.细胞质基质与细胞内膜系统 细胞质基质基本知识，内质网、高尔基复合体的基本结构以及功能。溶酶体与过氧化物酶体的结构特点，形成、功能。 8.蛋白质分选与膜泡运输 信号假说与蛋白质分选信号。蛋白质分选的基本途径与类型。膜泡运输的方式。 9.细胞信号转导 细胞通讯与细胞识别的基本知识，信号传递的类型及其作用机制。细胞内受体介导的信号传递、细胞
2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
2011华中科技大学环境微生物学考研试题及答案
2011环境微生物学考研试题及答案 判断题 1原噬菌体是整合在宿主DNA上的DNA片段,它不能独立进行繁殖。( ) 2细菌的异常形态是细菌的固有特征。（） 3真核微生物比原核微生物更能在高温下生长。（） 4芽孢是芽孢细菌的繁殖器官。（） 5光合细菌和蓝细菌都是产氧的光能营养型微生物。( ) 6用来固化细菌培养基的多糖是琼脂。( ) 7微生物生长的衰亡期，细胞死亡速率超过细胞分裂速率。( ) 8碱基腺嘌呤、鸟嘌呤和胞嘧啶存在于RNA或DNA，但只RNA中有胸腺嘧啶。( ) 9真菌最适的生长条件是有点碱性的。( ) 10凡是影响微生物生长速率的营养成分均称为生长限制因子。( ) 选择题 1．大部分微生物___。 (a）是原生动物(b）帮助改善生活质量 (c)生活在海洋的底层(d)发现于外层空间 2.噬菌体是一种感染____的病毒。 （a）酵母菌（b）霉菌 （c）放线菌和细菌（d）原生动物 3.G＋菌由溶菌酶处理后所得到的缺壁细胞是___ （a）支原体(b)L型细菌(c)原生质体(d)原生质球 4.下列微生物中，______属于革兰氏阴性菌 （a）大肠杆菌(b)金黄葡萄球菌(c)巨大芽孢杆菌(d).肺炎双球菌 5.下列能产游动孢子的霉菌是____。 （a）腐霉(b)毛霉 (c)赤霉(d)青霉 6.硝酸细菌依靠____方式产能。 （a）发酵作用(b)有氧呼吸(c)无氧呼吸(d)光合磷酸化 7.酵母菌适宜的生长pH值为____ (a)5.0-6.0(b)3.0-4.0(c)8.0-9.0(d)7.0-7.5 8.进人三羧酸循环进一步代谢的化学底物是____。
(a)乙醇(b)丙酮酸（c）乙酰CoA(d)三磷酸腺苷 9.称为微好氧菌的那些细菌能___生长。 (a）在高浓度盐中(b)在低浓度氧中 （c）没有ATP或葡萄糖（d）只在有病毒时 10.深层穿刺接种细菌到试管固体培养基中____。 (a)提供厌氧菌生长条件（b）除去代谢废物的一个机会 (c)增加氧气(d)增加钾和钠离子的数目 11.微生物分批培养时，在延迟期_____ (a)微生物的代谢机能非常不活跃(b)菌体体积增大 (c)菌体体积不变(d)菌体体积减小 12.下面所有特征皆适用于胞嘧啶和胸腺嘧啶，除了___之外。 (a)两者皆为含氮碱基(b)两者皆为嘧啶分子 （c）两者皆可在RNA中发现（d）两者皆可在DNA中发现 13.研究不同微生物群落及其环境之间的关系的是____。 (a)微生物进化（b）微生物生理学 （c）微生物生态学（d）微生物生物化学微生物学 14.发生在土壤中的氨化过程的主要产物是____。 (a)尿素（b）氨基酸（c）蛋白质（d）氨 15.在正进行代谢的细胞中合成蛋白质，下面的因子是需要的，除了____之外。 (a)ATP分子(b)酶(c)信使RNA分子(d)脂肪酸分子 16.下列能产子囊孢子的霉菌是____。 (a)．毛霉和根霉(b)．青霉和曲霉 (c)．赤霉和脉孢霉(d)．木霉和腐霉 17.适合细菌生长的C/N比为____ (a)5：1(b)25：1(c)40：1(d)80：1 18.自然发生说的理论认为_____。 （a）微生物来自无生命的物质（b）大动物中发现有系统发育 （c）人类是从类人猿进化的（d）病毒是从细菌退化的 19.实验室常用的培养细菌的培养基是____。 (a)牛肉膏蛋白胨培养基(b)马铃薯培养基 (c)高氏一号培养基(d)麦芽汁培养基 20.放线菌具吸收营养和排泄代谢产物功能的菌丝是____.