蛋白质知识全面复习
三．生命活动的主要承担者——蛋白质
1.含量多：有机物中最多，鲜重7-10%，干重50%以上
人体为什么要摄取一定量蛋白质？
⑴蛋白质参与构成细胞中的很多结构（蛋白质是构成细胞最重要的成分）
细胞中的结构蛋白质
①细胞膜等各种生物膜都由蛋白，脂质构成
②中心体、核糖体、纺锤丝有蛋白质
③染色体由蛋白质和DNA组成，蛋白质保护DNA
④肌肉细胞中有肌动肌球蛋白
⑤组织细胞之间的胶原蛋白、血浆中的纤维蛋白原
⑵细胞内有多种功能蛋白：
2．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S（少量）
事实
①氨基酸有氨基(一NH2 )，有的R基中含S（甲硫氨酸，）
②植物根细胞通过主动运输吸收的氮肥（NH+4NO—3）主要用于合成、等含氮有机物（用于合成氨基酸进而合成蛋白质）。植物合成蛋白质所需的矿质元素有N、少量S等
③人体排出的尿素是体内蛋白质代谢的终产物，还有和。
④用35S标记噬菌体蛋白质、32P标记DNA研究噬菌体的遗传物质
⑤15N标记蛋白质研究其代谢途径
结合蛋白还含有Fe,P等
3．蛋白质是生物大分子
证据
●蛋白质分子一般不能直接通过细胞膜被吸收，不能跨膜运输。
蛋白质类的药物（如胰岛素、抗体）不能口服，只能注射。
●食物中的蛋白质必须经过消化，才能吸收。
●吞噬细胞可胞吞蛋白颗粒；分泌蛋白通过细胞膜是外排方式（胞吐）。
●
●蛋白质
由基本组成单位连接而成
⑴．氨基酸的结构通式：
特点：至少含有，并且有连在同一个碳原子上，该碳原子上还连有一个氢，和一个侧链R基。
构成生物蛋白质的氨基酸大约有20种，不同的氨基酸R基的结构不同，有的氨基酸含有两个氨基（—NH2）或两个羧基（—COOH）时，除了一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上外，其余的（氨基、羧基）都在R基上。
⑵氨基酸之间互相结合的方式是：脱水缩合形成肽键（—NH—CO—）
当n个氨基酸缩合成一条多肽链时，失去n－1个分子水，形成n －1个肽键,叫n肽。一条肽链至少有一个氨基和一个羧基。缩合形成肽键不利用R基中的氨基和羧基。
⑶脱水缩合形成肽链的部位：在核糖体上，需模板、原料、能量等。
刚合成的肽链还没有功能，一般必须经过内质网等的加工才能成熟。加工主要是切割，加基团，弯曲折叠形成复杂空间结构等。⑷蛋白质是由一条或几条肽链构成的，具有复杂的空间结构。
蛋白质的水解则是水解肽键，形成氨基酸的过程，需酶利用水。4．蛋白质的多样性
种类繁多：不同物种所含蛋白质的种类不同（基因不同）
同一个体不同组织细胞所含蛋白质的种类和数量有所不同（由于基因的选择性表达，合成蛋白质的种类和数量可不同，导致细胞分化）
●蛋白质多样的根本原因是：基因的多样，蛋白质的合成受基因控
制。
●蛋白质多样性的结构原因：由于组成每种蛋白质的氨基酸种类不
同，数目成百上千，排列次序变化多端，肽链的空间结构千差万别，这就决定了蛋白质分子结构的多样性。
●蛋白质复杂的空间结构对其功能（活性）起重要作用。凡影响蛋
白质空间结构的因素，能使其活性降低或失去。
5.影响蛋白质活性的外界因素：高温、pH、射线、重金属等因素可导
致蛋白质空间结构破坏而使其变性失活，导致功能丧失。
蛋白质变性失活：蛋白质分子在一定的物理或化学因素的影响下，其分子结构发生改变，从而改变蛋白质的性质而失去了活性，这个变化叫做蛋白质的变性
蛋白质结构的多样性决定了其功能的多样性。
6．蛋白质的重要功能
（1）重要蛋白质或多肽及其功能
⑴细胞中的结构蛋白质
①细胞膜等各种生物膜都由蛋白，脂质构成
②中心体、核糖体、纺锤丝有蛋白质
③染色体由蛋白质和DNA组成，蛋白质保护DNA
④肌肉细胞中有肌动肌球蛋白，
⑤组织细胞之间的胶原蛋白、血浆中的纤维蛋白原
⑵细胞内外的各种功能蛋白：
①绝大部分酶是蛋白：催化代谢反应，降低反应的活化能，加快反
应速度。重要的酶有
蛋白酶：催化蛋白质水解，如胰蛋白酶分散动物组织细胞、
纤维素酶：酶解法去壁，果实成熟，微生物分泌纤维素酶
淀粉酶：种子萌发时合成较多，人体消化液中有，催化淀粉水解
淀粉酶催化
淀粉麦芽糖+葡萄糖
（属非还原糖，遇碘变蓝）（属还原糖，遇斐林试剂生成砖红色）
RNA聚合酶：基因转录时，以DNA的一条链为模板，合成RNA。
DNA聚合酶：DNA复制时。PCR需耐高温DNA聚合酶
基因工程工具酶（限制酶、DNA连接酶）：获取目的基因，构建表达载
体时，剪切、连接
①部分激素是蛋白：胰岛素（胰岛B分泌）：降低血糖
（调节作用）胰高血糖素（胰岛A分泌）：升高血糖
生长激素（垂体分泌）
促甲状腺激素（垂体分泌，作用于甲状腺）属多肽类
胰岛素：是由胰岛B细胞合成分泌的一种小分子蛋白质激素，由51个氨基酸组成，含有两条肽链。胰岛素的功能是通过促进血糖形成糖元，加速血糖分解，来降低血糖；如果胰岛素注射过多，血糖浓度过低，易出现低血糖症；如果分泌过少，血糖浓度过高，易患糖尿病。
③膜上的载体蛋白：离子和某些小分子通过膜时，需膜上的一种蛋白（载体）帮助，有多样和专一性。即不同物质的载体蛋白不同。有些实验物质可以专一抑制某种物质的载体蛋白，从而抑制某种物质的吸收。
④各种受体蛋白（细胞膜外表面的糖蛋白）：
●激素受体：激素作用的靶细胞表面有该激素的特异性受体，某些物质可以抑
制该受体，使该激素的作用降低。如肾上腺素受体，甲状腺激素受体，胰岛素受体（有些糖尿病患者缺乏胰岛素受体，有胰岛素但不能调节血糖浓度）●神经递质受体：突触前膜释放的神经递质作用于突触后膜上的相应受体引起
后膜兴奋，有些麻醉剂或抗体能抑制后膜上的受体，使兴奋不能正常传递。
有些有毒物质能结合到后膜的受体上，引起后膜持续兴奋，导致肌肉僵直。
⑤抗体（免疫作用）：
●产生的条件：有特异抗原刺激机体
●产生的细胞：由相应B细胞（或记忆细胞）增殖分化成的浆细胞合成，
分泌到细胞外液（以核基因转录成的mRNA为模板，在核糖体上合成，
进入内质网加工运输，到高尔基体包装分泌到细胞外）
●化学成分：球蛋白（属一种分泌蛋白）
●运输的途径（存在的部位）：血浆、淋巴、组织液及初乳、唾液中
●免疫作用：能与抗原特异性结合，导致抗原凝集，被消灭。
●抗毒素就是一种抗体，抗蛇毒血清就含蛇毒抗体
●应用：注射含抗体的血清，属人工被动免疫
用单克隆抗体检测，治疗。
⑥某些毒素蛋白：某些细菌或动植物产生的有毒物质，有防御作用。
如肉毒梭状芽孢杆菌产生的：肉毒毒素（外毒素）属神经麻痹毒素。
蛇毒毒素是一种蛋白。
⑦血红蛋白：红细胞内运输氧气，含量过低或结构异常引起贫血症CO中毒的原理？CO中毒后组织细胞的有氧呼吸减弱，缺乏能量。
⑧肝细胞合成的运脂蛋白：运输脂肪，胆固醇等脂质。
（3）．纤维素（多糖）、维生素、抗生素、甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素基因、性激素（固醇）、植物激素等不是蛋白质。
7.证明某生物活性物质是蛋白质的方法
①用双缩脲试剂检测蛋白质溶液，有紫色物质生成。
②用蛋白酶分解可失活
③高温、强酸、强碱处理变性失活
④用特异抗体检测（抗原抗体杂交法）：先用已知蛋白作为抗原，注射给动物获得特异抗体并标记，再用来检测相应蛋白
8．人体蛋白质的代谢
1．人体不能合成必需氨基酸，只能从食物中摄取。非必需氨基酸指人体能够合成，也能从食物中摄取。
2．人体内蛋白质在不断更新（合成新的，水解失活的），蛋白质分解成的氨基酸
能被重复利用，部分氧化分解，终产物是CO2，水和尿素。所以蛋白质也能为生命活动供能，但不是主要能源物质。
9．蛋白质的生物合成（基因指导蛋白质的合成，转录翻译）
⑴部位和场所：细胞质内核糖体上
⑵条件
①模板：②原料：③能量：
⑶信息翻译规律：遗传密码子
⑷产物：有一定氨基酸顺序的肽链
DNA（基因）
转录
mRNA
核糖体
tRNA加工：剪贴、折叠、加基团
氨基酸蛋白质（形成复杂空间结构）
二．遗传信息的携带者——核酸
发现：最早在细胞核内发现，呈酸性，后来在细胞质中也发现。细胞核和细胞质都有。非细胞生物病毒也有
1.在细胞中的分布
观察DNA和RNA在细胞中的分布
染色原理：甲基绿使DNA呈现绿色，吡罗红使RNA呈现红色。利用甲基绿和吡罗红的混合染色剂将细胞染色，可以利用颜色显示DNA和RNA在细胞中的分布。
2．DNA和RNA比较
4．细胞内RNA的主要作用是
A遗传物质B催化作用 C 调节作用D协助基因控制蛋白质合成
蛋白质知识点总结最终定稿
一. 对有关“蛋白质”知识点的梳理 2、“两个标准”是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 3、“三个数量关系”是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系（氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数），它们的关系为：当n个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为，形成个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1= n-1；当n个氨基酸形成m条肽链时，肽键数=脱水分子数= n-m。 环肽，n个氨基酸缩合成一个环肽，脱水数=肽键数=氨基酸数= n。 4、“四个原因”是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：（1）氨基酸分子的种类不同； （2）氨基酸分子的数量不同；（3）氨基酸分子的排列次序不同；（4）多肽链的空间结构不同。 5、“五大功能”是指蛋白质分子主要有5大功能（功能多样性是由分子结构的多样性决定）： （1）结构蛋白：是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；（2）催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；（少量为RNA）（3）运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白； （4）调节作用，例如部分激素，胰岛素和生长激素都是蛋白质。(激素都有调节作用，但不一定都为蛋白质)； （记忆）胰岛素只能注射原因：胰岛素是蛋白质，口服会被消化酶水解，失去药效。 （5）免疫（包括细胞识别）作用，如抗体、受体、（糖蛋白）。 6.蛋白质必含元素C、H、O、N（可能含有S、Fe，均存在与R基上）。 7、富含蛋白质的食物：肉、蛋、奶和大豆制品。 8、氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必须从外界获取在体内不能合成的称为必需氨基酸。有8种（苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）婴儿9种（赖氨酸）。常以谷类（尤其玉米）为食的人群应补充赖氨酸。在体内由甲种氨基酸合成乙种氨基酸，可得乙为非必需氨基酸。 9、蛋白质、核酸是生物大分子，氨基酸、核苷酸为小分子。 10、脱水缩合形成二肽（），产物（二肽和水）。肽键（）。双缩脲试剂（A质量浓度0.1g/ml的NaOH溶液，B质量浓度0.01g/ml 的CuSO2溶液）与肽键发生紫色显色反应（2个及以上） 11、多肽通常条件下为链状结构（做题时出现“通常或一般情况下”则不考虑环肽）。肽链盘曲折叠行程呢共有一定空间结构的蛋白质分子。许多蛋白质有几条连，通过一定的化学键（二硫键、链间肽键）互相结合在一起。这些肽链不呈直线，也不在一个平面上。 12.胰岛素由两条肽链组成（最好记住），51个氨基酸。 13、蛋白质多样性的根本原因：遗传信息的多样性。 14、盐析是可逆的。变性是不可逆的。高温、强酸、强碱和重金属盐都能够使蛋白质变性。（应用：汞中毒后喝牛奶、高温杀菌、医用酒精消毒等）。吃熟鸡蛋更容易消化原因（高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解。） 15、一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者（体现者）。 二. 归类分析1. 