大学生生物化学期末资料整理

第一章绪论

一、生物化学的定义

生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相

互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。

二、生物体的化学组成

生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。

三、生物化学发展经历了哪些阶段

生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。

四、我国现代生化学家最突出的贡献

我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面

1965 年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。

1972 年，用 X 光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。

1979 年 12 月 27 日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。

1981 年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。

第二章蛋白质

一、必需氨基酸和非必需氨基酸

必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。

非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。

二、20 种氨基酸按照酸碱性的分类。

中性氨基酸：包括 8 种非极性氨基酸和 7 种非解离的极性氨基酸，共 15 种。

酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。解离后，分子带负电荷。

碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。解离后，分子携带正电荷。

三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）

两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。

等电点：当调节氨基酸溶液的 pH 值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为 0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，

此时氨基酸所处溶液的 pH 值称该氨基酸的等电点，即 pI 值。

意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。利用这一性质，可以

分离制备某些氨基酸。利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换

法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。

四、计算丙氨酸，天冬氨酸和赖氨酸的等电点

丙氨酸：PI= （PK1 + PK2） / 2 = （2.34 + 9.69） / 2 = 6.02

天冬氨酸：PI= （PK1 + PKR ）/ 2=（ 2.09 + 3.86） / 2 = 2.97

赖氨酸：PI= （PK2 + PKR ）/ 2 = （8.95 + 10.53） = 9.74

五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力

一级结构：即多肽链内氨基酸残基从 N 端到 C 端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。主要维持力:肽键和二硫键

二级结构:是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主

轴盘旋折叠而形成的局部空间结构，因此是蛋白质结构的构象单元，主要有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等。主要维持力:氢键

三级结构:指的是多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进

一步卷曲折叠，借助次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置

而形成的特点的构象。主要维持力：疏水键

四级结构：是指由相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构

主要维持力：疏水键、离子键、氢键、范德华力

第三章核酸

一、核酸的水解过程

核酸→核苷酸→ { 核苷→{ 戊糖

磷酸碱基

二、核酸一级结构简式

从左读到右。其中，T、A、C、G 代表各核苷酸中的碱基，P 代表磷酸竖线代

表戊糖，相邻两竖线间的斜线及 P 代表3′，5′-磷酸二酯键。

三、DNA 双螺旋结构模型的要点

1.结构

DNA 由两条反向的多核苷酸链互相平行地绕同一轴右旋而成，螺旋直径 2nm。

螺旋两侧是两条多核苷酸链的戊糖-磷酸骨架，即主链。

碱基层叠于螺旋内侧。相邻两核苷酸间存在36o角，螺距高 3.4nm。

两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。

2.碱基互补：

两条链借碱基对间的氢键结合在一起。

由于双螺旋直径有限，一条链上的嘌呤碱必须与另一条链上的嘧啶碱相匹配。碱基构象研究表明：A 与T 配对，形成 2 个氢键；G 与C 配对，形成 3 个氢键。

四、为什么核酸及核苷酸都是两性电解质

碱基中，由于嘧啶和嘌呤环上的氮及其他基团具有结合或释放 H+能力，所以，兼有两性解离性质。戊糖的存在，会加强碱基的酸性解离。磷酸的存在，则使核苷酸具有较强的酸性。所以，核苷酸为两性电解质。

而核酸是由核苷酸组成的，核苷酸为两性电解质，所以核酸为两性电解质。

五、增色效应和减色效应

核酸溶液在波长 260nm 附近有一最大吸收峰，在 230nm 处有一低谷。核酸紫外光的吸收值常比组成的核苷酸成分的吸收值总和少 30-40%，称减色效应。

当核酸变性或降解时，紫外吸收强度会明显增加，此现象称增色效应。

六、Tm 值及其影响因素

通常将 DNA 发生热变性的起点与终点温度的中点称解链或跃迁温度，即Tm 值。

影响核酸 Tm 值的自身因素，如：碱基组成、分子形状等。外界条件，如：

介质离子浓度等。

第四章酶

一、酶与一般催化剂的异同点

1.相同点：（1）用量少而催化效率高：（2）不改变化学反应平衡点：

（3）可降低反应活化能：活化能为在一定温度下，1 摩尔底物全部进入活化态所需的自由能。

2.不同点：（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高度专一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的调节控制：酶活力受到多种方式的调控，如：抑制剂调节、反

馈调节、激素调控等。（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。

二、辅酶和辅基

多数情况下，可用透析等方法将全酶中辅助因子除去。与酶蛋白松弛结合的辅助因子称辅酶。少数情况下，一些辅助因子以共价键与酶蛋白较牢固结合，不易透析除去，称辅基。

三、酶原激活的原理及其生物学意义

有些酶从生物体内合成出来时，仅仅是其无活性的前体形式，称酶原。

酶原必须在一定条件下，被打断一个或几个特殊肽键，使构象发生一定变化后，才具有活性。此过程称酶原的激活。

哺乳动物消化系统中的一些蛋白酶都是先以酶原形式被分泌出来，然后再被激活。此现象具有保护消化道本身的生物学意义。

四、酶的专一性

（一）绝对专一性：有些酶只能催化一种底物进行一种反应。如：脲酶。

（二）相对专一性：有些酶能作用于一类化合物或化学键。

1.键的专一性：有些酶只对某种化学键起作用，而对组成该键的基团要求不严。

2.基团专一性：有些酶除要求底物具有特殊化学键外，还对组成化学键一侧或两侧的基团有一定要求。

（三）立体异构专一性：当底物具有异构体时，酶只能作用于其中一种

1.旋光异构专一性：酶只能作用于一种旋光异构体，而对另一种毫无作用。

2.几何异构专一性：针对具有不同构型、不同双键类型等的底物，酶所具有的专一性。

五、诱导契合学说

1958 年，Koshland 提出诱导契合学说

主要内容：当酶分子与底物分子互相接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，构象发生了有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，进行反应。

六、S 如何影响 v，从理论上及用米氏公式分别解释二者关系

当底物浓度[S]较低时，随[S]的增加，反应速度 v 急剧增加。但反应曲线很快弯曲，即反应速度的增加率开始降低。当[S]升高至一定浓度时，v 就不再升

高，曲线拉平。

反应所能达到的最大反应速度 V 取决于酶浓度。

用中间产物学说：

K1 K3

E+S?ES→E+P

K2

当[S]较低时，底物量不足以与所有酶结合，一部分酶游离。若[S]增加，[ES] 也增加，且因为 v=k3[ES]，因此 v 也增加。当所有酶都与底物结合后，反应速度达到最大值 V。

米氏公式：

v 取决于[S]、Vmax 及Km。其中，Km 为常数；当反应中[E]t 不变时，Vmax 也是常数。所以， v 主要取决于[S]。

用米氏公式解释v 与[S]的关系:当底物浓度[S]较低时，即[S]〈〈Km 时，Km+[S] →Km+0→ Km，米氏公式表现为：v =（V[S]）/ Km。

即反应速度 v 与底物浓度[S]成正比，即曲线的起始部分。

当[S]很高时，[S]〉〉Km，则Km+[S] →0+[S] →[S]，米氏公式表现为：v= （V[S]）/[S]=V。即此时的反应速度与底物浓度[S]无关，而恒定在 V 值处不变，即水平线部分。

七、什么是 Km 值，有何特征

米氏常数 Km=(K2+K3)/K1

Km 值即酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位：摩尔/升。

米氏常数 Km 的特点:① Km 值是酶的特征常数之一，只与酶的性质有关，而

与酶的浓度无关。②Km值可用来近似表示酶对底物亲和力的大小，且 Km 值越小，则亲和力越大。

八、酶的抑制作用

1.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是一不可逆反应。抑制剂与酶结合

后不能透析等方法而恢复酶活性。这种抑制剂叫做不可逆抑制作用。

2.可逆抑制作用：抑制剂以非共价键地与酶结合抑制酶的活性，用透析等方

法能除去抑制剂使酶恢复活力，这种抑制剂叫做可逆的抑制作用。

（1）竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物结构极为相似，可和底物竞争与酶结合，当抑制剂与酶结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了酶的作用机会，因而降低了酶的活力。

（2）非竞争性抑制作用抑制剂可与底物同时结合在酶的不同部位，即酶与抑制剂结合后，不妨碍酶与底物结合。但形成的酶-底物-抑制剂三者复合物 ESI 不能分解产生产物 P。

（3）反竞争性抑制作用：酶 E 必须先与底物 S 结合生成 ES，才能继续与抑制剂

I 结合为 ESI。但 ESI 不能分解产生正常的产物 P。

九、酶的活力与比活力

酶活力：酶活性。指酶催化一定化学反应的能力。

酶活力的测定：酶活力的高低可用酶活力单位 U 表示。

一个酶活力单位：指在特定条件下，即T=25℃，pH 采用最适 pH 值，底物浓度采用饱和浓度，其他条件均采用最适条件，此时 1 分钟内能转化 1 微摩尔底物所需的酶量。

一个“Katal”单位是指在一定条件下 1s 内转化 1mol 底物所需要的酶量。1Kat=6*107U,1U=16.67nKat

比活力：指每毫克酶蛋白具有的酶活力，用酶活力/毫克酶蛋白来表示。比活力=活力 U/mg 蛋白=总活力 U/总蛋白 mg。

第五章生物氧化和氧化磷酸化

一、什么是生物氧化

生物氧化:生物细胞将糖，脂，蛋白质等燃料分子氧化分解，最终生成 CO2 和 H2O 释放出能量，并偶联 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程。称为生物氧化。

二、生物氧化中如何生成二氧化碳和水

生物氧化中产生的二氧化碳是由底物先转变为含羧基的化合物，即有机酸类，再经脱羧作而生成的。脱羧反应可分为两类：（一）直接脱羧反应（二）氧化脱羧反应

生物氧化中生成的水，是由代谢物脱下的氢经生物氧化作用与吸入的氧结合而成的。但代谢物所含的氢，一般均不活泼，需由脱氢酶激活后才能脱落。氧也必须经过氧化酶的激活，才能变成高活性氧化剂。被激活的氧与被激活的氢之间

还需经传递，才能结合成水。

三、两条典型呼吸链递体排列顺序及 P/O 比

1.NADH 呼吸链：NAD+→FMN→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2

2.FADH2 呼吸链：FAD→COQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2

P/O 值指，每消耗 1 摩尔氧（O）时，同时消耗的无机磷酸的摩尔数。

NADH 呼吸链的 P/O 值=3，FADH2 呼吸链的 P/O 值=2

四、Cytaa3 与其他细胞色素有何主要不同

Cytaa3 分子中，除有铁卟啉外，还含有 2 个铜原子，也可依靠其化合价变化来传电子，即：Cu+ ←→ Cu2+ +e

除Cytaa3 外，其余细胞色素中的铁原子均与卟啉环和酶蛋白形成 6 个共价键或配位键，所以不能再与 O2、CO、CN—等结合。

第六章糖代谢

一、淀粉水解过程

淀粉水解：淀粉→ 糊精→ 麦芽糖→ 葡萄糖

二、四类淀粉酶特征性比较

三、有氧和无氧条件 EMP 有何主要不同

有氧条件下，糖经 EMP 途径生成丙酮酸，唯一不同是：

EMP 途径第 6 步中产生的 2 个氢，在 EMP 中被用于还原丙酮酸；

而在有氧氧化中，这两个氢通过 NADH 呼吸链，因而比糖酵解多产生3×2=6 摩尔 ATP。

四、葡萄糖有氧氧化的产能计算

第七章脂类代谢

一、β氧化的定义及命名原因

脂肪酸在体内的氧化是从羧基端β-碳原子开始的，碳链逐次断裂，每次产生一个二碳单位，即乙酰 CoA 。

二、奇数和偶数个碳原子的脂肪酸如何彻底氧化

偶数个碳原子：1 分子脂肪酸最终可全部被分解为乙酰辅酶 A 。乙酰辅酶 A 可进入三羧酸循环，彻底氧化为二氧化碳和水；也可去参加其他合成反应。

含奇数个碳原子的脂肪酸经β-氧化，可生成若干分子乙酰辅酶 A 及 1 分子丙酰辅酶 A 。丙酰辅酶 A 的去向：经羧化生成琥珀酰辅酶 A ，经三羧酸循环被分解。

三、β氧化的产能计算

以软脂酸 CH 3（CH 2）14COOH 为例，第 1 次循环：

一分子乙酰辅酶 A 经 TCA 循环氧化产 ATP 数=12 摩尔

一分子 FADH 2 经 FADH 2 呼吸链产 ATP 数

= 2 摩尔 +）一分子 NADH+H +经 NADH 呼吸链产 ATP 数 = 3 摩尔

总计 17 摩尔 ATP

但在反应（1）：脂肪酸活化时，需消耗 1 摩尔 ATP 。所以，第 1 次循环中净得 ATP=17—1=16 摩尔

在第 2、3…次循环中，脂肪酸无需再活化，因此每次循环净得 ATP 17 摩尔。第 7 次循环中，可得 2 分子乙酰辅酶 A 、1 分子 FADH 2 和 1 分子 NADH+H +。所以软

脂酸β-氧化 7 次循环，共产 ATP 数：16+17×5+（17+12）=130 摩尔 ATP 。

四、酮体生成的原因及危害

长链脂肪酸在肝脏中经β-氧化作用，产生大量乙酰辅酶 A 。大部分乙酰辅酶A 可参加TCA 循环或被用于脂肪酸合成。在肝细胞中则因有几种活性很强的酶， 能将乙酰辅酶 A 缩合为乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，临床上把这三者合称为酮体。其中，乙酰乙酸占 30%，β-羟丁酸占 70%，丙酮的生成量极少。

酮体代谢紊乱：

血中酮体积累，临床上称酮血症。

患者随尿液排出大量酮体，表现为酮尿症。

酮体中的乙酰乙酸和β-羟丁酸都是酸性物质。若在体内积累过多，会使血液 pH 值下降，造成酸中毒，恶性循环。

第八章蛋白质和核酸的代谢

一、联合脱氨基作用

联合脱氨基作用：由转氨基和氧化脱氨基配合进行的作用称联合脱氨基。

过程：α-氨基酸先与α-酮戊二酸经转氨基，生成相应的α-酮酸和谷氨酸；谷氨酸再氧化脱氨基。

联合脱氨基是动物体内脱氨基的主要方式，也是生物体中合成非必需氨基酸

的重要途径。

原因：生物体内多数 L-氨基酸氧化酶活性普遍不强，但其中的 L-谷氨酸脱

氢酶则活性很强。转氨酶又普遍存在。

二、脱羧基的产物及其继续转化

脱羧酶

氨基酸——→ CO2 + 胺

氨基酸脱羧生成的 CO2，大部分直接排出细胞，小部分被固定成为细胞内组

成成分。

氨基酸脱羧的另一产物：胺，部分具有药物作用。但绝大多数胺对动物有毒。动物体内的胺氧化酶可催化胺继续氧化为醛及氨；醛被进一步氧化为脂肪酸，再沿

脂类代谢途径分解。

三、缺乏尿素循环酶类的人为何无法食用蛋白质？如何治疗？为何会对病人的

中枢神经系统及肝脏造成危害？

原因：其蛋白质代谢中产生的氨无法转化为尿素排出，只能在体内积累。

治疗：将膳食中的蛋白质换成必需氨基酸相对应的酮酸，便可。

其血液中含大量游离氨，高浓度游离氨会对中枢神经系统的造成毒害。原因：

①在线粒体中，发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O

②α-酮戊二酸同时又是 TCA 循环中间产物。

二反应争夺α-酮戊二酸，反应①占优势，TCA 循环因缺乏中间产物α-酮戊

二酸而被迫减速甚至停顿，呼吸链也受影响，从而使对O2 浓度最敏感的脑组织

表现缺氧。

高浓度游离氨对肝脏的造成毒害。在肝脏中，也因 TCA 循环的停顿而使脂类

代谢产生的乙酰辅酶 A 无法彻底氧化分解，而只能转变为酮体。

酮体中多为酸性物质，过量积累会使血液 pH 值下降，出现酸中毒现象。

四、生糖氨基酸生酮氨基酸生糖生酮氨基酸

根据氨基酸碳链骨架的代谢，可将氨基酸分为生糖氨基酸和生酮氨基酸。生糖氨基酸可降解为丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸、琥珀酰 CoA 和延胡索酸等糖代谢中间物。生酮氨基酸，其分解产物为乙酰 CoA 或乙酰乙酸，在体内能转化变成酮体，按酮体利用途径代谢。乙酰 CoA 还可以进入脂肪酸合成途径。

在 20 中氨基酸中，只有亮氨酸是纯粹生酮的，异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸是即生酮也生糖的，而其他 14 种氨基酸纯粹是生糖的。

第九章核酸及核苷酸的代谢

一、什么叫限制性核酸内切酶

细菌体内，存在着一类能识别并水解外源双链 DNA 的核酸内切酶，称限制性内切酶。

它们能识别 DNA 中特定核苷酸序列，并在特定的限制性位点处切断 DNA 链。

二、核苷酸的从头合成和补救途径

（1）从氨基酸、Pi、核糖、CO2 和NH3 等较简单的化合物合成核苷酸，称“从头合成途径”。

（2）由核酸分解的中间产物：碱基和核苷再转变为核苷酸的过程，称“补救途径”。

细胞中，当从头合成途径不能满足生长需要时，一般都能经补救途径合成新核苷酸。

三、嘌呤及嘧啶环的各原子来源

嘌呤：甘氨酸是 C4、C5 和N7 的来源，甲酸是 C2 和C8 的来源，CO2 或碳酸氢盐是 C6 的来源，N1 来自天冬氨酸的氨基氮，N3 和N9 来自谷氨酰胺的酰胺氮。

嘧啶环上原子来自简单的前体化合物：CO2、NH3 和天冬氨酸。

四、AMP，GMP，CTP 如何经转化而来

腺苷酸的生成（分两步）：（1）IMP + 天冬氨酸 + GTP ? SAMP +GDP + Pi （2）SAMP →AMP + 延胡索酸

鸟苷酸的生成（分两步）：（1）IMP+ NAD+ +H2O→XMP+NADH+ H+ （氧化）（2）XMP + NH3 + ATP → GMP + AMP +ppi （在 C2 上氨基化）

所以， GMP 由 IMP 氧化、氨基化而来。

胞苷酸的合成（分三步）：CTP 是在 UTP 水平上氨基化而成。

（1）UMP + ATP →UDP + ADP （磷酸化）

（2）UDP + ATP → UTP + ADP（磷酸化）

（3）UTP + NH3 + ATP + H2O → CTP + ADP + Pi（氨基化）

第十章代谢调节

一、代谢调节的各级水平

就整个生物界看，代谢调控在四个水平上进行，即：分子水平、细胞水平、激素水平及神经水平上的调节。

二、什么叫酶含量的调节及酶活性的调节

酶含量的调节：改变酶浓度，即通过改变酶合成或降解的速度来改变酶浓度，

对酶促反应实施调节。

酶活性的调节：在酶含量不变的情况下可以通过改变酶的构象或结构来调节酶的活性。

三、酶合成的诱导及阻遏作用机理

诱导：如大肠杆菌乳糖操纵子模型。

现象：大肠杆菌在利用乳糖作为唯一碳源时，需要水解乳糖的β-半乳糖苷酸及催化乳糖透过大肠杆菌质膜的半乳糖苷透性酶。

乳糖操纵系包括：三个结构基因 Z、Y 和A、调节基因 R、启动基因 P 和操纵基因 O 及终止基因。

三个结构基因 Z、Y、A 作为一个单位，同时转录、翻译。转录时，由 RNA 聚合酶结合到启动基因 I 上，右行，同时转录三个结构基因，转录最后终止于终止基因 T。

图 a：若调节基因 R 经转录、翻译生成阻遏蛋白，阻遏蛋白会结合到操纵基因O 上，从而阻止结构基因的转录。

图 b：当培养基中有诱导物乳糖时，乳糖可与阻遏蛋白优先结合，生成复合物，使阻遏蛋白变构，无法再与操纵基因 O 结合，则阻遏作用消失。三个结构基因正常转录、翻译产生酶蛋白。

阻遏：以大肠杆菌色氨酸操纵子模型为例

图 c：单独存在的阻遏物无活性，不能与操纵基因 O 结合，即不能阻遏结构基因合成各种酶蛋白。

图 d：当有代谢产物等辅阻遏物存在时，阻遏物可与辅阻遏物结合，使阻遏物被活化而变构，该复合物可与操纵基因 O 结合，使之被封闭，导致结构基因不能合成相应酶蛋白。

四、酶合成的诱导及阻遏作用的异同点

不同点：

① 诱导作用是各种分解酶中的通则，阻遏作用则是在合成酶中的通则。

② 诱导物一般是底物，辅阻遏物一般是产物。二者都作为阻遏物的拮抗物，但拮抗作用最终结果相反。

相同点：

① 目的都是控制酶合成速度。

② 作用都具高度特异性。