2016暨南大学生物化学B考试大纲

2016暨南大学生物化学B考试大纲
2016暨南大学生物化学B考试大纲

2016年暨南大学硕士研究生入学考试

713生物化学B考试大纲

I.考查目标

要求考生比较系统地掌握生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法,能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。

II.考试形式和试卷结构

试卷分数

试卷满分为150分

答题方式

闭卷,笔试

试卷内容结构

生物化学基本概念、基本原理、实验技能120分

生物化学综合应用30分

试卷题型结构

名词解释20分

是非判断题20分

选择题30分

简答题50分

综合题30分

考查范围

生物化学

【考查目标】

掌握生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法

能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。

一、蛋白质的结构与功能

(一)蛋白质的分子组成

(二)蛋白质的分子结构

(三)蛋白质结构与功能的关系

(四)蛋白质的理化性质及其分离纯化

二、核酸的结构与功能

(一)核酸的化学组成

(二)核酸的一级结构

(三)DNA的空同结构与功能

(四)RNA的空间结构与功能

(五)核酸的理化性质及其应用

三、酶

(一)酶的分子结构与功能

(二)酶促反应的特点与机制

(三)酶促反应动力学

(四)酶的调节

(五)酶的命名与分类

四、糖代谢

(一)糖类概念及其功能

(二)糖的无氧分解

(三)糖的有氧氧化

(四)磷酸戊糖途径

(五)糖原的合成与分解

(六)糖异生

(七)血糖及其调节

五、脂类代谢

(一)脂类的消化和吸收

(二)甘油三酯代谢

(三)磷脂的代谢

(四)胆固醇代谢

六、生物氧化

(一)生成ATP的氧化体系(二)其他氧化体系

七、氨基酸代谢

(一)蛋白质的营养作用

(二)蛋白质的消化、吸收与腐败(三)氨基酸的一般代谢

(四)氨的代谢

(五)个别氨基酸的代谢

八、核苷酸代谢

(一)嘌呤核苷酸代谢

(二)嘧啶棱苷酸代谢

九、物质代谢的联系与调节

(一)物质代谢的特点

(二)物质代谢的相互联系

(三)组织、器官的代谢特点及联系(四)代谢调节

十、DNA的生物合成(复制)

(一)半保留复制

(二)DNA复制的酶学

(三)DNA生物台成过程

(四)DNA损伤(突变)与修复

(五)逆转录现象和逆转录酶

十一、RNA的生物合成(转录)

(一)模板和酶

(二)转录过程

(三)真核生物的转录后修饰

十二、蛋白质的生物合成(翻译)(一)参与蛋白质生物合成的物质(二)蛋白质的生物合成过程(三)翻译后加工

(四)蛋白质生物合成的干扰和抑制

十三、基因表达调控

(一)基因表达调控基本概念与原理(二)原核基因转录调节

(三)真核基因转录调节

IV.试题示例

一、名词解释(5×4=20分)

1.蛋白质构象

……

5.操纵子

二、是非判断题(20×1=20分)

从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。

……

20.DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5′→3′而另一条链方向是3′→5′。

三、选择题(30×1=30分)

1.双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致:

A.A+G B.C+T C.A+T D.G+C

……

30.糖的有氧氧化的最终产物是:

A.CO2+H2O+ATP B.乳酸

C.丙酮酸D.乙酰CoA

四、简答题(5×10=50分)

1.蛋白质的α-螺旋结构有何特点?

……

5.简要说明DNA半保留复制的机制。

五、综合题(2×15=30分)

1.已知存在于E.coli菌体中的某蛋白质分子量为1.8KD,pI值为8.5,试根据所学知识,设计一套针对此蛋白质的分离纯化方案。

育明考研考博广州分校:020-291224962976737427

(一)2016年五阶段考研复习规划

把考研作为一种娱乐,而不是被娱乐。过程完美了,一切水到渠成,结果自然不错。

----------育明教育寄语

第一阶段:预热(3月1日至7月1日)

预热原因:

育明教育老师认为考研复习比较理想的时间长度是6-9个月,因此从3月开始比较科学。如果复习的时间太长,容易导致后劲不足。正所谓“强弩之末势不能穿鲁缟”。这是无数学子的血泪教训。

重点任务:

1.收集考研信息,包括所报考专业的未来发展趋势、就业难易程度、所报考专业的难易程度、所报考学校的录取率、资料。毕竟考研所需关注的点无非就两个:一是考研成功的可能性,二是研究生毕业后的就业问题。

2.根据所收集到的信息决定所报考的学校和专业。对于这一点,育明教育团队认为,选择学校和专业的方案有两个:一是,选择尽可能好的学校,如北大、清华、人大、中传、北影、中央财经、南开、复旦,专业可以稍微差一点;二是,选择尽可能好的专业,如金融、经济、电影、新闻、法学、计算机、自动化等,学校可以差一点。这样的好处是,以后方便就业,具体的原因分析请关注之后的相关文章。

3.购买参考书,慢慢熟悉所考专业。这个时候学校课程还比较多,且处于学期末,考试又比较多,学校事情繁杂,无法全身心的投入,所以以“预热”为主。不易过快进入紧张的复习状态。

4.掌握学习的方法、了解复习的重点,为下一步全面展开复习,奠定坚实的基础。这一点至关重要,很多考研学生最后没有考出理想的成绩,不是因为没有努力,更不是付出不够,而是方法不得当,重点没把握好。这一任务的实现,一般需要有考研经验的师兄师姐的帮助。这一点也是育明教育专业课授课的重点之一。

