复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)

复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)

细胞生物学:是以细胞研究为对象,从细胞的显微、亚显微及分子水平,对细胞的各种生命活动进行研究的学科,特点是把细胞的结构与功能结合起来,并关注细胞间的相互关系,来了解生物体的生长、发育、分化、繁殖、运动、遗传、变异、衰老和死亡的等生命基本现象的的机制和规律。两种重要的研究方式是:一方面从细胞表型特征入手,探索隐藏在其背后的的分子机制;另一方面从基因或蛋白质等大分子入手,了解其对细胞功能或行为的影响。

真核细胞:光学(显微结构):细胞膜、细胞质、细胞核(核中能见核仁)

电镜(亚显微结构):膜性细胞器:内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体

骨架系统:微丝、微管、中间纤维。

生物膜系统:是指以脂质和蛋白质为基础的膜相结构体系,包括细胞膜、内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体及核模等。它们在结构和功能上是紧密联系的统一整体,构成一个膜性系统。细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。此外,研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。

单位膜:电镜下见细胞膜内外两层致密的深色带和中间层的浅色带,厚度在8至10纳米之间,这种“两暗夹一明”呈铁轨样的结构称为单位膜。

基因组:细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质,是所有染色体上全部基因和基因间DNA的综合,含有一个生物体进行各种生命活动所需的全部遗传物质。

半保留复制:以DNA母链为模板,按照碱基互补配对的原则,在DNA聚合酶的催化下将dNTP聚合成与母链模板序列互补的DNA子链,形成的子链DNA与模板DNA序列完全相同,由于每个母链DNA的其中一条单链成为子链DNA双链中的一条,故称半保留复制。

茎环(stem-loop)/发夹结构(hairpin structure):tRNA的核苷酸存在着一些能形成互补的区域,可以形成局部的双螺旋结构,呈茎状,中间不能配对的部分则膨出形成环或袢状结构,称为茎环或发夹结构。

细胞培养(cell culture):在无菌条件下,从机体中取出组织或细胞,模拟机体内正常生理状态下的基本条件,让其在培养皿中继续生存、生长和繁殖的技术。

原代培养(primary culture):直接从体内获取的细胞或组织进行的首次培养称为原代培养。

传代培养(secondary culture):当原代细胞经过增殖达到一定密度后,将细胞分散,按一定比例转移到一个或几个容器中的扩大培养。

粘性末端(cohesive end):许多限制性内切酶是在酶切位点的不同切口处切断双链DNA,产生两个碱基互补的短单链突出末端称为粘性末端。

蛋白质组:是指在特定时空条件下,某种细胞、组织或器官所含有的全部蛋白质。

内共生学说(symbiosis hypothesis):该学说认为线粒体起源于古老厌氧真核生物中的需氧菌,长期进化过程中,共生物的大部分遗传信息转移到细胞核,留下的遗传物质大大减少,最终成为真核细胞的亚结构——线粒体。

结合变构机制(binding change mechanism):当质子穿过F1因子的活性部位时可引起F1颗粒的构象变化,导致底物ADP和Pi同活性部位的紧密结合和产物ATP的释放。在此模型中,ADP和Pi合成ATP不需要能量,而F1的构象变化时需要依赖能量供应,所需的能量一方面用来使ATP同活性部位的结合由紧密状态变为疏松状态,便于ATP的释放;另一方面使ADP和Pi同活性部位的结合由疏松状态转变为紧密状态,以利于ADP和Pi合成ATP。

细胞膜:是包围在细胞质表面的一层薄膜,又称质膜(plasma membrance)。细胞膜将细胞中的生命物质与外界环境分隔开,维持细胞所特有的内环境。

脂质体(liposome):又称为人工生物膜。膜脂是双亲性分子,当这些双亲性分子被水环境包围时,会把疏水的尾部夹在亲水的头部中间形成双分子层,为了避免双分子层游离端疏水的尾部与水接触,两游离端往往能相互连接而封闭成中空的球形脂质双分子层。

细胞膜的分子结构模型及其优缺点:

①片层结构模型(lamella structure model):认为细胞膜由两层磷脂分子构成,磷脂分子的疏水烃链在膜的内部相对,而疏水端朝向膜的表面,在内外表面还覆盖着一层球形蛋白质分子,形成蛋白质-磷脂-蛋白质的三层夹板式结构,膜上有穿过脂双层的、由蛋白质围成的孔,表面有亲水基团,允许水分子通过。

优缺点:这一模型是第一次用分子术语描述的结构,并将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来,对后来的研究有很大的启发。但仅仅是根据实验数据分析间接推论出的,缺乏直观资料。

②单位膜模型(unit membrance model):在电子显微镜下,发现各种生物膜均呈“两暗夹一明”的三层式结构,由此认为磷脂双分子结构是膜的主体,亲水端头部朝外,与附着的蛋白质构成暗线,疏水的尾部朝内构成明线,且内外表面的蛋白质不是球形分子,而是单条肽链以β(贝塔)-片层结构形式存在,通过静电作用于磷脂极性端结合。

优缺点:此模型提出了各种生物膜在形态结构上的共同特点,结合电镜图像,能解释膜的某些属性。但它把膜作为一种静态的单一结构,无法说明膜的动态变化和各种重要生理功能,也无法解释不同生物膜厚度不同的现象。

③流动镶嵌模型(fluid mosaic model):认为膜中的脂双层构成膜的连贯主体,它既具有晶体分子排列的有序性,又具有液体的流动性。膜中蛋白质分子以不同形式与脂双层分子结合,有的镶嵌在脂双层分子中,有的则附着在脂双层表面。它是一种动态的、不对称的、具有流动性的结构。

优缺点:此模型强调了膜的流动性和不对称性,较好的解释了生物膜的功能特点,是目前普遍接受的膜结构模型。但它不能说明具有流动性的质膜在变化过程中怎样保持膜的相对完整性和稳定性,忽视了膜的各部分流动性的不均匀性。

④其他模型:此外还有晶格镶嵌模型(crystal…)和板块镶嵌模型(block…)。

晶格镶嵌模型认为生物膜中流动的脂类是在可逆的进行有序和无序的相变,膜蛋白对脂类分子的运动具有限制作用;镶嵌蛋白与其周围的脂质分子形成晶格,而具有流动性的脂类呈小片状的点状分布;因此脂类的流动性是局部的,并非整个脂类双分子层都在流动。

板块镶嵌模型认为在流动的脂双层分子中存在许多大小不同的、刚性较大的、能独立移动的脂类板块,在这些有序板块之间存在流动的脂类区,这两者处于一种连贯的动态平衡。

优缺点:它们较合理的说明了生物膜具有流动性,又具有相对完整性及稳定性的原因。而事实上,这两种模型与前三种模型无本质区别,不过是对膜流动性的分子基础进行了补充。主动运输:是物质从低浓度的一侧通过细胞膜向高浓度一侧的转运,由于运输是逆浓度梯度进行的,需要载体的参与和消耗能量,称为主动运输。

协同运输(cotransport):是一类由钠钾泵(或氢泵)与载体协同作用,在转运一种溶质分子的同时或随后间接消耗ATP转运另一种溶质分子的主动运输过程。若转运方向相同则称共运输(symport);反之则称对向运输(antiport)。

