王镜岩版生物化学名词解释

王镜岩版生物化学名词解释
王镜岩版生物化学名词解释

多糖;是由糖苷键结合的糖链,至少要超过10个的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物

构型:分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构

构象:由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式,不同的构象之间可以相互转变,在各种构象形式中,势能最低、最稳定的构象是优势构象。

旋光率;偏振光通过单位厚度旋光物质后其偏振面旋转的角度。

醛糖:一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-1)是一个醛基,有醇和醛性质。酮糖:多羟基酮称为酮糖

对映体;互为旋光异构体的两种化合物,由于其中一个不对称碳原子的取代基在空间上取向不同而互成物体与镜像的关系,并且两者在空间上不能重叠,它们被称为对映体

差象异构体;在立体化学中,含有多个手性碳原子的立体异构体中,只有一个手性碳原子的构型不同,其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。

异头物;是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。

异头碳;单糖由直链变成环状结构时,羰基碳原子成为新的手性中心,导致C1差向异构化,产生两个非对映异构体。在环状结构中,半缩醛碳原子称为异头碳原子。

半缩醛;两个含α-H的醛酮分子发生缩合反应,结果生成β-羟基醛酮

糖脎,是糖类的苯肼衍生物。

淀粉:D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键首尾相连,在支链处为α-1,6-糖苷键的多聚高分子化合物。糖元;结构与支链淀粉相似,主要是α-D-葡萄糖,按α(1→4)糖苷键缩合失水而成,另有一部分支链通过α(1→6)糖苷键连接

纤维素;由D-葡萄糖以β-1,4糖苷键组成的大分子多糖

肽聚糖;肽聚糖存在于真细菌中的革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌的细胞壁中。是由乙酰氨基葡萄糖、乙酰胞壁酸与四到五个氨基酸短肽聚合而成的多层网状大分子结构。

皂化值;皂化1克试样油所需氢氧化钾的毫克数。

碘值;表示有机化合物中不饱和程度的一种指标。指100g物质中所能吸收碘的克数。

乙酰值;指1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOHmg数,称为乙酰化值。酸值,指中和脂肪或其他类似物质1克中含有的游离脂肪酸所需氢氧化钾的重量(毫克数)。兼性离子;亦称偶极离子:指一个分子具有两个以上的可离子化的基。

两性电解质;就是既能当酸又能当碱用的电解质。

发夹结构;RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇,形成氢键结合而成的,称为发夹结构。

无规则卷曲;无规卷曲是一种无定规律的结构,主要指那些不能被归入明确的二级结构,其本身也具有一定的稳定性。

模体;表示具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体,它一般被称为功能模体或结构模体,相当于超二级结构。和结构域一起组成了蛋白质的三级结构。活性肽;具有活性的多肽称为活性肽,又称生物活性肽或生物活性多肽。

同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。别构效应;又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

分子病;分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质变性作用;蛋白质分子受到某些物理、化学因素的影响时,导致内部氢键破坏,发生生物活性丧失,溶解度降低等性质改变,但是不涉及一级结构改变,而是蛋白质分子空间结构改变,这类变化称为蛋白质变性作用。

核酶;是具有催化功能的RNA分子

活化分子;在相同温度下,分子的能量并不完全相同,有些分子的能量高于分子的平均能量,称为活化分子。

活化能;分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。

转换数;代表单位时间内每个酶分子将底物分子转换成产物的最大值

反馈抑制:是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用。

辅酶;是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子,与酶较为松散地结合,对于特定酶的活性发挥是必要的。

辅因子;是指与酶(酵素)结合且在催化反应中必要的非蛋白质化合物。

单体酶;仅有一个活性中心的多肽链构成的酶,一般是由一条多肽链组成

寡聚酶;由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶,称为寡聚酶。

多酶复合体;多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系,称为多酶复合体

酶活力;也称为酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下,酶催化某一化学反应的速度来表示

固定化酶;酶本身还是溶于水的,只是是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在其中,使得酶在水中溶性凝胶或半透膜的微囊体从而导致流动性降低。

酶反应动力学;主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。

乒乓反应:在该反应中,酶结合一个底物并释放一个产物,留下一个取代酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起始状态。

失活作用;是指利用反义技术,使非正常基因或有害基因不表达或降低表达活性,以达到治疗某些特定疾病的目的。

不可逆抑制;抑制剂与酶的必需基团或活性部位以共价键结合而引起酶活力丧失,不能用透析、超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶活力恢复的作用。

可逆抑制;抑制剂与酶以非共价键可逆结合而引起酶活力的降低或丧失,用物理方法除去抑制剂后可使酶活力恢复的作用。

激活剂;凡是能提高酶活性的物质都被称为激活剂。

亲和标记:指对酶的活性部位、受体的结合位点进行特异标记的方法。

别构调节;酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变,进而改变酶活性状态,称为酶的别构调节。

多功能酶;酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶或串联酶(tandem enzyme)。

调节部位;在酶分子催化部位外,能结合调节物而影响酶活性的部位。

诱导酶;诱导酶是在环境中有诱导物存在时,微生物会因诱导物存在而产生一种酶就是诱导酶,诱导酶的合成除取决于环境中诱导物外,还受基因控制即受内因和外因共同控制。

核苷;含氮碱基与糖组分缩合成的糖苷叫核苷。

核苷酸,一类由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。

增色效应;是指因高分子结构的改变,而使摩尔吸光系数增大的现象,亦称高色效应。

减色效应;生物化学减色效应,在生物化学中,是指:若变性DNA复性形成双螺旋结构后,其260nm紫外吸收会降低,这种现象叫减色效应。

核酸内切酶;在核酸水解酶中,为可水解分子链内部磷酸二酯键生成寡核苷酸的酶,与核酸外切酶相对应。

限制性核酸内切酶;是可以识别DNA的特异序列,并在识别位点或其周围切割双链DNA 的一类内切酶,简称限制酶。

发夹结构:RNA是单链线形分子,只有局部区域为双链结构

hnRNA;在真核生物中,最初转录生成的RNA称为不均一核RNA(heterogeneous nuclear RNA,hnRNA)

分子杂交;不同的DNA片段之间,DNA片段与RNA片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

核酸杂交:互补的核苷酸序列(DNA与DNA、DNA与RNA、RNA与RNA等)通过Watson-Crick碱基配对形成非共价键,从而形成稳定的同源或异源双链分子的过程,称为核酸分子杂交技术,又称核酸杂交。

卫星DNA(satelliteDNA)是一类高度重复序列DNA。在介质氯化铯中作密度梯度离心(离心速度可以高达每分钟几万转)时,DNA分子将按其大小分布在离心管内不同密度的氯化铯介质中,小的分子处于上层,大的分子处于下层。从离心管外看,不同层面的DNA形成了不同的条带。根据荧光强度的分析,可以看到在一条主带以外还有一个或多个小的卫星带。这些在卫星带中的DNA即被称为卫星DNA。

限制酶图谱(restriction map):同一DNA用不同的限制酶进行切割,从而获得各种限制酶的切割位点,由此建立的位点图谱有助于对DNA的结构进行分析。

激素;由正常机体某些组织产生,然后体液循环运输到机体其他组织,发挥特殊生理作用的一类化学物质。

受体;是一类存在于胞膜或胞内的,能与细胞外专一信号分子结合进而激活细胞内一系列生物化学反应,使细胞对外界刺激产生相应的效应的特殊蛋白质。

第二信使;能将细胞表面受体接受的细胞外信号转换为细胞内信号的物质称为第二信使,而将细胞外的信号称为第一信使

级联系统;在连锁代谢反应中一个酶被激活后,连接的发生其他酶被激活,导致原始调节信号的逐级放大,这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。

G蛋白;是指能与配体结合,具有GTP水解酶活性的一类信号转导蛋白

受体酪氨酸激酶;RTKs是最大的一类酶联受体,它既是受体,又是酶,能够同配体结合,并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。所有的RTKs都是由三个部分组成的:含有配体结合位点的细胞外结构域、单次跨膜的疏水α螺旋区、含有酪氨酸蛋白激酶活性的细胞内结构域。

激素效应元件:指内固醇甲状腺素等激素受体结合的一段短的DNA序列(12~20bp)。

载脂蛋白;血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为载脂蛋白,主要分A、B、C、D、E五类,主要在肝(部分在小肠)合成,载脂蛋白是构成血浆脂蛋白的重要组分。基本功能是运载脂类物质及稳定脂蛋白的结构,某些载脂蛋白还有激活脂蛋白代谢酶、识别受体等功能。

生物膜:镶嵌有蛋白质和糖类(统称糖蛋白)的磷脂双分子层,起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜,也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位,同时,生物膜上还有大量的酶结合位点。细胞、细胞器和其环境接界的所有膜结构的总称。

细胞膜(cell membrane)又称细胞质膜(plasma membrane)。细胞表面的一层薄膜。有时称为细胞外膜或原生质膜。细胞膜的化学组成基本相同,主要由脂类、蛋白质和糖类组成。

