生物化学一二章总结
第一章蛋白质结构与功能
1.谷胱甘肽的生理功用:解毒作用还原剂保护巯基维持红细胞结构稳定P12
2.100克样品中蛋白质的含量(g %)=每克样品含氮克数×6.25×100
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸（甘氨酸、脯氨酸除外）
4.赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met)
色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile)
苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
“携一两本淡色书来”或“赖色缬，苏亮亮，苯蛋”
5.碱性赖精组，酸性天和谷含硫半甲硫，羟基酪苏丝
芳香苯色酪，分支缬亮异无旋光是甘，亚氨基是脯
酰胺冬和谷，最后还剩丙
6.等电点pI = (pK1+pK2)/2
7. 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
8. 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm
处。脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。
9.多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端
C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
10.下列氨基酸中，属于疏水性的有ACD
A．缬（xie）氨酸B．精氨酸C．亮氨酸D．脯氨酸
11.化学键一级结构：肽键二硫键二级结构：氢键
三级结构：氢键离子键（盐键）疏水键范德华力
四级结构：范德华力、盐键其中亚基之间的结合主要是氢键和离子
键
12.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空
间构象的唯一因素。
13. 参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2
在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所
谓的肽单元(peptide unit) 。
13.Pro存在处往往形成β-转角。
14.并不是所有的蛋白质都有四级结构，蛋白质变性时，四级结构一定被破坏15．蛋白质家族：氨基酸序列相似且空间结构与功能也十分相近的蛋白质
16.沉淀的蛋白质不一定变性，也不一定凝固；
变性的蛋白质易于沉淀，但也不一定沉淀；
凝固的蛋白质一般沉淀，同时变性。
17.盐析使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀.并非变
性。
用丙酮（乙醇）沉淀时，必须在0～4℃低温下进行沉淀后，应立即分离，否则蛋白质会变性
18.层析(chromatography)分离蛋白质的原理：根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷
多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
蛋白质分离常用的层析方法：离子交换层析凝胶过滤又称分子筛层析亲和层析
19.酶解法:①胰蛋白酶（水解赖氨酸或精氨酸羧基侧形成的肽键）
②胰凝乳蛋白酶（芳香族氨基酸羧基侧的肽键）全部断开（了解：胃蛋白
酶，嗜热菌蛋白酶，羧肽酶和氨肽酶）
化学法：溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
了解
第二章核酸的结构与功能
1.核酸的分类及分布：①脱氧核糖核酸：存在于细胞核和线粒体
②核糖核酸：分布于细胞核、细胞质、线粒体
2.
3.一个脱氧核苷酸3'的羟基与另一个核苷酸5'的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键，多个脱氧核苷酸通过磷酸二酯键构成了具有方向性的线性分子，DNA链。DNA链的方向是5'（磷酸基团）→3'（羟基）交替的磷酸基团和戊糖构成了DNA的骨架
构
4.DNA是反向平行、围绕着同一个螺旋轴右手螺旋的双链结
一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
[A] = [T]，[G] = [C]
6.DNA超螺旋结构的形成需要拓扑异构酶的参与（超螺旋结构指NA双螺旋链
再盘绕，有盘绕方向与DNA双螺旋方同相同的正螺旋，反之负螺旋）
7.①核生物DNA的环状负螺旋结构②真核生物DNA以核小体为单位形成高度
有序的密致结构
8.在细胞周期的大部分时间里，DNA以松散的染色质形式存在，在细胞分裂
期，则形成高度致密的染色体
9.DNA染色质呈现出的串珠样结构。染色质的基本单位是核小体
10.DNA变性：①链解离为单链的过程，本质是双链间氢键的断裂。②液OD260
增高的现象，即增色效应③解链温度：解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度。G+C 含量越高，解链温度就越高④当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性。⑤热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。⑥减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低⑦核酸杂交：存在着一定程度的碱基配对关系的不同种类的DNA单链分子或RNA 分子在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。
11.从mRNA分子5'末端起的第一个AUG开始，每3个核苷酸为一组称为密码
子或三联体密码。位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框，决定了多肽链的氨基酸序列。
mRNA的成熟过程是hnRNA(不均一核RNA)的剪接过程
12.tRNA是蛋白质合成中的氨基酸载体，将氨基酸转呈给mRNA。tRNA具有
茎环结构，二级结构——三叶草形
．
13.tRNA的3'-末端都是以CCA结尾。tRNA的3'-末端连接氨基酸，同的tRNA
可以结合不同的氨基酸。
14.核蛋白体RNA(rRNA)是细胞内含量最多的RNA。以rRNA为组分的核蛋白
体是蛋白质合成的场所
15.具有催化作用的小RNA亦被称为核酶(ribozyme)或催化性RNA(catalytic
16.核酸：核酸为多元酸，具有较强的酸性。粘度：DNA>RNA
中性条件下，260nm附近处有强烈的吸收（A260）
纯DNA: A260/A280 = 1.8 小于1.8则混有RNA ，于1.8混有蛋白质17.核酸酶是指所有可以水解核酸的酶。①底物不同分类：DNA酶：一降解
DNA。RNA酶：一降解RNA。②依据切割部位不同：核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。核酸外切酶：5′→3′或
3′→5′核酸外切酶。
