最新-生物化学渗透教书育人思想 精品

生物化学渗透教书育人思想

摘要《生物化学》内容博大精深,许多重要的生物化学原理蕴含着丰富的人生哲理,与我们的生活息息相关。

在教学过程中,结合生物化学原理,培养同学们的健康意识、环保意识以及为人处世之道,结合诺贝尔奖获得者的故事,培养同学们的科学素养,不但能有效提高同学们的学习兴趣,还能做到既教书又育人。

关键词生物化学原理;健康意识;环保意识;为人处世;科学素养作为一名大学老师,教书和育人必须并重、密不可分。

《生物化学》是生命科学领域一门非常重要的基础课程,是研究生命的化学本质的科学,力求从分子水平回答生命是什么这一永恒的难题。

这门课内容博大精深,包含了很多重要的生物化学原理,其中的很多原理与我们的生活息息相关,蕴含着丰富的人生哲理。

在教学过程中,如果能适时地将这些深奥的理论与生活实际相联系,不但能有效提高同学们的学习兴趣,还能做到既教书又育人。

1结合生物化学的原理,培养同学们的健康意识在教学过程中发现,经常有同学不吃早餐。

为了增强同学们的健康意识,每学期第一次上课时就重点强调,上《生物化学》课必须要吃早餐,但不能到课堂上吃,还特意问大家,这矛盾吗?同学们都说,不矛盾。

在整个教学过程中,不失时机地强化吃早餐的重要性。

比如讲到胆固醇的分布及功能时,强调不吃早餐易患胆结石。

胆汁是由肝细胞不断生成的,在非消化期间进入胆囊内贮存,不吃早餐导致胆囊中的胆汁没有机会排出,而使胆汁中的胆固醇大量析出、沉积,久而久之形成胆结石。

再比如讲到糖酵解的意义时,重点阐述糖酵解是某些细胞眼角膜、红细胞,特别是大脑细胞唯一生成腺嘌呤核苷三磷酸,的途径,成人每天约需要160葡萄糖,其中120用于脑代谢。

如果不吃早餐,葡萄糖得不到及时供应,将对这些细胞产生很大的影响。

讲到糖异生时进一步强调,如果不吃早餐,体内葡萄糖缺乏,将通过糖异生补充,从而加重肝脏的负担。

《生物化学》实验讲义

实验一 蛋白质及氨基酸的颜色反应 一、目的意义 1、学习几种鉴定氨基酸与蛋白质的一般方法及其原理。 2、学习和了解一些鉴定蛋白质的特殊颜色反应及其原理。 二、实验原理 1、双缩脲反应 当尿素加热到180℃左右时,2分子尿素发生缩合放出1分子氨而形成双缩脲。双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成复杂的紫红色化合物,这一呈色反应称为双缩脲反应。 蛋白质分子中含有多个与双缩脲相似的键,因此也具有双缩脲的颜色反应。借此可以鉴定蛋白质的存在或测定其含量。应当指出,双缩脲反应并非蛋白质的特异颜色反应,因为凡含有肽键的物质并不都是蛋白质。 2、茚三酮反应 蛋白质与茚三酮共热,产生蓝紫色化合物,此反应为一切蛋白质及α-氨基酸(除脯氨酸 和羟脯氨酸)所共有。含有氨基酸的其他化合物也呈此反应。 该反应十分灵敏,1:浓度的氨基酸水溶液就能呈现反应。因此,此反应广泛用于氨基酸的定量测定。 3、黄色反应 含有苯环侧链的(特别是含酪氨酸)蛋白质溶液与硝酸共热时,呈黄色(硝基化合物),再加碱则变为橙黄色,此反应也称为黄蛋白反应。 OH + HNO 3 HO NO 2 + H 2O HO NO 2 + O N OH OH

三、仪器与试剂 1、试剂 (1) 蛋白质溶液:取10mL鸡蛋清,用蒸馏水稀释至100mL,搅拌均匀后用纱布过滤得上清液。 (2) 0.3%色氨酸溶液、0.3%酪氨酸溶液、0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液、0.5%苯酚溶液。 (3) 0.1%茚三酮-乙醇溶液:称取0.1g茚三酮,溶于100mL 95%乙醇。 (4) 10%NaOH溶液、1%硫酸铜溶液、尿素、浓硝酸。 2、仪器:试管及试管夹、酒精灯。 四、操作方法 1、双缩脲反应 (1) 取一支干燥试管,加入少量尿素,用微火加热使之熔化,待熔化的尿素开始变硬时停止加 热。此时,尿素已缩合为双缩脲并放出氨气(可由气味辨别)。待试管冷却,加入约1mL10%NaOH溶液,振荡使其溶解,再加入1滴1%硫酸铜溶液。混匀后观察出现的粉红色。(2) 另取1支试管,加入1mL蛋白质溶液,再加入2mL 10%NaOH溶液摇匀,然后再加入2 滴1%的硫酸铜溶液。摇匀观察其颜色变化。 (3) 注意事项 加入的硫酸铜不可过量,否则会产生蓝色的氢氧化铜,从而掩盖了双缩脲反应的粉红色。 (4) 记载上述实验过程和结果,并解释现象。 2、茚三酮反应 (1) 取3支试管,分别加入蛋白质溶液、0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液各1mL,再加0.5mL 0.1%茚三酮-乙醇溶液,混匀后在小火上加热煮沸1-2min,放置冷却,观察颜色变化。 (2) 在滤纸的不同部位分别滴上一滴0.3%脯氨酸溶液、0.5%甘氨酸溶液,风干后再在原处滴 一滴0.1%茚三酮-乙醇溶液,在微火旁烘干显色,观察斑点出现及其颜色。 (3) 记载上述实验过程和结果,并解释现象。 3、黄色反应 向6个试管中按下表加试剂,观察现象并记录。

