生物化学(名词解释及简答题)

生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)

生物化学

1、生物化学的主要内容是什么?

答:(一)生物体的化学组成、分子结构及功能

(二)物质代谢及其调控

(三)遗传信息的贮存、传递与表达

2、氨基酸的两性电离、等电点是什么?

答:氨基酸两性电离和等电点,氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。氨基可以接受质子而形成NH4+,具有碱性。羧基可释放质子而解成COO—,具有酸性。因此氨基酸具有两性解离的性质。在酸性溶液中,氨基酸易解离成带正电荷的阳离子,在碱性溶液中,易解成带负电的阴离子,因此氨基酸是两性电解质。当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等,净电荷为零时,此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。

3、什么是肽键、蛋白质的一级结构?

答:在蛋白质分子中,一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基,通过脱去一分子的H2O所形成化学键(---CO—NH--- )称为肽键。蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。

4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么?

答:维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键,有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。

5、蛋白质的功能有哪些?

答:蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面:

1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。

2.调节身体功能

3. 供给能量

6、蛋白质变性的概念及其本质是什么?

答:天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。变性蛋白质只有空间构象的破坏,一般认为蛋白质变性本质是次级键,二硫键的破坏,并不涉及一级结构的变化。

7、酶的特点有哪些?

答:1、酶具有极高的催化效率

2、酶对其底物具有较严格的选择性。

3、酶是蛋白质,酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。

4、酶是生物体的组成部分,在体内不断进行新陈代谢。

8、名词解释:酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团

答:酶活性中心:对于不需要辅酶的酶来说,活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团,它们在一级结构上可能相距甚远,甚至位于不同的肽链上,通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近;对于需要辅酶的酶来说,辅酶分子,或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。一般还认为活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位,一定的底物靠此部位结合到酶分子上,第二个是催化部位,底物的键在此处被打断或形成新的键,从而发生一定的化学变化。

酶的分子中存在有许多功能基团例如,-nh2、-cooh、-sh、-oh等,活性中心是酶分子中能与底物特性异结合,并将底物转化为产物的部位。酶分子的功能团基团中,那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在窨结构上彼此靠近,集中在一起形成且定窨构象的区域,能与底物特异的结合,并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心。但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团

构成酶活性中心的必需基团可分为两种,与底物结合的必需基团称为结合基团,促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成,但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需,这些基团是酶的活性中心以外的必需基团

9、酶共价最常见的形式是什么?

答:酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化,以及—SH与—S—S—的互变等。

10、酶促反应动力学中,温度对反应速度的影响是什么?

答:化学反应的速度随温度增高而加快。但酶是蛋白质,可随温度的升高而变性。在温度较低时,前一影响较大,反应速度随温度升高而加快,一般地说,温度每升高10℃,反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后,酶受热变性的因素占优势,反应速度反而随温度上升而减缓,形成倒v形或倒u形曲线。

11、糖的主要生理功能是什么?

答:糖是自然界最丰富的物质之一,人体每日摄入的糖比蛋白质、脂肪多,占到食物总量的百分之五十以上,糖是人体能量的主要来源之一,以葡萄糖为主供给机体各种组织能量,1克葡萄糖完全氧化分解可产生2840j/mol的能量,除了供给机体能量以外,糖也是组成人体组织结构的重要成分:与蛋白质结合形成糖蛋白构成细胞表面受体、配体,在细胞间信息传递中起着重要作用;与脂类结合形成糖脂是神经组织和细胞膜中的组成成分;还有血浆蛋白、抗体和某些酶及激素中也含有糖。糖的基本结构式是(CH2O)n,故也称之为碳水化合物

12、血糖的来源与去路是什么?

答:血糖的来源有:①食物中的糖类物质经消化吸收进入血中,这是血糖的主要来源;②肝贮存的糖原分解成葡萄糖入血,这是空腹时血糖的直接来源;③在禁食情况下,以甘油、某些有机酸及生糖氨基酸为主的非糖物质,通过糖异生作用转变成葡萄糖,以补充血糖。

血糖的去路有:①葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能,这是血糖的主要去路;②餐后肝、肌肉等组织可将葡萄糖合成糖原,糖原是糖的贮存形式;③转变为非糖物质,如脂肪、非必需基酸等;④转变成其它糖及糖衍生物,如核糖、脱氧核糖、氨基多糖、糖醛酸等;⑤当血糖浓度高于8.9mmol/L(160mg/100ml)时,则随尿排出,形成糖尿。正常人血糖虽然经肾小球滤过,但全部都被肾小管吸收,故尿中糖极微量,常规检查为阴性。只有在血糖浓度高于8.9mmol/L,即超过肾小管重吸收能力时,尿糖检查才为阳性。糖尿多见于某些病理情况,如糖尿病等。

13、糖异生的原料、途径及其关键酶是什么?