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解 单项选择题 第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链 提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量 提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构 提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键
生物化学总结下半部分
8.试述胆固醇与胆汁酸之间的代谢联系 答：①胆汁酸由胆固醇在肝C内合成的 ②胆汁酸的合成受肠道向肝脏胆固醇转运量的调节，从肠吸收至肝脏内的胆固醇增多，则胆汁酸的合成亦增多 ③胆固醇的消化、吸收和排泄均受胆汁酸盐的影响
1.简述DNA双螺旋模型的要点 答：①两条反向平行的互补多核苷酸链围绕中心轴，盘旋成右手双螺旋结构 ②碱基间形成氢键，使两条链相连，A=T，G C。氢键与碱基堆砌力是维持DNA二级结 构稳定的重要因素。 ③每10个碱基对能使螺旋上升一圈，螺距3.4nm，螺旋直径为2nm。 ④磷酸和脱氧核糖构成股价，位于螺旋外侧，碱基位于内侧。碱基平面与中心轴垂直。 2.糖代谢与脂代谢使通过那些反应联系起来的？ 答：①糖酵解过程重产生的磷酸二羟丙酮可转变为3－磷酸甘油，可作为脂肪合成的原料和脂肪酸进一步合成TG。 ②糖有？氧氧化进程重产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。 ③脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化 ④酮体氧化产生的乙酰CoA最终也进入三羧酸循环氧化 ⑤甘油经磷酸甘油激酶作用，最终转变为磷酸二羧丙酮进入糖酵解或糖的有氧氧化过程 3.三羧酸循环有何特点？为什么说三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体内氧化的共同途径何相互联系的枢纽？ 答：⑴特点：①循环中CO2的生成方式是两次脱羧 ②循环中多个反应是可逆的，但由于柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶和α－酮戊 二酸脱氢酶系催化的反应不可逆，故循环只能单向进行 ③循环中4次脱氢，其中三对氢原子以NAD＋为受氢体，一对以FAD为受氢体 ④循环中各产物不断地被消耗和补充，使循环处于动态平衡中 ⑤释放大量能量 ⑵三羧酸循环的起始物乙酰CoA不仅由糖的氧化分解产生，也由甘油、脂肪酸和AA氧 化分解产生，因此该循环实际上是糖、蛋白质及脂肪在体内氧化的共同途径 ⑶糖和甘油代谢生成的α－酮戊二酸和草酰乙酸等中间产物可转变成某些AA；儿许多 AA分解的产物又是循环的中间产物，可敬糖异生变成糖或甘油。可见三羧酸循环使三大营养物质相互联系的枢纽 4.胆固醇可在体内转变成哪些物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶各是什么？ 答：胆固醇在体内可转变为：⑴胆汁酸⑵类固醇激素⑶7－脱氢胆固醇 原料：乙酰CoA、ATP、NADH+H＋ 关键酶：HMG CoA还原酶 5.何谓酮体？试述酮体生成及氧化中的主要酶类及酮体代谢特点和生理意义。 答：⑴酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类特殊中间产物，包括：乙酸乙酰，β－羟丁酸和丙酮 酮体在肝内生成，其限速酶是HMGCoA合成酶；酮体在肝外组织被氧化利用，其主要酶类为琥珀酰CoA转硫酶和乙酰乙酸硫激酶。 ⑵酮体代谢的特点是：肝内生成肝外氧化利用；其生理意义是肝脏为肝外组织提供了另一种能源物质，是心、肾、脑、肌肉等重要脏器在糖利用出现障碍时可利用的一种能源。6.试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝和动脉粥样硬化的病因。 答：⑴酮症：在糖尿病或糖供给等病理情况下，胰岛素分泌减少或作用低下而胰高血糖素、肾上腺素等分泌上升，导致了脂肪动员增强，脂肪酸在肝内的分解增多，酮体的 生成也增多；同时，由于主要来源于糖代谢的丙酮酸减少，因此使草酰乙酸减少， 导致了乙酰CoA的堆积；此时肝外组织的酮体氧化利用减少，结果就出现了酮 体过多积累在血中的现象。 ⑵脂肪肝：肝C内的脂肪来源多、去路少导致脂肪堆积。原因有：①肝功能低下，导致 肝内脂肪运出障碍。②糖代谢障碍导致脂肪动员增强，进入肝内的脂肪酸增多。 ③肝C内用于合成脂蛋白的磷脂缺乏。④急性肝炎后，活动过少使能量消耗减
生物化学知识点总结精简版
生物化学知识点总结 第一章蛋白质化学 1、氨基酸的分类： 记住：20种蛋白质氨基酸的结构式，三字母符号。 例题：1、请写出下列物质的结构式： 赖氨酸，组氨酸，谷氨酰胺。 2、写出下列缩写符号的中文名称： Ala Glu Asp Cys 3、是非题： 1）天然氨基酸都有一个不对α－称碳原子。 2）自然界的蛋白质和多肽类物质均由L－氨基酸组成。 2、氨基酸的酸碱性质 3、氨基酸的等电点（pI）：使氨基酸处于净电荷为零时的pH。 4、紫外光谱性质：三种氨基酸具有紫外吸收性质。最大吸收波长：酪氨酸——275nm； 苯丙氨酸——257nm；色氨酸——280nm。 一般考选择题或填空题。 5、化学反应： 与氨基的反应： 6、蛋白质的结构层次 一级（10）结构（primary structure） ：指多肽链中以肽键相连的氨基酸序列。 二级（20）结构（secondary structure）
：指多肽链借助氢键排列成一些规则片断，α－螺旋，β-折叠，β-转角及无规则卷曲。 超二级结构：在球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元如α-螺旋，β-折叠，β-转角组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件，基本组合有：αα，βαβ，βββ。 结构域： 结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是一个相对独立的紧密球状实体 7、维持蛋白质各级结构的作用力： 一级结构：肽键 二，三，四级结构：氢键，X德华力，疏水作用力，离子键和二硫键。 胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所参加的反应 糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽键。 梭菌蛋白酶：Arg的羧基端 溴化氰：只断裂Met的羧基形成的肽键。 波耳效应：当H+离子浓度增加时，pH值下降，氧饱和度右移，这种pH对血红蛋白对氧的亲和力影响被称为波耳效应（Bohr 效应）。 第二章核酸化学
医学生物化学重点总结
第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
生物化学总结
