生物化学重点总结

生物化学重点总结
生物化学重点总结

第一章蛋白质的结构与功能

一、名词解释

肽键:一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。等电点:蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列顺序。

三、填空题

1,组成体内蛋白质的氨基酸有20种,根据氨基酸侧链(R)的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸;②极性中性侧链氨基酸:;③碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸;④酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸。

3,紫外吸收法(280 nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸,苯丙氨酸,或酪氨酸。

5,蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键

第二章核酸的结构与功能

一、名词解释

DNA的一级结构:核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。

DNA双螺旋结构:两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。

三、填空题

1,核酸可分为DNA 和RNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位,后者主要存在于细胞的细胞质部位

2,构成核酸的基本单位是核苷酸,由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成

6,RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤,尿嘧啶和胞嘧啶

7,DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶

四、简答题

1,DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同?

DNA RNA

一级结构相同点1,以单链核苷酸作为基本结构单位

2,单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接

3,都有腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶

一级结构不同点:

1,基本结构单位2,核苷酸残基数目3,碱基

4,碱基互补脱氧核苷酸

几千到几千万

胸腺嘧啶

A=T,G≡C

核苷酸

几十到几千

尿嘧啶

A=U,G≡C

二级结构不同点:双链

右手螺旋单链

茎环结构

4,叙述DNA双螺旋结构模式的要点。

DNA双螺旋结构模型的要点是:1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相交接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C),碱基平面与线性分子的长轴相垂直。一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’→5’;2,DNA是一右手螺旋结构;3,DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

第三章酶

酶:由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。

酶原:无活性的酶的前身物质称为酶原

酶原激活:酶原受某种因素作用后,转变成具有活性的酶的过程

Km值:是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数。

竞争性抑制作用:抑制剂与酶的正常底物结构相似,抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用

非竞争性抑制作用:抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合,使酶的空间结构改变,使酶催化活性降低,此种结合不影响酶与底物分子的结合,同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用

填空题

1,酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。个别核糖核酸(RNA)也具有酶一样的催化活性,称为核酶。

5,由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体,叫做酶原

9,可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四,简答题

1,以酶原的激活为例说明结构与功能的关系。

在一定条件下,酶原受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露或形成活性中心,转变成具有活性的酶,这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关,结构改变,功能也随之改变,结构破坏,功能丧失。

7,酶促反应高效率的机制是什么?

酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关:

①邻近效应与定向排列:在两个以上底物参与的反应中,底物之间必须以正确的方向互相碰撞,才有可能发生反应。

②多元催化:同一种酶兼有酸碱催化作用,这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率。

③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸,常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。

一种酶的催化反应不限于上述某一种因素,而常常是多种催化作用的综合机制,这是酶促反应高效的重要原因。

第四章糖代谢

名词解释

1,糖酵解:在不需要氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解

4,三羧酸循环(TAC):乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,历经4次脱氢及2次脱羧反应,又生成草酰乙酸,此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应,故称为三羧酸循环

7,糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生

9,血糖:血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为3.89~6.11 mmol/L

二、填空题

2,人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖,它是核苷酸的组成成分

3,在三羧酸循环中,催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶

4,在糖酵解途径中,产物正反馈作用的步骤为1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节

9, 1 mol 葡萄糖氧化生CO2和H2O时净生成30或32 mol ATP

15,糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸

19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段,即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA,乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化。

四、简答

1,糖酵解的主要生理意义是什么

①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式;②是某些组织细胞的主要供能方式;③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料;④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能

2糖有氧氧化的主要生理意义是什么

①是机体获得能量的主要方式;②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径;③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽

20,简述乳酸循环的生理意义

肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,因此不能将肌糖原分解为葡萄糖。肌肉组织中糖异生酶类活性也较低,没有足够的能力进行糖异生作用。当氧供应不足时,肌肉组织糖酵解加强,必然导致乳酸生成增多,通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用,并防止因乳酸堆积导致中毒。

第五章脂类代谢

名词解释

1,必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需,但体内不能合成,必须由食物提供的脂肪酸,称为必需脂肪酸

2,脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸,并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员

3,脂肪酸β-氧化:脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应,将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。

4,酮体:酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物。

二、填空题

1,乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料,脂肪酸的合成是在细胞液内进行,反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径。

2,脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受,第二次脱氢由NAD+接受。

4,脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的。

5,脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤

9,血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放。

10,血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质

15,酮体合成的原料为乙酰辅酶A

20,脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸

23,酮体是在肝内生成,肝外组织利用。

28,软脂酸的β-氧化,共进行7次,生成7 分子FADH2和7 分子NADH+H, 8 乙酰CoA,净生成129 分子ATP。

四、简答题

1,何谓酮体?酮体是怎样生成的,又是如何氧化利用的?

酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。酮体的生成部位在肝细胞线粒体,合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA,2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA,乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA,催化此反应的NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶,NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ,乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮。肝能生成酮体,但不能利用酮体。肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下,转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用,丙酮可经肾、肺排出。

2,简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算。必考

硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段。

①,硬脂酸在胞液中进行,由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA。②,活化的硬脂酰CoA经CAT I 及CAT II的催化,以肉碱为载体,由胞液进入线粒体基质。CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶。③,脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA。如此反复进行,直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA。④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O,并释放出能量。

能量计算:

硬脂酸(18C)-2A TP 硬脂酰CoA 8次β氧化9乙酰CoA +8(FADH2+NADH +H+)

8 FADH2 X 1.5 ATP∕FADH2 = 12 ATP

8 NADH + H+ X 2.5 ATP ∕NADH + H+ = 20 ATP

9 CH3CO~SCoA X 10 ATP∕CH3CO~SCoA =90 ATP

故一分子硬脂酸彻底氧化生成CO2 和 H2O 净生成90 + 32-2=120 ATP

第六章生物氧化

名词解释

1,生物氧化:营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O,并逐步释放能量的过程成为生物氧化5,呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体,它们按一定的顺序排列在内膜上,与细胞摄取氧的呼吸过程有关,故称呼吸链

三、填空题

1,由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜,通常称为呼吸链。

2,生物氧化的主要产物是H2OCO2ATP.

6,线粒体内两条重要的呼吸链为NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链,两条链的汇合点是CoQ 13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生,在线粒体内氧化并产生ATP

14,NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH→CoQ之间,Cytb →CytC之间Cytaa3→O2之间

四,简答题

3,试述呼吸链的组成成分及功能?并写出体内两条主要呼吸链的传递链

呼吸链的组成成分:①NAD+为辅酶的脱氢类,其作用为递氢体作用;②黄素蛋白,其辅酶为FMN或FAD,其作用为递氢体;③铁硫蛋白,其作用为递电子体;④CoQ其作用是递氢体;⑤细胞色素体系包括b-c1-c –aa3,其功能为递电子体。NADH氧化呼吸链顺序为:SH2→NAD+→(FMN-Fe-S) → COQ →Cyt(b-c1-c aa3) → O2. FADH2氧化呼吸链顺序为SH2→(FAD-Fe-S) → CoQ → Cyt(b-c1-c-aa3) →O2

第七章氨基酸代谢

名词解释

2.联合脱氨基作用:由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行。

9.必需氨基酸:体内不能合成必需由食物提供的氨基酸。

填空题

5,氨基酸的脱氨基方式有:转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基和嘌呤核苷酸循环

8,血氨的去路有:合成尿素、合成谷氨酰胺、转为非必需氨基酸

16,生成一碳单位的氨基酸有组氨酸、甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸。

17,一碳单位主要形式有-CH=NH、-CHO、-CH、-CH2、-CH3.

简答题

1,简述血氨的来源和去路。

答:来源:氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生。

去路:合成尿素、重新合成氨基酸合成其它含氮化合物。

8,何谓鸟氨酸循环?有何生理意义?

鸟氨酸循环是指鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸,瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸,精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可再重复上述过程,如此循环一次,2分子氨和1分子CO2变成1分子尿素。在鸟氨酸循环的过程中,精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶,此步反应是一个耗能反应。鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行。

生理意义:肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素,经肾排除体外。这是肝的一个重要生理功能,其意义在于解除氨毒。

第九章物质代谢的联系与调节

名词解释

1.限速酶或调解酶:关键酶都是一些催化单向反应的酶,通常是催化整条途径的第一步反应,也可催化整条途径的反应速率最慢的一个反应,起着限制或调控整个代谢进行调速的作用。

填空题

4.饥饿时机体血液中浓度升高的物质是脂肪酸、葡萄糖。

5,大脑平时及饥饿时的主要供能物质是血糖、酮体。

6,线粒体中分布的多酶体系主要有三羧酸循环、脂肪酸β-氧化、氧化磷酸化。

简答题

1.物质代谢的特点。

答:整体性;代谢的调节性;各组织器官物质代谢各具特色;各种物质代谢均具有共同的代谢池;ATP是机体能量的共同形式;NADPH是合成代谢所需的还原当量。

第十章DNA的生物合成

名词解释

2.半保留复制:半保留复制指DNA复制过程,双螺旋解开成单链各自作为模板合成与其互补的子链,从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA,子代DNA中的一条DNA 链来自亲代,另一条链是新合成的复制方式。

5.冈崎片段:指复制中随从链上合成的不连续DNA片段。

填空题

2,所有的冈崎片段链的增长都是按 5'→3' 方向进行的。

3.前导链的合成是连续的,合成方向和复制叉移动的方向相同;随从链的合成是不连续的,合成方向和复制叉移动的方向相反。

8.能引起DNA分子损伤的主要理化因素有紫外线、电离辐射、化学诱变剂。

3.DNA半保留复制的意义是什么?