答:非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质主要有生糖氨基酸(甘、丙、苏、丝、天冬、谷、半胱、脯、精、组等)、有机酸(乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中各种羧酸等)和甘油等。不同物质转变为糖的速度不同。

14、糖有氧氧化的生理意义是什么?

答:1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP,而有氧氧化可净生成38个ATP,其中三羧酸循环生成24个ATP,在一般生理条件下,许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。糖的有氧氧化不但释能效率高,而且逐步释能,并逐步储存于ATP分子中,因此能的利用率也很高。 2.三羧酸循环是糖,脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径,三羧酸循环的起始物乙酰辅酶a,不但是糖氧化分解产物,它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢,因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路,估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。 3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的枢纽,因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物,这些中间产物可以转变成为某些氨基酸;而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸,再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油,因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径,而且也是它们互变的联络机构。

15、简述磷酸戊糖途径的生理意义

答:1.5-磷酸核糖的生成,此途径是葡萄糖在体内生成5-磷酸核糖的唯一途径,故命名为磷酸戊糖通路,体内需要的5-磷酸核糖可通过磷酸戊糖通路的氧化阶段不可逆反应过程生成,也可经非氧化阶段的可逆反应过程生成,而在人体内主要由氧化阶段生成,5-磷酸核糖是合成核苷酸辅酶及核酸的主要原料,故损伤后修复、再生的组织(如梗塞的心肌、部分切除后的肝脏),此代谢途径都比较活跃。

2.NADPH +H与ANDH不同,它携带的氢不是通过呼吸链氧化磷酸化生成ATP,而是作为供氢体参与许多代谢反应,具有多种不同的生理意义。

(1)作为供氢体,参与体内多种生物合成反应,例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成,都需要大量的NADPH +H,因此磷酸戊糖通路在合成脂肪及固醇类化合物的肝、肾上腺、性腺等组织中特别旺盛。

(2) NADPH +H是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持还原型谷胱甘肽的正常含量,有很重要的作用,G-SH能保护某些蛋白质中的巯基,如红细胞膜和血红蛋白上的sh基,因此缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人,因NADPH +H缺乏,G-SH含量过低,红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。

(3) NADPH +H参与肝脏生物转化反应,肝细胞内质网含有以NADPH +H为供氢体的加单氧酶体系,参与激素、药物、毒物的生物转化过程。

(4) NADPH +H参与体内嗜中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应,因而有杀菌作用。

16、生物氧化的主要特点是什么?

答:指物质在生物体内的氧化过程,亦即物质在体内进行的氧化还原反应,主要指糖、脂肪、蛋白质在体内分解时逐步释放能量,最终生成二氧化碳和水的过程。①生物氧化是在机体中pH近中性、37℃、温和的水溶液环境中,由酶催化而逐步进行的过程;②体内CO2来自有机酸脱羧反应,而底物脱下的氢经电子传递过程最后与氧结合生成H2O③氧化时能量逐步释放,有利于捕获大部分能量用于ATP生成。

17、什么是高能化合物,体内最重要的高能化合物是什么?

答:高能化合物:磷酸酯类化合物在生物体的能量转换过程中起者重要作用。许多磷酸酯类化合物在水解过程中都能够释放出自由能。一般将水解时能够释放21 kJ /mol(5千卡/mol)以上自由能(?G?’< -21 kJ / mol)的化合物称为高能化合物。 ATP是生物细胞中最重要的高能磷酸酯类化合物

18、简述ATP的生成方式

答:体内ATP生成有两种方式 (1)底物水平磷酸化底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP,这个过程称为底物水平磷酸(二)氧化磷酸化氧化和磷酸化是两个不同的概念。氧化是底物脱氢或失电子的过程,而磷酸化是指ADP与PI合成ATP的过程。在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的,即氧化释放的能量用于atp合成,这个过程就是氧化磷酸化,氧化是磷酸化的基础,而磷酸化是氧化的结果,由于底物分子内原子的重新排列,使能量集中,产生高能键。然后,把底物分子中的高能磷酸键的能量直接转交给ADP而最终生成ATP,将此过程称为底物水平磷酸化。呼吸链递电子氧化释能与ADP磷酸化成ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化,也称偶联磷本乡化,是体内生成ATP的最主要方式。

19、名词解释:呼吸链、氧化磷酸化

答:呼吸链是由一系列的递氢体和递电子体按一定的顺序排列所组成的连续反应体系,它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水,同时有ATP生成。吸链递电子氧化释能与ADP磷酸化成ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化,也称偶联磷本乡化,是体内生成ATP的最主要方式。

20、脂类的生理功能是什么?

