生化章节重点

生化章节重点
生化章节重点

第一章绪论

一.生物化学的定义:生物化学(Biochemistry)是研究生物的组成和生命过程中化学变化,即研究生命现象化学本质的科学。地球上的生物种类繁多,但构成生物的基本化学元素都是由C、H、O、N、P、S、以及微量元素组成。像所有物质一样,生命体也是由基本元素组成分子,进一步形成基本化学物质,组成生命体,所以我们可以按照化学的原理、利用化学的研究方法探索生命的本质,

二.生物化学的任务:研究生命化学本质的一个基本任务是了解有机体的化学组成,地球上种类繁多的生命体具有相似的基本化学组成,都是碳、氢、氧、氮、硫、磷、和少数其它元素组成,这些元素组合成各种各样的含碳有机化合物,其中最主要的是蛋白质、核酸、脂类和多糖。由于这些化合物分子量很大,所以称为生物大分子。除此之外,生物体内还含有许多其它的有机物,即一些基本生物分子和生物小分子,主要任务就是研究这些生物大分子、基本生物分子和生物小分子的结构、性质和生理功能,这就是静态生物化学。

生物与非生物的区别在于它们经常进行自我更新,生物体存在的基本条件是与外界不断地进行物质交换,因此,生物化学的另一方面就是研究糖、脂类、蛋白质、核酸等大分子在生物体内的分解、合成、相互转化以及转化过程中的能量转换问题。这些内容称为动态生物化学。

(自我复制遗传信息代谢过程)

三.生物化学的研究对象:根据研究对象不同,生物化学可分为植物生物化学、动物生物化学、微生物生物化学和病毒生物化学,根据研究的目的不一样,生化又可分为农业生物化学、工业生物化学、医用生物化学和药物生物化学。

四.生物化学在工农业方面的应用:生物化学理论可以运用到农业、医学和工业生产等重要经济领域,在农业生产方面,运用生化的知识,可以阐明各种作物在不同栽培条件下的新陈代谢变化,了解产物的积累途径和控制方法,以达到优质、高产、低消耗的目的。

生物化学理论可以指导人们更深入地了解作物的品种特性,有目的地控制的有利性状的传递,一些生化性状可以作为确定品种亲缘关系和品种选育的指标,如优质的生产的培育、面粉提高蛋白质含量等。

生物化学在工业方面的应用:如去污水。加酶洗涤剂、淀粉酶除浆等,(织品经线上浆,再退浆)80年代兴起的生物技术:基因工程,细胞工程、酶工程及发酵工程四大部分,可以改造物种、培育高产、优质、高抗逆性的转基因植物,并生产特殊的化学物质,利用生物技术还可生产新型的药物、疫苗和诊断盒,生化理论也可用于酿造、皮革、制糖等化学工业中。

五、生物化学与其它学科的关系

生物化学是介于生物学与化学的一门边缘学科,与生物学的许多分枝学科有密切的关系,研究植物生命活动原理的植物生理学,必然要涉及到植物体内的机物代谢这一生命活动的重要内容。而的机物代谢的途径和机理也正是生物化学的核心内容之一;遗传学研空生命过程中遗传信息的传递与变异,核酸是一切生物遗传信息的表达是通过核酸所携带的遗传信息翻译为蛋白质来实现的;细胞生物学:研究生物细胞的形态,成分,结构与功能,研究过程必然探索组成细胞的各种化学物质的性质及其变化,所以细胞生物学也与化学有着十分密切的联系,与植物生理、遗传学、细胞生物学、有机化学

六、生物化学的内容

1、生物体内的组成:有机体是由大大小小的生物分子组成,生物化学是阐明

构成生物体内的基本物质的结构、性质以及基本物质在生命活动中过程中的作用及变化规律,包括生长、生殖、代谢等。所以要学好生物化学。首先要知道生物体是由哪些元素构成,哪些元素构成哪些生物小分子,哪些生物小分子可以构成哪些生物分子(基本生物分子),哪些生物分子可以构成不同的生物大分子,根据分子量的界限划分:

