生物化学第八章蛋白质分解代谢习题
第八章蛋白质分解代学习题
(一)名词解释
1．氮平衡(nitrogen balance)
2．转氨作用(transamination)
3．尿素循环(urea cycle)
4．生糖氨基酸：
5。生酮氨基酸：
6．一碳单位(one carbon unit)
7．蛋白质的互补作用
8．丙氨酸–葡萄糖循环(alanine–ducose cycle)
(二)填空题
1．一碳单位是体甲基的来源，它参与的生物合成。
2．各种氧化水平上的一碳单位的代载体是，它是的衍生物。
3.氨基酸代中联合脱氨基作用由酶和酶共同催化完成。
4.生物体的蛋白质可被和共同降解为氨基酸。
5.转氨酶和脱羧酶的辅酶是
6.谷氨酸脱氨基后产生和氨，前者进入进一步代。
7.尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8.尿素分子中2个氮原子，分别来自和。
9.氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
10.多巴是经作用生成的。
11.生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
12.氨基酸代途径有和。
13．谷氨酸+( )→( )+丙氨酸，催化此反应的酶是：谷丙转氨酶。
(三)选择题
1．尿素中2个氮原子直接来自于。
A．氨及谷氨酰胺B．氨及天冬氨酸C．天冬氨酸及谷氨酰胺
D．谷氨酰胺及谷氨酸E．谷氨酸及丙氨酸
2．鸟类和爬虫类，体NH3被转变成排出体外。
A．尿素B．氨甲酰磷酸C．嘌呤酸D．尿酸
3.在鸟氨酸循环中何种反应与鸟氨酸转甲氨酰酶有关? 。
A．从瓜氨酸形成鸟氨酸B．从鸟氨酸生成瓜氨酸
C．从精氨酸形成尿素D．鸟氨酸的水解反应
4．甲基的直接供体是。
A．蛋氨酸B．半胱氨酸
S腺苷蛋氨酸D．尿酸
C．-
5．转氨酶的辅酶是。
A．NAD+D．NADP+C．FAD D．磷酸吡哆醛
6．参与尿素循环的氨基酸是。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸
7．L–谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素? 。
A．维生素B1B·维生素B2C维生素B3D．维生素B5
8．磷脂合成中甲基的直接供体是。
A．半胱氨酸B．S–腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱
9．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生? 。
A．鸟氨酸B．精氨酸C瓜氨酸D．半胱氨酸
10．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的? 。
A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用
(四)完成反应式
1．谷氨酸+NAD(P)++H2O→()+NAD(P)H+NH3；催化此反应的酶是：( ) 2．谷氨酸+NH3+A TP→()+( )+Pi+H2O；催化此反应的酶是：( ) 3．谷氨酸+( )→()+丙氨酸；催化此反应的酶是：谷丙转氨酶
(七)问答题
1．举例说明氨基酸的降解通常包括哪些方式?
a酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与?
2．用反应式说明-
3．什么是尿素循环，有何生物学意义?
4．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?
5．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用?，
6．为什么细胞没有一种对所有的氨基酸都能作用的氧化脱氨基酶?
7．提高天冬氨酸和谷氨酸的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?
8．尿素循环与柠檬酸循环有哪些联系?
9．如果1分子乙酰辅酶A经过TCA循环氧化成H2O和CO2，可产生12分子的ATP，则1分子丙氨酸在哺乳动物体彻底氧化净产生多少分子的ATP?在鱼类中又能产生多少分子的ATP?