答:脂类分为两大类,即脂肪和类脂

(一)脂肪:贮存能量和供给能量是脂肪最重要的生理功能。脂肪组织还可起到保持体温,保护内脏器官的作用。

(二)类脂:是生物膜的主要组成成分是脂肪酸盐和维生素D3以及类固醇激素合成的原料,对于调节机体脂类物质的吸收,尤其是脂溶性维生素(A,D,E,K)

的吸收以及钙磷代谢等均起着重要作用。

21、脂类消化吸收的特点是什么?

答:正常人一般每日每人从食物中消化60?50克的脂类,其中甘油三脂占到90%以上,除此以外还有少量的磷脂、胆固醇及其酯和一些游离脂肪酸。食物中的脂类在成人口腔和胃中不能被消化,这是由于口腔中没有消化脂类的酶,胃中虽有少量脂肪酶,但此酶只有在中性ph值时才有活性,因此在正常胃液中此酶几乎没有活性(但是婴儿时期,胃酸浓度低,胃中ph值接近中性,脂肪尤其是乳脂可被部分消化)。脂类的消化及吸收主要在小肠中进行,首先在小肠上段,通过小肠蠕动,由胆汁中的胆汁酸盐使食物脂类乳化,使不溶于水的脂类分散成水包油的小胶体颗粒,提高溶解度增加了酶与脂类的接触面积,有利于脂类的消化及吸收。在形成的水油界面上,分泌入小肠的胰液中包含的酶类,开始对食物中的脂类进行消化,这些酶包括胰脂肪酶,辅脂酶,胆固醇酯酶和磷脂酶a2。

22、酮体的生成和利用是什么?

答:.酮体的生成:以乙酰CoA为原料,在肝细胞线粒体内经酶催化先缩合生成3羟3甲基戊二酸单酰CoA(HMGCoA),再经裂解而生成酮体。HMG辅酶A合酶是酮体合成的关键酶.除肝以外,肾也含有生成酮体的酶体系。肝脏有生成酮体的酶,但缺乏利用酮体的酶。肝产生的酮体需经血液运输到肝外组织进一步氧化分解.酮体的利用:在肝外组织细胞的线粒体内,β羟丁酸和乙酰乙酸可被氧化生成2分子乙酰CoA。乙酰CoA进入三羧酸循环被彻底氧化。

23、简述脂酸合成的基本过程

答:体内的脂肪酸大部分来源于食物,为外源性脂肪酸,在体内可通过改造加工被人体利用。同时机体还可以利用糖和蛋白转变为脂肪酸称为内源性脂肪酸,用于甘油三酯的生成,贮存能量。合成脂肪酸的主要器官是肝脏和哺乳期乳腺,另外脂肪组织、肾脏、小肠均可以合成脂肪酸,合成脂肪酸的直接原料是乙酰COA,消耗ATP和NADHP,首先生成十六碳的软脂酸,经过加工生成人体各种脂肪酸,

合成在细胞质中进行。

24、简述胆固醇在体内的转变

答:胆固醇在体内不被彻底氧化分解为CO2和H2O,转变为多种具有重要生理作

用的物质,在肾上腺皮质可以转变成肾上腺皮质激素;在性腺可以转变为性激素,如雄激素、雌激素和孕激素;在皮肤,胆固醇可被氧化为7-脱氢胆固醇,后者经常紫外线照射转变为维生素D3;在肝脏,胆固醇可氧化成胆汁酸,促进脂类的消化吸收。

25、载脂蛋白的主要生理功能是什么?

答:Ⅰ的生理功能有:①组成载脂蛋白并维持其结构的稳定性与完整性。

②apoIⅠ可以激活卵磷脂胆固醇酰基转移酶(LCAT)的活性。③ApoAⅠ可作为HDL受体的配体,apoIⅠ生理功能是:①维持HDL结构,②激活肝脂酶,ApoB100的生理功能有:①合成装配和分泌富含甘油三酯的VLDL;②是LDL的结构蛋白。③LDL受体的配体,并可调节LDL从血浆中的清除速率。ApoC族生理功能有:①同磷脂相互作用,维持脂蛋白结构:在溶液中呈特殊的立体双性离子,带负电荷的酸性氨基酸与磷脂带正电荷的基团作用,具有很强的磷脂结合活性。由于与磷脂的相互作用,使ApoC族的α-螺旋结构增加,而磷脂的单个酯酰链的运动则受到限制,从而影响磷脂从凝胶态到液晶态的转变,两者作用的结果,从而固系了脂蛋白的结构;②对酯酶有激活作用,HDL的磷脂在流动性增加时,ApoCⅠ通过HDL脂层表面后促进了LCAT的催化作用;③ApoCⅡ可以激活LPL,ApoE生理功能有:①是LDL受体的配体,。

26、蛋白质的互补作用是什么?