生物化学选择题含答案

1.在生理pH 条件下,下列哪种氨基酸带正电荷C A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.异亮氨酸 2.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸B A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸 D.蛋氨酸E.苏氨酸 3.蛋白质的组成成分中,在280nm 处有最大吸收值的最主要成分是:A A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子 } C.肽键D.苯丙氨酸 4.下列4 种氨基酸中哪个有碱性侧链D A.脯氨酸B.苯丙氨酸C.异亮氨酸D.赖氨酸 5.下列哪种氨基酸属于亚氨基酸B A.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸 6.下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点B A.天然蛋白质多为右手螺旋 B.肽链平面充分伸展 ) C.每隔个氨基酸螺旋上升一圈。 D.每个氨基酸残基上升高度为. 7.下列哪一项不是蛋白质的性质之一C A.处于等电状态时溶解度最小B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加D.有紫外吸收特性 8.下列氨基酸中哪一种不具有旋光性C A.Leu B.Ala C.Gly D.Ser E.Val 9.在下列检测蛋白质的方法中,哪一种取决于完整的肽链B / A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法 10.下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键D A.糜蛋白酶B.羧肽酶C.氨肽酶D.胰蛋白酶 11.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的A A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH 值是它的等电点 B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出 C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大,所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.以上各项均不正确 ? 12.下列关于蛋白质结构的叙述,哪一项是错误的A A.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位 B.电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧,面向水相 C.白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一 D.白质的空间结构主要靠次级键维持 13.列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构E A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的支链 C.性氨基酸的相邻存在D.性氨基酸的相邻存在

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浅谈德育教育在教书育人中的作用

浅谈德育教育在教书育人中的作用 摘要:不管自然科学还是其他诸学科教材中都蕴含着德育因素,它们存在着显性 的和隐性的区别。这要靠任课教师的挖掘和融会贯通,并把它有机地渗透到教学的 全过程中,取得教学和教育的效果。 关键词:学校教育德育教育教学 近年来,伴随着经济的腾飞和城乡一体化的逐步形成,厌学的现象愈来愈来重,如今,它已成长为了困扰各级各类学校(特别是广大乡镇中学)的一大难题。 主要表现在涉及的范围特别广,厌学学生大都在50-60%之间,少数乡镇中学甚至 达70-80%。人数之多,比例之重,令人吃惊。他们大部分初中毕业不愿读高中, 高中毕业不愿上大学,本地学生不愿异地升高级学校。 但是,学习的问题,解决问题的方法却在学习之外。学科教学是德育的主载体,通过各科课堂教学进行德育工作是最有效、最经常的形式。学校的大量时间 是多科课堂教学,任何学科的内容,无论是社会科学、自然科学还是其它诸学科 教材中都蕴含着德育因素,这要靠任课教师的挖掘和融会贯通,并把它有机地渗 透到教学的全过程中,取得教学和教育的效果。 南宋著名教育家朱熹一生热爱教育,他先后做官不足十四年,讲学却达五十 年之久,而且始终不倦。到了晚年,“虽疾病支离至诸生问辨,则脱然沉疴之去休;一日不讲学,则惕然以为忧”。在教育目的方面,他要求学校把德育放在首位。 如果德育教育不系统,甚至缺失,就会出现一系列的问题,如厌学、打架斗殴, 甚至恶性事件,后果不堪设想。对于德育教育在学校中的实施,我有以下看法:首先,积极的教育在先,教育指正的做法在后。 朱熹认为,教导学生该从积极方面去指导、说服,少作处理性的消极工作。 学者深明“义理”、“充长善端”而心悦诚服,其效果要比订立规章制度大得多。众 所周知,教师的工作其实是发现的工作。学生中的问题都会暴露在老师眼前。但 是这样往往就造成了教师的教育变成了消极的教育,即只在出了问题之后才去批评,只能让学生明白自己做错了,却在下一次做事情之前茫然,教师的教育就失 去了指导性。真正的教育是积极的教育,是教给学生为人处事的准绳。当前在大 中学生中,不少学生缺乏理想,一切以个人为中心,自私,严人宽己。在他们厌学、打架斗殴的背后特别令人触目惊心的是潜藏着信仰、信念、信任危机,成为 无法和别人相处的一代。反观德育教育,它最重要的是对青年学生进行爱国主义 教育、理想教育,应使他们真心爱我们的祖国、我们的党,为崇高的事业而献身。这一代青年从幼儿园开始都唱热爱共产党、热爱社会主义的歌,小学、中学都进 行政治教育,考试成绩都是八九十分,但实际情况怎样呢?这需要我们深思,需 要我们找到进行德育的有效方法,要研究对不同年龄阶段的孩子应进行哪些德育、怎样进行德育。光是灌输概念、术语不行,要争取制定科学的、行之有效的规矩 和细则,既引导又防治,双管齐下,才能收到良好的效果。 其次,学科教育中渗透思想教育,重视循序渐进,养成良好的习惯,最终积 善成德。 教育内容不但要有整体性,而且要有系统性,要循序渐进。孟子说:“勿以善 小而不为,勿以恶小而为之。”这就充分地说明,在学生的日常生活中,是非观念是很清楚的,就是在做的时候没有把握住自己,长时间的纯粹自律没有任何监管,养成了对自己要求松的习惯。教育内容不但要有整体性,而且要有系统性,要循 序渐进。