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时，要脱下m-n个水分子，同时形成个m-n肽键，可用公式表示为：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m）－肽链条数（n） 例1. 血红蛋白分子有574个氨基酸，4条肽链，在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数和形成的肽键数分别是（）分析：依据脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数－肽链条数，直接得到答案D. 570和570 2. 有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是-NH2，另一端是—COOH，所以对于n条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个-NH2，1个—COOH，若还有-NH2或—COOH，则存在于R基中。 （1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 例2. 某蛋白质分子由3条多肽链组成，内有肽键109个，则此分子中含有-NH2或—COOH的数目至少为：（）分析：每1条多肽链至少含有1个氨基和1个羧基，并且分别位于这条肽链的两端。3条多肽链应至少含有3个氨基和3个羧基。答案为3、3。 （2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 例3. 现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基1050个，则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是（）分析：1000个氨基酸中含有氨基1020个，羧基1050个，多出来的20个氨基或50个羧基存在于R基中，依蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数，得到答案为C. 24、54。 3. 有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 - 二硫键数×2 例4. 已知20种氨基酸的平均分子质量是128，某蛋白质分子由两条肽链组成，共有肽键98个，该蛋白质的分子质量最接近于（）分析：根据蛋白质中肽键数=氨基酸数－肽链条数，可以推知氨基酸的数目为98+2=100，在此蛋白质的形成过程中失去的水分子数为98，答案为11036。
高中生物蛋白质相关计算专题
“蛋白质计算”专题讲练 在高中生物学中，涉及蛋白质各种因素之间的数量关系比较复杂，是学生学习中的重点和难点，也是高考的考点与热点。因此，在复习时牢牢掌握氨基酸分子的结构通式以及脱水缩合反应的过程，恰当的运用相关公式是解决问题的关键。现将与蛋白质相关的计算公式及典型例题归析如下，以便复习参考。 一、有关蛋白质计算的公式汇总 ★★规律1：有关氨基数和羧基数的计算 ⑴蛋白质中氨基数=肽链数+R基上的氨基数=各氨基酸中氨基的总数-肽键数； ⑵蛋白质中羧基数=肽链数+R基上的羧基数=各氨基酸中羧基的总数-肽键数； ⑶在不考虑R基上的氨基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的氨基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的氨基数等于肽链数； ⑷在不考虑R基上的羧基数时，氨基酸脱水缩合形成的一条多肽链中，至少含有的羧基数为1，蛋白质分子由多条肽链构成，则至少含有的羧基数等于肽链数。 ★★规律2：蛋白质中肽键数及相对分子质量的计算 ⑴蛋白质中的肽键数=脱去的水分子数=水解消耗水分子数=氨基酸分子个数-肽链数； ⑵蛋白质的相对分子质量=氨基酸总质量（氨基酸分子个数×氨基酸平均相对分子质量）-失水量（18×脱去的水分子数）。 注意：有时还要考虑其他化学变化过程，如：二硫键（—S—S—）的形成等，在肽链上出现二硫键时，与二硫键结合的部位要脱去两个H，谨防疏漏。 ★★规律3：有关蛋白质中各原子数的计算 ⑴C原子数=（肽链数+肽键数）×2+R基上的C原子数； ⑵H原子数=（氨基酸分子个数+肽链数）×2+R基上的H原子数=各氨基酸中H原子的总数-脱去的水分子数×2； ⑶O原子数=肽链数×2+肽键数+R基上的O原子数=各氨基酸中O原子的总数-脱去的水分子数； ⑷N原子数=肽链数+肽键数+R基上的N原子数=各氨基酸中N原子的总数。
医学细胞生物学知识点归纳
线粒体： 1.呼吸链（电子传递链）Respiratory chain一系列能够可逆地接受和释放H+和e-的化学物质所组成的酶体系在线粒体内膜上有序地排列成互相关联的链状。 2.化学渗透假说（氧化磷酸化偶联机制）：线粒体内膜上的呼吸链起质子泵的作用，利用高能电子传递过程中释放的能量将H+泵出内膜外，造成内膜内外的一个H+梯度（严格地讲是离子的电化学梯度），A TP合酶再利用这个电化学梯度来合成A TP。 3.电子载体:在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q，在这四类电子载体中，除了辅酶Q以外，接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。 4.阈值效应：突变所产生的效应取决于该细胞中野生型和突变型线粒体DNA的比例，只有突变型DNA达到一定数量（阈值）才足以引起细胞的功能障碍，这种现象称为阈值效应。 5.导向序列：将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号称为导向信号，或导向序列，由于这一段序列是氨基酸组成的肽，所以又称为转运肽。 6.信号序列：将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列，将组成该序列的肽称为信号肽。 7.