膜泡运输(vesicular transport):大分子和颗粒物质被运输进入细胞使并不直接穿过细胞膜,而是由膜将其包围形成膜泡,通过一系列膜囊泡的形成和融合来完成的转运过程。

胞吞作用(endocytosis):是指细胞摄取大分子和颗粒物质时,质膜内陷包围胞外物质形成胞吞泡,然后脱离质膜进入细胞内的过程。

膜流(membrance flow):细胞的各种膜相结构虽然有其各自的空间位置,但它们的关系极为密切,彼此按一定方式相互联系和转移,构成一个统一的整体,这种现象叫做膜流。伴随着蛋白质在细胞内的运输和排出过程,可观察到这种现象。

受体介导的内吞作用(receptor mediated endocytosis):是细胞通过受体的介导摄取细胞外专一性的蛋白质或其他化合物的过程。此过程强调高度特异性,是通过细胞表面的受体和相应的配体特异性结合来实现的。如细胞摄取胆固醇的过程。

细胞外被(cell coat):为细胞膜中糖蛋白和糖脂伸出细胞外表面的分枝或不分枝寡糖链。其蛋白质和脂质部分参与了细胞膜本身的构成。

细胞表面(cell surface):是以细胞膜为核心的细胞膜、细胞外被、细胞膜内表面的细胞溶胶、各种细胞连接结构和细胞膜上的一些特化结构统称为细胞表面。主要功能是维持细胞相对稳定的微环境,实现其物质交换、信息传递、细胞识别和免疫反应等功能活动。

分子伴侣(molecular chaperone)是一类高度保守、可识别肽链的非天然构象,并协助多肽链进行正常折叠、组装和转运的蛋白质,其本身并不参与最终产物的形成。热休克蛋白就是一大类分子伴侣。

信号识别颗粒(signal recognition particle,SRP):由6个多肽亚基和1个小的7S RNA分子组成的复合体。SRP既能识别露出核糖体的信号肽并与之结合,形成SRP-核糖体复合体,又能识别粗面内质网(RER)上的SRP-R,使该复合体结合到RER上。当SRP-核糖体复合体形成后,rRNA的A位点被SRP占据,阻遏了下一个氨基酰-tRNA的进入,使蛋白质合成暂停,SRP-核糖体复合体和RER上的SRP-R结合后SRP与核糖体解离,肽链延伸继续进行。信号肽(signal peptide):普遍存在于分泌蛋白肽链N-端的一段由不同数目、不同种类氨基酸组成的疏水氨基酸序列,是指导蛋白质多肽链在RER上合成加工的决定因素。

信号肽假说(signal hypothesis):由RER合成加工并运输的蛋白质,合成起始时先生成一段信号肽,被胞质中SRP识别并结合后,再与核糖体上的SRP-R结合形成SRP-核糖体复合物。然后SRP脱离,蛋白质继续合成,信号肽引导多肽链进入内质网腔后被切除,肽链延伸完成后,核糖体从内质网脱离。

半自主性细胞器(semiautomous organelle):自身含有遗传表达系统,能自我增殖的细胞器;由于其编码的遗传信息十分有限,RNA转录、蛋白质翻译、自身构建和功能发挥等必须依赖细胞核基因的遗传信息,因此称为半自主性细胞器。如叶绿体和线粒体。

线粒体基粒:是线粒体内膜的内表面和嵴的基质面附着有许多突出于内腔的颗粒,每个线粒体有10的四次方至10的5次方个,基粒由多种蛋白质亚基组成,分为头部、柄部和基片三部分。圆球形头部突出于内腔中,基片镶嵌于膜中,柄部将头部和基片相连。基粒头部ATP酶活性,能催化ADP磷酸化生成ATP,因此基粒又称ATP酶复合体(见生化第7页)。

细胞骨架(cytoskeleton):是指真核细胞中的蛋白质纤维网架系统,包括微丝、微管和中间纤维,对于细胞的形状、细胞的运动、细胞内物质的运输,染色体的分离和细胞分裂等过程起着重要作用。

微管组织中心(MOTC):微管装配过程中起成核作用,并使之延长的结构,包括中心体、基体和着丝点等。

中心粒周围物质(pericentiolar material,PCM):在中心粒周围、具有极高电子密度的无定形基质。在微管组装过程中起到MOTC的作用,中心粒起稳定PCM的作用。

中间纤维(intermediate filament,IF):是细胞骨架的3种成分之一,因其直径(约10纳米)介于微管和微丝之间而得名。由不同的蛋白质组成,是空心纤维结构。由于它具有组织特异性,因此其种类、成分、结构和功能比较复杂。

主要功能:①维持细胞和组织完整性;②为细胞提供机械强度支持;③参与细胞连接;

④参与细胞内信息传递和物质运输;⑤维持核膜稳定;⑥参与细胞分化。

细胞运动形式及机制:

1、运动形式:①细胞的位置移动,如鞭毛和纤毛的摆动、阿米巴样运动;②细胞的形

态改变;③细胞内运动,如细胞质流动、膜流;④物质运输;⑤染色体分离

2、机制:以鞭毛和纤毛摆动为例。

①相邻二联管A管的动力蛋白头部与相邻B管接触,促进与动力蛋白结合的ATP水解,

并释放ADP和Pi,改变A管动力蛋白的构象,促进头部向相邻二联管正极滑动,是相邻二联管随之滑动。

②新的ATP与动力蛋白结合,促使动力蛋白头部与B管脱离。

③ATP水解,释放的能量使动力蛋白头部角度复原。

④带有水解产物的动力蛋白头部与B管的另一位点结合,开始下一个循环。

袢环模型(loop model):细胞分裂中期染色体构建时,……

染色体构建过程:

①由200bp左右的的DNA分子及一个组蛋白核心构成11nm的圆盘状结构,称为核小体,是染色体的基本结构单位。组蛋白核心是由4种组蛋白H2A、H2B、H3、H4个两分子组成的八聚体,被146bp的DNA缠绕1.75圈,两相邻核小体间有约60bp的连结DNA相连,组蛋白H1结合在连接DNA上,位于缠绕组蛋白八聚体的DNA进出端,起稳定核小体的作用。

②核小体逐个串连,6个核小体缠绕一周,螺旋化成30nm的螺线管,为染色体组装的二级结构。

③之后的组装有不同的观点。A.袢环模型,认为螺线管形成螺线管形成后,30nm的染色质纤维折叠形成袢环,每个袢环含315个核小体,每18个袢环以非组蛋白为中心轴放射状排列于同一平面上,并结合在核骨架上形成微带,是染色体高级结构的组成单位。约10的六次方个微带沿纵轴排列形成染色体的四级结构——染色单体。B.多级螺旋化模型,认为30纳米的螺线管进一步螺旋化成圆筒状结构,称为超螺线管,是染色体组装的三级结构。超螺线管进一步折叠形成染色体的四级结构——染色单体。

动粒(kinetochore):是电镜下观察到的,存在于主缢痕两侧特化的圆盘状结构。由3层蛋白质结构组成,是细胞分裂时纺锤丝动粒微管附着部位。参与细胞分裂后期染色体向两极的移动。端粒(telomere):是存在于真核细胞染色体末端的一小段DNA-蛋白质复合体,它与端粒结合蛋白一起构成了特殊的“帽子”结构,作用是保持染色体的完整性。端粒DNA是高度重复的序列,端粒酶可用于给端粒DNA加尾,DNA分子每次分裂复制,端粒就缩短一点。

