生物化学复习资料
第一章核酸
名词解释
1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。
2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结
合在一起。
3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的
氢键断裂，变成单链的过程。
4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构
的过程。
5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。
填空题：
1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二
脂键连接成多聚体。
2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。
3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。
4. Z－DNA为左手螺旋。
5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。
6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。
选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）
1、有关核酸的杂交A
A．DNA变性的方法常用加热变性
B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交
C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交
D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间
E．把待测DNA标记成探针进行杂交
2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCD
A．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为D
A．15% B．30% C．40% D．35% E．70%
4．DNA变性是指D
A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚
C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂
E．DNA分子中碱基丢失
5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCD
A．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成
B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围
C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键
D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力
E．螺旋每转一圈包含10个碱基对
6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的AB
A．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T
7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。哪一种的Tm值最高C
A．A＋T＝15% B．G＋C＝25% C．G＋C＝40% D．A＋T＝80%
8．ATP分子中各组分的连接方式是：B
A．R-A-P-P-P B．A-R-P-P-P C．P-A-R-P-P D．P-R-A-P-P
9．决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：E
A．–XCCA3`末端 B．TψC环；
C．DHU环 D．额外环 E．反密码子环
10．根据Watson-Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为：D
A．25400 B．2540 C．29411 D．2941 E．3505
11．构成多核苷酸链骨架的关键是：E
A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键
C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键
12．真核细胞mRNA帽子结构最多见的是：B
A．m7APPPNmPNmP B． m7GPPPNmPNmP
C．m7UPPPNmPNmP D．m7CPPPNmPNmP E． m7TPPPNmPNmP
13．真核生物DNA缠绕在组蛋白上构成核小体，核小体含有的蛋白质是D A．H1、H2、 H3、H4各两分子 B．H1A、H1B、H2B、H2A各两分子
C．H2A、H2B、H3A、H3B各两分子 D．H2A、H2B、H3、H4各两分子
E．H2A、H2B、H4A、H4B各两分子
判断题
1．生物体内，天然存在的DNA分子多为负超螺旋。对
2．RNA分子可以发生热变性，并有增色效应。错
3．水分子可以插入天然DNA分子双螺旋空隙中。错
4．从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。对
5．提高盐浓度可使DNA分子的熔点（Tm）升高。错
6．RNA的局部螺旋区中，两条链之间的方向也是反向平行的。对
问答题
1．简述B－DNA的结构特征。
答；①DNA分子由两条链组成，相互平行，方向相反，呈右手双螺旋结构
②磷酸和核糖交替排列于双螺旋外侧，形成DNA分子的骨架与螺旋的纵轴
平行。碱基位于内侧A-T、G-C配对，碱基对平面与纵轴垂直。
③双螺旋的平均直径为2nm；每一圈螺旋的螺距为3。4nm，包括10对碱基
④双螺旋表面有1条大沟和1个小沟。
2．何谓Tm?影响Tm大小的因素有哪些?在实验中如何计算Tm值?
①Tm是指热变性的DNA的吸光值达到最大吸光值的一半时的温度
②影响Tm的大小因素有DNA中的C-G含量以及介质离子强度
③（G-C）％=（Tm-69.3）×2.44
3．什么是DNA变性?DNA变性后理化性有何变化？
①DNA变性是指在物理或化学的因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的
氢键断裂，变成单键的过程。
②其紫外吸收值增大，黏度下降，浮力度升高，溶解度下降。
第三章蛋白质
一、单项选择题
1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g
2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E
A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸
3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D
A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键
4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：B
A．天然蛋白质分子均有的这种结构
B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性
C．三级结构的稳定性主要是次级键维系
D．亲水基团聚集在三级结构的表面
E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
5．具有四级结构的蛋白质特征是：E
A．分子中必定含有辅基
B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成
C．每条多肽链都具有独立的生物学活性
D．依赖肽键维系四级结构的稳定性
E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成
6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C
A．溶液pH值大于pI
B．溶液pH值小于pI
C．溶液pH值等于pI
D．溶液pH值等于7．4
E．在水溶液中
7．蛋白质变性是由于：D
A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解
8．变性蛋白质的主要特点是：D
A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解
D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀
9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B
A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8
10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E
A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸
二、多项选择题
1．含硫氨基酸包括：AD
A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸
2．下列哪些是碱性氨基酸：ACD
A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸
3．芳香族氨基酸是：ABC
A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸
4．关于α-螺旋正确的是：ABD
第四章酶学
（一）名词解释
1米氏常数;它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕2寡聚酶；由几个或几十个不同或相同的亚基组成的酶。
4别构酶；酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价键结合后发生构象改变，从而改变其活性的酶。
5同工酶；来源不同但催化效应相同的酶。
6活性中心；是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。7竞争性抑制作用；有些抑制剂与底物结构相似，可和底物竞争与酶结合。
8非竞争抑制作用；此类抑制剂和底物与酶的结合没有竞争性。
9反竞争性抑制作用；此类抑制剂只与复合物结合而不与游离酶结合。
10酶原的激活；
11 别构效应；底物或效应物和酶分子的相应部位结合后，引起酶分子的构象改
变而影响酶的催化活性。
12正协同效应；开始酶对底物的亲和力不高，一旦与某些物质结合后引起酶分子的构象发生变化，而大大加快反应速度。
13 酶活力；是指酶催化一定化学反应的能力。
14不可逆抑制作用；抑制剂与酶结合后不能除去抑制剂而恢复其活性。
15可逆抑制作用；抑制剂以非共价键可逆与酶结合后能除去抑制剂恢复酶的活性。
（二）填充题
1．别构酶活性中心外还有变构中心，当以v对[S]作图时，它表现出s型曲线。2．酶活性的国际单位（I．U．）定义为在最适条件下，将底物转化为产物的速度为1umol／min的酶量。
3．对于符合米氏方程的酶，v－[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为-1／Km，纵轴上的截距为1／Vmax。
4．若同一种酶有n个底物就有n个Km值，其中Km值最小的底物，一般为该酶的最适底物。
5．当底物浓度等于0．25Km时，反应速度与最大反应速度的比值是1；5。
6. 酶催化反应的实质在于降低反应的活化能，使底物分子在较低的能量状态下达到活化态，从而使反应速度加快。
7. 竞争抑制剂不改变酶促反应Vmax，非竞争抑制剂不改变酶促反应Km。(三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）
1．酶催化作用对能量的影响在于B
A．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平
D．降低反应的自由能 E．增加活化能
2．下列哪些项是Km值的意义?ABCD
A． Km值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶
B． Km值可以表示酶与底物之间的亲和力，Km值越小，亲和力越大
C．用Km值可以选择酶的最适底物
D．比较Km值可以估计不同酶促反应速度
3．酶原激活的实质是C
A．激活剂与酶结合使酶激活B．酶蛋白的变构效应
C．酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心
D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变 E．以上都不对
4．同工酶的特点是E
A．催化相同的反应，但分子结构和理化性质不同的一类酶
B．催化相同反应，分子组成相同，但辅酶不同的一类酶
C．催化同一底物起不同反应的酶的总称
D．多酶体系中酶组分的统称
E．催化作用，分子组成及理化性质相同，但组织分布不同的酶
6．乳酸脱氢酶（LDH）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。假定这些亚基随机结合成四聚体，这种酶有多少种同工酶?D
A．两种B．三种C．四种D．五种E．六种
7、酶的比活力是指D
A．以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B．每毫克蛋白的酶活力单位数
C．任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D．每毫升反应混合液的活力单位
E．一种酶与另一种酶的活力比
（四）判断题
1．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。错
2．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高。错3．别构酶的速度－底物关系曲线均呈S形曲线。错
4．酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂。对5．在酶的催化反应中，组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用，也可以起酸化作用。对
6．维生素对人体有益，所以摄入的越多越好。错
7．摄入的维生素C越多，在体内储存的维生素C就越多。错
（五）分析和计算题
1、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用的异同。答；竞争性抑制是指抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I；同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。多数竞争性抑制在化学结构上与底物S相似，能与底物S竞争与酶分子活性中心的结合，因此，抑制作用大小取决于抑制剂与底物的浓度比，加大底物浓度，可使抑制作用减弱甚至消除。竞争性抑制作用的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于纵坐标I/V
max
处，但横坐标的截距，因竞争性抑制存在而变小，
说明该抑制作用，并不影响酶促反应的最大速度V
max ，而使K
m
值变大。非竞争性
抑制是指抑制剂I和底物S与酶E的结合互不影响，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。底物S和酶E结合成ES后，仍可与I
结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放酶E和形成产物P。其特点是：I和S在结构上一般无相似之处，I常与酶分子活性部位以外的化学基团结合，这种结合并不影响底物和酶的结合，增加底物浓度并不能减少I对酶的抑制程度。非竞争性抑制剂的双倒数曲线与无抑制剂的曲线相交于横坐标- 1/K
m
处，但纵坐标的截距，因竞争性抑制存在变大，说明该抑制作用，不影响酶促反应的
K m 值，而使V
max
值变小。
2、何谓酶的专一性?酶的专一性有哪几类?如何解释酶作用的专一性?