生物化学 讲义

《生物化学》课程教学讲义1.课程简介 21世纪是生命科学的世纪,《生物化学》是现代生物学的基础,是生命科学发展的支柱,是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。 生物化学的内容:生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性(一级结构和空间结构)决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。 生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢,酶是反应的催化剂,物质代谢伴随着能量的生成和利用。 总之生物化学的内容可划分为两部分:静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质;生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。 生物化学的发展史:19世纪末,德国化学家李比希 (J.Liebig)初创了生理化学,德国的霍佩赛勒(E.F.Hoppe-seyler)将生理化学建成一门独立的学科,并于1877年提 出“Biochemie”一词,译成英语为“Biochemistry”,即生

物化学。 生物化学的发展大体可分为三个阶段:静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代 特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。 动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30~60年代 主要特点:研究生物体内物质的变化,即代谢途径,所以称动态生化阶段。 现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始 特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素;1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构;1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3;1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸);唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。 生物化学的应用和发展前景:生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一;生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用,如食品发酵制药及皮革工业,预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系;生物化学是农业科学的重要理论基础之一,如研究植物的新陈代谢过程,可以控制植物的发育,优质高产。了解生物的遗传特性,可进行基因重组。另

生化实验讲义2010(10个)

生物化学实验讲义 赵 国 芬 2010年9月

实验之前说明 1.各班学习委员将成员分成10个大组,每个大组中2人一小组,大组采用循环实 验的方法,同时开出不同的10个实验. 2.共开出10个不同的实验 实验一温度、pH及酶的激活剂、抑制剂对酶活性的影响 实验二牛奶中蛋白质的提取与鉴定 实验三血液葡萄糖的测定-福林(Folin)-吴宪氏法 实验四双缩脲测定蛋白质的含量 实验五血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳 实验六植物组织中还原糖和总糖的含量测定 实验七应用纸层析法鉴定动物组织中转氨基作用 实验八植物组织中维生素C的定量测定 实验九琥珀酸脱氢酶的作用及其竞争性抑制的观察 实验十植物组织中DNA的提取和鉴定 3.穿着要利索,做好实验记录 4.注意实验室卫生和安全. 一. 实验室规则:按照实验室的规则给学生讲解. 二. 生物化学所用的实验技术 1.样品: :血液、血浆、血清、组织 植物样品:果实、花蕾、茎等 无论用什么做材料,为了提取物质,需匀浆 2.移液管的使用: 移液管吸管 移液管 奥氏吸管 读数时视线与凹面相平,取液时要用吸管嘴吸,放出液体时注意嘴部液体的残留问题。 3.离心机的使用: 平衡(管平衡、机器平衡)缓起和慢停 4.分光光度计 机器原理和测定原理(比尔定律) 5.水浴锅的使用 三、实验报告的书写(用教务处统一印刷的报告纸写) 目的、原理、仪器、药品、步骤、结果及结论、讨论

实验一、温度、pH及酶的激活剂、抑制剂对酶活性的影响 一、实验目的 通过本实验了解酶催化的特异性以及pH、温度、抑制剂和激活剂对酶活力的影响,对于进一步掌握代谢反应及其调控机理具有十分重要的意义。 二、实验原理 酶的化学本质是蛋白质。凡是能够引起蛋白质变性的因素,都可以使酶丧失活性。此外,温度、pH和抑制剂、激活剂对酶的活性都有显著的影响。酶的活性通常是用测定酶作用底物在酶作用前后的变化来进行观察的。 本实验用唾液淀粉酶作用的底物—淀粉,被唾液淀粉酶分解成各种糊精、麦芽糖等水解产物的变化来观察该酶在各种环境条件下的活性。 淀粉被酶水解的变化,可以用遇碘呈不同颜色来观察。淀粉遇碘呈蓝色;糊精按分子从大到小的顺序,遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色;最小的糊精和麦芽糖遇碘不呈现颜色反应。 三、试剂 1.0.5%淀粉溶液 2.碘化钾-碘溶液 3.1%尿素溶液。 4.1%CuSO4溶液 5.磷酸氢二钠-柠檬酸缓冲液pH5.0-8.0: 6.0.5%NaCl溶液。 7.唾液淀粉酶制备每人用自来水漱口3次,然后取20m1蒸馏水含于口中,半分钟后吐入烧杯中,纱布过滤,取滤液lOml,稀释至2Oml为稀释唾液,供实验用。 四、操作步骤 一、温度对酶活性的影响 (一)淀粉酶的观察 1、取3支大试管,编号后按表操作 2、在白色比色板上,置碘液2滴于各孔中,每隔1分钟,从第二管中取出反应