5.制定复习计划。一个完备的复习计划是考研成功的“寻宝图”。没有好的复习计划,只能每天手忙脚乱的复习,昏昏然,却没有丝毫进步的感觉。

6.在整个过程中,数学和英语都要一步步的安排复习。数学以知识点的掌握为主,通过做题积累知识点。英语,主要以单词和真题为主,真题要每做一套就分析透彻。专业课的复习,主要以掌握参考书的目录和框架为主,不需要去费力的记忆。

第二阶段:发力(7月1日-10月1日)

发力原因:

这个阶段时间比较充裕,没有学校里的繁杂事情影响,可以安心的投入复习。抓住这个阶段,就成功了一半。

重点任务:

以英语、数学这些需要长期练习的科目为主。尤其是英语,在不放松单词等基本知识积累的同时,“以真题为纲”进行复习,把每一套真题彻彻底底的分析明白,真真正正把握住出题人每一道题的出题意图。

专业课复习要有计划的进行,这一阶段要开始有计划的进行知识点的记忆。争取完成第一轮的复习。达到的效果是,对每个知识点做到能够基本记住。

第三阶段:坚持(10月1日-12月1日)

坚持原因:

这是一个考验毅力的阶段,无数前人的血泪经验告诉我们,谁坚持到了最后,谁就能够成功。经过长达三个月的紧张准备,精力和体力都耗费很大,但是“革命尚未成功,同志仍需努力”。加上周围的同学开始找工作,很多的机会都可能分散考研的经历和时间。这个时候要耐得住寂寞,坐得住冷板凳。毅力不坚定,三心二意,是考研的大忌。很多人没有成功,就是因为机会和诱惑太多了。

重要任务:

这个阶段以专业课为主,辅之以政治、英语、数学。

第四阶段:冲刺(12月1日-初试)

冲刺原因:

到12月初,各个科目都复习到了一定程度,知识的储备也较为充足,开始进入高原平台时期。在一定的时期内会感觉很烦躁,感觉好像什么东西都不会了,这很正常。

如果能够基础坚持下去,多多模拟,多多联系,就可以实现量变向质变的转化。为此,育明教育专业课“冲刺模考点题班”,在晚上安排了模拟考试,对于这一阶段来说,是非常科学的。很多考生,平时背的多,写的少,加之对自己很自信,往往不愿意浪费时间去模拟考试。但是,如果不去正式的进行模拟考试,很难在考研的考场上找到考试的感觉,而且在考场上可能发生的问题,因为没有提前通过模拟考试掌握和解决,以至于被问题和困难打得措手不及。这些很有可能导致半年多的复习,功败垂成。

重点任务:

以政治热点、英语作文、数学真题、专业课真题为主。这是个“模拟练习的阶段”。

第五阶段:调整(初试至复试)

调整原因:

经过长时间的复习,经历几乎被耗尽,需要通过这一段时间加以调整。但是,由于现在考研复试的比重越来越大,平均达到25%以上。因此,这个阶段还是不能够太过于放松。很多人没有把握住这个阶段,结果大意失荆州。万望诸君注意。

重点任务:

1.考研复试,往往以时政为核心,来灵活的考察知识点的应用。因此,这个阶段应该多多收集一些时政热点,并尝试用所学知识去解决。

2.寻找复习的资料。包括老师们最近的讲话、论文等等。

3.准备听力和口语。

以上“五阶段复习法”,步步为营,按部就班,依次行事,一切尽在掌握中,则考研无忧矣。

资料来源:育明考研考博https://www.360docs.net/doc/f66623038.html,

2019暨南大学《生物化学》考试大纲

2019年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 考试代码:338 科目名称:生物化学 适用专业:生物工程(专业学位) 总分:150分 参考书目:王镜岩朱圣庚徐长法主编,《生物化学》,第三版上下册,高等教育出版社,2002年 考试题型:名词解释(50~60分),简答题(50~60分),问答题(30~50分) 考试内容: 一.氨基酸 蛋白质氨基酸的结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用 二.蛋白质 1. 肽:概念、结构与性质,活性肽 2. 蛋白质的一级结构:氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构的测序,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化 3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象,维持三级结构的作用力,四级结构,球状与纤维状蛋白质 4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病,免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化 5. 蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究 三.酶 1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介

2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节 3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响 四.维生素与辅酶 概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子 五.核酸 通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法 六.新陈代谢 1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP 与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法 2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路 3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,TCA过程,能量计算,调控,TCA 的地位 4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算,电子传递的抑制 5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用 6. 糖的异生作用:概念、过程及其特点 7. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控 8. 脂肪代谢:脂肪的水解,脂肪酸的氧化及能量计算,磷脂的代谢,脂肪酸代谢的调节,脂类的生物合成 9. 蛋白质降解与氨基酸代谢:蛋白质的降解,氨基酸分解代谢,氨基酸分解产物的去路,生糖与生酮氨基酸,一碳单位,氨基酸的合成与调节 10. 核酸的降解和核苷酸代谢:核酸、核苷酸的分解,核苷酸的合成 11. 各物质代谢的联系与调控 七.DNA的复制与修复 DNA复制的特点与规则,复制有关酶,复制过程,DNA的损伤、修复与突变八.RNA的生物合成 转录与翻译的概念,RNA聚合酶,生物合成,转录过程,转录后的加工,RNA 复制,逆转录

暨南大学生物化学历年真题 精品

02生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程 3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程,简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化

