生化第一章

第一章蛋白质的结构与功能

——L.D.G

一、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量

基本组成为氨基酸。组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mu、Zn、Se、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均16%

二、氨基酸的理化性质。

①氨基酸具有两性解离的性质：等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。

②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质，测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。

三、蛋白质的分子结构。

①蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。一级结构主要的化学键：肽键。此外还有二硫键也属于一级结构的范畴。

②蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。维持力：氢键肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构建，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

a-螺旋：1、右手螺旋（顺时针），氨基酸侧链向外。

2、每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm

3、每个肽键的N-H和N端方向第四个肽键的羰基氧形成氢键（隔三个氨基

酸残基）

4、氢键方向与螺旋长轴平行。

B-折叠的片层结构：肽键平面成近似平行但略呈锯齿状的空间结构。两段以上肽链或一条肽链的两肽段平行或反向平行排布，以链间氢键相连所形成的结构称为B-片层或B-折叠层。B-片层可分为顺向平行（肽键的走向相同，即N、C端的方向一致）和逆向平行（两肽段走向相反）结构。

B-折叠的片层结构特点：1、肽键片层比较舒展。2、氢键方向与肽链长轴垂直。3、氨基酸残基的侧链分布在片层上下方。

B-转角：180度回折，其稳定靠一个肽键的C=O隔两个氨基酸残基，与第四个肽键上的N-H形成氢键维持。

无规卷曲是用来阐述分子中一系列无序构像的总称。

超二级结构：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。

模体：是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，其中一类就是具有特殊功能的超二级结构。一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

③蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。维持力：疏水键，氢键，离子键，范德华力。

结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功功能，称为结构域。

分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

1、分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链折叠。

2、分子伴侣也可与错误聚集的肽链结合，使之聚解后，再诱导其正确折叠。

3、分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。

蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和互相作用，称为蛋白质的四级结构。

亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单独的亚基一般没有生物学功能。维持力：氢键，离子键。

四、蛋白质的分类单纯蛋白质

根据蛋白质组成成分：

结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分

纤维状蛋白质

根据蛋白质形状：

球状蛋白质

五、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础。

1、一级结构是空间构像的基础。（核糖核酸酶A使用尿素和B-巯基乙醇处理和恢复）

2、一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能（不同哺乳动物胰岛素相似）

3、氨基酸序列提供重要的生物进化信息

4、重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病（镰刀型贫血）

六、蛋白质的功能依赖特定空间结构

血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似

肌红蛋白——肌红蛋白只有三级结构的单链蛋白质,有8段a一螺旋结构。球状分子,内部有血红素。

血红蛋白——具有4个亚基组成的四级结构,每个亚基可结合个血红素并携带1分子氧。H

亚基之间通过8对盐键,使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。

血红蛋白亚基构像变化可影响亚基与氧结合

协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应；如果是抑制作用则称为负协同效应

变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。（人纹状体脊髓变性病、阿尔兹海默病、亨廷顿舞蹈病、疯牛病）

七、蛋白质的理化性质

（1）蛋白质具有两性电离性质

蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时的PH称为蛋白质的等电点。

（2）蛋白质具有胶体性质

蛋白质属于生物大分子，分子量可自一万至一百万之巨，其分子的直径可达1~100nm，为胶体范围之内。

维持蛋白质胶体稳定因素：水化膜，蛋白质胶体表面自带电荷。

（3）蛋白质空间结构破坏而引起变性

蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

本质：空间构象破坏，次级键（非共价键和二硫键）断裂；一级结构不变，肽键不断裂。

影响因素：物理因素：高温、高压、紫外线、剧烈振荡。化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素及重金属离子等。

蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白质的水化层被破坏，使蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。（变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。）

复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

蛋白质的凝固作用：将PH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物（但仍可溶于强酸强碱中），再加热则絮状物可变成坚固的凝块（不溶于强酸强碱），这种现象称为蛋白质的凝固作用。

（4）蛋白质在紫外光谱区有特征吸收峰

由于蛋白质中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的A280与其浓度成正比，因此可进行蛋白质定量测定。