答:植物性蛋白质中各种氨基酸的含量和组成比例与人体需要相比总有些不足。由于各种植物性蛋白质的氨基酸含量和组成各不相同,因而可以通过植物性食物的互相搭配,取长补短,来使其接近人体需要,提高其营养价值。这种食物搭配的效果叫做蛋白质的互补作用。在实际生活中我们也常将多种食物混合食用,现在我们知道了这样做不仅可以调整口感,还十分符合营养科学的原则。例如,谷类食物蛋白质内赖氨酸含量不足,蛋氨酸含量较高,而豆豆类食物的蛋白质恰好相反,混合食用时两者的不足都可以得到补偿。

27、蛋白质消化吸收的特点是什么?

答:食物蛋白质经口腔加温,进入胃后,胃粘膜分泌胃泌素,刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段,随食糜流入小肠,触发小肠分泌胰泌素。胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠,中和胃内容物中的盐酸。pH达7.0左右。同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽,以刺激胰腺

分泌一系列胰酶酶原,其中有胰蛋白酶原。胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。在十二指肠内,胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用,转变成有活性的胰蛋白酶,催化其他胰酶原激活。这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。小肠内生成的短肽由羧肽酶从肽的C端降解,氨肽酶从N端降解,如此经多种酶联合催化,食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物,再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。游离氨基酸进入血液循环输送到肝脏

28、简述体内氨的来源与去路

答:体内氨有三个主要的来源,即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以及肾小管上皮细胞分泌的氨。1.氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。胺类的分解也可以产生氨。2、正如前述,肠道吸收的氨有两个来源,即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。肠道产氨的量较多,每日约4g。肠内腐败作用增强时,氨的产生量增多。NH3比NH4+易于穿过细胞膜而被吸收;在碱性环境中,NH4+偏向于转变成NH3。因此肠道pH调碱时,氨的吸收加强。临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析,而禁止用碱性肥皂水灌肠,就是为了减少氨的吸收。3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和NH3,这部分氨分泌到肾小管腔中主要与尿中的H+结合成NH4+,以铵盐的形式由尿排出体外,这对调节机体的酸碱平衡起着重要作用。酸性原有利于肾小管细胞中的氨扩散人尿,但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中NH3的分泌,此时氨被吸收入血,成为血氨的另一个来源。由此,临床上对因肝硬化而产生腹水的病人,不宜使用碱性利尿药,以免血氨升高。氨的转运:氨是有毒物质。各组织中产生的氨如何以无毒性的方式经血液运输到肝合成尿素或运至肾以铵盐形式随尿排出?现已阐明,氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的。

NH3去路:①鸟氨酸循环详细过程②尿素合成的调节③高血氨症和肝性脑病29、一碳单位的生物学意义是什么?

答:某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。其代谢的辅酶是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成,例如甲基、甲烯基、甲酰基1.一碳单位是合成嘌呤和嘧啶的原料,在核酸生物合成中有重要作用。如n5-n10-ch=fh4直接提供甲基用子脱氧核苷酸duMP向dTMP的转化。n10-cho-fh4和n5n10-ch=fh4分别参与嘌呤碱中c2,c3原子的生成。2.sam提供甲基可参与体内多种物质合成。例如肾上腺素、胆碱、胆酸等。

30、简述核酸的碱基组成

答:核苷酸中的碱基均为含氮杂环化合物,它们分别属于嘌呤衍生物和嘧啶衍生物。核苷酸中的嘌呤碱(purine)主要是鸟嘌呤(guanine,g)和腺嘌呤(adenine,a),嘧啶碱(pyrimidine)主要是胞嘧啶(cytosine,c)、尿嘧啶(uracil,u)和胸腺嘧啶

(thymine,t)。DNA和RNA都含有鸟嘌呤(g)、腺嘌呤(a)和胞嘧啶(c);胸腺嘧啶(t)一般而言只存在于DNA中,不存在于RNA中;而尿嘧啶(u)只存在于RNA中,不存在于DNA中核酸中五种碱基中的酮基和氨基,均位于碱基环中氮原子的邻位,可以发生酮式一烯醇式或氨基 亚氨基之间的结构互变。这种互变异构在基因的突变和生物的进化中具有重要作用有些核酸中还含有修饰碱基(modified component),(或稀有碱基,unusual com ponent),这些碱基大多是在上述嘌呤或嘧啶碱的不同部位甲基化(methylation)或进行其它的化学修饰而形成的衍生物。一般这些碱基在核酸中的含量稀少,在各种类型核酸中的分布也不均一。DNA 中的修饰碱基主要见于噬菌体DNA,如5-甲基胞嘧啶(m5c),5-羟甲基胞嘧啶hm5c;RNA中以TRNA含修饰碱基最多,如1-甲基腺嘌呤(m1a),2,2一二甲基鸟嘌呤(m22g)和5,6-二氢尿嘧啶(dhu)等。核酸中的碱基是含氮杂环化合物,有两类:嘌呤与嘧啶。其中,嘌呤分为腺嘌呤和鸟嘌呤;嘧啶有胞嘧啶、胸嘧啶和尿嘧啶。DNA分子中含有前四种碱基;RNA分子中除胸腺嘧啶由尿嘧啶代替外,其余与DNA相同。

31、 DNA的一级结构是什么?双螺旋结构的要点是什么?

答:核酸是由很多单核苷酸聚合形成的多聚核苷酸,DNA的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序,通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸,双螺旋结构模型的要点是:①DNA分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链围绕同一中心轴构成的双螺旋结构。②在两条链中,辛水的磷酸与脱氧核糖通过3’,5’磷酸二酯键相连而成的骨架位于螺旋外侧。脱氧核糖平面与碱基平面垂直,碱基位于螺旋的内侧③双螺旋的直径为2nn,碱基平面与螺旋的纵轴垂直④两条多核苷酸链通过碱基之间形成的氢键联系在一起。

32、RNA的分类有哪些?

答:

细胞核和胞液线粒体功能

核蛋白体RNA rRNA mt tRNA 核蛋白体组成成分

信使RNA mRNA mt mRNA 蛋白质合成模板

转运RNA tRNA mt tRNA 转运氨基酸

不均一核RNA hnRNA 成熟mRNA的前体

小核RNA snRNA 参与hnRNA的剪接、转运

小胞浆RNA scRNA/7sl-RNA 蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成

33、简述核酸的紫外线吸收

答:核酸分子中的碱基都含有共轭双键,在260nm波长处有最大紫外线吸收。可以利用核酸的这一特性对溶液中核酸的含量进行定量分析。

34、人体内嘌呤分解的终产物是什么?

答:是尿酸。

35、TMP是怎样合成的?

答:TMP是由脱氧尿嘧啶核苷酸经甲基化生成。

36、名词解释:基因、基因表达、逆转录、翻译

答:基因是具有功能的DNA片段;基因中包含的遗传信息通过转录及翻译合成各种RNA和蛋白质的过程称基因表达;逆转录是某些病毒以RNA做为模板指导DNA的合成;翻译是编码蛋白质的基因表达的第二步,是生物体内最复杂的生化过程。蛋白质生物合成是指以mRNA为模板合成蛋白质,由于mRNA中的遗传信息是从基因中转录而来,包含在核苷酸序列之中,而蛋白质生物合成是要将核苷酸链中的遗传信息表达为氨基酸构成的多肽链,因此又称为翻译

37、DNA复制的保真性是指什么?

答:DNA聚合酶在复制延长中能正确选择底物核苷酸,使之与模板核苷酸配对。

38、引物酶和引发体的作用是什么?

答:引物酶的作用是催化引物的合成,它能在复制起始位点按照与模板碱基互补的原则合成短片段RNA。引物酶与DnaB蛋白及单链模板结合,构成引发体,随着RNA引物的合成和DNA聚合酶Ⅲ的加入,在复制起始部位两侧形成两个制叉,复制进入延长阶段。

39、蛋白质生物合成体系中三种RNA的作用是什么?

答:mRNA是翻译模板,它的编码序列中的密码子顺序决定了合成到肽链中氨基酸的顺序;tRNA和相应的氨基酸结合,生成氨基酸 tRNA,起识别密码子和供应氨基酸合成肽链的结合器作用;核蛋白体是蛋白质合成场所。在蛋白质的生物合成过程中,tRNA起着运输氨基酸和“接合器”的作用。40、简述原核基因与真核基因结构的特点

答:原核基因只没有内含子,并且原合生物的功能相关的基因组合在一起,形成操纵子;真核基因的结构包括调控区和编码区。

41、操纵子各部分的功能是什么?

答:启动子和操纵序列是调控区,它们分别可以与RNA聚合酶和调节蛋白结合,结构基因编码功能相关的蛋白质,终止子介导转录终止。

42、名词解释:癌基因、抑癌基因、生长因子

答:癌基因是指能在体外引起细胞转化、在体内诱发肿瘤的基因;抑癌基因是一类抑制细胞过度生长增殖从而节制肿瘤形成的基因;生长因子是一类能促进靶细胞增殖生长等细胞效应的多肽类物质。

43、生长因子的作用方式是什么?

答:通过与质膜上特异的受体相互作用将信息传递至细胞内,对靶细胞生长增殖起调节作用。

44、名词解释:基因工程、克隆、基因重组

答:基因工程是包括在分子水平上按照人们的设计对基因进行人工操作,使基因得以改造、扩增和表达等一系列技术;克隆是指通过无性繁殖所产生的与亲代完全相同的子代群体;细胞内发生的基因组中DNA顺序的重新排列组合称为基因重组。

45、载体的共同特征是什么?

答:(1)本身是一个复质子,能进行自我复制;(2)分子量小,易于操作和易于得到完整分子;(3)具有选择性标记,导入宿主细胞后有可辨认的表型特征;(4)有多种限制性内切核酸的单一切割位点,既多克隆位点,且这些位点位于可检测表型的基因内;(5)有一定的非必要区,既可插入外源DNA不影响其复制的区段。

46、简述目的基因的获取途径

答:(1)直接分离法:(2)从基因文库中筛选;(3)逆转录法:(4)化学合成法;(5)PCR扩增法

47、组成糖蛋白的单糖各类有哪些?

答:葡萄糖、半乳糖、甘露糖、N-乙酰葡糖胺、岩藻糖和N-乙酰神经氨酸。

48、糖蛋白寡糖链的功能有哪些?

答:寡糖链常参与组成某些分子的抗原性成分;参与新生肽链的折叠并维持蛋白质正确的空间构象;寡糖链可保护肽链,延长半衰期;寡糖链起到分子识别作用的基础。

49、蛋白聚糖的功能是什么?

答:蛋白聚糖最主要作为结构成分,分布于软骨、结锑组织、角膜等基质内,其次为关节的滑液、眼的玻璃体的粘液、起润滑作用。基质中含大量透明质酸,可与细胞表面的透明质酸受体结合,影响细胞与细胞的粘附、细胞迁移、增殖和分化等细胞生物学行为。可以吸引、保留水而形成凝胶,容许小分子化合物自由扩散而阻止细菌通过,起保护作用。在神经发育、细胞识别结合和分化等方面起到重要的调节作用。

50、胶原的功能是什么?

答:胶原是结缔组织的主要蛋白质成分,不同的胶原有不同的形态和功能,如骨和牙的坚硬结构,主要是含有胶原蛋白和钙磷聚合物。皮肤胶原蛋白编织成疏松的纤维网状结构,而血管壁胶原排列成螺旋网状结构

51、名词解释:信号分子、受体、配体

答:信号分子:外界刺激如神经递质、激素、生长因子、光、味、机械刺激等可诱发细胞内数千种信号分子的浓度或活性变化,进而调节物质代谢、合成能力及细胞的行为。这些存在于生物体内、外具有调节细胞生命活动功能的化学物质被称为信号分子。

受体:是细胞膜上或细胞内能识别配体(激素、神经递质、细胞因子、毒素、药物等)并与之特异结合,引起相应生物学效应的一类蛋白质。受体大多数为蛋白质,少数为糖脂。

配体:是能与受体特异结合的生物特性物质。细胞间信号分子就是常见的配体,某些毒素、药物、维生素也可作为配体于受体结合,发挥生物作用。

52、简述细胞间信号传递的方式

答:在不同组织及细胞中,细胞间信号传递的方式各不相同,主要有以下两种途径。(一)体液传递途径信号分子可经血液、组织液、淋巴液、细胞间液等传递,因传递方式不同可分为以下几种。1,内分泌传递。2,旁分泌传递。3,自分泌传递。4,邻近接触。(二)神经传到途径神经元的主要功能是通过突触进行迅速而准确的信息传递,引发相应生物学效应,因此突触传递是神经系统机能活动的基础。

53、受体与配体结合的特征是什么?

答:高度特异性高度亲和力饱和性结合可逆性受体与配体结合有量效关系

54、cAMP的作用机制是什么?

答:cAMP的作用机制是肾上腺素是通过cAMP作为第二信使,激活蛋白激酶A而实现的。1,cAMP的生成与分解 2 以cAMP为第二信使的信号分子 3 cAMP

激活蛋白酶A 4 蛋白激酶A的生物学效应蛋白激酶A主要在物质代谢和基因表达的调节中起作用。

55、简述胞内受体介导的信号转导途径

答:一般来说,激素进入细胞内,与胞核内的特异受体结合,导致受体构象变化,形成激素-受体复合物,作为转录因子,与DNA上特异基因邻近的激素反应元件(hormone response element,HRE)结合,进而促进(或抑制)这些基因的mRNA合成。

56、简述血浆蛋白的功能

答:(1)维持血浆胶体渗透压(2)运输作用(3)催化作用(4)免疫作用(5)凝血、抗凝血和纤溶作用(6)营养作用(7)维持血液ph值

57、简述血红素和血红蛋白合成的调节

答:①ALA合酶是血红素合成酶体系中的限速酶,许多因素可影响此酶活性。该酶活性可受到血红素的反馈调节。血红素生成过多时,可自发的氧化生成高铁血红素,后者可直接抑制ALA合酶的活性,还可阻抑ALA合酶的生成,减少血红素的合成。另外血红素还可以促进珠蛋白的合成,铁亦可促进血红素的合成。

