蛋白质与生命活动(知识+练习+答案)修改版教学内容

蛋白质与生命活动(知识+练习+答案)修改

版

“蛋白质与生命活动”

一、教材中与“蛋白质”有关的知识点归纳：

二、知识概要

1、生命中的蛋白质：蛋白质是生物体内一种重要的高分子化合物，是生命活动的承担者。它对生命的重要性体现在两个字：质和量

质：蛋白质是生命活动的体现者，有什么样的蛋白质就表现出什么样的生物性状。

量：各种物质在细胞中的含量：

水： 85％～90％；蛋白质： 7％～10％；脂质： 1％～2％；

无机盐： 1％～1.5％；糖类和核酸： 1％～1.5％。

2、蛋白质的化学组成和结构

（1）化学组成和结构图

（2）多肽与蛋白质的区别

氨基酸

C、H、O、N等空间结构

通式

种类

镰刀型细胞贫血症

分子病

非必需氨基酸（12种）

必需氨基酸（8种）

CH COOH

NH2

R

病症

病因

脱水缩合

蛋白质的结构层次可简写为：C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽（肽链）→蛋白质。多肽与蛋白质是不同的两个层次，区别如下：

①多肽和蛋白质的结构有差异。多肽仅仅是蛋白质的初级结构形式，而蛋白质具有一定的空间结构。蛋白质是由多肽和其他物质结合而成的，一个蛋白质分子可由一条肽链组成（如高等动物的细胞色素c是由104个氨基酸残基的一条肽链组成），也可由多条肽链通过一定的化学键（肯定不是肽键，如二硫键、氢键等）连接而成（如胰岛素由2条肽链组成、胰凝乳蛋白酶是由3条肽链组成、血红蛋白分子由4条肽链组成、免疫球蛋白分子由4条肽链组成等）。

②多肽与蛋白质的功能有差异。多肽往往是无生物活性，而蛋白质是具有生物活性的。因此，一条刚从核糖体中合成的多肽链实际上不能称为蛋白质。

3、与蛋白质有关的计算

①肽链（链状肽）中氨基酸数目，肽链数目和肽键数目之间的关系：

缩合时失去的水分子数＝肽键数＝氨基酸的分子数－肽链数

②环状肽的计算

缩合时失去的水分子数＝肽键数＝氨基酸的分子数

环状肽主链中没有氨基和羧基，环状肽中氨基或羧基取决于构成环状肽氨基酸的R基中的氨基和羧基的数目。

③氨基酸的平均相对分子质量与蛋白质相对分子质量的关系：

蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸分子数－18×缩合时失去的水分子数

④氨基酸分子数与基因中碱基数，mRNA碱基数的关系：

基因中碱基数＝mRNA碱基数×2＝氨基酸分子数×6

⑤氨基酸的排列与多肽的种类

假如有A、B、C三种氨基酸，由这三种氨基酸组成多肽的情况可分为两种情况分析：第一种：A、B、C三种氨基酸，每种氨基酸的数目无限的情况下，可形成肽类化合物的种类为：形成二肽的种类3×3＝32＝9，形成三肽的种类3×3×3＝33＝27，……形成n肽的种类3n

第二种：A、B、C三种氨基酸，且每种氨基酸只有一个的情况下，可形成肽类化合物的种类为：形成二肽的种类3×2＝6，形成三肽的种类3×2×1＝6。

4、蛋白质的特点——多样性

（1）蛋白质结构多样性

组成蛋白质分子结构具有多样性（原因是组成蛋白质分子的氨基酸种类不同，数目成百上千，排列次序变化多端，由氨基酸形成的肽链的空间结构千差万别）。

蛋白质分子结构的多样性主要从4个层次加以理解：一是构成蛋白质分子的氨基酸种类不同；二是组成每种蛋白质分子的氨基酸数目不同；三是氨基酸的排列顺序不同；四是由于前三项造成蛋白质分子的空间结构不同。蛋白质分子结构的多样性实际是由DNA分子结构的多样性决定的。

（2）蛋白质功能多样性

蛋白质分子结构具有多样性就决定了蛋白质分子具有多种重要的生理功能，蛋白质功能多样性从根本来讲是由DNA（多样性）决定的。

5、蛋白质的主要理化性质

（1）两性：因为蛋白质是氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，分子内存在一NH2和一COOH，所以蛋白质具有酸碱两性。

（2）水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能生成一系列的中间产物，最后生成氨基酸。例如，人体内蛋白质的消化过程。

（3）显色反应：蛋白质与双缩脲试剂反应生成紫色络合物。一般有苯环存在的蛋白质分子与浓硝酸作用时产生黄色反应。

（双缩脲试剂： 0.1g/mLNaOH（甲液）和0.01g/mLCuSO4（乙液）。用法：向待测液中先加入2mL甲液，摇匀，再向其中加入3～4滴乙液，摇匀。如待测中存在蛋白质，则呈现紫色。）

（4）气味反应：蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴定毛织品、真丝织品及羊角梳。

（5）盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，是胶体的聚沉现象的一种。盐析是个可逆过程。

（有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。）应用：蛋白质的分离和提纯。

（6）变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。

造成蛋白质变性的原因

物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等；化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

应用：高温消毒灭菌；重金属盐能使蛋白质凝结，使人中毒。

6、蛋白质的功能

（1）构成细胞和生物体的重要物质。

（2）催化作用。绝大多数酶是蛋白质

①酶的化学本质：酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物，除少数的酶是RNA 、DNA ，绝大多数的酶是蛋白质。

②酶的特性：专一性和高效性

③影响酶活性的因素：温度和pH 影响酶的活性，从而影响酶反应速率（酶促反应），还有酶的浓度、底物浓度也会影响酶反应速率。

从曲线特征分析，温度对酶催化能力的影响，高于或低于最适温度都会使酶的催化效力

下降。低温抑制酶的活性，高温使蛋白质变性失活。

在最适pH 两侧的曲线是对称的，高于或低于最适pH 都会使酶的催化效力下降。如果溶液中的pH 离最适pH 过远，蛋白质就会变性失活。

（3）调节作用。部分激素是蛋白质，可以联系“胰岛素的产生及主要生理作用；生长激素的产生及主要生理作用”

（4）运输作用。如载体蛋白、血红蛋白 （5）免疫作用。如抗体、干扰素等

（6）运动作用。如肌肉蛋白

三、蛋白质的合成

1、转录：

①概念：以DNA 的一条链为模板，按照碱基互补配对原则合成RNA 的过程 ②场所：主要在细胞核中（叶绿体、线粒体也能进行，原核生物的拟核）

酶促反应速度

酶促反应速度

③条件：解旋酶、RNA聚合酶、ATP、DNA模板链、原料（四种核糖核苷酸）

④过程：解旋→配对→连接→释放

2、翻译：

①概念：以m RNA为模板，合成具有一定氨基酸顺序的蛋白质的过程。

②场所：细胞质的核糖体上（叶绿体、线粒体的核糖体也能进行，原核生物的细胞质）

③条件：酶、ATP、模板（mRNA）、原料（20种氨基酸）、运输工具（tRNA）

④过程：结合→配对→缩合→移动

通过转录，使DNA上特定的碱基序列转变成了mRNA上特定的碱基序列；

通过翻译，将mRNA上特定的碱基序列转变成了肽链中的氨基酸序列；

基因上的遗传信息，通过转录和翻译，合成具有一定氨基酸顺序的蛋白质，从而表现出特定的性状。

3、蛋白质的加工

蛋白质都是在核糖体上合成的，并且起始于细胞质基质，但是有些蛋白质在合成开始不久后便转在内质网上进行加工，这些蛋白质主要有：

①分泌蛋白，如抗体、激素、各种消化酶等；

②跨膜蛋白，并且决定膜蛋白在膜中的排列方式（包括载体蛋白）；

③需要与其它细胞组合严格分开的酶，如溶酶体的各种水解酶；

④需要进行修饰的蛋白，如糖蛋白。在内质网进行加工的也就是这些蛋白质。并不包括细胞内的其它蛋白质。

4、线粒体与叶绿体中的蛋白质的来源：

（1）线粒体中蛋白质的来源有三：

①由细胞核DNA编码，在细胞质的核糖体中合成；（主要）

②由细胞核DNA编码，在线粒体的核糖体中合成；

③由线粒体DNA编码，在线粒体的核糖体中合成。

（2）叶绿体中蛋白质的来源有三：

①由细胞核DNA编码，在细胞质的核糖体中合成；（主要）

②由细胞核DNA编码，在叶绿体的核糖体中合成；

③由叶绿体DNA编码，在叶绿体的核糖体中合成。

四、蛋白质的代谢

1、蛋白质化学性消化过程及部位：胃和小肠

2、氨基酸被吸收方式、途径：氨基酸被小肠绒毛毛细血管吸收，吸收方式是主动运输

四、教材中常见蛋白质成分归纳

1、大部分酶：（高中阶段常用的酶）酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物，除少数的酶是RNA外，绝大多数的酶是蛋白质。

生理过程所需酶

淀粉的消化唾液、胰、肠淀粉酶

2、多肽、蛋白质类激素：

3、载体：位于细胞膜上，在物质运输过程中起作用，其成分是蛋白质

4、抗体：指机体受抗原刺激后产生的，并且能与该抗原发生特异性结合的具有免疫功能的球蛋白。主要分布于血清中，也分布于组织液，外分泌液中。

5、抗毒素：属于抗体，成分为蛋白质。在血清中能特异性中和外毒素毒性的成分

6、凝集素：属于抗体，成分为蛋白质。在血清中能与相应的抗原发生特异性的结合。另外，人的红细胞膜上存在不同的凝集原，血清中则含有相应种类的凝集素。

7、部分抗原：引起机体产生抗体的物质叫抗原，某些抗原成分是蛋白质。如红细胞携带的凝集原、决定病毒抗原特异性的衣壳，其成分都是抗原。

8、神经递质的受体：突触后膜上存在一些特殊蛋白质，能与特定的递质发生特异性的结合，从而改变突触后膜对离子的通透性，引起突触后神经元产生兴奋或抑制。

9、朊病毒：成分为蛋白质，是目前发现的唯一不用DNA、RNA作遗传物质的病毒。如：可导致疯牛病的病毒等

10、糖被：位于细胞膜外表面，由蛋白质和多糖组成，有保护、润滑、识别等作用。

11、单细胞蛋白：指通过发酵获得的大量微生物菌体。可用作饲料、食品添加剂、蛋白食品等。

12、丙种球蛋白：属于被动免疫生物制品

13、细胞色素C：是动、植物细胞线粒体中普遍存在的一种呼吸色素，由一条大约含有110个氨基酸的多肽链组成。

14、血浆中的纤维蛋白原和凝血酶原：均为蛋白质。在凝血酶原激活物的作用下凝血酶原转变成凝血酶，纤维蛋白原转化为纤维蛋白，起到止血和凝血的作用。

15、血红蛋白：存在于红细胞中的含Fe2+的蛋白质。其特性是在氧浓度高的地方与氧结合，在氧浓度低的地方与氧脱离。

16、肌红蛋白：存在于肌细胞中，为肌细胞储存氧气的蛋白质

17、干扰素：由效应T细胞产生的具有广泛的抗病毒、抗肿瘤和免疫调节作用的可容性糖蛋白。正常情况下组织或血清中不含干扰素，只有在某些特定因素作用下，才能使细胞产生干扰素。

18、白细胞介素—2：由淋巴细胞产生，能促进淋巴细胞活化和增殖，20世纪90年代后期我国科学家完成了人的白细胞介素—2在大肠杆菌中的表达，生产的白细胞介素—2临床上主要用于治疗肿瘤和感染性疾病。

19、动物细胞间质：主要含有胶原蛋白等成分，在进行动物细胞培养时，用胰蛋白酶处理才能获得单个细胞。

20、含有蛋白质的实验材料：黄豆碾磨液、豆浆、蛋清、蛋白胨、牛肉膏等。

五、蛋白质工程

1、蛋白质工程的概念：

蛋白质工程是指以蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系作为基础，通过基因修饰或基因合成，对现有蛋白质进行改造，或制造一种新的蛋白质，以满足人类的生产和生活的需求。也就是说，蛋白质工程是在基因工程的基础上，延伸出来的第二代基因工程，是包含多学科的综合科技工程领域。

说明：对本概念的理解应从以下几个方面进行：

①蛋白质工程的基础：蛋白质分子的结构规律及其与生物功能的关系

②蛋白质工程的改造对象：改造蛋白质的结构，本质上是改造控制该蛋白质合成的基因的结构。

③蛋白质工程的产物：产生新的蛋白质。

2、蛋白质工程的原理：

蛋白质工程的目标——是根据人们对蛋白质功能的特定需求，对蛋白质的结构进行分子设计。其基本途径是从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的脱氧核苷酸序列（基因）。其流程图如下：

3、蛋白质工程的实例：

①干扰素是动物体内的一种蛋白质，可治疗病毒的感染和癌症，但在体外保存相当困难，通过蛋白质工程改造蛋白质后可在－70℃条件下，保存半年。

②玉米体内赖氨酸的含量比较低，关键是玉米体内“天冬氨酸激酶”和“二氢吡啶二羧酸合成酶”浓度达到一定量时，就会抑制这两种酶的活性，从而影响赖氨酸含量的提高，经过蛋白质工程改造这两种酶后，分别使赖氨酸的含量提高了5倍和2倍。

4、蛋白质工程的进展和前景：