生物大分子(MW=104-109:)如核酸、蛋白质、多糖、脂类等,

基本生物分子(MW=100—250)共30种

1)20种氨基酸(Amino Auid简写成AA):包括8种非极性AA即:①Ala:丙aa,②Val:缬aa,③Leu;亮aa,④Ihe:异亮aa,⑤Pro:脯aa,⑥Phe:苯丙aa,⑦Trp:色aa,⑧Met:甲硫aa也叫蛋aa

7种极性AA

①Gly:甘aa,②Ser:丝aa,③Thr苏aa,④Cys:半胱aa,⑤Gln:谷酰胺⑥Asn:天冬酰胺⑦酪aa Tyr

两种酸性AA:Glu:谷aa,Asp:天冬aa

三种碱性AA:Arg:精aa,His:组aa,Lys:赖aa

2)五种含N碱基:

两种嘌呤:Ade:腺嘌呤,Gua鸟嘌呤

三种嘧啶:Cyt:胞嘧啶,Ura尿嘧啶,Thy:胸腺嘧啶

3)两种单糖:葡萄糖和核糖(分别用G和R表示):5碳糖和6碳糖

:0饱和十六碳脂酸,软脂酸或称棕榈酸

4)一种脂肪酸:C

16

5)一种季胺碱:胆碱

以上三十种基本生物分子是由环境中的CO

2、H

2

O、O

2

等小分子构成,基本生物

分子再构成生物大分子。

生物的基本结构单位是细胞,而细胞是由生物大分子构成的,大分子又是由30种基本生物分子组成,基本生物分子由小分子物质如:C2O、H2O及无机盐等化合而成。

2、生命现象的特征

1)新陈代谢

2)自我复制

生命体最显著的特征是能够进行新陈代谢(Metabolism),在生物生长、发育、繁殖过程中,不断与外界环境条件进行各种物质的交换。例如:植物叶片可以从空气中吸收二氧化碳而释放O

2

,根系从土壤中吸收水分和各种矿质营养元素,动物则通过其它生物体获取生长发育所需养分,动物体内的呼吸和消化过程正是动物与外界物质进行交换的过程。所以说:新陈代谢是发生在生物体内的一些物理的化学的一切变化的总称,包括吸收、转化(转为另一种)、变换(改编结构等)、运转(发挥作用)、分解、合成、排泄等。

同化作用—生物体从环境中取得物质转化为体内新的物质,如:CO

2、H

2

O、

O

2

合成为大分子物质,即合成过程叫同化作用。

异化作用—生物体旧有的物质转化为环境中的物质,大分子分解成小分子排出体外,即分解过程叫异化作用。

生物体的同化和异化作用的过程,不仅包含着物质的分解与合成,而且也伴随着能量的利用与释放,因此,新陈代谢又可以分为物质代谢和能量代谢。

物质代谢—高分子物质如:糖、脂、蛋白质、核酸等物质的代谢变化,即物质的合成与分解过程叫物质代谢。

能量代谢—生物体内的机械能、化学能、热能以及光、电等能量的相互转化过程。

物质代谢和能量代谢实际上是联系在一起进行的。例如:生物体从环境中经过不同途径获得生物分子氨基酸,再将氨基酸在体内合成为生物大分子蛋白质就是同化作用,是需要消耗能量的物质代谢。又例如:大分子淀粉在

生物体内分解为小分子葡萄糖,进一步分解成丙酮酸,最后分解成Co

2和H

2

O

的过程,这就是异化作用。是需要释放能量的物质代谢。因此,在物质代谢的过程中又伴随着能量代谢,它们的相互关系可表示为:

生物小分子合成为生物大分子

同化作用

吸收能量

物质代谢能量代谢

新陈代谢

释放能量

异化作用

生物大分子分解成生物小分子

2、自我复制

生命现象的另一特征就是自我复制、复制是遗传的基础,生物的遗传性状来源于DNA,通过DNA的复制把亲代的遗传信息传递给子代,这样子代就表现出亲代的遗传性状,为什么子代会表现出亲代的遗传性状呢?这主要是由DNA的分子结构决定的。

