生物化学名词解释

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固定相和流动相:层析系统中的两个互不相溶的相:一是固定相(固体或吸附在固体上的液体),一是流动相(液体或气体)。级联放大作用:由于酶的共价修饰反应是酶促反应,只要有少量的信号分子(如激素)存在即可通过加速这种酶促反应,而使大量的另一种酶发生化学修饰,从而获得放大效应,这种调节方式快速,效率极高。蛋白质超二级结构在蛋白质分子中,特别是球状蛋白质中,由若干相邻的二级结构单元(即α-螺旋,β-折叠片和β-转角等)彼此相互作用组合在一起,形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体,充当三级结构的构件单元,称超二级结构。肽平面:组成肽键的四个原子及与之相连的两个α-碳原子都处在同一个平面内这个刚性平面称为肽平面。酶的国际单位:1个酶活力单位是指在特定条件下,在1min内能转化1u mol底物的酶量。测定条件为250C和其他最适条件,该单位为国际单位。1IU=1umol/min PCR:聚合酶链式反应,又称体外基因扩增。该法模拟体内DNA 的复制过程,首先使DNA变性,两条链分开,然后是引物模板退火,二者碱基配对,DNA聚合酶随即以4种dNTP为底物,在引物的引导下合成与模板互补的DNA新链。重复此过程,DNA 以指数方式扩增。引物为特定引物RNA。RAPD:随机扩增多态性。其方法是用一个随机核苷酸序列为引物对基因组DNA进行PCR扩增,产生不连续的DNA产物,再通过凝胶电泳来观察扩增片段的多态性,获得特异分子标记。RFLP 限制性片段多态性,由限制性内切酶把很大的DNA分子降解成许多长短不同的较小片段,其数目和长度反映了限制性内切酶的切点在DNA 分子上的分布,它能作为某DNA或含这种DNA生物所特有的“指纹”,不同个体的等位基因之间碱基代换、重排、插入、缺失等都会引起这种“指纹”的多态性。AFLP:扩增片段长度多态性。是RFLP和PCR技术相结合产生的一项新技术,用限制性内切酶消化基因组DNA,由于不同材料的DNA的酶切片段存在差异,用特定引物选择性的扩增基因组限制性酶切片段,再用凝胶电泳分离就可以观察基因组DNA的多态性拓扑异构酶通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二脂键,然后重新纠缠和封口来改变DNA连环数的酶。DNA拓扑异构体:天然DNA均

呈超螺旋结构,其连环数L是超螺旋的一个参数,除环数不同外,其他性质(如大小、一级结构等)完全相同的DNA分子成为拓扑异构体。L=T+W Na+ .K+—ATPase:钠钾ATP酶,动物细胞存在于质膜上的一种酶,该酶利用ATP水解把3Na+迸出,而把2K+泵入细胞。它是维持细胞膜电位的重要装置。钙调蛋白:CaM是一种特殊的钙结合蛋白质,广泛存在于各种细胞中,它是由148个氨基酸残基组成的一条多肽链,以单体形式存在。CaM有4个Ca2+结合位点,当没有结合Ca2+时,以无活性的形式存在。当CaM与Ca2+结合后,构象发生变化,变成有活性的Ca2+—CaM复合物。此复合物可以以两种形式调节生理活动:1、直接与靶酶起作用;2、通过激活依赖Ca2+—CaM的PK起作用。蛋白质组学:研究某一物种、个体、器官、组织及细胞中全部蛋白质,获得整个体系内所有蛋白质组分的生物学和理化参数,揭示生命活动规律的一门学科。限制性内切酶:原核生物中存在着一类能识别外源DNA双螺旋中4-8个碱基对所组成的特异的具有二重螺旋对称性的回文序列,并在此序列的某位点水解DNA链,产生粘性末端或平末端,这类酶称为限制性内切酶。不能水解自己细胞的染色体DNA.同工酶:从不同种属或同一种属、同一个体的不同组织或同一组织的同一细胞中获得的具有不同分子形式却催化相同化学反应的一组酶叫做同工酶。又可分为原级同工酶和次级同工酶,由酶蛋白编码基因不同而产生的同工酶叫做原级同工酶,由基因转录产物mRNA或者翻译产物经过不同的加工过程产生的同工酶叫做次级同工酶。G-蛋白:一般是指一类与膜受体偶联的异三聚体结合蛋白质,其具有和GTP结合并催化GTP水解成GDP的能力,由α、β、γ三个亚基组成,可充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。DNA双螺旋多态性:在多核苷酸链中,脱氧核糖的五元环能折叠成多种构象,此外,分子还可以绕C-N糖苷键以及3’,5’–磷酸二脂键旋转一定的角度,这就使具有同样碱基配对的DNA双螺旋可以采取另一些构象,DNA构象上的这种差异称为多态性。(A、B \Z)sanger反应:在弱碱性溶液中,氨基酸的α-氨基易与DNFB(2,4-二硝基氟苯)反应,生成黄色的DNP-AA(二硝基苯氨基酸),此反应最初被

sanger用于测定N-末端氨基酸,又被称为sanger反应。Ribozyme:核酶,具有生物催化功能的RNA。脱氧核酶:利用体外分子进化技术获得的一种具有酶活性的单链DNA分子。顺反子cristron遗传学上将编译一个多肽的遗传单位称为顺反子。一个顺反子就是一个基因引发体:引物酶与相关蛋白质结合成的一个有活性的复合体叫做引发体。分子病:由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病,称为分子病。增色效应与减色效应:当DNA的双螺旋结构发生解体时,两条链分开,形成无规则线团,一系列理化性质也随之发生改变,260nm紫外吸收值升高,此效应称之为增色效应。反之,由于DNA有规则的双螺旋结构中的碱基紧密的堆积在一起而造成的260nm紫外吸收值降低,此效应称之为减色效应。固定化酶:将酶从微生物细胞中提取出,将其用固定支持物(称为载体)固定,使其成为不溶于水或不易散失和可多次使用的生物催化剂,这种固定的酶称为固定化酶。解偶联作用:在完整线粒体内,电子传递与磷酸化是紧密偶联的,当使用某些试剂而导致的电子传递与ATP形成这两个过程分开,只进行电子传递而不能形成ATP的作用,称为解偶联作用亲和层析:利用共价连有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其他分子的层析技术。信号肽/导肽:二者都是新生肽链用于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端氨基酸序列。信号肽含10到20个疏水氨基酸,合成后即可特异被SRP识别,并将核糖体引导到内质网停泊蛋白上继续翻译。肽链前端进入内质网腔后,信号肽即被切除。边合成边转运!导肽富含碱性和疏水氨基酸,这导致它既亲水又疏水,利于穿越脂双层。同时带正电的头更利于顺跨膜电势穿膜。跨膜后被切除。先合成后转运!Km/Tm Km为米氏常数,是酶的特征物理常数,Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度,单位mol/L或m mol/LTm是热变性过程中光吸收达到最大吸收(完全变性)一半(双螺旋结构失去一半)时的温度,单位为0C DNA文库/c DNA文库整套由基因组DNA片段插入克隆载体获得的分子克隆之总和叫做基因文库。将细胞全部mRNA

反转录成cDNA并被克隆的总和称为c DNA文库超二级结构/结构域超二级结构是指多态链上若干相邻的构象单元(如α-螺旋,β-折叠,β-转角等)彼此作用,进一步组合成有规则的结构组合体。(超二级结构在结构层次上高于二级结构,但没有聚集成具有功能的结构域)结构域指存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的,在空间上能辨认的三维实体,每个有二级结构组合而成,充当三级结构的构件,其间由单肽链连接。在空间上彼此分开,各自具有部分生物功能的结构。主动运输/被动运输凡是物质逆浓度梯度的运送称为主动运输,这一过程的进行需要能量。凡是物质顺浓度梯度的运送叫做被动运输,这一过程是自发的,无需能量。化学酶工程/生物酶工程化学酶工程又称初级酶工程,指的是天然酶、化学修饰酶、固定化酶及模拟酶的研究和利用。生物酶工程又称高级酶工程,是酶学与以DNA重组技术为核心的生物技术相结合的产物,主要涉及基因工程技术大量制备酶(克隆酶)、对酶基因进行修饰,产生遗传修饰酶(突变酶)、设计新的基因,合成自然界不曾有的新酶。K cat 型抑制剂\ Ks型抑制剂二者都是专一性不可逆抑制剂K cat 型抑制剂,该类抑制剂与底物结构类似,但分子中还有潜伏的反应基团。当它与底物结合后,其潜伏的反应基团被酶催化而活化,并立即与酶活性中心某基团呈不可逆结合,使酶遭受抑制。此类抑制剂亦称酶的自杀性底物。Ks型抑制剂,具有一个与底物相似的可以与酶结合的基团,可直接结合于酶的活性部位,同时还具有一个能与活性部位的其他功能基团反应的活性基团,对其进行共价修饰,可作为酶活性部位的定向抑制剂或亲和抑制剂。HGP人类基因组计划,由多国政府支持的一个国际项目,即测定人类基因组的全部DNA序列,从而解读所有遗传密码,揭示生命的所有奥秘。胞间信号/胞内信号二者是按照作用范围来分的当环境刺激的作用位点与效应位点处于生物体的不同部位时,需要作用位点细胞产生信号传递给效应位点,引起细胞反应。这个作用位点细胞产生的信号就是胞间信号,也称为第一信使。胞内信号是胞间信号由膜上信号转换系统产生的有调节活性的细胞内因子,也称为第二信使。信号肽常指新合成多肽链中用

于指导蛋白质跨膜转移(定位)的N-末端氨基酸序列(有时不一定在N端)。化学渗透学说电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质跨出膜进入到膜间隙,从而形成H+跨线粒体内膜的电化学梯度,这个梯度的电化学势(Δ H+)被膜上的ATP-ase利用,驱动ATP的合成。分子伴侣这是一类可以介导蛋白质正确组装与折叠,但其本身并不构成被介导的蛋白质组成部分的一类蛋白因子,在原核生物和真核生物中广泛存在。生物传感器用固定化生物成分或生物体作为敏感元件的传感器称为生物传感器,由分子识别部分(敏感元件)和转换部分(转换器)构成,前者是作为信息供体的生物学识别系统,专一地识别机制并给出特定信息,后者由电、光或热的信息转换器构成的生物识别系统,接收到前一部分给出的信息,测出其变化大小,再换算成原来物质的量或浓度。超螺旋DNA DNA双螺旋的弯曲欠旋(负超螺旋)或过旋(正超螺旋)的结果。受体受体是细胞表面或细胞组分中的一种天然分子,可以识别并特异地与有生物活性的化学信号分子(配体)结合,从而激活或启动细胞内一系列生物化学反应,最后导致该信号物质特定的生物效应。绝大多数受体为蛋白质,极少数为非蛋白质受体。蛋白质的可逆磷酸化在信号转导过程中,蛋白质的可逆磷酸化是生物体内的一种普遍的翻译后修饰方式,蛋白质磷酸化与脱磷酸化分别由蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化完成,前者催化ATP或GTP的磷酸基团转移到底物蛋白质的氨基酸残基上,后者催化逆转的反应。酶联免疫分析法酶联免疫分析法是将酶作为标记物质,使之与抗原(或抗体)结合形成酶与抗原(或抗体)复合物,然后再根据待测抗体(或抗原)与复合物专一且定量的结合关系,通过测定与待测抗体(或抗原)结合的标记酶活力,从而计算出抗原或抗体的量。deoxyribozyme脱氧核酸酶,是利用体外分子进化技术合成的一种具有催化功能的单链DNA片段,具有高效的催化活性和结构识别能力。肽核酸肽核酸是一种以中性酰胺键为骨架并兼有多肽和核酸性质的独特化合物,不能被蛋白酶和核酸酶所降解,可以高度亲和并序列特异地与DNA和RNA 结合,而且形成的杂交复合物具有相当高的热稳定性以及独特的耐离子强度变化性质。prion 朊病

毒,是一类高度保守的糖蛋白,其广泛表达于脊椎动物,且与神经系统功能的维持、淋巴细胞信号转导、核酸代谢等有关;当其发生构象改变之后可变成致病性朊病毒(PrP sc),PrP sc可引起包括疯牛病在内的一系列致死性神经变性疾病(统称prion病)。足迹法(footprint)是一种利用蛋白质和DNA特异结合的方法,DNA某段序列被蛋白质结合后被修饰而不会断裂或免受DNase的分解,然后和无蛋白质结合的DNA分别进行测序,就可以得到被蛋白质保护的片段究竟包含了哪些碱基对的排序。光合磷酸化与氧化磷酸化光合磷酸化是指在叶绿体ATP 合成酶的催化下依赖于光的由ADP和Pi合成ATP的过程。氧化磷酸化是指电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP相偶联的过程。SDS-PAGE SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,在去垢剂SDS(十二烷基硫酸钠)存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳,当SDS与蛋白质结合后,蛋白质分子即带有大量的负电荷,并远远超过了其原来的电荷,从而使天然蛋白质分子间的电荷差别就降低乃至消除了,与此同时蛋白质在SDS作用下结构变得松散,形状趋向一致,所以各种SDS-蛋白质复合物在电泳时产生的脉动率差异,就反映了分子量的大小。抗体和抗原:当外源性物质,如蛋白质、毒素、糖蛋白、脂蛋白、核酸、多糖、颗粒(细菌、细胞、病毒)进入人或动物体内时,机体的免疫系统便产生相应的免疫球蛋白,并与之结合,以消除异物的毒害。此反应称为免疫反应,此异物便是抗原,此球蛋白便是抗体。多克隆抗体和单克隆抗体:如果给动物注射抗原,虽然抗原与各种抗体产生细胞的亲和性有所不同,但是还是有大量抗体产生细胞将与之结合,结果血液中出现的抗体源于数种不同的细胞克隆,这些抗体就是多克隆抗体。如果可以分离到抗体产生细胞的单克隆,然后使所有的抗体均来自同样的克隆,这样制备的抗体称为单克隆抗体。活性肽:在生物体中,多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位,有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在,这类多肽通常都具有特殊的生理功能,常称为活性肽。

生物化学名词解释集锦

生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essential amino acid) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromic effect) 10.减色效应(hypo chromic effect) 11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m) 14.分子杂交(molecular hybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(K m 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1. 生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5. 底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle) 4.发酵(fermentation) 5.变构调节(allosteric regulation) 6.糖酵解途径(glycolytic pathway) 7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis) 9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme) 11.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 第六章脂类代谢

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第一章蛋白质 1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI 表示。 4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的 近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子 结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则 的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏 水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当 两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时,范德华力最强。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解 度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并 恢复生物活性的现象。 22.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所 带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作

生物化学名词解释

生物化学:在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律 自由能:自发过程中能用于作功的能量。 两性离子:在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。 必需氨基酸:机体内不能合成,必需从外界摄取的氨基酸. 等电点:氨基酸氨基和羧基的解离度相等,氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。 蛋白质的一级结构:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构:多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。 结构域:蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 超二级结构:蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。 蛋白质的三级结构:在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。 蛋白质的四级结构:由两条或两条以上的多肽链组成,多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。 蛋白质的变性:在某些理化因素的作用下,维持蛋白质空间结构的次级键被破坏,空间结构发生改变而一级结构不变,使生物学活性丧失。 蛋白质的复性:变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象,恢复生物学活性。 蛋白质的沉淀作用:蛋白质分子表面水膜被破坏,电荷被中和,蛋白质溶解度降低而沉淀。电泳:蛋白质分子在电场中泳动的现象。 沉降系数:一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,被称为沉降系数。 核酸的一级结构:四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。核酸的变性:高温、酸、碱等破坏核酸的氢键,使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。 核酸的复性:变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。 增色效应:变性核酸紫外吸收值增加。 减色效应:复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。 Tm值:核酸热变性的温度,即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型,此同一平面上的6个原子构成了肽单元,它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点,两个肽平面可经Cα的单键进行旋转,N—Cα、Cα—C是单键,可自由旋转。 2、结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密,具有独立的生物学功能,大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。 3、模体(motif):在许多蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能,如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸序列的改变,变性的蛋白质易沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI):当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,蛋白质所带的正负电荷相等,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸,通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶,寡聚酶,多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡,只是通过降低活化能加快反应的速度。(不考) 7、酶的活性中心 (active center of enzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物,使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes):一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶,使酶发生变构效应的物质,称为变构效应剂,包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes):在其他酶的催化作用下,某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,此过程称为共价修饰。主要包括:磷酸化—去磷酸化;乙酰化—脱乙酰化;甲基化—去甲基化;腺苷化—脱腺苷化;—SH与—S—S—互变等;磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation):有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键,使构象发生改变,表现出酶的活性,此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活,实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶(isoenzyme isozyme):催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构,理化性质,以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码,同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis):在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(糖的无氧氧化)。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段,1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化,净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶,6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式;某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis):是指从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖

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第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构

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生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质 1.两性离子(dipolarion) 2.必需氨基酸(essentialaminoac id) 3.等电点(isoelectric point,pI) 4.稀有氨基酸(rare amino acid) 5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid) 6.构型(configuration) 7.蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8.构象(conformation) 9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure) 10.结构域(domain) 11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12.氢键(hydrogen bond) 13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14.离子键(ionic bond) 15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond) 17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out) 19.盐溶(salting in) 20.蛋白质的变性(denaturation) 21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis) 24.层析(chromatography) 第二章核酸 1.单核苷酸(mononucleotide) 2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing) 5.反密码子(anticodon) 6.顺反子(cistron) 7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation) 8.退火(annealing) 9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage) 12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(meltingtemperatureTm) 14.分子杂交(molecularhybridization) 15.环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶 1.米氏常数(Km 值) 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomericenzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymaticcompare energy) 14.活性中心(active center) 第四章生物氧化与氧化磷酸化 1.生物氧化(biological oxidation) 2. 呼吸链(respiratory chain) 3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation) 4. 磷氧比P/O(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6. 能荷(energy charg 第五章糖代谢 1.糖异生(glycogenolysis) 2.Q 酶(Q-enzyme) 3.乳酸循环(lactate cycle)

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生物化学名词解释完全版 第一章 1,氨基酸(amino acid ):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸(esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需 要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(non esse ntial ami no acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point ):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8,蛋白质一级结构(primary structure )指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column )使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography ):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis ):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶 电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE (按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19,Edman 降解(Edman degradation ):从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein ):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。

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9. 增色效应(hyper chromic effect):当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm 处的吸收便增加,这叫“增色效应”。 10. 减色效应(hypo chromic effect):DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多(约少35%~40%), 这现象称为“减色效应”。 8. 退火(annealing):当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时,它们可以发生 不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构,这现象称为“退火” 7. 核酸的变性、复性(denaturation、renaturation):当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时,其中的氢键便断开,双链DNA 便脱解为单链,这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下,分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。 13. DNA 的熔解温度(T m 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(T m)。 14分子杂交cular hybridization):不同的DNA 片段之间,DNA 片段与RNA 片段之间,如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性,形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。 1DNA双螺旋(DNA double helix)是一种核酸的,在该构象中,两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。 2 核小体是由DNA和组蛋白形成的染色质基本结构单位。 2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 3. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。4.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。 9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。 20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。 21.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 10 同源蛋白质:不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。 3.辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 4.单体酶:只有一条多肽链的酶称为单体酶,它们不能解离为更小的单位。分子量为

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1、active site 活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,集中在一起,形成具有一定空间结构的区域,并能与底物特异地结合,将底物转化为产物。这一区域,称为酶的活性部位。 2、catalytic antibody 催化性抗体:对某一化学反应的过渡态具有特异催化能力的抗体.,可由过渡态类似物作为免疫原产生. 如:N-甲基中卟啉诱导产生的抗体 3、catalytic triad 催化三角区(三分体):胰凝乳蛋白酶的三个残基(组、丝、天冬氨酸)所形成的具特定构象的催化中心。 4、hemophilia 血友病:某些凝血因子的缺陷或缺失所致的遗传性疾病;导致创伤后长时间流血不止.典型的血友病(A)的特点是由于从凝血酶原转变为凝血酶异常缓慢从而血凝固时间延长.病因是抗血友病因子Ⅷ功能缺陷,此性状是X连锁隐性遗传的. 5、double-reciprocal plot双倒数图:此指Lineweaver Burk图,用1/S(X轴)对1/V(Y轴)作图,此为一直线。 6、regulatory subunit of A TCase (A TCase酶的调控亚基):由不同亚基组成的多亚基酶中的一个单位,具有调节功能而无催化功能. 7、concerted model协同(变构)模型:that all subunits in a molecule switch from the T to the R state in unison. The central tenet of the concerted model is that symmetry is preserved in allosteric transitions. 8、PKA蛋白激酶A:是一种结构最简单、生化特性最清楚的蛋白激酶。由两个催化亚基和两个调节亚基组成,在没有cAMP时,以钝化复合体形式存在。cAMP与调节亚基结合,改变调节亚基构象,使调节亚基和催化亚基解离,释放出催化亚基。活化的蛋白激酶A催化亚基可使细胞内某些蛋白的丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化,于是改变这些蛋白的活性,进一步影响到相关基因的表达。 9、pseudosubstrate in PKA假底物: 10、zymogen酶原指酶的非活性前体,常可通过蛋白酶部分水解转化为酶.此术语特别指胰腺酶的无催化活性的酶原(如…),它们在分泌后经切除某一肽段而被激活. 11、π-chymotrypsinπ-胰凝乳蛋白酶: 12、master activation step (by protease) 主要激活步骤 13、pancreatic trypsin inhibitor胰腺(分泌的)胰蛋白酶抑制剂 14、γ-carboxyglutamateγ-羧基谷氨酸一种非编码氨基酸,它的多个残基存在于许多钙结合蛋白(如凝血蛋白酶原) 中.它是蛋白质生物合成后谷氨酸残基经依赖VK的羧化作用形成的. 15、S erpins: serine protease inhibitor丝氨酸蛋白酶抑制剂(抑制蛋白) ?Antitrypsin and antithrombin are serpins, a family of serine protease inhibitors. 16、a carbonium ion (in lysozyme)碳正离子 17、a cyclic phosphate (in ribonuclease A)环磷酸(中间物) 18、zinc-containing proteolytic enzyme 含锌蛋白水解酶 19、HIV-1 protease HIV-1蛋白酶一种天冬氨酸蛋白酶,是两个亚基的同二聚体.它作为蛋白水解酶的功能对HIV(病毒)的生命周期是必须的.它的这一功能作为设计抗AIDS药物的目标。 20、ribozyme 核酶具催化活性的RNA分子.如RNase P和L19(兼具核糖核酸酶又具RNA 聚合酶的功能).它对生命起源的研究具有特殊意义. 21、feedback inhibition (in catalytic activity of enzyme)反馈抑制一个酶作为代谢途经中的组分,它的活性受到它以后步骤的产物的累积性抑制.如… 22、calmodulin钙调蛋白一种热稳定的依赖于钙的酸性小型调节蛋白,每个分子与四个钙离子结合因而能刺激许多真核酶(或酶系统).如:许多依赖钙的蛋白激酶

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名词解释 A antigen,Ag(抗原): 凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答,并能与相应的抗体和(或)致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。 antibody,Ab(抗体): 抗原刺激机体产生能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球蛋白。 active center (酶的活性中心): 指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。 activation energy (活化能) : 底物分子从初态转变到活化态所需的能量 activator (激活剂): 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质 aerobic oxidation (糖的有氧氧化): 指葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程。 apolipoprotein, apo (载脂蛋白) : 指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。 acetyl CoA carboxylase (乙酰CoA羧化酶): 是脂酸合成的限速酶,存在于胞液中,其辅基是生物素,Mn2+是其激活剂。其活性受别构调节和磷酸化、去磷酸化修饰调节。 B biological oxidation(生物氧化): 物质在生物体内进行的氧化分解称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成CO2 和H2O的过程。 C conformation(蛋白质分子的构象): 指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。又称空间结构、立体结构、高级结构和三维构象 cis-acting element(顺式作用元件): 与相关基因同处一个DNA分子上,对基因转录起调控作用的一段DNA序列。顺式作用元件不转录任何产物,可位于基因的5’上游区、3’下游区或基因内部。启动子和增强子就是最常见的一类顺式作用元件。 codon(密码子): 在mRNA的开放阅读框架区,以每3个相邻的核苷酸为一组,代表一种氨基酸,这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子 catabolic repression (分解代谢阻遏): 葡萄糖对乳糖操纵子的阻遏作用称分解代谢阻遏。 complementary action(蛋白质的互补作用): 几种营养价值较低的蛋白质混合食用,互相补充必需氨基酸的种类和数量,从而提高蛋白质在体内的利用率,称为蛋白质的互补作用。 chemiosmotic theory(化学渗透学说): 电子经呼吸链传递时,可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到膜间隙,产生膜内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成A TP。 cytochrome, Cyt (细胞色素): 是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的蛋白,根据它们吸收光谱不同分为三大类,即细胞色素a、b、

生物化学名词解释答案

生化名词解释 Exon外显子 真核基因中与成熟mRNA、rRNA或tRNA分子相对应的DNA序列,为编码序列。Intron内含子 存在于真核生物基因中无编码意义而被切除的序列。 Km value of enzyme Km值 酶促反应速度等于最大反应速度一半时所对应的底物浓度。 ketone bodies酮体 包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 Semi-conservation replication of DNA半保留复制 DNA复制时以双链中的每一条单链作为模板,分别合成一条互补新链,重新形成的双链中各保留一条原有DNA单链。Specific activity of enzyme酶的比活力 每毫克蛋白质所含的酶活力单位数(U/mg)。 pI of amino acid氨基酸等电点氨基酸所带净电荷为零时溶液的PH。 Oxidative phosphorylation氧化磷酸化 物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。Promoter启动子 RNA聚合酶结合位点及其周围的DNA序列,至少包括一个转录起始点及一个以上的机能组件。 Renaturation of DNA DNA复性 变性DNA 在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。 Okazaki fragments冈崎片段 在DNA不连续复制过程中,沿着后随链的模板链合成的新DNA片段,其长度在真核与原核生物当中存在差别,真核生物的冈崎片段长度约为100~200核苷酸残基,而原核生物的为1000~2000核苷酸残基。 Ketogenic AA生酮氨基酸/ Glucogenic AA生糖氨基酸 经过代谢能产生酮体的氨基酸。

生物化学重点名词解释

生物化学重点名词解释 —重点章节 1.生物氧化(biological oxidation) 2.呼吸链(respiratory chain) 3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation) 4.磷氧比(P/O) 5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation) 6.能荷(energy charge) 7.诱导酶(Inducible enzyme) 8.标兵酶(Pacemaker enzyme) 9.操纵子(Operon) 10.衰减子(Attenuator) 11.阻遏物(Repressor) 12.辅阻遏物(Corepressor) 13.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein) 14.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase) 15.共价修饰(Covalent modification) 16.级联系统(Cascade system) 17.反馈抑制(Feedback inhibition) 18.交叉调节(Cross regulation) 19.前馈激活(Feedforward activation) 20.钙调蛋白(Calmodulin) 21.糖异生(glycogenolysis) 22.Q酶(Q-enzyme) 23.乳酸循环(lactate cycle) 24.发酵(fermentation) 25.变构调节(allosteric regulation) 26.糖酵解途径(glycolytic pathway) 27.糖的有氧氧化(aerobic oxidation) 28.肝糖原分解(glycogenolysis) 29.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 30.D-酶(D-enzyme) 31.糖核苷酸(sugar-nucleotide) 1.生物氧化:生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化 2.呼吸链:有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合生成水,这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成A TP,以作为生物体的能量来源。

生物化学名词解释整理

核小体:核小体是真核细胞染色质的基本结构单位,由DNA与组蛋白共同组成。 Tm值:DNA变性过程中,其紫外光吸收峰值达到最大值一半时的温度称为解链温度(或称变性温度、融点),用Tm表示,一般70℃~85℃。 核酸分子杂交:如果把不同的DNA链放在同一溶液中作变性处理,或把单链DNA与RNA放在一起,只要有某些区域有成立碱基配对的可能,它们之间就可形成局部的双链。 核酶:具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子的剪接,这种具有催化作用的RNA被称为核酶。核酸的变性:在某些理化因素的作用下,核酸分子中的氢键断裂,双螺旋结构松散分开,理化性质改变失去原有的生物学活性即称为核酸的变性。 退火:热变性的DNA溶液经缓慢冷却,可使原来两条彼此分离的链重新缔合,重新形成双螺旋结构,这个过程称为复性。 增色效应:核酸变性后,在260nm处对紫外光的吸光度增加,这一现象称为增色效应。这是判断DNA变性的一个指标。 DNA的一级结构:在多核苷酸链中,脱氧核糖核苷酸的连接方式、数量和排列顺序称为DNA的一级结构 稀有碱基:机体内除常见5种碱基A、G、C、U、T外,还有一些修饰过的或微量的其他碱基称为稀有碱基。核苷:戊糖与碱基缩合成的化合物统称为核苷 酶的活性中心:必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构,能与底物特异结合并将底物转化

为产物。 酶原:有些酶在刚生成或初分泌时是没有活性的酶的前体叫酶原。 酶原的激活酶:原在一定条件下,可转化成有活性的酶的过程称为酶原激活。 同工酶:催化相同的化学反应,但其理化性质、生物学活性以及免疫学活性均不相同的一组酶。 竞争性抑制:抑制剂的结构与底物的结构极其相似,可以与底物竞争酶的活性中心,从而抑制了酶促反应的速度,此种抑制作用称为竞争性抑制。 不可逆性抑制:抑制剂与酶分子中的必需基团以共价键结合,使酶失活,不能用一般物理方法将它除去,这种抑制作用称为不可逆抑制作用。 酶的共价修饰:酶蛋白肽链上某些氨基酸残基,在另一种酶的催化下,发生可逆的共价修饰,从而改变酶的活性,酶的这种调节方式称为化学修饰调节。 变构(酶)调节:体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合,使酶发生变构并改变其催化活性,对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节,受变构调节的酶称为变构酶。 米氏常数(Km值):用Km值表示,是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。 辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分,与酶或蛋白质结合得非常紧密,用透析法不能除去。 激活剂:凡是能提高酶活性的物质,都称激活剂,其中大部分是离子或简单的有机化合物。 抑制剂:能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。 别构酶:是代谢过程中的关键酶,它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。 酶的比活力:比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数,可以用下式表示: 活力单位数比活力=蛋白质量(mg) 糖酵解:在缺氧的情况下,葡萄糖或糖原分解生成乳酸的过程。

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