名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性?变性的实质,特点? 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别? 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理 8.磷酸戊糖途径/脂代谢(?氧化)其联系?生理学意义? 9.维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所 2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题 一、填空(1.5×30) 1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε- NH3+)=10.53,其PI=()。 2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()、()、()、()。 3、乙醛酸循环是在()或()中称为()的细胞器中发生,与TCA循环不同的两种酶是()和() 4、蛋白质从生物合成的新生肽链从()端开始,在mRNA上阅读密码子是从()到()端。 5、当T逐渐上升到一定高度时,DNA双链()称为变性;当T逐渐降低时,DNA两条链(),称为()。 6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为()的过程属于糖酵解,其在细胞中的()部位进行,在有氧条件下,丙酮酸在()酶系的作用下可转变为乙酰CoA,从而与()缩合,进入TCA 循环,循环一次,C6物质变成()碳物质和放出()个CO2。 7、EMP途径中三个限速酶分别为()、()、()。 8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式,()与(),以()为主。 9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶,此辅酶是()。 10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为()。 二、名词解释(4×10) 1、蛋白质的亚基和四级结构 2、聚合链式反应 3、同源蛋白质 4、竞争性抑制 5、β-氧化作用 6、酶原 7、透析 8、一碳单位 9、蛋白质化学修饰10呼吸链 三、简答(42) 1、两种脱氨联合途径(7) 2、遗传密码的主要特征(8) 3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用胰蛋白酶水解该16肽,可得到那些肽段?(6) 4、什么是全酶?其哪个成分决定了酶催化专一性?辅酶和辅基一般起什么作用?(7) 5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式,并简述其R基特征。 6、戊糖磷酸途径的生理意义。 四、问答(23) 1、画出TCA循环,论述其物质、能量、代谢的枢纽作用(12) 2、一个mRNA的部分如下,

暨南大学2017考研真题之712生物化学A

暨南大学2017考研真题之712生物化学A 考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。 一、填空题(共15小题,每空1分,共40分) 1. 参与维持蛋白质三维结构的主要非共价键 有:,,和范德华力。 2. 蛋白质上常见的翻译后修饰有,, 和。 3. 氨基酸为兼性分子,用阳离子交换树脂对含有天冬氨酸(pI=2.98),甘氨酸(pI=5.97)和赖氨酸(pI=9.74)的柠檬酸缓冲液(pH=3.0)进行分离纯化,这几种氨基酸的洗脱次序为,甘氨酸 和。 4. 用Bradford法进行蛋白质的定量是因为在结合蛋白质后其 会发生改变。 5. 我们根据酶的命名就可以知道和。 6. 常见的影响酶促反应速度的因素有,, 和。

7. 四氢叶酸又称为,常常作为和合成途径中的一碳单位的供体。 8. DNA分子的互补双链形成的基本二级结构为,而单链RNA分子由于链内互补形成的二级结构的基本单元为。9. 序列互补的DNA在加热变性后降温可以复性,复性的温度主要受,,等因素的影响。 10. 抗生素有的可以抑制核酸的合成,例如,而有些抗生素可以抑制蛋白质的翻译,例如。另外,多黏菌素E是通 过,青霉素则是通过来达到抗菌的作用。11. 以C14标记葡萄糖的C1,经发酵产生CO2和乙醇,C14存在 于分子上。 12. 在糖蛋白中,糖与蛋白质的连接方式主要有,和 。 13. 脂肪酸β氧化生成的乙酰-CoA除了主要进入三羧酸循环氧化以外,还可以,和。 14. 在氨基酸代谢的尿素循环发生在中,所起的作用类似草酰乙酸在柠檬酸循环中的作用。 15. 常见的氨基酸代谢缺陷症如苯丙酮尿症是由于酶缺陷导致,而尿黑酸症是由于酶缺乏导致。

生物化学期末考试试题二

暨南大学生物化学期末考试试题二 一、名词解释(10分,每题2分) 1.氧化磷酸化 2. Anfinsen原理 3. 糖酵解 4. 别构效应 5. 主动运输 二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写(10分,每题1分) 1 色氨酸 2 亮氨酸 3 酪氨酸 4 苏氨酸 5 甘氨酸 6 丝氨酸 7 组氨酸 8 天冬酰胺 9 丙氨酸 10 脯氨酸 三、填空题(15分,每题0.5分) 1.蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构,其中在二级结构和三级结构之间又存在两个层 次的结构(1)和(2),因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。 2.稳定蛋白质一级结构的主要作用力是(3),稳定蛋白质二级结构的主要作用力是(4)。 3.稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用,包括范德华力、盐键、(5)和(6)。 4.其中(7)对稳定蛋白质三级结构是最重要的。蛋白质的四级结构主要是指蛋白质(8)之 间的相互作用。 5.酶是一类具有催化作用的生物大分子,现在发现绝大多数的酶是蛋白质,但是有一些(9) 也具有催化活性,我们称其为(10)。 6.酶的高效性是指酶能够降低(11),加快反应进行。 7.酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、(12)、(13)和(14) 等催化策略。 8.酶的专一性分为两种:(15)和(16)。 9.与酶的专一性有关的假说有两种:(17)和(18)。 10.生物膜是一种脂双层结构,膜蛋白可以分为膜外周蛋白、(19)和(20)。 11.生物膜具有(21)性和(22)性,目前对生物膜性质的描述得到主流认可的是(23)模型。 12.生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障,不同物质的跨膜运输可以分为被动扩散、促进 扩散和主动运输,而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的(24)和(25)两种运输方式。 13.光合作用包括两个反应:光反应和暗反应。在高等植物中,光反应是由两个光反应系统串 联在一起组成的,光系统I中的反应中心是(26),光系统II的反应中心是(27)。 14.光反应能够产生(28)和(29),同时放出(30)。 四、单项选择题(20分,每题1分) 1.下列关于氨基酸的叙述,错误的是: A.酪氨酸和苯丙氨酸都含有苯环; B. 酪氨酸和丝氨酸都含有羟基; C.亮氨酸和缬氨酸都是分支氨基酸; D. 脯氨酸和酪氨酸都是极性氨基酸; E. 组氨酸、色氨酸和脯氨酸都是杂环氨基酸