DNA的结构是由两条脱氧核糖核酸的构成的双股螺旋结构,当DNA复制时,亲代DNA的双螺旋先行解开(旋)然后以每条链上各形成一条互补链便形成两个双股螺旋链,在每一个新形成的双螺旋中,一条链是从亲代DNA来的,另一条则是新形成的即保留复制,也就是说,亲代DNA双股链的一半(一条)保留在子代DNA的双股链中,关于半保留复制的理由论已经由Meselson与stall(1958年)用同位素15N试验证明,此问题将在核酸代谢一章中讲。

七、生物化学与生产及其它学科的关系

生物化学是一门非常重要的专业基础课,以后我们将要学到的遗传学、微生物学、栽培学等课程都要生物化学的知识作基础。从医学方面来讲,疾病的诊断愈来愈多地依赖于生化指标,如肝功能正常不正常,只要检查血液中转氨酶的高低、血液中脂类物质的增高是心血管疾病的特征之一。不仅如此生化也用在工业、农业、医学以及科学技术的许多方面,例如:制药中的提取,浓缩、过滤等程序都是生化方面的技术,制酱油、酿酒主要是发酵,糖酵解产生酒精。米酒是怎样产生酒味、泡菜为什么是酸的,学完生化以后就清楚了。又如纺织工业上淀粉酶除浆的方法就是用到酶的作用,农业上,优良品种的培育水稻、小麦光合效能的提高,果树、蔬菜的病虫害的防治等等都需要生化提供解决的途径。

八、学习生物化学的方法

1、以教材为主:我们所用的教材是阎隆飞,李明启主编的《基础生物化学》

要多看书,吃透教材,除此之外,要看一些参考书,主要的参考书有:

沈仁权等编,基础生物化学上海科技出版社 1980

郑集编普通生物化学()上下册人民教育出版社 1979

聂剑初编生化简明教程北师大

沈同等编生物化学上下册人民教育出版社 1980

本教研究室编写了一本生理生化复习题解,可用于本课程与研究生复习考试参考。

2、要认真作笔记、教材的内容较多学时较少,教材上的东西不一定章章讲

到,也不一定按顺序讲,所以复习的时候要按照笔记的顺序复习,教材上有些是植物学的,有些是植物生理和有机化学的内容,我们将一带而过,书上的内容,我们没有讲到的,我们在生化的复习考试中不作要求,因此,作好笔记非常重要。

3、记代号、背代谢途径:学习生化这门课,首先要对生化的内容有所了解,要了解代谢的规律,要背代谢途径。因此,生物体的同化和异化作用都包含着一边串的中间代谢反应,生物小分子全盛为生物大分子、或者大分子分解成生物小分子都是逐步进行的,是由许多中间代谢反应组成的,我们研究中间代谢,也就是研究中间代谢的反应途径,代谢过程是连锁的反应,如葡萄糖分解成丙酮酸,

再分解成CO

2和H

2

O,这些连锁的反应叫做代谢途径,代谢途径有直线的代谢途

径,有循环的代谢途径,途径与途径之间有交叉、又有联系,在学习过程中,我们要知道中间代谢途径,也要知道代谢产物,知道每一步反应的酶,即酶的名称、酶的作用,以及酶的特异性。

生物化学各章练习题及答案

生物化学各章练习题及答案

生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为 __________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即 ____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称 _____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能?

1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点? 答:按Watson-Crick 模型,DNA 的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10 对碱基组成;碱基按A=T,G=C 配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA 结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。 3、怎样证明酶是蛋白质? 答:(1)酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸,证明酶是由氨基酸组成的。 (2)酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 (3)一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等,同样可以使酶变性失活。

生物化学糖代谢知识点总结材料

第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G)、果糖(F),半乳糖(Gal),核糖 双糖:麦芽糖(G-G),蔗糖(G-F),乳糖(G-Gal) 多糖:淀粉,糖原(Gn),纤维素 结合糖: 糖脂,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成

各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径: SGLT 肝脏

过程 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 生理意义: 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学重点及难点归纳总结