答；酶的专一性是指酶对催化的反应和反应物所具有的选择性。根据对底物的选择性，酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性。结构专一性指每对底物的特征结构——化学键或功能团等有选择，例如肽酶只能水解肽键，酯酶只作用酯键。立体异构专一性指酶对底物的构型有选择。例如只作用于L构型或只作用于顺式构型。根据过渡态互补假说，酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补。研究酶的专一性可以揭示酶的催化机理，获得有关酶的结构与功能信息，为酶的应用、酶分子设计或分子修饰提供指导。在生物化工中运用酶的专一性可以减少副反应，特别是利用酶的立体异构专一性进行不对称合成或不对称拆分。
3、阐述酶活性部位的概念。
答；酶的活性中心往往是若干个在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。酶的活力中心通常包括两部分：与底物结合的部位称为结合中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部位称为催化中心，它决定酶所催化反应的性质以及催化的效率。有些酶的结合中心与催化中心是同一部分。对ES和EI的X-射线晶体分析、NMR分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心。
4、影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?
答；影响酶催化效率的有关因素包括：（1）底物和酶的邻近效应与定向效应，邻近效应是指酶与底物结合形成中间复合物后，使底物和底物（如双分子反应）之间，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高，从而使反应速率大大增加的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。（2）底物的形变和诱导契合（张力作用），当酶遇到其专一性底物时，酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低，产生“电子张力”，使敏感键的一端更加敏感，底物分子发生形变，底物比较接近它的过渡态，降低了反应活化能，使反应易于发生。（3）酸碱催化，酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。（4）共价催化，在催化时，亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。（5）微环境的作用：酶的活性部位形成的微环境通常是疏水的，由于介电常数较低，可以加强有关基团之间的静电相互作用，加快酶促反
映的速度。在同一个酶促反应中，通常会有上述的3个左右的因素同时起作用，称作多元催化。
5、哪些因素影响酶的活性? 酶制剂宜如何保存？
底物浓度、酶含量、温度、pH、产物等均影响酶的活性，此外称为激活剂或抑制剂的某些无机或有机化学物质也会强烈影响酶的活性。天然酶在其自然环境中（细胞或组织中）是受到细胞调控的。细胞对酶的活性的控制主要是通过代谢反馈、可逆的共价修饰、细胞区室化（不同的区室pH、底物浓度等不同，可以避免产物的积累）和酶原激活等控制。制备酶制剂时，要尽量避免高温、极端pH、抑制剂等的影响，酶制剂应尽可能制成固体，并在低温下保存。无法制成固体的酶，可在液态低温保存，但要注意某些液态酶在冰冻时会失去活性。
第七章糖代谢
一、名词解释
1．糖酵解；是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应。
2．三羧酸循环；从乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经加水、脱氢、脱羧等多步反应，又回到草酰乙酸的过程。
3．糖异生；由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
二、填空
1．糖酵解途径中三个酶所催化的反应是不可逆的，这三个酶依次是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
2．1摩尔葡萄糖酵解能净生成2摩尔ATP，而 1摩尔葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成二氧化碳和水可产生摩尔ATP32。
3．组成丙酮酸脱氢酶系的三种主要酶是丙酮酸脱氢酶、硫辛酸乙酰移换酶、
二硫辛酸脱氢酶五种辅酶是TPP、硫辛酸、CoASH、NAD、FAD。
4．三羧酸循环每循环一周，共进行4次脱氢，其中3次脱氢反应的辅酶是NAD ＋、1次脱氢反应的辅酶是FAD。
5．糖酵解过程中产生的NADH ＋ H＋必须依靠甘油-3-磷酸穿梭系统或苹果酸-天冬氨酸穿梭系统才能进入线粒体，分别转变成线粒体中的FADH和NADH。6．乙醛酸循环不同于三羧酸循环的两个关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶。
三、选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案
1．缺氧条件下，糖酵解途径生成的NADH代谢去路是B
A．进入呼吸链供应能量 B．丙酮酸还原为乳酸
C．甘油酸－3－磷酸还原为甘油醛－3－磷酸
D．在醛缩酶的作用下合成果糖－1，6－二磷酸
E．以上都不是
2．糖原分子中1摩尔葡萄糖残基转变成2摩尔乳酸，可净产生多少摩尔ATP? C A．1 B．2 C．3 D．4 E．5
3．下列哪种情况可导致丙酮酸脱氢酶系活性升高?
A．ATP/ADP比值升高 B．CH3COCoA/CoA比值升高
C．NADH/NAD＋比值升高 D．能荷升高E．能荷下降
4．在三羧酸循环中，下列哪个反应不可逆? E
A．柠檬酸→异柠檬酸B．琥珀酸→延胡索酸 C．延胡索酸→苹果酸
D．苹果酸→草酰乙酸E．草酰乙酸＋乙酰辅酶A→柠檬酸
5．下列哪种酶既在糖酵解中发挥作用，又在糖异生作用中发挥作用? E A．3－磷酸甘油醛脱氢酶B．丙酮酸脱氢酶 C．丙酮酸激酶
D．己糖激酶E．果糖－1，6－二磷酸酶
第八章生物氧化
名词解释
1呼吸链；代谢物分子中的氢原子在脱氢酶作用下激活脱落后，经过一系列传递体的传递，最终将电子交给被氧化酶激活的氧而生成水的全部体系，称为呼吸链或电子传递链
2 氧化磷酸化；伴随着呼吸链电子传递过程发生的ATP的合成称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解，并合成ATP的主要方式。
3磷氧比值（P/O）；在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数称磷氧比值（P／O）。
4底物水平磷酸化；在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
5解偶联剂；使电子传递和氧化磷酸化作用偶联过程脱离的一类化学物质称为解偶联剂。
6化学渗透学说；电子经呼吸链传递释放的能量，将质子从线粒体内膜的内侧泵到内膜的外侧，在膜两侧形成电化学梯度而积蓄能量，当质子顺此梯度经
ATP合成酶F
0通道回流时，F
1
催化ADP与Pi结合，形成ATP。
选择题
1．如果质子不经过F1/F0－ATP合成酶回到线粒体基质，则会发生C
A．氧化B．还原C．解偶联D．紧密偶联 E．主动运输2．有关呼吸链的正确叙述是C
A．两类呼吸链都由四种酶的复合体组成
B．电子传递体同时兼有传氢体的功能
C. 传氢体同时兼有传递电子的功能
D．抑制细胞色素aa3，则呼吸链各组分都呈氧化态
E．呼吸链组分通常按E0大到小的顺序排列
3. 哪种物质专一性地抑制F0因子：E
A．鱼藤酮 B．抗霉素 A C．2，4－二硝基酚D．缬氨霉素E．寡霉素
4. 下列关于化学渗透学说的叙述哪一条是不对的A
A. 各递氢体和递电子体都有质子泵的作用
B. 呼吸链各组分按特定的位置排列在线粒体内膜上
C. H＋返回膜内时可以推动ATP酶合成ATP
D. 线粒体内膜外侧H＋不能自由返回膜内
E. ATP酶可以使膜外侧H＋返回膜内侧
5. 呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是D
A. c1→b→c→aa3→O2?B．c→c1→b→aa3→O2?；C．c1→c→b→aa3→O2?
D．b→c1→c→aa3→O2?；E．b→c→c1→aa3→O2?
6. 关于电子传递链的下列叙述中哪个是不正确的？
A、线粒体内有NADH+H+呼吸链和FADH2呼吸链。
B、电子从NADH传递到氧的过程中有3个ATP生成。
C、呼吸链上的递氢体和递电子体完全按其标准氧化还原电位从低到高排
列。
D、线粒体呼吸链是生物体唯一的电子传递体系。
7. 下列化合物中除( )外都是呼吸链的组成成分。
A、CoQ
B、Cytb
C、CoA
D、FMN或FAD
8、一氧化碳中毒是由于抑制了哪种细胞色素？
A、Cytc1
B、Cytb
C、Cytc
D、Cyt aa3
填空111111111111111111111111111111111111111111111111111111
1．生物分子的E0＇值小，则电负性大，供出电子的倾向强。
2．P/O值是指氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子与所消耗的无机磷酸的摩尔数之比，NADH的P/O值是2.5，在DNP存在的情况下，氧化分解琥珀酸的P/O值是0。
3．在呼吸链中，氢或电子从低氧还电势的载体依次向高氧还电势的载体传递。
4．化学渗透学说认为：呼吸链组分定位于线粒体内膜上，其递氢体有质子泵作用，因而造成内膜两侧的质子浓度差，同时被膜上ATP合成酶所利用，促使ADP ＋ Pi → ATP。
是非题
1．NADH脱氢酶是以NAD＋为辅酶的脱氢酶的总称。错
2．代谢物脱下的2摩尔氢原子经呼吸链氧化成水时，所释放的能量都储存于高能化合物中。错
3．寡霉素专一地抑制线粒体F1F0－ATPase的F0，从而抑制ATP的合成。对
4. 胞液中的NADH通过苹果酸穿梭作用进入线粒体，其P/O比值约为2.错
简答题
1、什么叫呼吸链?它由哪些组分组成?
1.(1)有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。
(2)线粒体生物氧化体系中，两类典型的呼吸链都由五类组分组成，并按一定的顺序定位于线粒体内膜。NADH呼吸链由NADH还原酶（复合体Ⅰ）、泛醌、细胞色素还原酶（复合体Ⅲ）、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）组成。
FADH
2
呼吸链由琥珀酸-Q还原酶（复合体Ⅱ）、泛醌、细胞色素C、细胞色素氧化酶（复合体Ⅳ）组成。
2．为什么在通气条件下生产等量的酵母菌体所消耗的葡萄糖量明显低于静置培养?
答；假设生产等量的酵母需要等量的ATP供细胞增殖。酵母细胞有两条途径获取ATP，一是葡萄糖无氧分解，每摩尔葡萄糖净生成2摩尔ATP、2摩尔丙酮酸和2摩尔NADH·H+，该途径的持续进行需要将NADH·H+再生为NAD+，由丙酮酸脱羧形成的乙醛被还原成乙醇，NADH自身重新氧化成NAD+。获取ATP的另一条途径是葡萄糖分解产生的丙酮酸和NADH·H+都进入线粒体彻底氧化，通过呼吸链使NAD+再生，通过这条途径，每摩尔葡萄糖可以净产生32摩尔的ATP。通气培养酵母菌获取能量的途径是后者，静置培养酵母菌获取能量的途径是生醇发酵。显然前者葡萄糖的利用率、能量捕获率高于后者，所以获得供细胞增殖所需等量的ATP，静置培养所需的葡萄糖将远远高于通气培养。
3．分离的完整线粒体悬浮液中有过量的ADP、O2和谷氨酸，谷氨酸在线粒体基质中可产生NADH和FADH2，如果在该体系中加入下列物质，会对氧的消耗和ATP 的合成产生什么影响?（1）二硝基苯酚，（2）二硝基苯酚，同时加入HCN，（3）加入寡霉素，然后加入二硝基苯酚。
答；(1) 二硝基苯酚是一种氧化磷酸化的解偶剂，它可以将质子从膜间隙带入线粒体基质，从而破坏质子梯度，使 ATP的合成停止。电子传递链将质子泵出线粒体的过程被加强，从而加快了氧的消耗。
(2) HCN阻止了电子从细胞色素氧化酶到氧的传递，从而使氧的消耗停止，ATP 的合成受阻。
(3) 寡霉素阻断质子通过F
1F
-ATP酶的通道，使ATP的合成受阻。由于质子泵出
线粒体需要克服更高的能障，故电子传递被抑制，氧的消耗停止。随后加入二硝基苯酚，ATP的合成仍然因为寡霉素存在而被抑制，但质子梯度被二硝基苯酚破坏，所以消除了寡霉素对电子传递的抑制，氧的消耗继续进行，只是没有ATP 的合成
第十章脂类代谢习题
一、选择题
1、线粒体基质中脂酰CoA脱氢酶的辅酶是：（A ）
A、FAD
B、NADP+
C、NAD+
D、GS-SG
2、在脂肪酸的合成中，每次碳链的延长都需要什么直接参加？（C ）
A、乙酰CoA
B、草酰乙酸
C、丙二酸单酰CoA
D、甲硫氨酸
3、合成脂肪酸所需的氢由下列哪一种递氢体提供？（B）
A、NADP+
B、NADPH+H+
C、FADH2
D、NADH+H+
4、脂肪酸活化后，β－氧化反复进行，不需要下列哪一种酶参与？（D ）
A、脂酰CoA脱氢酶
B、β－羟脂酰CoA脱氢酶
C、烯脂酰CoA 水合酶
D、硫激酶
5、软脂酸的合成及其氧化的区别为（D ）
(1)细胞部位不同(2)酰基载体不同(3)加上及去掉2C?单位的化学方式不同
(4) β－酮脂酰转变为β－羟酯酰反应所需脱氢辅酶不同(5)β－羟酯酰CoA 的立体构型不同
A、(4)及(5)
B、(1)及(2)
C、(1)(2)(4)
D、全部
6、在脂肪酸合成中，将乙酰CoA?从线粒体内转移到细胞质中的化合物是（B ）
A、乙酰CoA
B、草酰乙酸
C、柠檬酸
D、琥珀酸
7、β－氧化的酶促反应顺序为：（B ）
A、脱氢、再脱氢、加水、硫解
B、脱氢、加水、再脱氢、硫解
C、脱氢、脱水、再脱氢、硫解
D、加水、脱氢、硫解、再脱氢
8、胞浆中合成脂肪酸的限速酶是（D ）
A、β-酮酯酰CoA合成酶
B、水化酶
C、酯酰转移酶
D、乙酰CoA羧化酶
9、脂肪大量动员肝内生成的乙酰CoA主要转变为：（B ）
A、葡萄糖
B、酮体
C、胆固醇
D、草酰乙酸
10、乙酰CoA羧化酶的变构抑制剂是：（C）
A、柠檬酸
B、ATP
C、长链脂肪酸
D、CoA
11、脂肪酸合成需要的NADPH+H+主要来源于（C ）
A、TCA
B、EMP
C、磷酸戊糖途径
D、以上都不是
12、生成甘油的前体是（C）
A、丙酮酸
B、乙醛
C、磷酸二羟丙酮
D、乙酰CoA
13、卵磷脂中含有的含氮化合物是：（C ）
A、磷酸吡哆醛
B、胆胺
C、胆碱
D、谷氨酰胺
二、是非题（在题后括号内打√或×）
1、脂肪酸氧化降解主要始于分子的羧基端。（×）
2、脂肪酸的从头合成需要NADPH+H+作为还原反应的供氢体。（√）
3、脂肪酸彻底氧化产物为乙酰CoA。（×）
4、CoA和ACP都是酰基的载体。（√）
5、脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-氧化反应的逆反应。（×）
三、问答题
1、试比较饱和脂肪酸的β-氧化与从头合成的异同。
答：(1)发生部位：β—氧化主要在线粒体中进行，饱和脂肪酸从头合成过程在胞液中进行。
(2)酰基载体：β—氧化中脂酰基的载体为CoASH，饱和脂肪酸从头合成中的酰基载体是ACP。
(3)β—氧化使用氧化剂NAD +与FAD。饱和脂肪酸从头合成使用NADPH还原剂。
(4)β—氧化降解是从羧基端向甲基端进行，每次降解一个二碳单位，饱和脂肪酸合成是从甲基端向羧基端进行，每次合成一个二碳单位。
(5)β—氧化主要由5种酶催化反应，饱和脂肪酸从头合成由2种酶系催化。
(6)β—氧化经历氧化、水合、再氧化、裂解四大阶段。饱和脂肪酸从头合成经历缩合、还原、脱水、再还原四大阶段。
(7)氧化为乙酰CoA，合成为丙二酸单酰CoA。
(8)β—氧化除起始活化消耗能量外，是一个产生大量能量的过程。饱和脂肪酸从头合成是个消耗大量能量的过程。
2、为什么人摄入过多的糖容易长胖？
答；蔗糖会在人体内水解且生成果糖和葡萄糖，在人体中果糖和葡萄糖会大量的被人体吸收，最终储存起来，变成脂肪，人因此会因摄入吸收量大于分解量而导致肥胖
3.试述油料作物种子萌发时脂肪转化成糖的机理。
答；油料植物种子发芽时把脂肪转化为碳水化合，物是通过乙醛酸循环来实现的。这个过程依赖于线粒体、乙醛酸体及细胞质的协同作用。
4、写出1摩尔软脂酸在体内氧化分解成CO2和H2O的反应历程，并计算产生的ATP摩尔数。
试比较硬脂肪酸，油酸，亚油酸以及亚麻酸完全氧化产生的ATP数。
(一)软脂酸CH3(CH2)14COOH
|7次β-氧化（生成8分子的乙酰COA）
FAD还原为FADH2，生成1.5ATP
NAD+还原为NADH+H+,生成2.5ATP
乙酰CoA通过三羧酸循环，生成10ATP
所以；7×1.5+7×2.5+8×10=108摩尔ATP
又；脂肪酸--------脂酰CoA中消耗2分子的ATP
所以净生成；108-2=106摩尔ATP
（二）①从甘油→甘油醛-3-磷酸，产生1个H+，经呼吸链产生3摩尔ATP
②甘油醛-3-磷酸→丙酮酸产生5摩尔ATP
③丙酮酸→CO2+H2O产生15摩尔ATP
④甘油激活时消耗1摩尔ATP
⑤1摩尔甘油彻底氧化可生成3+5+15-1=22摩尔ATP
5、脂肪酸氧化生成ATP，但为什么在无ATP的肝匀浆中不能进行脂酸氧化？
答；虽然说脂肪酸氧化产生能量生成ATP，但是脂肪酸进行氧化前必须在ATP 的参与的情况下，进行活化由脂肪酸生成脂酰CoA，所以在无ATP的肝脏匀浆中不能进行脂肪酸的氧化。
6、胞浆中只能合成软脂酸，那么多于十六碳的脂酸在体内如何产生？
答；脂肪酸合成酶系在合成脂肪酸后，可由两个酶系进行延长；
（一）线粒体内的脂肪酸延长酶系；一乙酰CoA作二碳单位的供体延长途径。
（二）内质网延长酶系；利用丙酰单酸酰CoA作二碳单位的供体。其中间过程与脂肪酸的合成过程相似，但没有以ACP为中心的多酶复合体
四、名词解释
α－氧化；脂肪酸在酶的催化下α-碳原子发生氧化作用分解出CO2，生成缩一个碳原子的脂肪酸的过程。
β－氧化；脂肪酸在体内的氧化从羧基端β-碳原子开始，碳链逐次断裂，每次产生一个碳单位，即乙酰COA的过程。
ω－氧化；脂肪酸的ω－端甲基发生氧化变成羧甲基再变成羧基而成α，ω-二羧酸的过程。
乙醛酸循环；
五、填空
1．脂酰辅酶A必须在（）协助下进入线粒体内才能进行?-氧化分解。
2．脂肪酸的从头合成在细胞的（细胞质）中进行,而在（线粒体）和（内质网）中可进行脂肪酸的延长。
3．脂肪酸主要以（β－氧化）方式氧化降解,另外还可进行（α）氧化和（ω）氧化。
4．（乙酰乙酸）,（β－羧丁酸）和（丙酮）统称为酮体。
5．酮体在（肝）中生成,在（肝外组织）氧化。
6．?-氧化过程中酰基的载体是（COA），而脂肪酸从头合成的酰基载体是（ACP）。
7．脂肪酸在线粒体内降解的第一步反应是（α, β-碳原子）脱氢,载氢体是（NADPH+H+）。
8．乙酰辅酶A羧化酶的辅酶是（ FAD）。
9．脂肪和糖分解的共同中间产物是（二氧化碳和水）。
10．脂肪酸合成的碳源是（）,二碳片段的供体是（）。
11．哺乳动物的必需脂肪酸主要是指（）和（）。
12．?-氧化生成的?-羟脂酰辅酶A的立体异构是（）型,而脂肪酸合成过程中生成的?-羟脂酰-ACP的立体异构是（）型。
生化实验操作考核要点(新)
【实验操作考核要点】 一、目的要求 1．掌握组织样品的制备方法，了解其注意事项。 2．了解肝糖原提取、糖原和葡萄糖鉴定与蒽酮比色测定糖原含量的原理和注意事项，掌握其操作方法。 3．正确操作使用刻度吸管和可调微量移液器。 4．熟练运用溶液混匀的各种方法（视具体情况，采用合适的混匀方法）。 5．正确掌握溶液转移的操作。 6．正确操作使用分光光度计。 二、操作考核内容 按百分制计。 1．吸量管操作（20分）； 2．可调式微量移液器操作（20分）； 3．溶液混匀操作（视具体情况，采用合适的混匀方法）（15分）； 4．溶液转移操作（10分）； 5．分光光度计比色操作（25分）。 6．整体表现（10分）。 三、操作考核标准 （一）吸量管操作（20分，每项操作5分） 1．执管 要求右手拿吸量管，左手拿橡皮球，只能用食指而不能用拇指按压吸量管上口来调节吸取液量的刻度；吸液、排液整个操作过程吸量管应始终保持垂直。 2．坐姿 要求腰、背保持竖直，看刻度时眼睛保持平视。 3．吸取溶液 吸量管插入液面深度约0.5cm，不能一插到底，也不能插入过浅而吸进空气致使溶液进入橡皮球内；调控吸量管吸取液量的刻度时，吸量管尖应离开液面靠在容器内壁上。 4．排出液体
吸量管尖应靠上受纳容器内壁，让管内溶液自然流出。不能用橡皮球吹压，而且在流净后吸量管尖停靠受纳容器内壁至少3秒。 （二）可调式微量移液器操作（20分，每项操作5分） 1．设定容量值 转动加样器的调节旋钮，反时针方向转动旋钮，可提高设定取液量。顺时针方向转动旋钮，可降低设定取液量。在调整设定移液量的旋钮时，不要用力过猛，并应注意使取液器显示的数值不超过其可调范围。 2．吸液 （1）选择合适的吸头安放在取液套筒上，稍加扭转压紧吸嘴使之与套筒之间无空气间隙； （2）把按钮压至第一停点，垂直握持加样器,使吸头浸入液面下2~3毫米处,然后缓慢平稳地松开按钮，吸入液体，等一秒钟，然后将吸头提离液面，贴壁停留2-3秒，使管尖外侧的液滴滑落。 3．放液 （1）将吸头口贴到容器内壁底部并保持100°~40°倾斜； （2）平稳地把按钮压到第一停点，等一秒钟后再把按钮压到第二停点以排出剩余液体； （3）压住按钮，同时提起加样器，使吸头贴容器壁擦过，再松开按钮。按吸头弹射器除去吸头。 4．压放按钮时保持平稳；加样器不得倒转；吸头中有液体时不可将加样器平放。取液器吸嘴为一次性使用。实验完毕，将取液器读数调至最大量程值，竖立放于支架上。 （三）溶液的混匀（操作流程中下划实线的三处，每项操作5分，共15分）1．肝糖原的提取与鉴定操作中，肝匀浆上清液中加5ml 95%乙醇后的混匀最好用倾倒混匀，也可用滴管或吸量管吸、吹混匀，或用玻璃棒搅拌混匀。 2．肝糖原定量测定中，肝组织消化液沸水浴后全部转入100 ml容量瓶，加水至刻线后的混匀应采用倒转混匀。 3．肝糖原定量测定中，加蒽酮溶液后的混匀，可将试管倾斜约45o再作旋转混匀。因蒽酮溶液（浓硫酸配制）比重大于样品水溶液很多，一加入便沉于管
基础生物化学实验.
生物化学实验 实验基本原理 1 有效数字计算（结合电子天平的应用等） 加减法： 进行数字加减时，最后结果所保留的小数点后的位数应与参与运算的各数中小数点后位数最少者相同，其尾数“四舍五入”。如：0.124+1.2345+12.34=13.6979，应取13.70。 乘除法： 进行数字乘除时，最后结果的有效数字应与参与运算的各数中有效数字位数最少者为准，而与小数点的位数无关，其尾数“四舍五入”。如：1.23×0.12=0.1476,应取0.15。 2 误差分析 误差为实验分析的测定值与真实值之间的差值。误差越小，测定值越准确，即准确度越高。误差可用绝对误差和相对误差表示。 绝对误差= 测定值- 真实值 相对误差= 绝对误差÷真实值×100% 一般用相对误差表示结果的准确度，但因真实值是并不知道的，因此实际工作中无法求出分析的准确度，只得用精确度来评价分析的结果。 3 偏差分析（结合“可溶性蛋白或赖氨酸实验”要求掌握） 精确度表示在相同条件下，进行多次实验的测定值相近的程度。一般用偏差来衡量分析结果的精确度。偏差也有绝对偏差和相对偏差两种表示方法。 绝对偏差= 单次测定值- 算术平均值（不计正负号） 相对偏差= 绝对偏差÷算术平均值×100%
例如：分析某一材料糖含量，共重复测定5次，其结果分别为：16.1%，15.8%，16.3%，16.2%，15.6%，用来表示精确度的偏差可计算如下： 分析结果算术平均值个别测定的绝对偏差（不计正负） 16.1% 0.1% 15.8% 0.2% 16.3% 16.0% 0.3% 16.2% 0.2% 15.6% 0.4% 平均绝对偏差=（0.1%+0.2%+0.3%+0.2%+0.4%）÷5 = 0.2% 平均相对偏差= 0.2÷16.0×100% = 1.25% 在实验中，有时只做两次平行测定，这时就应用下式表达结果的精确度： 两次分析结果的差值÷平均值×100% 4 实验结果的表述：实验结果可用列表法（“影响酶作用的因素”常用）和作图法（综合实验用）表示。 第1章分光光度技术 分光光度技术是光学（光谱）分析技术的一种，它是利用物质的特征吸收光谱来对不同物质进行定性和定量分析的一项技术。我们将重点介绍紫外光-可见光分光光度法。 一、紫外光-可见光分光光度法的基本原理 1、讨论的波长范围：200～400nm的紫外光区和400～760nm的可见光区。 人肉眼可见的光线称可见光，波长范围在400～760nm；
生物化学重点及难点归纳总结
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
生物化学试题带答案
一、选择题 1、蛋白质一级结构的主要化学键就是( E ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( D ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物就是( B ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的就是( A ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式就是( B ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( D ) A、产生NADH与FADH2 B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶就是( C ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶就是酵解过程中的限速酶( D ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶
10、DNA二级结构模型就是( B ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的就是( D ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物就是( B ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸 13、蛋白质生物合成的起始信号就是( D ) A、UAG B、UAA C、UGA D、AUG E、AGU 14、非蛋白氮中含量最多的物质就是( D ) A、氨基酸 B、尿酸 C、肌酸 D、尿素 E、胆红素 15、脱氧核糖核苷酸生成的方式就是( B ) A、在一磷酸核苷水平上还原 B、在二磷酸核苷水平上还原 C、在三磷酸核苷水平上还原 D、在核苷水平上还原 16、妨碍胆道钙吸收的物质就是( E ) A、乳酸 B、氨基酸 C、抗坏血酸 D、柠檬酸 E、草酸盐 17、下列哪种途径在线粒体中进行( E ) A、糖的无氧酵介 B、糖元的分解 C、糖元的合成 D、糖的磷酸戊糖途径 E、三羧酸循环 18、关于DNA复制,下列哪项就是错误的( D ) A、真核细胞DNA有多个复制起始点 B、为半保留复制 C、亲代DNA双链都可作为模板 D、子代DNA的合成都就是连续进行的
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案
大学生生物化学实验技能大赛初赛试题及答案 一、选择题 1、下列实验仪器中，常用来取用块状固体药品的仪器是（）。 A. 药匙 B. 试管夹 C. 镊子 D. 坩埚钳 2、托盘天平调零后，在左盘衬纸上置氧化铜粉末，右盘衬纸上置1个5g砝码，游码标尺示数如下，此时天平平衡。则被称量的氧化铜质量为（）。 A. 8.3 g B. 7.7 g C. 3.3 g D. 2.7 g 3、用减量法从称量瓶中准确称取0.4000 g分析纯的NaOH固体，溶解后稀释到100.0 mL，所得NaOH溶液的浓度为（）。 A. 小于0.1000 mol/L B. 等于0.1000 mol/L C. 大于0.1000 mol/L D. 三种情况都有可能 4、已知邻苯二甲酸氢钾（KHC8H4O4）的摩尔质量为204.2 g/mol，用作为基准物质标定0.1 mol/L NaOH溶液时，如果要消耗NaOH溶液为25 mL左右，每份应称取邻苯二甲酸氢钾（）g左右。 A. 0.1 B. 0.2 C. 0.25 D. 0.5 5、NaHCO3纯度的技术指标为≥99.0%，下列测定结果哪个不符合标准要求？（）。 A. 99.05% B. 99.01% C. 98.94% D. 98.95% 6、精密称取马来酸氯苯那敏对照品12 mg，应选取（）的天平。 A. 千分之一 B. 万分之一 C. 十万分之一 D. 百万分之一 7、实验室标定KMnO4溶液，常用的基准物质是（）。 A. Na2CO3 B. Na2S2O3 C. Na2C2O4 D. K2Cr2O7 8、标定氢氧化钠常用的基准物质是（）。 A. EDTA B. K2Cr2O7 C. 草酸 D. 邻苯二甲酸氢钾 9、下列物质可以作为基准物质的是（）。 A. KMnO4 B. Na2B4O7·7H2O C. NaOH D. Na2S2O3 10、下列物质中，可以用直接法配制标准溶液的是（）。 A. 固体NaOH B. 浓HCl C. 固体K2Cr2O7 D. 固体Na2S2O3
生物化学考试试题库
生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
生物化学实验技能大赛活动方案
生物化学实验技能大赛活动方案 一、活动目的 通过举办生物化学实验技能大赛，使广大学生树立崇尚科学，勇于创新，开拓进取，敢于实践的精神风貌，增强专业素养。在深化教育改革，推进素质教育的要求下，不断提高学生实验设计及实验操作的能力，从而提高广大学生学习《生物化学》这门课程的兴趣，推动生物化学实践教学的改革；增加同学们的合作交流，促进相互间的学习与沟通，拓展知识的应用范围，培养创新意识及团队精神，提高综合实验设计、分析和生物化学实验操作技能，提高大学生动手能力和实践技能，促进我校良好学风的建设，营造浓厚的学习、学术氛围，特此举行此次生物化学实验技能大赛。矚慫润厲钐瘗睞枥庑赖賃軔。 二、组织机构 主办单位：韶关学院教务处 承办单位：英东生命科学学院团委 三、参赛对象 韶关学院全日制在校学生均可参加，自行组队(可跨专业)，团队人数1至4人。 四、比赛流程： 1.初赛 各参赛队伍需上交报名表（附件1）并按照作品格式要求（附件2）独立完成实验设计，于2016年11月9日-11月20日将实验设计和报名表（放在同一文件夹压缩打包命名为：学院+实验课题+队长姓名+队长短号）发送至邮箱（）参加初赛，纸质版需上交到英东楼B309生科院辅导员办公室处。评委老师对实验设计进行评定后，筛选出约20支参赛队伍进入复赛。 2.复赛 2016年11月26日09:00—17:00为预实验阶段，实验室开放，各参赛队伍可在当天熟悉比赛场地或对所需材料、仪器、试剂等作实验前的预处理。 2016年11月27日09:00—17:00为正式复赛阶段，进入实验室按照实验设计进行操作，并当场完成实验报告，复赛分数根据实验过程及实验报告进行评定。 复赛评选出8支队伍进入决赛，决赛名单当场公布。 复赛地点：英东实验室 决赛 2016年12月3日19:00—22:30为决赛阶段，进行实验报告答辩，决赛分为四个环节：报告陈述、现场答辩、观众提问、专家点评。获奖的实验报告将在英东大厅展示15天。 决赛地点：图书馆学术报告厅 五、参赛要求 1.作品内容 （1）物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 （2）物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 （3）物质含量测定类 如洗衣粉磷含量分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学考试试卷答案
河南科技学院2014-2015学年第二学期期终考试 生物化学试题（A ） 适用班级：园林 131-134 注意事项：1.该考试为闭卷考试； 2. 考试时间为考试周； 3. 满分为100分，具体见评分标准。 得分 阅卷人 一、名词解释（每题3分，共计15分） 1、蛋白质的变性作用： 2、氨基酸的等电点: 3、氧化磷酸化: 3、双链DNA 的Tm 较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致（ ） ...................................... .. .. 名 姓 级 班 4、乙醛酸循环: 5、逆转录: 一 业专二、选择题（每题1分，共15分） 1、蛋白质多肽链形成a -螺旋时，主要靠哪种次级键维持（ A :疏水键； B :肽键: C :氢键; D :二硫键。 2、在蛋白质三级结构中基团分布为（ ） 。 A :疏水基团趋于外部， 亲水基团趋于内部； B :疏水基团趋于内部， 亲水基团趋于外部; D :疏水基团与亲水基团相间分布。
河南科技学院2014~2015学年第二学期期终考试《生物化学》试卷 B 第1页共2页
4、 DNA 复性的重要标志是( )。 A ：溶解度降低； B ：溶液粘度降低； C ：紫外吸收增大； D ：紫外吸收降低。 )。 B :降低反应活化能； D :升高反应物的能量水平。 6、鉴别酪氨酸常用的反应为 ( )。 7、所有a -氨基酸都有的显色反应是 ()。 8、 蛋白质变性是由于 ( )。 A 蛋白质一级结构的改变 B 蛋白质空间构象的破环 C 辅基脱落 D 蛋白质发 生水解 9、 蛋白质分子中a -螺旋构象的特征之一是()。 A 肽键平面充分伸展 B 氢键的取向几乎与中心轴平行 C 碱基平面基本上与长 轴平行 D 氢键的取向几乎与中心轴平行 10 、每个蛋白质分子必定有 ( )。 A a -螺旋 B 俟折叠结构 C 三级结构 D 四级结构 11 、多聚尿苷酸完全水解可产生 ( )。 12、 Watson-Crick 提出的 DNA 结构模型 ( )。 A 是单链a -螺旋结构 B 是双链平行结构 C 是双链反向的平行的螺旋结构 D 是左旋结构 13、下列有关 tRNA 分子结构特征的描述中， ( )是错误的。 A 有反密码环 B 二级结构为三叶草型 C 5'- 端有 -CCA 结构 D 3'- 端可结合氨基酸 14、下列几种DNA 分子的碱基组成比例各不相同，其 Tm 值最低的是()。 A DNA 中(A+T)% 对占 15% B DNA 中(G+C)对占 25% C DNA 中(G+C)% 对占 40% D DNA 中(A+T)对占 80% 15 、 在下列哪一种情况下，互补的 DNA 两条单链会复性？ ( ) A ： A+G ； C ：A+T ； B ：C+T ： D ： G+ C 。 5、酶加快反应速度的原因是( A ：升高反应活化能； C ：降低反应物的能量水平； A 坂口反应 B 米伦氏反应 C 与甲醛的反应 D 双缩脲反应 A 双缩脲反应 B 茚三酮反应 C 坂口反应 D 米伦氏反应 A 核糖和尿嘧啶 B 脱氧核糖和尿嘧啶 C 尿苷 D 尿嘧啶、核糖和磷酸
生物化学实验技能大赛实验设计书
邻二氮菲法测定蔬菜中铁的含量 摘要 用邻二氮菲分光光度法直接测定蔬菜中的铁含量，方法简便、快速、准确，为指导人们合理食用蔬菜进行补铁及进一步开发蔬菜产品提供了可靠的理论依据[1 2]。 关键词蔬菜铁含量邻二氮菲 1.前言 铁作为必需的微量金属元素，对于人体的健康十分重要。铁是血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素及其它酶系统的主要组分，可协助氧的运输，还能促进脂肪的氧化。蔬菜是人们摄取微量铁的主要途径之一，缺铁可造成贫血并容易疲劳，而过多则会导致急性中毒。所以，蔬菜中铁含量的测定具有重要的营养学意义，可为指导人们合理食用蔬菜进行补铁以防治缺铁性贫血，提供可靠的理论依据。 2.实验目的 综合运用所学知识，用仪器分析法测定金属元素含量；练习灵活运用各种基本操作和查阅资料的能力。 3.实验原理 蔬菜中金属元素常与有机物结合成难溶或难于解离的物质，常采用有机物破坏法是被测的金属元素以氧化物或无机盐的形式残留下来，以便测定。本实验采用有机物破坏法（干法），即在高温下加入氧化剂，使有机物质分解。根据不同浓度的物质具有不同的吸光度，采用分光光度法来测定蔬菜中的铁含量。在pH值4～6的条件下，以盐酸羟胺将三价铁还原为二价铁，二价铁再与邻二氮菲（phen）生成桔红色络合物［3］，用分光光度计在510nm测定蔬菜中铁的含量。 盐酸羟胺还原三价铁的反应如下： 2 Fe3++2NH2OH·HCl→2 Fe2++N2+2H2O+4H++2Cl- 邻二氮菲与二价铁的反应式如下： Fe2+ + 3(phen) =Fe(phen)3 4.实验器材 722型分光光度计（1台），电子天平（1台）蒸发皿（4个），100mL容量瓶(4个)，