生物化学B卷新编

生物化学模拟题B卷 一、A型选择题 1. 蛋白质变性后将会产生的结果是( C ) A.大量氨基酸游离出来 B.生成大量肽段 C.空间构象改变 D.肽键断裂 E.等电点变为零 2. 维系蛋白质α-螺旋和β-折叠结构稳定的化学键是( E ) A. 肽键 B. 离子键 C. 二硫键 D. 疏水作用 E. 氢键 3. 酶活性中心的叙述,正确的是( A ) A.有些酶可以没有活性中心 B.都有辅酶作为结合基团 C.都有金属离子 D.都有特定的空间构象 E.抑制剂都作用于活性中心 4. 关于同工酶的叙述,错误的是() A.生物学性质相同 B.酶分子一级结构不同 C.同工酶各成员K m 值不同 D.是一组催化相同化学反应的酶 E.酶分子活性中心结构相同 5. 1分子乙酰CoA经三羧酸循环氧化后的产物是( C ) A.柠檬酸 B.草酰乙酸 和H 2O D.草酰乙酸和CO 2 E. CO 2 和4分子还原当量 6. 磷酸戊糖途径生成的重要产物是( C ) A. 5-磷酸核糖,NADH B. 6-磷酸葡萄糖,NADPH C. 5-磷酸核糖,NADPH D. 6-磷酸果糖,NADPH E. 5-磷酸核糖,FADH

7. 长期饥饿时,血糖主要来自(D ) A.肌肉蛋白降解的氨基酸 B.肝蛋白降解的氨基酸 C.肌糖原分解 D.肝糖原分解 E.甘油的糖异生 8. 成熟红细胞获得能量的主要途径是( E ) A. 脂肪酸氧化 B. 2,3-二磷酸甘油酸旁路 C. 磷酸戊糖途径 D. 糖的有氧氧化 E. 糖酵解 9. 体内贮存的脂肪主要来自( C ) A.类脂 B.生糖氨基酸 C.葡萄糖 D.脂肪酸 E.酮体 10. 脂酰CoA进行β氧化的酶促反应顺序为( C ) A.脱氢、再脱氢、加水、硫解 B.硫解、脱氢、加水、再脱氢 C.脱氢、加水、再脱氢、硫解 D.脱氢、脱水、再脱氢、硫解 E.加水、脱氢、硫解、再脱氢 11. 有关酮体的描述错误的是( A ) A.肝脏可生成酮体,但不能氧化酮体 B.仅在病理情况下产生 C.主要成分为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮 D.合成酮体的酶系存在于线粒体 E.原料为乙酰CoA 12. 关于电子传递链的叙述错误的是( D ) A.电子传递链各组分组成4个复合体 B.主要有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链 C.每对氢原子氧化时都生成3个ATP D.抑制细胞色素氧化酶后,传递链组分都处于还原状态E.如果氧化不与磷酸化偶联,仍可传递电子

中国药科大学生物化学精品课程习题(维生素)

一、选择题(单项选择题) 1.下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符? ( ) A.α-生育酚一维生素E B.硫胺素一维生素B, C.抗坏血酸一维生素C D.氰钴胺素一维生素B12 E.吡哆醛一维生素B2 2.下列哪一个辅酶不是来自维生素 ( ) A.CoQ B.FAD C.NAD+ D.pLp E.Tpp 3.分子中具有醌式结构的是 ( ) A.维生素A B.维生素B1 C.维生素C D.维生素E E.维生素K 4.具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 ( ) A.维生素C B.维生素E C.维生素A D.维生素B1 E.维生素D 5.下列维生素中含有噻唑环的是 ( ) 丸维生素E2 B.维生素B1 C.维生素PP D.叶酸 E.维生素B7 6.成人及儿童因缺乏哪种维生素而导致干眼病? ( ) A.维生素]35 B.叶酸 C.维生素A D.维生素B3 E.维生素B6 7.下列哪种维生素可转化为甲基和甲酰基载体的辅酶? ( ) A. 硫胺素 B.叶酸 C.维生素A D.泛酸 E.核黄素 8.下列关于维生素C结构和性质的叙述,哪一项是错误的? ( ) A. 维生素C是含六个碳原子骨架的化合物 B.维生素C具有酸性是因为一COOH释放质子 C.还原型维生素C为烯醇式,而氧化型维生素C为酮式 D.还原型维生素C的元素组成为C:H:O=6:8:6 E.维生素C是一种内酯化合物 9.下列哪一种维生素或辅酶不含环状结构 ( ) A.烟酸 B.四氢叶酸 C.维生素D3 D.泛酸 E.生物素 10.下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起重要作用 ( ) A.维生素B3 B‘硫辛酸 C.维生素A D.维生素C E.NADP 11.泛酸是CoA的组成成分,后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 ( ) A.脱羧作用 B.酰基转移作用 C.脱氢作用 D.还原作用 E.氧化作用12.下列哪个不是丙酮酸脱氢酶系的辅助因子? ( ) A.pLp B.Tpp C.硫辛酸 D.FAD E.CoA 13.下列哪一个反应需要生物素 ( ) A.羟化作用 B.羧化作用 C.脱羧作用 D.脱水作用 E.脱氨基作用 14.转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个? ( ) A. 尼克酸 B.泛酸 C.硫胺素 D.磷酸吡哆醛 E.核黄素 15.下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成 ( ) A. 维生素B12 B.氰钴胺素 C.叶酸 D.生物素 E.CoA 16.除CoA可以作为酰基载体之外,下列哪种物质也可以传递乙酰基 ( ) A. 生物素 B.叶酸 C. Tpp D.硫辛酸 E.维生素B12 17.来自于食物的抗生物素蛋白不影响哪一种酶的催化反应? ( ) A.琥珀酸脱氢酶 B.丙酰辅酶A羧化酶