三、习题解答
(一)名词解释
1．氮平衡：正常人摄人的氮与排出氮达到平衡时的状态，反映正常人的蛋白质代情况。
2．转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到o–酮酸上，形成另一种氨基酸。3．尿素循环：(鸟氨酸循环)是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。肝脏是尿素循环的重要器官。尿素的形成需消耗能量，形成1分子尿素需消耗4分子ATP。
a酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰4．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、-
乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
5.生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。6．一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基(CH3-)、亚甲基(CH2＝)、次甲基(CH≡)、甲酰基(O ＝CH-)、亚氨甲基(HN＝CH-)等，一碳单位可来源于甘氨酸、氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
7．蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质与营养价值较高的蛋白质混合食用，使必需氨基酸互补提高营养价值。·
8。丙氨酸–葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸–葡萄糖循环。
(三)填空题
1．嘌呤和嘧啶2。四氢叶酸；叶酸
3．转氨；L–谷氨酸脱氢4．磷酸吡哆醛
a酮戊二酸；三羧酸循环6．鸟氨酸；瓜氨酸
5．-
7．氨甲酰磷酸；天冬氨酸8．生成尿素；合成谷氨酰胺；再合成氨基酸
S腺苷蛋氨酸；甲基或一碳单位
9．酪氨酸；羟化10．-
a酮戊二酸
11．脱氨基；脱羧基13．丙酮酸；-
(四)选择题
1．B。2．D。3．B。4．C。5．D。A、B和C通常作为脱氢酶的辅酶，磷酸吡哆醛可作为转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
6．B 。氨基酸降解后产生的氨累积过多会产生毒性。游离的氨先经同化作用生成氨甲酰磷酸，再与鸟氨酸反应进入尿素循环(也称鸟氨酸循环)，产生尿素排出体外。
7．D 。谷氨酸脱氢酶催化的反应要求NAD+和NADP+，NAD+和NADP+是含有维生素B ，(烟酰胺)的辅酶。焦磷酸硫胺素是维生素B ，的衍生物，常作为Q –酮酸脱羧酶和转酮酶的辅酶。FMN 和FAD 是维生素B ：的衍生物，是多种氧化还原酶的辅酶。辅酶A 是含有维生素B ，的辅酶，是许多酰基转移酶的辅酶。
8．B 。S –腺苷蛋氨酸是生物体甲基的直接供体。
9．B 。尿素循环中产生的精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸。
10．D 。组氨是组氨酸经脱羧基作用生成的。催化此反应的酶是组氨酸脱羧酶，此酶与其他氨基酸脱羧酶不同，它的辅酶不是磷酸吡哆醛。
(四)完成反应式
1．-a 酮戊二酸；谷氨酸脱氢酶 2．谷氨酰胺；ADP ；谷氨酰胺合酶3．丙酮酸；-a 酮戊二酸
(五)问答题(解题要点)
1．答：(1)脱氨基作用：包括氧化脱氨和非氧化脱氨，分解产物为-a 酮酸和氨。
(2)脱羧基作用：氨基酸在氨基酸脱羧酶的作用下脱羧，生成二氧化碳和胺类化合物。
(3)羟化作用：有些氨基酸(如酪氨酸)降解时首先发生羟化作用，生成羟基氨基酸，再脱羧生成二氧化碳和胺类化合物。
3．答：(1)尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。 (2)生物学意义：有解除氨毒害和CO 2的酸性毒害的作用。
4．答：(1)必需氨基酸：生物体本身不能合成或合成极少而为机体蛋白质合成所必需的氨基酸称为必需氨基酸，动物的必需氨基酸有10种。 (2)非必需氨基酸：生物体本身能合成的蛋白质氨基酸称为非必需氢墓酸，动物的非必需氨基酸有10种。
5．答：(1)在氨基酸合成过程中，转氨基反应是氨基酸合成的主要方式，许多氨基酸的合成可以通过转氨酶的催化作用，接受来自谷氨酸的氨基而形成。
(2)在氨基酸的分解过程中，氨基酸也可以先经转氨基作用把氨基酸上的氨基转移到-a 酮戊二酸上形成谷氨酸，谷氨酸在谷氨酸脱羟酶的作用下脱去氨基。
6．答：因为谷氨酸是细胞通用的氧化脱氨基底物，其他的氨基酸几乎都可经过转氨基作用将其-a 氨基转移给-a 酮戊二酸而生成谷氨酸，这与出现一种对细胞所有的氨基酸都能作用的氧化脱氨基酶效果是一样的。
7．答：提高天冬氨酸和谷氨酸的合成，将会减少草酰乙酸和a –酮戊二酸的含量，如果这两种物
质不能得到有效地补充，将会影响TCA循环，·进而影响乙酰辅酶A的氧化和ATP的合成。然而，
a酮戊二酸的含量。
体存在一系列的回补反应可及时补充草酰乙酸和-
8．答：①尿素循环中生成的延胡索酸需经柠檬酸循环形成草酰乙酸，然后转氨基形成天冬氨酸，再进入尿素循环；②柠檬酸循环提供尿素循环所需的能量ATP；③柠檬酸循环提供尿素循环所需的CO2。
a酮戊二酸产生丙酮酸和谷氨酸。丙酮酸经氧化脱羧9．答：丙氨酸可经转氨基作用将氨基转给-
生成乙酰辅酶A和NADH，1分子乙酰辅酶A在细胞彻底氧化可产生12分子ATP，1分子NADH 通过呼吸链的氧化可产生3分子A TP，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下形成1分子NADH，1分子a–酮戊二酸和1分子NH3。2分子NH3在哺乳动物体经过尿素循环转变成尿素需消耗4分子ATP，因此，1分子丙氨酸在哺乳动物体彻底氧化净产生12+3+3–2：16分子ATP，如果是鱼类，则脱下的氨基可直接排出体外，不需要消耗ATP，那么可净产生18分子A TP。
生物化学试题库及其答案——蛋白质的生物合成 (1)
