考研生物化学名词解释

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PartI生化名解

1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Ca的单键进行旋转,N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。

2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。

3.模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。

4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。

5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考)

7.酶的活性中心(activecenterofenzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。

8.酶的变构调节(allostericregulationofenzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。

9.酶的共价修饰(covalentmodificationofenzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。

10.酶原和酶原激活(zymogenandzymogenactivation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。

11.同工酶(isoenzymeisozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。

12.糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平

磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

13.糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程,主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体。关键酶主要有丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖双磷酸酶-1和葡萄糖-6-磷酸酶。糖异生主要生理作用是维持血糖水平的恒定,糖异生也是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。

14.底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation):物质在脱氢或脱水的过程中,偶联生成高能键,底物分子内部能量重新分布,使ADP(GDP)磷酸化生成ATP(GTP)的过程。

15.乳酸循环(lactatecycleorcoricycle):肌收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸。肌内糖异生活性低,所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取,这就构成了一个循环,此循环称为乳酸循环,也称Cori循环,生理意义:乳酸再利用,避免了乳酸的损失,防止乳酸的堆积引起酸中毒,间接调节血糖。

16.脂肪动员(fatmobilization):是指储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。在脂肪动员中,激素敏感性三酰甘油脂肪酶(HSL)是限速酶。

17.脂肪酸的β-氧化(β-oxidationoffattyacid):脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸的β-氧化多酶复合体的催化下从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA及一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA,此过程即脂肪酸的β-氧化。在胞液、线粒体中反应,除脑组织外,大多数组织均可进行,其中肝、肌肉最活跃。肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸β-氧化的限速酶。

18.酮体(ketonebodies):在肝细胞线粒体中以β-氧化生成的乙酰CoA为原料转化成乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,三者统称为酮体。是脂肪酸在肝中分解的正常中间代谢产物,供肝外组织利用,是肝脏输出能源的一种形式。过量则导致酮症酸中毒等疾病。

19.呼吸链(respiratorychain):在生物氧化过程中,代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过线粒体上多种酶和辅酶所催化的连锁反应的逐步传递,最终与氧结合生成水,并偶联ATP的生成,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链(electrontransferchain)。

20.氧化磷酸化(oxidativephosphorylation):是指代谢物脱下的成对氢原子(2H)在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化并生成ATP,最终与氧结合生成水,又称为偶联磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。

21.氮平衡(nitrogenbalance):摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系,包括氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡三种平衡,可以反映体内蛋白质代谢的概况。(不考) 22.氨基酸代谢库(metabolicpool):食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。

23.α-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphateshuttle):在哺乳动物的脑、骨骼肌中,当胞液的NADH较多时,在胞液中磷酸甘油脱氢酶的作用下,使磷酸二羟丙酮还原成磷酸甘油,后者通过线粒体外膜,再经位于线粒体内膜胞液侧的磷酸甘油脱氢酶的催化下,氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2。磷酸二羟丙酮可传出线粒体外膜至胞液继续进行穿梭,而FADH2则进入琥珀酸氧化呼吸链同时生成1.5molATP。(1、存在于脑和骨骼肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最终生成1.5molATP)

24.苹果酸-天冬氨酸穿梭(malate-asparateshuttle):该穿梭机制存在于心肌和肝中,胞液中的NADH在苹果酸脱氢酶的作用下,使草酰乙酸还原生成苹果酸,后者通过线粒体内膜上的α-酮戊二酸载体进入线粒体,又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和

NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链,生成2.5molATP。线粒体内的草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸,后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体,再转变成草酰乙酸,继续进行穿梭。(1、存在于肝和心肌;2、过程可用图示;3、NADH被转运入线粒体进行氧化磷酸化;4、最终生成2.5molATP)

25.一碳单位(onecarbonunit):某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团称为

一碳单位,其代谢的辅基是四氢叶酸。一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶的合成,主要的一碳单位有甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基,一碳单位主要来自丝氨酸,甘氨酸,组氨酸及色氨酸的分解代谢。

26.甲硫氨酸循环(methioninecycle):甲硫氨酸和ATP作用转变成S-腺苷甲硫氨酸(SAM),SAM是甲基的直接供体,参与许多甲基化反应,与此同时产生S-腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸,后者可接受N5—CH3—FH4的甲基重新生成甲硫氨酸,形成一个循环过程称作甲硫氨酸循环。其生理意义是:①SAM提供甲基以进行体内广泛存在的甲基化反应;②N5—CH3—FH4提供甲基合成甲硫氨酸,同时使N5—CH3—FH4的FH4释放,再参与一碳单位的代谢。

27.联合脱氨基作用(transdeamination):两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程,包括转氨基偶联氧化脱氨基作用和转氨基偶联嘌呤核苷酸循环,既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的重要方式。

28.嘌呤核苷酸循环(purinenucleotidecycle):骨骼肌和心肌主要通过嘌呤核苷酸循环进行脱氨基作用。氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基酸的氨基转移给草酰乙酸,生成天冬氨酸;天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸生成腺苷酸代琥珀酸,经裂解生成AMP,AMP在腺苷酸脱氢酶催化下脱去氨基。由此可见,嘌呤核苷酸循环实际上也可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。

29.变构调节(allostericregulation):小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节或别构调节。

被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。

30.化学修饰调节:(chemicalmodification)酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的

共价修饰,从而引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。

31.变构酶(allostericenzyme):指代谢途径中参与变构调节的关键酶称为变构酶,变构酶常为多个亚基构成的寡聚体,有催化亚基含结合底物催化反应的活化中心及调节亚基含与变构效应剂结合引起调节作用的调节部位,对酶催化活性调节的方式称为变构效应,具有协同效应。

32.变构效应剂(allostericeffector):与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性的底物、终产物与其他小分子代谢物质,称为变构效应剂,引起酶活性增加的变构效应剂称变构激活剂,引起酶活性降低的变构效应剂称变构抑制剂。

33.生物转化作用(Biotransformation):机体将来自体外的非营养物质在肝脏进行氧化、还原、水解和结合反应,使这些物质生物活性或毒性降低甚至消除,这一过程称为生物转化作用。生物转化的对象包括内源性的激素、胺类等和外源性的药物、毒物等非营养物质。肝是主要器官,但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。意义:对体内的非营养物质进行转化,使其灭活或解毒;更为重要的是可使这些物质的溶解度增加,易于排出体外。