②血红蛋白合成的调节血红蛋白的蛋白部分-珠蛋白合成过程与一般蛋白质相同。但其合成也受到血红素的调控。高铁血红素可促进血红蛋白的合成。在cAMP作用下,蛋白激酶活化,使无活性的eIF-2激酶磷酸化而活化,后者使eLF-2磷酸化而失活,高铁血红素可抑制cAMP激活蛋白激酶,而使eIF-2处于活性状态,促进珠蛋白的合成③促红细胞生成素EPO是一种多肽生长因子,由肾皮质管周细胞合成。缺氧时可释放入血。EPO可与骨髓红系造血前体细胞膜上特异结合,加速血红素、血红蛋白及有核红细胞的成熟及增殖分化。

58肝在糖代谢中的作用是什么?

答:肝脏对糖代谢的主要作用是维持血糖浓度恒定,确保全身各组织,特别是大脑和红细胞的能量供应,肝脏通过肝糖原的合成、分解和糖异生作用,从器官水平来调节血糖浓度的相对恒定。

59、肝的生物转的生理意义是什么?

答:机体将非营养物质进行化学转变,增加其水溶性,使其易随胆汁或尿液排出,生物转化具有解毒和致毒双重性。

60、胆汁的分类有哪些?

答:初级胆汁酸(甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸、牛磺鹅脱氧胆酸)次级胆汁酸(脱氧胆酸、石胆酸)胆汁酸是胆汁中存在的一大类胆烷酸的总称。约占有总量的一半的胆固醇在肝中转变成的胆汁酸称为初级胆汁酸。如胆酸(3a、7a、12a三羟胆固烷酸)和鹅脱氧胆酸(3a、7a二羟胆固烷酸),二者统称为游离型初级胆汁酸。

61、胆汁酸的生理功能有哪些?

答:促进脂类的消化吸收、抑制胆固醇结石的形成。

62、简述胆红素在血中的运输

答:在单核细胞吞噬系统中生成的胆红素是亲脂的,能自由透过细胞膜进入血液,在血中,它主要与血浆清蛋白结合为血胆红素而运输,这样即增加了胆红素的溶解度又降低了其毒性。

63、名词解释:三种黄疸

答:溶血性黄疸:又称肝前性黄疸,是因为先天或后天红细胞破坏过多引起。阻塞性黄疸:又称肝后性黄疸,各种原因引起肝内外胆道阻塞、破坏、使结合胆红素逆流入血,如胆道结石、肝癌压迫。

肝细胞性黄疸:又称肝源性黄疸,各种原因引起的肝细胞对胆红素摄取、转化、排泄能力下降,毛细胆管阻塞引起肝的病变

64、钙磷代谢的生理作用是什么?

答:钙和磷其在血浆中的含量相对稳定,主要依赖于钙、磷吸收与排泄、钙化与脱钙之间的相对平衡。钙的主要生理作用是成骨作用,Ca2+作为细胞内第二信使等。磷的生理作用主要是参与构成高能磷酸化合物、核酸和磷脂等,无机磷酸盐还参与体内缓冲体系的组成

65、简述铁的运输、利用和贮存

答:从小肠粘膜吸收入血的Fe2+,在血浆铜蓝蛋白催化下,氧化成Fe2+,然后与运铁蛋白结合而运输。运输铁蛋白将大部分铁运输至骨髓,用于血红蛋白合成;小部分运输到各组织细胞用于合成各种含铁蛋白,参与复杂的物质代谢过程。

血浆中运铁蛋白除提供合成某些含铁的化合物外,也可运输至肝、脾、骨髓、骨骼肌和小肠粘膜细胞中储存。铁蛋白是体内储存铁的主要形式,铁蛋白分子中的铁为Fe3+。在体内需铁的情况下,储存铁可以释放,参与造血或其他含铁化合物的合成。铁在体内含量过多时,铁蛋白铁在体内含量过多时,铁蛋白含量也即增加,相互聚居形成小颗粒,不溶于水。也称为含铁血黄素。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生化生物化学名词解释(1)重点知识总结

第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布,不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面,称为肽单元α-helix:以α-碳原子为转折点,以肽键平面为单位,盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠:蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点:锯齿状;顺向平行、反向平行 稳定化学键:氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,各有独特的空间构象,并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit):二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中,每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段,在空间位置上相互接近,形成特殊的空间构象,称为“模体”(motif) 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA):主要存在于细胞核内,是遗传信息的储存和携带者,是遗传的物质基础。 核糖核酸(ribonucleic acid, RNA): 主要分布在细胞质中,参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序,即碱基的排列顺序。

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

生物化学名词解释全

生物化学名词解释全

————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期: ?

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essentialaminoac id) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(meltingtemperatureTm) 14.分子杂交(molecularhybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(Km 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomericenzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymaticcompare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle)

生物化学名词解释

名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

生物化学名词解释

9. 增色效应(hyper chromic effect):当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”。 10. 减色效应(hypo chromic effect):DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多(约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。 8. 退火(annealing):当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性(denaturation、renaturation):当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度(T m 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(T m)。 14分子杂交cular hybridization):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋(DNA double helix)是一种核酸的,在该构象中,两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。4.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3.辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 4.单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位。分子量为

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

名词解释及答案生物化学

1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point ):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零, 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction ):在加热条件下,a -氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column ):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis ):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC:也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph ):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经 层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein ):在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断

生物化学名词解释

1、active site 活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,集中在一起,形成具有一定空间结构的区域,并能与底物特异地结合,将底物转化为产物。这一区域,称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体:对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体):胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病:某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图:此指Lineweaver Burk图,用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图,此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase (A TCase酶的调控亚基):由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型:that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A:是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成,在没有cAMP时,以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合,改变调节亚基构象,使调节亚基和催化亚基解离,释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化,于是改变这些蛋白的活性,进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物: 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶: 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶

专升本生物化学名词解释答案(A4)

温医成教专升本《生物化学》思考题参考答案 名词解释: 1、蛋白质的变性——某些理化因素作用下,使蛋白质的空间构象遭到破坏,导致其理化 性质改变和生物活性的丢失,称为蛋白质变性。(考过的年份:2008、2007 2、模体——在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相 互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体,是具有特殊功能的超二级结构。 3、蛋白质四级结构——蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。(考过的年份:2009、 4、结构域——分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域, 且折叠得较为紧密,各行其功能,称为结构域。 5、蛋白质等电点——蛋白质以两性离子状态存在时介质的PH值称为该蛋白质的等电点,用PI表 示。(考过的年份:2013、2012、2011、2010、2006 氨基酸等电点——在某一pH条件下,氨基酸所带正负电荷相等,净电荷为零,此溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。 6、Tm值——Tm值就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。不同序列的DNA,Tm值不同。DNA中G-C含量越高,Tm值越高,成正比关系。(考过的年份:2013、 7、DNA变性——DNA变性是指在某些因素的作用下,维系DNA双螺旋的次级键断裂, 双螺旋DNA分子被解开成单链的过程。 8、核酸分子杂交(同66)——应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。 9、基因组——泛指一个有生命体、病毒或细胞器的全部遗传物质;在真核生物,基因组 是指一套染色体(单倍体)DNA。 10、酶原和酶原的激活——有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体 物质称为酶原。在一定条件下,无活性的酶原水解开一个或几个特定的肽键,致使构象发生改 变,表现出酶的活性的过程称酶原激活,其过程实质上是酶的活性中心暴露或形成的过程。 11、酶的活性中心——酶的活性中心是指酶分子结构中,能与底物结合,并使底物转化为 产物的具有特定空间结构的区域。(考过的年份:2012、2010 12、不可逆抑制作用——抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。 此种抑制作用叫不可逆抑制作用。 13、糖酵解——糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下分解生成乳酸并生成 ATP的过程,这一过程与酵母中糖生醇发酵的过程相似,故又称为糖酵解。(考过的年份:2008 14、糖原——是动物体内糖的储存形式之一,是机体能迅速动用的能量储备。(考过的年 份:2009 15、血糖——指血液中的葡萄糖。正常血糖浓度:3.9~6.1mmol/L 16、糖的有氧氧化——指在机体氧供充足时,葡萄糖或糖原彻底氧化成H2O和CO2,并 释放出能量的过程。是机体主要供能方式。

生物化学名词解释答案

生化名词解释 Exon外显子 真核基因中与成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列,为编码序列。Intron内含子 存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。 Km value of enzyme Km值 酶促反应速度等于最大反应速度一半时所对应的底物浓度。 ketone bodies酮体 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 Semi-conservation replication of DNA半保留复制 DNA复制时以双链中的每一条单链作为模板,分别合成一条互补新链,重新形成的双链中各保留一条原有DNA单链。Specific activity of enzyme酶的比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数(U/mg)。 pI of amino acid氨基酸等电点氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH。 Oxidative phosphorylation氧化磷酸化 物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。Promoter启动子 RNA聚合酶结合位点及其周围的DNA序列,至少包括一个转录起始点及一个以上的机能组件。 Renaturation of DNA DNA复性 变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 Okazaki fragments冈崎片段 在DNA不连续复制过程中,沿着后随链的模板链合成的新DNA片段,其长度在真核与原核生物当中存在差别,真核生物的冈崎片段长度约为100~200核苷酸残基,而原核生物的为1000~2000核苷酸残基。 Ketogenic AA生酮氨基酸/ Glucogenic AA生糖氨基酸 经过代谢能产生酮体的氨基酸。

相关文档
最新文档