端粒酶(telomerase):是一种RNA-蛋白质复合物,其中的RNA序列与端粒DNA的重复序列互补,可作为端粒延长的模板,而蛋白质部分具有逆转录酶的活性,能以RNA为模板合成端粒DNA。

核纤层(nuclear lamina):是内层核膜靠核质一侧的一层由核纤层蛋白组成的纤维状网络结构,几乎所有真核细胞都有这一结构,核纤层与中间纤维及核骨架相互连接,形成贯穿于细胞核和细胞质的骨架体系。与核膜、染色质及核孔复合体在结构上有密切关系,向外与内膜上的镶嵌蛋白项链,起到保持核膜外形及固定核孔复合体位置的作用;向内与染色体上的特异部位结合,为染色质提供附着点。

核孔复合体(nuclear pore complex,NPC):内外核膜局部融合产生的圆环状结构,由一组蛋白质颗粒按特定的方式排列形成。基本成分包括胞质环(环上有8条细纤维伸向胞质)、核质环(环上有8条纤维深入核质,其末端与8个颗粒组成小环)、辐(由柱状亚单位、腔内亚单位和环带亚单位构成)和中央栓(又称中央颗粒)。功能在于调节核孔大小,实现细胞核与细胞质物质交换的调控。

核基质(nuclear matrix)/核骨架(nuclear scaffold):是指真核细胞间期核中除核膜、染色质、核纤层和核仁外的部分,是一个以非组蛋白为主构成的纤维网架结构。由于它的基本形态与细胞质中的细胞骨架相似,因此又称为核骨架,起到维持细胞核形态的功能,并参与核内DNA 的复制、包装及染色体的构建等。

主缢痕(primary constriction):细胞分裂中期染色体的两条姐妹染色单体连接处,有一处向内凹陷、着色较浅的缢痕称为主缢痕。

次缢痕(primarysecondary constriction):是染色体上出主缢痕外的另一处凹陷,染色较浅。每种生物染色体组中至少有一条染色体上有次缢痕。由于其数量、位置和大小是某些染色体的重要特征,因此可以用作鉴别染色体的标记。该处有缔合核仁的功能,也称核仁组织者区。核仁组织者区(nucleolar organizing region,NOR):是含有rRNA基因的一段染色体,具有rRNA基因转录活性,染色质凝集程度较低,表现为浅染的次缢痕,有缔合核仁的功能。

异染色质(heterochromatin):在间期核中处于凝缩状态,结构致密、无转录活性的染色质成分,用碱性染料染色时着色较深,电镜下观察可见异染色质位于近核膜处。

核仁周期(nucleolar cycle):在进行有丝分裂的细胞中,核仁出现一系列结构与功能周期性变化,称为…间期核仁明显,进入有丝分裂后,岁染色体浓缩,rRNA合成逐渐减少最后停止,核仁也随之逐渐缩小最终消失,有丝分裂末期,核仁又重现。

断裂基因(split gene):真核生物结构基因的DNA序列由编码序列(外显子)和非编码序列(内含子)互相间隔开但又连续镶嵌组成,去除非编码区再连接后,可翻译出连续氨基酸组成的完整蛋白质,这些基因称为断裂基因。

hnRNA:即不均一核RNA,是真核生物基因在核内直接转录的初级产物mRNA前体,由于分子大小不同,因此称为不均一核RNA。含有全部内含子、3丿-端和5丿-端部分非翻译序列,需经过首尾修饰、剪接或剪切后才能形成成熟mRNA,作为翻译的模板。

通讯连接(communication junction):生物体大多数组织相邻细胞膜上存在特殊的连接通道,以实现细胞间的电信号和化学信号的通讯联系,从而完成群体细胞间的合作和协调作用,这种连接方式称为通讯连接。

细胞通讯(cell communication):是指一个细胞的信息通过化学递质或电信号传递给另一个细胞,使靶细胞产生相应的生物学效应。

信号转导(signal transduction):来自细胞外的信号物质通过与细胞膜上或胞内的受体特异性结合,经过转换在细胞内部产生一些列的信号转导级联反应,将信号传给相应的反应系统,引起细胞对外界刺激产生快速的效应,以此同时,有些信息则被特定信号分子传入细胞核,调节基因表达,完成信号引发的生物学效应。

G蛋白介导的cAMP途径:

①G蛋白是是指在信号转导过程中与受体偶联的、并能与鸟苷酸结合的一类蛋白质,由α(阿尔法)、β(贝塔)和γ(伽马)三种亚基组成。

②cAMP是最重要的胞内信使,即第二信使,是细胞膜的腺苷酸环化酶(AC)被G蛋白激活后,催化ATP脱去一个焦磷酸生成的产物。

③途径:细胞外信号→G蛋白偶联受体→G蛋白→AC→cA M P→PKA→底物/转录……

信号转导受体分类及特点:

①离子通道型受体:这类受体通常是由多个亚基组成的多聚体,亚基在细胞膜上组装成环状的、中间可通过离子的通道。离子通道型受体因在结构上既可以与胞外信号分子结合,同时又是离子通道,因此具有受体和离子通道偶联的特点,当受体与配体结合后,通道蛋白构象发生改变,离子通道迅速打开,形成离子流和电效应,导致膜电位的变化,是一种快速的反应,为神经系统和其他电激发的细胞所特有,主要在神经系统突触反应中起作用。

②G蛋白偶联型受体:是膜受体中最大的家族,分布广泛、类型多样,几乎遍布所有细胞。这类受体介导的信号转导过程较慢,但灵敏、灵活,而且类型多样。

③酶耦联型受体:由于这类受体的配体主要是一些生长因子和分化因子,因此这类受体介导的信号转导途径主要在细胞生长和分化中起调控作用。它们引起细胞产生效应的过程缓慢。

减数分裂(meiosis):发生于有性生殖细胞的成熟过程中,主要特征是DNA只复制一次,而细胞连续分裂两次,因此子代细胞中染色体数目为亲代的一半,称为仅具有单倍体遗传物质的配子细胞,因此称为减数分裂。

联会复合体(synaptonemal complex,SC):是减数分裂过程中同源染色体联会时普遍出现的一种临时性结构,在电镜下可见其包括三个平行的部分:侧生成分、中央成分和L-C纤维。

有丝分裂器(mitotic apparatus):为一种与细胞有丝分裂行为相关的动态结构,在有丝分裂中期包括两部分:纺锤体和星体。在前期染色体开始凝集时,有丝分裂器开始组装。在有丝分裂过程中参与染色体捕获、排列和分离等。

启动基因:细胞周期调控中,一类具有编码细胞周期激酶活性蛋白的基因。

检测点:细胞中存在一系列为了保证细胞染色体数目完整性及细胞周期正常运转的监控系统,可对细胞周期中发生的重要事件及出现的故障加以检测,只有当这些时间完成和故障修复后,才允许细胞周期进一步运行。包括未复制DNA检测点、纺锤体组装检测点、染色体分离检测点和DNA损伤检测点。