（5）应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量

茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色称为双缩脲反应。

八、蛋白质的纯化与结构分析

（1）透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物

透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称透析。

超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法。

（2）丙酮沉淀，盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

使用丙酮沉淀时，必须在0-4度低温下进行，丙酮的用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离，否则会变性。（也可用乙醇沉淀）

盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。

生化第一章练习题

第一章 1、（1）Mr=0.5/(0.193×10-6)= 2.59×106 （2）糖原中葡萄糖残基的相对分子质量为180-18=162。一分子非还原末端的葡萄糖残基被高碘酸氧化生成一分子的甲酸。所以500mg糖原中非还原性末端残基的摩尔质量分数与新生成的甲酸的摩尔质量分数相等。另外，n个分支点含（n+1）个非还原末端残基，但像糖原这样相对分子质量高的化合物，在n与（n+1）个残基间的差别是毫无意义的，因此，可假设分支点的物质的量=非还原末端物质的量。分支的程度为：347×10-6×162/0.5=11.24% 2、由经β-半乳糖苷酶完全水解后，得到D-半乳糖和D-葡萄糖，它们之比为2:1，可知此三糖由两分子的半乳糖和一分子的葡萄糖组成。将原有的三糖先用NaBH4还原，再使其完全甲基化，酸水解，然后再用NaBH4还原，最后用醋酸酐乙酰化，得到三种产物。可知一不形成1?1连接。二产物(3)只有4位不形成甲基，说明葡萄糖在还原端，且酸解之后乙酰化在4位，所以葡萄糖与前半乳糖连接为1→4糖苷键。产物(3)为山梨醇说明此葡萄糖为D型。产物（1）的6位被甲基化，而产物（2）的6位被乙酰化，说明产物（2）的6位酸解后才生成，所以产物（1）的前体排非还原端，产物（2）的前体在中间，且产物（1）和产物（2）前体间为1→6连接。β-半乳糖苷酶为外切酶，从非还原端开始切，因而糖苷键为β型。综上所述，可推测此三糖的结构为：D-Galβ(1→6)D-Galβ(1→4)D-Glc。第二章 1、三酰甘油是高度还原的化合物，每单位贮存能量值高，三酰甘油是疏水的，有机体不必携带像贮存多糖那样的结合水，而多糖是易溶于水的，能快速提供代谢所需的能量。 2、偶，顺，第9-10碳原子之间。 3、花生四烯酸。 4、丙三醇，脂肪酸，简单三酰甘油，混合三酰甘油。 5、×。脂肪酸的简写表示法是先写出脂肪酸的碳原子数目，然后在冒号（：）后写出双键数目，最后表明双键的位置，用Δ右上标数字表示，数字是指双键键合的两个碳原子的号码（从羧基端开始计数）中较低者。所以油酸写为18:1Δ9，表明油酸具有18个碳原子，在9~10碳原子之间有一个不饱和双键。