一、选择题 1．下列有关mRAN的论述，正确的一项是（） A、mRNA是基因表达的最终产物 B、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ C、mRNA遗传密码的阅读方向是3′→5′ D、mRNA密码子与tRNA反密码子通过A-T，G-C配对结合 E、每分子mRNA有3个终止密码子 2．下列反密码子中能与密码子UAC配对的是（） A、AUG B、AUI C、ACU D、GUA 3．下列密码子中，终止密码子是（） A、UUA B、UGA C、UGU D、UAU 4．下列密码子中，属于起始密码子的是（） A、AUG B、AUU C、AUC D、GAG 5．下列有关密码子的叙述，错误的一项是（） A、密码子阅读是有特定起始位点的 B、密码子阅读无间断性 C、密码子都具有简并性 D、密码子对生物界具有通用性 6．密码子变偶性叙述中，不恰当的一项是（） A、密码子中的第三位碱基专一性较小，所以密码子的专一性完全由前两位决定 B、第三位碱基如果发生了突变如A G、C U，由于密码子的简并性与变 偶性特点，使之仍能翻译出正确的氨基酸来，从而使蛋白质的生物学功能不变 C、次黄嘌呤经常出现在反密码子的第三位，使之具有更广泛的阅读能力，（I-U、I-C、I-A）从而可减少由于点突变引起的误差 D、几乎有密码子可用或表示，其意义为密码子专一性主要由头两个 碱基决定 7．关于核糖体叙述不恰当的一项是（） A、核糖体是由多种酶缔合而成的能够协调活动共同完成翻译工作的多酶复合体 B、核糖体中的各种酶单独存在（解聚体）时，同样具有相应的功能 C、在核糖体的大亚基上存在着肽酰基（P）位点和氨酰基（A）位点 D、在核糖体大亚基上含有肽酰转移酶及能与各种起始因子，延伸因子，释放因 子和各种酶相结合的位点 8．tRNA的叙述中，哪一项不恰当（） A、tRNA在蛋白质合成中转运活化了的氨基酸 B、起始tRNA在真核原核生物中仅用于蛋白质合成的起始作用 C、除起始tRNA外，其余tRNA是蛋白质合成延伸中起作用，统称为延伸tRNA D、原核与真核生物中的起始tRNA均为fMet-tRNA 9．tRNA结构与功能紧密相关，下列叙述哪一项不恰当（） A、tRNA的二级结构均为“三叶草形” B、tRNA3′-末端为受体臂的功能部位，均有CCA的结构末端 C、TyC环的序列比较保守，它对识别核糖体并与核糖体结合有关
生物化学蛋白质的结构与功能试题及答案
第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序 8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳 16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽 二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。 27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH 一、单选题（每题0.5分，共40分） 1. 如果要求酶促反应v=Vmax×80%, 则[S] 应为Km 的倍数是： A. 4.5 B.9 C.4 D.5 E.80 2. 酶原激活通常是使酶原中哪种键断裂？ A 氢键 B 疏水键 C 离子键 D 肽键 E 二硫键 3. 蛋白质分子中氨基酸属于下列哪一项？ A L-β-氨基酸 B D-β-氨基酸 C L-α-氨基酸 D D-α-氨基酸 E L-D-α氨基酸 4. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现 A 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α羟基 B 只有自由的α-氨基，没有自由的α-羟基 C 只有自由的α-羟基，没有自由的α-氨基 D 既无自由的α-羟基，也无自由的α-氨基 E 有一个以上自由的α-氨基和α-羟基 5. 能使蛋白质沉淀但不变性的试剂是 A.浓盐酸 B.饱和硫酸氨溶液 C.浓氢氧化钠溶液 D.生理盐水 E 常温丙酮 6. 蛋白质变性时不应出现的变化是： A 溶解度降低 B 失去原有生理功能 C 天然构象破坏 D 各种次级键被破坏 E 个别肽键被破坏 7. IP3受体位于 A 核糖体 B 内质网 C 核膜 D 高尔基体 E 溶酶体 8. 某一限制性内切酶切割5’G↓AATT C3’序列所产生的末端是 3’C TTAA↑G5’ A.3’突出末端 B.5’突出末端 C.3’磷酸基末端 D.3’和5’突出末端 E.平末端 9. 在基因重组工程中不可用作基因克隆载体的是 A.质粒DNA B.病毒DNA C.噬菌体DNA D.逆转录病毒DNA E.细菌基因组DNA 10. 表达人类蛋白质的最理想的细胞体系是 A.大肠杆菌表达体系 B.放线菌表达体系 C.昆虫表达体系 D.线虫表达体系 E.哺乳类细胞表达体系 11. 三羧酸循环中草酰乙酸的补充主要来自 A 乙酰CoA缩合产生 B 柠檬酸裂解产生 C 丙酮酸羧化产生 D 苹果酸还原产生 E 天冬氨酸转氨基后产生 12. 二硝基苯酚能抑制 A 糖原合成 B 氧化磷酸化 C 糖异生 D 糖酵解 E 磷酸戊糖途径 13. 能直接与O2结合的细胞色素是 A Cytaa3 B Cytb562 C Cytb565 D Cytc E Cytc1 14. 不属于第二信使的是 A cAMP B G蛋白 C IP3 D Ca2 E cGMP 15. 关于6-磷酸果糖激酶-1的叙述，正确的是 A 其产物为2.6-双磷酸果糖 第七章蛋白质分解代谢习题 问答题 1.试述氨的来源和去路。 1．来源：氨基酸脱氨基作用(体内氨的主要来源);肠道吸收的氨(血氨的主要来源),由蛋白质的腐败作用和肠道尿素经细菌脲酶水解产生的氨;肾小管上皮细胞分泌的氨,主要来自谷氨酰胺;嘌呤和嘧啶的分解代谢。去路：合成尿素;合成非必需氨基酸;合成谷氨酰胺,合成嘌呤或嘧啶。 2.试述尿素的合成过程。 2．尿素主要在肝细胞内合成,其过程有四：(1)氨基甲酰磷酸的合成。(2)瓜氨酸的生成；氨基甲酰磷酸在肝线粒体与鸟氨酸缩合成瓜氨酸。(3)精氨酸的生成：瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸缩合后,释放延胡索酸生成精氨酸。(4)精氨酸水解成尿素。 3.试述谷氨酰胺生成和分解的生理意义。 3.谷氨酰胺生成的意义：（1）防止氨的浓度过高。(2)减少对神经细胞的损害。(3)便于运输至组织参与蛋白质、嘌呤、嘧啶的合成。分解意义；利用释放氨生成铵离子而排出过多的酸。它不仅是氨的解毒形式, 也是氨在血中存在和运输形式,同时也是维持酸碱平衡的重要因子。 4.为什么血氨升高会引起肝性脑昏迷(肝昏迷) 4．血氨升高进入脑内的量增多,可与脑内谷氨酸、α‐酮戊二酸结合,不利于α‐酮戊二酸参与三羧酸循环,导致循环阻塞,阻止ATP的生成,脑细胞因能量供应不足而昏迷。 5.试述α-酮酸的代谢去路。 5.α-酮酸有三条代谢途径：(1)合成非必需氨基酸,α‐酮酸可通过转氨基作用重新合成氨基酸。(2)转变为糖和酮体,除亮氨酸和赖氨酸只生成酮体外,其他相应的酮酸均可生成糖、脂肪或酮体。(3)氧化供能,α-酮酸脱羧后生成脂肪酸,后者按脂肪酸分解途径分解为水和CO2,并释放能量。 蛋白质习题 一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。 二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨 基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。 生物化学-蛋白质化学练习含答案 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸 有、 和。酸性氨基酸有 和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸， 是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并 含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以 离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在 pH 6. 个以内的氨基酸残基所组 成的肽称为寡肽。 7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud） 第一次用化学法合成了具有生物活性 的肽—，因而获得诺贝尔奖。 9. 人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、 。 10. 胰蛋白酶能水解和 的氨基酸的羧基所形成的肽键。 11. 胰凝乳蛋白酶能水解、 和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。 12. 溴化氰能水解羧基侧所 形成的肽键。13. 拆开蛋白质分子中二硫键的常用的 方法有一种还原法，其常用的试剂 是。 14. 蛋白质之所以出现各种无穷的构象 主要是因为键和键 能有不同程度的转动。 15. Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含 氨基酸残基，高度为 nm。每个氨基酸残基上升 nm。 16. 一般来说，球状蛋白质的 性氨基酸侧链位于分子内部， 性氨基酸侧链位于分子表面。 17. 维持蛋白质一级结构的化学键是 和。 18. 维持蛋白质二级结构的化学键 是。 3 蛋白质 （一）名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation) 21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis） 24．层析（chromatography） (二) 填空题 1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。 第五章蛋白质代谢 第一节概述 一、主要途径 1.蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其 含量不足氨基酸总量的1％，却可反映机体氮代谢的概况。食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。 2.游离氨基酸可合成自身蛋白，可氧化分解放出能量，可转化为糖类或脂类，也可合 成其他生物活性物质。合成蛋白是主要用途，约占75％，而蛋白质提供的能量约占人体所需总能量的10－15％。蛋白质的代谢平衡称氮平衡，一般每天排出5克氮，相当于30克蛋白质。 3.氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷 脂、卟啉、辅酶等。磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5－羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。 二、消化 外源蛋白有抗原性，需降解为氨基酸才能被吸收利用。只有婴儿可直接吸收乳汁中的抗体。可分为以下两步： 1.胃中的消化：胃分泌的盐酸可使蛋白变性，容易消化，还可激活胃蛋白酶，保持其 最适pH，并能杀菌。胃蛋白酶可自催化激活，分解蛋白产生蛋白胨。胃的消化作用很重要，但不是必须的，胃全切除的人仍可消化蛋白。 2.肠是消化的主要场所。肠分泌的碳酸氢根可中和胃酸，为胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹 性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等提供合适环境。肠激酶激活胰蛋白酶，再激活其他酶，所以胰蛋白酶起核心作用，胰液中有抑制其活性的小肽，防止在细胞中或导管中过早激活。外源蛋白在肠道分解为氨基酸和小肽，经特异的氨基酸、小肽转运系统进入肠上皮细胞，小肽再被氨肽酶、羧肽酶和二肽酶彻底水解，进入血液。所以饭后门静脉中只有氨基酸。 三、内源蛋白的降解 1.内源蛋白降解速度不同，一般代谢中关键酶半衰期短，如多胺合成的限速酶－鸟氨 酸脱羧酶半衰期只有11分钟，而血浆蛋白约为10天，胶原为1000天。体重70千克的成人每天约有400克蛋白更新，进入游离氨基酸库。 2.内源蛋白主要在溶酶体降解，少量随消化液进入消化道降解，某些细胞器也有蛋白 酶活性。内源蛋白是选择性降解，半衰期与其组成和结构有关。有人认为N－末端组成对半衰期有重要影响（N-末端规则），也有人提出半衰期短的蛋白都含有一个富含脯氨酸、谷氨酸、丝氨酸和苏氨酸的区域（PEST区域）。如研究清楚，就可能得到稳定的蛋白质产品。 四、氨基酸的吸收 食用蛋白质后15分钟就有氨基酸进入血液，30到50分钟达到最大。氨基酸的吸收与葡萄糖类似，有以下方式： 1.需要载体的主动转运，需要钠，消耗离子梯度的势能。已发现6种载体，运载不同 侧链种类的氨基酸。 2.基团转运，需要谷胱甘肽，每转运一个氨基酸消耗3个ATP，而用载体转运只需三分 简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质 结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成 球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。 纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。 单体蛋白质：仅含有AAs 寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。 等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。符号为pI。 氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。它是一个分子的一部分，而不是一个分子。氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。 钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。 钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。 同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。（结构和功能类似的蛋白质。） 蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。 蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。 构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。 构型：分子中的原子在空间的相对取向。 α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。 β-折叠：常见的蛋白质的二级结构之一。呈片状,肽链主链取锯齿状折叠构象；肽链走向可能是平行的，也可能是反平行的。两条或多条肽链之间侧向聚集在一起，相邻多肽链羰基氧和酰胺氢之间形成氢键，氢键与肽链的长轴几乎呈直角；侧链R基交替分布于片层平面两侧。 β-转角：它大多分布在球状蛋白质分子表面，以改变肽链。它是一个发夹式转折，其特点是在于多肽链中第n个残基的一CO基与第n+3个残基的-NH基形成氢键。因此，一个多肽链的走向可以得到很好的扭转。因此，β-转角在球状蛋白质中是重要的二级结构，起到连接其他二级结构的作用。 超二级结构：蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，以充当三级结构的构件。 结构域：对于较大的蛋白质分子（或亚基），多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种独立的折叠单位称为结构域。 蛋白质三级结构：指多肽链在二级结构的基础上借助各种次级键进一步盘绕成具有特定肽链走向的紧密球状构象。 蛋白质四级结构：具三级结构的球状蛋白质以非共价键缔合在一起，形成的聚集体称为蛋白质的四级结构。其中每个球状蛋白质称为亚基。 疏水相互作用：非极性的基团在极性溶液中相互靠近的相互作用。 别构蛋白质：是指除了具有结合底物的活性部位，还具有结合调节物别构部位的蛋白质。别构蛋白的活性部位和别构部位可以分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位与调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。 考试范围 一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶 二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢 近三年考试生物化学试题分布情况 内容题量比例 蛋白质结构和功能9 15.8 核酸的结构和功能 4 7 酶10 17.5 糖代谢10 17.5 脂类代谢 3 5 氨基酸代谢10 5 核苷酸代谢 3 5 第一节蛋白质的结构与功能 大纲解读： 1.蛋白质的分子组成 （1）蛋白质的平均含氮量 （2）L-α-氨基酸的结构通式 （3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构 4.蛋白质结构与功能的关系 （1）血红蛋白的分子结构 （2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系 （3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质 一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式 3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称 （一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～ 4%） （2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法） （1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于 6.25克蛋白质。 （2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25 A型题： 测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。 A.2.0 B.2.5 C.3.0 D.3.5 E.4.0 [答疑编号111020801：针对该题提问] 『正确答案』 B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量× 6.25＝ 0.40×6.25＝2.5克。 （二）蛋白质的基本组成单位 1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 2.氨基酸通式： 3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式： 4.特殊氨基酸： 脯氨酸（亚氨基酸）结构式： 5.氨基酸分类: （1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸） （7种）。 （2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷 一、填空题 1．根据蛋白酶作用肽键的位置，蛋白酶可分为酶和酶两类，胰蛋白酶则属 于酶。 2．转氨酶类属于双成分酶，其共有的辅基为或；谷草转氨酶促反应中氨基供体为氨酸，而氨基的受体为该种酶促反应可表示 为。 3．植物中联合脱氨基作用需要酶类和酶联合作用，可使大多数氨基酸脱去氨基。 4．在线粒体内谷氨酸脱氢酶的辅酶多为；同时谷氨酸经L-谷氨酸氢酶作用生成的酮酸为，这一产物可进入循环最终氧化为CO2和H2O。 5．动植物中尿素生成是通循环进行的，此循环每进行一周可产生一分子尿素，其尿素分子中的两个氨基分别来自于和。每合成一分子尿素需消 耗分子ATP。 6．根据反应填空 7．氨基酸氧化脱氨产生的a-酮酸代谢主要去向是、、 、。 8．固氮酶除了可使N2还原成以外，还能对其它含有三键的物质还原，如等。该酶促作用过程中消耗的能量形式为。 9．生物界以NADH或NADPH为辅酶硝酸还原酶有三个类别，其中高等植物子叶中则以硝酸还原酸酶为主，在绿藻、酵母中存在着硝酸还原酶或硝酸还原酶。 10．硝酸还原酶催化机理如下图请填空完成反应过程。 11．亚硝酸还原酶的电子供体为，而此电子供体在还原子时的电子或氢则来自 于或。 12．氨同化（植物组织中）通过谷氨酸循环进行，循环所需要的两种酶分别为 和；它们催化的反应分别表示为和。 13．写出常见的一碳基团中的四种形式、、、；能提供一碳基团的氨基酸也有许多。请写出其中的三种、、。 二、选择题（将正确答案相应字母填入括号中） 1．谷丙转氨酶的辅基是（） A、吡哆醛 B、磷酸吡哆醇 C、磷酸吡哆醛 D、吡哆胺 E、磷酸吡哆胺 2．存在于植物子叶中和绿藻中的硝酸还原酶是（） A、NADH—硝酸还原酶 B、NADPH—硝酸还原酶 C、Fd—硝酸还原酶 D、NAD（P）H—硝酸还原酶 3．硝酸还原酶属于诱导酶，下列因素中哪一种为最佳诱导物（） A、硝酸盐 B、光照 C、亚硝酸盐 D、水分 4．固氮酶描述中，哪一项不正确（） A、固氮酶是由钼铁蛋白质构成的寡聚蛋白 B、固氮酶是由钼铁蛋白质和铁蛋白构成寡聚蛋白 C、固氮酶活性中心富含Fe原子和S2-离子 D、固氮酶具有高度专一性，只对N2起还原作用 5．根据下表内容判断，不能生成糖类的氨基酸为（） 6．一般认为植物中运输贮藏氨的普遍方式是（） A、经谷氨酰胺合成酶作用，NH3与谷氨酸合成谷氨酰胺； B、经天冬酰胺合成酶作用，NH3与天冬氨酸合成天冬酰胺； 第七章蛋白质分解及氨基酸代谢 一、选择题 1、生物体内大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？ A、氧化脱氨基 B、还原脱氨基 C、联合脱氨基 D、转氨基 2、下列氨基酸中哪一种可以通过转氨作用生成α－酮戊二酸？ A、Glu B、Ala C、Asp D、Ser 3、转氨酶的辅酶是 A、TPP B、磷酸吡哆醛 C、生物素 D、核黄素 4、以下对L－谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？ A、它催化的是氧化脱氨反应 B、它的辅酶是NAD+或NADP+ C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基作用 D、它在生物体内活力不强 5、下列氨基酸可以作为一碳单位供体的是： A、Pro B、Ser C、Glu D、Thr 6、鸟氨酸循环中，尿素生成的氨基来源有） A、鸟氨酸 B、精氨酸 C、天冬氨酸 D、瓜氨酸 7、磷酸吡哆醛不参与下面哪个反应？） A、脱羧反应 B、消旋反应 C、转氨反应 D、羧化反应 8、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是 A、NAD+ B、FAD C、FMN D、CoA 9、血清中的GOT活性异常升高，表明下列哪种器官的细胞损伤？ A、心肌细胞 B、肝细胞 C、肺细胞 D、肾细胞 10、血清中的GPT活性异常升高，下列哪种器官的细胞损伤？ A、心肌细胞 B、肝细胞 C、肺细胞 D、肾细胞 二、名词解释 联合脱氨基作用转氨基作用必需氨基酸一碳单位生糖氨基酸生酮氨基酸 三、问答题： １、催化蛋白质降解的酶有哪几类？它们的作用特点如何？ ２、氨基酸脱氨后产生的氨和 -酮酸有哪些主要的去路？ ３、试述天冬氨酸彻底氧化分解成CO 2和H 2 O的反应历程，并计算产生的ATP的摩尔数。 ４、维生素B族中有哪些成员是与氨基酸代谢有关的？请简述之。 5、氨基酸可以合成哪些生物活性物质？ *6、当血液中的氨浓度升高时引起高氨血症，出现昏迷现象，清解释可能的原因。 参考答案 一、选择题 蛋白质分解和氨基酸代谢 一级要求 单选题 1 丙氨酸和α-酮戊二酸经谷丙转氨酶和下述哪一种酶的连续催化作用才能产生游离的氨? A 谷氨 酰胺酶 B 谷草转氨酶 C 谷氨酸脱氢酶 D 谷氨酰胺合成酶 E α-酮戊二酸脱氢酶 C 2 下列哪一个不是一碳单位? A CO 2 B -CH 3 C ≥CH D >CH 2 E -CH 2OH A 3 5-羟色胺是由哪个氨基酸转变生成? A 组氨酸 B 色氨酸 C 脯氨酸 D 酪氨酸 E 精氨酸 B 4 肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是 A 联合脱氨作用 B L-谷氨酸氧化脱氨作用 C 转氨作用 D 鸟氨酸循环 E 嘌呤核苷酸循环 E 5 下列哪一种氨基酸经过转氨作用可生成草酰乙酸? A 谷氨酸 B 丙氨酸 C 苏氨酸 D 天冬氨酸 E 脯氨酸 D 6 合成下列哪一种物质需天冬氨酸? A 卟啉 B 甾类化合物 C 鞘脂类 D 嘧啶 E 辅酶A D 7 在尿素合成中下列哪一种反应需要ATP? A 精氨酸→鸟氨酸+尿素+α-酮戊二酸 B 草酰乙酸+谷氨酸→天冬氨酸 C 瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸 D 延胡索酸→苹果酸 E 以上四种反应都不需要ATP C 8 脑中γ-氨基丁酸是由以下哪一代谢物产生的? A 天冬氨酸 B 谷氨酸 C α-酮戊二酸 D 草酰乙酸 E 苹果酸 B 9 体内转运一碳单位的载体是 A 叶酸 B 维生素B12 C 四氢叶酸 D S-腺苷蛋氨酸 E 生物素 C 10 血液中非蛋白氮中主要成分是 A 尿素 B 尿酸 C 肌酸 D 多肽 E 氨基酸 A 11 转氨酶的辅酶中含有下列哪种维生素? A Vit.B1 B Vit.B12 C Vit.C D Vit.B6 生物化学 第一章蛋白质化学 第一节蛋白质的重要性 ?