共翻译转运：膜结合核糖体上合成的蛋白质通过定位信号，一边翻译，一边进入内质网，由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的，故称为共翻译转运。 8.蛋白质分选：在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽，经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地，这一过程又称为蛋白质分选。 核糖体： 1.原核生物mRNA中与核糖体16S rRNA结合的序列称为SD序列(SD sequence) 。 2.核酶：将具有酶功能的RNA称为核酶。 3.N-端规则(N-end rule): 每一种蛋白质都有寿命特征，称为半衰期(half-life)。研究发现多肽链N-端特异的氨基酸与半衰期相关，称为N-端规则。 4.泛素介导途径：蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素(ubiquitin)介导,故称为泛素降解途径。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。 细胞核： 1.核内膜：有特有的蛋白成份（如核纤层蛋白B受体），膜的内表面有一层网络状纤维蛋白质，即核纤层（nuclear lamina），可支持核膜。 核外膜：靠向细胞质的一层，是内质网的一部分，胞质面附有核糖体 核周隙：内、外膜之间有宽20~40nm的腔隙，与粗面内质网腔相通 核孔复合体：内、外膜融合处，物质运输的通道 核纤层：内核膜内表面的纤维网络，支持核膜，并与染色质、核骨架相连。 2.核孔复合体：是细胞核内外膜融合形成的小孔，直径约为70 nm，是细胞核与细胞质间物质交换的通道。 3.核孔蛋白：参与构成核孔的蛋白质，可能在经核孔的主动运输中发挥作用。 核运输受体：参与物质通过核孔的主动运输。 核周蛋白: 是一类与核孔选择性运输有关的蛋白家族，相当于受体蛋白。 5.输入蛋白：核定位信号的受体蛋白, 存在于胞质溶胶中, 可与核定位信号结合, 帮助核蛋白进入细胞核。 输出蛋白：存在于细胞核中识别并与输出信号结合的蛋白质, 帮助核内物质通过核孔复合
高中化学知识点—糖类油脂蛋白质
高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH－(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量； ②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养． [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含－CHO 分子中含有－CHO 物理性质无色晶体，溶于水，比葡萄糖甜白色晶体，易溶于水，不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性，不能发生银镜反应，也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性，能发生银镜反应，能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖，分子式都是C12H22O11，互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖，而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应，都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽，改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味，引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味，改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍～500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味，引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖，防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化，阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
蛋白质知识点解读
蛋白质知识点解读 舟山中学 杨重云 1．元素：组成蛋白质的元素有C 、H 、O 、N ，有些蛋白质还含有S 。其中氮的含量较恒定，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。因此，一般可以由测定生物样品中的氮，粗略地计算出其中蛋白质的含量（每一克氮相当于6.25克的蛋白质）。 2．氨基酸：组成蛋白质的基本单位是氨基酸。组成蛋白 质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构通式为（右图所示）： 由结构通式可知，氨基酸的分子式可表示为C 2H 4O 2—R ， 氨基酸的结构特点为：一个中央C 原子上连接着一个氨基、一 个羧基、一个H 和一个R 基团。由于R 基上可能含有氨基或羧基，所以一个氨基酸至少有一个氨基和一个羧基。不同氨基酸的R 基团不同。 例1、下列各项关于氨基酸的叙述中，正确的是（ ） A ．氨基酸是蛋白质的组成单位，由氨基和羧基组成 B ．每个氨基酸都含有一个氨基和一个羧基 C ．两个氨基酸之间的羧基和氨基脱水缩合形成多肽 D ．组成蛋白质的氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上 解析：氨基酸是组成蛋白质的基本单位，每个氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上。两个氨基酸分子脱水缩合形成的是二肽。 答案：D 3．脱水缩合：在酶的作用下，一个氨基酸的羧基提供的“—OH ”与另一个氨基酸的氨基提供的“—H ”生成一分子水被脱去，而羧基和氨基剩余的基团相连成为肽键，肽键的结构式为“—CO —NH —”。 在氨基酸脱水缩合过程中，有许多数量关系，是各种考试命题的热点，望同学们引起足
够重视。现把有关数量关系总结如下： 典型公式：肽键数＝脱去的水分数；蛋白质的相对分子质量＝氨基酸相对分子质量的总和—失去水分子的相对分子质量的总和。 例2、现有氨基酸800个，其中氨基总数为810个，羧基总数为808个，则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为（）A．798、2和2 B．798、12和10 C．799、1和1 D．799、11和9 解析：侧链基团上氨基总数为10个，侧链基团上羧基总数为8个，每条多肽链至少含一个氨基和一个羧基，故由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为798、12和10。 答案：B 4．蛋白质结构多样性：组成蛋白质的多肽链的氨基酸在种类、数量和排列顺序上的不同，构成蛋白质的多肽链在空间结构上的不同。每种蛋白质都有其独特的空间结构，正确的三维结构是蛋白质表现其特有的生物学活性所必需的。 例3、生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（） A．组成肽键的化学元素不同B．组成蛋白质的氨基酸的种类和数量不同 C．氨基酸排列顺序不同D．组成蛋白质的多肽链的空间结构不同 解析：蛋白质内的肽键结构式为—CO—NH—，每个肽键中的化学元素都是相同的。 答案：A 5．蛋白质功能多样性：蛋白质的结构多样性决定了其功能多样性，二者是高度统一的。蛋白质功能主要有：①作为生物体和细胞的“建筑”材料，如肌肉中的蛋白质；②起着推动化学反应的作用，如消化食物的消化酶；③负责与疾病作斗争，如抗体参与清除病原体；④帮助物质出入细胞，如细胞膜上的载体；⑤调节作用，如胰岛素、生长激素等；⑥运输作用，如血红蛋白，等等。总之，蛋白质具有多种多样的重要功能，生物体的一切生命活动都与蛋白质有关。但要注意：蛋白质通常不是生物体的能源物质。
高考生物知识点总结(全)
高三第二轮复习生物知识结构网络 第一单元 生命的物质基础和结构基础 (细胞中的化合物、细胞的结构和功能、细胞增殖、分化、癌变和衰老、生物膜系统和细胞工程) 1.1化学元素与生物体的关系 1.2生物体中化学元素的组成特点 1．3生物界与非生物界的统一性和差异性
１.5蛋白质的相关计算 设构成蛋白质的氨基酸个数m, 构成蛋白质的肽链条数为n, 构成蛋白质的氨基酸的平均相对分子质量为a, 蛋白质中的肽键个数为ｘ, 蛋白质的相对分子质量为y, 控制蛋白质的基因的最少碱基对数为r, 则肽键数＝脱去的水分子数,为n m x- =……………………………………①蛋白质的相对分子质量x ma y18 - =…………………………………………② 或者x a r y18 3 - =…………………………………………③1．６蛋白质的组成层次
１．７核酸的基本组成单位 1．8生物大分子的组成特点及多样性的原因 １.９生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA的鉴定
1．10选择透过性膜的特点 1.11细胞膜的物质交换功能 1．１2线粒体和叶绿体共同点 1、具有双层膜结构 ２、进行能量转换 3、含遗传物质——DNA 4、能独立地控制性状 5、决定细胞质遗传 ６、内含核糖体 7、有相对独立的转录翻译系统 8、能自我分裂增殖 1.１３真核生物细胞器的比较 水 被选择的离子和小分子 其它离子、小分子和大分子 亲脂小分子 高浓度——→低浓度 不消耗细胞能量（A TP ） 离子、不亲脂小分子 低浓度——→高浓度 需载体蛋白运载 消耗细胞能量（ATP ）
1.14细胞有丝分裂中核内DN Ａ、染色体和染色单体变化规律 注:设间期染色体数目为２Ｎ个，未复制时DNA 含量为2a 。 1.15理化因素对细胞周期的影响 注:+ 表示有影响 １．16细胞分裂异常（或特殊形式分裂)的类型及结果 1.17细胞分裂与分化的关系 G
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
蛋白质专题汇总
第二章细胞中的蛋白质专题 一、选择题 1．下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是() A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OH B．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种 C．甲是最简单的氨基酸 D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸 2 关于生物体内氨基酸的叙述正确的是() A．氨基酸是蛋白质分子的单体，由氨基和羧基组成 B．组成蛋白质的氨基酸共有的结构是 C．每个氨基酸分子都只含有C、H、O、N四种元素 D．组成人体的氨基酸都能在人体内合成 3．水稻细胞内合成的某物质，能够在常温下高效分解淀粉，该物质() A．在4℃条件下易变性B．只含有C、H C．也能催化淀粉合成D．含有羧基 4.某些婴幼儿奶粉及液态奶中被检测出三聚氰胺，这是一些不法商家为了提高奶粉及液态奶中的含氮量而 添加的。一般来说，每100克蛋白质平均含氮量为16克，这些氮主要存在于蛋白质的() A．—CO—NH—B．游离的氨基C．游离的羧基D．R基 5．下列关于氨基酸和蛋白质的叙述，错误的是() A．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NS B．酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异是由R基的不同引起的 C．n个氨基酸共有m个氨基，则这些氨基酸缩合成的一个多肽中的氨基数必为m－n D．甜味肽的分子式为C13H16O5N2，则甜味肽一定是一种二肽 6．蛋白质是细胞中重要的有机化合物。以下关于蛋白质的说法正确的是() A．酶都是蛋白质B．抗体都是蛋白质C．动物激素都是蛋白质 D．神经递质都是蛋白质7．下列关于生物体内蛋白质的叙述中，正确的是() A．蛋白质具有多样性，是由于氨基酸种类、数目、排列顺序和蛋白质的空间结构不同 B．指导蛋白质合成的基因中的碱基有C、G、A、T、U
蛋白质知识点整理
2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 8 杂环亚氨基酸：脯氨酸 9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。 10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。 11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。 12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。 13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其
他氢键的形成。 14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。 15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。 17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。 18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相
二轮复习选修一 专题五蛋白质知识点梳理导学案填空 答案
班级姓名 血红蛋白的提取和分离导学案 一、基础 1、蛋白质提取与分离的依据:1.分子的大小2.电荷性质和多少3.溶解度4.吸附性质5.对其他分子亲和力 2、血红蛋白由四条肽链组成，包括2个a－肽链和2个β一肽链；（4个亚铁红素基团）；血红蛋白因含血红素而成红色；血红蛋白作用：运输氧气和二氧化碳 2、分离蛋白质的方法：凝胶色谱法也叫分配色谱法：根据被分离物质的相对分子质量的大小来分离蛋白质凝胶①性质：一些微小的多孔球体，球内含许多贯穿的通道； ②化学本质：多糖类化合物化合物，如葡聚糖、琼脂糖 原理：相对分子质量的较大的蛋白质无法进入凝胶颗粒内部，路程较短，移动速度较快，先流出，相对分子质量的较小的蛋白质由于扩散作用进入凝胶颗粒内部，路程较长，移动速度较慢，后流出。 3、透析法：透析袋又称玻璃纸；一般用硝酸纤维素制成。利用透析袋小分子自由通过，大分子留下。 4、电泳法：利用分离样品中各种分子带电性质的差异以及分子本身大小，使带电分子产生不同的迁移速率，从而实现样品中各种分子的分离。 两种常用电泳法琼脂糖凝胶电泳法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法； 测定蛋白质分子量即鉴定方法：常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 SDS能消除净电荷对迁移速率的影响，原因：SDS使蛋白质变成单链，SDS所带负电荷大大超过蛋白质分子原有的电荷量，因此掩盖了不同种类蛋白质的电荷的差别，使电泳迁移速率完全取决于分子大小。 二、蛋白质提取与分离四步 1、样品处理（1）红细胞的洗涤：目的：去除杂蛋白，洗涤次数过少，无法除净； 洗涤干净的标志：上清液不在呈现黄色；洗涤用生理盐水 低速短时离心，防止白细胞和淋巴细胞沉淀 加入柠檬酸钠，防止血液凝固 缓慢搅拌的目的，防止防止红细胞破裂 （2）血红蛋白的释放：加蒸馏水和40%体积甲苯。 蒸馏水的作用：使红细胞大量吸水胀裂；甲苯的作用溶解红细胞的细胞膜（3）分离血红蛋白第1层（最上层）：无色透明甲苯层 离心第2层白色薄层固体，脂溶性物质的沉淀层， 第3层：红色透明，血红蛋白的水溶液层 第4层：其它杂质的暗红色，沉淀层 滤纸的作用：过滤除去脂质和细胞破碎物 分液漏斗的作用是：分离血红蛋白和有机溶剂 2、粗分离—透析血红蛋白目的除去样品中分子量较小的杂质。将透析袋放入磷酸缓冲溶液中，透析12h 缓冲溶液的作用：模拟细胞内的pH环境，保证血红蛋白的正常结构和功能。。 3、纯化—凝胶色谱法①胶色谱柱的制作②凝胶色谱柱的装填. ③.样品的加入和洗脱 观察到红色区域均匀移动，说明色谱柱制作成功 注意：凝胶装填时尽量紧密，均匀，以低凝胶颗粒之间的空隙； 加入洗脱液的湿凝胶用沸水浴加热目的：不但节约时间，还能除去凝胶中可能带有的微生物和排除凝胶内的空气。 装填凝胶柱时不能有气泡存在。（气泡和空隙会扰乱洗脱液中蛋白质的洗脱次序，降低分离效果液面不要低于凝胶表面，否则可能有气泡混入，影响液体在柱内的流动与最终生物大分子物质的分离效果不能发生洗脱液洗脱液流干，露出凝胶颗粒的现象。 4、纯度鉴定常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 1.判断常考语句，澄清易混易错 (1)纯化主要是根据蛋白质以及蛋白质与其他物质之间的理化性质的差异进行的() (2)透析法可去除小分子化合物杂质，原理是不同分子所携带净电荷不同() (3)通过控制离心速率，可使分子大小、密度不同的蛋白质沉降分层，从而分离不同的蛋白质() (4)不同的物质在同一电场中的泳动速度不同，因此可用电泳法分离蛋白质() (5)影响泳动速度的因素包括带电颗粒的性质、电场强度、溶液的pH等() (1)√(2) ×(3) √(4) √(5) √ 2.分析命题热图，明确答题要点 下图是用凝胶色谱法分离a、b两种蛋白质的示意图，请分析： (1)先从层析柱中洗脱出来的是哪种蛋白质？a蛋白质先洗脱出来。为什么？，因为a的相对 分子质量较大，被排阻在凝胶颗粒外面，在颗粒之间迅速通过 (2)d是什么？有什么特点？d是多孔板，蛋白质可以通过，凝胶颗粒不能通过。 (3)层析柱装填时不能有气泡的原因是什么？