食品生物化学复习题

第一章糖 1.糖概念、糖的生物学功能。 2.糖的分类并举例。 3.葡萄糖在水溶液中分子存在形式。 4.单糖的性质（单糖的氧化、成脎作用） 5.双糖（蔗糖、麦芽糖、乳糖）的分子组成、糖苷键类型、及其性质。 6.多糖（淀粉、糖原、纤维素）的分子组成、糖苷键类型、有无还原性。第二章脂类和生物膜 1.脂质（脂类）概念、脂类的生物学功能 2.三酯酰甘油的化学性质。 3.血浆脂蛋白的组成及其主要生理功能。 4.膜蛋白的分类及其各自特点。 5.生物膜结构流动镶嵌模型的主要内容。 6.生物膜的物质运输方式。第三章核酸 1.核酸水解。 2.DNA和RNA化学组成的异同点。 3.核苷酸的生物学功能。 4. DNA的一级结构、RNA的一级结构. 5.DNA双螺旋结构的特点及稳定因素 6.核酸的颜色反应。 7.核酸的变性、变性的本质、变性后变化 8.核酸的复性、复性的本质、复性后变化。 9.增色效应、减色效应、解链温度、核酸杂交第四章蛋白质 1、蛋白质的概念、蛋白质的生物学功能。 2、蛋白质中氮的含量，会计算题。 3、2种酸性氨基酸、3种碱性氨基酸。 4、氨基酸等电点，并会判断在不同的pH条件下氨基酸带什么电荷。 5.肽键、肽键平面 6、蛋白质的分子结构。（蛋白质一级、蛋白质二级、超二级结构、结构域、蛋白质三级和蛋白质四级结构的概念以及维持其结构的化学键。） 7、蛋白质等电点，并会判断在不同的pH条件下蛋白质带什么电荷。 8.蛋白质胶体性质维持的因素。 9.蛋白质沉淀的分类及蛋白质沉淀的方法。 10.蛋白质变性、本质及变性后性质的改变。第五章酶 1.酶与一般催化剂相比的共性和特性。 2.单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶、辅酶、辅基、酶的活性中心、同工酶 3.酶可分为哪6大类。 4.影响酶促反应动力学的因素。 5.酶具有高效催化效率的因素。第六章维生素与辅酶一些常见的维生素缺乏症。第七章生物氧化 1.生物氧化与非生物氧化的异同点。 2.呼吸链（即电子传递链）的概念、组成。 3.电子传递链抑制剂概念及其抑制部位。 3. 生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链磷酸化、P/O 4.化学渗透学说的内容。 5.影响氧化磷酸化的因素。 6.两种穿梭系统的比较。第八章糖代谢 1..EMP反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 2.TCA反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 3. 糖异生的三步不可逆反应、生物学意义。 4. 血糖的来源与去路。第九章脂代谢 1.脂肪酸的β-氧化过程，会能量计算（16个碳原子或18个碳原子饱和脂肪酸彻底氧化分解的能量计算）。 2.酮体有哪三种？ 3.脂肪酸合成和β-氧化的比较。 4.糖代谢与脂代谢之间的相互联系。第十章蛋白质代谢 1.氨基酸的脱氨基作用有哪几种？ 2.鸟氨酸循环（即尿素循环）小结。 3.一碳基团、.翻译 4.什么是密码子？遗传密码有何特点？ 5.蛋白质的生物合成过程。

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。五、问答 1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题一、是非题 1．所有蛋白质分子中N元素的含量都是16％。 2．蛋白质是由20种L-型氨基酸组成，因此所有蛋白质的分子量都一样。 3．蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所致。 4．氨基酸是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5．组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6．用凝胶电泳技术分离蛋白质是根据各种蛋白质的分子大小和电荷不同。 7．蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。 8．在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9．蛋白质变性是其构象发生变化的结果。 10．脯氨酸不能维持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11．蛋日质的空间结构在很大程度上是由该蛋白质的一级结构决定的。 12．胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶，是各种氨基酸的水溶液。 13．蛋白质和酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15．血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高．这是因为它有多个亚基。

二、填空题 1．20种氨基酸中是亚氨基酸．它可改变α-螺旋方向。 2．20种氨基酸中除外都有旋光性。 3．20种氨基酸中和分子量比较小而且不含硫，在折叠的多肽链中能形成氢键。 4．20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子，像甲硫氨酸一样，使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5．球蛋白分子外部主要是基团．分子内部主要是基团。 6．1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定，证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7．测定蛋白质浓度的方法有、、 8．氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法是 9．用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据是所有的蛋白质分子中都含有、、和三种氨基酸。 10．1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11．目前已知的蛋白质二级结构有、、、和几种基本形式。

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206：《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰执笔人：呼凤兰审核人：高平一、课程性质.目的和任务：《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。二、教学基本要求要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。三、教学内容、目标要求与学时分配第一章绪论教学内容：食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容课时分配：2课时第二章食品物料重要成分化学

食品生物化学在军用食品中的应用

新疆农业大学专业文献综述题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20 年月日 …………大学教务处制

生物技术在军用食品中的应用与展望摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinant technology of DNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescer cvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(mal to s epermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，采用生物技术，不仅可以改良食品工业中原料和材料的品种，提高和改善食品工业酶的稳定性，而且还可解决食品资源紧缺难题。随着科学技术的发展和高技术装备的应用，未来战争作战半径增大、节奏加快，作战人员智能、体能消耗突出，这对军用食品的发展提出了更高要求[2]。通过军用功能食品可快速调节士兵体能，全面提高

