川大生化复习指导.doc

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随着夏口炎炎酷热的消去,作为考研人军的一员,同学们人多都复习了很长一段时间了。另外,网上报名就快來了,相信很多学牛这个时候开始分有些分心了,学习效率也开始下降了,感觉自己不会的东西很多,没有继续学下去的信心,开始有点怀疑白己的目标等等问题。我要告诉大家的是:这个时候要坚定信自己的信心,平静下來好好的想想自己的学习方法。下而我就针对考研课程备考与复习谈谈我的心得,以供人家来参考,相信对大部分考研学子会有所帮助。

首先,我简要地介绍下两门公共课的9, 10 M份复习方法。

英语一直就是认为考研中最难的,查过川大历年英语分数线的同学们应该知道川大队英语的耍求更高,所以我们必须攻克这一难关。但另一方血,考研英语与四、六级英语是不同的,所以没有通过四级的同学也不要害怕。首先是在单词的方向上是不同的,所以在九月就是好好的背考研英语单词。今年的大纲対词汇与词根的要求比较多,所以在背的时候也不要完全按照单词书上从A背到Z,要关注考研高频词汇,这样就能扎实的记住考研英语单词了。另外,我建议同学们先做一套往年的真题,看看自己失分的地方是什么类型的题,在今后的复习当中就可以重点关注,同时自(2拿分的方而一定要保持。大量的阅读也是重要的,因为考研各部分题型中阅读就占了将近75%。在这儿,我希望大家能针对长难句,用我们学的语法知识逐步分解、攻破,这是获得理想分数的一把利器。

再來说说政治吧,可能大家在这时候还没有一个明确的复习思路。我捉醒大家还是尽量避免整天抱着政治课本在那翻來覆去的看,结果不仅把自己弄的很疲劳而口还浪费了很多宝贵的时间,到瑕后很多知识点都没有记住,复习效率很低。书(推荐看上一?年大纲,这个比书写的要有条理)我们这吋候看一遍就好,当然不是全无目的的看,要找一本有每个章节知识框架且含有章节习题的书,这样我们在保持每天做题的同吋,注意梳理各门课知识点,最后形成体系。切不要做模拟题,因为这个吋候的模拟题多是上年的,□模拟题会凶为编者的各异而重点不大相同,所以,了解书中的基本内容,迅速构建口己的知识框架是主耍的。建议大家早上看政治,这个时间段头脑最为清晰,学习效率也比较高。

如杲你的英语一般,对政治也没有任何概念,那么只要做好计划,跟着这份复习规划踏踏实实一步一个脚印走,进入复试绝对没有问题。同样的,我建议以将9, 10月份以前的大部分时问花在准备公共课上,因为短期之内靠突击提高英语分数很难,政治也需要人量时间背讪和理解。而专业课复习时间不宜拖得太长,因为兴趣和意志会慢慢地消桝殆尽,而从现在开始看是最佳时期,一方而有刚好够的时间充分掌握考试范围的知识点,另-?方而,考前的三四个月突击背诵也來得及,而II可以保持新鲜完整的记忆。

下面,我就来主要介绍一下生物化学这门专业课在这一复习阶段的主要复习方法。

第一,是参考书的阅读,不要细化,只要框架。(张红渊的生物化学人家应该人手一木吧)先通读这本书的目录,对于知识体系(糖,脂,核酸,蛋白,各种代谢)有着初步了解, 了解书的内在逻辑结构,然后再去深入研读书的内容,为自己所学的知识建立起框架,否则知识内容浩繁,容易遗忘,最好能够闭上眼睛的吋候,眼前出现完整的知识体系。最后乂时I'可的话,可以将白己所学的知识总结成问题写出来,每章的主标题和副标题都是很好的出题素材,尽对能把所有的知识耍点都能够整理成问题。

第二,学习笔记的整理

通过目录法、体系法的学习形成框架后,在仔细看书的同时应开始做笔记,笔记在刚开始的时候口J能会影响看书的速度,但是随着时间的发展,会发现笔记对于整理思路和理解课木的内容都很有好处。要注意的是,做笔记的方法不是简单地把书上的内容抄到笔记木上, 而是把书上的内容整理成为一个个小问题,按照题型来进行归纳总结。

第三,真题很关键

认真分析历年试题,做好总结,对于考生明确复习方向,确定复习范围和重点,做好应试准备都具有十分重要的作用。分析试题主要应当了解以下几个方面:川大命题的风格(如难易程度,是注重基础知识、应用能力还是发挥能力,是否存在偏、难、怪现象等)、题型、题量、考试范围、分值分布、考试重点、考杏的侧重点等。注意:2010年,我们川大的生化题型发生了大变化,尤其是汉译英的出现,弄得大家措手不及,所以仔细研读真题十分必要。由此考生可以根据这些特点,有针对性地复习和准备,并进行一些有针对性的练习,这样既可以检査口己的复习效果,发现口己的不足Z处,以待改进;又可以巩固所学的知识, 使Z条理化、系统化。

总的来说,考研可以说是专业课的鮫量,公共课过线很容易,但是拿高分很难,恰恰相反,专业课得分很容易,只要你自己肯下个功夫,考研的150分基本就拿到手了,因此说, 专业课才是“王道”!再者,我就考研专业课的答题方法说一些自己的见解。可能有人会有一种感觉,没什么难的, 不就是背背吗?这我就要说了,既然这么简单,那为什么每年还佇那么多没考上的?当然,不包括公共课和专业课不过线的。那是为什么?原因无非以下两点:1?参考书方而:简单一句话,学校指定了书,你就应该按照学校指定的书看,而且不光要看,还要能背下來,虽然不是要你死记便廿,但是,基本的文章结构你最好按书里的结构來,这样,是你得高分的关键。那有的同学又该说了,这么厚厚的几本书,我背哪个?怎么背?如果你大一大二钻研专业书,功底深厚,什么是重点自然心知肚明。如果在这方面并非强势,我想找一个功底深厚有专业经验的老师辅导,无疑会为你排除亜亜障碍,大大减少走偏路的风险。

2.答题方法方面:书的问题解决了,那答题方法呢?这就要好好说说了。其实,川大本校牛考高分并不是说本校照顾优惠什么的,主耍在于本校学牛知道怎么答题。我们本校老师岀的题很多來源于上课的课件,系统地跟着出题的老师学习的同学对老师的思路当然有一定的了解,所以答题的时候不自觉的会有教导老师的痕迹,老师看着顺眼想不给高分都难。但这也不是不能弥补的,找到川人的老师或学生交流交流,自然人有益处。

综上所述,本阶段(2010年9月一2010年11方丿是一个强化提高的阶段,考生耍对咱们川大指定参考书进行深入复习,加强知识点的询后联系,建立整体框架结构,分清重难点,对重难点基本掌握。弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容。具体有二点:

1?阶段H标:对指定参考书进行深入复习,加强知识点的前后联系,建立整体框架结构。分清、整理、掌握重难点,完成参考书配有的习题训练。做历年真题,弄清考试形式、题型设置和难易程度等内容,幣理真题答案。

2.注意:将生化书屮的概念、原理要注意理解记忆,书中的例题要做一遍。

课后习题尤其是指定习题要完成,要规范地写出答案。

把书上可能考到的名词解释、问答、论述等文字性的题目都整理在笔记本上。

将全书的重点归纳成一系列的知识点,一定要有系统性。这样做的好处是加深印象,并月?知识有更加系统的理解。

最后,我要告诉人家的是:从心理上,大家一定要有吃苦的勇气和准备,要儿个月如一口地看书是一件十分辛苦的事,很容易迷茫、懈怠和没有信心,这时候一定要坚持,要和辅导老师,同学多做交流,千万别钻牛角尖,否则止步不前,前功尽弃。这个阶段的学习一定要按照白己的计划,有条不紊的进行,才能为后而的复习打下扎实的基础。希望对参加2011年牛物专业考研的学子们有帮助,祝你们能取得成功。

附:经济条件充裕的同学,个人推荐弘毅教育的专业课辅导班哈,因为弘毅教育耍求我做牛物化学的专业辅导师,我会尽屋把川大其他教授们得讲课匝点,出题方向划给大家,真题的答案我也参照川人教案作了总结,还有我个人在川人上课时对生物化学作的一个详细的知识的梳理。

生化考试试题汇总

------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29

生物化学考试试题库

生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

(完整word版)生化考试试题

生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2

B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸

[考研]生物化学笔记

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

生物化学试题及答案 (1)

121.胆固醇在体内的主要代谢去路是( C ) A.转变成胆固醇酯 B.转变为维生素D3 C.合成胆汁酸 D.合成类固醇激素 E.转变为二氢胆固醇 125.肝细胞内脂肪合成后的主要去向是( C ) A.被肝细胞氧化分解而使肝细胞获得能量 B.在肝细胞内水解 C.在肝细胞内合成VLDL并分泌入血 D.在肝内储存 E.转变为其它物质127.乳糜微粒中含量最多的组分是( C ) A.脂肪酸 B.甘油三酯 C.磷脂酰胆碱 D.蛋白质 E.胆固醇129.载脂蛋白不具备的下列哪种功能( C ) A.稳定脂蛋白结构 B.激活肝外脂蛋白脂肪酶 C.激活激素敏感性脂肪酶 D.激活卵磷脂胆固醇脂酰转移酶 E.激活肝脂肪酶 131.血浆脂蛋白中转运外源性脂肪的是( A ) (内源) 136.高密度脂蛋白的主要功能是( D ) A.转运外源性脂肪 B.转运内源性脂肪 C.转运胆固醇 D.逆转胆固醇 E.转运游离脂肪酸 138.家族性高胆固醇血症纯合子的原发性代谢障碍是( C ) A.缺乏载脂蛋白B B.由VLDL生成LDL增加 C.细胞膜LDL受体功能缺陷 D.肝脏HMG-CoA还原酶活性增加 E.脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)活性降低 139.下列哪种磷脂含有胆碱( B ) A.脑磷脂 B.卵磷脂 C.心磷脂 D.磷脂酸 E.脑苷脂

二、多项选择题 203.下列物质中与脂肪消化吸收有关的是( A D E ) A.胰脂酶 B.脂蛋白脂肪酶 C.激素敏感性脂肪酶 D.辅脂酶 E.胆酸 204.脂解激素是( A B D E ) A.肾上腺素 B.胰高血糖素 C.胰岛素 D.促甲状腺素 E.甲状腺素 206.必需脂肪酸包括( C D E ) A.油酸 B.软油酸 C.亚油酸 D.亚麻酸 E.花生四烯酸208.脂肪酸氧化产生乙酰CoA,不参与下列哪些代谢( A E ) A.合成葡萄糖 B.再合成脂肪酸 C.合成酮体 D.合成胆固醇 E.参与鸟氨酸循环 216.直接参与胆固醇合成的物质是( A C E ) A.乙酰CoA B.丙二酰CoA 217.胆固醇在体内可以转变为( B D E ) A.维生素D2 B.睾酮 C.胆红素 D.醛固酮 E.鹅胆酸220.合成甘油磷脂共同需要的原料( A B E ) A.甘油 B.脂肪酸 C.胆碱 D.乙醇胺 E.磷酸盐222.脂蛋白的结构是( A B C D E ) A.脂蛋白呈球状颗粒 B.脂蛋白具有亲水表面和疏水核心 C.载脂蛋白位于表面、VLDL主要以甘油三酯为核心、HDL主要的胆固醇酯为核心

生物化学笔记(完整版)

第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构:

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题(A型题) 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况?( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后,我们认识到错误概念是()。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短,但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构,还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习,认为错误的概念是()。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋,维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复,但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构,而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习,告之我们以下概念不对的是()。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力,也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时,不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述,哪一项是错误的?() A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

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复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。

生化真题题库20套

苏州大学生物化学(四) 课程试卷(1)卷参考答案共3页院系基础医学与生物科学学院专业生物科学大类 一、名词解释(1.5×10=15分) 1.中间产物学说:酶在催化反应,酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物,然后中间产物再分解成产物和原来的酶,此学说称中间产物学说。 2.复制体:在DNA复制时,为数众多的酶和蛋白质参与作用,所形成的复合物,称为复制体。 3.酶工程:指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。 4.固定化酶:通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。 5.生物氧化:有机物在生物体细胞内的氧化。 6.NADP:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,是具有传递氢功能的脱氢酶的辅酶。 7.核苷酸合成的“补救途径”:利用体内游离的碱基或核苷合成核苷酸的途径。 8.生糖氨基酸:在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸,按糖代谢途径进行代谢。 9.盐溶:浓度中性盐可以增加蛋白质的溶解度,这种现象叫盐溶。 10.构象:分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也无光学活性的变化。 二、判断题(每题1分,共20分。正确的在括号内打“√”,错误的在括号内打“×”) ()1.脂肪酸经活化后进入线粒体内进行β-氧化,需经脱氢、加水、脱氢和硫解四个 过程完成一轮反应。 ()2.引物是指DNA复制时所需要的一小段RNA,催化引物合成的引物酶是一种特 殊的DNA聚合酶。 ()3.DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5’→3’,另一条链的合成 方向为3’ →5’。 ()4.细胞核内的RNA都从DNA转录而来,是由一种RNA聚合酶合成的。 ()5.基因表达是指遗传信息从DNA经RNA传递给蛋白质的过程。 ()6.DNA上遗传信息转录的产物是蛋白质。 ()7.人类RNA聚合酶和DNA主要分布在细胞核内,所以RNA主要在细胞核内合成。 ()8.UAA、UAG、UGA除作为终止密码外,又分别代表三种氨基酸。 ()9.DNA聚合酶和RNA聚合酶的催化作用都需要引物。

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生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收

脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质)

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生物化学试题库及其答案——糖类化学 一、填空题 1.纤维素是由________________组成,它们之间通过________________糖苷键相连。 2.常用定量测定还原糖的试剂为________________试剂和________________试剂。 3.人血液中含量最丰富的糖是________________,肝脏中含量最丰富的糖是 ________________,肌肉中含量最丰富的糖是________________。 4.乳糖是由一分子________________和一分子________________组成,它们之间通过 ________________糖苷键相连。 5.鉴别糖的普通方法为________________试验。 6.蛋白聚糖是由________________和________________共价结合形成的复合物。 7.糖苷是指糖的________________和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛(或缩酮)等形式的化合物。 8.判断一个糖的D-型和L-型是以________________碳原子上羟基的位置作依据。 9.多糖的构象大致可分为________________、________________、________________和 ________________四种类型,决定其构象的主要因素是________________。 二、是非题 1.[ ]果糖是左旋的,因此它属于L-构型。 2.[ ]从热力学上讲,葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。 3.[ ]糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。 4.[ ]同一种单糖的α-型和β-型是对映体。 5.[ ]糖的变旋现象是指糖溶液放置后,旋光方向从右旋变成左旋或从左旋变成右旋。 6.[ ]D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖,后者存在于自然界。 7.[ ]D-葡萄糖,D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。 8.[ ]糖链的合成无模板,糖基的顺序由基因编码的转移酶决定。 9.[ ]醛式葡萄糖变成环状后无还原性。 10.[ ]肽聚糖分子中不仅有L-型氨基酸,而且还有D-型氨基酸。 三、选择题 1.[ ]下列哪种糖无还原性? A.麦芽糖 B.蔗糖 C.阿拉伯糖 D.木糖 E.果糖 2.[ ]环状结构的己醛糖其立体异构体的数目为 A.4 B.3 C.18 D.32 E.64 3.[ ]下列物质中哪种不是糖胺聚糖? A.果胶 B.硫酸软骨素 C.透明质酸 D.肝素 E.硫酸粘液素 4.[ ]下图的结构式代表哪种糖? A.α-D-葡萄糖 B.β-D-葡萄糖 C.α-D-半乳糖 D.β-D-半乳糖 E.α-D-果糖 5.[ ]下列有关葡萄糖的叙述,哪个是错的? A.显示还原性 B.在强酸中脱水形成5-羟甲基糠醛 C.莫利希(Molisch)试验阴性 D.与苯肼反应生成脎 E.新配制的葡萄糖水溶液其比旋光度随时间而改变

生物化学笔记 考试重点

第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1)作为生物催化剂(酶);2)代谢调节作用;3)免疫保护作用;4)物质的转运和储存;5)运动与支持作用;6)参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近,平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸,组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸:色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸:天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1)两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质,其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点:在某一pH条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等,分子呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2)氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键,具有吸收紫外光的特性,在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比,可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1)肽键:一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基,脱水缩合形成的酰胺键(-CO-NH-)称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端(氨基末端羧基末端) 多肽链的序号从N端计算,书写时将N端写于左侧,用H2N-或H-表示;C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团,称为氨基酸残基。

生化考试试题

生物化学习题一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E 五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C 、盐键 D 、二硫键 E 、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A 、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E 、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C 、ADP D 、1 ,3一二磷酸甘油酸 E 、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D 、XMP E 、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰?SCOA载入线粒体的是() A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A 、氧化脱氨基作用 B 、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D 、非氧化脱氨基作用 E 、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( )

A 、产生NADH 和FADH2 E 、泛酸

B 、有GTP 生成 C 、氧化乙酰COA D 、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA 合成酶 B、HMG COA 裂解酶 C、HMG COA 还原酶 D 、乙酰乙酰COA 脱氢酶 E 、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶 A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C 、乳酸脱氢酶 D 、磷酸果糖激酶 E 、3 一磷酸甘油脱氢酶 10 、DNA 二级结构模型是( ) A、a—螺旋 B 、走向相反的右手双螺旋 C 、三股螺旋 D 、走向相反的左手双螺旋 E 、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是 A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 12 、人体嘌呤分解代谢的终产物是( A、尿素 B、尿酸 C、氨

生物化学知识点整理

生物化学知识点整理 注: 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成,个人主观性较强,仅供参考。(如有错误,请以课本为主) 2.颜色注明:红色:多为名解、简答(或较重要的内容) 蓝色:多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类:包括脂肪和类脂,是一类不溶于水而易溶于有机溶剂,并能为机体利用的有机化合物。 脂肪:三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂:胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。

第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所:小肠上段 脂类吸收的部位:主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油(甘油三酯)代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1)脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2)关键酶:三酰甘油脂肪酶 (又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”,HSL) 3)脂解激素:能促进脂肪动员的激素,如胰高血糖素、去甲肾

上腺素、肾上腺素等。 4)抗脂解激素:抑制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油,随后脱氢生成磷酸二羟丙酮,再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1)部位:组织:脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃; 亚细胞:细胞质、线粒体。 2)过程: ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成(细胞质) 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶:a.肉碱酰基转移酶 I(脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶) b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶(转运体) ③脂酸的β氧化 a.脱氢:脂酰

生物化学笔记(整理版)7

第六章维生素的机构与功能 1.概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质,所需是很少,但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能,也不能作为构成组织的物质。功用--通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏,会导致疾病,人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度:a. 脂溶性维生素:溶于脂肪:A. D. E. K. b. 水溶性维生素:溶于水:B. C. 3.发现: a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 (Vitamin) d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现:脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点: ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的,他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的,但供应不足时,将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们,和合成两不足时,必须由外界摄取。

表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症

第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇:﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中,鱼肝油含量较多 Vit A1--咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2--淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成,位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别:VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键

(完整版)生物化学知识点重点整理

一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素(N),主要元素:C、H、O、N、S,根据含氮量换算蛋白质含量:样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 (各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%), 组成蛋白质的氨基酸的数量(20种),酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸:天冬氨酸(D)、谷氨酸(E); 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸:赖氨酸(K)、组氨酸(H)、精氨酸(R) 非极性脂肪族R基氨基酸:甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)、甲硫氨酸(M); 极性不带电荷R基氨基酸:丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)、谷氨酰胺(Q); 芳香族R基氨基酸:苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)、色氨酸(W) 肽的基本特点 一级结构的定义:通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。维持稳定的化学键:肽键(主)、二硫键(可能存在), 二级结构的种类:α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构, 四级结构的特点:肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系:1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血),疯牛病是二级结构改变 等电点(pI)的定义:在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零,则该pH值为蛋白质的等电点(pI)。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况(取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态):若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。(碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶), 蛋白质稳定胶体溶液的条件:(颗粒表面电荷同性电荷、水化膜), 蛋白质变性:指由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。实质:空间结构被破坏。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失。变性只破坏稳定蛋白质构象的化学键,即只破坏其构象,不破坏其氨基酸序列。变性本质:破坏二硫键 沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数:沉降速度与离心加速度的比值为一常数,称沉降系数 沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀 二、核酸化学 核酸的特征性元素:P,组成元素:C、H、O、N、P,核苷酸的组成成分:一分子磷酸、一分子戊糖、一分子碱基(腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T、尿嘧啶U),

生化工程期末考试复习题

一、名词解释(每小题3分,共30分) 1.固定化酶:固定在载体上,并在一定空间范围内进行催化反应的酶称为固定化酶。 2.胚胎干细胞(embryonic stem cell,ES细胞)也可被称为多能干细胞(pluripotent stem cell,PSC),是胚胎或原始生殖细胞经体外抑制分化培养后筛选出的具有发育全能性的细胞。3膜分离技术:是用半透膜作为选择障碍层,允许某些组分透过而保留混合物中其它组分,从而达到分离目的的技术。 4.萃取:利用在两个互不相溶的液相中各种组分(包括目的产物)溶解度的不同,把物质从第一个液相中依靠更强大的溶解力抽提到第二个液相,从而达到分离的目的的过程。 5.酶传感器:是由固定化酶与能量转换器(电极、场效应管、离子选择场效应管等)密切结合而成的传感装置,是生物传感器的一种。 6反渗透:反渗透又称逆渗透,一种以压力差为推动力,从溶液中分离出溶剂的膜分离操作。因为它和自然渗透的方向相反,故称反渗透。根据各种物料的不同渗透压,就可以使大于渗透压的反渗透法达到分离、提取、纯化和浓缩的目的。 7 热源:(pyrogen)又称细菌内毒素,是细菌新陈代谢和细菌死后分解的产物,主要成分是脂多糖、脂蛋白等,相对分子质量较大。 8 酶电极(enzyme electrode):是指电极敏感膜表面覆盖有一层很薄的含酶凝胶或悬浮液的离子选择电极。 9 连续灭菌:是指将配制好的培养基在向发酵罐等培养装置输送的同时进行加热、保温和冷却而进行灭菌的过程。 10 流式细胞术(Flow CytoMeter,FCM):是一种在功能水平上对单细胞或其他生物粒子进行定量分析和分选的检测手段,它可以高速分析上万个细胞,并能同时从一个细胞中测得多个参数,与传统的荧光镜检查相比,具有速度快、精度高、准确性好等优点,成为当代最先进的细胞定量分析技术。 11.蛋白质组学(proteomics):是在蛋白质水平上定量、动态、整体性地研究生物体的过程,旨在阐明生物体全部蛋白质的表达模式及功能模式,其内容包括蛋白质的定性鉴定、定量检测、细胞内定位、相互作用研究等,最终揭示蛋白质功能,是基因组DNA序列与基因功能之间的桥梁。 12.二维电泳: 13.间歇灭菌:将配制好的培养基同时放在发酵罐或其他装置中,通入蒸汽将培养基和所用设备一起进行加热灭菌的过程,通常也称为实罐灭菌。过程包括:升温、保温和冷却等三个阶段。 14.透析:利用具有一定孔径大小、高分子溶质不能透过的亲水膜,将含有高分子溶质和其它小分子溶质的溶液;与水溶液,或缓冲液分隔;由于膜两侧的溶质浓度不同,在浓差的作用下,左侧高分子溶液中的小分子溶质(如无机盐)透向右侧,右侧的水透向左侧,这就是透析(课件上)。 *透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术(百度1)。

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