气泡会扰乱蛋白质的洗脱次序，干扰实验结果。 4.如图表示血红蛋白提取和分离的部分实验装置，请据图回答下列问题： (1)血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，它在红细胞中的作用体现 了蛋白质具有______功能 (2)甲装置中，B是血红蛋白溶液，则A是_____________；乙装置中，C溶液的作用 是______________。 (3)甲装置用于___________ ，目的是_______________________________。用乙装置 分离蛋白质的方法叫__________，是根据____________分离蛋白质的有效方法。 (4)用乙装置分离血红蛋白时，待____________________________时，用试管收集流出液，每5 mL收集一管，连续收集。 答案(1)运输(2)磷酸缓冲溶液洗脱血红蛋白(3)透析(粗分离)去除样品中相对分子质量较小的杂质凝胶色谱法相对分子质量的大小(4)红色的蛋白质接近色谱柱的底端 10.血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，负责血液中O2和部分CO2的运输。请根据血红蛋白的提取和分离流程图回答下列问题： (1)将实验流程补充完整：A为______________，B为_________________。凝胶色谱法是根据_________________________而分离蛋白质的有效方法 (2)洗涤红细胞的目的是去除____________________；离心速度过高和时间过长会使__________一同沉淀，达不到分离的效果。洗涤干净的标志是________________________。释放血红蛋白的过程中起作用的是______________。 (3)某同学利用琼脂糖凝胶电泳技术将得到的蛋白质进行分离，在电泳过程中，影响蛋白质迁移速度的因素包括蛋白质分子的______________、分子的大小、形状等。而另一位同学则利用凝胶过滤分离蛋白质。待蛋白质接近凝胶色谱柱底端时，用试管连续收集流出液。先收集到的蛋白质与后收集到的蛋白质的区别是____________________________________ 答案(1)血红蛋白的释放样品的加入和洗脱蛋白质相对分子质量的大小(2)杂质蛋白(血浆蛋白)白细胞等离心后
高中生物蛋白质知识点总结
高中生物蛋白质知识点总结 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组 成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%， 最重要的还是其与生命现象有关。下面是小编整理的高中生物蛋白质知识点 总结，供参考。 1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经 过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、 氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条 或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是 构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用， 可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。2.原子数由m个氨基酸，n条肽 链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键 m-n个，O原子m+n个。分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白 质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核 苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素， 且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中 每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为 蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子 上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质 具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
蛋白质知识要点
有关蛋白质知识要点总结 1.含量：占细胞鲜重的7%-10%，占干重的50%以上。 2.组成元素：C、H、O、N等元素组成，很多还含有P、S，有的还含有Fe、Cu、Mn、I、 Zn等。 3.氨基酸——蛋白质的基本组成单位 （1）种类：约20种，包括必需氨基酸和非必需氨基酸 （2）通式： （3）结构特点：①至少有一个氨基和一个羧基，并且都有一个氨基和一个羧基连在同一个碳原子上；②R基决定氨基酸的种类。 4.脱水缩合 （1）脱水缩合是氨基酸相互结合的方式，在脱水缩合时，一个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的氨基相连接，同时脱去一分子的水，形成肽键（—NH—CO—），两个氨基酸结合的示意图如下： （2）有两个氨基酸脱水缩合后形成的是二肽，由三个氨基酸脱水缩合后形成的就是三肽，以此类推。形成的多肽常呈链状结构，叫肽链，肽链不呈直线，也不在同一个平面上，因此使得蛋白质具有十分复杂的空间结构。 5.蛋白质的结构 （1）化学结构：由一条或几条肽链组成，每条肽链至少含有一个游离的氨基和一个游离的羧基。 （2）空间结构：由一条或几条肽链通过一定的化学键（如二硫键）折叠、盘曲，形成具有一定空间结构的蛋白质分子。 （3）结构特点：具有多样性 ①直接原因是组成蛋白质分子的氨基酸的种类、数量和排列顺序的不同，多肽链的盘 曲、折叠的方式及其形成的空间结构千差万别，使蛋白质的结构具有多样性； ②根本原因是DNA分子的多样性。由于蛋白质是生命活动的主要承担者，从而导致了 生物的多样性。 6.蛋白质的功能 （1）构成细胞和生物体结构的重要物质； （2）催化功能，如酶等； （3）运输功能，如载体蛋白等； （4）调节功能，如胰岛素、生长激素等； （5）免疫功能，如抗体等。 一、与蛋白质相关的计算 2.相关计算公式
2017高考生物-生命活动的主要承担者—蛋白质-专题练习有答案
2017高考生物专题练习 ．下面是三种化合物的结构简式，下列有关三种化合物的叙述，错误的是（）
A ．该50肽水解得到的几种有机物比原50肽增加了8个氧原子 B ．若将得到的5个氨基酸缩合成5肽，则有5种不同的氨基酸序列 C ．若将新生成的4条多肽链重新连接成一条长链，则将脱去4个2H O D ．新生成的4条多肽链至少含有4个游离的羧基 6．下面的①②③分别表示生物体内的三个生理过程，其中Q 分别代表三种物质，下列有关Q 的叙述，错误的是（ ） A ．Q 可能位于细胞膜上 B ．Q 中可能含有硫元素 C ．①不一定发生在细胞内 D ．②必须依赖三磷酸腺苷 7．下列有关蛋白质的说法，正确的是（ ） A ．蛋白质不参与生物膜系统的构成 B ．抗体蛋白在细胞内液和细胞外液中都起作用 C ．人体蛋白类激素都可以起到信息分子的作用 D ．蛋白质进出细胞需要载体蛋白的参与 8．蛋白质是决定生物体结构和功能的重要物质。下列相关叙述错误的是（ ） A ．细胞膜、细胞质基质中负责转运氨基酸的载体都是蛋白质 B ．氨基酸之间脱水缩合生成的2H O 中，氢来自于氨基和羧基 C ．细胞内蛋白质发生水解时，通常需要另一种蛋白质的参与 D ．蛋白质的基本性质不仅与碳骨架有关，而且也与功能基团有关 9．人或动物PrP 基因编码一种蛋白（c PrP ），该蛋白无致病性。c PrP 的空间结构改变后成为Bc PrP （朊粒），就具有了致病性。Bc PrP 可以诱导更多c PrP 的转变为Bc PrP ，实现朊粒的增——可以引起疯牛病。据此判——下列叙述正确的是（ ） A ．朊粒侵入机体后可整合到宿主的基因组中 B ．朊粒的增殖方式与肺炎双球菌的增殖方式相同 C ．蛋白质空间结构的改变可以使其功能发生变化 D ．c PrP 转变为Bc PrP 的过程属于遗传信息的翻译过程 10．下列在叶绿体中发生的生理过程，不需要蛋白质参与的是（ ） A ．2Mg 吸收 B ．2O 扩散 C ．光能转换 D ．DNA 复制 11．人体感染链球菌等细菌后可致急性肾小球肾炎，患者体内存在抗原－抗体复合物，并出现蛋白尿。下
高中化学选修有机化学基础第四糖类油脂氨基酸蛋白质知识点难点重点考点汇总高考复习必备
第4章 糖类 油脂 氨基酸和蛋白质 有机合成及其应用 考 纲 要 求 1.了解糖类的组成和性质特点，能举例说明糖类在食品加工和生物质能开发上的应用。 2.了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。了解氨基酸与人体健康的关系。 3.了解蛋白质的组成、结构和性质。 4.了解化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。 5.了解合成高分子化合物的组成与结构特点，能依据简单的合成高分子的结构分析其链节和单体。 6.了解加聚反应和缩聚反应的特点。 【知识梳理】 一、糖类 1.糖类的概念和分类： (1)概念：从分子结构上看，糖类可定义为多羟基醛、多羟基酮和它们的脱水缩合物。 (2)组成：主要包含碳、氢、氧三种元素。大多数糖类化合物的通式为Cn(H2O)m ，所以糖类也叫碳水化合物。 (3)分类。 2.单糖——葡萄糖与果糖： (1)组成和分子结构。 分子式 结构简式 官能团 类别 葡萄糖 ______ _______________ _____ _____ 多羟基醛 果糖 ______ _______________ _____ _____ 多羟基酮 (2)葡萄糖的化学性质。 ①氧化反应。 a.与银氨溶液反应的化学方程式为_____________________________________________________。 b.与新制Cu(OH)2悬浊液反应的化学方程式为__________________________________________。 c.人体内催化氧化的化式为C 6H 12O 6(s)+6O 2(g)→6CO 2(g)+6H 2O (l) 很多摩尔单糖 2~10摩尔单糖
蛋白质知识点整理教学文稿
1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸） 2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 8 杂环亚氨基酸：脯氨酸 9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。 10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。 11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。 12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数
目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。 13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。 14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。 15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。 17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；