答:生物的遗传特性就蕴藏在DNA分子的一级结构,即碱基排列顺序中,而子细胞的DNA分子是经半保留复制方式得到的,其一级结构与母细胞DNA分子完全相同。因此,通过半保留复制,生物就能保证其遗传特性代代相传,保持相对稳定,这是遗传保守性的分子基础。

第十一章RNA 的生物合成(转录)

名词解释

1,转录:以DNA一条单链为模板,四种NTP为原料,在DNA指导的RNA聚合酶作用下,按照碱基互补原则合成RNA链的过程,称为转录。

4,模板链:转录时,结构基因的DNA双链中仅一条链为转录的模板,另一条链无转录功能,故前者叫做转录的模板链。

5,编码链:转录时,结构基因的DNA双链中有一条链不作为转录的模板,无转录功能。因该DNA链的走行方向和碱基排列顺序与转录生成的RNA链基本相同,只是前者碱基中的T在后者为U而已,故称其为编码连。

15,外显子:在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA 的核酸序列。

16,内显子:隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列。

三、填空题

1,RNA的转录过程的特点是不对称转录

2,具有指导转录作用的DNA 链称为模板链,与之互补的另一条DNA 链称为编码连

5,真核生物 mRNA 的5’帽子结构是 m7GpppG- ,其3’末端有polyA结构

四、简答题

1,简述DNA复制与RNA 转录合成的主要区别

DNA 复制RNA转录

底物

模板

聚合酶产物

碱基配对引物dATP,dGTP,dCTP,dTTP

全部DNA双链

DAN聚合酶

子代DNA双链

A=T

需要

ATP ,GTP ,CTP ,UTP

部分DNA 单链

RNA 聚合酶

RNA 单链

A=U

不需要

2,简述原核生物中RNA转录合成的基本过程

原核生物中RNA转录合成的基本过程:

1)转录的起始:首先由RNA聚合酶的σ亚基辨认启动子,并促使RNA聚合酶全酶与启动子结

合,然后RNA聚合酶使DNA 局部解链。接着,RNA 聚合酶催化第一个磷酸二脂键形成。

2)转录的延伸:RNA 链的延伸过程中由核心酶催化。

3)转录的终止:有两种方式。自动终止和依赖ρ因子的终止。

第十二章蛋白质的合成

名词解释

1,翻译:是细胞内以mRNA为模板,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。

5,遗传密码或三联密码:mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,形成三联体,在蛋白质生物合成时,代表一种氨基酸信息,称为遗传密码或密码子

13,进位或注册:根据mRNA 下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入并结合到核糖体A位的过程称为进位。

填空题

1,翻译的直接模板是mRNA ;间接模板是DNA

2,蛋白质合成的原料是氨基酸,细胞中合成蛋白质的场所是核蛋白体。

4,mRNA是指导翻译的直接模板,蛋白质是基因表达的最终产物。

10,原核生物的起始密码子只能辨认甲酰化的甲硫氨酸。

简答题

1,论述遗传密码的特点。

模板从mRNA5’端的起始密码开始。到3’端称为开放读码框架。在框架内每3个碱基组成一个密码子,体现一个氨基酸的信息。遗传密码共64个,其中,61个密码分别代表各种氨基酸。3个为肽链合成的终止信号。

遗传密码特点:1,连续性;2,密码的简并性;3,摆动性;4,通用性

3,简述蛋白质生物合成的基本过程。

蛋白质生物合成的基本过程:

1)氨基酸的活化与转运:由氨基酰tRNA合成酶催化,ATP供能,使氨基酸的羧基活化并与相

应的tRNA连接。

2)核糖体循环:为蛋白质合成的中心环节,通常将其分为肽链合成的开始、延长和终止三个

阶段。

3)翻译后的加工:指从核糖体上释放出来的多肽链,经过一定的加工和修饰转变成具有一定

构象和功能的蛋白质的过程。

第十三章 肝的生物化学

名词解释

2,生物转化作用:来自体内外的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用

3,胆汁酸:存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称,以钠盐或钾盐的形式存在,即胆汁酸盐,简称胆盐

6,胆汁酸肠肝循环:是胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型的胆汁酸,经肠道再次排入肠腔的过程。

填空题

1,生物转化的第一相反应包括氧化、还原和水解反应 ,第二相反应是结合反应。

5,胆色素是 铁卟啉化合物 在体内分解代谢的产物,包括 胆色素 等多种化合物,其代谢障碍会导致黄疸。

简答题

2,何谓生物转化作用?有何生理意义?