名词解释： 1.糖：糖类是自然界存在的一大类具有广谱化学结构和生物功能的有机化合物。它由碳、氢及氧3种元素组成，其分子式是（CH2O）n。一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 2.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。 3.寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子） 4.多糖：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量大，在水中不能成真溶液，均无甜味，无还原性。有旋光性，无变旋现象。 5.构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。 6.构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。 7.变旋现象：当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化现象，叫做变旋现象。 8.旋光性：当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。 9. 脂类：是脂肪及类脂的总称，其化学本质为脂肪酸(多是4碳以上的长链一元羧酸)和醇(包括甘油醇、鞘氨醇、高级一元醇和固醇)等所组成的酯类及其衍生物。 10.皂化值：完全皂化1g油或脂所消耗的KOH毫克数。 11.皂化作用：脂酰甘油的碱水解作用称为皂化作用。 12. 酸败：脂肪长期暴露于潮湿闷热的空气中，受到空气的作用，游离脂肪酸被氧化、断裂生成醛、酮及低分子量脂肪酸，产生难闻的恶臭味，称之酸败。13.酸值：中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数，称为酸值（酸价），可表示酸败的程度。 14.卤化作用：油脂中不饱和双键与卤素发生加成反应，生产卤代脂肪酸，称为卤化作用。 15.碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数—碘价（碘化值），可以用来判断油脂中不饱和双键的多少。 16.氢化：Ni的作用下，甘油酯中的不饱和双键可以与H2发生加成反应，油脂被饱和，液态变为固态，可防止酸败。 17.必须脂肪酸：多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合 成，需从食物摄取，故称必需脂酸。 18.维生素（vitamin）：是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 19：维生素原：本身不是维生素，但是可以转化成维生素的物质。 20.核酸（nucleic acid）：是含有磷酸基团的重要生物大分子，因最初从细胞核分离获得，又具有酸性，故称为核酸。 21.核苷：碱基和核糖（脱氧核糖）通过N-糖苷键连接形成糖苷称为核苷（脱氧核苷）。 22.核苷酸：核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。 23. DNA一级结构：指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序（碱基排列顺序） 24.DNA的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性。 25.Tm值：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收
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一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
(完整版)生物化学最核心的知识点总结
生物化学最核心的知识点总结 1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度比以及酶对它们的亲和力有关。此类抑制作用最大速度Vmax不变，表观Km值升高。 2）非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶的活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。此类抑制作用最大速度Vmax下降，表观Km值不变。 3）反竞争性抑制：抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。此类抑制作用最大速度Vmax和表观Km值均下降。 2.线粒体内生成的NADPH可直接参加氧化磷酸化过程，但在胞浆中生成的NADPH不能自由透过线粒体内膜，故线粒体外NADPH所带的氢必须通过某种转运机制才能进入线粒体，然后再经呼吸链进行氧化磷酸化过程。这种转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭两种机制。 （1）α-磷酸甘油穿梭：这种穿梭途径主要存在于脑和骨骼肌中，胞浆中的NADH在磷酸甘油脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油，后者通过线粒体外膜，再经位于线粒体内膜近胞浆侧的磷酸甘油脱氢酶催化下氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2，磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞浆，参与下一轮穿梭，而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子ATP （2）苹果酸-天冬氨酸穿梭：这种穿梭途径主要存在于肝和心肌中，胞浆中的NADH在苹果酸脱氢酶催化下，使草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过线粒体外膜上的α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和 NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3分子ATP。 可见，在不同组织，通过不同穿梭机制，胞浆中的NADH进入线粒体的过程不一样，参与氧化呼吸链的途径不一样，生成的ATP数目不一样。 3. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应； 2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用； 3）为稳定酶的空间构象所必需； 4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。 4.肽链延长在核蛋白体上连续性循环。（1）进位：氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；（2）转肽酶催化成肽；（3）转位：由EF-G转位酶催化，新生肽酰-tRNA-mRNA位移入P位，A 位空留，卸载tRNA移入E位并脱离。 成熟的真核生物mRNA的结构特点是：（1）大多数真核mRNA在5′-端以m7GpppN为分子的起始结构。这种结构称为帽子结构。帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性；（2）在真核mRNA的3′末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。一般有数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的序列，因此认为它是在RNA生成后才加上去的。随着mRNA存在的时间延续，这段多聚A尾巴慢慢变短。因此，目前认为这种3′-末端结构可能与mRNA从细胞核向细胞质的转位及mRNA的稳定性有关。 2.（1）TAC中有4次脱氢、2次脱羧及1次底物水平磷酸化。（2）TAC中有3个不可逆反应、3个关键酶（异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶）。（3）TAC的中
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题 第一章绪论 1. 名词解释 生物化学： 生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质 2. 问答题 （1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？ 生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？ 组成生物体的元素共28种 第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。 第二章蛋白质 1. 名词解释 （1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 （2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点 （3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 （4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C 末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽 （6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基 （7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转 （8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连，一般难以分离（区别于蛋白质亚基）③不同蛋白质分子中结构域数目不同，同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同 （9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病 （10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应 （12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等，变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解 （14）蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能，称为复性 2. 问答题 （1）组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？ 组成生物的氨基酸有22种，组成人体和大多数生物的为20种，结构 通式如右图。氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨 基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也 文案大全
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
生物化学总结
第一章 一、蛋白质的生理功能 蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。 二、蛋白质的分子组成特点 1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸 编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。 2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。 3. 氨基酸的分类 所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。 根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。 （1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。 （3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。 （4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。 ?含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。 ?芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。 ?唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。 ?营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。 氨基酸的理化性质 1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI），氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳动。pI值的计算如下：pI＝1/2（pK1 + pK2）,(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。 2. 氨基酸的紫外吸收性质 （1）吸收波长：280nm （2）结构特点：分子中含有共轭双键 （3）光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸 （4）呈色反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物＝（氨基酸加热分解的氨）＋（茚三酮的还原产物）＋（一分子茚三酮）。 肽的相关概念 (1)寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。 (2)多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。 (3)氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。 (4)肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。 (4)肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，组成肽单元。 三、蛋白质分子结构特点 见表1-1。
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH