第四章 酶 下

第四章 酶习题

第四章酶习题 一、名词解释 1. 酶：生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸； 2. 单纯酶：由简单蛋白质构成的酶，活性仅由其蛋白质结构决定（如水解酶类：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、纤维素酶、脲酶等）； 3. 结合酶：酶结构中除含有蛋白质还有非蛋白质部分，这些酶属于结合蛋白质即结合酶（如绝大多数氧化还原酶）； 4. 单体酶：只有一条多肽链，大多是催化水解反应的酶，分子量较小，有核糖核酸酶、胰蛋白酶、溶菌酶等； 5. 寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成，亚基相同或不同，亚基间非共价结合，彼此易分开，己糖激酶、3-磷酸甘油醛脱氢酶等； 6. 多酶复合体：由几种酶通过非共价键彼此嵌合形成的复合体，该复合体的形成可导致相关酶促反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行，提高反应效率； 7. 酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位； 8. 必需基团：酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，

即活性中心内的必需基团； 9. 辅酶：与酶蛋白结合比较疏松（一般为非共价结合）并可用透析方法除去的辅助因子； 10. 辅基：与酶蛋白结合牢固（一般为共价键结合），不能用透析方法除去的辅助因子； 11. 酶原：某些酶（绝大多数蛋白酶是）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身称为酶原； 12. 酶原激活：使酶原转化为有活性酶的作用称为酶原激活； 13. 酶的最适温度：酶催化的化学反应速度受温度影响呈倒U形曲线，到达曲线顶点所代表的温度时，反应速度最大，称为酶的最适温度； 14. 酶的最适pH：大多数酶活性受pH影响较大，酶表现最大活性时的pH称为酶的最适pH； 15. 米氏常数（Km）:酶促反应速度达到最大反应速度的一半时底物浓度； 16. 酶的激活剂：凡是能提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质； 17. 酶的抑制剂：能对酶起抑制作用的物质；

解析几何第4章.

第4章 柱面、锥面、旋转曲面与二次曲面 § 4.1柱面 1、已知柱面的准线为： ? ? ?=+-+=-+++-0225 )2()3()1(222z y x z y x 且（1）母线平行于x 轴；（2）母线平行于直线c z y x ==,，试求这些柱面的方程。 解：（1）从方程 ?? ?=+-+=-+++-0 225 )2()3()1(222z y x z y x 中消去x ，得到：25)2()3()3(2 2 2 =-+++--z y y z 即 02 3 5622=- ---+z y yz z y 此即为要求的柱面方程。 （2）取准线上一点),,(0000z y x M ，过0M 且平行于直线? ??==c z y x 的直线方程为： ??? ??=-=-=? ?? ? ??=+=+=z z t y y t x x z z t y y t x x 0 00000 而0M 在准线上，所以 ?? ?=+--+=-++-+--0 2225 )2()3()1(222t z y x z t y t x 上式中消去t 后得到：026888232 22=--+--++z y x xy z y x 此即为要求的柱面方程。 2、设柱面的准线为???=+=z x z y x 22 2，母线垂直于准线所在的平面，求这柱面的方程。 解：由题意知：母线平行于矢量{ }2,0,1- 任取准线上一点),,(0000z y x M ，过0M 的母线方程为： ??? ??+==-=? ?? ? ??-==+=t z z y y t x x t z z y y t x x 220 0000

而0M 在准线上，所以： ?? ?+=-++=-) 2(2)2(2 2t z t x t z y t x 消去t ，得到：010******* 22=--+++z x xz z y x , 此即为所求的方程。 3、求过三条平行直线211,11,-=+=--==+==z y x z y x z y x 与的圆柱面方程。 解：过原点且垂直于已知三直线的平面为0=++z y x ：它与已知直线的交点为 ())3 4,31,3 1(),1,0,1(,0,0,0--，这三点所定的在平面0=++z y x 上的圆的圆心为 )15 13 ,1511,152(0-- M ，圆的方程为： ????? =++= -++++0 7598)1513()1511()152(222z y x z y x 此即为欲求的圆柱面的准线。又过准线上一点),,(1111z y x M ，且方向为{ }1,1,1的直线方程为： ??? ??-=-=-=? ?? ? ??+=+=+=t z z t y y t x x t z z t y y t x x 1 11111 将此式代入准线方程，并消去t 得到： 013112)(5222=-++---++z y x zx yz xy z y x 此即为所求的圆柱面的方程。 4、已知柱面的准线为 {})(),(),()(u z u y u x u =γ，母线的方向平行于矢量 {}Z Y X ,,=，试证明柱面的矢量式参数方程与坐标式参数方程分别为： v u Y +=( 与 ?? ? ??+=+=+=Zv u z z Yv u y y Xv u x x )()()( 式中的v u ,为参数。 证明：对柱面上任一点),,(z y x M ，过M 的母线与准线交于点))(),(),((u z u y u x M '，

《酶工程》期末复习题整理#(精选.)