暨南大学生物化学复习绝对重点

生化复习重点 第五章脂类代谢 1、了解脂类包括的主要种类及组成特点。 答:脂类是脂肪、类脂总称,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪(fat):三脂肪酸甘油酯或称甘油三酯。生理功能——储能,氧化供能 类脂(lipoid):胆固醇(CL)、胆固醇酯(CE) 、磷脂(PL)、糖脂(GL) 。生理功能——细胞的膜结构重要组分. TG:1分子甘油+3分子脂酸。 甘油磷脂:甘油+2分子脂酸+1分子磷酸+含氮化合物 鞘脂:脂酸+鞘氨醇含磷酸者为鞘磷脂;含糖者为鞘糖脂 2、必需脂酸的定义. 动物机体自身不能合成,需要从食物摄取,是动物体内不可缺少的营养素,主要为多不饱和脂肪酸——亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 3、脂类消化吸收中胆汁酸盐的作用及消化酶。 (1)是较强的乳化剂 (2)能降低油与水相之间的界面张力,使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团(3)增加消化酶对脂质的接触面积,有利于脂肪及类脂的消化及吸收。 4、了解几种重要的多不饱和脂肪酸的结构特点、合成及功能 5、甘油三酯分解的主要过程(包括脂肪动员、脂酸活化成脂酰CoA、转运至线粒体的载体及限速酶、脂酸的β氧化)。 (1)脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯,被脂酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血,通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。 (2)脂酸活化成脂酰CoA:脂酸的活化在线粒体外进行,活化有才能进行分解代谢。内质网及线粒体外膜上的脂酰CoA合成酶在ATP、CoASH、Mg2+存在的条件下,催化脂酸生成脂酰CoA。 (3)脂酰CoA经肉碱转运进入线粒体。(脂酰CoA进入线粒体是脂酸β-氧化的主要限速步骤,肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。) (4)脂酸β-氧化:β-氧化是指脂酸在体内氧化分解是从羧基端β-碳原子开始,每次断裂2个碳原子. 过程——脂酰CoA进入线粒体基质后,酶催化下,从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢(生成FADH2)、加水、再脱氢(生成NADH++H+)及硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA和1分子乙酰CoA。 6、酮体的定义、酮体的生成及利用、生理意义。 酮体:是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物。

2013暨大712生物化学A考研真题大集合

2013暨大712生物化学A考研真题大集合 (更多信息请参考《2013暨南大学生物化学A考研复习精编》,文成暨大考研网) 2011 年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 ******************************************************************************************** 学科、专业名称:动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学 研究方向:

3. 氧化磷酸化 4. DNA 拓扑异构酶 5. 聚合链式反应 6. 细胞色素 7. 透析与超过滤 8. 蛋白质结构域 9. 增色效应 10. 等电点与兼 性离子二、简答题 (共60 分) 1.生物氧化是指什么?其与体外的一般氧化反应如燃烧有什么异同?(8 分)2.什么叫限制性内切核酸酶?任举一例说明其应用。 (8 分) 3.酶及其辅助因子是指什么? 简述它们之间的关系。(8 分) 4.下面有两个D NA 分子,先变性然后再复性,复性是在同一温度下发生的,问哪一个D NA 分子复性到原来的D NA 结构可能性更大些?为什么? (7 分) (1) ATATATATAT (2) TAGCCGATGC TATATATATA ATCGGCTAC G 5.怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量?(8 分)6.试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。 (9 分) 7.为什么t RNA 上会存在大量的修饰型的核苷酸?其生物学意义又是什么? (1 2 分) 考试科目:712 生物化学A

暨南大学生物化学历年真题

2002生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程 3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程,简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化

名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性?变性的实质,特点? 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别? 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理 8.磷酸戊糖途径/脂代谢(?氧化)其联系?生理学意义? 9.维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所 2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题 一、填空(1.5×30) 1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε- NH3+)=10.53,其PI=()。 2、稳定DNA双螺旋的主要次级键有()、()、()、()。 3、乙醛酸循环是在()或()中称为()的细胞器中发生,与TCA循环不同的两种酶是()和() 4、蛋白质从生物合成的新生肽链从()端开始,在mRNA上阅读密码子是从()到()端。 5、当T逐渐上升到一定高度时,DNA双链()称为变性;当T逐渐降低时,DNA两条链(),称为()。 6、生物体内丙酮酸由葡萄糖转化为()的过程属于糖酵解,其在细胞中的()部位进行,在有氧条件下,丙酮酸在()酶系的作用下可转变为乙酰CoA,从而与()缩合,进入TCA 循环,循环一次,C6物质变成()碳物质和放出()个CO2。 7、EMP途径中三个限速酶分别为()、()、()。 8、肌体内使ADPP形成A TP的主要途径有两种方式,()与(),以()为主。 9、一般氨基酸脱羧酶都含有辅酶,此辅酶是()。 10、1分子12碳的饱和脂肪酸完全氧化降解能产生的A TP分子数为()。 二、名词解释(4×10) 1、蛋白质的亚基和四级结构 2、聚合链式反应 3、同源蛋白质 4、竞争性抑制 5、β-氧化作用 6、酶原 7、透析 8、一碳单位 9、蛋白质化学修饰10呼吸链 三、简答(42) 1、两种脱氨联合途径(7) 2、遗传密码的主要特征(8) 3、Leu-Met-His-Tys-Lys-Arg-Ser-Val-Cys-Ala-Lys-Asp-Gly-Ile-Phe-Ile,用胰蛋白酶水解该16肽,可得到那些肽段?(6) 4、什么是全酶?其哪个成分决定了酶催化专一性?辅酶和辅基一般起什么作用?(7) 5、写出Ser、Thr、Pro、Tyr的分子结构式,并简述其R基特征。 6、戊糖磷酸途径的生理意义。 四、问答(23) 1、画出TCA循环,论述其物质、能量、代谢的枢纽作用(12) 2、一个mRNA的部分如下,

暨南大学生物化学A【712】考研真题试题2015—2020年

2020年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 ******************************************************************************************** 招生专业与代码:动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细 胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、免疫学 考试科目名称及代码:712 生物化学A (B卷) 考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。 一、填空题(共15题,每题2分,共30分) 1. 一种带负电的蛋白质结合在阴离子交换树脂上,要将它洗脱下来,需要用比原来缓冲液pH 值较、离子强度较的缓冲液。 2. 参与蛋白质折叠除分子伴侣外,还需要和两个重要的酶参与。 3. 同工酶是指不同而相同的酶。 4. 脂溶性维生素包括、、、。 5. 维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。 6. 细胞内的RNA含量最丰富的是, 半衰期最短的是。 7. 生物合成主要由提供还原能力。 8. 三羧酸循环和磷酸戊糖途径发生的场所分别是和。 9. 线粒体呼吸链有两种,分别是呼吸链和呼吸链。 10. 脂肪酸活化的部位是,脂肪酸氧化的部位是。 11. 胆固醇合成途径的限速酶是,它的活性形式是。 12. 氨基酸合成起始于、和磷酸戊糖途径的中间代谢产物。 13. 基因中不编码的序列称为,被间隔的编码蛋白质的基因部分称为。 14. 遗传密码的特性有、和专一性。 15. 真核生物中多肽链合成的第一个氨基酸为。 二、名词解释(共10题,每题5分,共50分) 1. 肽平面 2. 单纯酶 3. 载脂蛋白

暨南大学生物化学期末考试试题一

暨南大学生物化学期末考试试题一 一、选择题(A型题,每题1分,共40分)(在每小题的五个备选答案中选出一个最佳答案,填在答题纸的括号内) 1.下列氨基酸中,哪种含有巯基? A.蛋氨酸 B.丝氨酸 C.酪氨酸 D.半胱氨酸 E.天冬酰胺 2.蛋白质分子中引起280nm波长处特征吸收峰的主要成份是: A.半胱氨酸的巯基 B.谷氨酸γ-羧基 C.色氨酸的吲哚环 D.肽键 E.丝氨酸的羟基 3.胸腺嘧啶为 A.2-氧,4-氨基嘧啶 B.2,4-二氧嘧啶 C.5-甲基尿嘧啶 D.3氧,4-氨基嘧啶 E.1,4-二氧嘧啶 4.嘌呤核苷中的戊糖连于嘌呤的 A.N9上 B.C3上 C.C5上 D.N1 E.C2上 5.双链DNA分子中,如果A的含量为20%,则G的含量为: A.20% B.30% C.40% D.50% E.60% 6.核酸对紫外线的吸收是由哪一结构所产生的? A.磷酸二酯键 B.核糖戊环 C.碱基上的共轭双键 D.糖苷键 E.磷酸上的磷氧双键 7.合成胆固醇的限速酶是 A.HMGCoA合成酶 B.HMGCoA裂解酶 C.HMGCoA还原酶 D.甲羟戊酸激酶 E.鲨烯环氧酶 8.18碳硬脂酸经过β氧化其产物通过三羧酸循环和氧化磷酸化生成ATP的摩尔数为 A.131 B.129 C.148 D.146 E.150 9.ATP一般最容易断裂哪个磷酸键进行供能: A.α B.β C.γ D.δ E.ε 10.下列反应中属于氧化与磷酸化偶联的部位是: A.FAD→CoQ B.CoQ→Cytb C.Cytb→Cytc D.Cytc→Cytaa3 E.琥珀酰CoA→琥珀酸 11.下列哪种维生素与氨基酸氧化脱氨基作用有关? A.维生素PP B.维生素B6 C.维生素B1 D.维生素C E.泛酸 12.关于尿素合成的叙述正确的是 A.合成1分子尿素消耗2分子ATP B.氨基甲酰磷酸在肝细胞胞液中形成 C.合成尿素分子的第二个氮子由谷氨酰胺提供 D.鸟氨酸生成瓜氨酸是在胞液中进行 E.尿素循环中鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸不因参加反应而消耗 13.下列哪一种物质是体内氨的储存及运输形式 A.谷氨酸 B.酪氨酸 C.谷氨酰胺 D.谷胱甘肽 E.天冬酰胺 14.儿茶酚胺与甲状腺素均由哪种氨基酸转化生成 A.谷氨酸 B.色氨酸 C.异亮氨酸 D.酪氨酸 E.甲硫氨酸

2016年暨南大学_712生物化学A2016年_硕士入学考试考试大纲

2016年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 科目名称:生物化学A(712) 适用专业:生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业 总分:150分 参考书目:王镜岩朱圣庚 徐长法主编,《生物化学》,第三版上下册,高等教育出版社,2002年 考试题型:填空题(30~40分),名词解释(40~50分),问答题(60~80分) 考试内容: 一.氨基酸 组成蛋白质的氨基酸的分子结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用 二.蛋白质 1. 肽:概念、结构与性质,活性肽 2. 蛋白质的一级结构: 氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化,同源蛋白 3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象、构型,维持三级结构的作用力,四级结构及其特点,球状与纤维状蛋白质 4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病, 免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化

蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究 三.酶 1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介 2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节 3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响 四.维生素与辅酶 概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子 五.核酸 通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法 六.新陈代谢 1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法 2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路 3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,TCA过程,能量计算,调控,TCA的地位4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化形成ATP的数量计算,电子传递的抑制 5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用 6. 糖的异生作用:概念、过程及其特点 7. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控

暨南大学生物化学试卷整理

暨南大学2003年硕士研究生入学考试生物化学考研试题 一、选择题1—50 二、名词解释51—58 1.核酶 2.重组基因 三、简答题59—64 1.用图表示蛋白激酶α途径 2.hRNA与MRNA区别 3.三种RNA区别 4.DNA克隆定义及基本过程 四、论述题65-67 2.柠檬酸与草先乙酸是如何完全氧化的(用图表示) 3.真核基因组特点以及真核生物基因表达调控特点 4.几种循环:嘌呤核苷酸循环的意义、丙氨酸-葡萄糖循环、 暨南大学05—06学年期末考试生物化学试题 一、填空 1、赖氨酸的等电点(9.74) 2、酶的分类(氧化还原酶)(转移酶)(水解酶)(裂合酶)(异构酶)(连接酶),E.C.1.1.1.1为(氧化还原)酶 3、DNA复制、RNA复制、蛋白质合成方向(5’至3’)(5’至3’)(N 端至C端) 4、维持蛋白质结构的次级键()()()() 5、核糖体是合成(蛋白质)的地方,原核生物沉降系数为(),两亚基为()S,()S 6、写名称,若是氨基酸写结构式:IMP Asp UMP FMN黄素单核苷酸、Glu FAD黄素腺嘌、核苷酸Tyr PRPP 3’5’—cAMP 7、指出真核生物发生反应的细胞位置β—氧化TCA 乙醛酸循环尿素循环呼吸链 8、乙醛酸循环的两个重要的酶()() 9、EMP途径三个重要的酶()()(),最重要的是() 10、转氨辅酶(磷酸吡哆醛),最常用的一组底物(谷氨酸)(α-酮戊二酸) 11、脂溶性维生素(B)(C),水溶性维生素(A)(D)(E)(K) 12、尼克酸的辅酶()(),中文名()(),其作用() 13、核苷酸的生物学作用()()()() 14、连接氨基酸的部位(),tRNA二级结构()三级结构() 15、三种可逆抑制(竞争性抑制)(非竞争性抑制)(反竞争性抑制) 16、第一个合成的嘌呤化合物及在人体内代谢的终产物(IMP次黄苷酸)(尿酸) 17、蛋白质的一级结构(氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置) 18、乙醛酸循环是在()和()生物中的()细胞结构上进行 19、β—氧化与从头合成的区别:地点配基载体羧基酰构型酶 20、DNA常用的修复手段()()() 21、别构酶的双中心,与底物结合的(活性中心),与调节分子结合的(别构中心),V—[S]曲线呈(S)型。 22、核酸的共价键(3’,5’磷酸二脂键)(C-N糖苷键) 23、密码子中接受核苷酸的结构是(),终止密码()()()启始密码(),其决定是()氨基酸。 二、名词解释 摇摆碱基

暨南大学生物化学历真题

暨南大学生物化学历真题

02生化 1.描述蛋白质α-螺旋和?-折叠两种二级结构的主要异同。 2.简述生物体内酶活性调控的主要机制. 3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程? 4.描述真核生物基因的转录调节的特点. 5.简述DNA损伤常见的修复手段 6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别 7.描述脂肪酸从头合成途径与?氧化途径的主要区别 8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系 9.简述遗传密码的主要特征 名词解释 增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说 2003年生化 名词解释 核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型 一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段 问答 1、生物体内酶活性调控的主要机制 2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程

3、简述DNA损伤的常见修复机制 4、两种联合脱氨作用 5、简述三种RNA的区别 6、简述糖异生和糖酵解的协调调控 7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节 8、画出TCA的过程,简述其生理意义 2004年生化 名词解释 等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶 竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨 问答 1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别 2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系 3、酶的活性部位的特点 4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同 5、DNA双螺旋结构的特点 6、真核生物蛋白质合成的过程 7、真核原核生物转录调控的区别 8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能 2005年生化 名词解释 DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性 限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断 1.描述B-DNA的结构特点 2.什么是PCR?简述其步骤 3.什么是蛋白质变性?变性的实质,特点? 4.真核生物与原核生物转绿调控的区别? 5.真核生物翻译过程 6.描述电子传递链过程 7.简述酶的作用机理

暨南大学生化期末考试题

1. 拉式构象图内容 答:拉氏构象图:Ramachandran根据蛋 白质中非共价键合原子间的最小接触距 离,确定了哪些成对二面角(Φ、Ψ) 所规定的两个相邻肽单位的构象是允许 的,哪些是不允许的,并且以Φ为横坐 标,以Ψ为纵坐标,在坐标图上标出, 该坐标图称拉氏构象图(The Ramachandran Diagram)。 图上的一个位点对应于一对二面角 (Φ、Ψ),代表一个Cα的两个相邻肽 单位的构象。 该图简化了蛋白质构象的研究,有 利于正确判断蛋白质结构模型的正误。 同时也发现了肽链的折叠具有相当大的 局限性,二面角(Φ、Ψ)取值范围有 限,只有取值所对应的构象才是立体化 学所允许的。 ⑴实线封闭区域 一般允许区,非键合原子间的距离 大于一般允许距离,区域内任何二面角 确定的构象都是允许的,两者无斥力, 构想能量最低,所以构象是稳定的。 ⑵虚线封闭区域 是最大允许区,非键合原子间的距 离介于最小允许距离和一般允许距离之 间,立体化学允许,但构象不够稳定。 ⑶虚线外区域 是不允许区,该区域内任何二面角确定的肽链构象,都是不允许的,此构象中非键合原子间距 离小于最小允许距离,斥力大,构象极不稳定。 Gly的Φ、Ψ角允许范围很大。 构象的范围是很有限的,对非Gly氨基酸残基一般允许 区占全平面的7.7%,最大允许区占全平面22.5%。 2. 蛋白质翻译后修饰的作用。 答:蛋白质翻译后修饰在生命体中具有十分重要的作 用。它使蛋白质的结构更为复杂, 功能更为完善, 调 节更为精细, 作用更为专一。表现如下: (1)磷酸化、糖基化和硫酸化还有许多其它的修饰对 蛋白的功能是极为重要的,因为它们能决定蛋白的活

暨南大学考研真题712生物化学A硕士学位研究生入学考试试题(2019年-2010年)

2019年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 ******************************************************************************************** 招生专业与代码: 考试科目名称及代码:712生物化学A 考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。 填空题:(每空1分,共30分) 1.蛋白聚糖是和共价结合形成的复合物。 2.Benedict反应用于糖尿病检测是利用单糖的基,可以被氧化成基。 3.细胞内常见的抗氧化酶有和等等。 4.按脂质的生物学功能可把脂质分为贮存脂质,与。 5.蛋白质在近紫外光区的吸光能力是因为含有氨基酸,一般最大吸收峰在波长。 6.组成细胞膜的磷脂主要包括和。 7.常用的基于抗原-抗体相互作用的生化分析方法有和等。 8.蛋白质的双向电泳是根据蛋白质的和进行分离。 9.酶的Km值与酶的有关,而与酶的无关。 10.常见的蛋白质磷酸化位点有丝氨酸,,和。 11.细胞色素C的等电点为10,血红蛋白的等电点为7.1,在pH8.5的溶液中它们分别会带电荷和电荷。 12.常用的基于核酸分子杂交的生化技术有和等等。 13.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。 14.高能磷酸化合物是指水解释放的能量大于的化合物,其中最重要的一个高能磷酸化合物是,被称为能量代谢的通货。 15.三羧酸循环有4次脱氢反应,受氢体分别为和。

名词解释:(每题5分,共50分) 1.发夹结构 2.分子伴侣 3.Ribozyme(核酶) 4.Hyperchromic shift(增色效应,增色位移) 5.酶原 6.蛋白质家族 7.生物膜的相变温度 8.限制性内切酶 9.同源重组 10.自由基 简答题:(每题10分,共70分) 1.简述血糖浓度如何维持相对稳定。 2.蛋白质常用的分离技术有哪些?举两例说明。 3.什么是定点突变?举例说明定点突变在研究基因功能中的应用。 4.简述原核DNA复制的起点的结构特点。 5.简述生物膜的结构以及影响膜的流动性的主要因素。 6.什么是Z DNA?简述Z DNA对基因表达的影响。 7.简述影响酶高效催化的因素和机理。 考试科目:共 2 页,第 2 页

暨南大学2018考研真题之712生物化学试题A

暨南大学2018考研真题之712生物化学试题A 填空题:(每题2分,共30分) 1. [endif]在糖蛋白中,糖肽键的两种主要连接形式 为和。 2. [endif]生物膜是由和组成的流动镶嵌结构。 3. [endif]细胞内常见的抗氧化酶有和等等。 4. [endif]血浆脂蛋白通常由一个疏水脂核心和一 个与组成的外壳构成。 5. [endif]参与维持蛋白质的三维构象的非共价键主要 有,,和。 . [endif]一条肽链能否形成α螺旋,主要取决于组成它的氨基酸残基 的和 。 7. [endif]除了用计算机模拟预测蛋白质的三级结构以外,常用的研究蛋白质构象的方法有和。

8. [endif]常见的蛋白质翻译后化学修饰 有,,和 等等。 9. [endif]从酶的名称一般可以明确和。 10. [endif]常见的影响酶促反应Km值的因素有,和。 11. [endif]在线粒体呼吸链中参与递氢和递电子的辅酶 是和。 12. [endif]Z型DNA常出现于和碱基交替出现的序列中。 13. [endif]在糖酵解的过程中,一份子的葡萄糖降解形成,净产生。 14. [endif]苯丙酮尿症是由于酶缺乏,尿黑酸症是由 于酶缺乏而引起。 15. [endif]稠环分子可以正好插入到碱基对平面之间作为常用的DNA嵌入染料,例如 和。 名词解释:(每题5分,共50分)

1. [endif]蛋白质的结构域 2. [endif]分子伴侣 3. [endif]OriC 4. [endif]蛋白质的等电点 5. [endif]UTR(untranslated region) 6. [endif]同源重组 7. [endif]Caspase 8. [endif]转座子 9. [endif]Site-directed mutagenesis 10. [endif]柠檬酸循环 简答题:(每题10分,共70分) 1. [endif]什么是CDP-二脂酰甘油?请简述磷脂酰肌醇的产生和降解。 2. [endif]举两例说明蛋白质分离和纯化的常用方法。 3. [endif]简述核酸杂交的原理及主要应用。