蛋白质是机体最丰富的有机分子，占人体重量的16~20%，占干重的45%，肺组织高达80%。 ?蛋白质的生物学功能：生物催化作用、调节作用（激素，基因表达调控作用）、免疫防御与保护作用（细胞因子、补体、抗体）、转运和储存作用（转运蛋白）、结构功能（保护和维持细胞、组织、器官的正常生理形态，细胞骨架）、运动与支撑作用、信息接收 传递作用（受体蛋白）、生物膜功能 ?蛋白质组学：蛋白质组指的是基因组编码的全部蛋白质，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质；蛋白质组学本质上指的是在机体整体水平上系统地研究蛋白质的 特征，包括蛋白质的表达水平、翻译后的修饰、蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白 质水平上的关于疾病发生、细胞代等过程的整体而全面的认识。 第二节蛋白质的化学组成 ?蛋白质含氮量平均为16%，蛋白质的含量=含氮量x6.25。 ?天然存在的氨基酸约180种，组成蛋白质的氨基酸只有20余种（基本氨基酸）。 ?基本氨基酸的共同特点：①除脯氨酸为α-亚氨基酸外，其他组成蛋白质的基本氨基酸均为α-氨基酸；②除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子为手性碳原子，且天然蛋白质中基本氨基酸皆为L-型；③不同的氨基酸的R链不同，对蛋白质的空间结构和理化性质有重要影响。 ?20种常见氨基酸的名称和结构式（见书P11） ?氨基酸的分类非极性R基氨基酸：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸、色氨酸；极性不带电R基氨基酸（易溶于水）：甘氨酸、丝氨酸、 氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺；带负电的R基氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；带正电的R基氨基酸：赖氨酸、组氨酸、精氨酸。 ?氨基酸的物理性质：①高熔点，200℃以上，以离子状态存在；②一般均溶于水，溶于强酸、强碱；不溶于乙醚、氯仿等有机溶剂；③氨基酸一般有味；④除甘氨酸外均有旋 光性。 ?氨基酸的化学性质：①两性解离与等电点：pH高于等电点带负电，低于等电点带正电。 等电点时主要以两性离子存在，极少量以中性分子存在。中性氨基酸的pI在微酸性围，践行氨基酸的pI在碱性围，酸性氨基酸的pI在酸性围。②紫外吸收性质：色氨酸（280nm）、酪氨酸（275nm）和苯丙氨酸（257nm）含有苯环共轭双键系统，具有紫外吸收特性。③茚三酮反应：与大多数α-氨基酸加热反应产生蓝紫色物质，与脯氨酸、羟脯氨酸反应呈黄色，与天冬酰胺反应呈棕色；④α-羧基的反应：与碱、醇、硼氢化锂反应；⑤R基的反应：Million反应（Tyr-红色）、Folin反应（Tyr-蓝色）、坂口反应（Arg-红色）、Pauly反应（His、Tyr-橘红色）、乙醛酸的反应（Trp-紫红色环）。 ?氨基酸的功能：①寡肽、多肽、蛋白质的基本结构单位；②多种生物活性物质的前体； ③作为神经递质或神经营养素；④参与生物体的物质代和能量代。 第三节蛋白质的分子结构 ?蛋白质的一级结构包括：①组成蛋白质的多肽链的数目；②多肽链的氨基酸顺序；③多肽链或链间二硫键的数目和位置。 ?体多肽和蛋白质生物合成时，均是从氨基端开始，延长到羧基端终止，因此N末端被定为多肽链的头。 ?蛋白质一级结构的概念：蛋白质是由不同种类、数量和排列顺序的氨基酸，通过肽键而构成的高分子有机含氮化合物。它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学 第二章蛋白质化学 一、填空题： 1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。 2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。 3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。 4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。 5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。 6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。 7、一个四肽Lys-V al-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。 8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。 9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。 10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。 11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。 13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。 14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。 15、已知下列肽段： (1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu— (2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala— (3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala— (4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-V al— 其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。 二、选择题(只有一个最佳答案)： 1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( ) A、三级结构 B、缔合现象 C、四级结构 D、变构现象 2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( ) A、不断绕动状态 B、可以相对自由旋转 C、同一平面 D、随不同外界环境而变化的状态 3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( ) A、7.26 B、5.97 C、7.14 D、10.77 蛋白质习题 一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。 二、填空题 1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不 含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分 子中都含有、、与三种 氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就 第三章蛋白质化学练习卷 一、填空题 (一)基础知识填空 1. 组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。 2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。 (1) 是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2) 和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3) 和是含硫的氨基酸。 (4) 是最小的氨基酸，是亚氨基酸。 (5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸 是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是 和。 3. 氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中， 大部分以离子形式存在，在pH 单元测试一：蛋白质化学 班级：姓名：分数： 一．填空题（每空1.5分，共30分） 1.当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带_ 零 _电荷；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带_ 负 _电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带_ 正电。 2.盐浓度低时，盐的加入使蛋白质的溶解度_ 增大 _，称为_ 盐溶__现象。当盐浓度高时,盐的加入使蛋白质的溶解度降低，称为盐析现象。 3.由甘氨酸、赖氨酸、谷氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸6种氨基酸残基组成的肽链 有 5 个肽平面，有 3 个游离羧基。 4.蛋白质分子结构包括一级结构和二级结构。 蛋白质的一级结构是由氨基酸通过肽键连接而成的多肽链。 6.蛋白质分子的基本组成单位是氨基酸。蛋白质的一级结构维持作用力是肽 键。蛋白质的分子结构决定蛋白质的性质和功能。 7.蛋白质二级结构主要有 a螺旋和B折叠形状，维持其稳定结构的化学键是 氢键。 判断题 1．用凝胶过滤(Sephadex G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对 2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错 3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对 4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错 5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构） 6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。对 7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对 8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。对 9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。错（不可旋转） 10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力（不是）。错 11．蛋白质一级结构对空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。对 12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。对 13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。错（肌球蛋白是三级结构可存活） 14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。错（不具有活性） 15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。对 16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同（相反）的电极移动，这种现象称为电泳。错 17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。错 18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。对生物化学蛋白质代谢习题
蛋白质分解代谢习题答案
生物化学第一章蛋白质习题含答案
生物化学-蛋白质化学练习含答案
生物化学习题及答案蛋白质
生化蛋白质代谢
生物化学名词解释——蛋白质
【精品】第二章生物化学
生物化学试题库及其答案——蛋白质降解和氨基酸代谢
第七章 蛋白质分解及氨基酸代谢
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生物化学 第2章 蛋白质化学
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