第一章 1.酶工程：是生物工程的重要组成部分，是随着酶学研究迅速发展，特别是酶的推广应用，使酶学和工程学相互渗透、结合、发展而成的一门新的技术科学，是酶学、微生物学的基本原理与化学工程有机结合而产生的边缘科学技术。 2.化学酶工程：指自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究和应用 3.生物酶工程：是酶学和以基因重组技术为主的现代分子生物学技术结合的产物，亦称高级酶工程。 4.酶工程的组成部分？ 答：酶工程主要指自然酶和工程酶（经化学修饰、基因工程、蛋白质工程改造的酶）在国民经济各个领域中的应用。内容包括：酶的产生；酶的分离纯化；酶的改造；生物反应器。5.酶的结构特点？ 答：虽然少数有催化活性的RNA分子已经鉴定，但几乎所有的酶都是蛋白质，因而酶必然具有蛋白质四级结构形式。其中一级结构是指具有一定氨基酸顺序的多肽链的共价骨架；二级结构为在一级结构中相近的氨基酸残基间由氢键的相互作用而形成的带有螺旋、折叠、转角、卷曲等细微结构；三级结构系在二级结构基础上进一步进行分子盘区以形成包括主侧链的专一性三维排列；四级结构是指低聚蛋白中各折叠多肽链在空间的专一性三维排列。具有低聚蛋白结构的酶（寡聚酶）必须具有正确的四级结构才有活性。具有活性的酶都是球蛋白，即被广泛折叠、结构紧密的多肽链，其氨基酸亲水基团在外表，而疏水基团向内。 6.酶活性中心：是酶结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是整个酶分子中相当小的一部分，它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 7.酶作用机制有哪几种学说？ 答：锁和钥匙模型、诱导契合模型 8.酶催化活力的影响因素？ 答：底物浓度、酶浓度、温度、pH等。 9.酶的分离纯化的初步分离纯化的步骤？ 答：（一）材料的选择和细胞抽提液的制备 1.材料的选择：目的蛋白含量要高，而且容易获得 2.细胞破碎方法及细胞抽提液的制备。为了确保可溶性细胞成分全部抽提出来，应当使用类似于生理条件下的缓冲液。动物组织和器官要尽可能除去结缔组织和脂肪、切碎后放人捣碎机中。完全破碎酵母和细菌细胞。 3.膜蛋白的释放:膜蛋白存在于细胞膜或有关细胞器的膜上。按其所在位置大体可分为外周 蛋白和固有蛋白两种类型 4.胞外酶的分离:胞外酶是在微生物发酵时分泌到发酵液中的。发酵后可通过离心或过滤将菌体从发酵液中分离弃去，所得发酵清液通常要适当浓缩，然后再作进一步纯化。目前常用的浓缩方法是超滤法。 （二）蛋白质的浓缩和脱盐 浓缩方法主要有：沉淀法、吸附法、干胶吸附法、渗透浓缩法、超滤浓缩法

生物化学第四章酶习题

第七章酶化学 一、填空题 1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。 2.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。 3.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 4.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。 5.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法)，得到的直线在横轴上的截距为________________，纵轴上的截距为________________。 6.磺胺类药物可以抑制________________酶，从而抑制细菌生长繁殖。 7.谷氨酰胺合成酶的活性可以被________________共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________共价修饰调节。 二、是非题 1.[ ]对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。 2.[ ]酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。 3.[ ]酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 4.[ ]Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 5.[ ]当[S]>> Km时，v 趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加v。 6.[ ]酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。 7.[ ]增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。 8.[ ]正协同效应使酶促反应速度增加。 9.[ ]竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。 10.[ ]酶反应的最适pH只取决于酶蛋白本身的结构。 三、选择题 1.[ ]利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？ A.在反应的初速度阶段，E+P→ES可以忽略 B.假设［S］>>［E］，则［S］-［ES］≈［S］ C.假设E+S→ES反应处于平衡状态 D.反应处于动态平衡时，即ES的生成速度与分解速度相等 2.[ ]用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量S和一定量的I，然后改变［E］，测v，得v～［E］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？ A.1 B.2 C.3 D.不可确定

解析几何第四版习题答案第四章

第四章 柱面、锥面、旋转曲面与二次曲面 § 4.1柱面 1、已知柱面的准线为： ? ? ?=+-+=-+++-0225 )2()3()1(222z y x z y x 且（1）母线平行于x 轴；（2）母线平行于直线c z y x ==,，试求这些柱面的方程。 解：（1）从方程 ?? ?=+-+=-+++-0 225 )2()3()1(222z y x z y x 中消去x ，得到：25)2()3()3(2 2 2 =-+++--z y y z 即：02 3 5622=----+z y yz z y 此即为要求的柱面方程。 （2）取准线上一点),,(0000z y x M ，过0M 且平行于直线? ??==c z y x 的直线方程为： ??? ??=-=-=? ?? ? ??=+=+=z z t y y t x x z z t y y t x x 0 00000 而0M 在准线上，所以 ?? ?=+--+=-++-+--0 2225 )2()3()1(222t z y x z t y t x 上式中消去t 后得到：026888232 22=--+--++z y x xy z y x 此即为要求的柱面方程。 2 而0M 在准线上，所以： ?? ?+=-++=-) 2(2)2(2 2t z t x t z y t x 消去t ，得到：010******* 22=--+++z x xz z y x 此即为所求的方程。 3、求过三条平行直线211,11,-=+=--==+==z y x z y x z y x 与的圆柱面方程。

