生物化学名词解释
一．名词解释
1. Tm（解链温度）:当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增
加，当紫外吸收达到最大变化的半数值时，此时对应的温度称为溶解温度，用Tm表示。热变性的DNA解链到50%时的温度。
2. 增色效应：DNA变性时，其溶液A260增高的现象。
3. 退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为~。
4. 核酸分子杂交：这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在不
同的RNA单链形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成，这一现象叫做核酸分杂交。
5. DNA复性：当变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可以重新配对，恢复
到原来的双螺旋结构。这一现象称为DNA复性。
6. Chargaff规则:包括 [A] = [T]，[G] = [C]；不同生物种属的DNA的碱基组
成不同；同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。
7. DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
8. 核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
9. 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原
生成乳酸的过程称为糖酵解(glycol sis)，亦称糖的无氧氧化
10. 糖异生：是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。
11. 丙酮酸羧化支路：糖异生过程中为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不
可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为~。
12. 乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（尤其是供氧不足时）通过糖酵解生成乳酸。
肌内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散进入血液后，再入肝，在肝内异生为葡萄糖。葡萄糖释入血液后又可被肌摄取，这就构成了一个循环，此循环称为~，也称Cori循环。
13. 糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
14. 糖原分解：习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
15. 血糖：血液中的葡萄糖。
16. 脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，
并释放入血供全身组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
17. 酮体：酮体主要包括乙酰乙酸，B-羟丁酸及丙酮，是脂酸在肝细胞分解氧化
时的特有中间代谢产物。
18. 必需脂肪酸：不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。亚油酸、亚麻
酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素。
19. 脂肪的β氧化:指脂酰基的β-原子开始，进行脱氢加水再脱氢及硫解四部连
续的反应，将脂酰基断裂生成生成一个分子乙酰-COA和比原来少两个碳的脂酰-CoA的过程。
20. 血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：甘油三酯，磷脂，胆固醇及其酯以及
游离脂酸。
21. 必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共
有8种：缬氨酸 (Val)、异亮氨酸 (Ile)、亮氨酸 (Leu)、苏氨酸（Thr）、蛋氨酸 (Met)、赖氨酸 (Lys)、苯丙氨酸 (Phe)、色氨酸（Trp）。
22. 一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一
碳单位(one carbon unit)。
23. 氨基酸的腐败作用：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起
的作用
24. 蛋白质的营养价值：蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量
质比。
25. 蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以
互相补充而提高营养价值。
26. 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板
(template)按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。
27. 冈崎片段：DNA复制过程中，由于滞后链是在分段合成的基础上进行非连续
合成子代链，从而形成一些不连续的片段。这些片段称为~
28. 领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为~。
29. 随从链：另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续
延长，这股不连续复制的链称为~。
30. 互补DNA（cDNA）：以mRNA为模板，经逆转录合成的与mRNA碱基序列互补
的DNA链。
31. 转录：生物体以DNA为模板合成RNA的过程。
32. 结构基因(structural gene):DNA分子上转录出RNA的区段，称为~。
33. 模板链(template strand):DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA
的一股单链，称为~，也称作有意义链或Watson链。
34. 顺式作用元件：不同物种、不同细胞或不同的基因，转录起始点上游可以有
不同的DNA序列，但这些序列都可统称为 ~。
35. 反式作用元件: 能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，现已
发现数百种，统称为~
36. 核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。
37.蛋白质生物合成：蛋白质生物合成也称为翻译，是细胞内以信使RNA为模板，按照RNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。