34.胆汁酸的肝肠循环(bileacidenterohepaticcirculation):在肝细胞合成的初级胆汁酸,随胆汁进入肠道,协助脂类物质的消化吸收后,受肠菌作用转变为次级胆汁酸。肠道中各种胆汁酸约95%被肠道重吸收经门静脉入肝,并同新合成的胆汁酸一起再次被排入肠道,这一过程被称为胆汁酸的肠肝循环。意义:将有限的胆汁酸反复利用以满足人体对胆汁酸的生理需要。

35.胆素原的肠肝循环(bilinogenenterohepaticcirculation):肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收,经门静脉入肝,其中大部分再随胆汁排入肠道,形成胆素原的肠肝循环。只有少量经血液循环入肾并随尿排出,胆素原接触空气后被氧化成尿胆素,后者是尿的主要色素。

分子生物学名词解释

第二章核酸的结构与功能

1.DNA的变性与复性(denaturationandrenaturationofDNA):双链DNA(dsDNA)在变性因素(如过酸、过碱、加热、尿素等)影响下,解链成单链DNA(ssDNA)的过程称之为DNA变性。DNA变性后,生物活性丧失,但一级结构没有改变,所以在一定条件下仍可恢复双螺旋结构。热变性的DNA经缓慢冷却后,两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性,也称退火。

2.核酸分子杂交(hybridizationofnucleicacids):是核酸研究中一项最基本的实验技术。其基本原理就是应用核酸分子的变性和复性的性质,使来源不同的DNA(或RNA)片段,按碱基互补关系形成杂交双链分子。杂交双链可以在DNA与DNA链之间,也可在RNA与DNA链之间形成。这种现象称为核酸分子杂交。简称杂交(hybridization)

3.增色效应与减色效应(hyperchromiceffectandhypochromiceffect):DNA变性时,双螺旋松解,碱基暴露,OD260值增高称之为增色效应;除去变性因素后,单链DNA依碱基配对规律恢复双螺旋结构,OD260值减小称为减色效应。

4.核酶(ribozyme):核酶是具有催化功能的RNA分子。大多数核酶通过催化转磷酸酯和磷酸二酯键水解反应参与RNA自身剪切、加工过程。

第八章核苷酸代谢

1.从头合成途径(denovosynthesispathway):利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤或嘧啶核苷酸的过程,称为从头合成途径,是体内的主要合成途径。

2.补救合成途径(salvagesynthesispathway):利用体内游离嘌呤或嘧啶碱基和游离嘌呤或嘧啶核苷,经简单反应过程生成嘌呤或嘧啶核苷酸的过程。在部分组织如脑、骨髓中只能通过此途径合成核苷酸。

第十章DNA的生物合成(复制)

1.半保留复制(semiconservativereplication):DNA复制时,亲代DNA双螺旋结构解开,分别以解开的两股单链为模板,以dNTP(dATP、dGTP、dTTP、dCTP)为原料,按照碱基互补的原则,合成与模板链互补的新链,从而形成两个子代DNA双链,其结构与亲代DNA双链完全一致。因子代DNA双链中的一股单链源自亲代,另一股单链为合成的新链,形成的双链与亲代双链的碱基序列完全一致,故称为半保留复制。

2.端粒(telomere):是位于真核细胞线性染色体末端的特殊结构,由一段串联重复的DNA短序列与端粒结合蛋白构成;端粒具有稳定染色体结构,防止末端降解和融合的功能;并维持DNA复制的完整性。端粒复制要靠具有反转录酶性质的端粒酶来完成。

3.端粒酶(telomerase):由RNA和蛋白质构成的一种核糖核蛋白复合体,RNA分子含复制端粒DNA所需的核苷酸模板,蛋白质部分具有反转录酶活性,同时具有核酸内切酶活性。催化端粒DNA的合成,维持染色体末端的端粒结构。

4.逆转录和逆转录酶(reversetranscriptionandreversetranscriptase):指遗传信息从RNA流向DNA。即以RNA为模板,dNTP为原料,在逆转录酶催化下,合成与RNA互补的双链DNA的过程。逆转录酶(依赖RNA的DNA聚合酶)为多功能酶,具有三种酶活性:1)RNA指导的DNA聚合酶:利用病毒RNA作模板合成一条互补DNA链;2)RNaseH:水解RNA-DNA杂化双链中的RNA链;3)DNA指导的DNA聚合酶:以新合成的DNA链为模板合成另一条互补DNA链。第十一章RNA的生物合成(转录)

1.不对称转录(asymmetrictranscription):有两重含义,一是指双链DNA分子中只有一股单链作为转录模板(模板链),另一股链不转录;二是模板链并非永远在同一单链上。

2.断裂基因(splitegene):真核生物的结构基因是由若干个编码区和非编码区互相间隔但又连续镶嵌而成,去除非编码区再连接后,可翻译出由连续氨基酸组成的完整蛋白质,这些基因称为断裂基因。

3.外显子和内含子(exonandintron):在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为RNA的核酸序列称为外显子(真核生物结构基因中为蛋白质编码的可转录序列)。内含子是隔断基因线性表达而在剪接过程中被除去的核苷酸序列(真核生物结构基因中不为蛋白质编码的可转录序列)。

第十二章蛋白质的生物合成(翻译)

1.多聚核蛋白体(polyribosome):一条mRNA模板链可附着10-100个核糖体,这些核糖体依次结合起始密码子并沿5’-3’移动,同时进行肽链合成,这种mRNA与多个核糖体形成的聚合物称多聚核糖体。多聚核糖体的形成可以大大提高蛋白质生物合成的速度和效率。

2.信号肽(signalpeptide):各种新生分泌蛋白的N端存在保守的氨基酸序列称信号肽,约

13-36个氨基酸残基,可分为N端碱性区、疏水区和C端加工区三个区段。可将合成的蛋白质引导至细胞的适当靶部位,是决定蛋白质靶向输送特性的重要元件。

3.开放阅读框架(openreadingframe,ORF):从mRNA5¢端起始密码子AUG到3¢端终止密码子之间的核苷酸序列,各个三联体密码连续排列编码一条蛋白质多肽链,称为开放阅读框架。

