2014年河北工程大学824动物生理学与生物化学考研大纲硕士研究生入学考试大纲

2014年河北工程大学824动物生理学与生物化学考研大纲硕士研究生入学考试大纲
2014年河北工程大学824动物生理学与生物化学考研大纲硕士研究生入学考试大纲

2014年河北工程大学824动物生理学与生物化学考研大纲硕士研究生入学考试大纲

科目名称:动物生理学与生物化学

适用专业:090500畜牧学

一、考试性质

动物生理学与生物化学是河北工程大学为招收动物医学、动物科学硕士研究生(学术型)而设置的全国研究生招生考试业务课程考试科目,属学校自行命题的性质。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平,以保证被录取者具有基本的动物生理学与生物化学理论知识并有利于招生学校在专业上择优选拔。

二、考试的学科范围

应考范围包括:

1、动物生理学:细胞的基本功能、血液、血液循环、呼吸、消化、能量代谢和体温、泌尿、神经系统、内分泌等部分。

2、动物生物化学:生命的化学特征、蛋白质、核酸、酶、糖类代谢、生物氧化、脂类代谢、含氮小分子的代谢、DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因的表达的调控。

三、评价目标

1.系统地掌握动物生理学的基本理论、基本知识和基本实验技能,能够从细胞和分子水平、器官和系统及整体水平理解动物机体的各种正常功能活动及其内在机制。

2.能够运用动物生理学的基本理论、基本知识和基本方法分析和解决有关理论和实际问题。

3.系统地掌握动物生物化学的基本理论、基本知识和基本实验技能,弄清构成生物体的基本物质的结构,性质及其在生命活动过程中的变化规律。

4.能够掌握动物体内物质代谢,能量转变的过程和基本规律,生理机能与外界条件的关系,了解生命活动的化学基础,增强对生命本质的认识。通过实验掌握一些常规的生物化学实验技术,提高其分析问题和解决问题的能力。

四、考试形式与试卷结构

1.试卷满分及考试时间:本试卷满分为150 分,考试时间为180 分钟。(动物生理学为75 分;动物生物化学75分)

2.答题方式:答题方式为闭卷、笔试。

3.试卷内容结构:动物生理学 50%,生物化学 50%。

4.试卷结构及题型比例:

单项选择题 30 小题,每小题1 分,共30 分(动物生理学为15 小题;动物生物化学为15 小题)

简答题 6 小题,每小题8 分,共48 分(动物生理学为3小题;动物生物化学为3小题)

实验题 2 小题,每小题10 分,共20 分(动物生理学为1 小题;动物生物化学为1 小题)

分析论述题 4 小题,每小题13 分,共52 分(动物生理学为2小题;动物生物化学为2小题)

五、考试内容要点

动物生理学部分

1.动物生理学概述

(1)动物生理学的研究对象、研究任务和研究方法

(2)机体与内环境(生命现象的基本特征;机体的内环境、稳态及生理意义)(3)动物机体生理功能的主要调节方式(神经调节、体液调节、自身调节)(4)机体生理功能的控制系统(反馈控制系统为主)

2.细胞的基本功能

(1)细胞膜的结构特征和物质转运功能

(2)细胞膜的跨膜信号转导(细胞信号转导的概念和一般特性、跨膜信号转导的主要途径)

(3)细胞的兴奋性与生物电现象(细胞的生物电现象及其产生机制、细胞的兴奋性及其周期性变化、动作电位的引起和兴奋在同一细胞上的传导)

(4)兴奋在细胞间的传递(化学突触,主要是经典突触和接头突触、电突触)(5)骨骼肉的收缩(骨骼肌细胞的超微结构、骨骼肌的收缩机制和兴奋-收缩偶联、影响骨骼肌收缩的因素)

(6)实验(蛙坐骨神经-腓肠肌标本制备;刺激强度、刺激频率与肌肉收缩的关系)

3. 血液

(1)血液的组成和理化特性(血液组成和血量、血液的主要机能、血液的理化特性)

(2)血细胞及功能(红细胞生理、白细胞生理、血小板生理)

(3)血液凝固与纤维蛋白溶解(血液凝固、抗凝系统、纤维蛋白凝固与抗纤溶系统)

(4)血型(红细胞凝集与血型、输血原则与交叉配血、动物血型)

(5)实验(出血时间、凝血时间的测定;红细胞沉降率测定;血红蛋白测定;红细胞脆性实验;血细胞计数;血液凝固)

4. 血液循环

(1)心脏生理(心肌的生物电现象、心肌的生理特性、心脏泵血功能)(2)血管生理(各类血管的结构和功能特点、血流动力学:血流量、血流阻力和血压、血压及影响因素、微循环与物质交换、组织液和淋巴液的生成与回流)

(3)心血管活动的调节(、心脏的神经支配及其作用、血管的神经支配及其作用、心血管活动的调节、体液因素)

(4)实验(离体蛙心灌流;期前收缩与代偿性间隙;蛙心起搏点观察;蛙的微循环观察;动脉血压的测定)

5. 呼吸

(1)肺通气(肺通气的原理、肺容量与肺通气量)

(2)肺换气与组织换气

(3)气体在血液中的运输(氧的运输、二氧化碳的运输)

(4)呼吸运动的调节

(5)实验(呼吸运动的调节;胸内压测定)

6. 消化

(1)消化概述(消化与吸收、消化方式、消化道平滑肌的生理特性)

(2)口腔消化(唾液的性质、组成和生理作用、唾液分泌及其调节)

(3)单胃消化(胃液的性质、组成与作用、胃液的分泌及其调节、胃的运动及其调节、胃的排空)

(4)复胃消化(前胃运动及其调节、反刍及其机制、瘤胃及网胃内的消化与

代谢)

(5)小肠消化(胰液的生理作用及其分泌调节、胆汁的生理作用及其分泌调节、小肠运动及其调节)

(6)大肠内消化(大肠的消化功能及排粪反射)

(7)吸收(主要营养成分的吸收部位及其机制)

(8)实验(小肠吸收和渗透压的关系;胰液、胆汁的分泌;胃肠运动的直接观察;离体小肠平滑肌的生理特性)

7. 能量代谢和体温

(1)能量代谢(食物的热价、氧热价和呼吸商、影响能量代谢的主要因素、基础代谢与基础代谢率)

(2)体温(体温的概念及正常变动、产热与散热的平衡、体温调节)

(3)实验(小动物能量代谢的测定)

8、泌尿

(1)肾脏的结构与功能(排泄的概念、肾单位、肾血流量及其调节)

(2)肾小球的滤过作用及影响因素

(3)肾小管和集合管的泌尿功能

(4)肾脏泌尿功能的调节(抗利尿激素的作用及其分泌调节、醛固酮的作用及其分泌调节、肾素-血管紧张素-醛固酮系统)

(5)尿液的浓缩与稀释

(6)实验(影响尿液生成的因素)

9. 神经系统

(1)神经纤维传导兴奋的特征

(2)神经元活动的一般规律

(3)突触传递(兴奋性突触后电位、抑制性突触后电位、突触传递的过程、特点和原理)

(4)中枢抑制(突触后抑制、突触前抑制)

(5)神经系统的感觉功能(感受器的一般生理特性、特异性投射系统和非特异性投射系统、脑干网状结构的上行激动系统)

(6)中枢神经系统对躯体运动的调节(脊休克、牵张反射、去大脑僵直、基底神经节对躯体运动的调节、小脑对躯体运动的调节、锥体系和锥体外系对躯体运动的调节、大脑皮层对躯体运动的调节)

(7)中枢神经系统对内脏活动的调节(交感和副交感神经系统的结构与功能特征)

(8)脑的高级功能

(9)实验(反射弧的分析、脊髓反射、大脑皮层运动区的机能定位、去大脑僵直)

10.内分泌

(1)内分泌概述(内分泌和激素的概念、激素作用的一般特征及其作用机制、激素分泌的调节)

(2)下丘脑和垂体(下丘脑的内分泌功能、垂体激素的生理作用、腺垂体激素分泌的调节)

(3)甲状腺激素的生理作用与分泌调节

(4)甲状旁腺素、降钙素和1,25-二羟维生素D3 的生理作用及分泌调节(5)肾上腺(肾上腺皮质激素的生理作用及其分泌调节、肾上腺髓质激素的

生理作用及其分泌调节、应激与应急)

(6)胰岛素的功能及分泌调节

(7)实验(胰岛素、肾上腺素对血糖的调节;切除肾上腺(或甲状腺)对动物的影响)

11. 生殖与泌乳

(1)雄性生殖生理(睾丸的生理功能、雄性激素的生理作用及分泌调节)(2)雌性生殖生理(卵巢的功能、雌性性激素的生理作用及分泌调节、发情周期及其调节)

(3)生殖过程(受精与授精、妊娠、分娩)

(4)泌乳(泌乳的概念、乳腺的发育及其调节、初乳及其对幼畜生理意义、乳的生成过程及乳分泌的调节、排乳过程及其神经-体液调节)

动物生物化学部分

第一章绪论

1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。

2.生物化学的发展介绍生物化学的起源;获得的重大成果;我国的成果及展望。

3.生物化学与畜牧和兽医介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。

第二章生命的化学特征

1.生物体系中的非共价作用力

第三章蛋白质

第一节蛋白质在生命活动中的重要作用举例说明各种蛋白质的生理功能,例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等,综合说明蛋白质是生命活动的体现者。

第二节蛋白质的化学组成

1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素,氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。

2.蛋白质的基本结构单位和其它组分强调氨基酸是蛋白质的构件分子。

3.氨基酸氨基酸的基本结构;构型;氨基酸的符号、分类;其他氨基酸;氨基酸的主要性质。

20种氨基酸的名称、符号、结构式、重要氨基酸的侧链;

第三节蛋白质的化学结构

1氨基酸构成蛋白质的氨基酸有二十种。

2.肽键和肽链的概念肽键、肽链的概念;肽键形成图。

3.蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的基本概念;蛋白质一级结构的表示。第四节蛋白质的高级结构

1.蛋白质的结构层次包括蛋白质一级、二级、超二级结构、结构域、三级、四级结构,用示。

2.肽平面(酰胺平面)结构和二面角肽单位、肽单位平面、二面角概念及。

3.维持蛋白质分子构象的化学键以图介绍,包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。

4.二级结构主要介绍:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等结构。

5.超二级结构。

6.结构域概念。

7.三级结构概念及肌红蛋白结构。强调三级结构是天然蛋白质存在的形

式。

8.四级结构概念及血红蛋白结构。强调四级结构存在亚基及亚基的概念。第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系

1.多肽结构与功能的关系讲明其在动物体内的表现状态。

2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性以胰岛素和细胞色素C为例讲解,并附表。

3.一级结构变异与分子病:以镰刀形红血球贫血病为例。

4.血红蛋白变构与运输氧的功能,先给出变构效应概念,然后以血红蛋白为例介绍S曲线及影响因素。

5.蛋白质的变性和复性:蛋白质的变性与复性的概念。

第六节蛋白质的物理化学性质和分离提纯

1.蛋白质的物理化学性质蛋白质的分子量测定;蛋白质的两性解离和等电点;蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀(重点是盐析法);蛋白质的颜色反应;蛋白质的紫外光谱吸收特征。

2.蛋白质的分离提纯:基本步骤,分四步介绍。

第七节蛋白质的分类

1.简单蛋白质概念。

2.结合蛋白质概念。

3.蛋白质理化性质

第四章核酸

第一节核酸的化学组成与结构

1.核酸的化学组成:核酸的水解产物、核苷酸的连接方式——3′,5′—磷酸二酯键

2.DNA分子的结构(1)DNA分子的大小(2)DNA的碱基组成(3)DNA的一级结构(4)DNA的二级结构(5)DNA的三级结构——超螺旋结构(6)DNA的性质:理化性质、变性与复性、复性与分子杂交

第二节 RNA分子的结构

1.RNA的类型

2.RNA的碱基组成

3. mRNA(信使RNA)的结构与功能

4. tRNA(转移RNA)的结构与功能

5. rRNA(核糖体RNA)的结构与功能

第五章酶

第一节酶的一般概念

1.酶是生物催化剂

2.酶催化作用的特征①高效率性;②专一性包括绝对专一性、相对专一性和立体专一性;③化学本质;④可调控性。

3.酶的化学本质强调酶的化学本质是蛋白质,具有蛋白质的一切理化性质。

4.单体酶、寡聚酶和多酶复合体基本概念, 重点以丙酮酸脱氢酶复合体介绍多酶复合体的概念。区别.单体酶与单结合酶单纯蛋白酶,寡聚酶与多酶复合体。第二节酶的组成与辅酶

1.单纯酶和结合酶:概念, 重点是结合酶。

2.酶的辅助因子讲明酶蛋白与辅酶之间的关系,酶蛋白与辅酶在结合酶中的作用。

3.维生素与辅酶:各种维生素构成的辅酶,辅酶的名称,缩写符号,功能及构成什么酶类的辅酶。

第三节酶结构与功能的关系

1.酶活性部位和必需基团 ,介绍有关基团。

2.酶原激活,以胰凝乳蛋白为例说明酶原激活的过程。

第四节酶催化机理

1.过渡态和活化能。

2.中间产物学说,并以反应式表示出来。

3.诱导契合学说,说明过程。

4.酶催化机理,重点介绍邻近与定向效应、底物的形变与扭曲、酸碱催化、共价催化和和活性部位疏水空穴的影响。

第五节酶活力测定

1.酶活力测定酶活力概念;酶活力测定方法。

2.酶活力单位解释概念。

3.比活力解释概念。

第六节酶促反应动力学

1.底物浓度对酶反应速度的影响曲线 ,米氏方程, 二者联系 ,Vmax和Km 值,Km的意义。

2.抑制剂对酶反应速度的影响抑制剂分类, 重点是可逆抑制, 举例说明竞争性抑制和非竟争性抑制的动力学曲线特点。

3.激活剂对酶反应速度的影响

4.酶浓度对酶反应速度的影响直线

5.温度对酶反应速度的影响基本概念及低温、高温对酶活性的影响,最适温度。

6.溶液pH对酶反应速度的影响基本概念最适PH。

第七节酶活性调节

1.变构酶概念, 举例说明变构调节的机制。

2共价调节概念, 举例说明共价调节的机制。

3.同工酶概念, 以乳酸脱氢酶说明。

第八节酶的命名和分类

1.酶的命名

2.酶的分类六大类。

3.酶浓度、温度、pH、I和A 对酶促反应的影响

第八章糖类代谢

第一节糖在动物体内的一般代谢

1.糖的生理功能从糖能构成细胞成分,氧化供能,转变成脂和蛋白质来讲解。

2.糖代谢的概况把糖各条代谢途经简单的联系在一起。

第二节糖原的合成与分解代谢

1.糖原合成的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。

2.糖原分解的概念、定位、主要过程、关键酶及其生理意义。

第三节糖的分解供能(各途经反应分步出现)

一.糖酵解分步介绍,然后总结,说明意义.计算ATP数。

糖酵解代谢途径的概念、定位、主要的过程、关键酶及其生理意义

二、葡萄糖的有氧氧化

1.葡萄糖分解形成丙酮酸

2.丙酮酸形成乙酰辅酶A 反应式,多酶复合体介绍,计算ATP数。

3.柠檬酸循环

4.氧化磷酸化阶段

第四节葡萄糖异生作用

1.葡萄糖异生作用的生物学意义可总结为三点:动物饥饿时补充血糖;反刍动物糖的主要来源;清除乳酸。

2.葡萄糖异生作用的反应途径强调在肝脏中进行,只讲三步反应。

3.底物循环介绍其信号放大作用。

4.乳酸异生为葡萄糖的意义介绍乳酸循环。

第五节磷酸戊糖途径

1.磷酸戊糖途径的反应途径可简单表示,重点是酶的作用,使反应走向会不同。

2.磷酸戊糖途径的生理意义

第六节糖代谢各途径的联系和调节

1. 糖异生的概念、进行部位、主要的反应过程及其生理意义。

2. 磷酸戊糖途径的概念、主要的反应过程、关键酶及生理意义。

第九章生物氧化

第一节生物氧化的概述生物氧化概念、特点、自由能、氧化还原电位

第二节 ATP 高能磷酸化合物、ATP的产生、转移和利用

第三节氧化磷酸化作用

1.呼吸链的组成及电子传递顺序

2.生物氧化过程中ATP的生成,偶联部位、解偶联剂和抑制剂、氧化磷酸化的作用机理(化学渗透学说)

3.胞液中NADH的氧化:苹果酸穿梭作用和磷酸甘油穿梭作用

第四节其他生物氧化体系:呼吸链的概念、组成;氧化磷酸化的概念和偶联部位;胞液中NADH转运

第十章脂类代谢

第一节脂类的概述

1.脂类的组成与化学通式

2.脂类的特点

3.脂类代谢的主要内容

4.脂类的生理功能

第二节脂肪的分解代谢

1.脂肪的动员

2.甘油的代谢代谢途径、能量变化(说明)

3.脂肪酸的分解代谢介绍脂肪酸β-氧化的反应过程、能量代谢

4.脂肪的动员、脂肪酸β-氧化

5.脂肪酸的分解代谢:酮体的生成与利用、酮体生成的生理意义、酮病、脂肪酸的其它代谢方式

第三节脂肪的合成代谢

1.长链脂肪酸的合成:合成部位、原料、反应历程、合成的酶系

2.脂肪酸碳链的延长和脱饱和

3.脂肪酸生物合成的特点

4.甘油三酯的合成

5.酮体生成和利用及其实生理意义

6.软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程

7.甘油三酯(脂肪)的合成部位、原料及基本过程

第四节脂肪代谢的调控

第五节类脂的代谢

1.磷脂的代谢(1)磷脂的生物合成:胆胺、胆碱的生物合成;磷脂的生物合成。(2)磷脂的分解

2.胆固醇的生物合成胆固醇的结构特点、合成的部位、原料、合成的基本过程和生物转化

第六节脂类在体内的转运概况

1.甘油磷脂的结构通式,胆固醇的生物转化

2.血浆脂蛋白的分类、组成特点、功能。

第十一章含氮小分子的代谢

第一节蛋白质的营养作用

1.蛋白质的生理功能

2.氮平衡

3.必需氨基酸(赖色蛋苯丙苏缬亮异亮)

第二节氨基酸的一般代谢途径

1.动物体内氨基酸代谢的概况

2.氨基酸的脱氨基作用:氨基酸脱氨基作用方式,氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用反应过程

3.氨基酸的脱羧基作用

4.氮平衡、蛋白质的营养价值、蛋白质的腐败作用。

5.氨基酸的吸收。

6.氨基酸的三种脱氨基方式

第三节尿素的形成

1.动物体内氨的来源与去路

2.谷氨酰胺的形成

3.尿素的生成

第四节α-酮酸的代谢和非必须氨基酸的合成

1.α-酮酸的代谢

2.非必须氨基酸的合成

3.α-酮酸的代谢方式

4.氨的来源、转运和代谢去路。

第五节个别氨基酸代谢

1.提供一碳基团的氨基酸

2.芳香族氨基酸的代谢转变

3.含硫氨基酸的代谢

第六节核苷酸的合成代谢

1.核苷酸代谢概况(水解过程、生理功能)

2. 嘌呤核苷酸合成

(1)从头合成:从头合成的原料、特点和反应过程

(2)补救合成

一碳单位的代谢、构成及其与四氢叶酸的关系;核酸的酶促降解;嘌呤核苷酸的从头合成途径;补救途径及其生理意义。

3. 嘧啶核苷酸合成代谢从头合成:从头合成的原料、特点和反应过程,补救合成

4. 脱氧核糖核苷酸的合成(1)脱氧核糖核苷酸的合成(2)胸腺嘧啶核苷酸的合成

第七节核苷酸的分解代谢

1.嘌呤核苷酸的分解代谢:分解代谢终产物

2. 嘧啶核苷酸的分解代谢:分解代谢终产物

第八节糖、脂类、氨基酸和核苷酸代谢的联系

1.嘧啶核苷酸从头合成途径、特点;补救途径及其意义。

2.嘌呤和嘧啶核苷酸分解代谢的产物。

3.脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。

第十三章 DNA的生物合成

概述:中心法则

第一节DNA的生物合成

1.DNA复制的方式——半保留复制

2.DNA复制开始于特定的起点

3.参与复制的酶类和蛋白质

4.DNA的复制过程

5.DNA复制的忠实性

6.DNA复制的基本特点原核生物DNA聚合酶与真核生物DNA聚合酶的区别

7.DNA的损伤与修复

8.RNA指导下DNA的合成(逆转录)

9.多聚酶链式反应(PCR)

10.DNA核苷酸顺序的测定

11.分子生物学中心法则及其补充,遗传信息的流向问题

12.DNA半保留复制的机制及其生物学意义

13.复制系统的组成及各成分的作用,尤其是DNA聚合酶种类及功能特点

第十四章RNA的生物合成

1.基因转录的基本特征:

2.转录体系

3.转录的过程

4.DNA复制与RNA转录的不同点

5.逆转录及逆转录酶,逆转录对遗传信息流向补充的意义

6.RNA的不对称转录,RNA聚合酶

7.RNA转录后的加工

(1)mRNA的加工

(2)tRNA的加工

(3)rRNA的加工

8.真核生物的转录

9.核酶

第十五章蛋白质的生物合成——翻译

1.遗传密码与mRNA:遗传密码的破译和特征

2.解码系统

(1)tRNA

(2)核糖体——合成蛋白质的场所

3.参与蛋白质生物合成的体系组成,主要是各种RNA的功能

4.密码子的特点,碱基插入后的读码框移

5.蛋白质的合成

(1)多肽链的合成是由N-端向C端方向延伸

(2)mRNA翻译蛋白质的方向是由5′→3′进行。

(3)多核糖体同时翻译一条mRNA的遗传信息

(4)起始tRNA和起始信号

(5)蛋白质合成的过程

6.参与蛋白质生物合成的体系组成,主要是各种RNA的功能

7.密码子的特点,碱基插入后的读码框移

8.保证翻译准确的关键所在

(1)蛋白质合成的能量变化

(2)翻译后加工

9. 蛋白质的转位

第十六章基因的表达的调控

概述基因表达的概念、时间性及空间性、基因表达的方式(组成性表达、诱导和阻遏表达)、基因表达调控的生物学意义、基因表达调控的基本原理1.原核生物的基因表达调控

(1)操纵子模型乳糖操纵子阿拉伯糖操纵子色氨酸操纵子

(2)反义RNA及翻译水平调节

2.真核生物的基因表达调控

3.(翻译)蛋白质生物合成的干扰和抑制——与药理、临床的关系

4.(调控)有关基因表达的一些基本概念,基本控制点,强调转录调节

5.(调控)参与调节的基本要素(转录水平)

六、主要参考书教材

1.《动物生理学》第一版:柳巨雄,杨焕民主编. 高等教育出版社,2011年

2.《动物生物化学》第四版:邹思湘主编. 中国农业出版社,2005年

苏州大学848生物化学部分真题答案汇总

概述 SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。 答案: (1)聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质,蛋白质在其中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数量。 (2)十二烷基硫酸钠(SDS)可与蛋白质大量结合,结合带来两个后果:①由于SDS是阴离子,故使不同的亚基或单体蛋白质都带上大量的负电荷,掩盖了它们自身所带电荷的差异; ②使它们的形状都变成杆状。这样,它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。 (3)蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的移动距离与指示剂移动距离的比值称相对迁移率,相对迁移率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。因此,将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混合溶液以及待测蛋白溶液分别点在不同的点样孔中,进行SDS-PAGE;然后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标,以相对应的相对迁移率为横坐标,绘制标准曲线;再根据待测蛋白的相对迁移率,即可计算出待测蛋白的相对分子质量。 试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控? 答案:(1)变构调控:丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰 CoA和NADH都抑制丙酮酸脱氢酶复合体,乙酰CoA抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2),NADH抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶 (E3)组分。 (2)化学修饰调控:丙酮酸脱氢酶磷酸化后,酶活性受到抑制,去磷酸化后活性恢复。

(3)丙酮酸脱氢酶(E1)组分受GTP抑制,为AMP所活化。 简述保证DNA复制忠实性的因素及其功能? (1)半保留复制的原则, (2)碱基互补配对的规律,A-T G-C 。 (3)DNA聚合酶I的校对作用, (4)引物的切除, 简述真核生物与原核生物转录的不同点。 答案: 真核生物的转录在很多方面与原核生物不同,具有某些特殊规律,主要包括: (1)转录单位一般为单基因 (单顺反子),而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子) ; (2)真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不同的RNA聚合酶催化合成; (3)在转录的起始阶段,RNA聚合酶必须在特定的转录因子的参与下才能起始转录; (4)组织或时间特异表达的基因转录常与增强子有关,增强子是位于转录起始点上游的远程调控元件,具有增强转录效率的作用; (5)转录调节方式以正调节为主,调节蛋白的种类是转录因子或调节转录因子活性的蛋白因子。 某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的结构,问: (1)这段肽链的长度为多少毫微米?含有多少个氨基酸残基? (2)翻译的模板链是何种生物分子?它对应这段α -螺旋片段至少由多少个基本结构单位组成?

云南大学考研338-生物化学考试大纲

338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程,它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础,也是现代生物学的核心,为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分,考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分

名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求:了解糖的基本结构,性质,生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求:了解脂类的种类,结构,生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类,生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂

磷脂的结构,种类,性质,生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求:掌握氨基酸的基本结构,20种氨基酸的简写符号,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的基本原理;理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质;等电点的计算;分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质,包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质,等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质,包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式

浙江大学生物化学(乙)第1次

您的本次作业分数为:100分单选题2.生成酮体和胆固醇都需要的酶是()。 A HMG-CoA 合成酶 B HMG-CoA还原酶 C HMG-CoA裂解酶 D 乙酰乙酰硫激酶 E 转硫酶正确答案:A 单选题 3.乳糖操纵子的调节水平在()。 A 复制 B 转录 C 转录后 D 翻译 E 翻译后正确答案:B 单选题 4.变构效应物对酶结合的部位是()。 A 活性中心与底物结合的部位 B 活性中心的催化基团 C 酶的-SH基 D 活性中心以外的特殊部位 E 活性中心以外的任何部位正确答案:D 单选题 5.1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为()。 A 1 B 2 C 3 D 4 E 5 正确答案:D 单选题 6.酶的辅基具有下述性质()。 A 是一种结合蛋白 B 与酶蛋白结合比较疏松 C 由活性中心的若干氨基酸残基组成 D 决定酶的专一性 E 与酶蛋白亲和力较大,一般不能用透析等物理方法彼此分开正确答案:E 单选题 7.体内转运一碳单位的载体是()。 A 生物素 B 磷酸吡哆醛

C 四氢叶酸 D 二氢叶酸 E CoA 正确答案:C 单选题 8.原核生物转录的终止因子是()。 A α B ρ C β D σ E Γ 正确答案:B 单选题 10.下列哪一物质含有高能键?() A 6-磷酸葡萄糖 B 1,6-二磷酸果糖 C 1,3-二磷酸甘油酸 D 烯醇式丙酮酸 E 乳酸正确答案:C 单选题 12.肝脏不能氧化利用酮体是由于缺乏()。 A HMGCoA合成酶 B HMGCoA裂解酶 C HMGCoA还原酶 D 琥珀酰CoA转硫酶 E 乙酰乙酰CoA硫解酶正确答案:D 单选题 14.下列关于遗传密码的基本特点,哪一点是错误的?() A 密码无标点 B 一种氨基酸只有一种遗传密码 C 有终止密码和起始密码 D 密码专一性主要由头两个碱基决定 E 病毒、原核细胞或真核细胞都利用同一套遗传密码正确答案:B 单选题 16.三羧酸循环的第一个产物是()。 A 乙酰CoA B 草酰乙酸 C 柠檬酸 D 苹果酸

新版苏州大学生物学考研经验考研参考书考研真题

考研这个念头,我也不知道为什么,会如此的难以抑制,可能真的和大多数情况一样,我并没有过脑子,只是内心的声音告诉我:我想这样做。 得知录取的消息后,真是万分感概,太多的话想要诉说。 但是这里我主要想要给大家介绍一下我的备考经验,考研这一路走来,收集考研信息着实不易,希望我的文字能给师弟师妹们一个小指引,不要走太多无用的路。其实在刚考完之后就想写一篇经验贴,不过由于种种事情就给耽搁下来了,一直到今天才有时间把自己考研的历程写下来。 先介绍一下我自己,我是一个比较执着的人,不过有时候又有一些懒散,人嘛总是复杂的,对于考研的想法我其实从刚刚大一的时候就已经有了,在刚刚进入大三的时候就开始着手复习了,不过初期也只是了解一下具体的考研流程以及收集一些考研的资料,反正说到底就是没有特别着急,就我个人的感受来说考研备考并不需要特别长的时间,因为如果时间太长的话容易产生疲惫和心理上的变化反而不好。 下面会是我的一些具体经验介绍和干货整理,篇幅总体会比较长,只因,考研实在是一项大工程,真不是一两句话可描述完的。 所以希望大家耐心看完,并且会有所帮助。 文章结尾处附上我自己备考阶段整理的学习资料,大家可以自取。 苏州大学生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (631)生物化学(F)

(857)细胞生物学(F) 参考书目为: 1.王镜岩等.《生物化学》.高等教育出版社第三版,200 2. 2.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说一下我的英语单词复习策略 1、单词 背单词很重要,一定要背单词,而且要反复背!!!你只要每天背1-2个小时,不要去纠结记住记不住的问题,你要做的就是不断的背,时间久了自然就记住了。 考察英语单词的题目表面上看难度不大,但5500个考研单词,量算是非常多了。我们可以将其区分为三类:高频核心词、基础词和生僻词,分别从各自的特点掌握。 (1)高频核心词 单词书可以用《木糖英语单词闪电版》,真题用书是《木糖英语真题手译》里面的单词都是从历年考研英语中根据考试频率来编写的。 核心,顾名思义重中之重。对于这类词汇,一方面我们可以用分类记忆法,另一方面我们可以用比较记忆法。 分类记忆法,这种方法指的是把同类词汇收集在一起同时记忆。将同类词汇放在一起记忆,当遇到其中一个词时,头脑中出现的就是一组词,效率提高的同时,也增强了我们写作用词的准确度和自由度。例如:damp,wet,dank,moist,humid都含“潮湿的”意思。damp指“轻度潮湿,使人感觉不舒服的”。wet指“含水分或其他液体的”、“湿的”。moist指“微湿的”、“湿润的”,

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版)【圣才出品】

2018年浙江大学830生物化学与分子生物学考研真题(回忆版) 一、判断题 1.蛋白质中的稀有氨基酸是翻译后修饰而成的。 2.蛋白质具有紫外吸收能力的原因是酪氨酸和色氨酸。 3.肽链具有一定的刚性是因为肽键上的氧原子和氮原子共振。 4.α螺旋具有电偶极,氨基端带正电,羧基端带负电。 5.质子会降低血红蛋白对氧气的结合能力。 6.胰凝乳蛋白的催化机理是共价键作用和金属键作用。 7.酶反应动力学参数Kcat的单位是时间。 8.葡萄糖在水中多为直链结构而非环状。 9.阿莫西林的抗菌机理是阻止肽聚糖的合成。

10.血管的弹性来自于硫酸皮肤素的蛋白聚糖、糖胺聚糖。11.磷脂双分子层的相变温度取决于磷脂和膜蛋白的含量。12.烟酰胺乙酰胆碱受体是配体门通道。 13.人对颜色的区分依靠视杆细胞而非视锥细胞。 14.蚕豆病源于葡萄糖-6-磷酸脱氢酶的缺失。 15.细菌的抗药性来源于质粒,但没有质粒细菌也能存活。16.原核生物也有内含子,但不会出现在编码蛋白基因序列中。17.蓖麻毒蛋白能破坏真核生物的40S核糖体亚基。 18.嘧啶核苷酸从头合成途径不涉及天冬酰胺。 19.氟喹诺酮类抗生素如环丙沙星的作用机理是抑制DNA转录。20.人体内色氨酸可以通过两步反应转化为5羟色胺。

二、选择题(无选项) 1.组氨酸的酸碱性。 2.哪个氨基酸会阻碍α螺旋的形成。 3.镰刀型贫血病对何种疾病有耐性。 4.Ig有几个抗原结合位点。 5.过敏是由哪种抗体造成的。 6.腺苷酰化通常发生在哪个氨基酸上。 7.胆固醇在哪个细胞器膜中含量最高。 8.下列不是还原糖的是。 9.咖啡因会作用于什么部位(信号分子)保持人兴奋。10.下列信号分子不使用cAMP作为第二信使的是。

2021年云南大学338-生物化学

338-《生物化学》考试大纲 (研究生招生考试属于择优选拔性考试,考试大纲及书目仅供参考,考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围,主要考察考生分析和解决问题的能力。) 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程,它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心,为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一,考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础,科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力,用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学,为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力;了解生物化学和分子生物学的最新进展,并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分,考试时间180分钟。 四、试卷结构(题型) 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。

五、考试内容 第一章氨基酸 要求:掌握氨基酸的基本结构,20种基本氨基酸的结构,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的基本原理;理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质;等电点;分配层析原理 (一)氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 (二)氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 (三)氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求:了解蛋白质的基本结构层次,空间结构形成的机制和作用力,了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次,蛋白质一级结构与功能的关系,三级结构蛋白的结构特征,別构效应的概念。 (一)蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状,蛋白质的功能(蛋白质在生命活动中的作用) (二)蛋白质的结构 一级结构:肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构:肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构:结构域的概念及甄别 四级结构:概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 (三)蛋白质的折叠历程 (四)蛋白质组和蛋白质组学

苏大08生化与细胞真题

苏州大学2008研究生入学考试试题 生物化学 一、名词解释(共10题,每题2分,共20分) 1、等电聚焦电泳 2、Edman降解 3、疏水相互作用 4、双倒数作图 5、转化 6、限制性内切酶 7、柠檬酸转运系统 8、位点特异性重组 9、信号肽 10、锌指 二、是非题:(共10题,每题1分,共10分) 1、构成天然蛋白质分子的氨基酸约有18种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是VitB6的衍生物,可作为氨基转移酶,氨基酸脱羧酶,半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 3、核酸具有方向性,5’-位具有自由羟基,3’-位上具有自由的磷酸基。 4、6-磷酸果糖激酶-1受A TP和柠檬酸的变构抑制,AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖和2,6双磷酸果糖的变构激活。 5、16C的软脂酸可经七次β-氧化全部分解为8分子乙酰CoA,可净生成130分子A TP. 6、丙氨酸氨基转移酶催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。 7、胸腺嘧啶降解的终产物为β-氨基异丁酸、NH3和CO2. 8、RNA pol Ι存在于核仁,对α-鹅蒿覃碱不敏感。(不会打那个字) 9、顺式作用元件(cis-acting element)指一些与基因表达调控有关的蛋白质因子。 10、天然双链DNA均以负性超螺旋构象存在,当基因激活后,则转录区前方的DNA拓扑结构变为正性超螺旋。 三、多项选择题(共15题,每题2分,共30分,在备选答案中有1个或1个以上是正确的,请选出正确的答案,错选或未选全的均不给分) 1、含硫氨基酸包括: A、蛋氨酸 B、苏氨酸 C、组氨酸 D、半胱氨酸 2、关于α-螺旋正确的描述为: A、螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周。 B、为右手螺旋结构。 C、两螺旋之间借二硫键维持其稳定。 D、氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧。 3、下列那种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷? A、 pI为4.5的蛋白质 B、 pI为7.4的蛋白质 C、 pI为7的蛋白质 D、pI为6.5的蛋白质。 4、关于同工酶,哪些说明是正确的?

2009年浙江大学生物化学考研试题

一、单项选择题 1.世界上首次人工合成具有生物活性酵母tRNAAla 的国家是: A .美国 B .中国 C .英国 D .法国 2.真核生物mRNA 中5’-末端的m7G 与第二个核苷酸直接的连接方式是: A .5’→2’ B .5’ →3’ C .3’ →5’ D .5’ →5’ 3.下列DNA 模型中,属于左手双螺旋的是: A . Z-DNA B .C-DNA C .B-DNA D .A-DNA 4.下列氨基酸中,[a]TD=0的是: A .Gln B .Glu C .Gly D .ILe 5.1961年国际酶学委员会规定:特定条件下1分钟内转化1μmol 底物的酶的量是: A .1μ B .1μ/mg C .1Kat D .1IU 6.可使米氏酶Km 增大的抑制剂是: A .竞争性抑制剂 B .非竞争性抑制剂 C .反竞争性抑制剂 D .不可逆性抑制剂 7.下列化合物中,属于氧化磷酸化解偶联剂的是: A .鱼藤酮 B .抗霉素A C .氯化物 D .2,4-二硝基苯酚 8.脂肪酸合酶系的终产物是: A .丙二酸单酰CoA B .琥珀酰CoA C .硬脂酰CoA D .软脂酰CoA 9.内碱脂酰转移酶存在的部位是: A .核膜 B .细胞膜 C .线粒体内膜 D .线粒体外膜 10.下列参与联合脱氨基作用的酶是: A .解氨酶、L-谷氨酸脱氢酶 B .转氨酶、L-谷氨酸脱氢酶 C .解氨酶、L-氨基酸氧化酶 D .转氨酶、L-氨基酸氧化酶 11.氨基酸脱羧基作用的产物是: A .有机酸和NH3 B .有机酸和CO2 C .胺和CO2 D .胺和NH3 12.嘌呤核苷酸从头合成途径中产生的第一个核苷酸是: A .XMP B .IMP C .GMP D .AMP 13.劳氏肉瘤病毒逆转录的产物是: A .DNA B .cDNA C .ccDNA D .Ts-DNA 14.下列含有与SD 序列互补序列的rRNA 是 A16SrRNA B .18 SrRNA C 24 SrRNA D .28 SrRNA 15.大肠杆菌RNA 聚合酶核心酶的组成是 A .α2ββ’O B .αβ2β’ C .α2ββ’ D .αβ2β’O 二、简答题简答题:: 1.请用中文或符号写出糖原(或淀粉),脂肪酸和蛋白质多肽链生物合成中的单体活化反应

浙江大学考研生物化学真题及答案

一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP+生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异同 3 请对中心法则加以阐述 4 凝胶过滤是分离蛋白质混合物最有效的方法之一,请说明其工作原理并简述用该法分离蛋白质的实验操作步骤

最新浙大生物化学试题

浙江大学2001年攻读硕士学位研究生入学考试题 考试科目:生物化学,编号555 注意:答题必须写在答题纸上,写在试卷或草稿纸上均无效 一是非题1/30 1 酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构 2 肽酰转移酶在蛋白质合成中催化肽键的生成和酯键的水解 3 E.coli 连接酶摧化两条游离单链DNA分子形成磷酸二酯键 4 通过柠檬酸途径将乙酰辅酶A转移至胞液中,同时可使NADH上的氢传递给NADP 生成NADPH 5 亮氨酸的疏水性比缬氨酸强 6 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸 7 脯氨酸是α螺旋破坏者 8 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键 9 在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先解链 10 真核细胞中DNA只存在于细胞核中 11 DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的 12 酶影响其催化反应的平衡 13 酶促反应的米氏常数与催化的底物无关 14 维生素E是一种天然的抗氧化剂 15 维生素B1的辅酶形式是TPP 16 ATP是体内能量的储存形式 17 糖酵解过程无需氧气的参与 18 胆固醇是生物膜的主要成分,可调节生物膜的流动性 19 蛋白质的生理价值主要取决于必需氨基酸的种类,数量和比例 20 磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用 21 DNA复制时,后滞链需多个引物 22 绝缘子和增强子一样都属于顺式作用元件 23 PCR是包括变性,复性和延伸三个步骤的循环反应 24 Sanger曾两获诺贝尔奖 25 核糖体上有三个与tRNA有关的位点:A位点,P位点,E位点 26 生长激素释放抑制因子是一个14肽 27 脂肪酸合成酶催化的反应是脂肪酸-β氧化反应的逆反应 28 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有2个残基有差别 29 地球上所有生物中存在的蛋白质和核酸的种类总数都超过1亿种 30 中国科学家在今年完成了人类基因组1%的测序任务 二写出下列物质的分子结构式1/6 1 Thr 2 D-核糖 3 A 4 GSH 5 尼克酰胺 6 丙酮酸 三名词解释4/24 1 反密码子 2 操纵基因 3 多肽核酸( peptide nucleic acid ) 4 折叠酶 5 共价调节 6 Humen Genome Project 四综合题10/40 1 试表述Glu经脱氨基,有氧氧化等途径彻底分解成NH3 , CO2, 和H2O 时的代谢路线,要求用箭头表示所经过的主要中间产物.计算1摩尔Glu共可产生多少摩尔的NH3,CO2,ATP? 2 以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的含义,比较血红蛋白与肌红蛋白结构和功能的异

2021年云南大学826-分子生物学与生物化学

826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 (研究生招生考试属于择优选拔性考试,考试大纲及书目仅供参考,考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围,主要考察考生分析和解决问题的能力。) 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程,它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础,为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类(植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业)专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础,科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力,用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学,为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式;理解核酸的结构和功能,基因表达调控和基因工程的基本理论;了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展,并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分,考试时间180分钟。

四、试卷结构(题型) 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求:掌握氨基酸的基本结构,20种基本氨基酸的结构,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质;等电点;分配层析原理 (一)氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 (二)氨基酸的性质 物理性质、光学性质(光吸收性质、旋光性质)、酸碱性质(等电点概念及其意义)、化学性质(氨基、羧基和侧链基团的反应特性) (三)氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求:了解蛋白质的基本结构层次,空间结构形成的机制和作用力,了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次,蛋白质一级结构与功能的关系,三级结构蛋白的结构特征,別构效应的概念。 (一)蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状,蛋白质的功能(蛋白质在生命活动中的作用) (二)蛋白质的结构 一级结构:肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构:肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型(α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点)三级结构:超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指导

2019年浙江大学生物化学与分子生物学考研专业指 导 一、招生人数 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学学术型 071010 生物化学与分子生物学 二、研究方向: 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 三、考试科目: 初试科目:

①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学(各50%) 复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 四、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社; 《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社; 《现代遗传学》赵寿元等主编,高等教育出版社。 《细胞生物学》翟中和高等教育出版社。 五、浙江大学生物化学与分子生物学近三年复试分数线

六、浙江大学生物化学与分子生物学考研经验: 1、零基础复习阶段(6月前) 本阶段根据考研科目,选择适当的参考教材,有目的地把教材过一遍,全面熟悉教材,适当扩展知识面,熟悉专业课各科的经典教材。这个期间非常痛苦,要尽量避免钻牛角尖,遇到实在不容易理解的内容,先跳过去,要把握全局。系统掌握本专业理论知识。对各门课程有个系统性的了解,弄清每本书的章节分布情况,内在逻辑结构,重点章节所在等。 2、基础复习阶段(6-8月) 本阶段要求考生熟读教材,攻克重难点,全面掌握每本教材的知识点,结合真题找出重点内容进行总结,并有相配套的专业课知识点笔记,进行深入复习,加强知识点的前后联系,建立整体框架结构,分清重难点,对重难点基本掌握。同时多练习相关参考书目课后习题、习题册,提高自己快速解答能力,熟悉历年真题,弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。要求吃透参考书内容,做到准确定位,事无巨细地对涉及到的各类知识点进行地毯式的复习,夯实基础,训练思维,掌握一些基本概念和基本模型。

云南大学2013年338生物化学考研真题

云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生 入学考试自命题科目试题 (考生特别注意:全部答案必须写在答题纸上,否则后果自负!)考试科目名称:生物化学考试科目代码:338 一、选择题(选择一个最佳答案的字母填入括号内,共15题,每题2分,共30分) 1、胰岛素的功能单位是() A、单体 B、二体 C、四体 D、六体 2、在鸟氨酸循环中,尿素由下列哪种物质水解而得() A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3、催化糖原合成的三种酶是() A、糖原磷酸化酶,糖原合酶,糖原分支酶 B、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原磷酸化酶,糖原分支酶 C、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原磷酸化酶,糖原合酶 D、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原合酶,糖原分支酶 4、酵母双杂交系统被用来研究()。 A、哺乳动物的功能基因的表型分析 B、酵母细胞的功能基因 C、蛋白质的相互作用 D、基因的表达调控 5、今有A,B,C,D四种蛋白质,其分子体积由大到小的顺序是A>B>C>D,在凝胶过滤柱层析过程中,最先洗脱出来的蛋白质一般应是() A、A B、B C、C D、D 6、基因有两条链,与mRNA序列相同(T代替U)的链叫做() A、有义链 B、反义链 C、重链 D、cDNA链 7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛(CpG island)上的()。 A、C的3位(生成m3CpG) B、C的5位(生成m5CpG) C、G的3位(生成Cp m3G) D、G的7位(生成Cp m7G) 8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化,它是(0 A、酪氨酸残基 B、组氨酸残基 C、丝氨酸残基 D、门冬氨酸残基 9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化,导致该酶() 第 1 页共3 页

最新苏州大学考研初试复试笔记汇总大全

最新苏州大学考研笔记汇总 ——苏大本科笔记与考研真题哪里下载? 纵观整个考研过程,考研笔记的重要程度不言而喻,从考研初期的知识理解到中期的要点记忆,再到后期的提纲要领,可以说,考研笔记在整个备考过程中起到中流砥柱的重要作用。若是在备考期间,能拥有一份往届苏州大学考研高分学长学姐的笔记也是极好的!他们的笔记往往内容详细、条理清晰,是对考点的把握和理解的体现。不过由于笔记数量过于稀缺,有需求的考生又很多,总有许多考生抱怨根本买不到。针对考研笔记的稀缺性,东吴苏大考研网官方教学研发团队联合苏州大学各专业排名前三的学长学姐们针对苏州大学各专业考点,共同编写了一系列《考研复习全析》,自发售以来好评率超过98%!欲知更多苏州大学考研详情,请点击进入【苏大考研真题答案】,也可报名(苏大考研辅导班),考研成功,快人一步! [东吴苏大考研网] 2019苏州大学871传热学考研复习全析 [东吴苏大考研网] 2019苏州大学考研889英语教学论复习全析(含真题,共三册)[东吴苏大考研网] 2019苏大665中外音乐史考研复习全析(含历年真题) [东吴苏大考研网] 2019苏州大学666生物化学(农)考研复习全析(含历年真题,共两册) [东吴苏大考研网] 2019苏大842自动控制原理考研复习全析(含历年真题) [东吴苏大考研网] 2019苏大841电子技术基础(机电)考研复习全析(含历年真题)【共两册】 [东吴苏大考研网] 2019苏大839管理信息系统与数据结构考研复习全析(含历年真题,共两册) [东吴苏大考研网] 2019苏大850高等数学基础考研复习全析(含历年真题,共两册)[东吴苏大考研网] 2019苏大627生物化学考研复习全析(含历年真题,共两册)[东吴苏大考研网] 2019苏大862材料科学基础考研复习全析(含历年真题) [东吴苏大考研网] 2019苏大858材料学(F)考研复习全析(共两册,含历年真题)

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试分数线,考研经验

2020-2021浙江大学生物化学与分子生物学考研招生人数,考试科目,参考书目,复试 分数线,考研经验 本文将由新祥旭考研简老师对浙江大学生物化学与分子生物学考研进行解析,主要有以下几个板块:浙江大学的介绍,考研科目介绍,考研参考书目以及生物化学与分子生物学考研备考经验等几大方面。 一、浙江大学 浙江大学,简称“浙大”,坐落于“人间天堂”杭州。前身是1897年创建的求是书院,是中国人自己最早创办的现代高等学府之一。1928年更名为国立浙江大学。浙江大学直属于中华人民共和国教育部,是中国首批7所“211工程”、首批9所“985工程”重点建设的全国重点大学之一,是C9联盟、世界大学联盟、环太平洋大学联盟的成员,是教育部“卓越医生教育培养计划”、“卓越农林人才教育培养计划”改革试点高校,是中国著名顶尖学府之一。 二、招生人数、研究方向及考试科目: 070 生命科学学院 生命科学学院招生规模74(其中学术学位74人,拟接收推免生44名左右,以最终确认录取人数为准)。 0710 生物学学术型

071010 生物化学与分子生物学 研究方向: 01蛋白质与酶工程 02生物化学与生物制药 03微生物生化与代谢工程 04动物生化与转基因工程 05植物生化与分子生物学 06海洋生化与分子生物学 初试科目: ①101政治 ②201英语一 ③727 细胞生物学 ④830生物化学与分子生物学(各50%) 复试内容:外语听、说能力、专业基础综合知识 欢迎理学、工学、农学、医学、药学等学科考生报考。生命科学学院100%招收学术学位研究生。 三、参考书目: 《生物化学》(下册) 王镜岩、朱圣庚、许长法高等教育出版社;《生物化学》(上册) 王镜岩高等教育出版社; 《现代分子生物学》第二版,朱玉贤等主编,高等教育出版社;

新版浙江大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题

在很多年之前我从来不认为学习是一件多么重要的事情,那个时候我混迹于人群之中,跟大多数的人一样,做着这个时代青少年该做的事情,一切都井井有条,只不过,我不知做这些是为了什么,只因大家都这样做,所以我只是随众而已,虽然考上了一个不错的大学,但,我的人生目标一直以来都比较混乱。 但是后来,对世界有了进一步了解之后,我忽而发现,自己真的不过是这浩渺宇宙中的苍茫一粟,而我自身的存在可能根本不能由我自己来把握。认识到个体的渺小之后,忽然有了争夺自己命运主导权的想法。所以走到这个阶段,我选择了考研,考研只不过是万千道路中的一条。不过我认为这是一条比较稳妥且便捷的道路。 而事到如今,我觉得我的选择是正确的,时隔一年之久,我终于涅槃重生得到了自己心仪院校抛来的橄榄枝。自此之后也算是有了自己的方向,终于不再浑浑噩噩,不再在时代的浪潮中随波逐流。 而这一年的时间对于像我这样一个懒惰、闲散的人来讲实在是太漫长、太难熬了。这期间我甚至想过不如放弃吧,得过且过又怎样呢,还不是一样活着。可是最终,我内心对于自身价值探索的念头还是占了上峰。我庆幸自己居然会有这样的觉悟,真是不枉我活了二十多个春秋。 在此写下我这一年来的心酸泪水供大家闲来翻阅,当然最重要的是,干货满满,包括备考经验,复习方法,复习资料,面试经验等等。所以篇幅会比较长,还望大家耐心读完,结尾处会附上我的学习资料供大家下载,希望会对各位有所帮助,也不枉我码了这么多字吧。 浙江大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论

(201)英语一 (727)细胞生物学(含遗传学20%) (830)生物化学与分子生物学 参考书目为: 1.《细胞生物学》(不含植物细胞相关内容),第四版,翟中和等主编,高等教育出版社; 2.《生物化学与分子生物学》,第八版,査锡良、药立波主编,人民卫生出版社。 先谈谈英语吧 其实英语每什么诀窍,就是把真题读透彻,具体方法我总结如下: 第一,扫描提干,划关键项。 第二,通读全文,抓住中心。 1. 通读全文,抓两个重点: ①首段(中心句、核心概念常在第一段,常在首段出题); ②其他各段的段首和段尾句。(其他部分略读,有重点的读) 2. 抓住中心,用一分半时间思考3个问题: ①文章叙述的主要内容是什么? ②文章中有无提到核心概念? ③作者的大致态度是什么? 第三,仔细审题,返回原文。(仔细看题干,把每道题和原文的某处建立联系,挂起钩)定位原则: ①通常是由题干出发,使用寻找关键词定位原则。(关键词:大写字母、地

浙江大学生物化学丙实验报告1

专业:农业资源与环境 姓名:李佳怡 ____________ 学号:_J6 _______________ 日期: __________________ 地点:生物实验中心310课程名称:生物化学实验(丙) 实验名称:蔗糖酶的提取 一、实验目的和要求(必填) 三、实验材料与试剂(必填) 五、操作方法和实验步骤(必填) 七、实验结果与分析(必填) .指导老师:方祥年 成绩:_ _同组学生姓名:金宇尊、鲍其琛 二、实验内容和原理(必填) 四、实验器材与仪器(必填) 六、实验数据记录和处理 八、讨论、心得 一、实验目的和要求 1、 学习掌握蔗糖酶的提取、分离纯化的基本原理和方法; 2、 巩固理论知识,学会学以致用并发现新问题。 二、实验内容和原理 订 1、实验内容: 线 蔗糖酶的提取、分离纯化 2、实验原理: ① 酵母细胞破碎 液体剪切法―超声波法.机械搅拌法.高压匀浆法 固体剪切法一压力和研磨 非机械法——> 物理法.化学渗透法.酶溶 本实验采用研磨的方法。通过固体剪切法(研磨)将酵母细胞破碎,把蔗糖酶从酵母细胞中提取岀 来。 ② 蔗糖酶的初步分离纯化 蛋白酶常用的初步分离纯化方法有:盐析、选择性变性、有机溶剂沉淀等。 本实验采用选择性变性(加热)、有机溶剂(乙醇)沉淀等方法对蔗糖酶进行初步的提纯以及收集 样品。 由于一般酶蛋白在常温下分离纯化过程中易变性失活,为了能获得尽可能高的产率和纯度,在提纯 操作中要始终保持酶的活性,如在低温下操作等,这样才能得到较好地分离提纯效果。 实验报告 细 胞 破碎 的 常 用 方 法

三、实验材料与试剂 1、实验材料 市售干酵母粉10g/组(3?4人) 2、实验试剂 石英砂,95%乙醇(-20*0,20mmol/L Tris-HCl 缓冲液。 四、实验器材与仪器 电子天平(称量干酵母粉):研碎(每组一套):50ml高速离心管(4支/组、4孔50ml离心管架一个/组);托盘天平(离心管平衡用):高速冷冻离心机:恒温水浴箱(50°C);量筒(50ml)、微量移液枪(lOOOu 1)及枪头或移液管(1ml)、玻棒、滴管等;离心管(留样品I、II用)及离心管架:制冰机:一20°C冰箱。 五、操作方法和实验步骤 1、酵母细胞破粹(干磨法) ①称量:称取市售干酵母粉10計约3-5 g石英砂放入研钵 ②研磨(干磨):至尽可能成细粉末状(约15min) ③加液+研磨:呈:取总体积40 ml的20mmol几Tris-HCl缓冲液,分2次加研磨lOmin, 使呈糊状液体; ④离心:将糊状液体转移到2支50ml离心管中,两支离心管平衡后(托盘天平上),离心lOmin (条件:4°C、12000r/min) ⑤收集+测量:收集上淸液并量出体积VI (样品I),另留1ml上淸液(样品I )放置一20°C冰箱保存 用于蔗糖酶蛋白含量测眾、蔗糖酶活力测定和SDS-PAGE分析 2、热处理 ①水浴热处理:将上步抽提液(样品I),迅速放入50°C恒温水浴,保温30min, 并每隔5min用玻璃棒温和搅拌提取液。 ②冰浴冷却:保温后迅速用冰浴冷却5min ③离心:将热处理后的样品I转移至两支50ml离心管中,平衡后,离心10min a (条件:4°C, 12000r/min) ④收集+测量:收集上淸液并量出体积V2 (样品II),另留1ml上淸液(样品II )放宜一20°C冰箱保存(用于蔗糖酶蛋白含量测左、测左蔗糖酶活力和SDS-PAGE分析。 3、有机溶剂(乙醇)沉淀 ①冰浴:将热处理后的上淸液加入相同体枳的一20°C的95%乙醇,冰浴中温和搅动混匀,

浙大《生物化学(药)》在线作业

1. 下列哪一项不是影响酶活性的主要因素()。 A. 温度 B. Ph C. 激活剂 D. 酶的用量 2. 变构效应物对酶结合的部位是: A. 活性中心与底物结合的部位 B. 活性中心的催化基团 C. 酶的-SH基 D. 活性中心以外的特殊部位 3. 下列各项不属于蛋白质功能的是()。 A. 催化功能 B. 运输功能 C. 运动功能 D. 提供能量 4. 1分子葡萄糖经糖酵解分解为2分子乳酸时,其底物水平磷酸化次数为 A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 5. 乳糜微粒中含量最多的组分是 A. 脂肪酸 B. 甘油三酯 C. 磷脂酰胆碱 D. 蛋白质 6. 下列何种作用不可能改变酶活性 A. 延长酶作用时间 B. 加入酶必需的激活剂 C. 变构酶分子发生变构效应 D. 某些酶蛋白发生化学修饰 7. 在什么情况下,一种蛋白质在电泳时既不向正级移动,也不向负极移动,而停留在原点? A. 发生蛋白质变性 B. 与其它物质结合形成复合物 C. 电极缓冲液的pH正好与该蛋白质的pI相同 D. 电极缓冲液的pH大于该蛋白质的pI 8. 1分子葡萄糖酵解时净生成多少分子ATP A. 1

C. 3 D. 4 9. 乳糖操纵子的调节水平在()。 A. 复制 B. 转录 C. 转录后 D. 翻译 E. 翻译后 10. 有关多肽链主链肽键形成的正确描述是()。 A. 由一个氨基酸的α—氨基与另一个氨基酸的α—羧基形成 B. 由一个氨基酸的α—氨基与自身的α—羧基形成 C. 由一个氨基酸的侧链氨基与自身的α—羧基形成 D. 由一个氨基酸的侧链氨基与另一个氨基酸的α—羧基形成 11. 在糖原合成中每加上一个葡萄糖残基需消耗高能键的数目是 A. 1 B. 2 C. 3 D. 4 12. 嘧啶从头合成途径首先合成的核苷酸为()。 A. UDP B. ADP C. TMP D. UMP 13. 糖酵解途径的关键酶之一是 A. 乳酸脱氢酶 B. 果糖二磷酸酶-1 C. 6-磷酸果糖激酶 D. 6-磷酸葡萄糖酶 14. 在蛋白质三级结构中可存在如下化学键,但不包括: A. 氢键 B. 二硫键 C. 离子键 D. 磷酸二酯键 15. 1分子丙酮酸彻底氧化净生ATP分子数 A. 2 B. 3

苏州大学考研生物化学大纲

一、蛋白质化学 1. 蛋白质的化学概念、分类、化学组成 2. 氨基酸的类型、结构和性质 3. 蛋白质的一级结构测序和蛋白质的空间结构 4. 蛋白质的分离、纯化与鉴定。 二、酶化学 1. 酶的分离提纯及活力测定 2. 酶促反应的动力学 3. 酶的催化功能与结构的关系 4. 酶活性的调节控制 三、核酸的化学 1. 核酸的概念和重要性质 2. DNA双螺旋结构的基本结构特征和性质 3. 核糖核酸(RNA)的结构和性质。 四、DNA的复制和修复 1. DNA半保留半不连续复制的机制 2. DNA的损伤和修复 3. RNA指导的DNA合成 五、RNA的生物合成 1. DNA指导的RNA合成 2. RNA的转录后加工 3. RNA的复制 4. RNA生物合成的抑制。 六、蛋白质的生物合成 1.mRNA和遗传密码 2.核糖体和转移RNA的功能 3.蛋白质合成的生物机制 七、糖类化学及糖的代谢 1. 糖的概念与性质 2. 糖酵解和三羧酸循环的途径与调控 3. 糖类合成的一般途径与调控。 八、生物氧化 1. 生物氧化的概念 2. 电子传递过程和氧化呼吸链 3. 氧化磷酸化作用。 九、脂类化学及脂的代谢 1. 脂类的概念 2. 脂类的消化吸收和转运 3. 脂肪酸和甘油三脂的分解代谢与调节 4. 脂肪酸和甘油三脂的合成代谢与调节 十、蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 1. 氨基酸降解与合成的主要途径 2. 蛋白质代谢与糖类代谢、脂类代谢的相互关系十一、核酸的酶促降解和核苷酸代谢

1. 核苷酸分解和合成的一般途径 2. 核酸限制性内切酶的催化作用特点十二细胞代谢和基因表达的调节 1.了解激素及激素的一般作用机理 2.代谢途径的相互联系 3.细胞结构对代谢途径的空间调节 4.酶活性和细胞信号对代谢的调节

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