脂质体;根基磷脂能够在水溶液中具有形成膜的趋势而人工制成的磷脂包围的球体。

外在膜蛋白;靠离子键或其他较弱的键与膜表面的膜蛋白分子或膜脂分子结合的膜蛋白。改变溶液的离子强度甚至提高温度就可以从膜上分离下来,但膜结构并不被破坏。

内在膜蛋白;(又称整合蛋白)、跨膜蛋白,部分或全部镶嵌在细胞膜中或内外两侧,以非极性氨基酸与脂双分子层的非极性疏水区相互作用而结合在质膜上。

液态镶嵌模型;该模型把生物膜看成是嵌有球形蛋白质的脂类二维排列的液态体。膜是一种动态的、不对称的具有流动性特点的结构。脂双层构成膜的连续主体,既具有固体分子排列的有序性,又具有液体的流动性,球形蛋白质分子以各种形式及脂双分子层相结合。这个模

型主要强了膜的动态性和球形蛋白质与脂双分子层的镶嵌关系。

主动运输;是指物质逆浓度梯度,在载体的协助下,在能量的作用下运进或运出细胞的过程。钠钾汞;Na+,K+—A TP酶是镶嵌在细胞质膜脂质双分子层中的一种蛋白质,具有运载和酶的活性,它们催化A TP水解供能,驱动位于细胞膜两侧的Na+、K+对向运输;维持细胞膜两侧的膜电位,调节细胞渗透压,为营养物质吸收提供动力,并在神经和肌肉细胞的冲动传导等方面起着重要作用。

胞吞作用:也称入胞作用或内吞作用,质膜凹陷将所摄取的液体或颗粒物质包裹,逐渐成泡,脂双层融合、箍断,形成细胞内的独立小泡,进行物质运输的作用。

胞吐作用;运输小泡通过与细胞质膜的融合将内容物释放到细胞外基质的过程称为胞吐作用(exocytosis),膜融合是通过融合蛋白的帮助完成的。

被动运输;物质顺着浓度梯度或电化学梯度梯度由高浓度向低浓度转运的过程叫被动运输

代谢;生物体内所发生的用于维持生命的一系列有序的化学反应的总称。

同化作用;是生物新陈代谢中的一个重要过程,即把消化后的营养重新组合,形成有机物和贮存能量的过程。

异化作用;就是把自己变成非己。异化作用就是生物的分解代谢。是生物体将体内的大分子转化为小分子并释放出能量的过程。

中间代谢;代谢过程中各种中间反应过程。

代谢途径;在生物体内把从A到X的酶反应常规程序(A→B→C→……X),称为A至X 的代谢途径。

酶联免疫吸附测定;(简写ELISA)指将可溶性的抗原或抗体结合到聚苯乙烯等固相载体上,利用抗原抗体结合专一性进行免疫反应的定性和定量检测方法。

超过滤;一种以压力差为推动力,按粒径选择分离溶液中所含的微粒和大分子的膜分离操作。转化;是某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。

转染;指真核细胞由于外源DNA掺入而获得新的遗传标志的过程。

图位克隆;又称定位克隆,用该方法分离基因是根据目的基因在染色体上的位置进行的,无需预先知道基因的DNA顺序,也无需预先知道其表达产物的有关信息。

亚克隆:(subclone) 分为细胞克隆和分子克隆。

在细胞克隆中,对培养的细胞来说,从原有的克隆中,再筛选出具有某种特性的细胞进行培养,就是亚克隆subclone。在分子克隆中,从大片段的克隆中选取特定小片段再克隆,也叫subclone。

基因工程;基因工程(genetic engineering)又称基因拼接技术和DNA重组技术,是以分子遗传学为理论基础,以分子生物学和微生物学的现代方法为手段,将不同来源的基因按预先设计的蓝图,在体外构建杂种DNA分子,然后导入活细胞,以改变生物原有的遗传特性、获得新品种、生产新产品。基因工程技术为基因的结构和功能的研究提供了有力的手段。

蛋白质工程,是指在基因工程的基础上,结合蛋白质结晶学,计算机辅助设计和蛋白质化学等多学科的基础知识通过对基因的人工定向改造等手段,对蛋白质进行修饰,改造和拼接以生产出能满足人类需要的新型蛋白质的技术。

限制性核酸内切酶;是可以识别DNA特异序列,并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶,简称限制酶。根据限制酶的结构,辅因子的需求切位与作用方式,可将限制酶分为三种类型,分别是第一型(Type I)、第二型(Type II)及第三型(Type III)。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。III型限制性内切酶同时具有修饰及认知切割的作用。同尾酶;切割不同的DNA片段但产生相同的粘性末端的一类限制性内切酶

同裂酶;有一些来源不同的限制酶识别的是同样的核苷酸靶子序列,这类酶称为同裂酶。同裂酶的切割位点可能不同,识别序列和切割位点都相同的叫同序同切酶,识别序列相同但切割位点不同的叫同序异切酶。

严紧控制;基因转录的一种调控。细菌在氨基酸饥饿时迅速停止生成rRNA、tRNA和核糖体蛋白质。

载体;指在基因工程重组DNA技术中将DNA片段(目的基因)转移至受体细胞的一种能自我复制的DNA分子。三种最常用的载体是细菌质粒、噬菌体和病毒。

松弛控制;质粒的复制不受宿主染色体复制过程的严格控制。

平末端;当限制酶从识别序列的中心轴线处切开时,切开的DNA两条单链的切口,是平整的,这样的切口叫平末端。

黏性末端;被限制酶切开的DNA两条单链的切口,带有几个伸出的核苷酸,它们之间正好互补配对,这样的切口叫黏性末端。

开放阅读框[open reading frame,ORF] 是结构基因的正常核苷酸序列,从起始密码子到终止密码子的阅读框可编码完整的多肽链,其间不存在使翻译中断的终止密码子。

质粒;质粒存在于许多细菌以及酵母菌等生物中,是细胞染色体外能够自主复制的很小的环状DNA分子。

基因组,一个细胞或者生物体所携带的一套完整的单倍体序列,包括全套基因和间隔序列。报告基因(reporter gene)是一种编码可被检测的蛋白质或酶的基因,也就是说,是一个其表达产物非常容易被鉴定的基因。

基因芯片技术;基因芯片技术由于同时将大量探针固定于支持物上,所以可以一次性对样品大量序列进行检测和分析,从而解决了传统核酸印迹杂交(Southern Blotting 和Northern Blotting 等)技术操作繁杂、自动化程度低、操作序列数量少、检测效率低等不足。

cDNA文库;以mRNA为模板,经反转录酶催化,在体外反转录成cDNA,与适当的载体(常用噬菌体或质粒载体)连接后转化受体菌,则每个细菌含有一段cDNA,并能繁殖扩增,这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA克隆集合称为该组织细胞的cDNA文库。

糖酵解;是指将1个葡萄糖分解为2个丙酮酸,同时生成2个A TP和NADH+H﹢的过程。巴斯德效应;在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少。这种抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。

无效循环(futile cycle)也称之底物循环(substrate cycle)。一对由不同的酶催化的方向相反且代谢上不可逆的、在中间代谢物之间循环的反应。

糖的有氧氧化;葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程就叫做有氧氧化,并且有氧氧化是糖氧化的主要方式,绝大多数细胞都通过它来获得能量。

底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation):物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联A TP或GTP的合成,这种产生A TP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。

磷酸解作用(phosphorolysis):通过在分子内引入一个无机磷酸,形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。

糖异生作用(gluconenogenesis):由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应。

丙酮酸脱氢酶系,是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体,由三种酶(丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶)和六种辅助因子(焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子)组成,在它们的协同作用下,使丙酮酸转变为乙酰CoA和CO2。磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)葡萄糖氧化分解的一种方式。由于此途径是由

6-磷酸葡萄糖(G-6-P)开始,故亦称为己糖磷酸旁路。此途径在胞浆中进行,可分为两个阶段。第一阶段由G-6-P脱氢生成6-磷酸葡糖酸内酯开始,然后水解生成6-磷酸葡糖酸,再氧化脱羧生成5-磷酸核酮糖。NADP+是所有上述氧化反应中的电子受体。第二阶段是5-磷酸核酮糖经过一系列转酮基及转醛基反应,经过磷酸丁糖、磷酸戊糖及磷酸庚糖等中间代谢物最后生成3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖,后二者还可重新进入糖酵解途径而进行代谢。糖醛酸途径;从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始,经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径。

半乳糖血症;半乳糖血症为血半乳糖增高的中毒性临床代谢综合征。半乳糖代谢中有3种相关酶中的任何一种酶先天性缺陷均可致半乳糖血症。

乳酸循环(Lactic acid cycle)肌肉收缩通过糖酵解生成乳酸。在肌肉内无6—P—葡萄糖酶,所以无法催化葡萄糖—6—磷酸生成葡萄糖。所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后,再入肝,在肝脏内在乳酸脱氢酶作用下变成丙酮酸,接着通过糖异生生成为葡萄糖。葡萄糖进入血液形成血糖,后又被肌肉摄取,这就构成了一个循环(肌肉-肝脏-肌肉),此循环称为乳酸循环。糖原累积症又称糖原贮积症、糖原贮积病,是少见的一组常染色体相关的隐性遗传病,患者不能正常代谢糖原,使糖原合成或分解发生障碍,因此糖原大量沉积于组织中而致病。

Q酶(分支酶);在合成糖原或支链淀粉的酶催化类似葡聚糖链的一个1,4 -α-葡聚糖链的各个环节转移到主羟基。

R酶(脱支酶);催化水解葡聚糖链分支点处1,6-D-糖苷键的酶。

极限糊精;糖原磷酸酶可以从糖原的非还原端连续地进行磷酸解,磷酸解直至距α-1,6糖苷键的分支点还剩下4个葡萄糖单位的部位停止,剩下的底物称为极限糊精。

糖原合酶;是糖原合成过程的限速酶.糖原合成由糖原合酶催化使UDPG中的葡萄糖基与糖原引物的非还原端分支上的葡萄糖基聚合,.糖原合酶不能从头合成糖原,只能在现有糖原(糖原引物)上延长糖链,即糖原合成的过程是小分子糖原变成大分子糖原的过程。

淀粉合成酶;以腺苷二磷酸葡萄糖(ADPG)为葡萄糖的供体,是对葡糖聚合体,通过糖基(glycosyl)转移而催化α-1,4-糖苷键的延长作用的酶。

氧化磷酸化,生物化学过程,在真核细胞的线粒体或细菌中,是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成A TP的偶联反应。

脂蛋白;脂类脂蛋白英文:lipoproteins,与蛋白质结合在一起形成的脂质-蛋白质复合物。血浆脂蛋白:指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。

酮体(ketone body):在肝脏中,脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮,三者统称为酮体。

脂肪动员;储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(FFA)及甘油并释放入血液,被其他组织氧化利用,该过程称为脂肪动员。

脂肪酸合酶(fatty acid synthase FAS)系统是一个多酶复合体,包括酰基载体蛋白(ACP)和6 种酶,它们分别是:乙酰CoA;丙二酸单酰CoA;β-酮脂酰-ACP 合酶;β-酮脂酰-ACP 还原酶;β-羟脂酰-ACP 脱水酶;烯脂酰-ACP 还原酶,在脂肪酸的从头合成中起催化作用。次级胆汁酸是由初级胆汁酸随胆汁进入肠道,在回肠、结肠上段,由肠道菌酶催化,经去结合反应,脱去羟基转化而成。包括脱氧胆酸和石胆酸,分别由胆酸和鹅脱氧胆酸转化而成,属于次级游离型胆酸。

尿素循环(urea cycle):又称为鸟氨酸循环,肝脏中2分子氨(1分子氨是游离的,1分子氨来自天冬氨酸)和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。

转氨基作用;指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。

联合脱氨基作用;转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基。

丙氨酸-葡萄糖循环;肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸,后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基,放出的氨用于合成尿素;生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸,丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。生酮氨基酸,分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸,共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种,这些氨基酸能在肝中产生酮体,因为乙酰乙酰辅酶A能转变成乙酰乙酸和β-羟基丁酸。

生酮氨基酸,能通过代谢转变成葡萄糖的氨基酸。包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等15种。

一碳单位;就是指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲酰基等。

自杀底物;是一类酶的天然底物的衍生物或类似物,在它们的结构中含有一种化学活性基团,当酶把他们作为底物结合时,其潜在的化学基团能被解开或激活,并与酶的活性部位发生共价结合,使结合物停留在某种状态,从而不能分解成产物,酶因而致“死”,此过程称为酶的自杀,这类底物称为自杀底物(suicide substrate)。

核苷酸(hégān suān)Nucleotide,一类由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。又称核甙酸。

复制子(replicon):是DNA复制是从一个DNA复制起点开始,最终由这个起点起始的复制叉完成的片段。

滚环复制;亲代双链DNA的一条链在DNA复制起点处被切开,其5'端游离出来。这样,DNA聚合酶Ⅲ便可以将脱氧核糖核苷酸聚合在3'-OH端。当复制向前进行时,亲代DNA 上被切断的5'端继续游离下来,并且很快被单链结合蛋白所结合。因为5'端从环上向下解链的同时伴有环状双链DNA环绕其轴不断的旋转,而且以3'-OH端为引物的DNA生长链则不断地以另一条环状DNA链为模板向前延伸,因而称为滚环复制。

DNA聚合酶(DNA polymerase)是细胞复制DNA的重要作用酶,以DNA为复制模板,从将DNA由5'端点开始复制到3'端的酶。

DNA拓扑异构酶为催化DNA拓扑学异构体相互转变的酶之总称。催化DNA链断开和结合的偶联反应,为了分析体外反应机制,用环状DNA为底物。在闭环状双链DNA的拓扑学转变中,要暂时的将DNA的一个链或两个链切断,根据异构体化的方式而分为二个型。切断一个链而改变拓扑结构的称为Ⅰ型拓扑异构酶(top- oisomeraseⅠ),通过切断二个链来进行的称为Ⅱ型拓扑异构酶(topoisomeraseⅡ)。

Klenow片段:E.coli DNA聚合酶Ⅰ经胰蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶部分水解生成的大片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性。

引发体(primosome)是DNA复制过程中的一种负责专一性引发的多酶复合物,位于复制叉的前端,能够生成后随链冈崎片段合成必需的RNA引物,由引发前体和引物酶组成

滞后链:与复制叉移动的方向相反,通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。

冈崎片段;相对比较短的DNA链,是在DNA的后随链的不连续合成期间生成的片段

复制体;遗传学的复制体是指参与DNA复制的蛋白质复合物,其中至少含有DNA聚合酶及引发体(primosome,引发酶与其他分子的复合物),SSB,解旋体等

点突变,也称作单碱基替换(single base substitution),指由单个碱基改变发生的突变。可以分为转换(transitions)和颠换(transversions)两类。

移码突变:在正常的DNA分子中,碱基缺失或增加非3的倍数,造成这位置之后的一系列

编码发生移位错误的改变,这种现象称移码突变。

诱变剂;凡是能引起生物体遗传物质发生突然或根本的改变,使其基因突变或染色体畸变达到自然水平以上的物质,统称为诱变剂。

同源重组(Homologous Recombination) 是指发生在非姐妹染色单体之间或含有同源序列的DNA分子之间或分子之内的重新组合,属于保守重组。

转化(transformation)是某一基因型的细胞从周围介质中吸收来自另一基因型的细胞的DNA 而使它的基因型和表现型发生相应变化的现象。

转导(transduction)由噬菌体将一个细胞的基因传递给另一细胞的过程。

转座子;一段DNA顺序可以从原位上单独复制或断裂下来,环化后插入另一位点,并对其后的基因起调控作用,此过程称转座。这段序列称跳跃基因或转座子,可分插入序列(Is 因子),转座(Tn),转座phage。

不对称转录;DNA为双股链分子,转录过程只以基因组DNA中编码RNA的区段为模板。把DNA分子中能转录出RNA的区段,称为结构基因(structure gene)。结构基因的双链中,仅有一股链作为模板转录成RNA,称为模板链(template strand),也称作Watson(W)链(Watson strand)、负(-)链(minus strand)或反意义链(antisense strand)。与模板链相对应的互补链,其编码区的碱基序列与mRNA的密码序列相同(仅T、U互换),称为编码链(coding strand),也称作Crick(C)链(Crick strand)、正(+)链(plus strand),或有意义链(sense strand)。不同基因的模板链与编码链,在DNA分子上并不是固定在某一股链,这种现象称为不对称转录(asymmetric transcription)。

σ因子;是一种非专一性蛋白,作为所有RNA聚合酶的辅助因子起作用。σ因子是DNA 依赖的RNA聚合酶的固有组分,它识别启动子共有序列且与全酶结合。σ因子通常与DNA 结合,且沿着DNA搜寻,直到在启动子碰到核心酶。它与DNA的结合不需依靠核心酶。启动子;RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列。

Pribnow盒;原核生物中,在起始密码子上游10bp处有一个由5-6个核苷酸组成的共有序列,所以又称—10序列,是转录的解旋功能部位,具有高度保守性和一致性。

转录因子;真核细胞中,与RNA聚合酶一起形成转录起始复合体,共同参与转录起始过程的蛋白质等物质。

小RNA;MicroRNA(miRNA) 是一类长度约为20-24个核苷酸长度的具有调控功能的非编码RNA。miRNA主要参与基因转录后水平的调控

RNA干扰(RNA interference, RNAi)是指在进化过程中高度保守的、由双链RNA (double-stranded RNA,dsRNA)诱发的、同源mRNA高效特异性降解的现象。

密码子codon,信使RNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组,在蛋白质合成时,代表某一种氨基酸。

核蛋白体循环ribosomal cycle:广义的核蛋白体循环是指氨基酸活化后,在核蛋白体上缩合形成多肽链的过程,该过程包括肽链合成的起始,肽链的延长,肽链合成的终止和释放,狭义的核蛋白体循环指多肽链合成过程中肽链延长阶段,它由进位,成肽和转位3个步骤循环进行,直至终止阶段。

多核蛋白体;细胞内多个核蛋白体链接在同一条mRNA分子上,进行蛋白质合成。这种聚合体称为多核蛋白体。

操纵子(operon):指启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称。转录的功能单位。很多功能上相关的基因前后相连成串,由一个共同的控制区进行转录的控制,包括结构基因以及调节基因的整个DNA序列。主要见于原核生物的转录调控。

顺式作用元件顺式作用元件;存在于基因旁侧序列中能影响基因表达的序列。包括启动子、增强子、调控序列和可诱导元件等,它们的作用是参与基因表达的调控。顺式作用元件本身

不编码任何蛋白质,仅仅提供一个作用位点,要与反式作用因子相互作用而起作用。

反式作用因子;是指能直接或间接地识别或结合在各类顺式作用元件核心序列上参与调控靶基因转录效率的蛋白质。

抑制子:其能够与顺式作用元件结合导致基因转录或翻译的抑制。

信号识别颗粒(SRP)在真核生物细胞质中一种小分子RNA和六种蛋白的复合体,此复合体能识别核糖体上新生肽末端的信号,顺序并与之结合,使肽合成停止,同时它又可和ER 膜上的停泊蛋白识别和结合,从而将mRNA上的核糖体,带到膜上。

信号识别颗粒受体;内质网膜中的整合蛋白,可与核糖体-新生肽链-信号识别颗粒复合体结合,导引新生肽链进入转移体通道。由α和β两个亚基构成。

释放因子:识别终止密码子引起完整的肽链和核糖体从mRNA上释放的蛋白质。

延伸因子(elongation factors,EF)是在mRNA翻译时促进多肽链延伸的蛋白质因子。在原核生物和真核生物中,延伸因子并不相同。

起始复合物;由一个mRNA、一个接合子mRNA的特定位点(RBS;核糖体结合位点)的30s核糖体亚基和一个与起始密码子相互作用的N-甲酰甲硫氨酸tRNA相结合而成。

无义抑制因子;将氨基酸连接在终止密码子处的tRNA上可抑制无义突变的因子。

信号序列(signal sequence):引导蛋白质定向转移的线性序列,通常有16-26个氨基酸残基,对所引导的蛋白质没有特异性要求。

多聚核糖体(polyribosome)是指合成蛋白质时,多个甚至几十个核糖体串联附着在一条mRNA分子上,形成的似念珠状结构。

单核苷酸多态性,主要是指在基因组水平上由单个核苷酸的变异所引起的DNA序列多态性。分子伴侣;一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质,它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确组装,在组装完毕后与之分离,不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。编码链;双链DNA中,不能进行转录的那一条DNA链,该链的核苷酸序列与转录生成的RNA的序列一致(在RNA中是以U取代了DNA中的T),又称有义链(sense strand)。持家基因(house-keeping genes):又称管家基因,是指所有细胞中均要表达的一类基因,其产物是对维持细胞基本生命活动所必需的。

操纵基因;控制操纵子中结构基因转录的基因,位置在结构基因的前端。

结构基因;是指编码任何蛋白质或非调控因子的RNA的基因,是操纵子的一部分。

启动子;RNA聚合酶特异性识别和结合的DNA序列,是基因的一个组成部分,控制基因转录的起始时间和表达的程度。

阻遏物repressor 基于某种调节基因所制成的一种控制蛋白质,具有抑制特定基因(群)产生特征蛋白质的作用。

衰减子(弱化子);是指原核生物的操纵子中可以明显衰减乃至终止转录作用的一段核苷酸序列,位于操纵子的上游。

基因扩增;为一特异蛋白质编码的基因的拷贝数选择性地增加而其他基因并未按比例增加的过程。

沉默子也称为沉默子元件,是真核基因中的一种特殊的序列,与增强子有许多类似之处。沉默子能够同反式因子结合从而阻断增强子及反式激活因子的作用,并最终抑制该基因的转录活性。

转录激活剂(transcriptional activator)通过增加RNA聚合酶的活性来加快转录速度的一种调节DNA结合蛋白。

原癌基因(proto-oncogene)是细胞内与细胞增殖相关的基因,是维持机体正常生命活动所必须的,在进化上高等保守。当原癌基因的结构或调控区发生变异,基因产物增多或活性增强时,使细胞过度增殖,从而形成肿瘤。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

(完整版)生物化学名词解释大全

第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生物化学名词解释

生物化学名词解释汇总 绪论 1、生物化学:从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)基本物质的化学组成、结构,及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,是一门生物学与化学相结合的基础学科。 2、新代:生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新代。通过新代为生命活动提供所需的能量,更新体基本物质的化学组成,这是生命现象的基本特征,是揭示生命现象本质的重要环节。 药学生物化学:是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。 第一章糖的化学 1、糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。 2、单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。单糖是糖类分子中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。 3、多糖:由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。 4、寡糖:是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子) 5、结合糖:也称糖复合物或复合糖,是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。 6、同聚多糖:也称均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。 7、杂多糖:也称为不均一糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖,当归多糖,茶叶多糖等。 8、粘多糖:也称为糖胺聚糖,是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸。如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。 9、糖蛋白:是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。其中糖的含量一般小于蛋白质。

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学 名词解释问答题整理

名词解释 【肽键】 一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基发生缩合反应脱水成肽时形成的酰胺键。 【等电点(pI)】 蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH, 此时蛋白质或两性电解质解离成阴/阳离子的趋势和程度相等,呈电中性,在电场中的迁移率为零。符号为pI。 【融解温度(Tm)】又称解链温度, DNA变性是在一个相当窄的温度范围内完成的,在这一范围内,紫外光吸收值到达最大值的50%时的温度称为DNA的融解温度。(最大值是完全变性,最大值的50%则是双螺旋结构失去一半)融解温度依DNA种类而定,核苷酸链越长,GC含量越高则越增高。 【增色效应】 由于DNA变性引起的光吸收增加称为增色效应,也就是变性后,DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。 【必需基团】 酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必需的基团。(教材) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。 【活性中心】 或称“活性部位”,是指必需基团(上述)在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的,能与底物发生特异性结合并将底物转化为产物的区域。 【米氏常数(Km)】 在酶促反应中,某一给定底物的动力学常数(由反应中每一步反应的速度常数所合成的)。根据米氏方程,其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。符号Km 。 【糖异生】 生物体将多种非糖物质(如氨基酸、丙酮酸、甘油)转变成糖(如葡萄糖,糖原)的过程,对维持血糖水平有重要意义。在哺乳动物中,肝与肾是糖异生的主要器官。 【糖酵解】 是指在氧气不足的条件下,葡萄糖或糖原分解为乳酸并产生少量能量的过程(生成少量ATP) 【酮体】

生物化学名词解释全

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essentialaminoac id) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(meltingtemperatureTm) 14.分子杂交(molecularhybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(Km 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomericenzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymaticcompare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle)

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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名词解释 1. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。2.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 3.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 4.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 5.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 6.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 7.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。 8.凝胶电泳:以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。9.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10. 碱基互补规律:在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在G.C(或C.G)和A.T(或T.A)之间进行,这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律。 11. 反密码子:在tRNA 链上有三个特定的碱基,组成一个密码子,由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。 12. 顺反子:基因功能的单位;一段染色体,它是一种多肽链的密码;一种结构基因。 13. 核酸的变性、复性:当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。14. 退火:当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火”。 15. 增色效应:当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收

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9. 增色效应(hyper chromic effect):当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”。 10. 减色效应(hypo chromic effect):DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多(约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。 8. 退火(annealing):当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性(denaturation、renaturation):当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度(T m 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(T m)。 14分子杂交cular hybridization):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋(DNA double helix)是一种核酸的,在该构象中,两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。4.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3.辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 4.单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位。分子量为

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生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

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第二章氨基酸 1、构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构:两个异构化合物具有相同的理化性质,但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点(pI,isoelectric point)使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽(peptides)两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键(peptide bond)一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面:肽链主链上的肽键因具有双键性质,不能自由旋转,使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构:蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构:蛋白质二级结构:肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构(super-secondary structure),折叠花式(folding motif)或折叠单位(folding unit) 7、结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构:指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上,进一步盘绕,折叠,依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键:氢原子与电负性的原子X共价结合时,共用的电子对强烈地偏向X的一边,使氢原子带有部分正电荷,能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合,形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力:分子中存在非极性基团(例如烃基)时,和水分子(广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团)间存在相互排斥的作用,这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序:从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

名词解释及答案生物化学

1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2. 必需氨基酸( essential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid ):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point ):使氨基酸处于兼性离子状态,分子的静电荷为零, 在电场中不迁移的pH值。 5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction ):在加热条件下,a -氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 9. 离子交换层析( ion-exchange column ):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 10. 透析( dialysis ):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography , GPC:也叫做分子排阻层析/凝胶渗 透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。 12. 亲合层析( affinity chromatograph ):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 13. 高压液相层析( HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 14. 凝胶电泳( gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关,跟分子所带的电荷大小、多少无关。 16. 等电聚焦电泳( IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一 个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处,即梯度中为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照pl )分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 18. Edman 降解( Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经 层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 19. 同源蛋白质( homologous protein ):在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白。 20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断

生物化学名词解释

1、active site 活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,集中在一起,形成具有一定空间结构的区域,并能与底物特异地结合,将底物转化为产物。这一区域,称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体:对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体):胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病:某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图:此指Lineweaver Burk图,用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图,此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase (A TCase酶的调控亚基):由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型:that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A:是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成,在没有cAMP时,以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合,改变调节亚基构象,使调节亚基和催化亚基解离,释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化,于是改变这些蛋白的活性,进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物: 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶: 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶

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