2019云南大学826分子生物学与生物化学考试大纲

826-《分子生物学与生物化学》考试大纲

一、考试性质

《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。

二、考试要求

要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

三、考试分值

本科目满分150分，考试时间180分钟。

四、试卷结构（题型）

单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。

五、考试内容

第一章氨基酸

要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。

难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理

（一）氨基酸的结构

氨基酸的结构、种类和分类

（二）氨基酸的性质

物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性）

（三）氨基酸的分析方法

分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用

第二章蛋白质的结构

要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。

难点:蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。

（一）蛋白质通论

蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）

（二）蛋白质的结构

一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系

二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征

四级结构：蛋白质四级结构的概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应

（三）蛋白质的折叠历程和结构预测

（四）蛋白质组和蛋白质组学

第三章蛋白质的功能与结构的关系

（一）蛋白质结构与功能关系的一般规则

（二）纤维状蛋白的结构与功能

（三）球状蛋白的结构与功能

第四章蛋白质的性质及分离纯化方法

要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见蛋白质分离分析方法。

难点:蛋白质常见的分离分析技术的原理和基本应用

（一）蛋白质的性质

蛋白质的酸碱性质、胶体性质、蛋白质的变性与复性

（二）常见蛋白质分离分析方法

电泳技术、离心技术、沉淀技术和层析技术

（三）蛋白质分离纯化的程序

第五章酶

要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。

难点:酶活性的高效催化机制

（一）酶学概论

酶的催化剂特性和生物催化剂的特性，酶的化学本质，酶的命名和分类（二）酶促动力学

米氏方程，米氏常数及其意义，温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响

（三）酶的催化机理

（四）酶的活性调节

（五）酶的分离纯化和测定

（六）维生素与辅酶

维生素的概念，分类，维生素与辅酶（或辅因子）的关系

第六章核酸的结构与功能

要求：掌握DNA的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系，RNA的种类和功能。

难点:DNA的构象家族及其生物学意义，理解DNA一级、二级、三级结构的特点及其与功能的关系。

（一）核酸的结构和功能

核苷酸的结构，DNA的结构和功能

tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能，其它的RNA类型（microRNA，LncRNA，circRNA）及功能。

（二）核酸的性质

水解性质，光学性质，酸碱性质，变性复性

（三）核酸的分离分析

电泳，分子杂交，限制性内切酶分析

第七章新陈代谢和生物能学

要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念。

难点:ATP的生物学功能

（一）代谢的基本概念

新陈代谢的概念、类型及其特点

（二）生物力能学

高能键的基本概念及类型，ATP与高能磷酸化合物

第八章糖代谢

要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系及生物学意义。

难点:糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。

（一）糖酵解

糖的基本结构，分类和生物学功能

糖的消化吸收

糖酵解反应过程：从丙酮酸到乳酸发酵过程

糖酵解的生理意义和调节

（二）三羧酸循环

丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成结构，脱氢反应过程，脱氢反应的调节

三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义

（三）生物氧化——电子传递

电子传递链成员的特性及排列，氧化磷酸化的概念，磷/氧比的概念及意义，电子传递与氧化磷酸化的偶联作用，氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说（四）磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径反应过程及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义

（五）糖异生作用

糖异生反应，糖异生与糖分解的调节，糖异生作用的意义

（六）糖原的分解与合成

糖原分解与合成反应过程，糖原分解与合成的调节

（七）糖代谢的调节

糖代谢调节的方式，糖代谢异常引起的疾病

第九章脂类代谢

要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。

难点:脂肪酸β-氧化和脂肪酸从头合成过程，脂肪的分解代谢

（一）脂类的种类，结构，分类和生物学功能

（二）甘油三酯的水解，甘油的分解

（三）脂肪酸的氧化过程

脂肪酸的β—氧化、α—氧化、ω—氧化过程

（四）酮体的生成和利用

（五）脂肪酸的合成（从头合成）反应

（六）胆固醇代谢

第十章蛋白质的水解及氨基酸代谢

要求：了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，氨基酸合成的碳骨架来源。

难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。

（一）蛋白质的水解

（二）氨基酸的分解

氨基酸的脱氨作用（氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨），氨在体内的运输，尿素的合成，氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用，碳骨架的代谢

（三）氨基酸的合成

第十一章核苷酸代谢

要求：了解核酸的分解过程，掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。

难点:核苷酸的合成过程

（一）核苷酸的分解代谢

核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用，嘌呤碱和嘧啶碱的分解（二）核苷酸的合成

核苷酸的从头合成，核苷酸的补救合成，脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成

第十二章代谢调节

要求：了解代谢过程中不同层次的调节方式及意义。

（一）代谢调节的类型

细胞水平、激素水平和神经系统的调节作用

（二）激素对物质代谢调节的作用机制

（三）细胞水平的调节机制

反馈抑制，细胞水平的诱导与阻遏调节机制

第十三章基因及基因组的结构与功能

重点：真核生物基因组的结构特征

难点:理解真核生物基因的重复性、基因家族和不连续性

（一）病毒基因组的结构

基因、基因组及基因组学的概念，病毒基因组的结构特点

（二）原核生物基因组

原核生物基因组的结构特点——环状DNA、多顺反子结构、基因重叠（三）真核生物基因组

真核生物基因组的结构特点——重复性、基因家族、不连续性

人类基因组的特点

（四）核外基因组

质粒DNA、线粒体DNA、叶绿体DNA的结构特点

（五）转位因子

转位因子的特点、类型及作用机制

第十四章DNA的复制与损伤修复

重点：DNA合成的机制、不同的DNA复制过程中链的终止机制。

难点:DNA复制的起始过程——引发体的形成，端粒酶合成DNA末端的机制。

（一）遗传物质复制的特点

复制特点——完整性、真实性、多样性；

DNA复制的共同特点：复制的半保留性，方向性，不连续性等。

（二）原核生物的DNA复制

参与DNA复制的酶和蛋白因子，复制过程，环状DNA的复制方式（θ型、D环、滚环复制），线状DNA的复制——末端终止问题

（三）真核生物DNA的复制

（四）DNA的损伤与修复

基因突变的概念和类型，突变原因，DNA的修复机制及其意义。

第十五章基因的转录及转录后的加工

重点：RNA聚合酶的亚基组成及功能、转录过程、原核生物和真核生物转录的异同、RNA剪接的方式及意义。

难点:基因转录调控是基因表达调控的最重要环节、真核生物的RNA转录合成机理。

（一）基因转录的特点

转录的选择性，不对称性，有意义链和无意义链的概念，基因转录调控是基因表达调控的最重要环节

（二）原核生物的基因转录

RNA聚合酶的亚基组成及功能；转录的起始-延长-终止；与转录起始和终止有关的DNA结构，如启动子、终止子的序列特点和作用，ρ因子作用

（三）真核生物的基因转录

真核生物RNA聚合酶的种类与功能

真核生物基因转录调控区——调控序列，类型Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ基因调控区的结构和特点，调控区的模块模型

真核生物基因转录调控因子

（四）真核基因转录后的加工

真核基因转录产物的特点及转录后加工的生物学意义，加工类型，剪接机制

第十六章蛋白质的合成与加工

重点：蛋白质生物合成的机制、原核生物和真核生物蛋白质合成的异同、参与蛋白质合成所需的蛋白因子。

难点:“第一AUG规律”，翻译起始过程，tRNA的活化

（一）蛋白质合成所需的条件

mRNA的5’端结构，tRNA的活化，核糖体的结构和功能，遗传密码（二）原核生物的蛋白质合成

起始识别、链的延伸及终止；参与原核生物蛋白质合成的酶和蛋白因子（三）真核生物蛋白质的合成

原核生物与真核生物蛋白质合成的异同

（四）翻译调控和翻译后的加工和修饰

代谢性调控和结构性调控，新生肽的折叠及蛋白的转运——信号肽假说

第十七章基因表达调控

重点：基因表达调控的模式

难点:乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制

（一）DNA的结构对基因表达的调控

DNA的立体结构对表达的调控，基因的扩增、重组及修饰对表达的影响，调控序列

（二）原核生物的基因表达调控

操纵子的概念和结构，乳糖操纵子、色氨酸操纵子的调控机制

（三）真核生物的表达调控

蛋白因子与基因表达调控，RNA在基因表达调控中的作用，翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用

（四）基因转录的时序调控

第十八章RNA在基因表达调控中的研究

重点：MicroRNA调控基因表达的机制（大肠杆菌、动物、线虫、果蝇）难点:siRNA和miRNA介导基因沉默的机制。

（一）RNA的种类（microRNA、siRNA、RNA干扰、ncRNA，lncRNA，cirRNA）及生物学功能

（二）MicroRNA调控基因表达的机制，鉴定和研究方法

（三）siRNA、miRNA介导的基因沉默及应用

第十九章分子生物学技术

重点：分子生物学主要和重要的技术及其应用。

难点:聚合酶链式反应和分子杂交

（一）质粒DNA、RNA、基因组DNA的分离提取及纯化

（二）PCR技术——PCR的基本原理；PCR反应条件的优化；PCR技术的应用

（三）DNA测序技术——Sanger双脱氧链终止法；Maxam-Gilbert化学修饰法；DNA测序自动化和大规模测序，一代、二代和三代测序技术

（四）遗传标记技术——RFLP、AFLP、SSCP和DGGE等技术的基本原理、方法及应用

（五）分子杂交技术及应用

（六）蛋白质-蛋白质相互作用，蛋白质-DNA相互作用的研究

（七）基因编辑技术

（八）基因组学的研究技术

第二十章基因工程

重点：DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用，简单的实验设计和实验结果分析。

难点:基因克隆的基本程序、文库构建的方法

（一）基因工程的基本程序

基因工程（DNA重组技术）的定义，理论依据及技术特点；

基因工程的一般过程

（二）基因工程的常用载体

分子克隆载体的基本要求；常用载体的结构特征及其特性；文库构建和目的克隆筛选

（三）基因克隆的步骤和应用

（四）外源基因的表达

原核生物表达载体的条件和表达方式，真核生物基因表达系统

（五）基因治疗

2009复旦大学生物化学试题

2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题一、是非题（对○，错╳；每题1分，共30分） 1．一级氨基酸就是必须氨基酸。（错） 2．热激蛋白（Heat shock protein）只存在于真核生物中。（错） 3．某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。（对）4．SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。（对）5．Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。（错，还有测序）6．有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。（对） 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。（对） 8．有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。（对）少数细菌（属于原核生物）以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异，比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。（错，H.E.fischer）10．有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。（对） 11． 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。（对） 12．米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。（对） 13．酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。（错） 14．人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。（对，生物蝶呤和酪氨酸） 15．疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。（对） 16. 红血球上存在大量糖蛋白，是为了防止相互碰撞发生融合。（对，负电性） 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。（错，N端外切）18．P450是肝脏中负责解毒的一群酶，其活性的抑制会导致药物反应。（对） 19．α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。（对）20．SDS是蛋白酶K的激活剂。（错） 21．离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。（对）22．DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。（错） 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。（错，生物素羧化酶） 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。（对） 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。（错，C） 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。（对） 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。（对） 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。（对）

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验一、招生信息所属学院：基础医学院所属门类代码、名称：理学[07] 所属一级学科代码、名称：生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导一、参考书的阅读方法（1）目录法：先通读各本参考书的目录，对于知识体系有着初步了解，了解书的内在逻辑结构，然后再去深入研读书的内容。

（2）体系法：为自己所学的知识建立起框架，否则知识内容浩繁，容易遗忘，最好能够闭上眼睛的时候，眼前出现完整的知识体系。（3）问题法：将自己所学的知识总结成问题写出来，每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。二、学习笔记的整理方法（1）第一遍学习教材的时候，做笔记主要是归纳主要内容，最好可以整理出知识框架记到笔记本上，同时记下重要知识点，如假设条件，公式，结论，缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理，并用自己的语言表达出来，有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度，但是切记第一遍学习要夯实基础，不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主，而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后，笔记是一个很方便携带的知识宝典，可以方便随时查阅相关的知识点。（2）第一遍的学习笔记和书本知识比较相近，且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺，记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。（3）做笔记要注意分类和编排，便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前，不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份，以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到，但是笔记是独一无二的，笔记是整个复习过程的心血所得，一定要好好保管。

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜考试内容

云南大学考研338-生物化学考试大纲

338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。四、试题结构选择题40分填空题30分

名词解释20分问答分析题60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂

磷脂的结构，种类，性质，生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质，等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。第三节氨基酸的分析方法一、分配层析原理二、各种不同层析方法的原理、方式

中国农业大学历年考研生物化学真题--很重要

1997年生物化学一、名词解释（每题3分，共30分） 1 操纵子 2 反馈抑制 3 密码子的简并性 4 蛋白质四级结构 5 盐析 6 碱性氨基酸 7 Z-DNA 8 ATP 9 核苷磷酸化酶 10 磷酸果糖激酶二、填空（每空1分，共28分） 1 DNA损伤后的修复主要有共修复、______________和_________________三种方式。 2 DNA，RNA和肽链的合成方向分别是______________、_________________和______________。 3真核生物mRNA前体的加工主要包括_______________________、___________________、___________________和___________________________。 4 在含有完整的线粒体系统中，加入解偶联剂后，能进行_____________，但不能发生____________________作用。

5 果糖1，6-二磷酸可在____________________的作用下，裂解生成2分子三碳糖。 6 ____________________氧化脱羧，形成______________________，这一过程是连接糖酵解和三羧酸循环的纽带。 7氨基酸降解的反应主要有三种方式，即________________________,___________________ 和_______________反应。 8 高等绿色植物体内，在___________________酶和___________________酶的共同作用下，可以将氨和α-酮戊二酸合成为谷氨酸。 9 蛋白质的平均含氮量为______________，它是___________法测定蛋白质含量的计算基础；蛋白质溶液在____________nm有特征吸收峰，该波长是固_______________法测定蛋白质含量所采用的波长。 10 米氏方程的表达式为__________________________，它表达了__________________关系，其中的________是酶的特征常数。 11 用凝胶过滤法分离蛋白质是基于蛋白质_________________不同进行的，而离子交换柱层析则是基于蛋白质________________不同进行的。三、问答题（共42分）

复旦大学生物化学考研试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题一．是非题(共30分) 1．天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L／D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2．胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋，其螺旋周期为67nm。 ( ) 3．双链DNA分子中GC含量越高，Tm值就越大。( ) 4．。—螺旋中Glu出现的概率最高，因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5．同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6．在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7．DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8．有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9．RNA由于比DNA多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。( ) 10．RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11．限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12．pH8条件下，蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0．5个负电荷。( ) 13．蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14．蛋白质变性主要由于氢键的破坏，这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15．膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16．糖对于生物体来说，所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17．天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。( ) 18．人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19．膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( )：20．维生素除主要由食物摄取外，人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( )；21．激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22．甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23．呼吸作用中的磷氧比(P／O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24．人体正常代谢过程中，糖可以转变为脂类，脂类也可以转变为糖。( ) 25．D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广，可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26．人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27．人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28．胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29．哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30．THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分）糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分）氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么这个问题很重要。肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程（1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。（2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。（3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

2021年云南大学338-生物化学

338-《生物化学》考试大纲（研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。）一、考试性质《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。四、试卷结构（题型）单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。

五、考试内容第一章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理（一）氨基酸的结构氨基酸的结构、种类和分类（二）氨基酸的性质物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质（三）氨基酸的分析方法分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用第二章蛋白质的结构要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。（一）蛋白质通论蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）（二）蛋白质的结构一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型三级结构：结构域的概念及甄别四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应（三）蛋白质的折叠历程（四）蛋白质组和蛋白质组学

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库第二军医大学基础医学部生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

2008年农学门类联考生物化学考研试题及答案详解

2008年农学门类联考生物化学考研试题 22．阐明三羧酸循环的科学家是 A. J．D．Watson B．H．A．Krebs C. L. C. Pauling D．J．B．S umner 23. DNA单链中连接脱氧核苷酸的化学键是 A. 氢键 B．离子键 C.3′，5′- 磷酸二酯键 D 2′，5′- 磷酸二酯键 24. 由360个氨基酸残基形成的典型α螺旋，其螺旋长度是 A. 54 nm B．36 nm C．34 nm D．15 nm 25. 5′- 末端通常具有帽子结构的RNA分子是 A. 原核生物mRNA B．原核生物rRNA C. 真核生物mRNA D．真核生物rRNA 28. 一碳单位转移酶的辅酶是 A. 四氢叶酸 B．泛酸 C．核黄素 D．抗坏血酸 29. 大肠杆菌中催化DNA新链延长的主要酶是 A.DNA连接酶 B．DNA聚合酶I C. DNA聚合酶II D．DNA聚合酶Ⅲ 30. 大肠杆菌DNA分子经过连续两代的半保留复制，第2代中来自DNA 含量与总DNA含量的比值是 A. 1／2 B．1／4 C．1／8 D．1／16 31. 原核生物DNA转录时，识别启动子的因子是 A. IF - 1 B．RF - 1 C．σ因子 D．ρ因子 32. 糖酵解途径中，催化己糖裂解产生3 - 磷酸甘油醛的酶是

A.磷酸果糖激酶 B．3 - 磷酸甘油醛脱氢酶 C. 醛缩酶 D．烯醇化酶 33. 下列参与三羧酸循环的酶中，属于调节酶的是 A.延胡索酸酶 B．琥珀酰CoA合成酶 C.苹果酸脱氢酶 D．柠檬酸合酶 34．真核细胞核糖体的沉降系数是 A．50S B．60S C．70S D．80S 35．下列酶中，参与联合脱氨基作用的是 A．L - 谷氨酸脱氢酶 B．L - 氨基酸氧化酶 C．谷氨酰胺酶 D．D - 氨基酸氧化酶 36．呼吸链中可阻断电子由Cytb传递到Cytc1的抑制剂是 A．抗霉素A B．安密妥 C. 一氧化碳 D．氰化物二、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。 37．简述ATP在生物体内的主要作用。 37．答案要点： (1)是生物系统的能量交换中心。 (2)参与代谢调节。 (3)是合成RNA等物质的原料。 (4)是细胞内磷酸基团转移的中间载体。 38．简述蛋白质的一级结构及其与生物进化的关系。

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现为A．溶解度降低B．易受蛋白酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

2021年云南大学826-分子生物学与生物化学

826-《分子生物学与生物化学》考试大纲（研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。）一、考试性质《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。

四、试卷结构（题型）单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。五、考试内容第一章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理（一）氨基酸的结构氨基酸的结构、种类和分类（二）氨基酸的性质物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性）（三）氨基酸的分析方法分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用第二章蛋白质的结构要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。（一）蛋白质通论蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）（二）蛋白质的结构一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征

考研试题-615-生物化学讲课教案

2016年硕士研究生招生考试试题考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟一、名词解释（每题3分，共30分） 1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火； 6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化二、填空题（每空格1分，共20分） 1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。 2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。 3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。 4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。 5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。 6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。 7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。 8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。 9．α?淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。 11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。三、单项选择题（每小题1分，共20分） 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（） A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸 2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（） A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

云南大学2013年338生物化学考研真题

云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试自命题科目试题（考生特别注意：全部答案必须写在答题纸上，否则后果自负！）考试科目名称：生物化学考试科目代码：338 一、选择题（选择一个最佳答案的字母填入括号内，共15题，每题2分，共30分） 1、胰岛素的功能单位是（） A、单体 B、二体 C、四体 D、六体 2、在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得（） A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3、催化糖原合成的三种酶是（） A、糖原磷酸化酶，糖原合酶，糖原分支酶 B、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原分支酶 C、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原合酶 D、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原合酶，糖原分支酶 4、酵母双杂交系统被用来研究（）。 A、哺乳动物的功能基因的表型分析 B、酵母细胞的功能基因 C、蛋白质的相互作用 D、基因的表达调控 5、今有A，B，C，D四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是A＞B＞C＞D，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应是（） A、A B、B C、C D、D 6、基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做（） A、有义链 B、反义链 C、重链 D、cDNA链 7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛（CpG island）上的（）。 A、C的3位（生成m3CpG） B、C的5位（生成m5CpG） C、G的3位（生成Cp m3G） D、G的7位（生成Cp m7G） 8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是（0 A、酪氨酸残基 B、组氨酸残基 C、丝氨酸残基 D、门冬氨酸残基 9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化，导致该酶（）第 1 页共3 页