食品生物化学实验
食品生物化学实验要求 1.学生做实验前必须写好实验预习报告，做好实验预习，无实验预习报告者不 许进入实验室。每大组实验人数28人，4人一小组。 2.实验试剂的配制，现场由教师指导，学生操作完成。学生在试剂配制过程中， 掌握试剂配置的基本步骤，基本方法和注意事项。 3.实验室所有设备都必须按说明书使用，器皿要小心使用，按规范要求操作， 如有损坏，照价赔偿。 4.卫生要求：每次试验完毕小组成员务必将本试验台及地面收拾整洁，器皿摆 放整齐有序，如哪组成员发现没有搞好自己组的环境卫生，这次试验的所有组员的实验报告都会扣分。 一、10食品科学食品生物化学实验项目表 1. 淀粉的显色、水解和老化（4学时） 2. 蛋白质的功能性质（4学时） 3. 牛奶中酪蛋白等电点测定和氨基酸的分离鉴定（4学时） 4. 或果胶的提取（4学时） 5. 酶的性质实验（4学时） 实验总课时：16学时
二、食品生物化学实验指导书 实验一淀粉的显色、水解和老化 一、实验目的和要求 1、了解淀粉的性质及淀粉水解的原理和方法。 2、掌握淀粉水解的条件和产物的实验方法。 3、淀粉的老化原理和方法 二、实验原理 1、淀粉与碘的反应直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫红色，糊精遇碘呈蓝紫、紫、橙等颜色。这些显色反应的灵敏度很高，可以用作鉴别淀粉的定量和定性的方法，也可以用它来分析碘的含量。纺织工业上用它来衡量布匹退浆的完全度，它还可以用来测定水果果实（如苹果等）的淀粉含量。 近年来用先进的分析技术（如X射线、红外光谱等）研究碘跟淀粉生成的蓝色物，证明碘和淀粉的显色除吸附原因外，主要是由于生成包合物的缘故。直链淀粉是由α-葡萄糖分子缩合而成螺旋状的长长的螺旋体，每个葡萄糖单元都仍有羟基暴露在螺旋外。碘分子跟这些羟基作用，使碘分子嵌入淀粉螺旋体的轴心部位。碘跟淀粉的这种作用叫做包合作用，生成物叫做包合物。 在淀粉跟碘生成的包合物中，每个碘分子跟6个葡萄糖单元配合，淀粉链以直径0.13 pm绕成螺旋状，碘分子处在螺旋的轴心部位。 淀粉跟碘生成的包合物的颜色，跟淀粉的聚合度或相对分子质量有关。在一定的聚合度或相对分子质量范围内，随聚合度或相对分子质量的增加，包合物的颜色的变化由无色、橙色、淡红、紫色到蓝色。例如，直链淀粉的聚合度是200～980或相对分子质量范围是32 000～160 000时，包合物的颜色是蓝色。分支很多的支链淀粉，在支链上的直链平均聚合度20～28，这样形成的包合物是紫色的。糊精的聚合度更低，显棕红色、红色、淡红色等。下表就是淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色。 表 2-1 淀粉的聚合度和生成碘包合物的颜色 淀粉跟碘生成的包合物在pH=4时最稳定，所以它的显色反应在微酸性溶液里最明显。 2、淀粉的水解淀粉是一种重要的多糖，是一种相对分子量很大的天然高分子化合物。虽属糖类，但本身没有甜味，是一种白色粉末，不溶于冷水。在热水里淀粉颗粒会膨胀，有一部分淀粉溶解在水里，另一部分悬浮在水里，形成胶状淀粉糊。淀粉进入人体后，一部分淀粉收唾液所和淀粉酶的催化作用，发生水解反应，生成麦芽糖；余下的淀粉在小肠里胰脏分泌出的淀粉酶的作用下，继续进行水解，生成麦芽糖。麦芽糖在肠液中麦芽糖酶的催化下，水解为人体可吸收的葡萄糖，供人体组织的营养需要。反应过程为：（C6H12O5）m→(C6H10O5)n→C12H22O11→C6H12O6 淀粉糊精麦芽糖葡萄糖
生物化学期末考试重点
等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点 DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性 解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度 酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心 同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶 诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合 米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。。 有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化 三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程 糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。。 脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程 酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白 呼吸链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电子最终传递给氧生成水。这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链 营养必需氨基酸：体内需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸 一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这中复制方式称为半保留复制 生物转化：机体对内外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外，这一过程为生物转化 氧化磷酸化：代谢物脱氢进入呼吸链，彻底氧化成水的同时，ADP磷酸化生成ATP，称为氧化磷酸化 底物水平磷酸化：底物由于脱氢脱水作用，底物分子内部能量重新分布生成高能键，使ATP磷酸化生成ATP的过程 密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸。这种三联体形成的核苷酸行列称为密码子 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出称为盐析 糖酵解：葡萄糖或糖原在组织中进行类似的发酵的降解反应过程，最终形成乳酸或丙酮酸，同时释放出部分能量，形成ATP供组织利用 蛋白质的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序 蛋白质的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 DNA的空间结构与功能
生物化学期末考试试卷及答案
安溪卫校药学专业生物化学期末考试卷选择题 班级_____________姓名_____________座号_________ 一、单项选择题（每小题1分，共30分） 1、蛋白质中氮的含量约占 A、6.25% B、10.5% C、16% D、19% E、25% 2、变性蛋白质分子结构未改变的是 A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 E、空间结构 3、中年男性病人，酗酒呕吐，急腹症，检查左上腹压痛，疑为急性胰腺炎，应测血中的酶 是 A、碱性磷酸酶 B、乳酸脱氢酶 C、谷丙转氨酶 D、胆碱酯酶 E、淀粉酶 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、酶原之所以没有活性是因为 A、酶蛋白肽链合成不完全 B、活性中心未形成或未暴露 C、酶原是普通的蛋白质 D、缺乏辅酶或辅基 E、是已经变性的蛋白质 6、影响酶促反应速度的因素 A、酶浓度 B、底物浓度 C、温度 D、溶液pH E、以上都是 7、肝糖原能直接分解葡萄糖，是因为肝中含有
A、磷酸化酶 B、葡萄糖-6-磷酸酶 C、糖原合成酶 D、葡萄糖激酶 E、己糖激酶 8、下列不是生命活动所需的能量形式是 A、机械能 B、热能 C、ATP D、电能 E、化学能 9、防止动脉硬化的脂蛋白是 A、CM B、VLDL C、LDL D、HDL E、IDL 10、以下不是血脂的是 A、必需脂肪酸 B、磷脂 C、脂肪 D、游离脂肪酸 E、胆固醇 11、一分子软脂酸在体内彻底氧化净生成多少分子ATP A、38 B、131 C、129 D、146 E、36 12、没有真正脱掉氨基的脱氨基方式是 A、氧化脱氨基 B、转氨基 C、联合脱氨基 D、嘌呤核苷酸循环 E、以上都是 13、构成DNA分子的戊糖是 A、葡萄糖 B、果糖 C、乳糖 D、脱氧核糖 E、核糖 14、糖的有氧氧化的主要生理意义是： A、机体在缺氧情况下获得能量以供急需的有效方式 B、是糖在体内的贮存形式 C、糖氧化供能的主要途径 D、为合成磷酸提供磷酸核糖 E、与药物、毒物和某些激素的生物转化有关 15、体内氨的主要运输、贮存形式是 A、尿素 B、谷氨酰胺 C、谷氨酸 D、胺 E、嘌呤、嘧啶 16、DNA作为遗传物质基础，下列叙述正确的是 A、DNA分子含有体现遗传特征的密码 B、子代DNA不经遗传密码即可复制而成
大学生生物化学实验技能大竞赛
生命科学学院 关于举办首届大学生生物化学实验技能竞赛的通知 一、竞赛目的 激励大学生自主学习，培养大学生创新意识和团队精神，增强综合实验设计能力，提高生化实验操作技能，营造浓厚学术创新氛围，促进良好学风的建设，选拔优秀项目和选手参加山东省第五届生物化学实验技能大赛。 二、竞赛组委会 组长：王宝山、魏成武 成员：戴美学、杨桂文、谭效忠、苗明升、张鸿雁、杜希华、王珂、原永洁三、参赛对象 生命科学学院在校本科生，不限年级和专业。参赛队伍2-3人为一队，每队一名指导教师。每个参赛队限提交一份实验设计书，每个指导教师指导的项目数一般不超过6项。 四、参赛作品内容及要求 （一）作品内容 1、物质提取类 如从柑橘皮中提取果胶；从果蔬中提取类胡萝卜素；从芦荟中提取碳水化合物；从鸡蛋清中提取某蛋白；从三七中提取三七皂等。 2、物质检验类 如检验市面上某几种品牌牛奶是否掺假；检验市面上某几种食品是否含有防腐剂；检验某品牌的食用植物油是否含胆固醇等。 3、物质含量测定类
如洗衣粉磷含量的分析；测定某品牌奶粉的蛋白质含量是否达标；比较几种饲料中某物质的含量等。 4、探索物质在某一方面的应用类 如探索蛋白酶对草菇保鲜的影响机理；探索木瓜蛋白酶在食物色氨酸测定上的应用等。 5、比较不同品牌物质的营养价值 如对不同品牌螺旋藻片营养成分测定和营养价值的评价测定；对不同品牌饲料中营养价值比较等。 6、其他参赛者感兴趣的方面 （二）作品要求 1、作品要求在保证安全性的前提下，具有一定的科学性、实用性、创造性，具有较强的实际意义，以创新及紧密联系生产生活实际为佳，同时在实验室内的可操作性强。 2、每组参赛队严格按照实验设计书设计格式要求撰写实验设计书，并提交至大赛邮箱，一经提交不得修改，违者则取消决赛资格。 3、参赛作品原则上不能与山东省大学生生物化学实验技能大赛前四届作品相同（前几届作品请参考大赛相关网站：http://202.194.131.160/G2S/ Template/View.aspx?action=view&courseType=0&courseId=282），亦不可抄袭外省比赛作品，否则取消参赛资格。 4、实验设计书设计的项目最好进行过预实验（可利用寒假在指导教师指导下利用实验室条件进行预实验），并在“生科院首届大学生生物化学实验技能竞赛报名表”中如实注明是否做过预实验。 5、实验设计内容应能在8小时内完成，便于决赛时在限定的时间内进行实验操作。
生物化学实验
本科生实验报告 实验课程 学院名称 专业名称 学生姓名 学生学号 指导教师 实验地点 实验成绩 二〇一五年月二〇一五年月
实验一氨基酸的分离鉴定----纸层析法一、实验目的 通过氨基酸的分离，学习纸层析法的基本原理及实验方法。 二、实验原理 纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。滤纸纤维上的羟基具有亲水性，因此吸附一层水作为固定相，而通常把有机溶剂作为流动相。纸层析法是根据不同氨基酸在两相间的分配比不同而进行分离的：在固定相分配的比例大的氨基酸，随流动相移动的速度慢，而在流动相分配的比例大的则随流动相流动的速度快。层析溶剂由有机溶剂和谁组成。 物质被分离后用比移值（Rf值）来衡量各组分的分离情况，如图所示。 根据图得到： Rf=a\b 其中：a为原点到层析点中心的距离（cm），b为原点到溶剂前沿的距离（cm）。 在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。Rf值最大等于1，即该组分随溶剂一起上升，Rf值最小等于0，即该组分基本上留在原点不动。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。 三、实验药品、实验器材 1.扩展剂：将20mL正丁醇和5mL冰醋酸放入分液漏斗中，与15mL水混合，
充分震荡，静置数分层后，放出下层水相。取分液漏斗内的扩展剂约5mL 置于小烧杯中作为平衡溶剂，其余的倒入杯中备用。 2.氨基酸溶液：赖氨酸、脯氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸溶液及它们 的混合液（各组分浓度均为0.5%），各5mL。 3.显色剂：0.1%水合茚三酮正丁醇溶液。 4.层析缸：毛细管，喷雾剂，培养皿，层析滤纸，分液漏斗，针，线。 四、实验方法 1.将盛有平衡溶剂的小烧杯置于密闭的层析缸中，使展开剂达到饱和。 2.取层析滤纸（长22cm，宽14cm）一张。在纸的一端距边缘2cm处用铅 笔画一条直线，在此直线上每间隔2cm作一记号。 3.点样：用毛细管将氨基酸样品分别点在这6个位置上，吹干后再点一次。 注意没点再纸上扩散的直径最大不超过3mm。 4.扩展：用线将滤纸沿长边缝成筒状，纸的两边不能接触。将盛有约20mL 扩展剂的培养皿迅速置于密闭的层析缸中，并将滤纸直立于培养皿中。 点样的一端在下，滤纸下端侵入扩展剂0.5cm为宜，并且注意扩展剂的 页面需低于点样线1cm。待溶剂上升15~20cm时即取出滤纸，用铅笔描 出溶剂前沿界限，自然干燥或用热风吹干。 5.显色：层析滤纸用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液；然后置烘箱 中烘烤5min（100）或用热风吹干即可先出各层析斑点。 6.计算各种氨基酸的Rf值。 7.注意事项：实验过程应带带胶手套，不可用手直接接触滤纸，以防止皮 肤分泌物的污染。 五、实验记录与数据处理
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
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一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH