第五讲多相催化反应动力学-概念和定义2
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
生物化学基本概念
生物化学基本概念
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生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
第六章废水生物处理的基本概念和生化反应动力学
第六章废水生物处理的基本概念和生化反应动力学207、微生物新陈代谢的本质是什么？它包括了哪些内容？ 208、什么是生物酶及其酶促反应？ 209、在生化反应过程中酶所起的作用是什么？酶具有哪些特征？ 210、微生物的呼吸作用有哪几种类型？各有什么特点？ 211、试述好氧呼吸和厌氧呼吸的本质。 212、微生物生长曲线的研究在废水生物处理中的指导意义是什么？ 213、微生物内源呼吸的本质是什么？ 214、影响微生物生长的环境因素有哪些？各如何影响？ 215、ATP在生物反应过程中所起的作用是什么？ 216、试推导M-M方程式。 217、证明当μ＝μm/2时，Ks＝[S]0。 218、试根据能量代谢作用解释为何厌氧生物处理过程中所产生的剩余污泥量要比好氧生物处理少？ 219、试推导一级反应、二级反应的速率常数表达式。 220、何谓反应的半衰期？写出一级反应和二级反应的半衰期公式并对它们进行比较说明。 221、试分别推导完全混合间歇反应器、连续流完全混合反应器、串联运行的连续流完全混合反应器和推流式反应器的反应时间与出水中基质浓度间的关系表达式。 222、某城市污水日流量为5000 m3/d，进水BOD5为200 mg/L，要求经处理后出水中的BOD5浓度≤20 mg/l。假定反应为一级反应，速率常数为K＝0.75d－1 。试比较下列反应器系统所需的总容积。 （1）单个完全混合反应器（CSTR）； （2）两个串联运行的完全混合反应器（CSTR）； （3）四个串联运行的完全混合反应器（CSTR）； （4）推流式反应器（PF）。 223、测定反应器中液体质点停留时间的方法有哪些？试举例说明之。 224、何谓反应器的停留时间分布函数？ 225、反应器中的水流扩散度可用什么指标加以描述？理想的推流式反应器和理想法的
生化常见概念
关于参考范围、质控范围、靶值、定标浓度、重复性、cv值、 相对误差概念及相互关系 参考范围：通过临床试验选定不少于100个正常人群血样本，经全自动生化分析仪测定，所得测定值用统计学方法处理，并计算参考范围。在我们生化仪软件项目参数设置中指的就是每一个测定项目都有一个正常的范围值。 定标是前提质控是保证 质控范围：质控（Quality Control）为达到规范或规定对数据质量要求而 采取的作业技术和措施。就是把它当成标本来测试有的有商家给定的靶値有的没有都可以通过绘制质控图了解机器的稳定性 相对误差则是绝对误差与真值的比值，因此它是一个百分数。一般来说， 相对误差更能反映测量的可信程度。相对误差等于测量值减去真值的差的绝对值除以真值，再乘以百分之一百。
如上图所示，0SD就是靶值即浓度，测定项目时肯定会有偏差，在+-1SD以内质控测试非常好，+-2SD以内还勉强可以，+-3SD 以内质控结果需再重新测试定标和质控。 靶值：移除无关值后,参与的全部试剂反应的平均值. 先按照分析仪的仪器类型对参加实验室进行分组，以各组的加权均值作为靶值。 在我们仪器中靶值即是质控液的浓度。 定标浓度：定标就是要找出一个参考点，就是一个K值（A=KCL）。它是由仪器与试剂状态确定下来的。当我们测定一 个标本时，无论您是用手工的方法还是全自动生化分析仪，测出
来的值只是一个吸光度，这个吸光度对我们没什么意义，我们要把吸光度转换成一个浓度或是酶的活性，那就要乘上一个K值，计算并打印出来的结果对我们就有意义了。K值就是我们定标出来的。定标时我们需要的修改的参数有：定标液浓度（说明书上都有，多标准浓度计算后浓度由小到大依次排序）、杯号（定标液放在样品杯的位置）、定标模式、重复次数、 重复性：也是CV值。Cv：变异系数（coefficient of variation）。标准变异系数是一组数据的变异指标与其平均指标之比，它是一个相对变异指标。变异系数有全距系数、平均差系数和标准差系数等。常用的是标准差系数，用CV(Coefficient of Varinace)表示，CV(Coefficient of Variance):标准差与均值的比率。 标准差 标准差(Standard Deviation) 各数据偏离平均数的距离（离均差）的平均数，它是离差平方和平均后的方根。用σ表示。因此，标准差也是一种平均数。标准差能反映一个数据集的离散程度。平均数相同的，标准差未必相同。关于这个函数在EXCEL中的STDEV函数有详细描述。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
生物化学考试重点
1.细胞内有哪几种主要RNA，其主要功能是什么？ 答：细胞内主要的RNA有三种： (1)mRNA：mRNA是以DNA为模板转录后经剪切形成的，主要功能是为蛋白质合成提供模板 (2)tRNA：tRNA能与氨基酸缩合成氨基酰—tRNA，在蛋白质的合成过程中起到转运氨基酸的作用； (3)rRNA：rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，其主要作用是作为蛋白质的合成部位，参与蛋白质合成。 在真核细胞内还有其他的小分子RNA：hnRNA是成熟mRNA的前体；snRNA参与hnRNA的剪接、转运；snoRNA参与pre-rRNA的加工；scRNA/7S-RNA是蛋白质定位合成于内质网所需的信号识别体的组成成分。 2.影响酶促反应和酶活性的因素有哪些？※ 答：影响酶促反应和酶活性的因素： 底物浓度：在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系 酶浓度：当底物浓度足够大时，酶浓度与酶促反应速度呈正比关系。 温度：温度升高使酶促反应速度加快，但当温度过高时会引起酶的变性。酶的活性最高时的温度称之为最适温度。 PH：在过酸或过碱的情况下蛋白质都会变性失活，当酶的活性最高时的PH 称之为最适PH。 抑制剂：能使酶的催化活性下降但不引起酶蛋白变性。 激活剂：使酶由无活性变为有活性或是酶的活性增加。 3.竞争性抑制的基本特点及其典型实例（磺胺类药物的作用机制）？ 答：竞争性抑制的基本特点： 1、抑制剂与底物在结构上相似 2、抑制剂与底物与酶结合的部位相同均在活性中心 3、酶的表观Km值增大而表观Vm值不变。 典型实例——磺胺类药物 磺胺类药物能够抑制细菌的生长，是因为这些细菌在生长繁殖时需要利用对氨基苯甲酸作为底物，磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性的抑制细菌体内的二氢叶酸合成酶，从而阻碍了二氢叶酸的合成，菌体内二氢叶酸缺乏，导致核苷酸、核酸的合成受阻，因而影响细菌的生长繁殖，起到杀菌的目的。 6.血糖的概念，来源及去路。 答：血糖：血糖是指全血中的葡萄糖 其来源：食物消化吸收；肝糖原分解；非糖物质糖异生的葡萄糖释放入血，其他单糖的转变。 其去路：氧化分解，提供能量；合成糖原；转变为脂肪氨基酸；通过磷酸戊糖途径转变为其他糖类物质；尿糖。 7.脂肪酸的分解过程及其能量计算 答：①、脂肪酸的活化：软脂酸——>软脂酸CoA，由脂酰CoA合成酶催化，消耗2分子ATP ②、软脂酸CoA 进入线粒体;由肉碱携带，需要肉碱酯酰转移酶Ⅰ和Ⅱ的作用 ③、脂肪酸的β-氧化：脱氢，加水，再脱氢和硫解四步反应反复进行，经7次β-氧化，生成8分子乙酰CoA和+7（FADH2+NADH） ④、8×乙酰CoA经三羧酸循环及氧化磷酸化作用，生成CO2,H2O的同时，产生ATP：8×12=96ATP；7（FADH2+NADH）经呼吸链传递和氧化磷酸化作用，产生35个ATP。故1个软脂酸彻底氧化分解净生成ATP：96+35-2=129 8.酮体的概念及其生理意义。 答：酮体：酮体是脂肪酸在肝脏分解氧化时产生的特有中间产物，包括乙酰乙酸β-羟基丁酸和丙酮。酮体只能在肝脏合成，肝脏利用脂肪酸氧化分解时产生的乙酰CoA为原料合成酮体，再经血液运输到肝外组织，氧化供能。生理意义：酮体是脂肪酸在肝内正常的中间产物，是肝输出能源的一种形式。酮体是溶于水的小分子，能通过血脑屏障及肌肉毛细血管壁，尤其在饥饿、糖供不足的时候，酮体可代替葡萄糖成为脑及肌肉的主要能源。 9.血氨的来源，去路及其转运方式。 答:血氨的来源：（1）、氨基酸及胺类的分解而来，以氨基酸的脱氨基作用为主；（2）、肠道吸收氨（3）、肾脏中产生的氨，主要来自谷氨酰胺的分解 血氨的去路：（1）肝合成尿素排出体外（2）合成谷氨酰胺等非必需氨基酸（3）合成非蛋白含氮化合物（3）肾形成铵盐排出体外转运方式：1、丙氨酸-葡萄糖循环：蛋白质和氨基酸在肌肉分解生成氨，通过转氨基作用转给丙酮酸，生成丙氨酸，经血液运回肝脏，在肝脏中丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸和氨。氨经尿素循环合成尿素，丙酮酸则沿糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖经血液循环到肌肉组织，再经糖酵解生成丙酮酸。 2、谷氨酰胺的运氨作用：脑、肌肉组织中的谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸与MH4+生成谷氨酰胺，并由血液输送到肝或肾。 10.核苷酸的生物学利用。 答：（1）作为核酸合成的原料，这是核苷酸的最主要功能 （2）是体内能量的利用形式。ATP是细胞的主要能量形式，GTP也可提供能量 （3）某些核苷酸衍生物是重要的生物合成中间产物，如UDPG。 （4）组成辅酶 （5）酶的变构调节剂或为共价修饰提供磷酸基 （6）参加细胞间的信号传递，调节生理和代谢活动，如第二信使。11.物质代谢调控主要由哪三级水平的调节？简述其基本机制。 答：物质代谢调控包括细胞水平的代谢调节，激素水平的代谢调节，整体水平的代谢调节。 基本机制： （1）细胞水平调节时依据细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节。主要包括亚细胞的分隔作用和酶活性的改变 （2）激素水平的调节：激素是通过特异的激素受体实现调节的，根据激素受体在细胞内存在的部位不同，将激素分为两大类：膜受体激素和胞内受体激素，其中胞内受体的调节主要是通过酶量进行调节 （3）整体水平的代谢调：机体通过神经及神经体液途径对物质代谢进行调节，以适应环境的变化，维持正常的生命活动。整体调节包括饥饿和应激时的调节。 12.参与大肠杆菌的DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些？各有什么作用？ 因子作用 模板DNA上的Oric 大肠杆菌DNA复制起点 Dna A辨认复制起始点 Dna B解螺旋酶，解开DNA双链 Dna C运送和协同Dna B Dna G引物酶，催化RNA引物生成 SSB稳定已经解开的单链 拓扑异构酶松弛DNA超螺旋或双螺旋 DNA polⅢDNA链的延长 DNA polⅠ 填补空隙 连接酶连接缺口 14.生物转化的概念、类型、及其意义。 答：概念：机体将一些极性或水溶性较低、不容易排出体外的非营养物质进行化学转变，从而增加它们的极性或水溶性，使其容易排出体外的过程。肝是生物转化的重要器官。 类型：生物转化包括的化学反应主要有两相： 第一相反应包括氧化反应（主要有微粒体依赖P450的加单氧酶、线粒体单胺氧化酶、醇脱氢酶和醛脱氢酶）、还原反应（主要是硝基还原酶和偶氮基还原酶）和水解反应 第二相反应是结合反应肝细胞内含有许多催化结合反应的酶类，主要反应有葡萄醛酸、硫酸、谷胱甘肽、甘氨酸等发生结合反应、或进行甲基化反应或进行酰基化反应。 意义：使非营养物质的溶解性增高，利于排出体外 15.试述cAMP-PKA信息通路的基本过程。 答：肾上腺素、胰高血糖素等信号分子与G蛋白偶联型七次跨膜受体结合—>Gpro激活——>激活AC——>ATP转化为cAMP——>cAMP激活PKA——>磷酸化修饰多种底物pro——>生物学效应 5.什么叫氧化磷酸化及其作用，影响氧化磷酸化的因素？ 答：氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢，经呼吸链传递给氧生成水并释放能量的同时偶联ADP磷酸化生成ATP的反应。 作用：产生ATP 影响氧化磷酸化的因素： 1、 ADP和ATP的调节（当细胞内某些需能过程速度加快，ATP分解为ADP 和Pi，ADP浓度增高，转运入线粒体后使氧化磷酸化速度加快；反之ADP不足时，氧化磷酸化速度减慢） 2、甲状腺素(甲状腺素活化Na+,K+-ATP酶，使ATP水解加快，ADP进入线粒体的数量增加，氧化磷酸化作用增强) 3、呼吸链抑制剂（能够阻断呼吸链中某部位电子传递） 4、解偶联剂（使呼吸链传递电子过程中泵出的H+不经ATP合酶的Fo质子通道回流，通过其他途径返回线粒体基质。从而能破坏内膜两侧的电化学梯度，使ATP得生成受抑制，质子电化学梯度储存的能量以热能形式释放） 4.比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同（部位，终产物，关键酶，能量形式，生理意义） 糖酵解糖有氧氧化 反应部位胞液胞液及线粒体 反应条件缺氧情况供氧充足 关键酶己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶 己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1， 丙酮酸激酶，丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶 产物乳酸、ATP CO2、H2O、ATP 能量生成 1分子的葡糖糖净生成2分子ATP 1分子葡萄糖净生成36或38分子ATP 生理意义 迅速供能，缺氧情况下供能，某些组织依赖糖酵解供能机体获取能量的主要方式
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
生化生物化学解+简答题(无答案)重点知识总结
蛋白质 1. 蛋白质的一级结构 2. 蛋白质变性 3. α-螺旋(α-helix) 4. 等电点 5. 肽单元(peptide unit) 6. 模体 7. 分子伴侣(molecular chaperone) 五、简答题 1. 简述蛋白质二级结构的定义，主要存在形式和维持键。 2. 什么是蛋白质的变性？哪些因素可引起蛋白质变性？其性质发生哪些改变？ 3. 蛋白质变性在医学上有什么应用？ 4. “蛋白质的一级结构决定空间结构，空间结构决定相应的生物学功能”。 5. 疯牛病的致病因子——错误折叠的蛋白质是否否定了这一结论？为什么？ 6. 利用蛋白质的理化性质，试述两种“分离蛋白质”的方法及其原理。 7. 根据本学期所学的实验，写出至少两种分离蛋白质的方法，并简要说明其原 理。 核酸 四、名词解释1．Tm值2．增色效应3．核酶 五、问答题1．简述DNA二级结构的特点。2．试比较DNA 、RNA分子组成、结构、胞内定位及生理功能。3．叙述蛋白质变性与DNA变性的区别与应用。4．为什么DNA分子存在增色效应？ 酶 三、名词解释1．酶的化学修饰2．同工酶(Isoenzyme) 3．别构调节(Allosteric regulation) 4．竞争性抑制(competitive inhibition) 四、问答题1．什么是酶促反应？影响酶促反应的因素有那些？2．竞争性抑制剂的抑制程度取决于什么因素？3．春节假期，切忌暴饮暴食。试从其诱发急性胰腺炎的角度阐述相关的生化机制。4．何谓酶原激活，试述酶原激活的机理及其生理意义？ 糖代谢 四、名词解释 1．糖有氧氧化
2．糖酵解(Glycolysis)无氧酵解 3．底物水平磷酸化 4．磷酸戊糖途径(Pentose phosphate pathway) 5．糖异生(gluconeogenesis) 6．乳酸循环 五、问答题 1．有关糖的有氧氧化，请回答：①什么是糖的有氧氧化？②三羧酸循环的关键 酶是哪些？③一次三羧酸循环分别产生多少NADH、FADH2和ATP？④一分子 的葡萄糖彻底氧化分解生成CO2和H2O可以生成多少ATP？ 2．叙述1克分子丙酮酸彻底氧化分解产生的ATP克分子数？（写出主要过程）。 3．糖酵解途径和糖异生途径是两条方向相反的代谢途径。多数反应是共有的， 可逆的。但也各有几个不可逆反应。请写出这些不可逆反应，并标明所需要的酶。 4．试述糖的三条分解代谢途径的特点和意义。 5．请列表比较糖的有氧氧化与无氧酵解进行的部位，反应的条件、关键酶、产 物、能量生成及生理意义。 6．叙述糖酵解的定义、反应部位、关键步骤及关键酶、由Gn分子上断裂下的 1molG经过糖酵解后净生成的ATP为多少？为什么？ 7．联系信息传递途径叙述糖原合成中对关键酶调节的机制 8．简述磷酸戊糖途径的产物和生物学意义。 9．简述血糖的定义、正常值、来源与去路，以及调节血糖的激素及各自的作用 特点。 10．“蚕豆病”患者在食用蚕豆后发生溶血性黄疸。根据你所掌握的生化知识分析 原因。 11．叙述糖酵解、糖异生的概念及两者异同点。 酯代谢 三、名词解释1．酮体(Ketone body) 2．脂肪动员(Fat mobilization) 3．β-氧化(β-oxidation) 4．脂蛋白5．柠檬酸-丙酮酸循环(Citrate pyruvate cycle) 四、问答题1．比较脂肪酸氧化和合成的异同点。2．概述一18碳的饱和脂肪酸彻底氧化分解的过程。3．写出胆固醇合成的原料、关键酶；并简述胆固醇在体内的代谢转变。4．血浆脂蛋白的定义？
基础生物化学知识重点
绪论（老师只要求了结部分已经自动过滤） 基本概念： 新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量简化以及生物体内物质和能量的装换过程重点内容：生物化学的主要研究内容：1.生物体内的化学组成2.生物体内的物质代谢，能量装换和代谢调节3.生物体内的信息代谢 核酸 一、基本概念： 核苷酸：核苷酸即核苷的磷酸酯 碱基互补配对：A-T,G-C 三叶草结构：t-RNA的二级结构，一般由四臂四环组成：氨基酸接受臂，二氢酸尿嘧啶环，反密码子环，额外环，假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核甘酸环（TΨC环） 增色效应：DNA变性后由于双螺旋分子内部的碱基暴露，260nm紫外吸收值升高。减色效应：核酸的光吸收值通常比其各个核算组成部分的光吸收值之和小30%~40%，是由于碱基密集堆积的缘故。 变性和复性：指的是在一定物理和化学因素的作用下，核酸双螺旋结构在碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。复性恰好相反。 重点内容： 1.核酸的生物学功能（1.生物分子遗传变异基础， 2.遗传信息的载体， 3.具有催化作用， 4.对基因的表达有调控作用），基本结构单位（核苷酸），基本组成部分（磷酸，含氮碱基，戊糖） 2.核苷酸的名称（A:腺嘌呤T:胸腺嘧啶C:胞嘧啶G:鸟嘌呤U:尿嘧啶）符号（后面统一描述） 3.DNA双螺旋结构的特点（1.有反向平行的多核苷酸链互相盘绕，2.亲水骨架在外，疏水碱基在内，一周十个碱基，螺距3.4nm,3.两条DNA链借助氢键结合在一起）和稳定因素（氢键，碱基堆积力，带负电的磷酸基团静电力，碱基分子内能）： 4.核酸的紫外吸收特性(因为核酸中含有的嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键的特性所以对紫外光有吸收特性，在260nm处有最大吸收值，不同的核酸吸收峰值不同)、T m（熔解温度）（把热变性过程中的光吸收达到最大吸收一半（双螺旋解开一半）时的温度叫做熔解温度）值及变性和复性的关系：（G-C）%=(T m-69.3)*2.44 5.α-螺旋、β—折叠以及β-转角的结构特点：1.主要维持空间力为氢键，2.α螺旋是一段肽链中所有的Cα的扭角都是相等的，这段肽链则会围绕某个中心轴成规则螺旋构想，3.β折叠是由两条多肽链侧向聚集，通过相邻肽链主链上的N-H与C=O之间有规则的氢键形成，4.转角结构使得肽链不时扭曲走向成为β转角 蛋白质、氨基酸化学 一、基本概念 氨基酸：羧酸分子中α碳原子上的一个氢原子被氨基取代所生成的衍生物，是蛋白质的基本结构单位。 寡肽：2～20个氨基酸残基通过肽键连接形成的肽 多肽：由20个以上的氨基酸残基组成的肽 肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，
生化总结
生化复习资料 重点主要是框架内容和基本概念，不会考得太细和过偏。为了减轻各位复习压力，以下主要是各章最重要、需要记的内容，其它内容请大家根据自己实际情况进行复习，主要考的是知识点，大题方面要靠自己理解去答，切忌不要空着，请大家调整好心态，合理复习，祝各位考试顺利通过！如有相关问题，请与总结成员（张韬、辛雷、巩顺、赵贵成、刘仁东）联系！ 生命大分子的结构与功能 一、蛋白质 （一）结构 （1）一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。化学键：肽键、二硫键 （2）二级结构：指多肽链骨架上原子的局部空间排布，并不涉及侧链位置。化学键：氢键 组成二级结构的基本单位——肽单元 形式α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲 （3）三级结构：是一条多肽链的完整的构象，包括全部的主链和侧链的专一性的空间排布。 化学键：次级键——氢键、离子键（盐键）、疏水作用和Van Der Wassls 力 （4）四级结构：指含有两条或多条肽链的蛋白质，其每一条肽链都具有其固定的三级结构（亚基），并靠次级键相连接 （二）理化性质 （1）变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质分子中非共价键（有时也包括二硫键）被破坏，而引起其空间结构改变，并导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为变性。 复性：在去除变性因素后，部分蛋白质又可恢复其原有的空间结构、理化性质及生物学活性，这样的过程称为复性。 （2）蛋白质从溶液中析出的现象称为“沉淀”。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐以破坏其胶体稳定性而使蛋白质析出 二、核酸 （一）结构 （1）一级结构：指 DNA或RNA中核苷酸的排列顺序（简称核苷酸序列），也称碱基序列。 （2）二级结构 1、DNA的二级结构——双螺旋结构模型：反向平行、互补双链结构： 脱氧核糖和磷酸骨架位于双链外侧，走向相反；碱基配对，A-T，G-C右手螺旋，并有大沟和小沟；螺旋直径 2nm 螺距 3.4nm 螺旋一周10个碱基对，碱基平面距离 0.34 nm 双螺旋结构稳定的维系；横向是碱基对氢键，纵向是碱基平面间的疏水堆积力。 DNA功能：遗传信息的载体，基因复制和转录的模板，生命遗传的物质基础。 2、RNA的二级结构 <1> mRNA 特点：-帽子结构（m7GpppNm）-多聚A尾、遗传密码 功能：指导蛋白质合成中氨基酸排列顺序 <2>tRNA 局部形成茎-环样结构（或发夹结构） 包括：氨基酸接纳茎（氨基酸臂） TΨ环反密码环 DHU环 （二）理化性质 1变性：理化因素作用下，DNA分子互补双链之间氢键断裂，使双螺旋结构松散，变成单链的过程。 2复性（退火）:适当条件下，两条互补链重新恢复天然的双螺旋构象的现象。 3分子杂交：不同来源的核酸经变性和复性的过程，其中一些不同的核苷酸单链由于存在局部碱基互补片段，而在复性时形成杂化双链（heteroduplex），此过程称分子杂交。（杂化双链：不同DNA间，DNA与RNA或 RNA 与 RNA） 三、酶 （一）结构 <1>酶活性中心：能结合并催化一定底物使之发生化学变化的位于酶分子上特定空间结构区域，该区域包含结
生物化学-生化知识点_酶促反应动力学 (9章)
§2.8 酶促反应动力学（9章 P351） 一一一底物浓度对酶反应速率的影响 用反应初速度v对底物浓度[S]作图得P355 图9-6。 曲线分以下几段： 一1一OA段：反应底物浓度较低时v与[S]成正比，表现为一级反应， v = k[S]。 根据酶底物中间络合物学说，酶催化反应时，首先和底物结合生成中间 复合物ES，然后再生成产物P，并释放出E。 E + S = ES → P + E OA段上，底物浓度小，酶未被底物饱和，有剩余酶，反应速率取决于ES浓 度，与[S]呈线性关系，v正比于[S]。 一2一AB段：反应速度不再按正比升高，表现为混合级反应。此时酶渐渐为底物饱和，[E S]慢慢增加，v也慢慢增加，为分数级反应。 一3一BC段：反应速度趋于V max，为零级反应，酶促反应表现出饱和现象。此时底物过量[S]>[E], [E]已全部转为[E S]而恒定，因此反应速率也恒定，为最大反应速率，V m 为[E]所决定。 ax 非催化反应无此饱和现象。 酶与底物形成中间复合物已得到实验证实。 一一一酶促反应力学方程式 一1一米氏方程推导 1913年Michaelis和Menten提出并推导出表示[S]与v之间定量关系的米氏方程 V max[S] V = K m + [S] Km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率V max一半时底物的浓度， 单位与底物浓度同。 推导：酶促反应分两步进行。 k1 k3 E + S ES → P + E k2 v = k3 [ES] 一般k3为限速步骤 v = k3 [ES] … ① 1.[ES] 生成速率： d[ES]/dt = k1([E] - [ES]) [S] 2.[E S]分解速率：
生物化学各章的重点
第三章：氨基酸 掌握： 1.氨基酸的结构特点 （1）组成蛋白质的基本氨基酸为α-氨基酸，但脯氨酸例外，为α-亚氨基酸 （2）不同的α-氨基酸，R侧链不同。 （3）出R侧链为氢原子的甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是部队称碳原子，可形成不同的构型，具有璇光性质。 2.氨基酸的两性解离性质、等电点的概念以及等电点pI与解离基团pK值的关系 两性解离与等电点：氨基酸分子中既有碱性——NH2，又有酸性——COOH，与强酸或强健都能作用生成盐，因此氨基酸为两性化合物。 氨基酸的PI计算公式：PI=1/2(Pk1+Pk2) 熟悉： 1.氨基酸的分类方法 1.）非极性R基氨基酸 2.）极性不带电荷R基氨基酸 3.）带负电荷的R基氨基酸 4.）带正电荷的R基氨基酸 2.氨基酸的茚三酮反应 在加热条件及弱酸环境下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色（与天冬酰胺[1]则形成棕色产物。与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。茚三酮反应，即：所有氨基酸及具有游离α-氨基和α-羧基的肽与茚三酮反应都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。 2.氨基酸的紫外吸收特点 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 4.氨基酸分配层析法的一般原理 了解： 1.氨基酸的三字母符号 2.氨基酸甲醛滴定的原理 3.氨基酸的常见化学反应和光学活性 4.氨基酸的分析分离原理与方法 思考题：如何计算天冬氨酸和组氨酸的等电点？ 第四章：蛋白质的共价结构 掌握： 1.蛋白质的元素组成及组成特点。 2.肽、肽键、肽平面的概念
医药行业生化重要概念解释
生化重要概念解释 1 重要概念解释 A Abundance (mRNA 丰度)：指每个细胞中mRNA 分子的数目。 Abundant mRNA(高丰度mRNA)：由少量不同种类mRNA组成，每一种在细胞中出现大量拷贝。 Acceptor splicing site (受体剪切位点)：内含子右末端和相邻外显子左末端的边界。 Acentric fragment(无着丝粒片段)：(由打断产生的)染色体无着丝粒片段缺少中心粒，从而在细胞分化中被丢失。 Active site(活性位点)：蛋白质上一个底物结合的有限区域。 Allele(等位基因)：在染色体上占据给定位点基因的不同形式。Allelic exclusion(等位基因排斥)：形容在专门淋巴细胞中只
有一个等位基因来表达编码的免疫球蛋白质。 Allosteric control(不构调控)：指蛋白质一个位点上的反应能够阻碍另一个位点活性的能力。 Alu-equivalent family(Alu 相当序列基因)：哺乳动物基因组上一组序列，它们与人类Alu 家族相关。Alu family (Alu家族)：人类基因组中一系列分散的相关序列，每个约300bp长。每个成员其两端有Alu 切割位点(名字的由来)。α-Amanitin(鹅膏覃碱)：是来自毒蘑菇Amanita phalloides 二环八肽，能抑制真核RNA聚合酶，特不是聚合酶II 转录。 Amber codon (琥珀密码子)：核苷酸三联体UAG，引起蛋白质合成终止的三个密码子之一。 Amber mutation (琥珀突变)：指代表蛋白质中氨基酸密码子占据的位点上突变成琥珀密码子的任何DNA 改变。 Amber suppressors (琥珀抑制子)：编码tRNA的基因突变使其反密码子被改变，从而能识不UAG 密码子和之前的密码子。 Aminoacyl-tRNA (氨酰-tRNA)：是携带氨基酸的转运RNA，共价连接位在氨基酸的NH2 基团和tRNA 终止碱基的3￠或者2￠－OH 基团上。 Aminoacyl-tRNA
第六章生化反应动力学剖析
第六章 生物反应动力学基础（张婷婷） 请对发现的文字错误及格式等进行修订，同时对我蓝色标出的要求进行补充完善。。注意此章节中公式编辑器所编辑的公式均可正常显示并编辑，所以不用更改为word 格式。辛苦了，谢谢！孔秀琴 一、底物降解速率 底物降解速率即每天每公斤活性污泥能降解多少公斤的BOD 5,其单位为： d kgVSS kgBOD ?/5，是反映生物反应器处理能力的重要参数。生物反应系统中，反应器 容积等重要参数是根据系统的底物降解速率（污泥负荷）来确定的。底物降解速率的函数关系式如下： S k S v Xdt dS s +=max （6-1） 式中： Xdt dS —比降解速率，单位 d -1 m a x v —最大比底物降解速率，即单位微生物量利用底物的最大速率 K S —饱和常数 X —微生物浓度 S —底物浓度 环境工程中，一般S 较小，当S K S ≤≤时，分母略去S ，并令 2max k k s =υ，,即可得下式： S k Xdt dS 2= （6-2） 上式积分可得：错误！未找到引用源。 t X t S S ??-=2k 0e （6-3） 那么已降解的底物含量为： ）（t X k t S S S S ??-?=-=2e -100 （6-4） 式中：?S —降解的有机底物浓度
0S —初始的有机底物浓度 t S —t 时刻剩余的有机底物浓度 上式中，因一般生物系统活性污泥浓度x 为定值，所以可令12k X k =，同时把已降解的底物浓度用BOD t 浓度代替，初始底物浓度用BOD U 代替,，即得下式： )1(1t k u t e BOD BOD ?-= （6-5） 即得5日生化需氧量和总需氧量之间的换算关系式： （6-6） 因C o 20时，23.01 =k ，则可得到： u BOD BOD 68.05= 环境工程中，用污泥负荷来表示有机物（底物）的降解速率，是特定工艺处理能力的度量参数。在工程设计中，在确定生物反应器的容积及排泥量等关键数据时，污泥负荷是重要的设计参数，其值的选取直接关系到整个工程的造价。根据工程参数所确定的污泥负荷定义式如下： Xt S S XV S S Q N e e ) ()(00-=-= （6-7） 式中：N —污泥负荷，单位kg/kgVSS ﹒d V —反应器的有效容积，单位m 3 污泥负荷即底物比降解速率，其函数关系式也可写作 S k S k S N s 2max =+=υ （6-8） 二、微生物增殖 有机底物经过微生物降解作用后，其中一部分经氧化产能代谢为H 20和CO 2、小分子的有机物等，一部分则通过微生物合成作用转变为新的细胞物质，表现为微生物的增殖，同时微生物还通过内源呼吸作用而不断衰亡，表现为污泥的衰减。所以底物降解和微生物增殖之间存在着必然联系。生物反应系统需要根据微生物的增殖速率来确定泥龄、进而确定剩余污泥排放量等重要数据，所以其相互之间的关系可用下式表示： d K Xdt dS Y Xdt dX -= （6-9）