(完整word版)华中农业大学生物化学本科试题库第14章DNA的复制、修复与重组

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第14章 DNA的复制、修复与重组单元自测题

(一)名词解释

1、复制

2、半保留复制

3、前导链与滞后链

4、半不连续复制

5、冈崎片段

6、光复活

7、切除修复

8、重组修复

9、DNA突变 10、同源重组 11、特异位点重组 12、转座因子

(二)填空题

1、DNA复制时,前导链的合成是的,复制方向与复制叉移动的方向,后随链的合成是,复制方向与复制叉移动的方向。

2、在真核细胞的DNA切除修复过程中,受损伤的碱基可由和切除,并由和共同作用将缺失的碱基补上。

3、在线粒体中的环状基因组是通过合成方式复制。滚筒式复制的特点是由。

4、DNA复制和RNA的合成都需要酶,在DNA复制中该酶的作用。

5、DNA聚合酶Ⅰ是一个多功能酶,其主要的功能是,

和作用。

6、DNA聚合酶Ⅲ的活性使之具有功能,极大地提高了DNA复制的保真度。

7、染色体中参与复制的活性区呈Y型结构,称为。

8、在DNA复制和修复过程中修补DNA螺旋上缺口的酶称为。

9、如果DNA聚合酶出现错误,会产生一对错配碱基,这种错误可以被一个通过甲基化作用来区别新链和旧链的特别系统进行校正。

10、可被看成一种可形成暂时单链缺口(Ⅰ型)或暂时双链缺口(Ⅱ型)的可逆核酸酶。

11、在大肠杆菌中发现了种DNA聚合酶。DNA修复时需要DNA聚合酶。

12、在DNA修复过程中,需要第二种酶,,作用是将DNA中相邻的碱基起来。DNA聚合酶具有外切核酸酶的活性。有两种外切核酸酶活性,它们分别从和降解DNA。DNA聚合酶只有外切核酸酶活性。

13、途径可以切去任何造成DNA双螺旋大片段改变的DNA损伤。

14、在中,基因交换发生在同源DNA序列间,最常见是发生在同一染色体的两个拷贝间。

15、在交换区域,一个DNA分子的一条链与另一个DNA分子的一条链相互配对,在两个螺旋间形成一个。

16、大肠杆菌的染色体配对需要;它与单链DNA结合并使同源双链DNA与之配对。

17、一般性重组的主要中间体是,也用它的发现者命名为。

18、位点特异性重组发生在两条DNA的特异位点上,它又常叫做。位点特异性重组不需要蛋白质的参与。

19、λ噬菌体DNA通过其位点和大肠杆菌DNA的位点之间的位点特异性重组而实现整合过程。

20、转座作用既不依靠转座成分和插入区段序列的,又不需要。

21、利用自己的位点专一重组酶把自己从寄主基因组中的一个地方转移到另一地方的遗传元件叫。

22、由于转座作用总是伴随着转座成分的复制,故又称为。

(三)单项选择

1、在DNA复制过程中需要(1)DNA聚合酶Ⅲ;(2)解链蛋白;(3)DNA聚合酶I;(4)以DNA为模板的RNA聚合酶;(5)DNA

连接酶。这些酶作用的正确顺序是:()

A 2-4-1-3-5

B 4-3-1-2-5

C 2-3-4-1-5

D 4-2-1-3-5

2、фX174感染寄主后:()

A 先形成双链环状DNA,然后再以滚筒式进行复制。

B 直接用原来的单链环状DNA为模板以滚筒式进行复制。

C 先形成双链环状DNA,然后再以定点双向的方式进行复制。

D 直接用原来的单链环状DNA,以滚筒式进行复制。

3、在E.coli细胞中DNA聚合酶I的作用主要是:()

A DNA复制

B E.coli DNA合成的起始

C 切除RNA引物

D 岗崎片段的连接

4、5—溴尿嘧啶是经常使用的诱变剂,它的作用是:()

A 在DNA复制时,可引入额外的碱基。

B 取代胸腺嘧啶到新合成的DNA分子中,在新链DNA复制时产生错配碱基

C 使腺嘌吟、鸟嘌呤和胞嘧啶脱氨。

D 掺人RNA导致密码子错位。

5、小白鼠的基因组比 E.coli的基因组长600多倍,但是复制所需要的时间仅长10倍,因为:

()

A 染色质蛋白加速小白鼠DNA的复制。

B 在细胞中小白鼠基因组不全部复制。

C 小白鼠DNA聚合酶合成新链的速度比E.coliDNA聚合酶快60倍。

D 小白鼠基因组含有多个复制起点,E.coli的基因组只含有一个复制起点

6、细菌DNA复制过程中不需要:()

A 一小段RNA作引物

B DNA片段作模板

C 脱氧三磷酸核苷酸

D 限制性内切酶的活性

7、DNA复制的精确性远高于RNA的转录,这是因为:()

A 新合成的DNA链与模板链形成了双螺旋结构,而RNA则不能

B DNA 聚合酶有3ˊ→5ˊ的外切酶活力,而RNA聚合酶无相应活力

C 脱氧核糖核苷酸之间的氢键配对精确性高于脱氧核糖核苷酸与核糖核苷酸间的配对

D DNA 聚合酶有5ˊ→3ˊ的外切酶活力,而RNA聚合酶无相应活力

8、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ经枯草杆菌蛋白酶处理得到两个片段,大片段叫作Klenow片段,失去了

()

A 聚合酶活性

B 5ˊ→3ˊ外切酶活性

C 3ˊ→5ˊ外切酶活性

9、端粒酶是一种()

A 限制性内切酶

B 反转录酶

C RNA聚合酶

D 肽酰转移酶

10、大肠杆菌中主要行使复制功能的酶是()

A DNA聚合酶Ⅰ

B DNA聚合酶Ⅱ

C DNA聚合酶Ⅲ

D Klenow酶

11、既有内切酶活力,又有连接酶活力是()

A 大肠杆菌聚合酶Ⅱ

B 连接酶

C 拓扑异构酶

D DNA连接酶

12、需要以RNA为引物的是()

A 复制

B 转录

C 翻译

D RNA复制

13、复制过程中不需要的成分是()

A 引物

B dUTP

C dA TP

D dCTP

14、在原核生物复制子中以下哪种酶除去RNA引物并加入脱氧核糖核苷酸?()

A DNA聚合酶Ⅲ

B DNA聚合酶Ⅱ

C DNA聚合酶Ⅰ

D DNA连接酶

15、一种突变细菌从群落形态学(即表型)不能与其野生型相区别,这一突变可能是:()

A 一个点突变

B 一个无义突变或错义突变

C 密码子第三个碱基的替换

D A和C

16、一个转座子的准确切除:()

A 切除转座子和两个靶序列

B 恢复靶DNA到它插入前的序列

C 比不准确切除更经常发生

17、RecA蛋白质在遗传重组中的主要作用是:()

A 促进DNA分子的同源联会和DNA分子之间的单链交换

B 将单链从双螺旋DNA分子上解离

C 具有位点专一的单链切割的活性

D 促进单链DNA区域的形成

(四)多项选择

1、DNA聚合酶Ⅰ具有()

A 5′→3′外切酶活性

B 5′→3′聚合酶活性

C 3′→5′外切酶活性

D 3′→5′聚合酶活性

2、需要DNA连接酶参与的反应是()

A DNA复制

B DNA损伤修复

C DNA的体外重组

D RNA的转录

3、下列关于冈崎片段的叙述正确的是()

A 在原核细胞中冈崎片段含有1000-2000个核苷酸

B 冈崎片段只是在随后链合成时才出现

C 冈崎片段是在RNA引物上合成的

D 冈崎片段的合成沿着模板链的5′→3′方向进行

4、DNA复制的特点是()

A 半保留复制

B 一般是定点开始,双向等速进行

C 半不连续复制

D 新链的延长方向是5′→3′

5、下列特征是所有(原核生物、真核生物和病毒)复制起始位点都共有的是:()

A 起始位点是包括多个短重复序列的独特DNA片段

B 起始位点是形成稳定二级结构的回文序列

C 多聚体DNA结合蛋白专一性识别这些短的重复序列

D 起始位点旁侧序列是A-T丰富的,能使DNA螺旋解开

6、滚环复制:()

A 是细菌DNA的主要复制方式

B 可以使复制子大量扩增

C 产生的复制子总是双链环状拷贝

D是噬菌体DNA在细菌中最通常的一种复制方式

7、DNA的复制:()

A 包括一个双螺旋中两条子链的合成

B 遵循新的子链与其亲本链相配对的原则

C 依赖于物种特异的遗传密码

D 是碱基错配最主要的来源

8、关于DNA的修复,下列描述中,哪些是不正确的?()

A UV照射可以引起嘧啶碱基的交联

B DNA聚合酶Ⅲ可以修复单链的断裂

C 双链的断裂可以被DNA聚合酶Ⅱ修复

D DNA的修复过程中需要DNA连接酶

9、RecA蛋白与重组有关的活性有:()

A 单链DNA结合活性

B 双链DNA结合活性

C NTP酶活性

D 促进互补单链复性的能力

10、RecBCD蛋白质是一种多功能的酶,具有:()

A 依赖于ATP的单链和双链外切酶的性质

B 螺旋酶活性

C 序列特异性的单链内切酶活性

D 聚合酶活性

11、IS元件:()

A 全是相同的

B 具有转座酶基因

C 是旁侧重复序列

D 引起宿主DNA整合复制

12、组成转座子的旁侧IS元件可以:()

A 同向

B 反向

C 两个都有功能

D 两个都没有功能

13、复制转座:()

A 复制转座子,即在原位点上留有一个拷贝

B 移动元件到一个新的位点,在原位点上不留元件

C 要求有转座酶

D 要求解离酶(拆分酶)

14、非复制转座:()

A 复制转座子,即在原位点上留有一个拷贝

B 移动元件到一个新的位点,在原位点上不留元件

C 要求有转座酶

D 要求解离酶

15、玉米转座因子:()

A 在结构和功能上与细菌转座子是相似的

B 可能引起染色体结构的许多变化

C 可能引起单个玉米颗粒的表型发生许多变化

D 在植物发育期间的不同时间都有活性

16、D S元件:()

A 是自主转座元件

B 不具备编码转座酶的功能

C 与A C元件相似

D 内部有缺失

(五)是非题(正确的打“√”,错误的打:“×”)

1、DNA的复制方式有多种,通常是双向进行的,但滚动环式复制却是单向的。()

2、所有核酸的复制过程中,新链的形成都必须遵循碱基配对的原则。()

3、双链DNA经过一次复制形成的子代DNA分子中,有些不含亲代核苷酸链。()

4、原核细胞的每一个染色体只有一个复制起点,而真核细胞的每一个染色体有许多个复制起点。

()

5、在细胞中,DNA链延长的速度随细胞的培养条件而改变。()

6、所有核酸合成时,新链的延长方向都是从5′→3′。()

7、抑制RNA合成酶的抑制剂不影响DNA的合成。()

8、在E.coli细胞和真核细胞中都是由DNA聚合酶I切除RNA引物。()

9、缺失DNA聚合酶I的E.coli突变株,可以正常地进行染色体复制和DNA修复合成。

()

10、DNA重组修复可将DNA损伤部位彻底修复。()

11、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ是由Kornberg发现的,大肠杆菌DNA的复制主要依靠这个酶的酶促聚合作用。()

12、生物体中遗传信息的流动方向只能由DNA→RNA,绝不能由RNA→DNA。()

13、DNA复制时,先导链是连续合成,而后随链是不连续合成的。()

14、DNA半不连续复制是指复制时一条链的合成方向是5′→ 3′,而另一条链方向为3′→ 5′。

()

15、真核细胞的DNA聚合酶都不具有核酸外切酶的活性。()

16、细菌DNA复制是在起始阶段进行控制的,一旦复制开始,它即进行下去,直到整个复制子完成复

制。()

17、DNA聚合酶Ⅰ能在DNA链的3ˊ端发生焦磷酸解。()

18、DNA的5′→ 3′合成意味着当在裸露3′-OH的基团中添加dNTP时,除去无机焦磷酸DNA链就会伸长。()

19、大肠杆菌DNA聚合酶缺失3′→5′校正外切核酸酶活性时会降低DNA合成的速率但不影响它的可靠性。()

20、DNA的复制需要DNA聚合酶和RNA聚合酶。()

21、复制叉上的单链结合蛋白通过覆盖碱基使DNA的两条链分开,这样就避免了碱基配对。

()

22、只要子链和亲本链中的一条或两条被甲基化,大肠杆菌中的错配校正系统就可以把它们区别开来,但如果两条链

都没有甲基化则不行。()

23、大肠杆菌、酵母和真核生物病毒DNA的新一轮复制是在一个特定的位点起始的,这个位点由几个短的序列构成,

可用于结合起始蛋白复合体。()

24、DNA修复机制有很多种,但所有这些机制都依赖于二倍体染色体上两套遗传信息的存在。

()

25、一般性重组需要交换的双方都有一长段同源DNA序列,而位点专一性重组仅需要短而转移的核苷酸序列,某些情况

下,只需要交换双方的一方具有该序列即可。()

26、RecA 蛋白同时具有位点专一的单链切割的活性和将单链从双螺旋DNA分子上解离的解旋酶的功能,后一功能依赖

于ATP。()

27、一般性重组包括DNA片段的物理交换,该过程涉及DNA骨架上磷酸二酯键的断裂和重新形成。

()

28、RecA 蛋白同时与单链、双链DNA结合,因此它能催化它们之间的联会。()

29、基因转换(gene conversion)是真菌类偶然改变性别的方式;正常情况下,一次接合产生等量的雄性和雌性孢子,

但偶然也会出现1:3或3:1的比例。()

30、遗传重组中,处于异源双链区两侧的基因在形成重组DNA分子的拆分中可以发生交互,也可以不发生交互重组。()

31、Holliday中间体无论以何种方式进行拆分,都会在两条DNA分子上留下一段异源双链区。

()

32、转座要求供体和受体位点之间有同源性。()

33、TnA家族的转座子通常转移三种基因:转座酶、拆分酶和氨苄抗性基因。()

(六)问答与计算

1、如何用实验证实在复制叉区域存在许多小片段(Okazaki片段)?

2、组织培养产生的哺乳动物细胞系的细胞中,每个DNA长1.2m,这些细胞生长周期中的S期长达5小时,如果这种细胞DNA延长的速度与E.coli相同,即16μm/min,那么染色体复制时需要有多少复制叉同时运转?

3、如果E.coli的DNA长度为1100μm,复制一代大约需要40分钟通过一个复制叉完成,求复制体的链增长速度和DNA 螺旋的旋转速度是多少(以每分钟的转数表示)?

4、怎样确定DNA复制是双向复制还是单向复制?

5、解释DNA的半保留复制与半不连续复制。

6、DNA复制的高度准确性是通过什么机制来实现的?

7、DNA损伤的原因是什么?损伤的DNA是怎样修复的?

8、DNA聚合酶的一个特殊的特征是没有起始一条多核苷酸链合成的能力,它们仅能延伸一个已存在的链。不连续合成的DNA链的新生片段是怎样起始的?

9、描述Meselson-Stahl试验,说明这一实验加深我们对遗传理解的重要性。

10、IS元件整合到靶位点时会发生什么?

11、列出一个转座子插入到一个新位点所要求的步骤。

12、(1)在一组非全同等位基因中,基因转换具有极性梯度的效应。

(2) A、a1、a2、a3组成非全同等位基因,研究发现它们发生基因转换的频率为a1> a2 >a3

13、DNA重组有何生物学意义?

六、参考答案

(一)名词解释

1、复制:亲代双链DNA的每一条链为摸板,按照碱基配对原则,合成出两个相同核苷酸序列的子代DNA分子的过程。

2、半保留复制:DNA复制过程中,新合成的DNA双螺旋,一条链来自亲代DNA,另一条是新合成的,这种复制方式称半

保留复制。

3、前导链与滞后链:DNA复制时,一条链的合成方向与复制叉移动方向一致,其合成是连续的,称为前导链;另一条链的合成方向与复制叉移动方向相反,其合成是不连续的,称滞后链。

4、半不连续复制:DNA复制时,前导链连续合成,滞后链不连续合成,这种方式称半不连续复制。

5、冈崎片段:1968年日本人冈崎发现以DNA 5ˊ→3ˊ摸板合成新链时,先形成一些1000核苷酸左右的DNA短片段,然后由连接酶连接成完整的子链。这些在DNA复制过程中形成的DNA片段称冈崎片段。

6、光复活:由可见光(300-600nm)激活光复活酶,分解由于紫外线引起的DNA损伤形成的嘧啶二聚体,使受伤细胞恢复原状的过程。

7、切除修复:又称暗修复。指在一系列酶的作用下,将被损伤的部位切除,然后重新合成一段DNA链,以填补缺口的DNA暗修复过程。

8、重组修复:复制时跳过DNA的损伤部位先复制,使子代链在损伤的对应处留下缺口,然后从完整的母链上将相应的核苷酸序列片段移至子链缺口处,最后用再合成的序列来弥补母链的空缺。这种通过遗传重组修复DNA损伤的过程,称为重组修复。

9、DNA突变:指DNA的碱基顺序发生突然而稳定的变化。

10、同源重组:由两条同源区的DNA分子,通过配对、链的断裂和再连接,而产生片段交换的过程。

11、特异位点重组:发生在特定位点内的重组,有特异的酶(重组酶)参与作用。

12、转座因子:是一种可以由染色体的一个位置转移到另外位置的遗传因子。

(二)填空题

1、连续相同不连续相反

2、核酸内切酶核酸外切酶DNA聚合酶连接酶

3、D-环式环状亲代双链产生线形子链

4、RNA聚合酶合成RNA引物

5、5ˊ→3ˊ聚合酶3ˊ→5ˊ核酸外切酶5ˊ→3ˊ核酸外切酶

6、3ˊ→5ˊ核酸外切酶校对

7、DNA复制叉

8、DNA连接酶

9、错配校正(错配修复)

10、DNA拓扑异构酶

11、5 Ⅰ

12、DNA连接酶连接原核生物5ˊ→3ˊ3ˊ→5ˊⅡ3ˊ→5ˊ

12、切除修复

13、点密码子同义错义

14、一般性重组

15、异源双链连接(摇摆连接)

16、RecA蛋白

17、交叉链互换 Holliday连接

18、保守重组 RecA蛋白

19、attP attB

20、同源性 RecA蛋白

21、转座元件

22、复制重组

(三)单项选择

1 A

2 A

3 C

4 B

5 D

6 D

7 B

8 B

9 B 10 C 11 C 12 A 13 B

14 C 15 D 16 B 17 A

(四)多项选择

1 A B C

2 A B C

3 A B C

4 A B C D

5 A C D

6 B D

7 B D

8 B C 9 A B C D 10 A B C 11 B D 12 A B C 13 A C D 14 B C 15 A B C D 16 B C D

(五)是非题

1 √

2 √

3 ×

4 √

5 ×

6 √

7 ×

8 ×

9 ×10 ×11 ×12 ×13 √14 ×15 ×16 √ 17√ 18√ 19×20 √ 21 ×22 ×23 √ 24 ×25√ 26 × 27√ 28√ 29×30√ 31 √ 32 × 33 √

(六)问答与计算

1、用带标记的脱氧三磷酸核苷酸作为合成DNA的原料,经过一段时间后,加入碱溶液使合成停止,检查发现标记出现在小片段DNA上,追踪标记发现带标记的DNA分子量相同而且在细胞DNA中占较多的比例。

2、每个复制叉5小时复制DNA片段的长度为:16μm/min×5×60min=4800μm,每个细胞内DNA长1.2m=1.2X106μm,染色体复制时应当有:

1.2?106μm÷4800μm:250个复制叉

3、按照Watson-Crick模型,10个核苷酸对形成一个螺旋长3.4nm,所以E.coli DNA应含有:1100μm÷(3.4?10-3μm)=3.24X105个螺旋,即3.24?106个核苷酸对。

复制体的链增长速度为:3.24X106核苷酸对/40min=8100核苷酸对/min

正在复制的DNA分子旋转速度为:810转/min。

4、通过放射自显影的方法确定。在复制开始时将E. coli放在含低放射性强度3H-胸腺嘧啶核苷酸的培养基中生长,数分钟后,移置含高放射性强度3H—胸腺嘧啶核苷酸的培养基中生长;经过一段时间后,进行放射自显影。在图像上看到,若复制起始区的放射性标记密度低,后续的合成区放射性标记密度高,则清楚地表明DNA的复制为定点双向,如果起始部位既有高密度也有低密度,就表明DNA的复制为定点单向。研究证明多数细胞的DNA的复制为定点双向。但也有一些例外,如:噬菌体P2、质体和真核细胞的线粒体等DNA为单向复制。

5、DNA复制过程中,子代DNA的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的,称“半保留复制”。因DNA聚合酶只能以5ˊ→3ˊ方向延伸DNA链,所以以复制叉移动方向为基准,先导链可以连续合成,而后随链则只能不连续地合成‘冈崎片段’,然后连接成DNA链。这样,复制时一条DNA链合成是连续的,另一条链则是不连续的,称为“半不连续复制”。

6、DNA复制的高度准确性通过下列几种机制来实现:

(1)DNA双螺旋结构的稳定性。核酸的碱基部分处于疏水环境中,不会受到活性水溶性物质的攻击,从而保证了遗传信息的稳定;dNTP比NTP还原性更高,保证了其聚合物与组蛋白等物质的结合,而使DNA更稳定,不易被Dnase降解。

(2)dNTP与模板之间以A = T、G ≡ C配对,形成大量氢键,氢键的形成有方向性,并放出大量自由能来保证配对的准确性。

(3)DNA聚合酶有外切酶活性,对聚合中的错误可及时校正。3ˊ→5ˊ外切酶活性切除错配核苷酸,5ˊ→3ˊ外切酶活性对损伤的DNA和RNA引物进行切除。

(4)DNA的错配修复系统能够区分“新链”与“旧链”,将“新链”上的错配碱基切除

7、造成DNA损伤的原因是一些理化因素,如紫外线、电离辐射和化学诱变剂。

损伤的DNA可以通过光复活、切除修复、重组修复和SOS修复,在不同损伤程度时,选择性地开动其机制。DNA修复机制保证了遗传信息不致于丢失或改变,从而稳定生物的某些性状。

8、与DNA聚合酶不同,RNA聚合酶能以DNA为模板起始合成一条新的RNA链。DNA聚合酶能够从一个RNA引物延伸DNA。在不连续DNA链的生长中,在复制叉开始前进的过程中螺旋解旋的同时,E.coli中的一种称作引发酶的特殊类型的RNA聚合酶合成RNA引物。这些引物参与了DNA聚合酶催化的新生DNA链合成的起始。

9、在1958年,Meselson-Stahl实验证实了复制是半保留的。事实上,这一实验证实了两种假说:(1)复制需要两条DNA链的分离(即解链,变性);(2)通过以亲本作为模板,新合成的DNA链存在于两个复制体中。采用密度梯度离心可以区分13C和15N标记的DNA链(重链)与12C和14N标记的DNA链(轻链)。第一代合成的DNA分子的密度都介于重链与轻链之间。这一发现证实了复制忠实性的机制,对于认识遗传的本质是相当重要的。

10、由于在转座子插入之前已产生一个交错切口,而且这一交错切口在转座子插入后被填补,因此导致靶位点序列重复。

11、首先,在靶位点处产生一个交错切口,切出转座子。接着,转座子与靶位点连接。最后,填补插入位点两侧的单链区。

12、(1)造成基因转换的重组事件优先在某一基因一侧的特定部位起始,所形成的异源双链进入该基因,在其中的不同部位随机终止。这样,越是靠近优先起始点的遗传标记,其发生基因转换的频率就越高,反之亦然。所以基因转换形成一种自起始点由高向低变化的梯度。

(2)基因发生转换的频率随突变位点距DNA分子交换点距离增大而呈梯度递减效应。题中距交换点距离大小,为:a3> a2 >a1,故转换频率为:a1> a2 >a3。

13、DNA重组的生物学意义:DNA重组增加了基因和基因组的多样性,使有利突变和有害突变分离,通过优化组合积累有意义的遗传信息。DNA重组还参与许多重要的生物学过程:DNA的复制与修复,基因表达与细胞功能的调节,生物发育与进化等。

2014生物化学期末考试试题

《生物化学》期末考试题 A 1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷 2、糖类化合物都具有还原性 ( ) 3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体,是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。( ) 4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。 ( ) 5、ATP含有3个高能磷酸键。 ( ) 6、非竞争性抑制作用时,抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。 ( ) 7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收,预防佝偻病。 ( ) 8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。 ( ) 9、血糖基本来源靠食物提供。 ( ) 10、脂肪酸氧化称β-氧化。 ( ) 11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。 ( ) 12、构成RNA的碱基有A、U、G、T。 ( ) 13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。 ( ) 14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。 ( ) 15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物() 1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1,4糖苷键相连: ( ) A、麦芽 B、蔗糖 C、乳糖 D、纤维素 E、香菇多糖 2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( ) A、硬酯酸 B、胆固醇 C、胆酸 D、醛固酮 E、脂酰甘油

3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个: ( ) A、多肽 B、二肽 C、L-α氨基酸 D、L-β-氨基酸 E、以上都不是 4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是 ( ) A、能加速化学反应速度 B、能缩短反应达到平衡所需的时间 C、具有高度的专一性 D、反应前后质和量无改 E、对正、逆反应都有催化作用 5、通过翻译过程生成的产物是: ( ) A、tRNA B、mRNA C、rRNA D、多肽链E、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时,每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( ) A、1B、2 C、3 D、4. E、5 7、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP? ( ) A、1 B、2 C、3 D、4 E、5 8、下列哪个过程主要在线粒体进行 ( ) A、脂肪酸合成 B、胆固醇合成 C、磷脂合成 D、甘油分解 E、脂肪酸β-氧化 9、酮体生成的限速酶是 ( ) A、HMG-CoA还原酶 B、HMG-CoA裂解酶 C、HMG-CoA合成酶 D、磷解酶 E、β-羟丁酸脱氢酶 10、有关G-蛋白的概念错误的是 ( ) A、能结合GDP和GTP B、由α、β、γ三亚基组成 C、亚基聚合时具有活性 D、可被激素受体复合物激活 E、有潜在的GTP活性 11、鸟氨酸循环中,合成尿素的第二个氮原子来自 ( ) A、氨基甲酰磷酸 B、NH3 C、天冬氨酸 D、天冬酰胺 E、谷氨酰胺 12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )

华中农业大学硕士研究生培养方案

华中农业大学硕士研究生培养方案 (学科门类:理学一级学科代码:0710 一级学科名称:生物学) (二级学科代码:071005 二级学科名称:微生物学) 一、培养目标 微生物学是生命科学领域研究活跃、应用前景广阔,对其它学科影响最重要的生命科学之一。它的许多理论和实践方法不仅正被广泛应用于其它生命科学研究中,而且,正以前所未有的速度以分子生物学、基因组学和分子生态学等多个层次丰富着新的理论和技术,微生物学目前的研究内容涉及固氮微生物分子生物学、微生物农药及芽胞杆菌分子生物学、放线菌及链霉菌分子生物学、微生物-植物互作及分子生态学、蓝细菌分子生物学、动物病源微生物与分子病毒学、土壤与环境微生物学、植物病源微生物学、应用真菌生物技术、食品微生物学等。 微生物学不仅是现代生物科学、生物技术和生物工程等相关学科的基础,又是处于生命科学前沿的一门实践性极强的独立学科。 二、学习年限 培养适应我国社会主义现代化建设需要,德、智、体全面发展,品学兼优的高级专门人才。具体要求是:1.进一步学习和掌握马克思主义、毛泽东思想、邓小平理论和“三个代表”重要思想,树立马克思主义世界观;坚持党的基本路线,政治上同党中央保持高度一致;热爱祖国,关心时事,遵纪守法,品德优良,具有集体主义观念和艰苦奋斗的工作作风;服从国家需要,积极为社会主义现代化建设事业服务。 2.热爱专业,掌握本专业坚实的基础理论、系统的专业知识以及熟练的实验技能;了解所从事研究方向的国内外发展动态;具有从事科学研究、独立担负专门技术工作和管理工作等能力;具有严谨的治学态度、理论联系实际的工作作风和诚挚的协作精神。 3.掌握一门外国语,具有熟练的阅读能力、一定的写译能力和听说能力。 4.身心健康。 三、研究方向 1、分子微生物学 2、杀虫、抗病微生物学 3、微生物与植物相互作用微生物学 4、应用与环境微生物学 5、食品微生物学 6、应用真菌生物学 四、课程设置与考试要求

生物化学-考试知识点_6核苷酸代谢

核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ? B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的

最新生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的,生命起源,生物进化,人类起源等,说明生命是在发展,因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代,生物化学领域中主要的事件: (一)生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机,测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法,同位素示踪,电子显微镜的应用,生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 (二)物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1. Kendrew——物理学家,测定了肌红蛋白的结构。 2. Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3. Pauling——化学家,氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性,认为某些protein具有类似的螺旋结构,镰刀形红细胞贫血症。 (1.2.3.都是诺贝尔获奖者) 4.Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构,获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法,获1980年诺贝尔化学奖。 5.Berg―― 研究DNA重组技术,育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6.Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分,获1958年诺贝尔生理奖。 7.Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环,对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献,获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8.Lipmann―― 发现了辅酶A。 9. Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10.Korberg——生物化学家,发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。(9.10.获1959年的诺贝尔生理医学奖) 11.Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜,其成分为多糖,若将具荚膜的肺炎球菌(光滑型)制成无细胞的物质,与活的无荚膜的肺炎球菌(粗糙型)细胞混合 ->粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜->表明,引起这种遗传的物质是DNA 精品文档

生化考试试题汇总

------------------------------------------------------------精品文档-------------------------------------------------------- 生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 D*2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) 、柠檬酸B、肉碱C A、ACP A E、乙酰辅酶、乙酰肉碱D) 、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( b6 A、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用 B 、转氨基作用 C D、非氧化脱氨基作用 、脱水脱氨基作用E ) 、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确d7( FADH2 和NADH、产生A B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 c8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶

华中农业大学-武汉市农业科学技术研究院研究生联合培养基地招生简介

2012年华中农业大学-武汉市农业科学技术研究院研究生联合培养基地专业学位招生简介 一、武汉市农业科学技术研究院基本情况 武汉市农业科学技术研究院前身是1984年组建的市农业科学技术研究中心,1989年更名为市农业科学技术研究院。是一个集农业科研、开发、推广、服务为一体的公益性正局级事业单位。 研究院下设六个研究所、两个中心及三个直属公司。即蔬菜科研所、畜牧兽医科研所、水产科研所、农业科研所、林业果树科研所、农业机械化科研所、农业干部培训中心、农业生物技术研究中心、武汉中博生化股份有限公司、武汉科慧都市农业发展有限公司、武汉现代都市农业规划设计院。 现有各类人员1068名,其中在职职工547人。有各类专业技术人员338人,其中高级职称145人(含正高27人),中级职称145人。专业技术人员中有博士11人,研究生52人。享受国务院津贴专家17人;享受省、市政府津贴35人;国家、省、市人才工程人选16人;省市有突出贡献专家15人。 从1984年建院以来,市农科院共承担各级各类科技项目500多项,取得农业科技成果280余项,获国家、部省、市级科技奖244项。与此同时,取得国家新专利16项、产品登记4项、湖北省品种审(认)定36项。先后承担完成了国际生物多样性组织、国家科技部、农业部、建设部、国家星火计划、国家引智项目、湖北省科技厅等省部以上项目30余项。正在实施的重大项目有国家公益性行业(农业)科研专项经费项目、国家科技部支撑计划、农业部“948”项目、国家科技基础条件平台工作重点项目、农业部蔬菜遗传与生理重点开放实验室项目、农业部农作物种质资源保护项目、湖北省科技攻关计划项目、湖北省农业科技成果转化资金项目等。由院蔬菜所主持承担的国家行业计划《甜菜夜蛾防控技术研究与示范》项目及《水生蔬菜产业技术体系研究与示范》项目,确立了市农科院在这两个研究领域国内的主导地位。

生物化学与分子生物学复习归纳笔记

生物化学与分子生物学重点(1) https://www.360docs.net/doc/6516436610.html, 2006-11-13 23:44:37 来源:绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念: 生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展: 1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面: 1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。 2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。 3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。 5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的

一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸: 1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种); ② 极性中性氨基酸(7种);③ 酸性氨基酸(Glu和Asp);④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链: 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位): 肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构: 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有以下几种类型: ⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠:其结构特征为:① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;② 所有肽键的C=O和

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考试科目、参考书目、复习经验

2018年复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学 [071010]考 试科目、参考书目、复习经验 一、招生信息 所属学院:基础医学院 所属门类代码、名称:理学[07] 所属一级学科代码、名称:生物学[0710] 二、研究方向 10 (全日制)脂肪细胞的分化机制 11 (全日制)生物技术药物研制 12 (全日制)棕色脂肪代谢和代谢性疾病防治 13 (全日制)血小板激活机制与抗血小板药物 14 (全日制)糖生物学 15 (全日制)真核细胞的基因调控 16 (全日制)天然活性小分子药物的分子机制研究以及新药筛选 17 (全日制)肿瘤细胞迁移的机制 18 (全日制)出生缺陷的病因及治疗靶点 19 (全日制)肿瘤糖生物学 20 (全日制)肿瘤代谢 21 (全日制)肿瘤微环境和代谢调控 三、考试科目 ①101思想政治理论②201英语一③758细胞生物学(一)④911生物化学(二) 四、复习指导 一、参考书的阅读方法 (1)目录法:先通读各本参考书的目录,对于知识体系有着初步了解,了解书的内在逻辑结构,然后再去深入研读书的内容。

(2)体系法:为自己所学的知识建立起框架,否则知识内容浩繁,容易遗忘,最好能够闭上眼睛的时候,眼前出现完整的知识体系。 (3)问题法:将自己所学的知识总结成问题写出来,每章的主标题和副标题都是很好的出题素材。尽可能把所有的知识要点都能够整理成问题。 二、学习笔记的整理方法 (1)第一遍学习教材的时候,做笔记主要是归纳主要内容,最好可以整理出知识框架记到笔记本上,同时记下重要知识点,如假设条件,公式,结论,缺陷等。记笔记的过程可以强迫自己对所学内容进行整理,并用自己的语言表达出来,有效地加深印象。第一遍学习记笔记的工作量较大可能影响复习进度,但是切记第一遍学习要夯实基础,不能一味地追求速度。第一遍要以稳、细为主,而记笔记能够帮助考生有效地达到以上两个要求。并且在后期逐步脱离教材以后,笔记是一个很方便携带的知识宝典,可以方便随时查阅相关的知识点。 (2)第一遍的学习笔记和书本知识比较相近,且以基本知识点为主。第二遍学习的时候可以结合第一遍的笔记查漏补缺,记下自己生疏的或者是任何觉得重要的知识点。再到后期做题的时候注意记下典型题目和错题。 (3)做笔记要注意分类和编排,便于查询。可以在不同的阶段使用大小合适的不同的笔记本。也可以使用统一的笔记本但是要注意各项内容不要混杂在以前,不利于以后的查阅。同时注意编好页码等序号。另外注意每隔一定时间对于在此期间自己所做的笔记进行相应的复印备份,以防原件丢失。统一的参考书书店可以买到,但是笔记是独一无二的,笔记是整个复习过程的心血所得,一定要好好保管。

生物化学考试试题库

生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1.构成蛋白质的氨基酸有种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两种,它们分别是氨基酸和氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是氨基酸和氨基酸。 2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3.丝氨酸侧链特征基团是;半胱氨酸的侧链基团是;组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是,除脯氨酸以外反应产物的颜色是;因为脯氨酸是α—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示色。 5.蛋白质结构中主键称为键,次级键有、、 、、;次级键中属于共价键的是键。 6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代,前一种氨基酸为性侧链氨基酸,后者为性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。 7.Edman反应的主要试剂是;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是。 8.蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的α-螺旋往往会。 9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是 和。 10.蛋白质处于等电点时,所具有的主要特征是、。 11.在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为。 12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13.在生理pH条件下,蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。 14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。 15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸

华中农业大学研究生学籍管理细则

华中农业大学研究生学籍管理细则 (2005年制订,2010年8月修订) 第一章总则 第一条为全面贯彻党的教育方针,维护学校正常的教育教学秩序,保障研究生合法权益,不断提高教育教学质量,培养德、智、体、美全面发展的社会主义合格建设者和可靠接班人,根据《中华人民共和国高等教育法》和教育部2005年3月颁布的《普通高等学校学生管理规定》,结合学校实际,制定本细则。 第二条本细则适用于接受学历教育的研究生。 第三条硕士研究生学习年限(含休学)一般为2-3年,最长不超过5年;博士研究生学习年限(含休学)一般3-4年,最长不超过6年;硕博连读、提前攻博研究生学习年限(含休学)一般5-6年,最长不超过8年。 研究生在学校规定的基本学习年限内未能完成学业的,经导师、学院和研究生处批准,可以申请延期毕业。但延期毕业年限不得超过学校规定的最长学习年限。 第二章入学与注册 第四条按照国家招生规定,经我校录取的研究生新生持华中农业大学研究生录取通知书和学校规定的其它有关证件,按期到校办理入学手续。因故不能按期入学者,必须向所在学院书面请假并附相关证明。请假时间一般不得超过两周。未请假,或未准假逾期两周不报到者,或假满逾期两周不报到者,除因不可抗力等正当事由外,视为放

弃入学资格。 第五条新生办理入学手续后,学校在三个月内按照国家和学校招生规定对其政治、思想品德、文化、健康状况等进行复查。复查合格者予以注册,取得学籍。复查不合格者,由学校区别情况予以处理,直至取消入学资格。 凡属违反国家招生规定,弄虚作假、徇私舞弊被录取者,无论何时发现,一经查实,取消其入学资格或者学籍,退回原户籍所在地。情节恶劣的,报请有关部门查究。 第六条入学体检复查由华中农业大学医院负责。对达不到入学体检标准的新生,取消其入学资格;对患有疾病经学校指定的二级甲等以上医院(下同)诊断不宜在校学习的新生,经本人申请,学校批准,可保留入学资格一年。保留入学资格的新生应在申请被批准后两周内办理离校手续。治疗期间的医疗费用自理。无故不办理离校手续者,取消入学资格。 保留入学资格的学生,应当在下一学年开学前,持二级甲等以上医院病愈诊断证明和体检表以及所在地街道(乡)等单位开具的学生行为表现证明,向学校招生办公室提交入学申请,经学校指定医院诊断,符合入学体检要求,学校复查合格后,可以按当年新生办理入学手续。 复查不合格者取消入学资格,逾期两周不办理入学手续者,被视为放弃入学资格。 保留入学资格者不具有学籍,不享受在校生或休学生待遇。学校不对学生保留入学资格期间发生的事故负责。保留入学资格期间,如有严重违法乱纪行为者,取消其入学资格。 第七条每学期开学时,已取得学籍的研究生持研究生证,在校历规定的时间内到所在学院办理注册手续,未按学校规定缴纳学费或者其他不符合注册条件者不予注册。确因在校外从事科研、调研、撰写论文、实践等工作,不能按期注册的,应当事先履行暂缓注册手续,

生物化学重点笔记(整理版)

教学目标: 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%) 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(amino acid),即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。 (一)氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点: 1.氨基连接在α- C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。 2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意:构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 (二)氨基酸的分类 1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp) 带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 (三)氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,

复旦大学生物化学笔记完整版

复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 1、非极性氨基酸 包括:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸:色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中:属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸 含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸 注意:在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括:赖精组 二、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。 2、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 3、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去1分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽;39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽;51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为N端,自由羧基末端称为C端,命名从N端指向C端。 人体内存在许多具有生物活性的肽,重要的有: 谷胱甘肽(GSH):是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性,可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 1、蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。

华中农业大学805植物生理学考研练习题

华中农业大学805植物生理学考研练习题 一、名词解释 1.水分代谢2.水势3.压力势4.渗透势5.根压6.自由水7.渗透作用8.束缚水9.衬质势10.吐水11.伤流12.蒸腾拉力13.蒸腾作用14.蒸腾效率15.蒸腾系数16.生态需水17.吸胀作用18.永久萎蔫系数19.水分临界期20.内聚力学说2l.植物的最大需水期22.小孔扩散律23.重力势24.水通道蛋白25.节水农业 二、写出下列符号的中文名称 1.RWC 2.Ψw 3.Ψs 4.Ψm 5.Vw 6.Ψp 7.SPAC8.RH9.Mpa10.AQP 三、填空题 1.水分在植物体内以和两种形式存在。 2.将一个充分饱和的细胞放入比其细胞液低10倍的溶液中,其体积。 3.植物细胞的水势是由、、等组成的。 4.细胞间水分子移动的方向决定于,即水分从水势的细胞流向的细胞。 5.水分通过叶片的蒸腾方式有两种,即和。 6.和现象可以证明根压的存在。 7.无机离子泵学说认为,气孔在光照下张开时,保卫细胞内离子浓度升高,这是因为保卫细胞内含,在光照下可以产生,供给质膜上的作功而主动吸收离子,降低保卫细胞的水势而使气孔。 8.影响蒸腾作用最主要的外界条件是。 9.细胞中自由水越多,原生质粘性,代谢,抗性。 10.灌溉的生理指标有,细胞汁液浓度,渗透势和。 11.植物细胞吸水有三种方式,未形成液泡的细胞靠吸水,液泡形成以后,主要靠吸水,另外还有吸水,这三种方式中以吸水为主。 12.相邻的两个植物细胞,水分移动方向决定于两端细胞的。 13.干燥种子吸收水分的动力是。

14.植物对蒸腾的调节方式有、和。 15.某种植物每制造一克干物质需要消耗水分500克,其蒸腾系数为,蒸腾效率为。 16.水滴呈球形,水在毛细管中自发上升。这两种现象的原因是由于水有。 17.影响气孔开闭的最主要环境因素有四个,它们是,, 和。 18.植物被动吸水的能量来自于,主动吸水的能量来自于。 19.影响植物气孔开闭的激素是、。 20.将已发生质壁分离的细胞放入清水中,细胞的水势变化趋势是,细胞的渗透势,压力势。 四、问答题 1.温度过高或过低为什么不利于根系吸水? 2.试述气孔运动的机理。 3.试述水对植物生长发育的影响。 4.蒸腾拉力能将水分提升至植物体的各个部位,其途径和机理是什么? 5.解释“烧苗”现象的原因。 6.土壤通气不良造成根系吸水困难的原因是什么? 7.蒸腾作用的强弱与哪些因素有关,为什么? 8.禾谷类作物的水分临界期在什么时期,为什么? 9.合理灌溉在农业生产中的意义,如何做到合理灌溉。 10.简述植物体内水分的存在的状态与代谢的关系。 11.简述蒸腾作用的生理意义。 12.简述保卫细胞的特点。 13.简述外部因素对气孔运动的影响。

(完整word版)生化考试试题

生物化学习题 一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案,请选择一个最佳答案。 1、蛋白质一级结构的主要化学键是( ) A、氢键 B、疏水键 C、盐键 D、二硫键 E、肽键 2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( ) A、一级结构发生改变 B、构型发生改变 C、分子量变小 D、构象发生改变 E、溶解度变大 3、下列没有高能键的化合物是( ) A、磷酸肌酸 B、谷氨酰胺 C、ADP D、1,3一二磷酸甘油酸 E、磷酸烯醇式丙酮酸 4、嘌呤核苷酸从头合成中,首先合成的是( ) A、IMP B、AMP C、GMP D、XMP E、ATP 5、脂肪酸氧化过程中,将脂酰~SCOA载入线粒体的是( ) A、ACP B、肉碱 C、柠檬酸 D、乙酰肉碱 E、乙酰辅酶A 6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是( ) A、氧化脱氨基作用 B、联合脱氨基作用 C、转氨基作用 D、非氧化脱氨基作用 E、脱水脱氨基作用 7、关于三羧酸循环,下列的叙述哪条不正确( ) A、产生NADH和FADH2

B、有GTP生成 C、氧化乙酰COA D、提供草酰乙酸净合成 E、在无氧条件下不能运转 8、胆固醇生物合成的限速酶是( ) A、HMG COA合成酶 B、HMG COA裂解酶 C、HMG COA还原酶 D、乙酰乙酰COA脱氢酶 E、硫激酶 9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( ) A、醛缩酶 B、烯醇化酶 C、乳酸脱氢酶 D、磷酸果糖激酶 E、3一磷酸甘油脱氢酶 10、DNA二级结构模型是( ) A、α一螺旋 B、走向相反的右手双螺旋 C、三股螺旋 D、走向相反的左手双螺旋 E、走向相同的右手双螺旋 11、下列维生素中参与转氨基作用的是( ) A、硫胺素 B、尼克酸 C、核黄素 D、磷酸吡哆醛 E、泛酸 12、人体嘌呤分解代谢的终产物是( ) A、尿素 B、尿酸 C、氨 D、β—丙氨酸 E、β—氨基异丁酸

2020年华中农业大学研究生院植物科学技术学院介绍

2020年华中农业大学研究生院植物科学技术学院 介绍 2013年研究生考试已经告一段落,出国留学考研网为14年考生 提供华中农业大学介绍相关院校信息及专业简介,帮助考生在复习 之初建立明确的目标院校,有针对性的进行后期复习。 华中农业大学植物科学技术学院办学历史悠久。其前身始于清朝光绪年间湖广总督张之洞1898年创办的湖北农务学堂,后几经演变,于1952年由武汉大学农学院、湖北农学院、中山大学等六所大学的 农艺系合并成立华中农学院农学系,下设农学、植保、土化三个专业。1954年在农学、植保、土化三个专业的基础上设立农学系、植 保系、土化系。农学系和植保系师资力量雄厚,汇聚了一批知名专 家在此任教,有二级岗教授杨新美、胡仲紫、章锡昌、刘后利等。 随着学校改革发展的不断深入,在学校院系与学科调整过程中,原 农学系和原植物保护系于2002年7月合并,成立植物科学技术学院。 学院现设作物遗传育种系、农学系和植物保护系,下设作物育种学、遗传学、作物栽培学、植物病理学、昆虫学、植物生理生化、 农业气象学、农药学和应用真菌学9个教研室,专任教师118人, 开设植物科学与技术(含种子工程)、农学、植物保护(含植物检疫)3个本科专业,现有在校本科生1600余名,研究生800余名, 留学生13名,继续教育学生580余名。 二、学科优势明显,培养条件优越 学院现有作物学与植物保护学两个一级学科,其中:作物学(含作物遗传育种、作物栽培学与耕作学)被评为国家一级重点学科、 国家211工程第三期重点建设学科、湖北省高校优势学科,2002年 作物学评估排名第一;植物保护学被评为湖北省重点学科,植物病 理学被评为湖北省高校特色学科。学院建有2个一级学科博士点、2 个博士后科研流动站,12个博士学位授予权专业,13个硕士学位授 予权专业,具有学士、硕士、博士及博士后的完备人才培养体系。

复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲_复旦大学考研大纲

复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲生物化学 (一)蛋白质的结构与功能 1.蛋白质的分子组成:蛋白质的基本结构单位;氨基酸的分类;氨基酸的理化性质;多肽与生物活性多肽;蛋白质的分类。 2.蛋白质的分子结构:蛋白质的一级结构;蛋白质的二级结构;蛋白质的三级结构;蛋白质的四级结构。 3.蛋白质的结构与功能的关系:蛋白质的一级结构与功能的关系;蛋白质的空间结构与功能的关系。 4.蛋白质的理化性质:蛋白质的理化性质;蛋白质胶体性质;蛋白质的变性与复性;紫外吸收;茚三酮反应和双缩脲反应。 5.蛋白质的分离、纯化与结构分析:蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理;多肽链中氨基酸序列分析;蛋白质空间结构测定。 (二)酶 1.酶的分子结构与功能:酶的作用特点;酶的化学结构;酶的活性中心与催化活性;同工酶。 2.酶的工作原理:酶促反应活化能;酶高效催化作用的机制。 3.酶促反应动力学:底物浓度对反应速度的影响;酶浓度对反应速度的影响;温度对反应速度的影响;pH对反应速度的影响;抑制剂对反应速度的影响;激活剂对反应速度的影响。 4.酶的调节:酶活性的调节;酶含量的调节 5.酶的命名与分类。 6.酶与医学的关系:酶与疾病的发生、诊断及治疗;酶与临床检验及科学研究。 (三)糖代谢 1.糖的消化吸收及其在体内代谢概况:糖的消化与吸收;糖代谢的概况。 2.糖的无氧氧化:糖的无氧氧化过程;糖酵解的调节;糖酵解的生理意义。 3.糖的有氧氧化:糖的有氧氧化过程;糖有氧氧化生成的ATP;糖有氧氧化的调节。 4.磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径的反应过程;磷酸戊糖途径的生理意义。 5.糖原的合成与分解:糖原的合成代谢;糖原的分解代谢;糖原的合成与分解的调节;糖原累积症性质、特点及分型。 6.糖异生:糖异生途径;糖异生的调节;糖异生的生理意义;乳酸循环。 7.血糖及其调节:血糖的来源和去路;血糖水平的调节;糖代谢紊乱。 (四)脂质代谢 1.脂质分类与命名及其功能:脂肪;类脂;脂肪酸的分类及命名;几种多不饱和脂肪酸衍生物。 2.脂类的消化和吸收:消化酶类、混合微团、乳糜微粒、甘油一酯合成途径 3.甘油三酯的代谢:甘油三酯的分解代谢;脂肪酸的合成代谢;甘油三酯的合成。 4.磷脂的代谢:甘油磷脂的代谢;鞘磷脂的代谢。 5.胆固醇代谢:胆固醇的合成与调节;胆固醇的转化。 6.血浆脂蛋白代谢:血脂与血浆脂蛋白;血浆脂蛋白代谢。 7脂质代谢紊乱及疾病:酮血症;脂肪肝;高脂蛋白血症血浆脂蛋白代谢紊乱与动脉粥样硬化。 (五)生物氧化 1.体内能量的贮存与利用形式:ATP;磷酸肌酸;氧化磷酸化是最主要的ATP生成方式。 2.电子传递链的组成及功能:氧化呼吸链的组成;线粒体中重要的电子载体;电子传递链中各复合体的组成及功能;电子传递链的电子供体;电子传递链的功能。 3.氧化磷酸化:氧化磷酸化偶联机制;ATP合酶合成ATP;氧化磷酸化偶联部位。

生物化学考试知识点提要

Pro含N16%,AA残基平均M=110,残基数<50称多肽。 主链构象角:肽键中N-Cα转动角为φ,Cα-C转动角为ψ;C-N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图:φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手,3.6残基/圈,第i残基C=O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向,Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲,大部分是右手。β-折叠片中,β-折叠股处于伸展状态,一股的C=O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行;相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构:转角及环。规则的比不规则的稳定,新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现,——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键);α-螺旋,β-折叠,环状区域——二级结构(氢键); 超二级结构(花样):TIM桶,β-回折片……其他各种未写明的;// TIM桶:αβ-barrel八个β被//八段α围绕,短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域:一个Pro可包含一个或多个,是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链);四级结构(多亚基结构);分子聚合体; 胃:胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活):羧肽酶原,糜蛋白酶原,胰蛋白酶原,胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分:巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族;天冬氨酸~;丝氨酸~;金属~。 胰凝乳蛋白酶(丝氨酸蛋白酶家族):共价修饰催化。水解位于C端,芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶(枯草杆菌蛋白酶,小麦羧肽酶-II,乙酰胆碱酯酶及脂肪酶) 有催化三联体,特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体:溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解;蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体:内为酸性,有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体:泛素——多肽,多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体:一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S,盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP),然后转移到泛素结合酶E2的巯基,泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性,关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复,Pro被绑了一批泛素分子,被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢:脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。!谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨:(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT,ATP/GTP抑制剂,ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨:(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径:嘌呤核苷酸循环,丝氨酸脱水酶;过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症,NH+4浓度升高尤其对大脑有毒:将驱使谷氨酸→谷氨酰胺,耗尽神经递质谷氨酸;谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸,α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输;主要在肝脏合成尿素以解毒(或在肾合成铵盐)。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}(完整的尿素循环仅在肝脏): 总:2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体,瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成:(HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP) 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(in MIT)是别构酶,N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟;精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸,甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢:⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸(糖酵解/糖异生)脱氢酶,脱氢 脂肪酸代谢:(脂肪动员:脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化(内质网膜,线粒体外膜):总:脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ;PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质,肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质: 1.肉碱软脂酰转移酶I(在MIT外膜):脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体:介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II(在MIT基质):脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化(MIT基质): ⑴脂酰-CoA脱氢酶:脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3),FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶:反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶:氧化β位(C3)的羟基为酮基,NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶:硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA(直到乙酰-CoA) 总:脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA(少2C)+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运:丙二酸单酰-CoA(脂肪酸合成前体)抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少,则脂肪酸氧化增加:产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成(细胞溶胶):合成时的H-载体是NADPH,增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶:形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶:经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程,加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白(用于运输脂类):乳糜颗粒,LDL低密度脂蛋白,VLDL极低~,HDL高~。 LDL是胆固醇载体,在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症(引起动脉粥样硬化,冠心病):LDL受体合成缺陷;受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷;LDL与受体的结合缺陷;细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。

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