浅谈教师怎样做到教书育人

浅谈教师怎样做到教书育人 众所周知,教师的基本职责就是“教书育人”,教师职业道德的核心内容首先就在于:在教育教学工作中,教师要尽职尽责,不但要教会学生“学会学习”,而且要教会学生“学会做人”。那么,教师如何履行职责,既教好书又育好人,尤其是如何在课堂中将二者有机统一,却需要我们教师从课前、课上到课后持续不断的努力。首先,以课前充分准备为基础,不但包括每节课前的“三备”;备内容,备学生,备方法;而且更包括坚持不断的对专业理论的学习和对他人教学经验的借鉴。其次,更为重要的是,在每个不完全的预设、不可重复的课堂上,教师需根据自身特点与现状、学科内容与教学目标、学生的一般特征和现实表现以及鲜活的教育情景灵活把握,而不必拘泥于课前准备方案的机械执行。再次,充分利用课后时间,教师及时总结反思每节课上师生互动的过程与结果,这是教师积累的职业经验、求得专业发展的关键所在,也是教师职业道德发展不可或缺的基本路径。 在教育中,我们不仅看到了教师教育智慧的展示、更有教师人格魅力的彰显。一堂课结束,学生不仅在知识上学有所获,还领受到了教师的一份宽容和厚爱,从而增进了师生情感。这样,一方面,教师以鲜活的实例教会学生将书本知识学以致用;另一方面,教师以身示范启迪了学生如何做人,

待人坦诚宽容。课堂上教师教的自如有序而身心愉快,学生学的主动轻松而记忆深刻,无疑,师生共同得到了提升,实现了超越。 有时候,我们看到了课堂教学中,教师如何巧妙的应对突发事件、成功导入新知识学习的案例,我们也看到了在课堂教学中,教师如何从导入环节开始,自觉践行职业道德规范的成功案例。当然,一节课不但有导入环节,还有学习新课的中间环节以及结束环节,都需要教师始终不忘职责,自觉履行教师职业道德。 每位教师对课堂教学突发事件的处理,直接影响一节课的教学质量,同时也反映教师的职业道德水平。课堂教学中的突发事件是难于预测的,需要教师根据对教学活动与情境的动态把握,灵活调整课前准备的教学计划。有高度责任感的教师,在任何情况下,都能从教学各基本要素上挖潜力,使教书与育人指责高度统一于课堂教学中。主要表现为在教学目标的设置上,将促进学生的智能发展与情以人格发展协调统一;在教学内容的组织上,充分挖掘其中的教育因素,努力做到科学性与教育性的统一;在教学方式、方法的选择与运用上,以有利于学生学习、有利于学生发展为根本标准,坚持以学生为本,尊重学生的主体性。

生物化学讲义教材

蛋白质 元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn?-?- 每100份蛋白质中约含16份N(即:每1gN相当于6.25g蛋白质) 2.1 蛋白质的分类 按蛋白质的分子组成,分子形状,溶解度,生物功能等进行分类。 2.1.1 根据分子形状分类 ①球状蛋白②纤尘维状蛋白③膜蛋白 2.1.2 根据分子组成分类 (1)简单蛋白质; (2)结合蛋白质; 2.1.3 根据功能分类 2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸 ?完全水解的产物是各种AA的混合物。部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。 氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。 2.2.1 AA的结构通式 氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA 2.2.2 AA的分类 (1)蛋白质中常见的氨基酸见表2-2 依AA的极性状况及其在PH = 6~7间是否带电而分为 ①非极性氨基酸②极性不带电荷③极性带负电荷④极性带正电荷 (2)蛋白质中不常见的氨基酸 (3)非蛋白质氨基酸 2.2.3 AA的重要理化性质 (1)两性解离和等电点 ①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值: (2)AA的化学性质 ①与水合茚三酮反应;②与甲醛反应;③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应;⑤与亚硝酸反应;⑥与荧光胺反应;⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。 2.3 肽 寡肽;多肽;蛋白质。 2.3.2 生物活性肽的功能 生物活性肽:谷光甘肽;催产素和升压素。促肾上腺皮质激素。 2.3.3活性肽的来源 (1)体内途径(2)体外途径 2.3.4 活性肽的应用第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素 一级结构确定的原则: 2.4.2蛋白质的空间构象(构象或高级结构) 概念、肽键与酰胺平面 (1)稳定蛋白质空间结构的作用力 1 共价键: 肽键,二硫键。维持一级结构 2 次级键: 氢键,疏水键,盐键,范德华力等。维持空间(高级)结构。 (2)蛋白质的二级结构 概念 ①а-螺旋结构;②B-折叠;③β凸起;④?-转角(β-弯曲、发夹结构);⑤无规卷曲(3)超二级结构与结构域;(4)蛋白质的三级结构;(5)蛋白质的四级结构及亚基。 2.5 蛋白质分子结构与功能的关系 2.5.1 蛋白质一级结构与功能的关系

生物化学实验讲义

生物化学实验报告 姓名: 专业: 院系: 学号:

实验一蛋白质分子量测定------凝胶层析法 一、实验原理 凝胶层析法是利用凝胶把分子大小不同的物质分开的一种方法,又叫做分子筛层析法,排阻层析法。凝胶本身是一种分子筛,它可以把分子按大小不同进行分离,如同过筛可以把大颗粒与小颗粒分开一样。但这种“过筛”与普通的过筛不一样。将凝胶颗粒放在适宜溶剂中浸泡,使其充分戏液膨胀,然后装入层析柱中,加入欲分离的混合物后,再以同一溶剂洗脱,在洗脱过程中,大分子不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的缝隙最先流出柱外,而小分子可以进入凝胶内部,流速缓慢,以致最后流出柱外,从而使样品中分子大小不同的物质得到分离。 凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质,无论是天然凝胶还是人工凝胶,它们的内部都具有很微细的多孔网状结构。凝胶层析法常用的天然凝胶是琼脂糖凝胶,人工合成的凝胶是聚丙烯酰胺凝胶和葡聚糖凝胶,后者的商品名为Sephadex型的各种交联葡聚糖凝胶,它具有不同孔隙度的立体网状结构的凝胶,不溶于水。 这种聚合物的立体网状结构,其孔隙大小与被分离物质分子的大小有相应的数量级。在凝胶充分溶胀后,交联度高的,孔隙小,只有相应的小分子可以通过,适于分离小分子物质。相反,交联度低得孔隙大,适于分离大分子物质。利用这种性质可分离不同分子量的物质。 以下进一步来说明凝胶层析的原理。将凝胶装载柱后,柱床总体

积称为“总体积”,以Vt表示。实质上Vt是由Vo,Vi与Vg三部分组成,即Vt=Vi+Vg+Vo。Vo称为“孔隙体积”或“外体积”又称“外水体积”,即存在于柱床内凝胶颗粒外面孔隙之间的水相体积,相应于一般层析柱法中内流动相体积;Vi为内体积,即凝胶颗粒内部所含水相的体积,Vg为凝胶本身的体积,因此Vt-Vo等于Vi+Vg。 洗脱体积与Vo及Vi之间的关系可用下式表示: Ve=Vo+KdVi 式中Ve为洗脱体积,自加入样品时算起,到组分最大浓度(峰)出现时所流出的体积;Kd为样品组分在二相间的分配系数,也可以说Kd是分子量不同的溶质在凝胶内部和外部的分配系数。它只与被分离物质分子的大小和凝胶颗粒孔隙的大小分布有关,而与柱的长短粗细无光,也就是说它对每一物质为常数,与柱的物理条件无关。Kd 可通过实验求得,上式可改写成: Kd=(Ve-Vo)/Vi 上式中Ve为实际测得的洗脱体积;Vo可用不被凝胶滞留的大分子物质的溶液通过实际测量求出;Vi可由g.Wr求得。因此,对一层析柱凝胶床来说,只要通过实际实验得知某一物质的洗脱体积Ve就可算出它的Kd值。 Vo表示外体积;Vi内体积;Ve II、Ve III分别代表组分II和III的洗脱体积。Kd可以有下列几种情况: 1、当Kd=0时,则Ve=Vo。即对于根本不能进入凝胶内部的大分子物质,洗脱体积等于空隙体积。

生物化学选择题

生化习题 选择题 1.含有2个羧基的氨基酸是:( A ) A.谷氨酸 B. 苏氨酸 C.丙氨酸 D. 甘氨酸 2.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时,底物浓度[S]: ( D ) A. 1 Km B. 2 Km C. 3 Km D. 4 Km 3.三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是:( D ) A.糖异生 B.糖酵解 C.三羧酸循环 D.磷酸戊糖途径 4.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:( B ) A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性抑制作用 5.鸟氨酸循环中,尿素生成的氨基来源有:( C ) A.鸟氨酸 B.精氨酸 C.天冬氨酸 D.瓜氨酸 6.糖酵解途径中,第二步产能的是: ( B ) A. 1,3-二磷酸甘油酸到 3-磷酸甘油酸 B. 磷酸烯醇式丙酮酸到丙酮酸 C. 3-磷酸甘油醛到 1,3-二磷酸甘油酸 D. F-6-P到 F-1,6-P 7.氨基酸的联合脱氨过程中,并不包括哪类酶的作用: ( D ) A 转氨酶 B L –谷氨酸脱氢酶 C 腺苷酸代琥珀酸合成酶 D 谷氨酸脱羧酶 8.下列哪一种物质不是糖异生的原料: ( C ) A. 乳酸 B. 丙酮酸 C. 乙酰CoA D. 生糖氨基酸 9.目前被认为能解释氧化磷酸化机制的假说是: ( C ) A、化学偶联假说 B、构象变化偶联假说 C、化学渗透假说 D、诱导契合假说 10、1958年Meselson和Stahl利用15N标记大肠杆菌DNA的实验证明了下列哪一种机制?(D) A.DNA能被复制 B.DNA基因可转录为mRNA C.DNA基因可表达为蛋白质