第十三章基因表达调控

1.组成性基因表达(constitutivegeneexpression):无论表达水平高低,管家基因较少受环境因素影响,而是在个体各个生长阶段的大多数或几乎全部组织中持续表达,或变化很小。区别于其他基因,这类基因表达被视为组成性基因表达。

2.管家基因(housekeepinggene):a)是一类对维持细胞基本生命活动所必需的基因b)几乎在所有的细胞和所有的发育阶段都持续表达c)其表达基本不受环境因素的影响d)主要受启动子的调节管家基因的表达属于组成性表达

3.操纵子(operon):原核生物绝大多数基因按功能相关性成簇地串联、密集于染色体上,共同组成一个转录单位──操纵子。一个操纵子只含一个启动序列及数个可转录的编码基因。通常,这些编码基因可转录出多顺反子mRNA。原核基因的协调表达就是通过调控单个启动基因的活性来完成的。

4.增强子(enhancer):指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性、增强启动子转录活性的DNA序列。其发挥作用的方式通常与方向、距离无关。A.是远离转录起始点的、激活基因转录的正性调控元件。增强子与转录激活因子最终增强RNA聚合酶的活性B.决定基因表达的空间和时间特异性C.其作用与其位置和方向无关D.增强子与启动子在结构上可重叠,在功能上互相依赖

5.顺式作用元件(cis-actingelement):能调控自身基因表达活性的特异DNA序列。是RNA-pol 和TF识别结合的位点。据其在基因中的位置、转录激活作用的性质及发挥作用的方式分为:启动子、增强子和沉默子。

6.反式作用因子(trans-actingfactor):由某一基因表达产生的蛋白质因子,通过与另一基因的特异的顺式作用元件结合,调控该基因的表达,这种蛋白质因子称为反式作用因子,也叫转录调节因子。转录调节因子按功能特性分为基本转录因子和特异转录因子。

第十四章基因重组和基因工程

1.DNA克隆:应用酶学的方法,在体外将各种来源的遗传物质DNA与载体DNA接合成具有自我复制能力的DNA分子—复制子,再通过转化或转染宿主细胞,筛选出含有目的基因的转化子细胞,经扩增提取获得大量同一DNA分子的过程,也称基因克隆、重组DNA。

2.基因组文库(genomicDNAlibrary):是指包含某一生物细胞全部基因组DNA序列的克隆群体,它以DNA片段的形式贮存着该生物的全部基因组DNA的信息。其构建过程是分离生物体的全部染色体DNA,用限制性核酸内切酶随机切割成长短大致相同的数以万计的片段,将所有片段重组于同一类载体上,便得到许多重组体,将重组体全部转化入宿主菌中保存起来,就形成基因文库。

3.cDNA文库(cDNAlibrary):是指包含某一组织细胞在一定条件下所表达的全部mRNA经反转录而合成的cDNA序列的克隆群体,它以cDNA片段的形式贮存着该组织细胞的基因表达信息。其构建过程是将细胞表达的所有mRNA经反转录合成cDNA,与适当的载体连接后,转入宿主细胞而获得的克隆群体,包含了细胞表达的各种mRNA信息。

第十五章细胞信号转导

1.第二信使(secondarymessenger):通常将Ca2+、DAG、IP3、Cer、cAMP、cGMP等在细胞内传递信息的小分子化合物称为第二信使,其作用是对胞外信号起转换和放大的作用。细胞表面受体接受胞外信号后,经过信号转换激活质膜上的效应器,产生细胞内的信息物质第二信使,进一步将信息传递到细胞内,产生相应的生物学效应。

第二十章癌基因与抑癌基因

1.癌基因(oncogene):能在体外引起细胞转化,在体内诱发肿瘤的基因,包括病毒癌基因和细胞癌基因。大多数癌基因是正常原癌基因的突变形式,后者参与调控细胞的生长和分裂。

2.抑癌基因(tumorsuppressorgene):是一类能抑制细胞过度生长增殖,促进细胞分化,从而抑制肿瘤发生的负调控基因。其丢失或失活可能导致肿瘤的发生。

第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用

1.DNA印迹技术(Southernblotting):是将基因组DNA经限制性内切酶消化后进行琼脂糖凝胶电泳,变性处理后再利用毛细作用将胶中的DNA分子转移并固定到膜性支持物上(NC膜)进行杂交反应的技术。主要用于基因组DNA的分析,亦可分析重组质粒和噬菌体。

2.RNA印迹技术(Northernblotting):指RNA经琼脂糖凝胶电泳分离后转移至膜性支持物上(NC膜)用于杂交反应的技术。主要用于检测某一组织或细胞中已知的特异mRNA的表达水平以及比较不同组织和细胞中的同一基因的表达情况。无需限制性内切酶切割。

3.蛋白质印迹术或免疫印迹技术(Westernblotting):指蛋白质经聚丙烯酰胺凝胶电泳分离之后转移(电转)到膜性支持物上(NC膜),再与溶液中的抗体探针相互结合的技术。主要用于检测样品中特异性蛋白质的存在、细胞中特异蛋白质的半定量分析以及蛋白质分子间的相互作用研究等。

PartII生物化学与分子生物学名词解释

第二章蛋白质

1、GSH

即谷胱甘肽,是由谷氨酸,半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。

2、蛋白质变性(proteindenaturation)

蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性。

3、α-螺旋(α-helix)

蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基(第n+3个)的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中,螺距为0.54nm,每一圈含有3.6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

4、β-折叠片层(β-sheet)

是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(走向都是由N到C方向);或者是反平行排列(肽链反向排列)。

5、β-转角(β-turn)

也是多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。常见的转角含有4个氨基酸残基,有两种类型。转角I的特点是:第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键;转角II的第3个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

6、功能蛋白质组(functionalproteome)

指的是特定时间、特定环境和实验各种下,基因组活跃表达的蛋白质。

7、肽键(peptidebond)

在蛋白质分子中,一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。

8、基序/模体(motif)

模体属于蛋白质的超二级结构,由2个或2个以上具有二级结构的的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥专一的功能。一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。

9、结构域(domain)

在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

10、氨基酸残基

在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分,而不是一个分子。

11、蛋白质二级结构(secondarystructureofprotein)

指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠,即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置,不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。

12、蛋白质三级结构(Tertiarystructureofprotein)

指在二级结构、模体的基础上,由于侧链R基团的相互作用,整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

13、蛋白质四级结构(Quaternarystructureofprotein)

由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。

14、别构效应(allostericeffect)

当蛋白质(酶)与它的配体(某种小分子物质)结合后,引起蛋白质(酶)的空间结构(构象)发生改变,使其适合功能的需要,这种变化称别构效应或变构效应。

15、盐析(Saltingout)

向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析,可复原。

16、亚基(subunit)

有四级结构的蛋白质的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。

17、蛋白质的等电点(pI)

溶液处于某一PH时,氨基酸解离成正负离子的趋势相等,即成为两性离子,净电荷为零,在电场中不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。

第三章核酸

1、DNA变性

在某些理化因素作用下,DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂,使DNA双螺旋结构松散,变为单链,即为DNA变性。

2、核酶(ribozyme)

具有催化活性的RNA,即化学本质是核糖核酸RNA,却具有酶的催化功能。

3、增色效应

变性的DNA,分子两条互补链可完全解开成为两条单链,使得碱基暴露,260nm处紫外吸收增强,这种现象称为增色效应。

4、Tm值

即解链温度,DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度,这一现象和结晶的融解过程类似,又称融解温度(Tm)。

5、DNA超螺旋(DNAsupercoil)

DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时,其超螺旋结构为正超螺旋,反之则为负超螺旋,负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。

6、hnDNA

即核不均一RNA,是mRNA的前体。

7、DNA复性

DNA的复性指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。

第四、五章酶

1、同工酶(isoenzyme)

能够催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

2、酶活性中心(activecenter)

酶分子中必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,构成具有特定动态构象的局部空间结构,直接参与酶促反应,与外部的底物特异地结合并使底物转变为产物的区域称为酶的活性中心或活性部位。

3、Km值

是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。

4、共价修饰(covalentmodification)

酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下,发生可逆的共价结合而被修饰,并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。

5、酶原(zymogen)

在细胞内合成及初分泌时处于无活性状态的酶的前体。

6、全酶(holoenzyme)

酶蛋白和辅助因子结合形成的具有催化作用的复合物称为全酶。

7、米氏方程(Michaelis-Mentenequation)

表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程,V=V max[S]/(K m+[S])。

8、别构酶(allostericenzyme)

别构酶一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。

9、辅酶(coenzyme)

辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子,与酶较为松散地结合,对于特定酶的活性发挥是必要的。

10、辅基(prostheticgroup)

酶的辅助因子或结合蛋白质的非蛋白部分,其中较小的非蛋白质部分称辅基,与酶或蛋白质结合的非常紧密,用透析法不能除去。

第六章糖代谢

1、糖酵解(glycolysis)

糖无氧分解即糖酵解,是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。

2、糖异生(gluconeogenesis)

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

3、糖原(glycogen)

是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。

4、底物水平磷酸化(substratelevelphosophoryltion)

底物在氧化过程中直接将高能磷酸键转移给ADP生成ATP的过程。

5、巴斯德效应(Pasteureffect)

有氧氧化抑制糖酵解的现象。

6、磷酸戊糖途径(pentosephosphatepathway)

指从G-6-P脱氢反应开始,经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物,然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。

7、三羧酸循环(TriCarboxylicAcidcycle,TCA)

三羧酸循环(柠檬酸循环或Krebs循环)是指在线粒体中,乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,然后经过一系列的代谢反应,乙酰基被氧化分解,而草酰乙酸再生的循环反应过程。

第七章脂类代谢

1、脂肪酸β-氧化

脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化,碳链逐次断裂,每次断下一个二碳单位,即乙酰CoA,该过程称作β-氧化。

2、酮体(ketonebody)

脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物统称为酮体。

3、血浆脂蛋白(lipoprotein)

血脂与血浆中的蛋白质结合,以血浆脂蛋白的形式存在及运输。

4、脂肪动员(fatmobilization)

贮存于脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸并释放入血供全身各组织利用的过程。

5、初级胆汁酸(primarybileacid)

有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。

6、载脂蛋白(apolipoprotein,Apo)

血浆脂蛋白中的蛋白质部分。

7、必需脂肪酸(essentialfattyacid,EFA)

多数脂肪酸在人体内能合成,只有不饱和脂肪酸的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸在体内不能合成,必须从植物油摄取,称为人体必需脂肪酸。

8、脂类(lipid)

脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。

第八章生物氧化

1、氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)

在线粒体中,底物分子脱下的氢原子经呼吸链传递给氧,在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP,这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。

2、呼吸链(respiratorychain)

存在于线粒体内膜上,按一定顺序排列的一系列酶或辅酶。其作用是以传递电子和H+的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子,最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。该传递链与细胞呼吸过程有关,故称为呼吸链,又称电子传递链。

3、P/O比值

物质氧化时,每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值,即ATP生成的摩尔数。

4、高能化合物

指体内氧化分解中,一些化合物通过能量转移得到了部分能量,把这类储存了较高能量的化合物,如三磷酸腺苷(ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物。它们是生物释放,储存和利用能量的媒介,是生物界直接的供能物质。

5、解偶联剂(uncoupler)

使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。

第九章氨基酸代谢

1、必需氨基酸(essentialaminoacid)

指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种。

2、一碳单位(onecarbonunit)

某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。

3、生酮氨基酸(ketogenicaminoacid)

分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸,共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种。

4、生糖氨基酸(glucogenicaminoacid)

能通过糖异生转变成葡萄糖的氨基酸。

5、鸟氨酸循环(orinithinecycle)

尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出,称为鸟氨酸循环,又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。

6、苯酮尿症(phenylketonurics,PKU)

是一种常见的氨基酸代谢病,是由于苯丙氨酸代谢途径中的酶缺陷,使得苯丙氨酸不能转变成为酪氨酸,导致苯丙氨酸及其酮酸蓄积并从尿中大量排出。

7、联合脱氨基作用(transdeamination)

转氨与脱氨相偶联而脱出氨基的作用称联合脱氨基作用,亦称转氨脱氨基作用。

8、丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle)

丙氨酸和葡萄糖反复的在肌和肝之间进行氨的转运,故将这一途径称为丙氨酸-葡萄糖循环。

9、氧化脱氨基(oxidativedeamination)

氨基酸先经过脱氢生成不稳定的亚氨基酸,然后水解产生α-酮酸和氨,此反应成为氧化脱氨基作用。

10、转氨基作用(transamination)

在转氨酶作用下,某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变成α-酮酸的过程。

11、尿素的肠肝循环

血液中的尿素渗入肠道,受肠菌尿素酶水解而生成氨的过程。

12、γ-谷氨酰基循环(γ-glutamylcycle)

指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。

13、蛋氨酸循环

SAM通过转甲基作用,将甲基转移给甲基接受体后,其本身转变为S-腺苷同型半胱氨酸,进而又转变成同型半胱氨酸,同型半胱氨酸可接受N5-CH3-FH4分子中的甲基再生成蛋氨酸。从蛋氨酸活化为SAM到转出甲基以及再生成蛋氨酸的全过程称为蛋氨酸循环。

第十章核苷酸代谢

1、从头合成(denovosynthesis)

利用一些简单的前体物,如5-磷酸核糖,氨基酸,一碳单位及CO2等,逐步合成嘌呤核苷酸的过程称为从头合成途径。

2、补救途径(salvagepathway)

指利用分解代谢产生的游离碱基或核苷合成相应核苷酸的过程,又称再利用合成途径。3、痛风(metabolicarthritis)

嘌呤核苷酸分解代谢异常使血尿酸升高,尿酸钠晶体沉积于软骨、关节、软组织及肾脏引起皮下结节,关节疼痛的症状。

4、自杀抑制作用(suicidesubstrate)

底物类似物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂,例如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制。

5、Lesch-Nyhan综合征(Lesch-Nyhansyndrome)

也称为自毁容貌症,是先天性嘌呤代谢缺陷病,源于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)的缺失。

第十一章血红素与胆色素代谢

1、结合胆红素(conjugatedbilirubin)

在肝细胞滑面内质网中,胆红素Y-蛋白或胆红素Z-蛋白,在UDP-葡萄糖醛酸转移酶(UGT)催化下,由UDP-葡萄糖醛酸提供葡萄糖醛酸基,胆红素和葡萄糖醛酸基结合转变生成结合胆红素,即葡萄糖醛酸胆红素。

2、游离胆红素(freebilirubin)

胆红素-清蛋白复合物中的胆红素与清蛋白以非共价结合,不牢固、易解离,故称游离胆红素或未结合胆红素、血胆红素。

3、胆色素(bilin)

是血红素的降解产物,血红素游离出金属离子,剩下的卟啉环代谢分解,生成胆色素。4、范登堡试验(VandenBerghreaction)

用重氮试剂(重氮苯磺酸)与胆红素吡咯环上亚氨基反应,形成偶氮化合物,其在中性介质中呈紫红色,用来鉴别结合胆红素和未结合胆红素。

第十二章DNA的生物合成

1、半保留复制(semiconservativereplication)

DNA的复制方式,亲代双链分离后,每条单链均作为新链合成的模板。因此,复制完成时将有两个子代DNA分子,且每个分子的核苷酸序列均与亲代分子相同。

2、拓扑异构酶

DNA拓扑异构酶是存在于细胞核内的一类酶,能够催化DNA链的断裂和结合,从而控制DNA的拓扑状态,以克服DNA复制过程中解链时产生的扭结现象。

3、冈崎片段(Okazakifragment)

DNA双链进行半保留复制时,在DNA后随链的不连续合成期间生成的片段。

4、复制叉(replicationfork)

DNA复制时在DNA链上通过解旋、解链和SSB蛋白的结合等过程形成的Y字型结构称为复制叉。在复制叉处,作为模板的双链DNA解旋,同时合成新的DNA链。

5、端粒酶(telomerase)

是基本的核蛋白逆转录酶,可将端粒DNA加至真核细胞染色体末端。

6、前导链(leadingstrand)

与复制叉移动的方向一致,通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。

7、后随链(laggingstrand)

与复制叉移动的方向相反,通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。

8、半不连续复制(Semi-ondisctinuousreplication)

DNA复制的基本过程,指DNA复制时,前导链上DNA的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。

9、Klenow片段(Klenowfragment)

E.coli(大肠杆菌)DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶Ⅰ的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。

10、引发体(primosome)

蛋白复合体,主要成份是引物酶和DNA解旋酶,是在合成用于DNA复制的RNA引物时装配的。引发体与DNA结合后随即由引物酶合成RNA引物。

11、反转录(reversetranscription)

反转录是以反义RNA为模板通过反转录酶合成DNA的过程,也称逆转录,是DNA生物合成的一种特殊方式。

12、滚环复制(rolling-circlereplication)

噬菌体中常见的DNA复制方式。亲代DNA的一条链在复制起点处被切开,其5ˊ端游离出来。这样,DNA聚合酶Ⅲ便可以将脱氧核糖核苷酸聚合在3ˊ-OH端。当复制向前进行时,亲代DNA上被切断的5ˊ端继续游离下来,并且很快被单链结合蛋白所结合。因为5ˊ端从环上向下解链的同时伴有环状双链DNA环绕其轴不断的旋转,而且以3ˊ-OH端为引物的DNA生长链则不断地以另一条环状DNA链为模板向前延伸,因而称为滚环复制。

13、双向复制(bidirectionalreplication)

DNA合成时从一个单独的复制起始点上形成两个复制叉,然后相背而行,这种复制方式称为双向复制。

第十三章RNA的生物合成

1、启动子(Promoters)

RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列,指导着RNA复制,控制基因表达(转录)的起始时间和表达的程度。

2、核心酶(coreenzyme)

大肠杆菌的RNA聚合酶全酶由5个亚基组成σ、β、βˊ和两个α亚基,可写作

α2ββˊσ,失去σ亚基的叫核心酶(α2ββˊ)。

3、RNA聚合酶(RNApolymerase)

以一条DNA链或RNA为模板催化由核苷-5′-三磷酸合成RNA的酶,是催化以DNA为模板、三磷酸核糖核苷为底物、通过磷酸二酯键而聚合的合成RNA的酶,也称转录酶。

4、内含子(introns)

基因内的间隔序列,不出现在成熟的RNA分子中,在转录后通过加工被切除。大多数真核生物的基因都有内含子。

5、外显子(expressedregion)

真核生物基因的一部分,它在剪接后仍会被保存下来,所有的外显子一同组成了遗传信息,并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质。

6、RNA剪接(RNAsplicing)

从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子,并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。

7、不对称转录(Asymmetrictranscription)

有两方面含义:一是DNA分子双链上的某一区段,一股链用作模板指引转录,另一股链不转录;其二是模版链并非永远在同一单链上。

8、转录(transcription)

是遗传信息从DNA到RNA的转移。即以双链DNA中的一条链为模板,以4种核苷三磷酸为原料,在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。

9、转录因子(transcriptionfactor)

一些蛋白质因子可以直接或间接结合RNA聚合酶,通过识别DNA序列中的顺式作用元件而调节启动转录,这类蛋白质因子称为转录因子。

10、核酶(ribozyme)

是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂,又称核酸类酶、酶RNA、核酶类酶RNA。11、剪接体(splicesome)

进行RNA剪接时形成的多组分复合物,其大小为60S,主要是由小分子的核RNA和蛋白质组成,具有识别mRNA前体的5′剪接位点、3′剪接位点和分支点的功能。

12、RNA复制(RNAreplication)

以RNA作为基因组的病毒称为RNA病毒,这类病毒除逆转录病毒外,在宿主细胞都是以病毒的单链RNA为模板合成RNA,这种RNA依赖的RNA合成称为RNA复制。

第十四章蛋白质的生物合成

1、遗传密码(geneticcodon)

mRNA上每三个相邻的核苷酸的特定排列顺序,在蛋白质合成中体现为某种氨基酸或其合成的起始和终止信号,统称为遗传密码,或三联体密码。

2、SD序列(Shine-Dalgarno)

核糖体小亚基内部的16SrRNA的3′端,有富含嘧啶的序列,而在mRNA上起始密码子AUG 上游的5′端处大约有10个核苷酸,为富含嘌呤碱基的序列,称为SD序列,又称为核糖体结合位点(RBS)。

3、起始密码子(initiatorcodon)

为AUG,它除作为起始信号外,还代表蛋氨酸密码(原核生物在起始位代表甲酰蛋氨酸)。4、终止密码子(terminatorcodon)

为UAA、UAG和UGA,不代表任何氨基酸,又称无义密码。

5、翻译(translation)

mRNA核苷酸排列顺序和蛋白质氨基酸排列顺序存在一种特殊关系,就好象从一种语言翻译成另一种语言的情形相似,故把mRNA到蛋白质过程称为翻译,即蛋白质的生物合成。6、反密码子(anticodon)

tRNA看上去像三叶草形,其一端是携带氨基酸的部位,另一端有3个碱基,这3个碱基可以与mRNA上的密码子互补配对,因而叫反密码子。

7、氨酰-tRNA

活化氨基酸转移到tRNA分子上,与tRNA的-CCA中腺苷酸所含的核糖3′位的游离羟基以酯键结合,形成相应的氨酰-tRNA。

8、信号肽(signalpeptide)

N-端的一段疏水氨基酸组成的肽,约由15~30个氨基酸残基构成。

9、核蛋白体循环(ribosomecycle)

狭义:肽链的延长。包括进位、转肽、移位、脱落的连续循环过程,每循环一次肽链延长一个氨基酸,此过程也称核糖体循环。

广义:以氨基酰tRNA形式存在的活化氨基酸,即可投入氨基酸缩合成肽的过程,此过程称为核糖体循环或核蛋白循环。

10、分子伴侣(molecularchaperones)

一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质,它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装,而且在组装完毕后与之分离,不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。11、干扰素(interferon,IF)

病毒感染真核细胞后由宿主细胞释放的蛋白质因子。能作用于邻近细胞,诱导产生抗病毒蛋白,从而抑制病毒的繁殖。

12、开放阅读框架(openreadingframe,ORF)

按5′至3′方向,从mRNA上起始密码子AUG开始,连续读取密码子,一直到终止密码子,即为编码区域。如果这一段密码子序列编码有功能的多肽链,可称为一个开放阅读框架。

第十五章基因表达调控

1、顺式作用元件(cis-actingelement)

位于基因旁侧调节(激活或阻遏)基因转录的DNA序列。

2、反式作用因子(trans-actingfactor)

直接或间接与顺式作用元件相互作用并影响基因表达的蛋白质,统称为反式作用因子。3、转录因子(transcriptionfactor)

与顺势作用元件特异结合并启动转录的调节蛋白。

4、阻遏物(repressor)

基于某种调节基因所制成的一种控制蛋白质,具有抑制特定基因、产生特征蛋白质的作用。

5、操纵子(Operon)

原核生物结构基因及其表达调控序列共同组成的基因表达调控单元。

6、结构基因(Structuralgene)

是决定合成某一种蛋白质分子结构相应的一段DNA。结构基因的功能是把携带的遗传信息转录给mRNA,再以mRNA为模板合成具有特定氨基酸序列的蛋白质。

7、亮氨酸拉链(leucinezipper)

以同二聚体和(或)异二聚体形成的卷曲螺旋或纤维状的蛋白质。

8、锌指基序(zincfinger)

由25~30个保守的组氨酸-半胱氨酸残基与Zn2+配位结合并形成稳定紧凑的小结构域。9、增强子(enhancer)、端增强子元件(distantenhancerelement)

能加强上游或下游基因转录的效率的DNA序列,又称远端增强子元件。

10、沉默子(slilencer)

与增强子的作用相反,能一直上游或下游基因转录的DNA序列。

11、结构域(domain)

许多大分子蛋白质中,其三级结构通常被分割为一个或数个球形或纤维状的区域,它们折叠得较为紧密,各行其功能。

生物化学上册名词解释

一、核酸 1.核苷:戊糖与碱基靠糖苷键缩合而成的化合物。 2.核苷酸:核苷分子中戊糖的羟基与一分子磷酸以磷酸酯键相连而成的化合物。3.核酸:许多单核苷酸通过磷酸二酯键连接而成的高分子化合物。 4.核酸的变性:在某些理化因素作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变,失去原有的生物学活性。 5.DNA复性或退火:变性DNA在适当条件下,两条互补链可重新配对,恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。 6.DNA的一级结构:组成DNA的脱氧多核苷酸链中单核苷酸的种类、数量、排列顺序及连接方式称DNA的一级结构。也可认为是脱氧多核苷酸链中碱基的排列顺序。7.解链温度、熔解温度或Tm:DNA的变性从开始解链到完全解链,是在一个相当窄的温度内完成的。在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。由于这一现象和结晶体的融解过程类似,又称融解温度。 8.核酸的杂交:不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序,可通过变性、复性以形成局部双链,即所谓杂化双链,这个过程称为核酸的杂交。9.碱基对:核酸分子中腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶总是通过氢键相连形成固定的碱基配对关系,因此碱基对,也称为碱基互补。 10.增色效应是指与天然DNA相比,变性DNA因其双螺旋破坏,使碱基充分外露,因 此紫外吸收增加,这种现象叫增色效应。 减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。 11、分子杂交:两条来源不同但有碱基互补关系的DNA单链分子,或DNA单链分子 与RNA分子,在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNA /RNA异质双链分子,这一过程叫分子杂交。 12、回文结构:双链DNA中含有的二个结构相同、方向相反的序列称为反向重复序列,也称为回文结构, 二、蛋白质 1. 氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋 势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH叫氨基酸的等电点(pI)。 2. 蛋白质的一级结构:在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构。 3. 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中,某一段肽链的局部空间结构,也就是该 段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 4.分子病:由于基因或DNA分子的缺陷,致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常、 人体结构与功能随之发生变异的疾病。 5. 蛋白质的三级结构:是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 6. 结构域:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

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第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

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生物化学名词解释 第一章蛋白质的结构与功能 1.肽键:一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。 2.等电点:在某一pH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,成点中性,此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。 3.模体:在蛋白质分子中,由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能,称为模体。 4.结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域,并行使特定的功能,这些区域被称为结构域。 5.亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。 6.肽单元:在多肽分子中,参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内,称为肽单元。 7.蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性,称之为蛋白质变性。 第二章核酸的结构与功能 1.DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链,但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。 2.Tm:即溶解温度,或解链温度,是指核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值50%时的温度。在Tm时,核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。

3.增色效应:核酸加热变性时,由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象,称之为增色效应。 4.HnRNA:核内不均一RNA。在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多,称为核内不均一RNA。hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA,并依靠特殊的机制转移到细胞质中。 5.核酶:也称为催化性RNA,一些RNA具有催化能力,可以催化自我拼接等反应,这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。 6.核酸分子杂交:不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则,在适宜条件下形成杂化双链,这种现象称核酸分子杂交。 第三章酶 1.酶:由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。 2.酶的活性中心与必需基团:与酶的活性密切相关的必需基团在空间结构上彼此靠近组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异地结合并将底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。必需基团是指酶分子中存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性相关,其中那些与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。 3.酶原与酶原的激活:有些酶在细胞内初合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定条件下,这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键,致使构象发生改变,表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称做酶原。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活,实际上就是酶的活性中心的形成或暴露的过程。 4.同工酶:具有相同催化作用,但酶分子结构,理化性质和免疫学性质不同的一类酶。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学一名词解释及简答题

DNA的溶解温度(Tm值):引起DNA发生“溶解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为氨的同化:由生物固氮与硝酸还原作用产生的氨,进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度与负离子浓度相等时的PH值,用符号PL表示 氨基酸同功受体:每一个氨基酸可以有多过一个tRNA作为运载工具,这些tRNA称为该氨基酸同功受体 半保留复制:双链DNA的复制方式,亲代链分离,每一子代DNA分子由一条亲代链与一条新合成的链组成 必需脂肪酸:为人体生长所必需单不能自身合成,必须从食物中摄取的脂肪酸 变构酶:或称别构酶,就是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节 不对称转录:转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二构耽误组合在一起所形成的有规则的在空间上能辨认的二构组合体 单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶 蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象 蛋白质的沉淀作用:指在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中与其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象 蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕与折叠的方式 蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象 蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定球状分子结构的构象 蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,一级二硫键的位置 底物水平磷酸化:在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键,有此高能磷酸键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化 底物专一性:酶对底物及其催化反应的严格选择性 多酶体系:有几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系 发夹结构:RNA就是单链线形分子,只有局部区域为双链结构,这些结构就是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构 反密码子:在tRNA链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码 反密码子:在转移RNA反密码子环中的三个核苷酸的序列,在蛋白质合成中通过互补的碱基配对,这部分结合到信使RNA的特殊密码上 反义RNA:具有互补序列的RNA 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态与结合状态存在于生物体内的各种组织与细胞 分子杂交:不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程 辅基:酶的辅因子或结合的巴掌的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去 复制叉:复制DNA分子的Y形区域,在此区域发生链的分离及新链的合成 冈崎片段:一组短的DNA片段,就是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接形成较长的

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

大学生物化学名词解释(上)(复习全)

蛋白质 1、氨基酸(amino acid,aa):蛋白质多肽链的基本结构单位,或称构件分子、构造单元(building block) 2、旋光性:旋光物质使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力 3、氨基酸的等电点:当氨基酸在某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值称为氨基酸的等电点,用pI表示。氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在 4、肽键:一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基 5、氨基酸顺序:在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序 6、蛋白质:成百上千个氨基酸分子以肽键相连,组成的长链分子(多肽链) 7、蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序和连接方式 8、同源蛋白质:进化上相关的一组蛋白质,它们常在不同物种中行使着相同的功能 9、序列同源性:同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性,这种相似性称序列同源性 10、不变残基:同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的氨基酸残基对所有已经研究过的物种来说都是相同的,称为不变残基 11、可变残基:其它位置的氨基酸残基对不同物种有相当大的变化,称可变残基 12、进化树:根据同源蛋白质氨基酸差异数所提供的信息可以构建物种进化树,显示在进化过程中各个物种的起源和出现顺序 13、疏水相互作用:非极性分子进入水中,有聚集在一起形成最小疏水面积的趋势,保持这些非极性分子聚集在一起的作用则称为疏水作用。对蛋白质来说,在水相溶液中,球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部,这种现象可称为疏水作用 14、盐键(又称离子键):正电荷和负电荷之间的一种静电作用 15、肽平面:因为肽键不能自由旋转,所以肽键的四个原子和与之相连的两个α碳原子共处一个平面,称肽平面 16、蛋白质的二级结构:指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象。 17、二级结构元件:主要有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲 18、影响α-螺旋稳定性的5个因素:相连残基R基团的静电排斥或吸引 相邻R基的大小 相隔3个残基的R基的相互作用 Pro和Gly的出现 α-螺旋末端aa 残基的极性 19、超二级结构:相邻的二级结构元件组合在一起,彼此相互作用,形成有规则,在空间上能辨认的二级结构组合或二级结构串,充当三级结构的构件,称为超二级结构。 20、结构域:多肽链在二级结构及超二级结构的基础上,进一步卷曲折叠,形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域 21、蛋白质三级结构:一个蛋白质中所有原子的整体排列被称为蛋白质的三级结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系 22、寡聚蛋白:由两个或两个以上独立的球状蛋白质通过非共价键结合成的多聚体 23、亚基:寡聚蛋白中的每个独立的球状蛋白质称为亚基(subunit),亚基一般由一条肽链构成,也称为单体(monomer) 24、原体:对称的寡聚蛋白质分子可视为是由两个或多个不对称的相同结构成分组成,这种相同结构成分被称为原体或原聚体 25、蛋白质的四级结构:指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essentialaminoac id) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(meltingtemperatureTm) 14.分子杂交(molecularhybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(Km 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomericenzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymaticcompare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle)

生物化学重点名词解释

生物化学重点名词解释 —重点章节 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4.磷氧比(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charge) 7.诱导酶(Inducible enzyme) 8.标兵酶(Pacemaker enzyme) 9.操纵子(Operon) 10.衰减子(Attenuator) 11.阻遏物(Repressor) 12.辅阻遏物(Corepressor) 13.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein) 14.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase) 15.共价修饰(Covalent modification) 16.级联系统(Cascade system) 17.反馈抑制(Feedback inhibition) 18.交叉调节(Cross regulation) 19.前馈激活(Feedforward activation) 20.钙调蛋白(Calmodulin) 21.糖异生(glycogenolysis) 22.Q酶(Q-enzyme) 23.乳酸循环(lactate cycle) 24.发酵(fermentation) 25.变构调节(allosteric regulation) 26.糖酵解途径(glycolytic pathway) 27.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28.肝糖原分解(glycogenolysis) 29.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30.D-酶(D-enzyme) 31.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 1.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2.呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP,以作为生物体的能量来源。

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第一章 蛋白质 两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折 叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 23.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 25.透析 (dialysis )是通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。如:血液透析(Hemodialysis ),简称血透,通俗的说法也称之为人工肾、洗肾,是血液净化技术的一种。其利用半透膜原理,通过扩散、对流体内各种有害以及多余的代谢废物和过多的电解质移出体外,达到净化血液的目的,并达到纠正水电解质及酸碱平衡的目的。 第二章 核酸 1. 单核苷酸(mononucleotide):核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。 2. 磷酸二酯键(phosphodiester bonds ):单核苷酸中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。 3. 不对称比率(dissymmetry ratio ):不同生物的碱基组成由很大的差异,这可用不对称比率(A+T )/(G+C )示。 4. 碱基互补规律(complementary base pairing):在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G C (或C G )和A T (或T A )之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。 5. 反密码子(anticodon ):在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 6. 顺反子(cistron ):基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 噬菌体(phage ):一种病毒,它可破坏细菌,并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。 12. 发夹结构 (hairpin structure ):RNA 是单链线形分子,只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。 13. DNA 的熔解温度(Tm 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm )。 14. 分子杂交(molecular hybridization ):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide):单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH 及5’-OH 形成酯键,这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。 护关于管路高中资料试卷连中资料试卷弯扁度固定盒位腐跨接地线弯曲半径标等,可以正常工作;对于继电保定值,审核与校对图纸,编装置高中资料试卷调试方案能地缩小故障高中资料试卷破者对某些异常高中资料试卷工处理,尤其要避免错误高中资

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9. 增色效应(hyper chromic effect):当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”。 10. 减色效应(hypo chromic effect):DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多(约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。 8. 退火(annealing):当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性(denaturation、renaturation):当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度(T m 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(T m)。 14分子杂交cular hybridization):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋(DNA double helix)是一种核酸的,在该构象中,两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。4.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3.辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 4.单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位。分子量为

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1.什么是两性离子:又称兼性离子,偶极离子,即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。 2.等电点:蛋白质是两性电 解质,溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。调节溶液的Ph值, 可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电;在某一pH时,蛋白质分子中所带 的正电荷数目与负电荷数目相等,即静电荷为零,且在电场中不移动,此时溶 液的pH值即为该中蛋白质的等电点。 3.构型:指在立体异构体中,取代基团或原子因受某种因素的限制,在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。 4.构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。构象的改变是由于单键的旋转儿产生的,不需有共价键变化(断裂或形成),但涉及到氢键等次级键的改变。 5.结构域:结构域又成为辖区。在较大的蛋白质中,往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体,这样的三维实体即结构域;结构域自身是紧密装配的,但结构域与结构域之间关系松懈。结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连,形成所谓铰链区。 6.蛋白质一?二.三.四级结构以及超二级结构:蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基,在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键,依靠这种氢键维持固定,多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的,如无规则的卷曲结构。这种由多肽链主链骨架盘绕折叠,依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构,包括无规则卷曲结构。二级结构与侧链R的构象无关。维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠,依靠非共价键(如氢键、离子键、疏水的相互作用等)维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。此外,在某些蛋白质分子中,二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链,每

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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