(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准

（生物科技行业）食品生物化学食品生物化学课程标准

食品生化习题

第一章水分二、判断题 1 、水分活度可用平衡现对湿度表示。 2、食品的含水量相等时，温度愈高，水分活度愈大。 3、水分含量相同的食品，其水分活度亦相同。 4、当水分活度高于微生物发育所必需的最低水分活度时，微生物可导致食品变质。 5、水在人体内可起到调节体温、使关节摩擦面润滑的作用。 6、食品中的结合水使以毛细管力与食品相结合的。 7、在吸湿等温曲线图中，吸湿曲线和放湿曲线重合。第一章矿物质一、单项选择题 1 、人体必需微量元素包括 A. 硫、铁、氯 B.碘、镁、氟 C.铁、铬、钴 D .钙、锌、碘 2、有利于铁吸收的因素是 A.维生素C B.磷酸盐 C.草酸 D.植酸 3、佝偻病与哪种元素缺乏有关 ? A. 铬 B.钙 C.铁 D.硒 4、膳食中铁的良好来源是 A .蔬菜 B .牛奶 C .动物肝脏 D .谷类 5、以下属于碱性食品的是 A 、蔬菜 B 、谷类 C 、肉类 D 、蛋类 1、 2、 3、 4、 5、 6、 7、 8、 9、单项选择题在（）度下，水的密度是 1 g/cm 3 。 A . 0C 结合水是通过（ A 、范德华力结合水的在（ A 、0C 10、 B 、1 C C 、4C ）与食品中有机成分结合的水。 B 、氢键 C 、离子键）温度下能够结冰？ B 、— 10 C C 、 — 20C 对低水分活度最敏感的菌类是 A 、霉菌 B 、细菌 C 、酵母菌 D 、干性霉菌水分多度在（）时，微生物变质以细菌为主 A 、 0.62 以上 B 、 0.71 以上 C 、 0.88以上 D 、 0.91 以上商业冷冻温度一般为 A 、 0C B 、— 6C C 、— 15C 在吸湿等温图中， I 区表示的是 A 、单分子层结合水在吸湿等温图中， III A 、单分子层结合水毛细管水属于 A 、结合水 B 、束缚水 C 、多层水下列哪种水与有机成分结合最牢固 A 、自由水 B 、游离水 C 、单分子结合水 C 、 D 、 D 、10C D. 、疏水作用 D 、 —40C —18C B 、多分子层结合水区表示的是 B 、多分子层结合水 C 、毛细管凝集的自由水 C 、毛细管凝集的自由水 D 、自由水 D 、 D 、自由水自由水 D 、多分子层结合水

王镜岩生物化学全套讲义第一章糖类

第一章糖一、糖的概念糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。二、糖的种类根据糖的结构单元数目多少分为：（1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖) 不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等（5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷三、糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。

2 红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。第一节单糖一、单糖的结构 1、单糖的链状结构确定链状结构的方法（葡萄糖）： a. 与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。 b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。 c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。图2 最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。这两种立体异构体在旋光性上刚好相反，一种异构体使平面偏振光(Plane polarized liyot)的偏振面沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体(dextrorotary)，或D型异构体。另一种异构体则使平面偏振不的编振机逆时针编转，称左旋异构体(levorotary,L)或L型异构体。像甘油醛这样具有旋光性差异的立体异构体又称为光学异构体(Cptical lsmer)，常用D，L表示。以甘油醛的两种光学异构体作对照，其他单糖的光学异构构与之比较而规定为D型或L 型。差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-等等糖与D-半乳糖。链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方， 2、单糖的环状结构在溶液中，含有4个以上碳原子的单糖主要以环状结构。单糖分子中的羟基能与醛基或酮基可逆缩合成环状的半缩醛(emiacetal)。环化后，羰基C 就成为一个手性C原子称为端异构性碳原子(anomeric carbon atom)，环化后形成的两种非对映异构体称为端基异构体，或头异构体(anomer)，分别称为α-型及β-型头异构体。环状结构一般用Havorth结构式表示：