浅谈教书育人心得体会(内含五篇心得)

浅谈教书育人心得体会(整合版) 宁海中学潘鸿飞 从教已经十多年来。回头想想,这么多年居然就这么过来了。真是感慨万千。回顾自己最初的那些愿望,其中并不包含教师这个职业。因为似乎觉得那份工作太烦,每天要面对那么多叽叽喳喳的小孩子,头都大了。后来进入了这一行,才发觉这个世界的精彩之处,它远比我想象的要有意思得多。于是才开始安下心来,本分工作。 从教师的角度来说,首先教师要尊重这样的学生,帮助他们创造一个安全、温暖的氛围,使其最大程度的表现自己。教师应充分发挥他们的优点,使他们和同学都能正确看待自己,看到自己身上的闪光点。这样做的目的是使问题学生感到自己受尊重、被接纳,获得一种自我价值感。其次,教师要多与学生多交流,成为他们生活中无话不谈的知心朋友。学生有烦恼愿意与教师倾诉。教师尽自己所能帮助他们排忧解难,帮助他们走出迷茫和困惑。 教书育人是教师的首要任务,传道、守业是教师最基本的职业要求,指导学生学习、教会学生学习是21世纪教师素质的重要体现。 当教师让我变成了一个更有耐心的人。和孩子打交道是件很有意思的事情。他们很可爱尽管无知。他们屡错屡犯却并非因为他们故意而是因为他们容易遗忘。所以,我就经常告诉自己要放下急噪的情绪低下头、弯下腰和他们说话,毕竟教育是件循序渐进的事情也是件反复的事情。 当教师让我变成了一个更有爱心的人。当初实在不认为教书是一件让我感兴趣的事情,也并不认为它有任何伟大之处。而我却依然能沉下心来工作,最大的原因可能就是我喜欢孩子。最初喜欢孩子是因为刚毕业自己是个孩子性情的人,和他们打成一片是件最自然不过的事情;后来喜欢孩子是因为我喜欢孩子丰富而纯净的内心世界,他们使我觉得我可以活在他们充满真、善、美的天地里。而且我和孩子们相处的时间越久便让我对他们的喜欢越发深沉。 当教师让我变成了一个更有责任心的人。以前一直接受着父母、长辈等的关心而很少去关心别人。成为了那么多孩子的“姐姐”(或者也可以说“妈妈”)之后,觉得肩膀上的责任一下子就沉重了起来。觉得不让他们学会什么什么知识,觉得不帮助他们养成什么什么习惯,那仿佛就是自己的耻辱似的。也不愿意自己去误人子弟,就发狠心要对他们负起责任。这种责任感让我对他们关爱有余、监管有加、严格有度。我也从这份责任之中体会到了疲惫和幸福。旧的教育方法强调:“学生有一杯水,教师就应有一桶水”因此各种教师进修班应运而生,课堂上教师为表现自己有一桶水,45分钟的课,自己就讲了近40分钟,有的还觉得没讲透,经常拖到下一科老师来上课才恋恋不舍的离开。 把教学看作是知识的传授是最普遍、最传统的,也是落后于时代要求的。著名物理学家杨振宁认为:“中国教育方法是一步步教、一步步学。传统教育方法训练出来的小孩,可以深入地学习很多东西,这对于他进入大学、考试有很多帮助……但中国最需要的恐怕不

生物化学复习资料

什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义?在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等;化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时,应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP,TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少,必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降,有关代谢反应受抑制,导致ATP 产生减少,同时α-酮酸如丙酮酸堆积,使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍,出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状,被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。

区别:体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O,并以光和热的形式瞬间放能;而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物,供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成:体内CO2 的生成,都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同,将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成:生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H),经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递,最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序,并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链:顺序:NADH→FMN/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢,生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化,生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链:FAD·2H/(Fe-S)→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢,生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化,生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种:底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

生物化学实验

生物化学实验讲义 化学工程与技术学院 基础部

实验一酪蛋白的制备 一、目的 学习从牛乳中制备酪蛋白的原理和方法。 二、原理. 牛乳中主要的蛋白质是酪蛋白,含量约为35g/L。酪蛋白是一些含磷蛋白质的混合物,等电点为4.7。利用等电点时溶解度最低的原理,将牛乳的pH调至4.7时,酪蛋白就沉淀出来。用乙醇洗涤沉淀物,除去脂类杂质后便可得到纯的酪蛋白。 三、器材 1 、离心机2、.抽滤装置 3、精密pH试纸或酸度计 4、电炉 5、烧杯 6、温度计. 四、试剂与材料 1、牛奶2500mL 2、95%乙醇1200mL 3、无水乙醚1200mL