胞质分裂:是有丝分裂后器染色体分级别达到细胞两极时开始,在细胞中央的两个子代核之间,大量平行排列但具有不同极性的微丝形成收缩环,并相互滑动,使细胞凹陷,形成与纺锤体轴相垂直的分裂沟,分裂沟加深至中体时,细胞一分为二,称为胞质分裂。

成熟促进因子(maturation promoting factor,MPF):是促进G2期细胞进入M期的一个关键调控因子,促使染色体及有丝分裂的发生。MPF是由两种亚基Cdk1和cyclinB在G2期晚期形成的cyclinB-Cdk复合物,前者为催化亚基,后者为调节亚基。

有丝分裂与第一次减数分裂比较

有丝分裂减数分裂

发生范围体细胞有性生殖细胞

分裂次数12前期无染色体配对、交换和重组有染色体配对、交换和重组

中期二分体排列于赤道平面,

动粒微管与染色体的两个动力相连

四分体排列于赤道平面,

动粒微管与染色体的一个动力相连

后期染色单体移向细胞两极同源染色体移向细胞两极末期子代细胞染色体数目不变子代细胞染色体数目减半

分裂结果子代细胞染色体与分裂前相同,

子代细胞遗传物质与亲代细胞相同子代细胞染色体为亲代细胞的一半,遗传物质子代细胞与亲代不同,子代细胞之间也不同

分裂持续时间一半为1~2h较长,可数月、数年甚至数十年

去分化(dedifferentiation):一般情况下,细胞分化过程是不可逆的,然而在某些条件下,分化了的细胞液不稳定,其基因活动模式也可发生可逆性变化,而又回到未分化状态,这一变化过程称为去分化。

细胞分化(cell differentiation):由单个受精卵产生的细胞,在形态结构、生化组成以及功能等方面有明显的差异,将个体发育中形成这种稳定性差异的过程称为细胞分化。

细胞决定(cell determination):在个体发育中,细胞在发生可识别的分化特征之前就已经确定了未来的分化方向,只能向特定的方向分化的状态。在胚胎三胚层期,虽然形态学上看不出什么差异,但此时各预定区已经确定,决定了只能按一定规律发育分化成特定的组织、器官和系统。

细胞全能性(cell totipotency):是单个细胞在一定条件下发育分化成完整个体的能力,具有这种能力的细胞称为全能性细胞。

全能性细胞(totipotent cell):在一定条件下,具有分化成完整个体的能力的细胞,受精卵是具有最高全能性的细胞。

奢侈基因(luxury gene):通常将编码组织细胞特异性蛋白的基因称为奢侈基因。其编码的蛋白为奢侈蛋白,他们,它们仅存在于特定的分化细胞中,如红细胞的血红蛋白、皮肤表皮细胞的角蛋白以及肌细胞的肌动蛋白和肌球蛋白等。

管家基因(housekeeping gene):有些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的,这类基因在一个生物体的几乎所有细胞中持续表达,称为管家基因。

细胞衰老(cellular ageing/cell senescence)是指细胞在正常条件下发生的细胞生理性功能衰退和增殖能力减弱,以及细胞形态发生改变并趋向于死亡的现象。

程序性细胞死亡(PCD):在一定时间内,细胞按一定的程序发生死亡,这种细胞死亡具有严格的基因时控性和选择性。它是机体生长发育中不可缺少的过程。

细胞工程(cell engineering):是将细胞生物学的知识与生物工程技术相结合而形成的一门新的学科领域。主要是通过细胞融合、核质交换或核移植等技术经由细胞培养和筛选,按照人们预先的设计,产生出新的细胞,并最终用于生产、医疗实践或深层次研究和研发。

干细胞工程:应用细胞生物学和分子生物学方法,在干细胞水平上进行遗传操作,改变干细胞的遗传特性和生物学特性,以获得具有特定的生物学特性的干细胞和生物个体的技术,并利用其自身所具有的构建、更新和修复的潜能,为人类服务。

细胞融合(cell fusion):是在离体条件下用人工的方法(经紫外线灭活的病毒诱导融合、PEG 融合和电融合)是两种及以上细胞通过无性方式融合成一个杂合细胞的技术,也称细胞杂交。胚胎干细胞(embryonic stem cell):是来自于早期囊胚内细胞团、并具有分化成为机体任何一种组织器官潜能的细胞。

成体干细胞(somatic stem cell):在成体组织或器官中,有些细胞仍具有自我更新及分化产生不同组织的能力,这类细胞称为成体干细胞。

原位杂交:用标记的分子探针与细胞涂片或组织切片上的细胞染色体DNA或RNA进行杂交反应以检测靶序列或把分子存在的量和位置的一种分子杂交方法。

细胞治疗(cell therapy):是将体外培养的、具有正常功能的细胞移植入患者体内,以代偿病变细胞所丧失的功能。

细胞凋亡的信号通路:

细胞外凋亡诱导因子作用于靶细胞,通过细胞内不同的信号转导通路,最终激活细胞死亡程序,导致细胞凋亡。由Caspase依赖的细胞凋亡信号转导通路主要有两条:①死亡受体介导的信号转导通路;②线粒体细胞凋亡途径。此外还有其他不依赖Caspases的凋亡途径。

①死亡受体介导的信号转导通路:细胞外的许多信号分子可以与细胞表面相应的死亡受体(DR)结合,激活细胞凋亡信号通路,导致细胞凋亡。

当配体FasL与死亡受体Fas结合后,诱导Fas胞质内的死亡结构域(DD)结合FADD,FADD再与Caspase-8前体结合,形成Fas—FADD—Caspase-8前体组成的死亡诱导复合物(DISC),进而激活Caspase-8,活化的Caspase-8进一步激活执行死亡功能的效应蛋白Caspase-3、6、7,导致细胞凋亡。

Caspase-8同时会激活Bcl-2家族的促凋亡因子Bid裂解形成tBid,tBid转移到线粒体,破坏线粒体膜稳定性,使Cyt C释放入胞质,激活Caspase-9,进一步加强Caspase级联反应。

②线粒体细胞凋亡途径:线粒体受到凋亡因子刺激后,细胞膜上的PTP打开,释放凋亡启动因子,导致细胞凋亡。

BAX与线粒体上的膜通道结合,促使Cyt C释放入胞质,Cyt C同Apaf-1一起与Caspase-9前体结合,从而激活Caspase-9前体,激活的Caspase-9进一步激活Caspase-3,引起细胞凋亡。

③其他凋亡途径:线粒体还释放核酸内切酶G、AIF层参与不依赖Caspases的凋亡途径。

2009复旦大学生物化学试题

2009年复旦大学生命科学学院研究生招生试题 一、是非题(对○,错╳;每题1分,共30分) 1.一级氨基酸就是必须氨基酸。(错) 2.热激蛋白(Heat shock protein)只存在于真核生物中。(错) 3.某些微生物能用D型氨基酸合成肽类抗生素。(对)4.SDS能与氨基酸结合但不能与核苷酸结合。(对)5.Sanger的最大贡献是发明了独特的蛋白质N末端标记法。(错,还有测序)6.有机溶剂的电介常数比水小使得静电作用增强而导致蛋白质变性。(对) 7. RNaseP中的RNA组分比蛋白质在分子量和空间上都要大得多。(对) 8.有些生物的结构基因的起始密码子是GTG。(对) 少数细菌(属于原核生物)以GUG(缬氨酸)或UUG为起始密码。 最近研究发现线粒体和叶绿体使用的遗传密码稍有差异,比如线粒体和叶绿体以AUG、AUU、AUA 为起始密码子。 9. Pauling提出了肽键理论。(错,H.E.fischer)10.有证据表明大肠杆菌拥有第21个一级氨基酸的tRNA。(对) 11. 4-羟基脯氨酸是在胶原蛋白被合成后脯氨酸上发生的修饰。(对) 12.米氏方程最早是根据实验数据推导的经验公式。(对) 13.酶反应动力学的特征常数Km是指室温下的测定值。(错) 14.人体皮肤上的黑色素是通过氨基酸合成而来。(对,生物蝶呤和酪氨酸) 15.疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面。(对) 16. 红血球上存在大量糖蛋白,是为了防止相互碰撞发生融合。(对,负电性) 17. Edman降解是一种内切蛋白质的化学反应。(错,N端外切)18.P450是肝脏中负责解毒的一群酶,其活性的抑制会导致药物反应。(对) 19.α-amanitin只能抑制真核生物蛋白质的合成。(对)20.SDS是蛋白酶K的激活剂。(错) 21.离子通道蛋白通常以数个α螺旋成束状镶嵌在细胞膜中。(对)22.DTT让T aq DNA聚合酶保持活性是通过将所有二硫键打开来达到的。(错) 23. 脂肪酸生物合成的限速步骤是脂肪酸合成酶复合物催化的反应。(错,生物素羧化酶) 24. 胰岛素是抑制脂肪酶活化(抗脂解)的激素。(对) 25. 核苷酸补救途径的特征是所有核苷酸都可以用现成的碱基合成核苷酸。(错,C) 26. 人脑中的γ-氨基丁酸是由谷氨酸代谢产生的。(对) 27. 激素必须与靶细胞的受体结合才能发挥其生物化学作用。(对) 28. 人类有可能继续发现更多的维生素和具有新作用的现有维生素。(对)

复旦大学物理化学考研复试内容复试面试问题复试备考经验

前天刚刚复试结束,现在已经成功上岸,所以想趁着自己还有记忆,来介绍一下自己的学习经验和复试经历,以供后面的学弟学妹参考,让大家少走弯路,早日实现梦想。文笔不好请大家见谅,理工生真的是有什么说什么的。 复试 我也做了很多准备,大多也是参照了网上学长学姐的经验贴。 1.我报的是物化,所以只把物化书本看了2遍,把重点习题做了一遍,做习题的原因是单看书太无聊了,而且不动脑感觉有些东西你总想不起来,思路不像刚考初试那样活跃。 2.买了一本复旦用的物化实验书,网上买的二手10来块钱。每个方向都重点看了2个实验,比如热力学看了饱和蒸汽压的测量、气液相图绘制,动力学方向看了旋光法测蔗糖转化的反应速率等等,我总共看了8个左右。 3.了解之前联系的老师的研究方向,我这个真的做了大量工作,把老师实验室近一年发表的所有文章看了,把里面涉及到的仪器的原理啥的都弄懂,查了这个课题的前沿、国内外发展情况,就连老师获奖的新闻我都翻遍了。 4.所有谱学。分子光谱(包括紫外,红外,微波,拉曼)全部原理、应用,都看了3遍。能谱(AES、XPS、UPS、LEED)全部原理、应用,3遍。衍射谱(我只看了XRD)原理、应用。波谱(核磁共振、顺磁共振ESR)原理、应用,3遍。 5.注意观察一下复旦老师发文章喜欢发的期刊,查一下所属机构,影响因子。 6.我初试报了表面化学与催化方向,我查了这个方向的研究进程、现代表面化学的研究内容、以后的研究方向、国内外发展情况,查了一下历史上有哪位是搞这个方向而获得诺贝尔化学奖的科学家。 7.毕业设计(多了解一些,特别是往届的,老师超爱问)

8.英语口语,自我介绍我准备了两个版本,2分钟版和4分钟版。而且还提前练了半个月雅思,每天练习对话2小时。准备了15个日常生活的话题,后来练了几天,发现无论讲啥话题我都可以噼里啪啦讲一大堆了,就差不多了。而且我每天晚上洗澡,都很喜欢自己给自己想话题,然后对着淋浴头说个20分钟哈哈哈哈。 这里提醒大家,在复习备考的时候不要只顾闷头苦学,还要多多分析自己的专业情况,比如分数线、报录比,复试通知、复试流程等各个重要时间点都要重视起来,这些信息推荐以后查询鸿知复旦考研网,都有总结好,非常节省搜集整理信息的时间,建议大家加入收藏夹,经常访问查阅。有问题也可以咨询老师和学姐,人都挺好的,他们做复旦比较久了,资料和专业课的班也是信得过的,我有的同学是经过他们的培训的。 我今年复试的情况: 其实每个人问的都不一样,我这个只能作为参考。首先英语自我介绍,介绍完了,老师就说,你们快提问吧,中英文都可以,果不其然,一个老师用英语提问了,问我最近读过的文献(因为我自我介绍说读过一些文献),我就劈哩啪啦说了一下,另外一个老师又用英文问这个文献出自哪个期刊。后面的问题都是围绕我的毕业设计,问的原理好深啊,有些我都答不出来,然后我就回答了其他相近的方面。还问了光谱的原理,活化能怎么求,家庭主妇做饭为什么要点火(我从自由能、活化能方面答都没对),后来老师自己说了是自由基支链反应。好吧。。。反正整个过程还是比较愉悦的,因为我是比较爱笑的那种人,无论回答得出回答不出我都是在全程微笑,所以也比较放得开和老师交流。我只能说有些问题我能回答我就多说一点,不能回答我就说不知道。 好了,就写这么多了。欢迎各位学弟学妹来报考复旦。复旦是个很干净的地方,初试复试都很公平公正,没有任何歧视。大家如果还不知道怎么准备复试的,最好还是报一个鸿知复旦考研网的辅导班吧,由研究生学长学姐一对一辅导,可以让复习备考更有针对性,告别

新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

又是一年考研时节,每年这个时候都是考验的重要时刻,我是从大三上学期学习开始备考的,也跟大家一样,复习的时候除了学习,还经常看一些学姐学长们的考研经验,希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦,所以跟大家分享一下我的学习经验,希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息! 其实一开始,关于考研我还是有一些抗拒的,感觉考研既费时间又费精力,可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行,需要我用很多时间才能够深入的理解它,所谓风雨之后方见才害怕难过,所以在室友们的鼓励和支持下,我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样,但是既然选择了,为了不让自己的努力平白的付出,说什么都要坚持下去! 因为是这一路的所思所想,所以这篇经验贴稍微有一些长,字数上有一些多,分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的,不然也不会有人考上有人考不上,在借鉴别人的方法时候,一定要融合自己特点。 注:文章结尾有彩蛋,内附详细资料及下载,还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为:

1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月; 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月; 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病,跟我英语水平差不多的同学,词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段,词汇量的重要性胜过四六级,尤其是一些熟词僻义,往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以,一旦你准备学习考研英语,词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够?按照大纲的要求,大概是5500多个。实际上,核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背?在英语复习的前期一定不要着急开始做真题,因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下,做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月,背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list,大概150个单词左右,平均速度大概1分钟看1个,2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题,单词释义题都是高频考点,这一点在完型中体现的非常突出,不仅是是完型,其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目,掌握了高频单词,对于做题的帮助还是非常大的,英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题,单词接触的量可以减少,但是对于生疏词应该进行重点的记忆,一天过1个list(75个单词)。一定记住的有两点:①背单词不需要死记单词的拼写!②多余的方法无用,音标法加上常用的词根词缀就能搞

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院:基础医学院 所属门类代码、名称:理学[07] 所属一级学科代码、名称:生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 (1)目录法:先通读各本参考书的目录,对于知识体系有着初步了解,了解书的内在逻辑结构,然后再去深入研读书的内容。

(2)体系法:为自己所学的知识建立起框架,否则知识内容浩繁,容易遗忘,最好能够闭上眼睛的时候,眼前出现完整的知识体系。 (3)问题法:将自己所学的知识总结成问题写出来,每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 (1)第一遍学习教材的时候,做笔记主要是归纳主要内容,最好可以整理出知识框架记到笔记本上,同时记下重要知识点,如假设条件,公式,结论,缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理,并用自己的语言表达出来,有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度,但是切记第一遍学习要夯实基础,不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主,而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后,笔记是一个很方便携带的知识宝典,可以方便随时查阅相关的知识点。 (2)第一遍的学习笔记和书本知识比较相近,且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺,记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 (3)做笔记要注意分类和编排,便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前,不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份,以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到,但是笔记是独一无二的,笔记是整个复习过程的心血所得,一定要好好保管。

2018年复旦大学化学系物理化学 [070304]考试科目、参考书目、复习指导

2018年复旦大学化学系物理化学 [070304]考试科目、参考书目、 复习经验 一、招生信息 所属学院:化学系 所属门类代码、名称:理学[07] 所属一级学科代码、名称:化学[0703] 二、研究方向 01 (全日制)表面化学与催化 02 (全日制)复相催化 03 (全日制)电极过程和高能化学电源 04 (全日制)量子化学与分子模拟 05 (全日制)化学反应动力学和激光化学 06 (全日制)结构化学 07 (全日制)光化学和反应动力学 08 (全日制)分子筛催化和功能材料 09 (全日制)固态材料化学 10 (全日制)工业催化 11 (全日制)新型化学电源 三、考试科目 01、02、03、06、07、08、09、10、11方向:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学 04、05方向组1:①101思想政治理论 ②201英语一 ③721物理化学(含结构化学) ④837有机化学或838无机化学和分析化学

或组2:①101思想政治理论 ②201英语一 ③720量子力学 ④836普通物理 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 (1)目录法:先通读各本参考书的目录,对于知识体系有着初步了解,了解书的内在逻辑结构,然后再去深入研读书的内容。 (2)体系法:为自己所学的知识建立起框架,否则知识内容浩繁,容易遗忘,最好能够闭上眼睛的时候,眼前出现完整的知识体系。 (3)问题法:将自己所学的知识总结成问题写出来,每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 (1)第一遍学习教材的时候,做笔记主要是归纳主要内容,最好可以整理出知识框架记到笔记本上,同时记下重要知识点,如假设条件,公式,结论,缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理,并用自己的语言表达出来,有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度,但是切记第一遍学习要夯实基础,不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主,而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后,笔记是一个很方便携带的知识宝典,可以方便随时查阅相关的知识点。 (2)第一遍的学习笔记和书本知识比较相近,且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺,记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 (3)做笔记要注意分类和编排,便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前,不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份,以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到,但是笔记是独一无二的,笔记是整个复习过程的心血所得,一定要好好保管。

生物化学-考研-题库-答案学习资料

目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)

第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸,其pH a1=2.19,pH R= 4.25,pH a2=9.67,请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中,那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质,功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质,其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质,其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下,HbS与HbA相比,HbS的静电荷是 A. 减少+2 B. 增加+2 C. 增加+1 D. 减少+1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000,完全是α-螺旋构成的,其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时,是在什么样的结构层次上进行的

复旦大学生物化学考研试题

复旦大学2000年硕士研究生入学生物化学考试试题 一.是非题(共30分) 1.天然蛋白质中只含19种L—型氨基酸和无L/D—型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基。( ) 2.胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67nm。 ( ) 3.双链DNA分子中GC含量越高,Tm值就越大。( ) 4.。—螺旋中Glu出现的概率最高,因此poly(Glu)可以形成最稳定的。—螺旋。( ) 5.同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。 ’ ( ) 6.在蛋白质的分子进化中二硫键的位置得到了很好的保留。( ) 7.DNA双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。( ) 8.有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加是离子间的静电作用的减弱而致。( ) 9.RNA由于比DNA多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解。( ) 10.RNA因在核苷卜多一个辑基而拥有多彩的二级结构。( ) 11.限制性内切酶特指核酸碱基序列专一性水解酶。( ) 12.pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷。( ) 13.蛋白质的水解反应为一级酶反应。( ) 14.蛋白质变性主要由于氢键的破坏,这一概念是由Anfinsen提出来的。 ( ) 15.膜蛋白的二级结构均为。—螺旋。( ) 16.糖对于生物体来说,所起的作用就是作为能量物质和结构物质。( ) 17.天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度。( ) 18.人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸。( ) 19.膜的脂质·由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成。’( ):20.维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素。( );21.激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物。’( ) 22.甲状腺素能够提高BMR的机理是通过促进氧化磷酸化实现的。( ) 23.呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数。( ) 24.人体正常代谢过程中,糖可以转变为脂类,脂类也可以转变为糖。( ) 25.D—氨基酸氧化酶在生物体内的分布很广,可以催化氨基酸的氧化脱氨。 ·( ) 26.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。 ( ) 27.人体HDL的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用。( ) 28.胆固醇结石是由于胆固醇在胆囊中含量过多而引起的结晶结石。( ) 29.哺乳动物可以分解嘌呤碱为尿素排出体外。( ) 30.THFA所携带的一碳单位在核苷酸的生物合成中只发生于全程途径。 ( ) 二、填空题(共40分)

生物化学考研资料

第五章 蛋白质III:蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点(pI) 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD,kd,kD,kDa (kilodalton) 寡聚蛋白质(oligometric protein) 超分子复合物(supramolecular complex) 蛋白质分子量可粗略估计(AA平均分子量约为110 dalton) 三、蛋白质的胶体性质 质点范围:1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因: 水化层(hydration mantle) 双电层(electric double layer) 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 (一)根据分子大小不同的分离方法 1.透析(dialysis)和超滤(ultrafiltration) 半透膜(玻璃纸,火棉纸) 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤(gel filtration chromatography) 分子筛层析,分子排阻层析 交联葡聚糖(Sephadex) 聚丙烯酰胺凝胶(Bio-Gel P) 琼脂糖凝胶(Sepharose,Bio-Gel A) 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外,而最先流出柱外;比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外,洗脱路径长,因而得到分离。 (二)利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 (三)根据电荷不同的分离方法 1 电泳(electrophoresis) 在一定的电场和介质中,蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率=某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)丙烯酰胺和交联试剂(甲叉双丙烯酰胺)在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳(discontinuous electrophoresis) 凝胶孔径(浓缩胶,分离胶)、缓冲液、pH 三种效应:电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳(capillary electrophoresis) 50 m内径 d. 等电聚焦电泳(IFE) 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中,每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处,形成一个很窄的区带。 用途:按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 (ion-exchange chromatography) 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂(Sephadex ion exchanger)兼分子筛效应 (四)根据蛋白质的吸附特性分离 填料有: 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 (五)利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性,通过与特异配基专一、可逆结合(非共价结合)分离蛋白质的一种层析方法。优点:高效、高纯 亲和层析(afinity chromatography) 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后,大分子先于小分子被洗脱。() 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。() 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。()

考研生物化学历年真题总结

考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1.2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A.肽键 B.离子键 C.二硫键 D.氢键 E.疏水键 1994A1 .2-1 D 参阅【2003A19.2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述,哪项是不正确的? A.原有的抗体活性降低或丧 失B.溶解度增加C.易被蛋 白酶水解D.蛋白质的空间构 象破坏E.蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145.2-1】。在某些理化因素作用下,蛋白质的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后,其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失,易被蛋白酶水解。 1995A1.2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是: A.半胱氨酸 B.胱氨酸 C.瓜氨酸 D.精氨酸 E.赖氨酸 1995A1 .2-1 C 解析:【考点:组成蛋白质的20 种氨基酸】

1 总结:不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆:不合群(不出现在蛋白质)则就是寡(瓜氨酸) 3 精析:其余 4 种都参与氨基酸的构成,而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139.2-1 酶变性时的表现 为A.溶解度降低B.易受蛋白 酶水解 C.酶活性丧失 D.紫外线(280)吸收增强 1995X139.2-1 ABCD 参阅【1997X145.2-1】。 1995X142.2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A.α螺旋 B.β螺旋 C.α转角 D.β转角 1995X142.2-2 AD 解析:【考点:蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋,β转角,β折叠,无规则卷曲。 1997A19.2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A.谷氨酸 B.丝氨酸 C.酪氨酸 D.赖氨酸 E.苏氨酸 1997A19.2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28.2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A.Hb含有Fe2+ B.Hb含四条肽链 C.Hb存在于红细胞内 D.Hb属于变构蛋白 E.由于存在有2, 3DPG 1997A28.2-1 D 血红蛋白(Hb)是由4 个亚基组成的四级结构,1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白(HbO2),HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标,以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线,它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同,而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后,其结构发生变化,导致亚基间盐键断裂,彼此间的束缚力减小,使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态,从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合,当第3 个亚基与O2 结合后,又大大促进第4 个亚基与O2 的结合,这种效应为正协同效应。

湖南农业大学2017年《618动物生物化学》考研专业课真题试卷

2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码:动物生物化学 618 适用专业(领域):动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具: 考生注意事项:①所有答案必须做在答题纸上,做在试题纸上一律无效; ②按试题顺序答题,在答题纸上标明题目序号。 一.单项选择题(共计30 分,每小题1分) 1.蛋白质的空间构象主要取决于()。 A.氨基酸残基的序列B.α-螺旋的数量 C.肽链中的肽键D.肽链中的二硫键位置 2.体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是()。 A.甲硫氨酸B.S-酰苷甲硫氨酸C.甘氨酸D.苏氨酸 3.酶的竞争性抑制作用动力学特征是()。 A.Km不变,Vmax减小B.Km增加,Vmax 减小 C.Km增加,Vmax 不变D.Km和Vmax 都减小 4.奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有()。 A.丙二酸单酰CoA B.丙酰CoA C.琥珀酰CoA D.乙酰乙酰CoA 5.在糖原的生物合成中,葡萄糖的活性形式是()。 A.G-1-P B.CDP-G C.G-6-P D.UDP-G 6.一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是()。 A.NADH→CoQ B.FADH2→CoQ C.CoQ→Cytc D.Cytaa3→O2 7.解偶联剂引起的效应是()。 A.氧不断消耗,ATP正常合成B.氧消耗停止,ATP合成停止 C.氧不断消耗,ATP合成停止D.氧消耗停止,ATP正常合成 8.合成酮体的关键酶是()。 A.HMG-CoA合成酶B.乙酰CoA羧化酶 C.HMG-CoA裂解酶D.乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9.嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于()。 A.天冬氨酸B.谷氨酸C.谷氨酰胺D.甘氨酸 10.软脂酰COA经过一次β氧化,其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页

王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)

王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页) 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题-- 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.00g B.2.50g C.6.40g D.3.00g E.6.25g 2.下列含有两羧基的氨基酸是: A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸 D.色氨酸 E.谷氨酸 3.维持蛋白质二级结构的主要化学键是: A.盐键 B.疏水键 C.肽键D.氢键 E.二硫键 4.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是: A.天然蛋白质分子均有的种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5.具有四级结构的蛋白质特征是: A.分子中必定含有辅基 B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上,肽链进一步折叠,盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定: A.溶液pH值大于pI B.溶液pH值小于pI C.溶液pH值等于pI D.溶液pH值等于7.4 E.在水溶液中 7.蛋白质变性是由于:biooo A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白 质空间构象的破坏E.蛋白质的水解

8.变性蛋白质的主要特点是: A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解 D.生物学活性丧失 E.容易被盐析出现沉淀 9.若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时,该溶液的pH值应为: A.8 B.>8 C.<8 D.≤8E.≥8 10.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸? A.半胱氨酸 B.蛋氨酸 C.胱氨酸 D.丝氨酸 E.瓜氨酸 二、多项选择题 (在备选答案中有二个或二个以上是正确的,错选或未选全的均不给分) 1.含硫氨基酸包括: A.蛋氨酸 B.苏氨酸 C.组氨酸D.半胖氨酸 2.下列哪些是碱性氨基酸: A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸 3.芳香族氨基酸是: A.苯丙氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.脯氨酸 4.关于α-螺旋正确的是: A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周 B.为右手螺旋结构 C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5.蛋白质的二级结构包括: A.α-螺旋 B.β-片层C.β-转角 D.无规卷曲 6.下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的: A.是伸展的肽链结构 B.肽键平面折叠成锯齿状 C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D.两链间形成离子键以使结构稳定 7.维持蛋白质三级结构的主要键是: A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力 8.下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A.pI为4.5的蛋白质B.pI为7.4的蛋白质 C.pI为7的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质 9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有: A.中性盐沉淀蛋白 B.鞣酸沉淀蛋白 C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白 10.变性蛋白质的特性有:

生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记考研真题

生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记与考研 真题库 第一考研真题精选 一、选择题 1下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的?()[湖南农业大学2018研] A.嘌呤核苷酸的合成 B.氮的固定 C.乙醇发酵 D.细胞壁粘肽的合成 【答案】A查看答案 【解析】人和细菌的遗传物质均是核酸,在表达的过程中都会合成嘌呤核苷酸。B项,人体没有固定N的代谢途径,固氮细菌有固定N的代谢途径。C项,乙醇发酵是指在厌氧条件下,微生物通过糖酵解过程(又称EM途径)将葡萄糖转化为丙酮酸,丙酮酸进一步脱羧形成乙醛,乙醛最终被还原成乙醇的过程,其主要代表是酵母菌。D项,人体的细胞壁不含有粘肽,因此也没有此代谢途径。 2哪项不是糖尿病患者糖代谢紊乱的现象?()[上海交通大学2017研] A.糖原合成降低,分解加速 B.糖异生增强 C.葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖 D.糖酵解及有氧氧化减弱

E.葡萄糖透过肌肉、脂肪细胞的速度减慢 【答案】C查看答案 【解析】胰岛素对血糖的调节机制,是使肌肉和脂肪组织细胞膜对葡萄糖的通透性增加,利于血糖进入这些组织进行代谢,另外还能诱导葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶的合成,加速细胞内葡萄糖的分解利用,激活糖原合成酶和丙酮酸脱氢酶系,抑制磷酸化酶和糖异生关键酶等,使糖原合成增加,糖的氧化利用、糖转变为脂肪的反应增加,而糖尿病患者都绝对或相对缺乏胰岛素,故而上述机制中的反应都会减弱,葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖的反应会受到抑制。 3下列物质在体内彻底氧化后,每克释放能量最多的是()。[武汉大学2014研] A.葡萄糖 B.糖原 C.脂肪 D.胆固醇 E.蛋白质 【答案】C查看答案 4下列各项中,哪一项不属于生物膜的功能?()[暨南大学2019研] A.主动运输 B.被动运输 C.能量转化 D.生物遗传

生物化学考研复习重点大题

. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述C hargaff 定律的主要容。 答案:(1)不同物种生物的D NA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3)几乎所有生物的 DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为 5′→3′,另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋侧。 (3)两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。 (5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述D NA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端 有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7个核苷酸组成环,和t RNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关,刚合成的m RNA 寿命较长,“老”的m RNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的 DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交,DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。

考研动物生物化学复习题

动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上,英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始,以下列哪一学说的提出为标志: A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是: A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是: A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是: A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成: A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学,是研究生物机体(微生物、植物、动物)的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物,主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段

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博志复旦考研网 四、购买方式 《2014复旦大学721物理化学考研复习精编》(含真题与答案) 《复习精编》是由博志官方针对2014年全国硕士研究生入学统一考试复旦大学专业课考试科目而推出的系列辅导用书。本精编根据: 五位一体,多管齐下,博志老师与专业课权威老师强强联合共同编写的、针对2014年考研的精品专业课辅导材料。 一、博志考研寄语 1、成功,除了勤奋努力、正确方法、良好心态,还需要坚持和毅力。 2、不忘最初梦想,不弃任何努力,在绝望中寻找希望,人生终将辉煌。 二、适用专业与科目

1、适用专业: 化学系:无机化学、分析化学、有机化学、物理化学 分析测试中心:分析化学、高分子物理化学 高分子科学系:高分子化学与物理 先进材料实验室:无机化学、有机化学、物理化学、高分子化学与物理 2、适用科目: 721物理化学(含结构化学) 三、内容简介与价值 (1)考前必知:学校简介、学院概况、专业介绍、师资力量、就业情况、历年报录统计、学费与奖学金、住宿情况、其他常见问题。 (2)考试分析:考题难度分析、考试题型解析、考点章节分布、最新试题分析、考试展望等;复习之初即可对专业课有深度把握和宏观了解。 (3)复习提示:揭示各章节复习要点、总结各章节常见考查题型、提示各章节复习重难点与方法。 (4)知识框架图:构建章节主要考点框架、梳理全章主体内容与结构,可达到高屋建瓴和提纲挈领的作用。 (5)核心考点解析:去繁取精、高度浓缩初试参考书目各章节核心考点要点并进行详细展开解析、以星级多寡标注知识点重次要程度便于

高效复习。强化冲刺阶段可直接脱离教材而仅使用核心考点解析进行理解和背记,复习效率和效果将比直接复习教材高达5-10倍。该内容相当于笔记,但比笔记更权威、更系统、更全面、重难点也更分明。 (6)历年真题与答案解析:反复研究近年真题,能洞悉考试出题难度和题型;了解常考章节与重次要章节,能有效指明复习方向,并且往年真题也常常反复再考。该内容包含2007-2013考研真题与答案解析,每一个题目不但包括详细答案解析,而且对考查重点进行了分析说明。 (7)备考方略:详细阐述考研各科目高分复习策略、推荐最有价值备考教辅和辅导班、汇总考生常用必备考研网站。 咨询QQ:张老师QQ:932888411 王老师QQ:2671528070 咨询电邮:fudankao@163 联系电话:400-066-9596 希望以上资料对你有所帮助,附励志名言3条: 1、上帝说:你要什么便取什么,但是要付出相当的代价。 2、目标的坚定是性格中最必要的力量源泉之一,也是成功的利器之一。没有它,天才会在矛盾无定的迷径中徒劳无功。 3、当你无法从一楼蹦到三楼时,不要忘记走楼梯。要记住伟大的成功往往不是一蹴而就的,必须学会分解你的目标,逐步实施。

《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库

《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库 第一部分名校考研真题 第1章核酸化学 一、选择题 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的?()[华中农业大学2017研] A.嘌呤和嘧啶之间的氢键 B.碱基和戊糖之间的糖苷键 C.戊糖和磷酸之间的酯键 D.嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 【答案】D查看答案 二、填空题 1Nucleoside和Nucleotide的差别是有无______基团。[中山大学2018研] 【答案】磷酸查看答案 【解析】Nucleoside的中文名称是核苷酸;Nucleotide的中文名称是核苷。用核酸酶水解核酸可得到核苷酸,核苷酸经核苷酸酶水解又产生核苷和磷酸。故二者的差别是有无磷酸基团。 2核酸对紫外线的最大吸收峰在______波长附近。[中山大学2018研] 【答案】260nm查看答案 三、判断题 1核酸是由许多核苷酸组成的生物大分子,是机体必需的营养素。()[中山大学2018研] 【答案】错查看答案

【解析】核酸在体内可以自身合成,不是机体必需的营养素。 2在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。()[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 【解析】G-C对之间有3个氢键,A-T对之间有两个氢键,因此变性过程中G-C对丰富区后溶解分开。 3来源于同一个体的脑细胞和肌细胞的DNA的T m值不同。()[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 四、名词解释 1增色效应[华中农业大学2017;四川大学2015研] 答:增色效应是指由于DNA变性引起溶液的紫外吸收作用增强的效应。一般以260nm波长下溶液的紫外吸收作为观测此效应的指标,DNA变性后该指标的通常较变性前有明显增加,但不同来源DNA的变化不一。 2Ribozyme[武汉大学2014研] 答:Ribozyme即核酶,是指具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酸的作用底物可以是不同的分子,有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位,核酶的功能很多,有的能够切割RNA,有些还具有RNA连接酶,磷酸酶等活性,与蛋白酶相比,核酶的催化效率较低,是一种较为原始的催化酶。 五、计算题 一个二倍体生物,单倍基因组为45000kb的二倍体生物含有21%的G碱基。计算该生物每个细胞DNA中的A、C、G和T的数量。[华中科技大学2017研]

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