《食品生物化学》课程标准

《食品生物化学》课程标准一.课程概述生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律，侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础，与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学，是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理（工艺学）等。这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识，理解生命的变化和发展过程，指导食品原料进行生物技术和化学技术改造，指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位，对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。二．课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论，尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发，并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式，并能把所学的基本理论应用到指导生活、生产和科学研究实践。培养学生在生产和生活中发现、分析和解决问题的能力等。三、课程内容和教学要求这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下：知道———是指对这门学科和有机体内部发生、发展和消亡机制的认知。理解———是指对这门学科涉及到的概念、原理的说明和解释，能理解生命体内部各种生化现象之间的相互关系。掌握———是指运用已理解的概念和原理说明、解释、类推同类生化反应和生命现象。学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成某些生化实验。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。本标准中打“*”号的内容可作为自学，教师可根据实际情况确定要求或不布置要求。

关于食品生物化学十套试题及答案

食品生物化学试题一一、单项选择题（在每小题的四个备选答案中，选出一个正确答案，并将正确答案的序号填在题干前的括号内。本大题共20小题，每小题1分，共20分）（）1.用凯氏定氮法测定乳品蛋白质含量，每克测出氮相当于（）克蛋白质含量。 A.0.638 B.6.38 C.63.8 D.638.0 （）2.GSH分子的作用是（）。 A.生物还原 B.活性激素 C.营养贮藏 D.构成维生素（）3.蛋白变性后（）。 A.溶解度降低 B.不易降解 C.一级结构破坏 D.二级结构丧失（）4.破坏蛋白质水化层的因素可导致蛋白质（）。 A.变性 B.变构 C.沉淀 D.水解（）5.（）实验是最早证明DNA是遗传物质的直接证据。 A.大肠杆菌基因重组 B.肺炎链球菌转化 C.多物种碱基组成分析 D.豌豆杂交（）6.紫外分析的A260/A280比值低，表明溶液中（）含量高。 A.蛋白质 B.DNA C.RNA D.核苷酸（）7.DNA生物合成的原料是（）。 A.NTP B.dNTP C.NMP D.dNMP （）8.据米氏方程,v达50%Vmax时的底物浓度应为（）Km。 A.0.5 B.1.0 C.2.0 D.5.0 （）9.竞争性抑制剂存在时（）。 A.Vmax下降, Km下降 B.Vmax下降, Km增加 C.Vmax不变, Km增加 D.Vmax不变, Km下降（）10.维生素（）属于水溶性维生素。 A.A B.B C.D D.E （）11.糖代谢中,常见的底物分子氧化方式是（）氧化。

A.加氧 B.脱羧 C.脱氢 D.裂解（）12.每分子NADH+H+经呼吸链彻底氧化可产生（）分子ATP。 A.1 B.2 C.3 D.4 （）13.呼吸链电子传递导致了（）电化学势的产生。 A.H+ B.K+ C.HCO3- D.OH- （）14．（）是磷酸果糖激酶的变构抑制剂。 A.ATP B.ADP C.AMP D.Pi （）15.动物体内,（）很难经糖异生作用转变为糖。 A.氨基酸 B.核苷酸 C.有机酸 D.脂肪酸（）16.核糖可来源于（）。 A.EMP B.TCAc C.HMP D.乙醛酸循环（）17.脂肪酸β–氧化主要产物是（）。 A.CO2 B.乳酸 C.丙酮酸 D.乙酰辅酶A （）18.生物膜中含量最多的脂类为（）。 A.甘油三酯 B.甘油二酯 C.糖脂 D.磷脂（）19.人体嘌呤降解的终产物是（）。 A.尿素 B.尿酸 C.尿囊素 D.尿囊酸（）20.基因上游,可被RNA聚合酶识别并特异结合的DNA片段称（）。 A.起点 B.启动子 C.外显子 D.内含子二、多项选择题(在每小题4个备选答案中选出二到4个正确答案，并将正确答案的序号填入题中的括号内，错选、多选、漏选均不得分。本大题共20小题，每小题1分,共20分) ( )1.以下各氨基酸中,属于人体必须氨基酸的是( )。 A.Phe B.Lys C.Trp D.Thr ( )2.出现在球蛋白表面频率较低的氨基酸是( )。 A.Ala B.Leu C.Pro D.Arg ( )3.引起蛋白质沉淀的因素有( )。 A.高温 B.生物碱试剂 C.稀盐溶液 D.金属离子

生物化学第一章

1、蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系？ .蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性1，蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。2.一级结构与生物进化，研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C 的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。3生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。蛋白质空间橡象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。如血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 2、糖、脂肪、蛋白质代谢相互关系？糖类代谢和蛋白质代谢的关系糖类和蛋白质在体内是可以相互转化的。几乎所有组成蛋白质的天然氨基酸都可以通过脱氨基作用，形成的不含氮部分进而转变成糖类；糖类代谢的中间产物可以通过氨基酸转换作用形成非必需氨基酸。注意：必需氨基酸在体内不能通过氨基转换作用形成。（2）糖类代谢与脂质代谢的关系糖类代谢的中间产物可以转化成脂肪，脂肪分解产生的甘油、脂肪酸也可以转化成糖类。糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不能大量转化成糖类。（3）蛋白质代谢和脂质代谢的关系一般情况下，动物体内的脂肪不能转化为氨基酸，但在一些植物和微生物体内可以转化；一些氨基酸可以通过不同的途径转变成甘油和脂肪酸进而合成脂肪。（4）糖类、蛋白质和脂质的代谢之间相互制约糖类可以大量转化成脂肪，而脂肪却不可以大量转化成糖类。只有当糖类代谢发生障碍时才由脂肪和蛋白质来供能，当糖类和脂肪摄入量都不足时，蛋白质的分解才会增加。例如糖尿病患者糖代谢发生障碍时，就由脂肪和蛋白质来分解供能，因此患者表现出消瘦。 3、维生素b6在氨基酸代谢中有哪些重要作用? 维生素B6的磷酸酯是氨基酸代谢中许多酶的辅酶。重要作用有： ②是转氨酶的辅酶，参与体内氨基酸的分解代谢及体内非必需氨基酸的合成。②磷酸吡哆醛又是氨基酸脱羧酶的辅酶，与体内许多重要的胺类物质的生成有关，如γ-氨基丁酸、组胺、5-羟色胺、儿茶酚胺类、牛磺酸、多胺等 4、prpp在核苷酸代谢中的重要性

完整版食品生物化学名词解释和简答题答案

试题一四、名词解释 1．两性离子（dipolarion） 2．米氏常数（Km值） 3．生物氧化（biological oxidation） 4．糖异生(glycogenolysis) 5．必需脂肪酸（essential fatty acid）五、问答 1．简述蛋白质变性作用的机制。 2．DNA分子二级结构有哪些特点？ 5．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？四、名词解释 1.两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。 3．生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO2和H2O的同时，释放的能量使ADP转变成ATP。 4．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。 5．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。五、问答 1. 答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。 2．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。．

(高考生物)食品生物化学在军用食品中的应用

（生物科技行业）食品生物化学在军用食品中的应用

新疆农业大学专业文献综述题目: 姓名: 学院: 专业: 班级: 学号: 指导教师: 职称: 教师 20年月日 …………大学教务处制生物技术在军用食品中的应用与展望

摘要：本文综述了基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程等生物工程技术在军用食品中的应用前景。由生物技术催生的军用食品新材料和新技术，主要包括功能食品基础原料、新型抑菌防腐材料、包装材料、食品添加剂及军用食品快速安全检测技术等。生物技术可有效改善食品品质和营养结构，促进军用食品由营养型向功能型转变。军用食品的未来将在生物技术的集成与耦合中创新发展。关键词：生物技术；军用食品；功能基础原料；集成与耦合 20世纪70年代后期，随着DNA重组技术(recombinanttechnologyofDNA)的诞生，以基因工程为核心内容，包括细胞工程、酶工程和发酵工程的生物技术应势而生。生物技术集合了分子生物学、生物化学、应用微生物学、化学工程、发酵工程、酶工程和电子计算机等诸多学科的最新科学成就，有助于解决食品、医药、化工、农业、环保、能源和国防等领域的资源紧缺难题，因此被列入当今世界七大高新技术之一，引起了世界各国的极大关注[1]。生物技术最初源于传统的食品发酵，并首先在食品加工中得到广泛应用。如改良面包酵母菌种，就是基因工程应用于食品工业的第一个例子。基本原理是：将具有较高活性的酶基因转移至面包酵母菌(Saccharomycescercvisiae)，进而使生产菌中麦芽糖透性酶(maltosepermease)及麦芽糖酶(maltase)的含量与活性高于普通面包酵母，使面团在发酵时产生大量的CO2，形成膨发性能良好的面团，从而提高面包的质量和生产效率。又如制造干酪的凝乳酶，过去的凝乳酶是从小牛胃中提取的，为了满足世界干酪的生产需求，每年全世界大约需要宰杀5000万头小牛。基因工程技术诞生后，通过把小牛胃中的凝乳酶基因转移至大肠杆菌(E.coli)或酵母中，即可通过微生物发酵方法生产凝乳酶，最后经过基因扩增，保证了干酪生产对凝乳酶的需求[1]。此外，酶法转化或酶工程的应用，也能有效改造传统的食品工业。因此，

生物化学第一章蛋白质习题含答案

蛋白质习题一、就是非题 1.所有蛋白质分子中N元素的含量都就是16％。 2.蛋白质就是由20种L-型氨基酸组成,因此所有蛋白质的分子量都一样。 3.蛋白质构象的改变就是由于分子内共价键的断裂所致。 4.氨基酸就是生物体内唯一含有氮元素的物质。 5.组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。 6.用凝胶电泳技术分离蛋白质就是根据各种蛋白质的分子大小与电荷不同。 7.蛋白质分子的亚基就就是蛋白质的结构域。 8.在酸性条件下茚三酮与20种氨基酸部能生成紫色物质。 9.蛋白质变性就是其构象发生变化的结果。 10.脯氨酸不能维持α-螺旋,凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转。 11.蛋日质的空间结构在很大程度上就是由该蛋白质的一级结构决定的。 12.胶原蛋白在水中煮沸转变为明胶,就是各种氨基酸的水溶液。 13.蛋白质与酶原的激活过程说明蛋白顺的一级结构变化与蛋白质的功能无关。 14.利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。 15.血红蛋白比肌红蛋白携氧能力高.这就是因为它有多个亚基。二、填空题

1.20种氨基酸中就是亚氨基酸.它可改变α-螺旋方向。 2.20种氨基酸中除外都有旋光性。 3.20种氨基酸中与分子量比较小而且不含硫,在折叠的多肽链中能形成氢键。 4.20种氨基酸中的一个环氮上的孤对电子,像甲硫氨酸一样,使之在血红蛋白分子中与铁离子结合成为配位体。 5.球蛋白分子外部主要就是基团.分子内部主要就是基团。 6.1953年英国科学家桑耳等人首次完成牛胰岛素的测定,证明牛胰岛素由条肽链共个氨基酸组成。 7.测定蛋白质浓度的方法有、、 8.氨基酸混合物纸层析图谱最常用的显色方法就是 9.用紫外光吸收法测定蛋白质含量的依据就是所有的蛋白质分子中都含有、、与三种氨基酸。 10.1965年中国科学家完成了由53个氨基酸残基组成的的人工合成。 11.目前已知的蛋白质二级结构有、、、与几种基本形式。 12.维持蛋白质三级结构的作用力就

食品生物化学重点

食品生物化学重点 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-19998】

第一章糖类物质糖类定义：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。多糖（polysaccharides ）：可水解为多个(＞20)单糖或其衍生物的糖单糖的构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列要求经过共价键的断裂和重新形成。单糖的构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。变旋现象:一个有旋光性的溶液放置后，其比旋光度改变的现象称变旋。化学性质：①单糖的氧化（即单糖的还原性）弱氧化剂：常用的为含Cu2+的碱性溶液 ②单糖的还原 ③成苷反应：单糖的半缩醛羟基(称苷羟基)，与其他含羟基的化合物形成环状缩醛，在糖化学中叫糖苷。 ④脱水作用 ⑤氨基化作用：单糖分子中的OH 基(主要是C-2、C-3上的OH 基)可被NH2基取代而产生氨基糖，也称糖胺。 ⑥脱氧：单糖的羟基之一失去氧即成脱氧糖 ⑦糖脎的生成：乳糖：乳糖酶缺乏，小肠乳糖升高引起渗透性腹泻，肠道细菌使乳糖发酵产生大量气体。 1.淀粉直链淀粉的α糖苷键支链淀粉α糖苷键有-1，6糖苷键的分支第2章脂类物质 C (CHOH )4CH 2OH D -葡萄糖 H O C (CHOH )4 CH 2OH H N NHC 6H 5H 2NNHC 6H 5苯肼葡萄糖苯腙＋＋H 2O

脂类（lipid ）是一类微溶于水而高溶于有机溶剂的重要有机化合物。其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。脂类物质具有三个特征（1）一般不溶于水而溶于脂溶剂。（2）是脂酸与醇所组成的酯。（3）一般能被生物体利用，作为构建、修补组织或供能。按化学组成分类单纯脂类：单脂，为脂酸与醇（甘油醇和高级一元醇）所组成的酯类。分脂、油、蜡。复合脂类：复脂，为脂酸与醇（甘油醇和鞘氨醇）所组成的酯类，同时还含有非脂性物质。分为磷脂与糖脂。衍生脂：脂类物质的衍生物，如水解产物、氧化产物等。简单脂：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物复合脂：脂分子与磷脂、生物体分子等形成的物质衍生脂：脂的前体及其衍生物 2）系统命名法 △－编码命名：从羧基端开始计算双键位置。ω－编码命名：从甲基端开始计算双键位置油酸18：1（9）或18：1 △9 表示：含有18个碳原子，在9位与10位之间有一个不饱和双键。高等动物和植物脂肪酸的共同特点：甘油酯简单脂蜡，如蜂蜡脂溶性维生素类胡萝卜素类固醇类脂蛋白糖脂类鞘脂类磷脂类衍生脂复合脂按照化学结构分类

(完整版)食品生物化学试卷及答案

试题一一、选择题 1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸： A．亮氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．蛋氨酸E．苏氨酸 2．构成多核苷酸链骨架的关键是： A．2′3′-磷酸二酯键 B．2′4′-磷酸二酯键C．2′5′-磷酸二酯键 D．3′4′-磷酸二酯键 E．3′5′-磷酸二酯键 3．酶的活性中心是指： A．酶分子上含有必需基团的肽段 B．酶分子与底物结合的部位 C．酶分子与辅酶结合的部位 D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E．酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 4．下列化合物中，除了哪一种以外都含有高能磷酸键： A．NAD+ B．ADP C．NADPH D．FMN 5．由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是：

A．果糖二磷酸酶 B．葡萄糖-6-磷酸酶 C．磷酸果糖激酶D．磷酸化酶 6．下列哪项叙述符合脂肪酸的β氧化： A．仅在线粒体中进行 B．产生的NADPH用于合成脂肪酸 C．被胞浆酶催化 D．产生的NADPH用于葡萄糖转变成丙酮酸 E．需要酰基载体蛋白参与 7．转氨酶的辅酶是： A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛 8．下列关于DNA复制特点的叙述哪一项错误的： A．RNA与DNA链共价相连 B．新生DNA链沿5′→3′方向合成 C．DNA链的合成是不连续的D．复制总是定点双向进行的 9．利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节： A．翻译后加工B．翻译水平 C．转录后加工D．转录水平

10．在蛋白质生物合成中tRNA的作用是： A．将一个氨基酸连接到另一个氨基酸上 B．把氨基酸带到mRNA指定的位置上 C．增加氨基酸的有效浓度 D．将mRNA连接到核糖体上二、填空题 1．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 ____%。 2．冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍，冰的热扩散系数约为水的_____ 倍，说明在同一环境中，冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异，就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3．糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色，形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈 ______色，形成高铁血红素时呈_______色。 5．根据风味产生的刺激方式不同可将其分为__________、_________和_________。 6．食品中的有毒成分主要来源有___________________，___________________，食品中化学污染的毒素，加工过程中形成的毒素。三、判断

生物化学试题及答案(1)

生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能 [测试题] 一、名词解释：1．氨基酸2．肽3．肽键4．肽键平面5．蛋白质一级结构6．α-螺旋7．模序 8．次级键9．结构域10．亚基11．协同效应12．蛋白质等电点13．蛋白质的变性14．蛋白质的沉淀15．电泳 16．透析17．层析18．沉降系数19．双缩脲反应20．谷胱甘肽二、填空题 21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。 22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。 23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。 24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。 25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。 26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。 28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。其中碱性氨基酸有____，____，____。酸性氨基酸有____，____。 29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。 30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH