2014生物化学专接本简答及论述
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简答题
1.简述蛋白质水解的方法及特点（2010.10）
答：蛋白质水解方式有三种，分别是酸水解、碱水解和酶水解。
（1）酸水解特点：优点是不引起消旋作用，得到的仍是L-氨基酸。缺点是色氨酸完全被沸酸破坏，羟基氨基酸和酰胺被部分水解。
（2）碱水解特点：在水解过程中，多数氨基酸有不同程度的破坏，产生消旋作用。特别是引起精氨酸脱氨。
（3）酶水解特点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。但一种酶往往水解不彻底，需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解，并且酶水解所需时间较长。
2.简述蛋白质变性作用的机制（2010.10）
答：在某些物理、化学因素的影响下，蛋白质分子中维持蛋白质空间构象稳定的次级键被破坏，结果蛋白质分子从有序紧密的构象变为无序而松散的构象，即蛋白质的空间构象遭到破坏，引起变性。
3.为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构（2011.10）（一级结构、空间结构和生物功能关系）
答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。（蛋白质的空间结构
决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的）
大全．
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4.简述蛋白质的变性作用（2012.1）
答：（1）蛋白质的变性作用：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，并伴随发生一些理化性质的异常变化的现象。（一级结构并未破坏）
（2）引起蛋白质变性的因素：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。（3）变性蛋白质的性质变化：a.蛋白质理化性质改变，如溶解度下降、粘度增加、光吸收性质增加、易沉淀等；b.生化性质的改变，如变性后的蛋白质更易被蛋白酶水解等；c.生物活性的丧失：生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
5.什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？（2012.10）
答：构象:指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。（一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。）
构型: 指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。（构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
6.简述判断一种食品蛋白质质量优劣的依据。（2013.1）
答：决定食物蛋白质营养价值高低的因素有：（1）必需氨基酸的含量；（2）必需氨基酸的种类；（3）必需氨基酸的比例。食物中所含必需氨基酸的种类和数量大全．
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与人体蛋白质相接近，则易于被机体利用，蛋白质质量优。
7.简述蛋白质α-螺旋结构的特点（2013.10）
答：（为蛋白质中最常见，含量最丰富的二级结构，且几乎都是右手的。α-螺旋中的氢键是由肽键上的N—H上的氢与它后面（N端）第四个残基上的C=O上的氧之间形成的。）
（1）主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；
（2）螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；
（3）相邻螺旋圈之间形成许多氢键；
（4）侧链基团位于螺旋的外侧。
8.简述核酸的变性和复性（2010.10）【DNA变性有何特点（2012.10）】答：（1）DNA的变性：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变的现象。
引起DNA变性的因素主要有：①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。DNA变性后的性质改变：①紫外吸收显著增强（增色效应）；②沉降速率增加；
③溶液粘度降低；④生物功能丧失或改变。
（2）DNA复性：将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。复性后的DNA的某些理化性质和生物活性也可以得到部分
或全部恢复。如：减色效应。
9.简述DNA分子二级结构的特征（特点）（2011.10）（2013.1）
大全．
标准文案）为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；答：（1 ）主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；（2 ；G-C（碱基互补原则）（3）两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、（4）螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；2nm。（5）螺旋的螺距为3.4nm，直径为
2011.10）10.简述核酸分子的杂交（，只要它们有大致相同的互补碱RNA）答：两条来源不同的单链核酸（DNA或这一现象称为核酸的分子以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，基顺序，杂交。链与DNA核酸杂交的分子基础是：碱基互补配对原则。杂交双链可以在DNA之间，也可在RNA与DNA 链之间形成。
11.简述DNA的减色效应（2012.1）
答：若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。
12.简述真核mRNA一级结构的特点。（2013.10）
答：①mRNA的3'-末端为一段由多个A组成的polyA，是在mRNA转录后经polyA聚合酶的作用下添加上去的，与mRNA从细胞核到细胞质的转移有关；
大全．
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也与mRNA的半衰期有关
②真核细胞的mRNA的5'-末端还有一个结构，叫G-帽，5'-末端的鸟嘌呤的N 被甲基化，其作用是抗5'-核酸外切酶对mRNA的降解，同时还可能与7蛋白质合成的正确起始作用有关。
13.简述酶的诱导契合学说（2010.10）
答：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合，发生反应。
）2011.1014.简述酶与非生物催化剂的共性（）用量少、催化效率高。答：（1 ）都能降低反应的活化能。（2 ）能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。（3 4）反应前后不发生质与量的变化。（
（酶作为生物催化剂的）2013.115.酶和无机催化剂的区别主要在哪些方面？（特性）：酶与无机催化剂相比，具有以下特点：答-101）酶的催化效率极高：催化效率比一般催化剂高出10。（137）酶具有高度的专一性：酶只对特定的一种或一类底物起作用。（2大全．
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（3）酶催化反应条件温和：常温常压，pH值接近中性。
（4）酶的催化活性是受调节控制的。
（5）酶不稳定，容易失活。
16.简述影响酶催化效率的有关因素。（2013.10）
答：与酶的高效率催化有关的因素：
（1）底物与酶的接近与定向效应：（底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相互严格的定向。）
（2）底物分子的敏感键产生张力或变形
（3）共价催化作用：（酶与底物形成反应活性很高的共价中间复合物。）（4）酸碱催化作用；
（5）酶活性中心部位的微环境效应。
17.简述可逆抑制的类型。（2012.1）
答：可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制三种类型。
①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。
（典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑大全．
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制。）
②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产
物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。
③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。
18.简述糖酵解的生理意义（2010.10）
答：（1）是单糖分解代谢的一条最重要的途径。
（2）细胞在缺氧条件下可通过糖酵解得到有限的能量来维持生命活动。1葡萄糖分子可产生2ATP。
（3）在有氧条件下，糖酵解是单糖完全分解成CO和HO的必要准备阶段。22 19.简述磷酸戊糖途径的生理意义（2012.1）
答：（1）产生大量的NADPH，为生物合成提供还原力。
（2）HMP途径中生成的C3、C4、C5、C6、C7等各种长短不等的碳链，这些中间产物都可作为生物合成的前体。
（3）是戊糖代谢的主要途径：产生磷酸戊糖参加核酸代谢。
（4）在特殊情况下，HMP也可为细胞提供能量。
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简述乙醛酸循环的生理意义。（2013.10）20.）乙醛酸循环实现了脂肪到糖的转变，对植物的生长发育起着重要的作答：（1（如在油料作物种子发芽期，乙醛