食品生物化学

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食品生物化学

《食品生物化学》

一、单项选择题(本题共10小题,每小题1分,共10分。在每小题列出的四个选项中只有一个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。)

1、嘌呤核苷的核糖1′位碳与嘌呤的N连接位置是()。

A、1位

B、3位

C、 5位

D、9位

2、稀有碱基含量较高的是()。

A、tRNA

B、mRNA、

C、rRNA

D、反义RNA

3、cAMP的主要作用是()。

A、能量货币

B、第一信使

C、第二信使

D、合成遗传物质

4、DNA的主链是脱氧核糖与磷酸通过()。

A、5′-5′磷酸二酯键连接

B、3′-5′磷酸二酯键连接

C、酰胺键

D、氢键

5、DNA双螺旋结构中A与T、 G与C配对的氢键个数分别是()。

A、1、2

B、2、1

C、2、3

D、3、2

6、当蛋白质处于等电点时,可使蛋白质分子的()。

A、稳定性增加

B、表面净电荷不变

C、表面净电荷增加

D、溶解度最小

7、蛋白质的等离子点()。

A、不受离子强度影响

B、是蛋白的特征常数

C、不是蛋白的特征常数

D、不受离子种类影响

8、蛋白质的变性作用是()。

A、只是一级结构破坏

B、只是二级结构破坏

C、只是空间结构破坏

D、所有结构都破坏

9、误服铅盐的病人可()。

A、口服牛奶解毒

B、口服纯净水稀释

C、口服生理盐水

D、口服葡萄糖

10、变性蛋白质的表现是()。

A、粘度降低

B、不易被酶水解

C、形成结晶

D、生物活性丧失

二、多项选择题(本题共10小题,每小题2分,共20分。在每小题列出的四个选项中有2至4个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。多选、少选、错选均无分。)

1、维持DNA双螺旋结构的作用力主要有()。

A、二硫键

B、碱基堆积力

C、碱基之间的氢键

D、盐键

2、引起核酸变性的因素有()。

A、极端pH

B、高温

C、低温

D、尿素

3、水解蛋白质的方法有()。

A、酸水解法

B、碱水解法

C、酶水解法

D、加热法

4、DNA分子的碱基主要有()。

A、G

B、A

C、 T

D、C

5、生物体的三大活性物质是()。

A、酶

B、维生素

C、蛋白质

D、激素

6、多肽链的二级结构的方式有()。

A、α-螺旋

B、β-折叠

C、β-转角

D、无规卷曲

7、稳定蛋白质胶体溶液的因素有()。

A、进行布朗运动

B、形成双电层

C、形成水化膜

D、形成活性结构

8、蛋白质纯化方法主要有()。

A、等电点沉淀法

B、蛋白质电泳

C、离子交换法

D、盐溶法

9、蛋白质变性的物理因素有()。

A、热

B、搅拌

C、研磨

D、重金属盐

10、RNA分子的碱基主要有()。

A、G

B、A

C、C

D、U

三、名词解释(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、肽平面

2、Tm

四、填空题(本题共5小题,每空2分,共10分)

1、维持蛋白质的一级结构的化学键有肽键和_______ 。

2、维持蛋白质的二级结构靠________。

3、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增加,这种现象称为________。

4、DNA双螺旋的两股链的顺序是_____向平行。

5、B型DNA双螺旋的螺距为__ _。

五、简答题(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、简述tRNA二级结构的组成特点及其功能。

2、简述核酸的变性、复性。

3、简述DNA的减色效应。

4、简述蛋白质变性作用的机制。

5、简述蛋白质的β—折叠结构特点。

六、论述题(本题共1小题,共20分。)

1、简述蛋白质的一级结构决定其空间结构。

参考答案:

一、单项选择题:(本题共10小题,每小题1分,共10分)

1、D

2、A

3、C

4、B

5、C

6、D

7、B

8、C

9、A 10、D

二、多项选择题:(本题共10小题,每小题2分,共20分。)

1、B.C.D.

2、A.B.D.

3、A.B.C.

4、A.B.C.D.

5、A.B.D.

6、A.B.C.D.

7、B.C.

8、A.B.C.

9、A.B.C. 10、A.B.C.D.

三、名词解释:(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、答:首先要说明肽平面的组成,然后叙述为何成为一个平面。具体答案为:

每个肽单位的六个原子(Cα-CO-NH-Cα)都被酰胺键固定在同一个平面上,该平面称为酰胺平面(或肽平面)。

2、答:首先要说明表述的对象,然后根据其性质来叙述。具体答案为:

变性不是随温度升高而逐步发生的,而是当温度达到某一数值时,在很窄的温度范围内,变性突然发生并迅速完成,就象晶体物质达到熔点时突然融化一样,这一温度就称为DNA的变性温度,也称为DNA的熔点,用Tm来表示。

四、填空题(本题共5小题,每空2分,共10分)

1、二硫键

2、3.4nm低

3、盐溶

4、反

5、氢键

五、简答题:(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、答:先总体说明tRNA的结构,然后重点说明结构特征,具体答案为:

tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为:(1分)

(1)tRNA的二级结构由四臂、四环组成。(1分)

(2)叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH,此结构是接受氨基酸的位置。(2分)

(3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子,可与

mRNA上的密码子相互识别。(2分)

2、答:首先说明变性或复性的原因,然后稍加说明其特征。具体答案为:

当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。(3分)在适宜的温度下,分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。(3分)

3、答:首先要明确在紫外核酸有吸光值是因为碱基有共轭双键,问题就好回答了。具体的答案为:

DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多(4分)(约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。(2分)

4、答:本题为基础性的题目,是变性的原因。具体答案为:

维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。(3分)当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。(3分)

5、答:先总体说明折叠结构,然后说明其作用力。具体答案为:

β-折叠结构又称为β-片层结构,它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构,多肽链呈扇面状折叠。(2分)

(1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或肽段)侧向聚集在一起,通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。(2分) (2)β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。(2分)

六、论述题:(本题共1小题,共20分。)

1、答:首先说明蛋白质的一级结构,然后说明一级结构和空间结构的关系,进而说明功能。

答题的要点为:

蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(5分)。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构(即正确的空间构象)所需要的全部信息(10分),所以一级结构决定其高级结构(5分)。

一、单项选择题(本题共10小题,每小题1分,共10分。在每小题列出的四个选项中只有一个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。)

1、辅酶磷酸吡哆醛的主要功能是 ( )。

A、传递氢

B、传递二碳基团

C、传递一碳基因

D、传递氨基

2、叶酸的功用是()。

A、转氨酶的辅酶

B、一碳单位的载体

C、酰基转移酶的辅酶

D、NAD的辅酶

3、维生素C的缺乏易得()。

A、坏血病

B、脚气病

C、夜盲症

D、软骨病

4、三羧酸循环中前后各放出一个分子CO2的化合物是()。211D

A、柠檬酸

B、乙酰CoA

C、琥珀酸

D、α-酮戊二酸

5、TCA循环中发生底物水平磷酸化的化合物是()。

A、α-酮戊二酸

B、琥珀酰

C、琥珀酸CoA

D、苹果酸

7、三羧酸循环的限速酶之一是()。

A、异柠檬酸脱氢酶

B、顺乌头酸酶

C、琥珀酸脱氢酶

D、延胡索酸酶

8、原核生物中,有氧条件下,利用1摩尔葡萄糖生成的净ATP摩尔数与在无氧条件下利用1

摩尔生成的

净ATP摩尔数的最近比值是()。

A、2:1

B、9:1

C、18:1

D、19:1

E、25:1

9、酶促反应的米-曼氏方程的动力学曲线图为:()

A、一直线

B、矩形双曲线

C、S型曲线

D、抛物线

10、某酶有4种底物,其Km值如下,该酶的最适底物为()。

A、S1:Km=5×10-5M

B、S2:Km=1×10-5M

C、S3:Km=10×10-5M

D、S4:Km=0.1×10-5M

二、多项选择题(本题共10小题,每小题2分,共20分。在每小题列出的四个选项中有2至4个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。多选、少选、错选均无分。)

1、关于变构酶的论述正确的是

A、通常变构酶为多亚基组成

B、如底物与一亚基结合后,使其它亚基迅速与底物结合称正协同效应

C、正协同效应的底物浓度曲线呈矩形双曲线

D、底物与一亚基结合后,使其它亚基结合底物能力减少称负协同效应

2、关于酶特异性的论述错误的是

A、酶催化反应的机制各不相同

B、酶对所催化的底物有特异的选择性

C、酶在分类中各属于不同的类别

D、酶在细胞中的定位不同

3、关于酶促反应特点的论述正确的的是

A、酶在体内催化的反应都是不可逆的

B、酶在催化反应前后质和量不变

C、酶的催化能缩短化学反应达平衡所需的时间

D、酶对所催化的反应有选择性

4、维生素C的作用包括

A、使酶分子中的巯基保持还原状态

B、使G-S-S-G还原成G-SH,保护细胞膜完整

C、参与前胶原-肽链的糖基化而防治坏血病

D、参与类固醇的羟化

5、维生素B6在体内的活性形式是

A、吡哆醇

B、吡哆醛

C、磷酸吡哆胺

D、磷酸吡哆醛

6、下列有关维生素的叙述哪些项是正确的

A、维持正常功能所必需

B、是体内能量的来源

C、生物体不能合成

D、体内需要量少,但必须由食物供给

7、不能经糖异生合成葡萄糖的物质是

A、生酮氨基酸

B、丙酮酸

C、乳酸

D、乙酰CoA

8、下列哪种酶与糖酵解途径有关?

A、己糖激酶

B、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

C、烯醇化酶

D、磷酸甘油酸激酶

9、关于乙酰CoA的叙述正确的是

A、丙酮酸生成乙酰CoA的过程不可逆

B、三羧酸循环可逆向合成乙酰CoA

C、乙酰CoA是三大物质代谢的共同中间产物

D、乙酰CoA含有高能硫脂键

10、关于三羧酸循环的叙述正确的是

A、每次循环消耗一个乙酰基

B、每次循环有4次脱氢、2次脱羧

C、每次循环有2次底物水平磷酸化

D、每次循环生成12分子ATP

三、名词解释(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、寡聚酶

2、酵解

四、填空题(本题共5小题,每空2分,共10分)

1、.维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质

2、维生素主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。

3、全酶中决定酶的专一性和高效率成分是。

4、全酶中起传递电子、原子或化学基团的作用的是。

5、.糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于___________酶。

五、简答题(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、简述酶作为生物催化剂的特性。

2、简述影响酶促反应的因素。

3、简述酶的诱导契合假说。

4、简述磷酸戊糖途径的生理意义。

5. 糖异生的生理意义是什么?

六、论述题(本题共1小题,共20分。)

1、写出一分子葡萄糖完全氧化生成CO2和H2O过程所产生的ATP分子数?

参考答案:

一、单项选择题:(本题共10小题,每小题1分,共10分)

1、D

2、B

3、A

4、D

5、C

6、C

7、A

8、C

9、B 10、D

二、多项选择题:(本题共10小题,每小题2分,共20分。)

1、ABD

2、ACD

3、BCD

4、ABD

5、CD

6、AD

7、AD

8、ACD

9、ACD 10、ABD

三、名词解释:(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、答:注意它是多亚基的酶,具有四级结构,具体答案为:

以四级结构作为完整生物功能分子结构形式的酶。

2、答:注意代谢的开头和结束产物,具体答案为:

葡萄糖经酶催化降解,生成丙酮酸,并产生ATP的代谢过程。

四、填空题(本题共5小题,每空2分,共10分)

1、微量

2、辅酶

3、酶蛋白

4、辅助因子

5、磷酸甘油醛脱氢酶

五、简答题:(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、答:按点回答,最可能忽略的是的五点。具体答案为:

(1)催化效率极高(2分);(2)高度的专一性(1分);(3)反应条件温和(1分);(4)酶的催化活性是受调节控制的(1分);(5)酶不稳定,容易失活(1分)。

2、答:包括七个方面,容易忽略的是抑制剂和激活剂等。具体答案为:

底物浓度(1分)、酶浓度(1分)、温度(1分)、pH(1分)、抑制剂(1分)、激活剂(1分)。

3、答:这是解释酶专一性的假说。具体答案为:

认为当酶与底物接近时,酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生改变(3分),变得有利于与底物的

结合和催化。(3分)

4、答:乙醛酸循环在植物和微生物中的重要代谢过程。应引起注意。具体答案为:

(1)乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联,补充三羧酸循环中间产物的缺失。(2分)

(2)乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。(2分)

(3)乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。(2分) (2分)

5、答:围绕代谢部位,维持血糖来回答,具体答案为:

(1)糖异生是一个非常重要的生物合成葡萄糖的途径。(2分) 糖异生主要在肝脏中进行(2分)。红细胞和脑是以葡萄糖为主要燃料,因此,血中葡萄糖浓度降低时,首先

是脑细胞受损(2分)。

(2)在饥饿、剧烈运动造成糖原下降后,糖异生会使酵解产生的乳酸,脂肪分解产生的甘油以及生糖氨基酸等中间产物重新生成糖(2分),这对维持血糖浓度,满足组织对糖的需求是十分重要的。(2分)

六、计算题:(本题共2小题,每小题10分,共20分。)

答:此题要求对糖的分解代谢熟悉掌握,特别是产能步骤。具体答案为:

(1)1分子的葡萄糖氧化成2分子丙酮酸,共生成8分子的ATP;(5分)

(2)每分子的丙酮酸氧化脱羧生成3分子的ATP ,3×2=6;(5分)

(3)每个乙酰辅酶生成12分子的ATP(5分)

(4)所以共生成38分子的ATP(5分)

一、单项选择题(本题共10小题,每小题1分,共10分。在每小题列出的四个选项中只有一个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。)

1、逆转录酶是一类:()。

A、DNA指导的DNA聚合酶

B、DNA指导的RNA聚合酶

C、RNA指导的DNA聚合酶

D、RNA指导的RNA聚合酶

2、参与转录的酶是()。

A、依赖DNA的RNA聚合酶

B、依赖DNA的DNA聚合酶

C、依赖RNA的DNA聚合酶

D、依赖RNA的RNA聚合酶

3、下述关于启动子的论述错误的是()。

A、能专一地与阻遏蛋白结合

B、是RNA聚合酶识别部位

C、没有基因产物

D、是RNA聚合酶结合部位

4、在酶合成调节中阻遏蛋白作用于()。

A、结构基因

B、调节基因

C、操纵基因

D、RNA聚合酶

5、酶合成的调节不包括()。

A、转录过程

B、RNA加工过程

C、mRNA翻译过程

D、酶的激活作用

6、被称作第二信使的分子是()。

A、cDNA

B、ACP

C、cAMP

D、AMP

7、利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节()。

A、翻译后加工

B、翻译水平

C、转录后加工

D、转录水平

8、蛋白质生物合成中多肽的氨基酸排列顺序取决于()

A、相应tRNA的专一性

B、相应氨酰tRNA合成酶的专一性

C、相应mRNA中核苷酸排列顺序

D、相应tRNA上的反密码子

9、反密码子是()。

A、DNA上特定的碱基三联体

B、rRNA上特定的碱基三联体

C、mRNA上特定的碱基三联体

D、tRNA上特定的碱基三联体

10、阻遏蛋白能识别操纵子中的()。

A、启动基因

B、结构基因

C、调节基因

D、操纵基因

二、多项选择题(本题共10小题,每小题2分,共20分。在每小题列出的四个选项中有2至4个选项是符合题目要求的,请将正确选项前的字母填在括号内。多选、少选、错选均无分。)

1、合成尿嘧啶核苷酸的原料()。

A、CO2

B、NH3

C、Asp

D、Gly

2、遗传密码的特点有()。

A、不重迭、无标点

B、通用性

C、简并性

D、摆动性

3、终止密码子有()。

A、UAG

B、 UAA

C、UGA

D、AUG

4、关于生物氧化的特点包括有()。

A、酶催化下进行

B、逐步释放能量

C、精确调节控制

D、释放的能量通常储存在高能化合物中

5、典型的电子传递的抑制剂有()。

A、鱼藤酮

B、抗霉素A

C、氰化物

D、2,4-二硝基苯酚

6、必需脂肪酸包括有()。

A、硬脂酸

B、亚油酸

C、亚麻酸

D、油酸

7、膜脂质主要包括有()。

A、磷脂

B、糖脂

C、胆固醇

D、甘油三酯

8、生物膜的主要功能有()。

A、隔离

B、能量转换

C、物质运送

D、信息识别与传递

9、关于脂类正确的叙述有()。

A、它们是细胞内能源物质

B、它们很难溶于水

C、是细胞膜的结构成分

D、酸与醇形成的化合物

10、嘌呤核苷酸的合成的原料有()。

A、Asp

B、Gly

C、Gln

D、CO2

三、名词解释(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、氧化磷酸化

2、冈崎片段

四、填空题(本题共5小题,每空2分,共10分)

1、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。

2、谷氨酸经脱氨后产生和氨,前者进入三羧酸循环进一步代谢。

3、尿素循环中产生的和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。

4、一个碳原子数为16的脂肪酸在β-氧化中生成个乙酰CoA。

5、脂肪酸从头合成的C2的活化供体是。

五、简答题(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、简述生物膜的流动性。

2、简述三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路?

3、试述糖异生的生理意义。

4、试比较底物水平磷酸化和氧化磷酸化的主要异同点。

5、简述DNA半不连续复制。

六、计算题(本题共1小题,共20分。)

1、1mol饱和直链十四碳脂肪酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少mol ATP?

参考答案:

一、单项选择题:(本题共10小题,每小题1分,共10分)

1、B

2、A

3、A

4、C

5、D

6、D

7、B

8、C

9、D 10、D

二、多项选择题:(本题共10小题,每小题2分,共20分。)

1、A.B.C.

2、A.B.C.D.

3、A.B.C.

4、A.B.C.D

5、A.B.C.

6、B.C.

7、A.B.C.

8、B.C.D.

9、A.B.C.D. 10、A.B.C.D.

三、名词解释:(本题共2小题,每小题5分,共10分。)

1、答:首先要说明其条件,然后说明氧化产生的能量转化为ATP。具体答案为:

在有氧条件下,通过电子传递链的氧化过程中,逐步释放自由能,驱动磷酸化偶联反应,利用ADP和无机磷合成ATP的过程称为氧化磷酸化。

2、答:注意冈崎片段是产生在复制的阶段,具体的答案为:

一组短的DNA片段,是在DNA复制的起始阶段产生的,随后又被连接酶连接形成较长的片段。

在大肠杆菌生长期间,将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中,就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。

四、填空题(本题共5小题,每空1分,共10分)

1、磷酸吡哆醛

2、α-酮戊二酸

3、鸟氨酸

4、9

5、丙二酸单酰CoA

五、简答题:(本题共5小题,每小题6分,共30分)

1、答:根据生物膜的组成叙述,并对各组分的流动特点稍加说明。具体答案为:

(1)膜质的流动性;(2分)

(2)膜蛋白的流动性;(2分) 膜蛋白的侧向扩散(1分) 膜蛋白的旋转运动(1分) 。

2、答:从糖、脂以及蛋白的分解代谢出发分析最终与三羧酸循环的某一个联系起来。具体答案为:

(1)三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。(1分)

(2)糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。(2分)

(3)脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化,脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(2分)

(4)蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。(1分)

3、答:从生糖的角度对生物的重要性出发,即可容易理解。具体答案为:

(1)糖异生是一个非常重要的生物合成葡萄糖的途径(2分)。糖异生主要在肝脏中进行。红细胞和脑是以葡萄糖为主要燃料,因此,血中葡萄糖浓度降低时,首先是脑细胞受损。

(2分)

(2)在饥饿、剧烈运动造成糖原下降后,糖异生会使酵解产生的乳酸,脂肪分解产生的甘油以及生糖氨基酸等中间产物重新生成糖,这对维持血糖浓度,满足组织对糖的需求

是十分重要的(2分)。

4、答:首先要理解这两个概念,然后根据各自的特点来看其区别。具体的答案为:

它们都是生物生成ATP的方式。底物水平磷酸化是将底物分子上的高能磷酸键直接转移给ADP,形成ATP(1分)。而氧化磷酸化是伴随着呼吸电子传递过程所发生的ATP的形成(2分),它是由于电子传递造成的跨线粒体内膜的质子电动势推动ATP的产生(2分)。氧化磷酸化是生物产生ATP的主要方式(1分)。

5、答:首先要说明的是不连续复制是为了保证其复制顺序。具体答案为:

答题要点:对于DNA的一条5’到 3’的模板链,新链的合成也是5’到 3’(2分),但是与复制叉移动的方向相反,所以随着复制叉的移动,合成出许多不连续的片段(2分),称冈畸片段,最后连成一条完整的DNA链(2分)。

六、计算题:(本题共1小题,共20分。)

1、答:6次β-氧化生成 6NADH2,(5分)6FADH2(5分),7乙酰CoA (5分)

每个乙酰CoA生成12分子的ATP

所以3×6+2×6+7×12-2=18+12+84-2=112mol ATP(5分)

大学食品生物化学复习题

一、选择题 1、水分活度低于______时,任何微生物都不能生长。( ) A. B. C. D. 2、人体内含量最多的微量元素是( ) A.磷B.铁 C.钙D.硒 3、淀粉的链状部分是由葡萄糖残基盘绕成螺旋状的结构,螺旋的每一圈含有______个葡萄糖残基。( ) A.2 B.4 C.6 D.8 4、维持蛋白质一级结构的作用力主要是( ) A.肽键B.疏水作用力 C.二硫键D.氢键 5、下列哪种矿物质为人体的常量元素? ( ) A、I B、Na C、Zn D、Fe 6、测得某一蛋白质样品的氮含量为,此样品约含蛋白质多少?( ) 7、在脂肪酸全程合成过程中,供氢体为( ) +H+ +H+

8、在糖氧化过程中,下列哪一个阶段发生了脱氢脱羧反应?( ) 磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸 B.α-酮戊二酸→琥珀酸 C.琥珀酸→延胡索酸 D.苹果酸→草酰乙酸 9、下列哪种食品往往是成碱食品? ( ) A、鱼肉 B、大米 C、大豆 D、鸡蛋 10、下列哪个脂肪酸对人体来说是必需的? ( ) A、软脂酸 B、EPA C、DHA D、亚油酸 13、下列哪种氨基酸具有紫外吸收性? ( ) A、甘氨酸 B、丙氨酸 C、组氨酸 D、酪氨酸 14、在RNA中,相邻核苷酸之间以何种化学键连接? ( ) A、肽键 B、二硫键 C、氢键 D、3′,5′-磷酸二酯键 15、核酸变性后,可发生哪种效应? ( ) A、增色效应 B、减色效应 C、失去对紫外线的吸收能力 D、最大吸收峰波长发生转移 16、双链DNA具有很高的解链温度,提示其中含何种碱基比较多 ( ) A、A和G B、C和T C、A和T D、C和G

(完整版)食品生物化学名词解释和简答题答案

四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室:[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206: 《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业 总学时:48学分3 开课单位:生命科学系课程负责人:呼凤兰 执笔人:呼凤兰审核人:高平 一、课程性质.目的和任务: 《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学,使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能,掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化,理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律,培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力,为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。 二、教学基本要求 要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能;掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学;掌握糖类分解代谢,脂肪酸费解和合成代谢,DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程;掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理;掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。 三、教学内容、目标要求与学时分配 第一章绪论 教学内容: 食品生物化学的研究对象;学习食品生物化学的意义;如何学习食品生物化学;新陈代谢概论 目标及要求: 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务; 2、掌握食品的概念,了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。 教学重点及难点:生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容 课时分配:2课时 第二章食品物料重要成分化学

《食品营养与健康》课程标准

《食品营养与健康》课程标准 课程代码:适用专业:食品营养与检测 学时/学分:96/6 编制人: 1、课程概述 1.1课程性质与 本课程是为食品营养与检测专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系,熟悉基础营养学的基本理论知识和基本方法;了解不同人群的营养需求特点与膳食原则;理解各类食品的营养价值,膳食营养与健康的关系,了解社区营养的内容与方法;了解食物的体内过程及其代谢,热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量(DRI)相关指标及其制定依据。掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理、营养师、营养配餐员等技术能力,以便在今后的食品营养与生产及相关工作中,能够熟练地应用营养学知识解决实际问题,为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学,食品加工技术等,下续毕业设计和顶岗实习等课程。 1.2课程设计思路 本课程教学采用工作任务为载体,根据企业所需学生还需要什么来设定进行课程设置和内容的选定,遵循实用、够用原则。突出对学生的职业技能的训练,加强实训课内容的针对性,同时围绕“营养配餐员”、“公共营养师”的职业资格鉴定来安排能力目标和技能训练。理论知识的选取也是紧紧围绕项目的工作任务的完成来设置的,但同时又考虑到高等教育对理论知识的学习的需要。在设置这些内容时又考虑到相关职业证书的对知识、技能和职业素质方面的要求。 课程组通过与营养健康专家、企事业单位技术人员和专业教师一起进行深入、细致、系统的分析,明确了课程的主要内容是人体必需的七大营养素的生理功能及对人体健康的关系和如何针对不同人群进行营养食谱设计、人体营养状况测量、营养咨询与教育以及膳食调查

2020年食品生物化学试题及答案

2020年食品生物化学试题及答案 一、填空题(每空2分,共20分) 1.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为 ____%。 2.冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍,冰的热扩散系数约为水的_____ 倍,说明在同一环境中,冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异,就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3.糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色,形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈______色,形成高铁血红素时呈_______色。 二、判断(每题3分,共30分) ( )1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。 ( )2.DNA是生物遗传物质,RNA则不是。 ( )3.酶促反应的初速度与底物浓度无关。 ( )4.生物氧化只有在氧气的存在下才能进行。 ( )5.麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。 ( )6.只有偶数碳原子的脂肪才能经β-氧化降解成乙酰CoA.。 ( )7.蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸酸的组成和比例。

( )8.中心法则概括了DNA在信息代谢中的主导作用。 ( )9.分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转,所以它们的代谢反应是可逆的。 ( )10.人工合成多肽的方向也是从N端到C端。 三、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 四、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 3.在脂肪酸合成中,乙酰CoA.羧化酶起什么作用?

(高考生物)食品生物化学食品生物化学课程标准

(生物科技行业)食品生物化学食品生物化学课程标 准

《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律,侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础,与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学,是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理(工艺学)等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识,理解生命的变化和发展过程,指导食品原料进行生物技术和化学技术改造,指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位,对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二.课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论,尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发,并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式,并能把所学的基本理论应用

《食品分析》课程标准.

《食品分析》课程标准 一、课程概述 《食品分析》是食品科学与工程专业专业基础课。该课程的理论基础是无机化学、分析化学、有机化学、物理化学、生物化学、仪器分析等基础理论课。课程主研究、讨论食品生产、科研,营养学研究,卫生管理,质量控制等方面所需解决食品组分、含量分析,结构、作用的确定等问题;主要的内容有:营养成分,食品添加剂,污染物等。采用的分析方法有化学法,物理法,仪器分析法等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学等,后续课程有食品工艺学、食品品质控制管理等。 二、课程目标 本课程是研究和评定食品品质及其变化的一门学科。其主要任务是依据物理、化学、生物化学的一些基本理论和运用各种科学技术,按照制订的技术标准对原料、辅助材料、半成品及成品的质量进行检验。食品分析的作用是为食品行业把好生产质量关,为改进生产工艺、加工技术和包装技术、开发新的食品资源提供依据。通过本课程的学习,应能掌握食品分析和检验的基本理论知识,能独立完成实验操作,正确处理分析结果,具有较强的综合实验能力。 三、课程内容和教学要求 第一章绪论 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 1.食品分析的性质、任务和作用。 2.食品分析的内容。 要求一般理解和掌握的内容有: 1.食品分析方法及发展方向。 2.食品分析的学习方法和主要的参考资料。 第二章食品分析的基本知识 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 1.正确采集样品的方法。 2.样品的预处理方法及分析方法的选择。 3.掌握食品分析的误差与数据处理的方法。 要求一般理解和掌握的内容有: 1. 样品的制备及保存方法。了解国内外食品分析标准。 第三章 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 熟练掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用。 要求一般理解和掌握的内容有: 理解和掌握比重法、折光法、旋光法在食品分析中的应用原理。 第四章水分和水分活度值的测定 要求深刻理解和熟练掌握的重点内容有: 水分的测定方法:干燥法、蒸馏法、卡尔·费休法。 要求一般理解和掌握的内容有:

《食品生物化学》课程标准

《食品生物化学》课程标准 一.课程概述 生物化学是研究生命的化学,它属于生命科学中的基础学科。食品生物化学是生物化学的一个分支学科。它是研究生物有机体包括动物、植物、微生物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化规律,侧重于研究食品原料化学组成及其性质、食品成分在有生命的原料中的变化规律、食品成分在加工过程中的变化规律、食品成分在人体内的变化规律、食品原料生产的品种改造及其变化规律。 食品生物化学是食品科学与工程专业的基础学科。它是以生物化学为基础,与食品化学或食品原料学有一定关系。它的前置课程有无机化学、有机化学、物理化学、生物学,是这些基础科学在教学中的综合与发展的运用。它的后置课程有食品微生物学、食品营养学、食品生物技术、食品加工原理(工艺学)等。 这门学科的重点是掌握生命科学的基础知识,理解生命的变化和发展过程,指导食品原料进行生物技术和化学技术改造,指导人们合理和科学地膳食。在食品科学与工程学科中具有极其重要的地位,对培养该学科人才的基本理论、科学综合素养和研究开发能力具有重要意义。 二.课程目标 1.知道《食品生物化学》这门学科的性质、地位和独立价值。知道这门学科的研究范围、研究方法、学科进展、应用和未来方向。 2.理解这门学科的主要概念、基本理论,尤其是与食品成分及其在加工、贮运及为人体所利用的静态和动态生物化学过程。 3.学会运用其中的基本原理去指导生产和新产品开发,并更好地理解现代生物技术是怎样对食品原料进行生物改造的。 4.养成对与食品有关的生命过程的兴趣和健康的饮食生活方式,并能把所学的基本理论应用到指导生活、生产和科学研究实践。培养学生在生产和生活中发现、分析和解决问题的能力等。 三、课程内容和教学要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下: 知道———是指对这门学科和有机体内部发生、发展和消亡机制的认知。 理解———是指对这门学科涉及到的概念、原理的说明和解释,能理解生命体内部各种生化现象之间的相互关系。 掌握———是指运用已理解的概念和原理说明、解释、类推同类生化反应和生命现象。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成某些生化实验。 教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。 本标准中打“*”号的内容可作为自学,教师可根据实际情况确定要求或不布置要求。

食品生物化学复习题

第一章糖 1.糖概念、糖的生物学功能。 2.糖的分类并举例。 3.葡萄糖在水溶液中分子存在形式。 4.单糖的性质(单糖的氧化、成脎作用) 5.双糖(蔗糖、麦芽糖、乳糖)的分子组成、糖苷键类型、及其性质。 6.多糖(淀粉、糖原、纤维素)的分子组成、糖苷键类型、有无还原性。 第二章脂类和生物膜 1.脂质(脂类)概念、脂类的生物学功能 2.三酯酰甘油的化学性质。 3.血浆脂蛋白的组成及其主要生理功能。 4.膜蛋白的分类及其各自特点。 5.生物膜结构流动镶嵌模型的主要内容。 6.生物膜的物质运输方式。 第三章核酸 1.核酸水解。 2.DNA和RNA化学组成的异同点。 3.核苷酸的生物学功能。 4. DNA的一级结构、RNA的一级结构. 5.DNA双螺旋结构的特点及稳定因素 6.核酸的颜色反应。 7.核酸的变性、变性的本质、变性后变化 8.核酸的复性、复性的本质、复性后变化。 9.增色效应、减色效应、解链温度、核酸杂交 第四章蛋白质 1、蛋白质的概念、蛋白质的生物学功能。 2、蛋白质中氮的含量,会计算题。 3、2种酸性氨基酸、3种碱性氨基酸。 4、氨基酸等电点,并会判断在不同的pH条件下氨基酸带什么电荷。 5.肽键、肽键平面 6、蛋白质的分子结构。(蛋白质一级、蛋白质二级、超二级结构、结构域、蛋白质三级和蛋白质四级结构的概念以及维持其结构的化学键。) 7、蛋白质等电点,并会判断在不同的pH条件下蛋白质带什么电荷。 8.蛋白质胶体性质维持的因素。 9.蛋白质沉淀的分类及蛋白质沉淀的方法。 10.蛋白质变性、本质及变性后性质的改变。 第五章酶 1.酶与一般催化剂相比的共性和特性。 2.单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶、辅酶、辅基、酶的活性中心、同工酶 3.酶可分为哪6大类。 4.影响酶促反应动力学的因素。 5.酶具有高效催化效率的因素。 第六章维生素与辅酶 一些常见的维生素缺乏症。 第七章生物氧化 1.生物氧化与非生物氧化的异同点。 2.呼吸链(即电子传递链)的概念、组成。 3.电子传递链抑制剂概念及其抑制部位。 3. 生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链磷酸化、P/O 4.化学渗透学说的内容。 5.影响氧化磷酸化的因素。 6.两种穿梭系统的比较。 第八章糖代谢 1..EMP反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 2.TCA反应过程、限速酶、能量计算、生物学意义。 3. 糖异生的三步不可逆反应、生物学意义。 4. 血糖的来源与去路。 第九章脂代谢 1.脂肪酸的β-氧化过程,会能量计算(16个碳原子或18个碳原子饱和脂肪酸彻底氧化分解的能量计算)。 2.酮体有哪三种? 3.脂肪酸合成和β-氧化的比较。 4.糖代谢与脂代谢之间的相互联系。 第十章蛋白质代谢 1.氨基酸的脱氨基作用有哪几种? 2.鸟氨酸循环(即尿素循环)小结。 3.一碳基团、.翻译 4.什么是密码子?遗传密码有何特点? 5.蛋白质的生物合成过程。

完整版食品生物化学名词解释和简答题答案

试题一 四、名词解释 1.两性离子(dipolarion) 2.米氏常数(Km值) 3.生物氧化(biological oxidation) 4.糖异生(glycogenolysis) 5.必需脂肪酸(essential fatty acid) 五、问答 1.简述蛋白质变性作用的机制。 2.DNA分子二级结构有哪些特点? 5.简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的? 四、名词解释 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度(V)达到最大反应速度(Vmax)一半时底物的浓度(单位M或mM)。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 3.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行,氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水,所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括:有机碳氧化变成CO2;底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水;在有机物被氧化成CO2和H2O的同时,释放的能量使ADP转变成ATP。 4.糖异生:非糖物质(如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。 5.必需脂肪酸:为人体生长所必需但有不能自身合成,必须从事物中摄取的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的,即亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。 五、问答 1. 答: 维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键,此外,二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时,蛋白质的空间构象即遭到破坏,引起变性。 2.答: 按Watson-Crick模型,DNA的结构特点有:两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕;碱基位于结构的内侧,而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧,通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架;碱基平面与轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋;双螺旋的直径为2nm,碱基堆积距离为0.34nm,两核酸之间的夹角是36°,每对螺旋由10对碱基组成;碱基按A=T,G≡C配对互补,彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力;双螺旋结构表面有两条螺形凹沟,一大一小。.

最新整理八、食品生物化学重要知识点汇编只是分享

扬州大学2017年攻读硕士学位研究生入学考试试题 重要知识点汇编 (食品生物化学) 第一章 生物化学的的概念 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,是研究生命的化学本质的科学。它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展 1.静态生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面 1.生物体的物质组成、结构与功能:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 2.物质代谢与调控:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程在细胞内进行的,是最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 5.遗传信息的传递与表达:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、学习生物化学的方法 第二章蛋白的结构与功能 重点:蛋白质的性质与结构

难点:蛋白质的空间结构 教法::课件 第一节蛋白质是生命的物质基础 一蛋白质是构成生命的物质基础 二蛋白质的生物学功能 1.生物催化作用 2.代谢调控作用 3.免疫防御作用 4.运输及储存作用 5.运动作用 6.生物膜功能及受体作用 7.其它作用 三:蛋白质的分类 1根据生物学功能分:酶、抗体、运输蛋白、激素等 2:根据化学组成成分分类:简单蛋白:仅由aa构成 结合蛋白:简单蛋白与其它生物分子的结合物,糖蛋白(共价)、脂蛋白(非共价) 3:根据分子形状分类:球蛋白:长/宽≤3~4,血红蛋白纤维蛋白:长/宽>10,血纤蛋白、丝蛋白 第二节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成:C (50%-56%) H (6%-8%) O (19%-24%) N (13%-19%) S (0%-4%)其中氮的含量稳定15%-17%,平均为16%,通过测定物质的含氮量可测蛋白质的含量。粗蛋白=含氮量ⅹ6、25 二、组成蛋白质的基本单位———氨基酸 (一)氨基酸的结构特点:都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。 R NH2 ----C-----COOH H (二)氨基酸的分类: 1、根据R基团的化学结构:脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸 2、根据R基团的酸碱性分为:中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸

《食品化学》课程标准.

《食品化学》课程标准 一、课程概述 食品化学是一门主要包括微生物、化学、生物学和工程学的多学科的科学,是食品科学主要课程,是食品专业的的专业基础课,它的主要任务包括:研究食品材料(原料和产品)中主要成分的组成、结构和性质;食品在贮藏、加工和包装过程中可能发生的化学和物理变化;食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响等。 该课程的先修课程有无机及分析化学、有机化学、生物化学等,后续课程有食品工艺学、食品保藏原理、毕业论文等课程。 二、课程目标: 1、知道该学科的性质、地位、独立价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来方向等。 2、通过对本课程的学习,让学生能够基本掌握食品中主要成分的组成、结构和性质;食品在贮藏、加工过程中可能发生的化学和物理变化;食品成分的结构、性质和变化对食品质量和加工性能的影响,并通过实验来加强对本课程的理解。 3、了解和掌握食品化学的基本知识和研究方法,从而在食品加工和保藏领域较好地从事教学、研究、生产和管理方面的工作。 三、课程的内容和要求 这门学科的知识与技能要求分为知道、理解、掌握、学会四个层次。这四个层次的一般涵义表述如下:知道———是指对这门学科认知。 理解———是指能懂得对这门学科涉及到的概念、原理与技术的说明和解释。 掌握———是指运用已理解的食品化学原理说明、解释并运用到实践中。 学会———是指能模仿或在教师指导下独立地完成食品化学的具体操作。教学内容和要求表中的“√”号表示教学知识和技能的教学要求层次。

四、课程实施 (一)课时安排与教学建议 本课程属于食品工程(本科)专业必修课:理论课学时数35,实验课学时数9,学分2个。具体课时安排如下:

《食品营养与保健》教学设计与教案

《食品营养与保健》教学设计与实施方案 (试行) 适用专业:食品营养与检测 所在学院:热带农业技术学院 授课班级:2018级食品班 二〇一九年九月

《食品营养与保健》课程教学设计与实施方案 一、课程性质与任务 本课程是为食品营养与检测专业及食品加工技术专业开设的一门重要专业必修课。本课程的教学目的是培养学生深入理解营养与人体需要和健康的关系,熟悉食品营养学的基本理论知识和基本方法;了解不同人群的营养需求特点与膳食原则;理解各类食品的营养价值,膳食营养与健康的关系;了解食物的体内过程及其代谢,热能来源和不同劳动强度的热能供给量、膳食参考摄入量(DRI)相关指标及其制定依据。 掌握食品营养评价、人体营养状况测评、膳食指导与评估、膳食调查与评价、营养咨询与教育的方法与技能。培养学生具有从事食品工业生产管理营养配餐员等技术能力,以便在今后的食品营养与生产及相关工作中,能够熟练地应用营养学知识解决实际问题,为改善我国居民的营养状况和提高居民的健康水平服务。 本课程上承有机化学、分析化学、食品化学、食品生物化学,食品加工技术等,下续毕业设计和顶岗实习等课程。 二、章节设计及内容安排 理论教学内容(章、节)实践教学内容 (项目) 平时考核 安排内容 作业安排 内容 食品营养与身体健康的关系讨论/总 结 调研 中国居民营养与健康发展现状食品营养分析方法和内容讨论/总 结 中国传统饮食保健思想与方法传统养生思想与人体 体质辨识 讨论/总 结 作业 国庆期间学生自主开展项目——能量的供给与食物来源讨论/总 结 报告 各类食品的营养价值能量的单位及食物能值讨论/总 结 作业 脂类的生理功能 加工储存对脂类营养的影响讨论/总 结 实验报告

生物化学课程标准

陕西国际商贸学院 生物化学课程标准 一、课程基本信息 (一)课程性质与任务 《生物化学》(biochemistry)是运用化学的原理和方法,研究生物体内化学分子与化学反应的科学,是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。通过研究生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。 《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课,其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。生物化学的研究主要采用化学的原理和方法,但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术,使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。 人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性,是人类在认识论上的重大飞跃。而从广义上理解,分子生物学是生物化学的重要组成部分,也被视作生物化学的发展和延续,因此,分子生物学的飞速发展,无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。近年来迅猛发展的生物化学学科,研究成果累累,促进了相关和交叉学科的发展,特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展,已成为研究生命科学的前沿学科。 (二)前后续课程的安排 先修课程包括:人体解剖生理学、有机化学等。 后续课程包括:药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。 生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的,其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 三、课程目标 (一)总体目标 学生通过本课程的学习,能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇;理解基因表达及其调控机理;了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容;了解本学科前沿和发展动态。为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。 (二)具体目标 1.知识目标: (1)基本理论知识:“模块”化学习,模块一:生物大分子的结构与功能:包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能;注意了解研究前沿:蛋白质组学。模块二:物质代谢及调节,包括:糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节,学员注意联系临床应用,如糖脂代谢与肥胖,感受生化知识对临床实践的指导作用。模块三:遗传信息传递,包括:DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。了解研究前沿,基因表达调控理论介绍,从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。学生通过参与课程学习,加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练,提高分析问题、解决问题的综合能力。 (2)基本技能:学生通过系统生物化学实验训练,不但能掌握生物化学基本实验方法,而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。 2.能力目标: 学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式,训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。学生归纳为主,每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结,以调动思维和学习积极性。这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力,调动学习积极性和主动性,提高学习质量。实验课分为两类,第一类验证、综合实验,每次实验前,学生应充分预习,上课时,认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项,以提高实验课质量。第二类设计性实验,学生

食品营养学教案

食品营养学教案 内容:第一章绪论 教学目的:通过中国居民营养与健康现状及基本概念教学,使学生懂得食品营养与健康的关系,掌握食品营养学一些基本概念。引导学生正确对待一些生活中的营养误区,从食品营养入手防治慢性病。 教学重点、难点: 食品营养学的几个重要概念,包括贯穿营养学的参考摄入量等的概念等。 教学方法:讲授法结合讨论法提问法 参考书目与资料:略 教学过程:本章(共两课时)的课堂教学实施过程共分七步。 第一步:导入:介绍国内外食品营养学的历史与现状,从中国居民营养与健康现状入手引发学生学习食品营养学的兴趣(15min) 第二步:讲授概念(共30min):包括贯穿营养学的重要概念:营养、营养素、营养学、营养价值、营养密度、营养标签、营养学评价、恩格尔系数、RDA、ADI、DRIs、EAR、RNI、AI、UL,其中简单介绍制订EAR、RNI、AI、UL取代RDA的渊源和意义。着重讲述DRIs、EAR、RNI、AI、UL。DRIs即dietarly referece intakes,是在RDAs基础上发展起来的一组每日平均膳食营养素摄入量的参考值,其中包括四项内容:EAR、RNI、AI、UL。讲清EAR、RNI、AI、UL的关系和作用。 EAR:即平均需要量,Estimated Average Requirement.是根据个体需要量的研究资料制订的可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中50%个体需要量的摄入水平RNI:即推荐摄入量,Recommended Nutrient Intake相当于传统使用的RDA,是可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中绝大多数97.5%个体需要量的摄入水

《食品生物化学》教学大纲

《食品生物化学》教学大纲 一、课程信息 课程名称(中文):食品生物化学 课程名称(英文):Food Biochemistry 课程类别:学科基础课 课程性质:必修 计划学时:64(其中课内学时:64,课外学时:0) 计划学分:4 先修课程:无机化学、有机化学、分析化学等 选用教材:《食品生物化学》,王淼、吕晓玲主编,2010年;非自编,教育部规划教材(普通高等教育"十一五"规划教材) 开课院部:化工与制药学院 适用专业:食品科学与工程 课程负责人:杨芳 课程网站:无 二、课程简介(中英文) 食品生物化学是一门研究食品在人体中变化的学科,它主要研究食品的化学组成及结构,天然食品的代谢变化,食品在人体中的代谢及营养功能,以及加工过程对食品的影响。它是食品加工、食品质量与安全等专业必修的一门专业基础课,是各专业的主干课之一,它为后续专业课的学习打下理论基础,并提供实验技术和方法。 Food biochemistry is a course to study food changes in the human body, which mainly studies food chemical composition and structure, the metabolic changes of natural food, the metabolism and nutritional functions of food in the human body, as well as the impact of processing on food. It is a compulsory course and professional basic course of food quality and safety and other profession. It can lay a theoretical foundation for learning subsequent professional course and provide experimental methods and technologies. 三、课程教学要求 序号专业毕业要求课程教学要求关联程度 1 工程知识 2 问题分析对食品加工和检测中的实际问题进行分析。H 3 设计/开发解决方案能够对具体问题给出解决方案,提出实验设计方案。H 4 研究能根据食品组分变化规律,制定产品研发方案。H 5 使用现代工具

食品生物化学复习资料(新整合)

1.名词解释、选择及填空: 食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体代的科学。 糖类(carbohydrates)物质: 是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。 构象: 指一个分子中,不改变共价键结构,仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置,而产生不同的排列方式。 变旋现象: 在溶液中,糖的链状结构和环状结构(α、β)之间可以相互转变,最后达到一个动态平衡,称为变旋现象。 常见二糖及连接键: 蔗糖(α-葡萄糖—(1,2)-β果糖苷键);麦芽糖(葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键);乳糖(葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键);纤维二糖(β-葡萄糖-(1,4)-β—葡萄糖苷键) 脂类: 是生物细胞和组织中不溶于水,而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中,主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪(甘油三酯,占95%左右)和一些类脂质(如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等) 顺式脂肪酸与反式脂肪酸: 顺式脂肪酸:氢原子都位于同一侧,链的形状曲折,看起来象U型 反式脂肪酸:氢原子位于两侧,看起来象线形 皂化作用与皂化值: 皂化作用:当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时,都可发生水解,当用碱水解时称为皂化作用。 皂化值:完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。 酸败及酸值: 油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味,这种现象称为酸败。 中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值,可表示酸败的程度。 卤化作用及碘值: 油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应,生成卤代脂肪酸,这一作用称为卤化作用。 100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。 乙酰化与乙酰化值: 油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯,称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。 核酸: 以核苷酸为基本组成单位的生物大分子,携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸RNA核糖核酸 核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基,戊糖,磷酸组成。 核苷: 是一种糖苷,由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明,核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。

食品工艺学课程标准.

《食品工艺学》课程标准 一、课程概述 食品工艺学是一门运用化学、物理学、生物学、微生物学、机械学和食品工程等各方面的基础知识,研究食品资源利用、生产和贮运的种种问题,探索解决问题的途径,实现生产合理化、科学化和现代化,为人类提供营养丰富、品质优良、种类繁多、食用方便的食品的一门学科。 食品工艺学的研究对象和内容可归纳为: (1)研究充分利用现有食品资源和开辟食品资源的途径。 (2)探索食品生产、贮运和分配过程中食品腐败变质的原因及控制途径。(3)改善食品包装,提高食品保藏质量,以便于输送、贮藏和使用。(4)创造新型、方便和特需食品。 (5)以提高食品质量和劳动生产成本为目标,科学地研究合理的食品生产组织、先进的生产方法及其合理的生产工艺。 (6)研究食品工厂的综合利用问题。 食品工艺学是食品科学与工程专业的专业主干课程。通过该课程的学习,使学生掌握食品工厂生产的设备操作原理和生产工艺,以达到食品工程专业学生工程化培养目标,从而使专业学生进入社会后能为食品生产和管理、产品贮运和营销以及新产品开发等环节服务,促进食品工业的发展。 该课程的学习必须在完成前期课程食品工程原理、食品机械与设备、食品营养与卫生、食品微生物、生物化学等本专业的专业基础课程的基础上进行,并为后期的毕业设计和毕业论文奠定基础。对本专业学生将来从事食品行业工作具有重要的意义 二.课程目标 通过《食品工艺学》这门课程理论知识的学习和实验技能的培养,学生应知道该课程在食品工程专业中的性质、地位、价值、研究范围、基本框架、研究方法、学科进展和未来发展方向;理解该课程的主要概念、基本原理;掌握食品工厂生产的设备操作原理和主要产品的制作技术;学会运用本课程中的基本原理去进行生产管理和新产品开发,并更好地理解现代食品工厂是怎样通过食品工艺原理对各类食品进行合理加工的,为设计符合现代食品生产工艺要求的工厂打好专业基础。 三.课程内容和要求 本课程分理论教学内容与实验教学内容。实验课程标准另行编排。 (一)食品罐藏工艺总理论学时15,总实验学时10

《食品成分概论》教案

《食品成分概论》教案 (第 3 次课 2 学时) 一、授课题目蛋白质概述 二、教学目的和要求 掌握蛋白质概念、分类;营养功能。熟悉生理功能;在食品中的作用。了解常见食品的蛋白质含量;蛋白质组成;常见蛋白质制品。 三、教学重点和难点 教学重点蛋白质概念;营养功能。 教学难点蛋白质组成。 四、主要参考资料 饮食与健康,吴永宁主编,化学工业出版社。 基础生物化学,郑集主编,高等教育出版社。 五、教学过程 1、教学内容蛋白质是氨基酸以肽键连接的高分子化合物。据氨基酸组分分为:完全蛋白质、半完全蛋白质、不完全蛋白质。蛋白质是人体重要的结构物质,是生命活动的体现者。营养功能:给人体提供必需氨基酸;人体每日需要完全蛋白质30—50克,我国推荐标准为80克。供能。在食品中的作用:持水;起泡;粘性。常见食品的蛋白质含量:大豆40,面粉10,大米8,肉20,蛋14,奶3。蛋白质组成:甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、色、脯、蛋;丝、苏、半胱、酪、天酰、谷酰;天、谷;赖、精、组20种α氨基酸。常见蛋白质制品:腐竹、豆腐(豆腐皮、豆腐干、素鸡)类、奶酪、面筋。 2、教学办法讲授 3、辅导手段本节不需辅导 4、板书

5、学时分配2学时第一节1.5 第二节0.5 六、作业 谈谈你对蛋白质的认识。 七、课后记 导言腐竹、素鸡、油皮、千张、素火腿,都是些啥东西?能提高你学习效果的食品成分都是些啥东西?酱、酱油及酱制品的鲜美成分都是些啥东西?大豆等食品越嚼越香嚼出了啥东西?欲知啥东西,竖耳听仔细! 第三章蛋白质 第一节概述 一、概念(掌握) 1、定义由α氨基酸通过肽键连接的具有特定空间结构的高分子化合物。 2、分类 清蛋白 球蛋白 谷蛋白 简单蛋白醇溶蛋白 (按溶解度)组蛋白 鱼精蛋白 硬蛋白 据分子组成糖蛋白 脂蛋白 核蛋白 结合蛋白磷蛋白 (按辅基)金属蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白 据氨基酸种类 完全蛋白质种类齐全、比例适当如酪蛋白、乳蛋白、卵蛋白肌蛋白、白蛋白

食品生物化学试卷及答案

试题一 一、选择题 1.下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸: A.亮氨酸 B.酪氨酸 C.赖氨酸 D.蛋氨酸 E.苏氨酸 2.构成多核苷酸链骨架的关键是: A.2′3′-磷酸二酯键 B.2′4′-磷酸二酯键 C.2′5′-磷酸二酯键 D.3′4′-磷酸二酯键 E.3′5′-磷酸二酯键 3.酶的活性中心是指: A.酶分子上含有必需基团的肽段 B.酶分子与底物结合的部位 C.酶分子与辅酶结合的部位 D.酶分子发挥催化作用的关键性结构区 E.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域 4.下列化合物中,除了哪一种以外都含有高能磷酸键: A.NAD+ B.ADP C.NADPH D.FMN 5.由己糖激酶催化的反应的逆反应所需要的酶是: A.果糖二磷酸酶 B.葡萄糖-6-磷酸酶 C.磷酸果糖激酶 D.磷酸化酶

6.下列哪项叙述符合脂肪酸的β氧化: A.仅在线粒体中进行 B.产生的NADPH用于合成脂肪酸 C.被胞浆酶催化 D.产生的NADPH用于葡萄糖转变成丙酮酸 E.需要酰基载体蛋白参与 7.转氨酶的辅酶是: A.NAD+ B.NADP+ C.FAD D.磷酸吡哆醛 8.下列关于DNA复制特点的叙述哪一项错误的: A.RNA与DNA链共价相连 B.新生DNA链沿5′→3′方向合成 C.DNA链的合成是不连续的 D.复制总是定点双向进行的 9.利用操纵子控制酶的合成属于哪一种水平的调节: A.翻译后加工 B.翻译水平 C.转录后加工 D.转录水平 10.在蛋白质生物合成中tRNA的作用是:

A.将一个氨基酸连接到另一个氨基酸上 B.把氨基酸带到mRNA指定的位置上 C.增加氨基酸的有效浓度 D.将mRNA连接到核糖体上 二、填空题 1.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量 为 ____%。 2.冰的导热系数在0℃时近似为同温度下水的导热系数的____倍,冰的热扩散系数约为水的_____ 倍,说明在同一环境中,冰比水能更_____的改变自身的温度。水和冰的导热系数和热扩散系数上较大的差异,就导致了在相同温度下组织材料冻结的速度比解冻的速度_____。 3.糖类的抗氧化性实际上是由于____________________而引起的。 4. 肉中原来处于还原态的肌红蛋白和血红蛋白呈______色,形成氧合肌红蛋白和氧合血红蛋白时呈 ______色,形成高铁血红素时呈_______色。 5.根据风味产生的刺激方式不同可将其分为__________、_________和_________。 6.食品中的有毒成分主要来源有___________________,___________________,食品中化学污染的毒素,加工过程中形成的毒素。 三、判断 ( )1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。 ( )2.DNA是生物遗传物质,RNA则不是。

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