生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题 一、是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都是16%。 2.蛋白质是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1.20种氨基酸中是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要是基团.分子内部主要是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI:在某一pH溶液中,蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等,处于兼性离子状态,该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体:在蛋白质分子中,二个或二个以上具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间现象,具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型,以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点:a、单链、右手螺旋;b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧;c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成,螺距0.54nm;d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键;e、氢键方向与螺距长轴平行,链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点:a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状;b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方;c、维系依靠肽键间的氢键,氢键方向与肽链长轴垂直;d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行,反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点:a、肽链出现180转回折的“U”结构;b、通常由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸残基常为脯氨酸,由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲:肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有:两性解离;蛋白质的胶体性质;蛋白质的变性;蛋白质的紫外吸收性质;蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome):是真核生物染色质的基本组成单位,有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白,长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒,核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm):在DNA解链过程中,紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度,或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation):在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下,DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂,使双链DNA解离为单链,从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失,称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA),功能:是细胞内含量最多的RNA,它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体,为mRNA,tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境,是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA),功能:转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序,并携带至细胞质,指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA),经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA),功能:在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体,将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA),功能:成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA),功能:参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA),功能:rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA),功能:蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行,一条链的5’→3’方向从上向下,而另一条链的5’→3’是从下向上;脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相接触,A与T通过两个氢键配对,C与G通过三个氢键配对,碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对,每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm,螺距为3.54nm,每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键,纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心:酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶:是指催化相同的化学反应,而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值?简述Km和Vm意义。

生物化学各章练习题及答案

生化练习题 一、填空题: 1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为__________。 2、核酸的基本结构单位是_____________。 3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。 4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即____________和____________。 5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。 6、糖酵解在细胞的_____________中进行 7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。 8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。 9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称_____________链。 10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。 二、名词解释 1、蛋白质的一级结构: 2、糖的有氧氧化: 3、必需脂肪酸: 4、半保留复制: 三、问答题 1、蛋白质有哪些重要功能 2、DNA 分子二级结构有哪些特点 3、怎样证明酶是蛋白质 4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸 6、遗传密码如何编码有哪些基本特性 简答: 2、DNA 分子二级结构有哪些特点 3、怎样证明酶是蛋白质 4.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性 5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸 6.遗传密码如何编码有哪些基本特性 一、 1、减小;沉淀析出;盐析 2、核苷酸 3、m ; t 4、水溶性维生素;脂溶性维生素 5、蔗糖 6、细胞质 7、蛋白质;核酸;脂肪 8、脂肪酸 9、有意义链 10、反向转录 1、蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 2、糖的有氧氧化:糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。 3、必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 4、半保留复制:双链DNA 的复制方式,其中亲代链分离,每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。 三、问答题 2、DNA 分子二级结构有哪些特点

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一

王镜岩生物化学全套讲义第一章糖类

第一章糖 一、糖的概念 糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物,以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。 还可根据碳层子数分为丙糖(triose),丁糖(terose),戊糖(pentose)、己糖(hexose)。 最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示,所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物,称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当,只是沿用已久,仍有许多人称之为碳水化合物。 二、糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为: (1)单糖:不能被水解称更小分子的糖。 (2)寡糖:2-6个单糖分子脱水缩合而成,以双糖最为普遍,意义也较大。 (3)多糖: 均一性多糖:淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖:糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) (4)结合糖(复合糖,糖缀合物,glycoconjugate):糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等 (5)糖的衍生物:糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架,为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分,肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链,构成细胞的天线,参与细胞通信。

2 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。 第一节单糖 一、单糖的结构 1、单糖的链状结构 确定链状结构的方法(葡萄糖): a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应,含有醛基。 b. 与乙酸酐反应,产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用,生成山梨醇。 图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes),它有两种立体异构形式(Stereoismeric form),图7.3。 这两种立体异构体在旋光性上刚好相反,一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转,称为右旋型异构体(dextrorotary),或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转,称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。 像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer),常用D,L表示。 以甘油醛的两种光学异构体作对照,其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L 型。 差向异构体(epimer):又称表异构体,只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体,如D-等等糖与D-半乳糖。 链状结构一般用Fisher投影式表示:碳骨架、竖直写;氧化程度最高的碳原子在上方, 2、单糖的环状结构 在溶液中,含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。 单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后,羰基C 就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom),环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体,或头异构体(anomer),分别称为α-型及β-型头异构体。 环状结构一般用Havorth结构式表示:

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素: N为特征性元素,蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量:样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位,除脯氨酸外属L—α-氨基酸,除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类:(1)非极性疏水性氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯,甲硫。(2)极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。(3)酸性氨基酸:天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4)(重)碱性氨基酸:赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1。两性解离:两性电解质,兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学第一章

1、蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系? .蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系 蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性1,蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关,一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症,其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚,导致红细胞变成镰刀状,容易破裂引起贫血,即血红蛋白的功能发生了变化。2.一级结构与生物进化,研究发现,同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的,而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构,发现与人类亲缘关系接近,其氨基酸组成的差异越小,亲缘关系越远差异越大。3生物体内,有些蛋白质常以前体的形式合成,只有按一定方式 裂解除去部分肽链之后才具有生物活性,如酶原的激活。 蛋白质空间橡象与功能活性的关系 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。如血红蛋白是一个四聚体蛋白质,具有氧合功能,可在血液中运输氧。研究发现,脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低,不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合,就会引起该亚基构象发生改变,并引起其它三个亚基的构象相继发生变化,使它们易于和氧结合,说明变化后的构象最适合与氧结合。 2、糖、脂肪、蛋白质代谢相互关系? 糖类代谢和蛋白质代谢的关系 糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用,形成的不含氮部分进而转变成糖类;糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。注意:必需氨基酸在体内不能通过氨基转换作用形成。 (2)糖类代谢与脂质代谢的关系 糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪,脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。糖类可以大量转化成脂肪,而脂肪却不能大量转化成糖类。 (3)蛋白质代谢和脂质代谢的关系 一般情况下,动物体内的脂肪不能转化为氨基酸,但在一些植物和微生物体内可以转化;一些氨基酸可以通过不同的途径转变成甘油和脂肪酸进而合成脂肪。(4)糖类、蛋白质和脂质的代谢之间相互制约 糖类可以大量转化成脂肪,而脂肪却不可以大量转化成糖类。只有当糖类代谢发生障碍时才由脂肪和蛋白质来供能,当糖类和脂肪摄入量都不足时,蛋白质的分解才会增加。例如糖尿病患者糖代谢发生障碍时,就由脂肪和蛋白质来分解供能,因此患者表现出消瘦。 3、维生素b6在氨基酸代谢中有哪些重要作用? 维生素B6的磷酸酯是氨基酸代谢中许多酶的辅酶。重要作用有: ②是转氨酶的辅酶,参与体内氨基酸的分解代谢及体内非必需氨基酸的合成。②磷酸吡哆醛又是氨基酸脱羧酶的辅酶,与体内许多重要的胺类物质的生成有关,如γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、儿茶酚胺类、牛磺酸、多胺等 4、prpp在核苷酸代谢中的重要性

生化各章节重点及复习题

蛋白质结构与功能 单选题 1细胞内含量最多的有机成分为 A 蛋白质 B 核酸 C 糖 D 脂类 E 酶 2以下属于营养必需氨基酸的是 A 天冬酰胺 B 谷氨酰胺 C 酪氨酸 D 赖氨酸 E 丝氨酸 3镰刀型红细胞性贫血是哪种蛋白质结构的改变与异常 A 乳酸脱氢酶 B 淀粉酶 C 胰岛素 D 肌红蛋白 E 血红蛋白 4组成蛋白质的氨基酸之间分子结构的不同在于其 A Cα B Cα-H C Cα-COOH D Cα-R E Cα-NH2 5氨基酸排列顺序属于蛋白质的几级结构 A 一级 B 二级 C 三级 D 四级 E 五级 6维持蛋白质α-螺旋的化学键主要是 A 肽键 B 二硫键 C 盐键 D 氢键 E 疏水键 7一般蛋白质分子中二硫键断裂,生物活性发生的变化是 A 升高 B 降低 C 不变 D 丧失 E 略有改变 8肌红蛋白分子中比较多的二级结构是 A α-螺旋 B β-折叠 C β-转角 D 无规卷曲 E 以上均不是 9蛋白质的紫外吸收峰OD280测定的基础主要是由于含有以下什么氨基酸? A 色氨酸 B 谷氨酸 C 苯丙氨酸 D 天冬氨酸 E 组氨酸 10蛋白质的变构效应常发生在具有几级结构的蛋白质分子上? A 一级 B 二级 C 三级 D 超二级 E四级

名词解释 1酸性氨基酸 2中性氨基酸 3肽键 4寡肽 5二硫键 6构象 7亚基 8α-螺旋 9β-折叠 10变性 问答题 1大分子蛋白质的分子组成,分子结构特点是什么? 2试描述蛋白质分子各种空间结构的定义与特点。 3蛋白质分子中二硫键的存在与作用是什么? 4试小结蛋白质分子中α-螺旋的结构要点。 5β-折叠与β-转角有何不同? 6概述二硫键在蛋白质分子中的分布与重要性 7蛋白质一级结构与功能的关系是什么? 8蛋白质空间结构与功能的关系是什么? 9什么是蛋白质的变性和复性?试叙述其分子机制。 10蛋白质变构效应有什么生理意义? 核酸结构与功能 单选题 1.核酸分子中储存,传递遗传信息的关键部分是: A.磷酸戊糖B.核苷 C.碱基顺序D.戊糖磷酸骨架 E.磷酸 2.关于核苷酸生理功能的错误叙述是: A.作为生物体的直接供能物质B.作为辅酶(基)的成分C.作为生理、生化调节剂D.作为核酸的基本结构成分E.以上都不对 3.关于ChargaffDNA组成规律不包括: A.同种生物的DNA碱基组成相同 B.异种生物的DNA碱基组成不同 C.碱基成分随年龄的不同而不同 D.嘌呤含量等于嘧啶含量 E.碱基有互补对应关系

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ?油酸:1 ?亚油酸:2 ?亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸:亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ?CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ?HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊:Pro、Gly ?芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ?八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ?酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ?碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ?其它:丙氨酸(Ala)

②PI ?PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ?PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI<6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH 电离出H+,则产生了R-,PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋:Sn=3.6 13 ,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ?β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ?β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ?C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽 键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水 解 ?打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ?专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ?Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO 4 +磷钼酸) ?Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO 3+Hg(NO 3 ) 2 ) ?坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ?黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO 3 ) ?双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO 4 ) ?乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的:S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的:Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

生物化学期末重点总结

第二章 1、蛋白质构成:碳、氢、氧、氮,氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位:氨基酸 3、氨基酸分类:中性非极性~(甘氨酸Gly,G)、中性极性~、酸性~(天门冬氨酸Asp,D、谷氨 酸Glu,E)、碱性~(赖氨酸Lys,K、精氨酸Arg,R、组氨酸His,H) 4、色氨酸、酪氨酸(280nm波长)、苯丙氨酸(260nm波长)三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸,故测定280nm波长的光吸收强度,课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物,反应直接生成黄色产物 7、肽键:通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型:α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构:每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素:氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构:亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基:有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成,每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能,只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点:调节溶液pH值,使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等,此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用:某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键,使其构像发生变化,引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变(可逆性变性、不可逆性变性) 17、变性蛋白质是生物学活性丧失,在水中溶解度降低,粘度增加,更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素:加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素:强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀:用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素,即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀:盐析:破坏蛋白质分子的水化膜,中和其所带电荷,仍保持其原有生物活性,不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀:不会变性 重金属盐类沉淀:破坏蛋白质分子的盐键,与巯基结合,发生变性 生物碱试剂沉淀: 21、双缩脲反应:在碱性溶液中,含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色(氨基 酸、二肽不可以) 第三章 22、核苷:一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸:AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用:合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸(F AD)、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷(Camp)和环一磷酸鸟苷(cGMP)在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性,碱基序列按照规定从5’向3’书写(3’,5’-磷酸二酯键) 31、三维双螺旋结构内容:⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧,疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力,维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构,Z-NDA左手螺旋结构

相关文档
最新文档