4、0.2mol/L pH 4.7醋酸—醋酸钠缓冲液3000mL 5、.乙醇—乙醚混合液2000mL 五、操作 1、将100mL牛奶加热至40℃。在搅拌下慢慢加入 预热至40℃、pH 4.7的醋酸缓冲液100 mL。用精密pH试纸或酸度计调pH至4.7。将上述悬浮液冷却至室温。离心15分钟(3 000r/min)。弃去清液,得酪蛋白粗制品。 2、用水洗沉淀3次,离心10分钟(3000r/min), 弃去上清液。 3、在沉淀中加入30mL乙醇,搅拌片刻,将全部悬 浊液转移至布氏漏斗中抽滤。用乙醇—乙醚混合液洗沉淀2次。最后用乙醚洗沉淀2次,抽干。 4、将沉淀摊开在表面皿上,风干;得酪蛋白纯晶。 5、准确称重,计算含量和得率。 含量:酪蛋白g/100mL牛乳(g%)

得率: 测得含量 100 % 理论含量 思考题 1、制备高产率纯酪蛋白的关键是什么? 实验二小麦萌发前 后淀粉酶活力的比较 一、目的 1.学习分光光度计的原理和使用方法。 2.学习测定淀粉酶活力的方法。 3.了解小麦萌发前后淀粉酶活力的变化。 二、原理 种子中贮藏的糖类主要以淀粉的形式存在。淀粉酶能使淀粉分解为麦芽糖。 2(C6H10O5)n +nH2O nC12H22O11 麦芽糖有还原性,能使3,5---二硝基水杨酸还原成棕色的3-氨基-5-硝基水扬酸。后者可用分光光度计测定。

生物化学选择+填空题-含答案

生物化学选择题和填空题 ? ? ?一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是() A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化() A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是() A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇 式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是() A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是() A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确() A、产生NADH和FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转

8、胆固醇生物合成的限速酶是() A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、 乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶() A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷 酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是() A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是() A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是() A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号是() A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质是() A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是() A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 E、直接由核糖还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质是()

生物化学讲义(7)

第七章糖代谢(10学时) 第一节概述 糖是一类化学本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物的有机化合物。在人体内糖的主要形式是葡萄糖(glucose,Glc)及糖原(glycogen,Gn)。葡萄糖是糖在血液中的运输形式,在机体糖代谢中占据主要地位;糖原是葡萄糖的多聚体,包括肝糖原、肌糖原和肾糖原等,是糖在体内的储存形式。葡萄糖与糖原都能在体内氧化提供能量。 食物中的糖是机体中糖的主要来源,被人体摄入经消化成单糖吸收后,经血液运输到各组织细胞进行合成代谢和分解代谢。机体内糖的代谢途径主要有葡萄糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成与糖原分解、糖异生以及其他己糖代谢等。本章重点介绍葡萄糖在机体中血糖浓度动态平衡的维持和前五种主要代谢的途径、生理意义及其调节。 一、糖的主要生理功能 ①氧化供能:糖类占人体全部供能的70%。 (1g糖可提供约16.7kJ的能量) ②构成组织细胞的基本成分:核糖:构成核酸;糖脂:生物膜成分 ③转变为体内的其它成分:转变为脂肪;转变为非必需氨基酸一、糖酵解 二、糖的消化吸收 食物中的糖主要是淀粉,另外包括一些双糖及单糖。多糖及双糖都必须经过酶的催化水解成单糖才能被吸收。 食物中的淀粉经唾液中的α淀粉酶作用,催化淀粉中α-1,4-糖苷键的水解,产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽寡糖及糊精。淀粉的主要消化部位在小肠。糖被消化成单糖后的主要吸收部位是小肠上段,己糖尤其是葡萄糖被小肠上皮细胞摄取是一个依赖Na+的耗能的主动摄取过程,这个过程的能量是由Na+的浓度梯度(化学势能)提供的,它足以将葡萄糖从低浓度转运到高浓度。当小肠上皮细胞内的葡萄糖浓度增高到一定程度,葡萄糖经小肠上皮细胞单向葡萄糖转运体(unidirectional glucose transporter)顺浓度梯度被动扩散到血液中。 三、糖代谢 是指葡萄糖在体内的复杂化学反应,葡萄糖吸收入血后,依赖一类葡萄糖转运体(glucose transporter, GLUT)而进入细胞内代谢。 第一节糖的无氧酵解(糖酵解) 当机体处于相对缺氧情况(如剧烈运动)时,葡萄糖或糖原分解生成乳酸和少量ATP的过程称之为糖 的无氧酵解。这个代谢过程常见于运动时的骨骼肌,因与酵母的生醇发酵非常相似,故又称为糖酵解。 糖的无氧酵解途径,亦称为EMP途径。因Meyerhof (M)、Embden (E)和Parnaas (P)的工作对阐明

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