肝对进入体内的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用

意义:生物转化的生理意义在于它将体内的非营养物质进行转化,使生物活性物质的生物学活性降低或消失,或使有毒物质的毒性降低或消失。更重要的是生物转化可将这些物质的溶解性增高,变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质。

生物化学解答题

1计算一分子软脂酸(C 15H 31COOH )彻底氧化成CO 2和H 2O , 产生多少ATP ?(12分) 氧化过程:脂肪酸β-氧化,经脱氢、水化、再脱氢、硫解四步反应,产生乙酰CoA 和比原来脂酰辅酶A 少两个碳原子的脂酰CoA 。

新生成的脂酰辅酶A 再经上述四个反应,最终全部转化为乙酰CoA 。

乙酰CoA 再进入三羧酸循环(TCA 循环),最后形成二氧化碳和水。

步骤:

7次β-氧化分解产生5×7=35分子ATP ;(2分)

8分子乙酰CoA 可得12×8=96分子ATP; (2分)

一分子软脂酸(C 15H 31COOH )彻底氧化分解可生成: ()[]()ATP mol 1288122732=?+-?+(2分)

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷,破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示:天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在,这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽,正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示:一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键,即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示:多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常() A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示:分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的,即由脱氧核糖核酸(DNA)分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

生物化学考试重点

一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖,不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成,水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖,不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链,则有直链、支链多糖之分 按其功能不同,可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说,则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分,则称糖缀合物或复合糖类,例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1)构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时,要求共价键的断裂和重新形成。★2)单糖的D-、L-型:以距羰基最远的不对称碳原子为准,羟基在左面的为L构型,羟基在右面为D构型。 3)环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应;葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛,只能与一分子醇反应;葡萄糖溶液有变旋现象。 4)一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖,不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖(2-10个)缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时,糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1)直链淀粉:葡萄糖分子以α(1-4)糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2)支链淀粉:由多个较短的1、4-苷键直链结合而成,不可溶于热水、可溶于冷水、>6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3)淀粉的降解:在酸或淀粉酶作用下被降解,终产物为葡萄糖: 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原:α-D-葡萄糖多聚物 1)结构:同支链淀粉;区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2)分布:主要存在于动物肝、肌肉中。 3)特点:遇碘呈红色。 4)功能:同淀粉,亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1)结构:由D-葡萄糖以β(1-4)糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.360docs.net/doc/5c15178321.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

生物化学重点总结 期末考试试题

组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核,而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层(细胞)膜,真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器,原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体,真核生物可能是单细胞,也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳(分子中的第二个碳)结合着一个氨基和一个酸性的羧基,,α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端,垂直画一个氨基酸,然后与立体化学参照化合物甘油醛比较,a-氨基位于a-C左边的是L-异构体,位于右边的为D-异构体,氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 (含S基团的氨基酸)半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸)侧链上含有一个(-SH)巯基,又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子,巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离,等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下,[共轭碱]/ [共轭酸]([A-]/ [HA] )可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg([A-]/ [HA] ) 等电点:氨基酸的正负电荷相互抵消,对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 (1)与亚硝酸反应用途:Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 (2)与甲醛发生羟甲基化反应用途:可以用来直接测定氨基酸的浓度。 (3)和2,4—二硝基氟苯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (4)和丹磺酰氯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 (5)和苯异硫氰酸酯的反应用途:用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 (1)与茚三酮反应用途:常用于氨基酸的定性或定量分析。 (2)成肽反应 7、肽键:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一份子水形成的酰胺键。肽:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位,使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分:羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点

最新医学生物化学复习大纲

医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系;基本结构单位——是20种L、α-氨 基酸,熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念;一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点;高分子性质(蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜);沉淀的概念及其方式;变性的概念及其方式;这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成:熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构:掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握DNA二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律;了解DNA的三级结构——核小体。熟悉rRNA、mRNA和tRNA的结构特点及功能。熟悉tRNA二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质:掌握核酸的紫外吸收特性,DNA变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼,个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量, 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 (一)氨基酸的分类 1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸( Ala)缬氨酸(Val)亮 氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try) 蛋氨酸(Met) 2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2): 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) (二)氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等, 成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 (2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 (一)肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

生物化学知识点总结

生物化学复习题 1. 组成生物体的元素有多少种?第一类元素和第二类元素各包含哪些元素? 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 (1)蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 (2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 (3)蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 (4)N端与C端:N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端(也称C末端)指多肽链中含有α-羧基的一端 (5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 (6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 (7)肽单元(肽单位):多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转 (8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 (9)分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 (10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应 (12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 (14)蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性 2. 问答题 (1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式? 组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图。氨基酸的等电点 指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相 等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点,计算公式如下: 中性氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 一氨基二羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 2 1 pK pK pI+ = 二氨基一羧基氨基酸) ' ' ( 2 1 3 2 pK pK pI+ = (2)氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类?并举例 -1-

生化总结

生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念,不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力,以下主要是各章最重要、需要记的内容,其它内容请大家根据自己实际情况进行复习,主要考的是知识点,大题方面要靠自己理解去答,切忌不要空着,请大家调整好心态,合理复习,祝各位考试顺利通过!如有相关问题,请与总结成员(张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东)联系! 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 (一)结构 (1)一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键:肽键、二硫键 (2)二级结构:指多肽链骨架上原子的局部空间排布,并不涉及侧链位置。化学键:氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 (3)三级结构:是一条多肽链的完整的构象,包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键:次级键——氢键、离子键(盐键)、疏水作用和Van Der Wassls 力 (4)四级结构:指含有两条或多条肽链的蛋白质,其每一条肽链都具有其固定的三级结构(亚基),并靠次级键相连接 (二)理化性质 (1)变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质分子中非共价键(有时也包括二硫键)被破坏,而引起其空间结构改变,并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为变性。 复性:在去除变性因素后,部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性,这样的过程称为复性。 (2)蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析:在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 (一)结构 (1)一级结构:指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序(简称核苷酸序列),也称碱基序列。 (2)二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型:反向平行、互补双链结构: 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧,走向相反;碱基配对,A-T,G-C右手螺旋,并有大沟和小沟;螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对,碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系;横向是碱基对氢键,纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能:遗传信息的载体,基因复制和转录的模板,生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点:-帽子结构(m7GpppNm)-多聚A尾、遗传密码 功能:指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构(或发夹结构) 包括:氨基酸接纳茎(氨基酸臂) TΨ环反密码环 DHU环 (二)理化性质 1变性:理化因素作用下,DNA分子互补双链之间氢键断裂,使双螺旋结构松散,变成单链的过程。 2复性(退火):适当条件下,两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交:不同来源的核酸经变性和复性的过程,其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段,而在复性时形成杂化双链(heteroduplex),此过程称分子杂交。(杂化双链:不同DNA间,DNA与RNA或 RNA 与 RNA) 三、酶 (一)结构 <1>酶活性中心:能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域,该区域包含结

生物化学期末考试知识点归纳

生物化学期末考试知识点归纳 三羧酸循环记忆方法 一:糖无氧酵解过程中的“1、2、3、4”1:1分子的葡萄糖2:此中归纳为:6个2 2个阶段;经过2个阶段生成乳酸 2个磷酸化; 2个异构化,即可逆反应; 2个底物水平磷酸化;2个ATP消耗,净得2个分子的ATP; 产生2分子NADH 3:整个过程需要3个关键酶4:生成4分子的ATP. 二:糖有氧氧化中的“1、2、3、4、5、6、7”1:1分子的葡萄糖2:2分子的丙酮酸、2个定位3:3个阶段:糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰CO-A三羧酸循环和氧化磷酸化 4:三羧酸循环中的4次脱氢反应生成3个NADH和1个FADH2 5:三羧酸循环中第5步反应:底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应6:期待有人总结7:整个有氧氧化需7个关键酶参与:己糖激酶、6-

磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释: 1.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处在某一pH值时,蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等,即称为兼性离子或两性离子,净电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.蛋白质的一级结构:是指多肽链中氨基酸的排列的序列,若蛋白质分子中含有二硫键,一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。维持其稳定的化学键是:肽键。蛋白质二级结构:是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构,是其主链原子的局部空间排布。蛋白质二级结构形式:主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。 蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基,包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基,经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。 蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后,结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。 3..蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构受到破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失,这种现象称为蛋白质的变性作用。蛋白质

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

相关文档
最新文档