暨南大学生物化学期末考试试题二

暨南大学生物化学期末考试试题二 暨南大学生物化学期末考试试题二一、名词解释1.氧化磷酸化 2. Anfinsen原理 3. 糖酵解 4. 别构效应 5. 主动运输二、写出下列氨基酸的单字母缩写和三字母缩写 1 色氨酸 2 亮氨酸3 酪氨酸 4 苏氨酸 5 甘氨酸 6 丝氨酸7 组氨酸8 天冬酰胺9 丙氨酸10 脯氨酸三、填空题 1. 蛋白质的结构分为一、二、三、四级结构,其中在二级结构和三级结构之间又存在两个层次的结构和,因此可以说蛋白质的结构可以分为6个层次的结构。 2. 稳定蛋白质一级结构的主要作用力是,稳定蛋白质二级结构的主要作用力是。 3. 稳定蛋白质三级结构的作用力主要来自弱相互作用,包括范德华力、盐键、和。 4. 其中对稳定蛋白质三级结构是最重要的。蛋白质的四级结构主要是

指蛋白质之间的相互作用。 5. 酶是一类具有催化作用的生物大分子,现在发现绝大多数的酶是蛋白质,但是有一些也具有催化活性,我们称其为。 6. 酶的高效性是指酶能够降低,加快反应进行。7. 酶的高效性是因为酶采用邻近效应和定向效应、底物变形和诱导契合、、和等催化策略。8. 酶的专一性分为两种:和。9. 与酶的专一性有关的假说有两种:和。10. 生物膜是一种脂双层结构,膜蛋白可以分为膜外周蛋白、和。11. 生物膜具有性和性,目前对生物膜性质的描述得到主流认可的是模型。12. 生物膜为细胞提供了一个物资运输的屏障,不同物质的跨膜运输可以分为被动扩散、促进扩散和主动运输,而参与跨膜运输的膜蛋白主要介导了其中的和两种运输方式。13. 光合作用包括两个反应:光反应和暗反应。在高等植物中,光反应是两个光反应系统串联在一起组成的,光系统I中的反应中心是,光系

2018年中国药科大学712生物化学考研参考书目--新祥旭考研

2018考研:中国药科大学考研参考书目推荐 712生物化学 《生物化学》姚文兵主编,人民卫生出版社,第七版。 《生物化学》吴梧桐主编,中国医药科技出版社,第二版。 2018年考研专业课全年复习规划 1.基础复习阶段 着重基础知识的系统理解和梳理。该阶段要保持踏实认真的态度,深入研修。 建议复习专业课时可以交叉进行,一天可以看两门专业课或更多。可交替进行,减少疲劳,提高效率。该阶段可以认真听听辅导班的课,仔细看书,做好笔记,增进对专业课知识的理解。 2.强化提高阶段 该阶段要对照真题进行复习,深入分析考点,对重难点进行反复的研究。在这个阶段的复习中,需要把在基础复习中看过的书的内容进行整合,内化成自己的东西。该阶段要大量地做练习,并在做练习的过程中找出复习中存在的不足之处,检验自己知识点掌握的程度,并且要反复地看书,消化考点。通过强化阶段的学习,要达到的预期效果是完全掌握了各个知识点,能熟练应用这些知识点去解决实际问题! 该阶段要背诵和记忆相关概念和理论。 3.冲刺阶段 找出对自己来说价值最高、效率最高,也就是脑力活动的最佳时间段,把重点的。难度大的任务尽量安排在这一时间去做。由于考试时间是第一天上午政治,下午英语,第二天上午专业一,下午专业二,所以在复习时可以适当的根据考试时间来调整自己的复习时间。同时要在后期进行模拟考试,主要练习自己的答题速度,因为专业课考试看似题目不多,但是需要写在答题纸

上的字数要求有很多,大部分考生都反应考试时间不够或相对比较紧张,因而平时一定要加快自己的答题速度。在冲刺阶段,最好要总结所有重点知识点,查漏补缺,回归教材。温习专业课笔记和历年真题,做专业课模拟试题。调整心态,保持状态,积极应考。 只要认真复习,脚踏实地的看书,考出好成绩,并不是难事。

暨南大学712生物化学A历年真题

2013年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲 科目名称:生物化学A 适用专业:生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业 总分:150分 参考书目:王镜岩朱圣庚徐长法主编,《生物化学》,第三版上下册,高等教育出版社,2002年 考试题型:填空题(30~40分),名词解释(40~50分),问答题(60~80分) 考试内容: 氨基酸:结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用 蛋白质: 1. 肽:肽的概念,肽的性质,活性肽 2. 蛋白质的一级结构:氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构的测序,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化 3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象,维持三级结构的作用力,四级结构,球状与纤维状蛋白质 4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病,免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化 5. 蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究 酶: 1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介 2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节

3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响 维生素与辅酶:概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子 核酸:通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法 新陈代谢: 1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法 2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路 3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,过程,能量计算,调控,TCA的地位4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算,电子传递的抑制 5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用,糖的异生作用 6. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控 7. 脂肪代谢:脂肪的水解,脂肪酸的氧化,磷脂的代谢,脂肪酸代谢的调节,脂类的生物合成 8. 蛋白质降解与氨基酸代谢:蛋白质的降解,氨基酸分解代谢,氨基酸分解产物的去路,生糖与生酮氨基酸,一碳单位,氨基酸的合成与调节 9. 核酸的降解和核苷酸代谢:核酸、核苷酸的分解,核苷酸的合成 10. 各物质代谢的联系与调控 DNA的复制与修复:DNA复制的特点与规则,复制有关酶,复制过程,DNA的损伤、修复与突变 RNA的生物合成:转录与翻译的概念,RNA聚合酶,生物合成,转录过程,转录后的加工,RNA复制,逆转录 蛋白质的生物合成:密码子,遗传密码与mRNA,密码子的基本特性,核糖体的结构,多核糖体,tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶,翻译的过程,翻译后的修饰,信号肽 代谢调控:概念,代谢调控概述,代谢的调节水平,酶活性的调节,细胞水平调节,激素与神经系统调节,基因表达的调节

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