38.密码子：在mRNA的开放阅读框架区，以每3个相邻的核苷酸为一组，代表一种氨基酸(或其他信息)，这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子。
39.S-D序列：在各种mRNA起始AUG上游约8～13核苷酸部位，存在一段由4～9个核苷酸组成的一致序列，富含嘌呤碱基，如-AGGAGG-，称为~，又称核糖体结合位点。
40.生物转化：一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
二．简答和论述：
1. DNA和RNA的区别
DNA RNA
一级结构相同点：1．以单核苷酸作为基本结构单位
2．单核苷酸间以3’,5’磷酸二酯键相连接3．都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶
一级结构不同点：
1．基本结构单位2．核苷酸残基数目3．碱基
4．碱基互补脱氧核苷酸
几千至几千万
胸腺嘧啶
A=T G=C
核苷酸
几十至几千
尿嘧啶
A=U G=C
二级结构不同点：双链
右手螺旋单链
茎环结构
2.DNA双螺旋结构模型要点
DNA双螺旋结构模型的要点是：（1）DNA是一平行反向的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键（G=C）。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。一条链的走向是5’-3’，另一条链的走向就一定是3’-5’’。（2）DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°.，螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3.RNA的种类、分布、功能
细胞核与细
胞液
功能
不均一核RNA hnRNA成熟mRNA的
前
信使RNA mRNA合成蛋白质
的模板
转运RNA tRNA转运氨基酸
核糖体RNA rRNA核糖体的组
成部分
小核RNA SnRNA参与hnRNA的
剪接转运
***4.三种ＲＮＡ的功能
信使RNA(mRNA)的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。转运RNA(tRNA)的功能：活化，搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。核糖体RNA(rRNA)的功能：参与组成核蛋白体，作为核蛋白质生物合成的场所。
5.tRNA的二级结构（三叶草型）。
6.葡萄糖是如何在缺氧状态下转变成乳酸的？有何意义？
在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化(anaerobic oxidation)。反应部位：胞浆。糖酵解分为两个阶段：
第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)
1) 葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖
2) 6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖
3) 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖
4) 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖
5) 磷酸丙糖的同分异构化
6) 3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸
7) 1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸并通过底物水平磷酸化生成ATP
8) 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸
9) 2-磷酸甘磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成
ATP
10) 油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸
第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
意义：在机体缺氧的情况下快速供能，对肌收缩更为重要，红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。
7.非糖物质转变成葡萄糖需经过哪些关键反应？各由哪些关键酶催化？
(一).丙酮酸经丙酮酸羧化支路转变为磷酸烯醇式丙酮酸，该过程由两个反应组成：丙酮酸羧化酶催化丙酮酸生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，共消耗2个ATP 。关键酶：丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
(二).1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖关键酶：果糖二磷酸酶-1
（三）6-磷酸葡萄糖在催化下水8.一克分子葡萄糖所生成的乙酰CoA进入三羧酸循环可生成多少克分子ATP？
5或7+2*12.5=30或32
9.叙述血糖的正常含量、来源、去路。
血糖的来源：人体对食物糖的消化吸收，肝糖原的分解或是肝内糖异生生成的葡萄糖释放入血，体内非糖物质的转化。
血糖的去路：氧化分解生成二氧化碳、水和能量，合成肝、肌糖原，进行磷酸戊糖途径等产生其他糖，通过脂类、氨基酸代谢生成脂肪、氨基酸等。
血糖的正常值：３．８９～６．１１ｍｍｏｌ／Ｌ
10.糖代谢所述代谢中共涉及多少关键酶？他们是哪些？
无氧氧化关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。三羧酸循环：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
有氧氧化：丙酮酸脱氢酶复合体、剩余和无氧氧化一样。
糖异生关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。
11.磷酸戊糖途径有何重要意义。
磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH 和5—磷酸核糖
一.为核酸的生物合成提供核糖
二.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应
（1） NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
（2） NADPH参与体内羟化反应
（3） NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态
解为葡萄糖关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶
12.试述肝脏是如何合成和分解糖原？
糖原合成：指由葡萄糖合成糖原的过程。
合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉细胞定位：胞浆
(1)葡萄糖己糖激酶或葡萄糖激酶（肝）磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;，需ATP
(2)6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖
(3)1-磷酸葡萄糖在UDPG焦磷酸化酶作用下转变成尿苷二磷酸葡萄糖
(4)UDPG与糖原n（糖原引物）在糖原合酶作用下以α-1,4-糖苷键式结合方式生成糖原n+1与UDP，此过程消耗能量
(5)以α-1,4-糖苷键式形成糖原分枝
糖原分解 (glycogenolysis ):习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。
亚细胞定位：胞浆
（1）肝糖原在糖原磷酸化酶作用下分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖，（2）脱枝酶的作用：葡聚糖转移酶将3个葡萄糖残基转移到邻近糖链的末端，仍以a-1,4-糖苷键连接，剩下以a-1,6糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被a-1,6葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖。在几个酶的共同作用下，最终产物中约85%为1-磷酸葡萄糖，15%为游离葡萄糖。
（3）1-磷酸葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖
（4）6-磷酸葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶作用下水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、肾中，而不存在于肌中。所以只有肝和肾可补充血糖；而肌糖原不能分解成葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化。
13.脂肪酸彻底氧化分为几个阶段？
三阶段：活化.进入线粒体. 脂肪酸的B氧化
14.硬脂酸（C18）经过β-氧化可净生成多少个ATP？
8*4+9*10—2=120
15.简述脂肪动员？
指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。脂解激素如胰高血糖素、去甲肾上腺素、肾上腺素等作用于脂肪细胞膜表面受体，激活腺苷酸环化酶，促进cAMP合成，激活依赖cAMP的蛋白激酶，使胞液内甘油三酯脂酶磷酸化而活化。后者使甘油三酯水解成甘油二脂及脂酸。甘油三酯脂酶催化反应是甘油三酯分解的限速步骤，是脂肪动员的限速酶。因其活性受多种激素的调控，故称为激素敏感性甘油三酯脂酶（HSL）。
16.何为脂肪酸的β氧化？包括哪几步反应？
从脂酰基的β原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程。
17.胆固醇在体内可转变成哪些重要物质？合成胆固醇的基本原料和关键酶是什么？
在肝脏中转化为胆汁酸，也可以在其他的部位转化为类固醇激素，还可以在皮肤转化为7—脱氢胆固醇。
基本原料：乙酰CoA ,ATP,NADPH+H+
关键酶：羟甲基戊二酸单酰-CoA（HMG-COA）还原酶
18.血浆脂蛋白的分类及功能？
按超速离心法及电泳法可将血浆脂蛋白分为乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（前β-）、低密度脂蛋白（β-）及高密度脂蛋白（）四类。CM主要转运外源性甘油三酯及胆固醇，VLDL主要转运内源性甘油三酯，LDL主要将肝合成的内源性胆固醇转运至肝外组织，而HDL则参与胆固醇的逆向转运。
19．酮体是如何产生和利用的？
1.酮体的生成：原料：乙酰CoA
（1）2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA
（2）乙酰乙酰CoA缩合生成羟甲基戊二酸单酰CoA
(HMGCoA)
（3）羟甲基戊二酸单酰CoA (HMGCoA)裂解生成
乙酰乙酸和乙酰CoA
2.酮体的利用过程
A.肝细胞中没有利用酮体的酶，所以酮体在肝内生成后迅速透过肝线粒体膜和细胞膜进入血液，转运至肝外组织利用。
β-羟丁酸脱氢酶
β-羟丁酸乙酰乙酸
NAD+ NADH+H+
B.肾、心和脑的线粒体
CoASH+ATp PPi+AMP
乙酰乙酸乙酰乙酰辅酶A
乙酰乙酰CoA硫激酶
乙酰乙酰CoA硫解酶
TCA 2乙酰辅酶A
20.酮体的生成？
原料：乙酰CoA
（1）2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA（2）乙酰乙酰CoA在HMGCoA合成酶作用下缩合生成羟甲基戊二酸单酰CoA(HMGCoA)（3）羟甲基戊二酸单酰CoA (HMGCoA)裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA
21. 酮体的利用（酮体的分解）？
肝外组织利用（肝中缺乏利用酮体的酶）
（1）心、脑。肾、及骨骼肌的线粒体具有较高的琥珀酰CoA转硫酶活性。琥珀酰CoA转硫酶存在时，此酶能使乙酰乙酸活化，生成乙酰乙酰CoA。后者在乙酰乙酰CoA硫解酶的作用下硫解，生成2分子乙酰CoA后可进入三羧酸循环彻底氧化分解。
（2）肾、心、脑的线粒体中还存在乙酰乙酰硫激酶，可直接活化乙酰乙酸生成乙酰乙酰CoA，后者在硫解酶的作用下硫解为2分子乙酰CoA。
（3）β-羟丁酸在β-羟丁酸脱氢酶的催化下，脱氢生成乙酰乙酸，然后再转变成乙酰CoA而被氧化。正常情况下，丙酮量少，易挥发，经肺排出。部分丙酮可在一系列酶作用下转变为丙酮酸或乳酸，进而异生成糖。这是脂酸的碳原子转变成糖的一个途径。
23.甘油的生糖途径及关键酶？
甘油激酶催化甘油磷酸化转变为3-磷酸甘油,此过程消耗ATP；再脱氢生成磷
酸二羟丙酮，脱下的2个H由NAD+接受生成NADH+H+；磷酸二羟丙酮生成1，6-二磷酸果糖；1，6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶-1催化下转变为6-磷酸果糖；6-磷酸果糖转变为6-磷酸葡萄糖；6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶的催化下水解为葡萄糖。
关键酶：果糖二磷酸酶-1，葡萄糖-6-磷酸酶
24、计算1mol的丙氨酸彻底氧化可产生多个摩尔的ATP？
答：丙氨酸位于线粒体内：1mol丙氨酸经联合脱氨基作用生成1mol丙酮酸和1mol NADH，丙酮酸在线粒体内氧化脱羧生成乙酰CoA, CoA进入TCA循环，彻底氧化。所以生成的ATP=2.5+2.5+3×2.5+1.5+1=15
丙氨酸位于胞质中：丙氨酸经联合脱氨基作用生成的NADH经3-磷酸甘油穿梭或苹果酸穿梭进入线粒体，所以生成的ATP=2.5（1.5）+2.5×3+1.5+1=15（14）。
25、简明叙述尿素形成的过程和意义。
答：尿素在肝脏中经过鸟氨酸循环生成。合成需要两分子的氨，其中一分子来源于游离氨，另一分子来源与天冬氨酸。第一步在线粒体中完成，其余步骤在细胞液中完成。
意义：把有毒的氨转变成无毒的尿素，尿素可经肾脏排出体外，是解氨毒的主要方式。
26、用反应方程式叙述什么是氨基酸的联合脱氨基作用？
-氨基酸
转氨酶谷氨酸脱氢酶
-酮酸
27、谷氨酰胺的合成与分解有何生理意义？
答：谷氨酰胺的合成是氨在组织中的解毒方式。大脑，骨骼肌，心肌等时生成谷氨酰胺的主要组织。谷氨酰胺的合成对维持中枢神经系统的正常生理活动具有重要作用。谷氨酰胺又是氨在体内的运输形式，经过血液运输至肝脏合成尿素，在肾脏中经谷氨酰胺酶作用释放氨，氨与肾小管腔内的氢离子结合成NH4+，经尿液排出体外，以促进多余的氢离子排除，可调节酸碱平衡，这在酸中毒时尤为重要。
28.以谷氨酸为例说明生糖氨基本转变成糖的过程？
1-磷酸葡萄糖糖原
29.原核生物参与复制的生物分子包括哪些，其复制过程是什么？
答：底物：即dATP、dGTP、dCTP、dTTP，总称dNTP
聚合酶：依赖DNA的DNA聚合酶，简称DNA-pol
模板：解开成单链的DNA母链
引物：提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合
其他酶和蛋白因子：拓扑异构酶、DNA连接酶、SSB、RNA酶、引物酶、DnaC 蛋白、DnaB蛋白、DnaA蛋白等。
复制的过程包括起始、延长和终止三个阶段。
起始：DnaA蛋白识别起始位点，在引发体的作用下，DNA的双螺旋结构被解开，并以复制起点的一段单链DNA为模板，合成一小段RNA引物，复制正式开始。
延长：在RNA引物的3’-OH端，DNA聚合酶催化四种三磷酸脱氧核糖核苷，分别以DNA的两条链为模板，同时合成两条新的DNA子链。
新和成的链中有一条链合成方向于复制叉前进方向时一致的，合成能顺利地连续进行，此链成为领头连，而另一条链合成方向于复制叉前进方向相反，形成不连续的冈崎片段，成为随从连。
终止：RNA酶水解引物，DNA聚合酶I填补空缺，DNA连接酶连接冈崎片段。
30.复制与转录的异同？
主要区别：
DNA复制RNA转录
底物dATP，dGTP，dCTP，dTTP ATP，GTP，CTP，TTP
模板全部的DNA双链部分DNA单链
聚合酶DNA聚合酶RNA聚合酶
产物子代的DNA双链RNA单链
碱基配对A-T G-C
引物需要不要
相似处：都是酶促的核苷酸聚合过程；都以DNA为模板；都需要DNA的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键;都从5-3方向延长聚合核苷酸链;都遵循碱基配对原则。
31.简述原核生物中RNA的转录合成的基本过程？
（1）转录的起始：1. RNA聚合酶全酶(2)与模板结合 2. DNA双链解3. 在RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物
（2）转录的延伸：1. 亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前移；2. 在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。（3）转录的终止：指RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来不再前进，转录产物RNA 链从转录复合物上脱落下来。包括依赖Rho (ρ)因子的转录终止和非依赖Rho(ρ)
因子的转录终止
32.蛋白质生物合成体系？
1) 基本原料：20种编码氨基酸
2) 模板：mRNA
3) 适配器：tRNA
4) 装配机：核蛋白体
5) 主要酶和蛋白质因子：氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、起始因子、延长因
子、释放因子等
6) 能源物质：ATP、GTP
7) 无机离子：Mg2+、 K+
33.遗传密码的特点？
方向性、连续性、简并性、通用性、摆动性
34.核糖体在蛋白质生物合成中的功能？
1) 有容纳mRNA的通道，可结合模板mRNA
2) 能结合起始因子，延长因子及终止因子等参与蛋白质合成的多种可溶性蛋
白、因子
3) 具有结合氨基酰-tRNA的作用
4) 具有转肽酶的活性，催化肽键的形成
5) 大亚基上具有延长因子依赖的GTP酶活性，可为转肽酶提供能量。
35.原核生物的肽链合成过程?
起始：指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核糖体结合而形成翻译起始复合物的过程。
1. 核糖体大小亚基分离；
2. mRNA在小亚基定位结合；
3. 起始氨基酰-tRNA的结合；
4. 核糖体大亚基结合。
延长：指在mRNA模板的指导下，氨基酸依次进入核糖体并聚合成多肽链的过程。包括三步骤：
1. 进位(positioning)/注册(registration)
2. 成肽(peptide bond formation)
3. 转位(translocation)
终止：指核糖体A位出现mRNA的终止密码子后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体大、小亚基等分离的过程。终止阶段需要释放因子RF-1、 RF-2和 RF-3参与。
36.生物转化的反应类型?
生物转化的定义:
一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。
***第一相反应：氧化、还原、水解反应
***第二相反应：结合反应
* 有些物质经过第一相反应即可顺利排出体外。但是，物质即使经过第一相反应后，极性改变仍不大，必须与某些极性更强的物质结合, 即第二相反应，才最终排出。
37.糖酵解全过程：
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
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第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI 表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学名词解释
生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能：自发过程中能用于作功的能量。 两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸. 等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。 蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。 核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
最新生物化学名词解释总结
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 １.两性离子（dipoｌariｏn） 2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd) ３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI） 4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd) 5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid） 6．构型(ｃonfigｕratioｎ) ７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe) 8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ) ９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture) 10．结构域（doｍａｉn） 11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure) １2．氢键(ｈydrogｅn boｎd） １3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture) 14.离子键(ionｉc bond) １５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe) 16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ） 17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ) １9.盐溶(salting iｎ) 20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion) 21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn） 23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis) 24.层析(chroｍatｏｇrapｈy） 第二章核酸 1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide) 2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring) 5．反密码子(aｎticｏdoｎ） 6.顺反子（ｃiｓtron) 7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn） ８.退火(ａnnｅａlｉng） 9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge) 12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（mｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm) １4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ) 15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide) 第三章酶与辅酶 1．米氏常数(Ｋm 值) 2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy） ３．辅基(pｒosthetic groｕp） 4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ） 5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ） ６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm） 7.激活剂(activａtｏr） 8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme) 10.同工酶（ｉｓozｙme） 11.诱导酶（indｕced enｚyme) 1２．酶原（zymogｅｎ） 1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy) １4.活性中心(acｔive ｃeｎter） 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn) 2. 呼吸链（reｓpiratory chain） 3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation) 4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O) 5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn） 6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg 第五章糖代谢 1.糖异生（glycogｅnolysis) 2.Q 酶(Q-enzｙｍe) ３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)
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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
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9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。 10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。 8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。 14分子杂交cular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋（DNA double helix）是一种核酸的，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3．辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。 4．单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为
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第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。