解：过 又过准线上一点),,(1111z y x M ，且方向为{ }1,1,1的直线方程为： ??? ??-=-=-=? ?? ? ??+=+=+=t z z t y y t x x t z z t y y t x x 1 11111 将此式代入准线方程，并消去t 得到： 013112)(5222=-++---++z y x zx yz xy z y x 此即为所求的圆柱面的方程。 4、已知柱面的准线为{})(),(),((u z u y u x u =γ，母线的方向平行于矢量{}Z Y X ,,=，试证明柱面的矢量式参数方程与坐标式参数方程分别为： S v u Y x +=)( 与 ?? ? ??+=+=+=Zv u z z Yv u y y Xv u x x )()()( 式中的v u ,为参数。 证明：对柱面上任一点),,(z y x M ，过M 的母线与准线交于点))(),(),((u z u y u x M '，则， v M =' 即 1、求顶点在原点，准线为01,0122 =+-=+-z y z x 的锥面方程。 解：设为锥面上任一点),,(z y x M ，过M 与O 的直线为： z Z y Y x X == 设其与准线交于),,(000Z Y X ，即存在t ，使zt Z yt Y xt X ===000,,，将它们代入准线方程，并消去参数t ，得： 0)()(222=-+--y z y z z x 即：02 22=-+z y x 此为所要求的锥面方程。 2、已知锥面的顶点为)2,1,3(--，准线为0,12 22=+-=-+z y x z y x ，试求它的方程。

酶工程 (2)

第二章 1.六大类酶基本概念和特点 （1）氧化还原酶：催化氧化还原反应，需要电子供体或受体 （2）转移酶：催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上 （3）水解酶：催化底物的加水分解反应 （4）裂合酶：脱去底物上某一基团留下双键，或可相反地在双键外加入某一基团。 （5）异构酶：催化生成异构体反应的酶，分别进行外消旋，差向异构，顺反异构，醛酮异构，分子内转移，分子内裂解等 （6）连接酶：需要三磷酸腺苷等高能磷酸酯作为结合能源，有的还需要金属离子辅助因子。 应用最多的是氧化还原酶，利用率最高的是水解酶 2.必需基团及其作用特点 必需基团包括：（1）活性部位，包括结合基团和催化基团 （2）维持酶空间结构的基团 必需基团是酶分子氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合并将其转化为产物 3.两种酶与底物的结合模型 （1）锁钥模型：底物结合部位由酶分子表面的凹槽或空穴组成，这是酶的活性中心，它的形状与底物分子形状互补。底物分子或其一部分像钥匙一样，可专一地插入酶活性中心，通过多个结合位点的结合，形成酶—底物复合物，同时酶活性中心的催化基团正好对准底物的有关敏感键，进行催化反应。 三点结合学说指出，底物分子与酶活性中心的基团必须三点都互补匹配，酶才作用于这个底物。 （2）诱导锲合模型：酶分子与底物分子接近时，酶蛋白质受底物分子诱导，构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。 4.影响酶催化作用的五种模型 （1）广义的酸碱催化 能供给质子的物质即为酸，能接受质子的物质即为碱。广义的酸碱催化就是指组成酶活性中心的极性基团，在底物的变化中起质子的供体或受体的作用，这就是广义的酸碱催化。发生在细胞内的许多类型的有机反应都是广义的酸碱催化。 组氨酸的咪唑基值得特别注意，因为它既是一个很强的亲核基团，又是一个有效的广义酸碱功能基团。 影响酸碱催化速率的因素：一是酸碱的强度，在这些功能基团中，组氨酸的咪唑基的解离情况pK值为6.0，在生理pH条件下，既可以作质子的供体又可作质子的受体。因此，咪唑基是催化中最有效最活泼的一个催化功能基团；二是这些功能基团供出质子或接受质子的速度，其中的咪唑基的情况特别突出，它供出或接受质子的速度十分迅速，其半衰期小于10-10秒。而且，供出或接受质子的速度几乎相等。由于咪唑基有如此的优点，所以虽然组氨酸在大多数蛋白质中含量很少，却很重要，在许多酶的活性中心处都含有组氨酸 （2）共价催化 酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。 常见形式是酶的催化基团中亲核原子对底物的亲电原子攻击。 （3）邻近效应和定向效应 邻近效应：在酶促反应中，由酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度增加。

《酶工程》复习大纲答案详解

《酶工程》复习大纲 试题题型：名词解释，判断题，选择题，简答题，论述题，实验设计题。 第一章酶工程基础 一、名词解释： 酶：指生物体产生的具有催化活性的生物大分子。 酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。 转换数：酶使底物每分钟变化的分子数。 催化周期：单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值，即每摩尔酶单位时间催化底物转化为产物的摩尔数。 酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。 比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。 酶活国际单位IU: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。 催量kat：每秒钟转化 1 摩尔底物（被反应物）所需的酶活力为1个katal ,简称 kat 二、问答题 1、酶催化的特点有哪些？ 高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快； 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽、二肽酶可催化各种氨基酸脱水缩合形成的二肽； 温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的. 活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等. 有些酶的催化性与辅因子有关. 易变性：由于大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏 2、影响酶催化作用的因素有哪些？ ◇1温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。 ◇2酸碱度：每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这个范围酶就会失去活性。 ◇3酶浓度：在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。 ◇4底物浓度：在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度增加而加快，反应速度与底物浓度近乎：成正比，在底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速度也随之加快，但不显著； 当底物浓度很大且达到一定限度时，反应速度就达到一个最大值，此时即使再增加底物浓度，反应也几乎不再改变。 ◇5抑制剂：能特异性的抑制酶活性,从而抑制酶促反应的物质称为抑制剂。 ◇6激活剂：能使酶从无活性到有活性或使酶活性提高的物质称为酶的激活剂。

第4章 向量代数与空间解析几何练习题

第4章 向量代数与空间解析几何练习题 习题4.1 一、选择题 1．将平行于同一平面的所有单位向量的起点移到同一点, 则这些向量的终点构成的图形是( ) （A ）直线； （B ） 线段； （C ） 圆； （D ） 球． 2．下列叙述中不是两个向量a 与b 平行的充要条件的是( ) （A ）a 与b 的内积等于零； （B ）a 与b 的外积等于零； （C ）对任意向量c 有混合积0)(=abc ； （D ）a 与b 的坐标对应成比例． 3．设向量a 的坐标为 31 3 , 则下列叙述中错误的是( ) （A ）向量a 的终点坐标为),,(z y x ； （B ）若O 为原点,且a =, 则点A 的坐标为),,(z y x ； （C ）向量a 的模长为2 22z y x ++；（D ） 向量)2/,2/,2/(z y x 与a 平行． 4．行列式2 13132 3 21的值为( ) （A ） 0 ； （B ） 1 ； （C ） 18 ； （D ） 18-． 5．对任意向量a 与b , 下列表达式中错误的是( ) （A ）||||a a -=； （B ）||||||b a b a +>+； （C ） ||||||b a b a ?≥?； （D ） ||||||b a b a ?≥?． 二、填空题 1．设在平行四边形ABCD 中，边BC 和CD 的中点分别为M 和N ，且p =，q =，则 BC =_______________，CD =__________________． 2．已知ABC ?三顶点的坐标分别为A(0，0，2)，B(8，0，0)，C(0，8，6)，则边BC 上的中线长为______________________． 3．空间中一动点移动时与点)0,0,2(A 和点)0,0,8(B 的距离相等, 则该点的轨迹方程是_______________________________________． 4．设力k j i F 532++=, 则F 将一个质点从)3,1,0(A 移到)1,6,3(,B 所做的功为____________________________． 5．已知)2,5,3(A , )4,7,1(B , )0,8,2(C , 则=?_____________________; =?____________________;ABC ?的面积为_________________． 三、计算题与证明题 1．已知1||=a , 4||=b , 5||=c , 并且0=++c b a ． 计算a c c b b a ?+?+?．

酶工程电子教案

酶工程电子教案 第一章绪论 1、酶的基本概念 酶的概念：具有生物催化功能的生物大分子，按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。 酶工程：酶的生产与应用的技术过程。 酶工程的主要内容包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶、细胞、原生质体固定化、酶的非水相催化、酶反应器和酶的应用等。 2、酶的发展史 19世纪以前： 4000 多年前的夏禹时代就已经掌握了酿酒技术。 3000多年前的周朝，就会制造饴糖、食酱等食品。 2500多年前的春秋战国时期，就懂得用麴来治疗消化不良等疾病。 19 世纪30年以来： 1833年，佩恩（Payen）和帕索兹（Persoz）从麦芽的水抽提物中用酒精沉淀得到淀粉酶（Diastase）。 19 世纪中叶，巴斯德( Pasteur)认为在活酵母细胞内有一种可以将糖发酵生成酒精的物质。1878年昆尼（Kunne）首次将酵母中进行酒精发酵的物质称为酶（Enzyme ），这个词来自希腊文，其意思是“在酵母中”。 1896年，巴克纳（Buchner）兄弟发现酵母的无细胞抽提液也能将糖发酵成酒精。 1902年，亨利（Henri）根据蔗糖酶催化蔗糖水解的实验结果，提出中间产物学说。 k1k2 E ＋S ======== ES ========E ＋P

K－1 1913年，米彻利斯（Michaelis ）和曼吞（menten ）米氏方程： V m [S] v == K m + [S] “酶是生物体产生的具有生物催化功能的物质”。但是尚未搞清楚究竟是哪一类物质？ 1920年，德国化学家威尔斯塔特（Willstater）将过氧化物酶纯化12 000倍。 1926年，萨姆纳（Sumner）首次从刀豆提取液中分离纯化得到脲酶结晶，并证明它具有蛋白质的性质。 1960年，雅各（Jacob）和莫诺德（Monod）提出操纵子学说，阐明了酶生物合成的基本调节机制。 1982年，切克（Thomas Cech）等人发现四膜虫（Tetrahynena）细胞的26 S rRNA前体具有自我剪接功能（Self-splicing）。并将这种具有催化活性的RNA 称为ribozyme。1983年，阿尔特曼（Sidney Altman）等人发现核糖核酸酶P（RNase P）的RNA部分M1 RNA 具有核糖核酸酶P 的催化活性。 由此引出“酶是具有生物催化功能的生物大分子（蛋白质或RNA）”的新概念。 3、酶催化作用的特点 3.1酶催化作用的专一性强 酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。 酶的专一性按其严格程度的不同，可以分为绝对专一性和相对专一性两大类。

酶工程习题

习题： 1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为_______和_______两大类别。 2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是________，蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是___________。 3、进行分子内催化的核酸类酶可以分为_______，_______。 4、酶活力是_____的量度指标；酶的比活力是__________的量度指标；酶转换数是________的量度指标。 5、某酶的分类编号是，其中EC是指_______。此酶属于_______类型。 6、醇脱氢酶参与的反应表明无氧气参与（） 7、酶工程是_____________的技术过程。 8、酶的转换数是指（） A、酶催化底物转化为产物的数量 B、每个酶分子催化底物转化为产物的分子数 C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数 D、每摩尔酶催化底物转化为产物的分子数 9、酶的改性是指____________________________. 第二章 1、名词解释 转录、组成型酶、酶的反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型 2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。 3、可以通过添加（）使分解代谢物阻遏作用解除。 A、诱导物 B 激活剂 C、cAMP D、ATP 4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以 A、诱导酶的生物合成 B、阻遏酶的生物合成 C、提高酶活力 D、提高细胞通透性 5、为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成 6、操纵子是由_________、_______和启动基因组成的。 7______________和______是影响酶生物合成模式的主要因素。 8、RNA前体的加工是指____________ 6、从如下实验方法和结果分析酶生物合成的调节作用。 实验方法：将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中，于37°C振荡培养，当OD550为时，经培养液分装到4个小三角瓶中，每瓶17ml培养液。于4个三角瓶分别添加 （A）3ml无菌水 （B）1ml乳糖溶液（L）和2ml无菌水 （C）1ml乳糖溶液（L）、1ml葡萄糖溶液（L）和1ml无菌水 （D） 1ml乳糖溶液（L）、1ml葡萄糖溶液（L）和1mlcAMP钠盐溶液然后在相同的条件下于37°C振荡培养2h，分别取样测定β-半乳糖苷酶的活力。 实验结果（A）和（C）瓶的β-半乳糖苷酶的活力为0，（B）瓶和（D）瓶β-半乳糖苷酶的活力为1000U/ml左右

《酶工程》课后习题答案

第一章酶工程基础 1.名词解释：酶工程、比活力、酶活力、酶活国际单位、酶反应动力学 ①酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新技术，是工业上有目的地设计一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在常温常压下催化化学反应，生产人类所需产品或服务于其它目的地一门应用技术。 ②比活力：指在特定条件下，单位质量的蛋白质或RNA所拥有的酶活力单位数。 ③酶活力：也称为酶活性，是指酶催化某一化学反应的能力。其大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高。 ④酶活国际单位: 1961年国际酶学会议规定：在特定条件(25℃，其它为最适条件)下，每分钟内能转化1μmol底物或催化1μmol产物形成所需要的酶量为1个酶活力单位，即为国际单位（IU）。 ⑤酶反应动力学:指主要研究酶反应速度规律及各种因素对酶反应速度影响的科学。 2.说说酶的研究简史 酶的研究简史如下： (1)不清楚的应用：酿酒、造酱、制饴、治病等。 (2)酶学的产生：1777年，意大利物理学家 Spallanzani 的山鹰实验；1822年，美国外科 医生 Beaumont 研究食物在胃里的消化；19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。1684年，比利时医生Helment提出ferment—引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）；1833年，法国化学家Payen和Person用酒精处理麦芽抽提液，得到淀粉酶；1878年，德国 科学家K?hne提出enzyme—从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。 (3)酶学的迅速发展（理论研究）：1926年,美国康乃尔大学的”独臂学者”萨姆纳博士从 刀豆中提取出脲酶结晶，并证明具有蛋白质的性质;1930年，美国的生物化学家Northrop 分离得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶结晶，确立了酶的化学本质。 3.说说酶工程的发展概况 I.酶工程发展如下： ①1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备淀粉酶，酶技术走向商业化： ②1908年，德国的Rohm用动物胰脏制得胰蛋白酶，皮革软化及洗涤； ③1911年，Wallerstein从木瓜中获得木瓜蛋白酶，用于啤酒的澄清； ④1949年，用微生物液体深层培养法进行 －淀粉酶的发酵生产，揭开了近代酶工业的序幕； ⑤1960年，法国科学家Jacob和Monod提出的操纵子学说，阐明了酶生物合成的调节机制，通过酶的诱导和解除阻遏，可显著提高酶的产量； ⑥1971年各国科学家开始使用“酶工程”这一名词。 II.在酶的应用过程中，人们注意到酶的一些不足之处，如：稳定性差，对强酸碱敏感，只 能使用一次，分离纯化困难等，解决的方法之一是固定化。 固定化技术的发展经历如下历程： ①1916年，Nelson和Griffin发现蔗糖酶吸附到骨炭上仍具催化活性； ②1969年，日本千佃一郎首次在工业规模上用固定化氨基酰化酶从DL-氨基酸生产L－氨基酸； ③1971年，第一届国际酶工程会议在美国召开，会议的主题是固定化酶。 4. 酶的催化特点 酶催化作用特性有： ①极高的催化效率：在37℃或更低的温度下，酶的催化速度是没有催化剂的化学反应速率 的1012-1020倍；

酶工程习题96567

第一章 习题： 1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为_______和_______两大类别。 2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是________，蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是___________。 3、进行分子内催化的核酸类酶可以分为_______，_______。 4、酶活力是_____的量度指标；酶的比活力是__________的量度指标；酶转换数是________的量度指标。 5、某酶的分类编号是EC2.2.1.10，其中EC是指_______。此酶属于_______类型。 6、醇脱氢酶参与的反应表明无氧气参与（） 7、酶工程是_____________的技术过程。 8、酶的转换数是指（） A、酶催化底物转化为产物的数量 B、每个酶分子催化底物转化为产物的分子数 C、每个酶分子每分钟催化底物转化为产物的分子数 D、每摩尔酶催化底物转化为产物的分子数 9、酶的改性是指____________________________. 第二章 1、名词解释 转录、组成型酶、酶的反馈阻遏、分解代谢物阻遏、生长偶联型

2、微生物产酶模式可以分为同步合成型________、中期合成型、________。 3、可以通过添加（）使分解代谢物阻遏作用解除。 A、诱导物 B 激活剂 C、cAMP D、ATP 4、在酶发酵过程中添加表面活性剂可以 A、诱导酶的生物合成 B、阻遏酶的生物合成 C、提高酶活力 D、提高细胞通透性 5、为什么滞后合成型的酶要在细胞生长一段时间甚至进入平衡期以后才开始合成？ 6、操纵子是由_________、_______和启动基因组成的。 7______________和______是影响酶生物合成模式的主要因素。 8、RNA前体的加工是指____________ 6、从如下实验方法和结果分析酶生物合成的调节作用。 实验方法：将大肠杆菌细胞接种于营养肉汤培养基中，于37°C振荡培养，当OD550为0.3时，经培养液分装到4个小三角瓶中，每瓶17ml培养液。于4个三角瓶分别添加 （A）3ml无菌水 （B）1ml乳糖溶液（0.1mol/L）和2ml无菌水 （C）1ml乳糖溶液（0.1mol/L）、1ml葡萄糖溶液（0.1mol/L）和1ml无菌水 （D） 1ml乳糖溶液（0.1mol/L）、1ml葡萄糖溶液（0.1mol/L）和1mlcAMP 钠盐溶液 然后在相同的条件下于37°C振荡培养2h，分别取样测定β-

苏教高中生物必修一练习：第四章 第一节 第课时 酶与酶促反应 含解析

第四章光和作用和细胞呼吸 第一节ATP和酶 第2课时酶与酶促反应 [课时作业] 一、选择题 1．下列有关酶的叙述中，不正确的是() A．酶是活细胞产生的一类有机物 B．酸碱或温度会改变酶的空间结构 C．酶催化功能的本质是提高反应的活化能 D．酶不会随催化反应而减少 解析：酶催化功能的本质是降低化学反应的活化能。 答案：C 2．下列关于酶的说法不正确的是() A．所有的酶都在核糖体上合成 B．酶在化学反应前后化学性质不会改变 C．所有的酶都含有C、H、O、N四种元素 D．酶都产生于活细胞内，但其催化作用的发挥不一定依赖于细胞环境 解析：生物体内的绝大多数酶都是蛋白质，但有些是RNA，因此不都是在核糖体上合成的。蛋白质元素为C、H、O、N等，RNA元素为C、H、O、N、P，所以酶都有C、H、O、N四种元素，酶可在生物体内和体外起催化作用。 答案：A 3．对盛有过氧化氢的试管加热和加入催化剂，都能够促进过氧化氢分解，下列相关的叙述正确的是() A．二者的基本原理是相同的 B．前者是使过氧化氢分子的能量提高，而后者不影响过氧化氢分子的能量C．两者都可以降低过氧化氢分子的活化能 D．酶和Fe3＋的作用原理是不同的

解析：加热主要是使过氧化氢分子的能量提高，使反应速率加快；催化剂则是降低过氧化氢分子的活化能，从而能够使反应速率加快，A与C错误、B正确； 酶和Fe3＋都是催化剂，它们的作用原理是相同的，只是催化效率不同，D错误。 答案：B 4．某人进行有关酶特性的实验，操作如表所示。预计三支试管的颜色变化分别是 () A. B．Ⅰ、Ⅲ不变蓝；Ⅱ变蓝 C．Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ均不变蓝 D．Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ均为蓝色 解析：由表格分析可知：因高温可以使酶变性，Ⅰ、Ⅲ号试管中的淀粉均未被水解，加碘后变蓝；Ⅱ号试管中的淀粉被水解，加碘不变蓝。 答案：A 5．啤酒、果酒有时易出现沉淀，只要加入极少量蛋白酶就可使沉淀消失，而加入其他酶则无济于事。关于以上事实，下列叙述不正确的是() A．酶的化学成分是蛋白质 B．酒中的沉淀物是蛋白质 C．酶的催化作用具有高效性 D．酶的催化作用具有专一性 解析：啤酒、果酒中出现的沉淀，加入少量酶便可消失，说明了酶具有高效性； 这种沉淀能被蛋白酶水解，不能被其他酶水解，说明这种沉淀是蛋白质，从而说明酶具有专一性。而A项无法说明。 答案：A

第四章 酶分子修饰

第四章酶分子改造 教学目的：使学生了解酶分子改造的意义和酶分子改造的常用方法。 教学重点、难点：酶分子改造的常用方法，酶蛋白侧链基团修饰和氨基酸置换修饰。 教学方法：讲授 教学手段：多媒体 第一节酶分子修饰概述 一、概述 酶的广泛应用 应用大规模应用酶和酶工艺的尚不够多 酶自身缺点是最根本的原因 不稳定，不适合大量生产需要 工业应用中，常偏离酶最适pH 临床上，外源蛋白质，具有抗原性 改变酶特性的两种主要方法 化学修饰 基因工程技术（蛋白质工程） 二、概念 指通过各种方法使酶分子结构发生某些改变，从而改变酶的特性和功能的过程 创造出天然酶不具备的某些优良性状 提高酶活力 增加酶稳定性 消除或降低酶的抗原性，扩大应用范围，提高经济效益 三、酶分子修饰常用方法 部分水解酶蛋白的非活性主链 利用小分于或大分子物质对活性部位或活性部位以外的侧链基团进行共价修饰 酶辅因子的置换等 基因工程、蛋白质工程（氨基酸置换） 第二节金属离子置换修饰 一、概念 通过改变酶分子中所含的金属离子，使酶的特性和功能发生改变的方法，简称离子置换法二、原理 金属离子往往是组成酶活性中心的部分，对酶的催化功能起重要作用 金属离子的除去、加入与金属离子的置换 活力改变、稳定性等改变 只适用于本来就含有金属离子的酶？ 三、常用金属离子 Ca 2+、Mg 2+、Zn 2+、Mn 2+、Co 2+、Cu 2+、Fe 2+ 四、操作 酶纯化 EDTA鳌合

透析、超滤、分子筛除鳌合物 加入不同金属离子确定实验结果 五、例 锌型蛋白→钙型蛋白，活力提高20%-30% 杂离子型a-淀粉酶→钙离子型，活力提高并增加稳定性，结晶型活力比一般杂离子型结晶高3倍以上 Fe-SOD→Mn-SOD，对H2O2稳定性增强，对NaN3敏感性显著降低 Zn-酰基化氨基酸水解酶→Co型，最适pH从8.5降低到7.0，Km增大 第三节大分子结合修饰 一、概念 利用水溶性大分子与酶结合，使酶的空间结构发生某些精细的改变，从而改变酶的特性与功能的方法。是目前应用最广泛的方法。 二、方法 1、修饰剂选择 根据酶分子结构和修饰剂特性选择 右旋糖酐、PEG、肝素、葡聚糖、环糊精、CMC、蔗糖聚合物（Ficoll）、聚氨基酸等 2、修饰剂活化 大分子修饰剂使用前一般要活化，才能与酶分子中相应基团共价结合 考虑酶和大分子修饰剂的空间位阻效应 不同的酶结合的修饰剂种类和数量不同，造成酶功能的改变也不一样，需试验确定最佳的修饰剂的种类和浓度，并注意操作条件 例 PEG：甲基化屏蔽一个羟基得到单甲氧基聚乙二醇（MPEG） 不同类型的PEG衍生物： 聚乙二醇均三嗪衍生物 聚乙二醇琥珀酰亚胺衍生物 聚乙二醇胺类衍生物 聚乙二醇马来酸酐衍生物 右旋糖苷-（高碘酸HIO4）活化右旋糖苷 3、修饰 活化后的大分子修饰剂与经分离纯化的酶液，以一定的比例混合，在一定的温度、pH 值等条件下反应，使两者以共价键结合 4、分离 通过凝胶层析等方法进行分离，将具有不同修饰度的酶分子分开，从中获得具有较好修饰效果的修饰酶 三、大分子修饰作用 提高酶活力（空间构象改变，利于底物结合） 1分子核糖核酸酶+ 6.5分子右旋糖苷—酶活提高2.25倍 1分子胰凝乳蛋白酶+ 11分子右旋糖苷—酶活提高原来的5.1倍 1分子胰凝乳蛋白酶+ 11分子右旋糖苷—酶活提高5.1倍 增加酶的稳定性 降低或消除酶蛋白抗原性 精氨酸酶（抗癌）经PEG结合修饰后，其抗原性显著降低或消除

酶工程习题(答案全)

第一章绪论 一、名词解释 1、酶：是具有生物催化功能的生物大分子 2、酶工程：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。它是利用酶的催化作用进行物质转化的技术，是将酶学理论与化工技术、微生物技术结合而形成的新技术，是借助工程学手段利用酶或细胞、细胞器的特定功能提供产品的一门科学 3、核酸类酶：为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。它可以催化本身RNA 剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应 4、蛋白类酶：为一类具有生物催化功能的蛋白质分子，它只能催化其他分子进行反应。 5、酶的生产：是指通过人工操作获得所需酶的技术过程。主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶，酶提取和分离纯化等 6、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子的修饰，酶固定化，酶非水相催化等 7、酶的应用：是通过酶的催化作用获得人们所需要的物质或者不良物质的技术过程，主要包括酶反应器的选择和设计以及酶在各领域的应用等。 8、酶的专一性：又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即在一定条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。 9、酶的转换数：酶的转换数Kp。又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数 二、填空题 1、根据分子中起催化作用的主要组分的不同，酶可以分为_________和____________两大类。 2、核酸类酶分子中起催化作用的主要组分是__________，蛋白类酶分子中起催化作用的主要组分是________________。 3、进行分子内催化作用的核酸类酶可以分为________________，_________________。 4、酶活力是_______________的量度指标，酶的比活力是_______________的量度指标，酶的转换数的主要组分是________________的度量指标。 5、非竞争性抑制的特点是最大反应速度Vm__________________，米氏常数Km______________。 三、选择题 1、酶工程是（）的技术过程。 A、利用酶的催化作用将底物转化为产物 B、通过发酵生产和分离纯化获得所需酶 C、酶的生产与应用 D、酶在工业上大规模应用 2、核酸类酶是（）。 A、催化RNA进行水解反应的一类酶 B、催化RNA进行剪接反应的一类酶

第四章 酶

第四章酶 00071 04010102 01 10 70 30 01 01 01 辅酶与辅基的主要区别在于 A.分子大小不同 B.理化性质不同 C.化学本质不同 D.分子结构不同 E.与酶蛋白结合紧密程度不同 00071 E 00072 04030300 01 10 60 35 01 01 03 心肌梗死时，乳酸脱氢酶的同工酶谱中增加最显著的 A.LDH l B.LDH2 C.LDH3 D.LDH4 E.LDH5 00072 A 00073 04040300 01 10 80 10 01 01 03 保存酶制品最适宜的温度是 A.4℃ B.25℃ C.37℃ D.60℃ E.80℃ 00073 A 00074 04030100 01 10 40 50 01 01 01 有关酶活性中心的论述正确的是

A.酶的活性中心由非必需基团组成 B.酶的活性中心不是底物结合的部位 C.催化相同反应的酶具活性中心不同 D.酶的活性中心有结合基团和催化基团 E.酶的活性中心是由一级结构相互邻近的基团组成00074 D 00075 04030200 01 10 70 30 01 01 01 酶原的激活是由于 A.激活剂能促使抑制物从酶原分子上除去 B.激活剂能促使酶原分子上的催化基因活化 C.激活剂能促使酶原分子的空间构象发生变化 D.激活剂能促使酶原分子上的结合基团与底物结合 E.激活剂能促使酶原分子上的活性中心暴露或形成00075 E 000076 04040200 01 10 70 30 01 01 01 酶促反应速度与酶浓度成正比时的条件是 A.正常体温 B.碱性条件 C.酸性条件 D.酶浓度足够大时 E.底物浓度足够大时 00076 E 00077 04010102 01 10 70 30 01 01 01 结合酶的酶蛋白的作用是 A.选择催化的底物 B.提高反应的活化能 C.决定催化反应的类型 D.使反应的平衡常数增加 E.使反应的平衡常数减少