《生物化学》C教学大纲_生物化学
生物化学C
Biochemistry C
课程代码：180004
课程性质：学科基础课
学时：72学分：4
预修要求：《无机化学》、《有机化学》、《分析化学》
内容简介：生物化学是介于生物与化学之间的边缘学科。该课程是生物相关本科专业的学位课程，在学生修完无机化学、有机化学、分析化学、动物学和植物等课程后，供学生必修的一门学科基础课。本课程主要讲授构成生物体的生物大分子的组成、结构、性质和生物功能以及这些生物分子在细胞内新陈代谢的途径及伴随的能量转换，遗传信息的传递和表达等内容。
选用教材或参考书：
教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编．高等教育出版社2001
参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999
《生物化学》.郑集主编.高等教育出版社1998
《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993
《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982
《生物化学C》课程教学大纲
课程性质：学科基础课
课程代码：180004
学时：72（讲课学时：56实验学时：16课内实践学时:）
学分：4.0
适用专业：野生动物与自然保护区管理、动物医学、林学、动物科学等
一、课程教学基本要求
本课程教学要求学生掌握生物化学基础理论，要求学生掌握构成生物体的基本物质(蛋白质、核酸、糖类、脂类等)的结构、性质及其在生命活动(如生长、生殖、代谢、运动等)过程中的变化规律等；要求学生掌握生物化学验证性、综合性以及设计性实验的基本技能。最终能初步运用辨证唯物主义观点，从生物分子水平来研究和解释生命现象，并为后续学科打下生物界微观的坚实基础。
二、课程教学大纲说明
本课程研究对象是生物体，是运用化学的原理和方法研究生命机体的科学。随着生物化学的发展，它所包括的领域不断扩大，当前生物化学研究比较活跃领域有：
(1)探索生命机体的物质组成，并测定其含量及弄清其间存在的严格的规律和方式。
(2)探讨细胞和亚细胞结构及生物分子的功能。
(3)研究生命机体的繁殖、遗传的生物化学机理。
(4)研究生命体新陈代谢的自我调节、控制系统。
本课程的主要内容、重点和难点
1、主要内容：组成生物体的主要成分是蛋白质、核酸、糖类、脂类以及一些对生物体内化学反
应起着催化和调节作用的物质如酶、维生素和激素等，研究这些物质的组成、结构、性质和功能，构成了生物化学的主要内容的一个方面。而另一个方面是研究上述种种物质在生物体内的分解和合成途径，物质转化过程中调节控制，能量转换等问题。近代生化又包括了遗传信息的传递和表达。
2、重点：蛋白质、核酸、酶以及糖脂类是生命活动的物质基础，这些物质在机体内的新陈代谢是生命得以延续的运动基础，因此这些内容是本课程的重点。
3、难点：遗传信息传递和表达，蛋白质、核酸以及糖脂类的代谢及其调控是本课程的难点。
三、各章教学结构及具体要求
（一）理论教学部分
绪论
本章教学目的和要求：
通过介绍本门课程的内容、性质和任务，使学生在学习具体内容之前，对本门课程有一个概括性了解。要求学生：
1、明确生物化学的涵义。
2、了解生物化学的历史和现状以及发展趋势
3、生物化学的学习方法
本章教学内容
一、生物化学的研究内容和目的
二、生物化学与有关学科的关系
三、生物化学在工农业，畜牧业及卫生医药业上的意义
四、我国生物化学研究工作现状与将来
五、生物化学的学习方法
着重生物化学的概念和内容，生物化学在各生物学科中的地位和关系及生物化学的学
习方法。
第一章蛋白质化学
1.教学目的和要求
通过介绍蛋白质的组成、结构、性质及生物功能，来认识蛋白质的重要生物学意义和生产实践意义。要求学生：
1、了解蛋白质的一般概念
2、了解氨基酸化学，重点为弄清氨基酸分子结构和两性本质pI和pK。
3、弄清蛋白质一级结构及其序列分析方法。了解二、三和四级结构基本概念。
4、了解蛋白质的重要物理、化学性质，重点是弄清蛋白质胶体性质、两性电离等电点和电
泳分析。
5、了解蛋白质的分离、纯化方法及其理论依据。
2.本章教学内容和要点
第一节蛋白质的生物学意义
第二节蛋白质的元素组成
第三节蛋白质的氨基酸组成
一、氨基酸的基本结构及其构型
二、氨基酸的分类及其结构
三、氨基酸的理化性质
第四节肽
第五节蛋白质的结构
一、蛋白质的一级结构
二、蛋白质的空间结构
三、蛋白质分子中的共价键与次级键
第六节蛋白质分子结构与功能的关系
第七节蛋白质的性质
一、蛋白质的分子量
二、蛋白质的两性电离及等电点
三、蛋白质的胶体性质
四、蛋白质的沉淀反应
五、蛋白质的变性
六、蛋白质的颜色反应
第八节蛋白质的分类
第二章核酸的化学
1.教学目的和要求
介绍核酸的化学本质、结构，性质和功能。使学生了解核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。了解核酸的基本结构单位-核苷酸化学组成及其主要分子结构，以及ATP、dNMP的生物作用。弄清楚RNA分子结构及其序列分析方法。弄清楚DNA分子双螺旋模型的依据和生物学意义。了解核酸的重要理化性质。了解核酸的制备分析方法。2.本章教学内容和要点
第一节核酸的概念和重要性
一、DNA是主要的遗传物质
二、RNA在蛋白质生物合成中起着重要作用
第二节核酸的组成及其基本单位核苷酸
一、核酸的水解产物
二、核酸水解产物的化学结构
三、细胞内游离核苷酸及其衍生物
四、核酸中的修饰成分
五、核苷酸类物质的制备及应用
第三节 DNA的分子结构
一、DNA的一级结构
二、DNA的双螺旋二级结构
三、DNA的三级结构
第四节 DNA与基因组
第五节 RNA的结构与功能
第六节核酸的性质
一、一般性质
二、核酸的紫外吸收性质
三、核酸的变性和复性
第七节核酸的序列测定
第三章糖类的结构与功能
1.教学目的和要求
主要通过糖的基本知识的介绍，使学生了解糖的组成、结构、性质和功能，为糖代谢一章打下必要的基础。
2.本章教学内容和要点
第一节糖类的概念与分类
第二节单糖的构型、结构、构向
第三节自然界存在的重要单糖及其衍生物
第四节寡糖
第五节多糖
第六节多糖代表物的简要介绍
第七节糖复合物
第四章脂类和生物膜
1.教学目的和要求
通过对脂质基本知识及其在生物膜的结构和功能中的作用的介绍，使学生了解、脂质的组成、作用、脂肪酸和三酰甘油、脂质过氧化及复合脂等有关知识；了解脂与生物膜、脂与物质运输的关系。
2.本章教学内容和要点
一、脂类
二、生物膜
第五章酶
1.教学目的和要求
介绍酶的化学本质、结构、特性、酶促反应动力学及酶的提取、纯化及应用。使学生：
1、了解酶的分类和命名。
2、弄清楚酶与一般化学催化剂的异同
3、弄清楚酶促作用的能力学和结构基础。
4、明确自由能、活化能、活性中心、酶活性、反应初速度、比活性中间产物理论、Km、最
适pH、最适温度、酶原、竞争性抑制别构酶、诱导酶、同工酶、固相酶等名词的含义
5、弄清楚影响酶促作用的各仲因素。
6、了解几种有关酶作用机制的假说。
7、了解酶的分离和纯化的一般原理和程序。
2.本章教学内容和要点
一、酶是生物催化剂
二、酶催化作用的特点
第二节,酶的分类和命名
第三节,酶的化学本质及其辅助因子
第四节,酶的结构与功能的关系
（1）、活性部位和必需基团
（2）、酶原的激活
第五节,酶作用的专一性
第六节,酶的作用机理
（1）、酶的催化作用与分子活化能
（2）、中间产物学说
（3）、诱导契合学说
（4）、使酶具有高度催化效率的因素
第七节,酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素
（1）、酶反应速度的测量
（2）、酶浓度对酶作用的影响
（3）、底物浓度对酶作用的影响
（4）、pH对酶作用的影响
（5）、温度对酶作用的影响
（6）、激活剂对酶作用的影响
（7）、抑制剂对酶作用的影响
第八节,酶活力的测定
第九节,酶的制备和应用
第六章维生素和辅酶
1.教学目的和要求
通过介绍维生素的概念、分类、结构、功能、作用原理及与辅酶的关系、辅酶的作用，来认识有关维生素的基本知识及生物学意义及生产实践意思。要求学生：
（1）、了解维生素的概念及分类
（2）、了解各种维生素的结构特点和性质及作用机理
（3）、弄清维生素与辅酶的关系及辅酶的作用
（4）、了解维生素的来源与缺乏症
2.本章教学内容和要点
（1）水溶性维生素
维生素B1和羧化辅酶
维生素B2黄素辅酶
泛酸和辅酶A
维生素PP和辅酶I、辅酶Ⅱ
维生素B6和磷酸吡哆醛
生物素
叶酸和叶酸辅酶
维生素B12和B12辅酶
维生素C(抗坏血酸)
（2）脂溶性维生素
维生素A
维生素D
维生素E
第七章新陈代谢总论与生物氧化
1.教学目的和要求
通过学习生物氧化概念、生物氧化的一般原理，生物氧化体系的类型，生物氧化与能量的产生和转移、能量的储存和利用。要求学生：
（1）、弄清楚生物氧化、自由能、标准自由能变化、氧化还原电势、标准氧化还原电势变化、
氧化磷酸化作用的准确含义。
（2）、弄清楚氧化与还原反应是如何通过呼吸链相偶联的?弄清楚几种主要呼吸链。（3）、了解氧化磷酸化作用的几种假说。
（4）、了解ATP的重要作用。
2.本章教学内容和要点
新陈代谢总论
生物氧化
第八章糖代谢
1.教学目的和要求
目的：介绍糖的生物学功能，作为能源的分解代谢基本原理及化学过程，着重阐述物质代谢与能量代谢的基本知识、基本理论。
要求：
（1）、了解糖的生物功能。
（2）、解释下列名词、概念：酵解、发酵、限速步骤、三羧酸循环
（3）、弄清楚酵解的酶促历程，它与发酵有何异同?并计算它们的能量产生。
（4）、弄清楚三羧酸循环的酶促历程，它在机体代谢中中有何作用?它是怎样被调节的? （5）、了解磷酸已糖旁路、糖醛酸途径过程及其生理意义。
2.本章教学内容和要点
第一节多糖和低聚糖的酶促降解
第二节糖的分解代谢
第三节糖的合成代谢
第九章脂类的代谢
1.教学目的和要求
介绍脂类代谢的一般概念、甘油三酯的中间代谢和甘油三酯合成和分解，对磷脂和胆固醇代谢作一般介绍。
要求：
（1）、了解各种脂类物质一般分解途径，着重掌握饱合与不饱和脂肪酸B—氧化作用规律，其中包括它在细胞内的发生部位、反应途径及能量生成。
（2）、了解磷脂一般分解途径。
2.本章教学内容和要点
第一节脂类的酶促水解
第二节脂肪的分解代谢
第三节脂肪的合成代谢
第四节磷脂的代谢
第五节胆固醇的代谢
第十章氨基酸代谢
1.教学目的和要求
目的：介绍蛋白质的消化吸收的生理过程及蛋白质生理价值与必须氨基酸含量和种类之间关系，并着重介绍氨基酸在体内一般分解代谢的化学过程。
要求：
1、了解机体蛋白质的各种生物功能。
2、弄清细胞内氨基酸分解代谢。
3、了解尿素是怎样形成机制
4、理解楚氨基酸脱氨、转氨代谢
2.本章教学内容和要点
第一节蛋白质的酶促降解
第二节氨基酸的一般代谢
一、脱氨作用
二、转氨作用
三、脱羧作用
第三节氨基酸合成代谢概况
第十一章核苷酸代谢
1.教学目的和要求
介绍核酸的降解核苷酸的代谢，使学生了解核酸降和核苷酸代谢的基本知识
2.本章教学内容和要点
第一节核酸的酶促降解
第二节嘌呤和嘧啶的分解
第三节核苷酸的生物合成
第十二章核酸的生物合成
1.教学目的和要求
通过介绍DNA引物合成、反转录、DNA的损伤与修复、基因重组与DNA克隆；RNA的生物合成，来认识DNA和RNA在生物体内的生物合成过程及生物学意义及实践意义。
要求学生：
1、了解DNA的半保留复制及实验依据。
2、了解在DNA复制中起关键作用的酶
3、了解引起DNA分子损伤的因素及DNA损伤的修复机制
4、了解基因重组、PCR技术的基本原理及在生物学领域的实践意义。
5、弄清RNA的生物合成。
2.本章教学内容和要点
第一节DNA的生物合成
一、DNA的半保留复制
二、DNA复制的起点和方向
三、原核细胞DNA的复制
四、真核细胞DNA的复制
五、反转录作用
六、DNA的损伤与修复
七、细菌的限制-修饰系统
八、基因重组与DNA“克隆”
九、聚合酶链式反应(PCR)技术与DNA扩增
第二节RNA的生物合成
一、转录
二、RNA复制
三、多核酸磷酸化酶(无模板的RNA合成)
第十三章蛋白质的生物合成
1.教学目的和要求
介绍蛋白质生物合成的基本原理、合成过程。
1、明确下列名词、概念：
有意义链、翻译、信使假说、密码、密码子、反密码子、遗传密码字典、P位、A位、氨基酸活化、起始因子、延伸因子、终止因子
2、弄清楚三种类型RNA在蛋白质生物合成中的各自作用。
3、弄清楚遗传密码概念。
4、弄清楚活性多肽合成的各个阶段。
2.本章教学内容和要点
第一节遗传密码
第二节核糖体
第三节转移RNA的功能
第四节蛋白质生物合成的分子机制
第十四章物质代谢的相互联系和调节控制
一、物质代谢的相互联系
二、代谢调节
实验教学部分
生物化学实验教学大纲
1.制定教学大纲的依据:
（1）实验项目的选定与生物化学理论教学体系密切相关，通过实验教学对生化理论课进行实验验证。
（2）实验项目的选定充分考虑实验方法的多样性和生化仪器的先进性，通过实验教学使学生对实验方法和仪器达到基本掌握、应用。
2.本实验在培养实验能力中的地位及作用:
按照国家培养具有一定创新能力的与生物相关人才为目标，生化实验包括：验证性实验、定性、定量分析检测实验，综合性实验等。生化实验教学应本着基本定性、定量实验为主，为生化理论
教学提供验证，以培养学生基本技能为本，充分发挥学生的主观能动性，因材施教。
3.应达到的实验能力标准:
通过生化实验加强对生化理论课的理解，培养学生掌握生化实验的基本方法和技能，使学生能利用一些简单的生化仪器进行常规的定性、定量的检测分析，进而全面提高学生的创造能力和综合素质。
4.实验内容:
（1）纸层析分离氨基酸
通过氨基酸的分离，学习纸层析法的基本原理及操作方法。
纸层析属于分配层析；主要是根据被分析的样品在两种不相溶的溶剂系统中的分配系数（即二相中浓度比值）不同而达到分离的目的，相当于一个连续的反向液液抽提过程。
（2）血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳
学习醋酸纤维薄膜电泳的操作，了解电泳的一般原理。
醋酸纤维薄膜电泳是用醋酸纤维薄膜作为支持物的电泳方法。
（3）酵母RNA的分离及组份鉴定
了解核酸的组分，并掌握鉴定核酸组分的方法。酵母中的核糖核酸可溶于碱，在碱提取液中加酸性乙醇溶液可以使解聚的核糖核酸沉淀，由此得到粗核糖核酸。核糖核酸含有核糖，嘌呤碱，嘧啶碱和磷酸各组分。加硫酸煮沸可使其水解，从水解液中可以测出上述组分的存在。
（4）酶的特性
a、酶的专一性
酶具有高度的专一性。淀粉和蔗糖无还原性，唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性的麦芽糖，但不能催化蔗糖的水解。用Benedict试剂检查糖的还原性。
b、温度对酶活力的影响
酶的催化作用受温度的影响，在最适温度下，酶的反应速度最高。大多数动物酶的最适温度37—40度，植物酶的最适温度为50—60度。酶对温度的稳定性与其存在形式有关。有些酶的干燥制剂，虽加热到100度，其活性并无明显变化，但在100度的溶液中却容易失活。
低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
c、激活剂和抑制剂对酶活性的影响
酶的活性受活化剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的活化剂，铜离子为其抑制剂。
dPH对酶活性的影响
酶的活力受环境pH的影响极为显著。不同酶的最适pH值不同本实验观察PH对唾液淀粉酶活性的影响，唾液淀粉酶的最适PH约为6.8。
四、各教学环节学时分配表
（一）理论教学学时分配表（共56学时）
五、教材及主要参考书
教材：《生物化学简明教程》.罗纪盛主编.高等教育出版社2001
参考书：《生物化学》.沈同主编.高等教育出版社1999
《生物化学》.郑集主编．高等教育出版社1998
《生物化学教程》．沈仁权主编.高等教育出版社1993
《基础生物化学实验》．北师大生化教研室编.高等教育出版社1982
生物化学复习提纲2016
生物化学复习提纲2015 第一章蛋白质化学 1．蛋白质、氨基酸的基本知识，名称、分类，重要的鉴定反应：氨基的反应，PITC，肽段顺序推导 蛋白质的分类: 简单蛋白:除氨基酸以外不含其他成分的蛋白质(清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶谷蛋白,组蛋白,精蛋白,硬蛋白) 结合蛋白（conjugated protein）:除由氨基酸组成蛋白质部分外，还含有非蛋白成分，这些非蛋白成分，有时称辅基（prosthetic group）或配基(核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,卟啉蛋白,黄素蛋白,金属蛋白) 根据蛋白质的分子外形分类 ?球状蛋白质（globular proteins） ?纤维状蛋白质（fibrous proteins） 根据蛋白质功能分类 ?结构蛋白质（structural proteins） ?酶蛋白（enzymes） ?运输蛋白质（transport proteins） ?运动蛋白质（kinesis proteins） ?贮藏蛋白质（storage proteins） ?防御蛋白质（defensive proteins） 蛋白质的水解: 酸水解:优点是不容易引起水解产物的消旋化。缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。 碱水解:由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。部分的水解产物发生消旋化。该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。 酶水解:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。水解的产物为较小的肽段。 2．氨基酸、多肽的等电点计算、光吸收性质、甲醛滴定的原理氨基酸等电点: 中性:对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK 1+pK 2 )/2 酸性:pI=(pK 1+pK R )/2 碱性:pI=(pK R+pK2)/2 多肽等电点: 酸性:pI=1/2（pK’R+ pK’ -COOH） 碱性:pI= pK’ R +lg（等电点侧链解离数/未解离数） 甲醛滴定的原理: 向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时，由于甲醛与Aa中 的-NH 2作用形成-NH.CH 2 OH -N (CH 2 OH) 2 等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱 性，相对地增强了-NH 3+的酸性解离，使Pk' 2 减少了2-3个pH单位，NaOH 滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
(完整版)生物化学理论教学大纲
《生物化学》教学大纲 课程名称：生物化学课程代码：120005 课程类型：专业基础课程课程性质：必修课 课程总学时：72学时理论学时：52学时 开课学期：第二学期使用专业：护理、助产、临床、药学 先修课程：人体解剖学、组织胚胎学、遗传学、有机化学 一、课程性质和任务 生物化学是研究生物体的化学组成及其变化规律的科学，是从分子水平和化学变化的本质上探讨并阐明生命现象，即生命的化学。生物化学是一门重要的医学基础课。它的任务是研究生物体内的化学组成、分子结构及其与功能的关系；生物体内物质的代谢变化及调控；生物体内信息的传递。要求学生通过本课程的学习，掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能，为学好其它基础学科和专业学科打下基础。 二、课程教学目标 本课程的教学目标是：使学生掌握生物大分子的化学结构、性质及功能，在生命活动中的代谢变化及调控，遗传信息的传递与表达。掌握生物化学的基本技能，培养学生分析问题、解决问题及开拓创新的能力。 【知识目标】 1.掌握生物大分子的结构与功能。 2.掌握生物体内糖、脂类及蛋白质等物质的主要代谢变化及其与生理功能的关系。 3.掌握组织器官的代谢特点及其与功能的关系。 4.掌握遗传信息传递与表达的主要过程及规律。 【能力目标】 1.掌握生物化学常用仪器的使用。 2.具有生物化学的基本技能，能运用生化基础理论知识分析和解释各种实验现象。 3.掌握重要的临床生化指标，了解生物化学知识在临床、护理工作中的应用。 4.能运用所学的生物化学知识在分子水平上探讨病因和发病机制，具有一定的临床及护理操作技能。 【素质目标】 1.具有勤奋学习、事实就是的科学态度和理论联系实际的工作作风。 2.树立牢固的专业思想，具有良好的思想品质、职业道德和为人类健康服务的奉献精神。 3.具有健康的体魄和良好的心理素质。
生物化学
1. 糖及糖的结构特点、分类 答：定义：一般把糖类看作是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。 分类：单糖，寡糖，多糖。 结构特点：旋光性，并且一对对映体中只有一个异构体天然存在。单糖的开链式结构。单糖的环状结构和变旋现象。 还原性糖：麦芽糖，纤维二糖，乳糖。 非还原性糖：蔗糖 多糖：淀粉，糖原，纤维素，右旋糖苷 2. 糖的颜色反应 还原性糖遇斐林试剂（班氏试剂）水浴加热变为砖红色 淀粉遇碘变蓝 糖原遇 3. 还原糖与非还原糖的区别，还原糖的性质及常用的检测还原糖的试剂 区别：还原性糖概念：还原糖是指具有还原性的糖类。在糖类中，分子中含有游离醛基或酮基的单糖和含有游离醛基的二糖都具有还原性。 还原性糖有醛基，非还原性糖是由羟基代替的醛基 性质：具有还原性的糖类。 常用的检测还原糖的试剂：菲林试剂 4. 糖、氨基酸的旋光性及糖的变旋现象 糖分子中有不对称碳原子，因此其溶液都有旋光性。是指手性化合物是偏光的的偏振面向左或向右旋转一定角度的能力。 糖的变旋现象：变旋现象很好地说明葡萄糖同分异构体之间的变化。由于半缩醛形式并不稳定，在水溶液中，α—D葡萄糖（比旋光度+1120）和β－Ｄ葡萄糖（比旋光度＋18.7°）可以通过开链式互相转化，直至动态平衡。 5. 五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，但不知哪只 瓶中装的是哪种糖液，可用什么最简便的化学方法鉴别? 方法：首先在这五种糖中各加入适量碘液，只有淀粉变蓝色，其余四糖不变色。然后在除淀粉外的四糖中分别加适量的盐酸和间苯二酚，核糖呈绿色，葡萄糖呈淡红色，果糖呈红色，而蔗糖不变色。这一下可鉴别出核糖和蔗糖。再在葡萄糖和果糖中分别加入几滴溴水，由于葡萄糖具有还原性而使溴水褪色，果糖无还原性，不能使溴水褪色，从而就能达到区分这两种糖的目的。 6. 氨基酸的结构特点、种类及与蛋白质之间的关系，pI值的定义，所处pI时的特点， 氨基酸带电状况与荣耀pH及pI之间的关系 ①至少有一个氨基和一个羧基，且一个氨基和一个羧基必须连在同一个碳原子上②种类：12种非必须氨基酸是甘氨酸丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸天冬氨酸谷氨酸天冬酰胺谷氨酰胺精氨酸组氨酸8种必须氨基酸分别是缬氨 酸异亮氨酸亮氨酸，苯丙氨酸色氨酸苏氨酸赖氨酸脯氨酸 ③氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它按不同的顺序和构型而组成不同的蛋白质。食物蛋白质的质量也是由它所含的必需氨基酸的数量来决定的。 7.蛋白质及氨基酸的颜色反应 8.蛋白质的结构层次及特征
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲 课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课 学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次 第一章蛋白质的结构与功能 学习目的和要求： 掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。 考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析 第二章核酸的结构与功能 学习目的和要求： 掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。
考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能 考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结 构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交 第三章酶 学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米 氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。 考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。
《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲 一、考试内容 第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键 蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键 超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质 重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写 蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点 蛋白质的基本结构层次及其维持力 蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念 蛋白质沉淀的方法及其特点 第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质 重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能 核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素 第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物； 重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构 第四章脂类和生物膜
1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂 第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学 重点掌握：酶的分类 酶的化学本质、作用特点 酶活性部位概念，酶原激活实质 中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程 酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响 第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用； 常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。 第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能 重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。 第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 biochemistry 学时数：62 其中：实验学时：10 课外学时： 学分数：3.5分 适用专业：临床护理学 执笔者：郭冬招 编写日期：2006年11月 一、课程的性质、目的和任务 生物化学是研究生命化学的科学，它是在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是高等医学院校各专业的重要基础课程之一，它的任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，为学生学习其它基础医学和临床医学课程，以及对认识疾病的病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。当今生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言，它已成为生命科学领域的前沿学科。 通过本课程的学习，要求学生从理论上掌握生物体的分子结构与功能，理解物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。了解物质代谢异常与临床疾病的关系。通过实验课熟悉生物化学基本实验技术的原理及生化检验项目检测的临床意义等。 为了完成和达到生物化学的教学任务和要求,在整个教学环节中,要特别注意培养学生的独立思考能力。教学内容宜以物质代谢为主线，加强生物化学基本理论和基本知识的教学与训练，使学生能牢固和熟练地掌握和应用。 二、课程教学的基本要求 (一)绪论 1.掌握生物化学的定义 2.熟悉生物化学研究的对象和方法。理解新陈代谢的特点与其生理功能之间的关系。 3.了解生化与各基础学科的关系，生化与临床医学的关系。 （二）蛋白质的化学 1. 掌握组成蛋白质20种氨基酸的结构特点。掌握肽键和肽的概念。 2. 掌握蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构及亚基的概念和特点，掌握稳定蛋白质各级结构中的非共价键和共价键。 3. 理解蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系，并举例说明。 4. 理解蛋白质的理化性质及实际应用：蛋白质的两性解离、胶体性质、变性与沉淀。 5．了解氨基酸的呈色反应和蛋白质的分类。
(完整版)生物化学名词解释大全
第一章蛋白质 1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。 2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。 3.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。 4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。 5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。 7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。 10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。 14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。 16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。 17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。 18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。 19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。 21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。 22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其
最新医学生物化学复习大纲
医学生物化学复习大纲 第一章蛋白质化学 【考核内容】 第一节蛋白质的分子组成 第二节蛋白质的分子结构 第三节蛋白质分子结构与功能的关系 第四节蛋白质的理化性质 【考核要求】 1.掌握蛋白质的重要生理功能。 2.掌握蛋白质的含氮量及其与蛋白质定量关系；基本结构单位——是20种L、α－氨 基酸，熟悉酸性、碱性、含硫、含羟基及含芳香族氨基酸的名称。 3.掌握蛋白质一、二、三、四、级结构的概念；一级结构及空间结构与功能的关系。 4.熟悉蛋白质的重要理化性质――两性解离及等电点；高分子性质（蛋白质的稳定因 素――表面电荷和水化膜）；沉淀的概念及其方式；变性的概念及其方式；这些理化性质在医学中的应用。 第二章核酸化学 【考核内容】 第一节核酸的一般概述 第二节核酸的化学组成 第三节 DNA的分子结构 第四节RNA的分子结构 第五节核酸的理化性质 【考核要求】 1.熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.核酸的分子组成：熟悉核酸的、平均磷含量及其与核酸定量之间的关系。核苷酸、核 苷和碱基的基本概念。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握两类核酸（ＤＮＡ与ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环核苷酸——cAMP和cGMP。 3.核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯键及多核 苷酸链的方向性。掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ｍＲＮＡ和ｔＲＮＡ的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构及其与功能的关系。 4.核酸的理化性质：掌握核酸的紫外吸收特性，ＤＮＡ变性、Tm、高色效应、复性及杂 交等概念。 第三章酶 【考核内容】 第一节、酶的一般概念 第二节、酶的结构与功能
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲 一、基本信息 课程编号：10301100350 课程名称：生物化学 英文名称：Biochemistry 课程性质：必修课 总学时：64 学分：4 理论学时：48 实验学时：16 实践学时：0 指导自学学时：0 适用专业：食品质量与安全、制药工程、药物制剂、适用层次：本科 药学、中药学、中药学（国际交流） 先修课程：化学（基础化学，有机化学基础） 承担院部：基础医学院；学科组：生物化学与生物工程学科组 二、课程介绍 （一）课程目标及地位 生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，是从分子水平阐明生物体化学组成及其在体内的化学变化的一门基础课，是生命科学的前沿课程。通过本课程的理论知识学习和实验技能训练，使学生具备较系统和扎实的生物化学基础理论知识和较强的实验动手能力，以及一定的创新思维，为学习后续的药学、中药学基础课程奠定必要的基础，为将来开展中医药学现代化提供必要的支撑。 （二）教学基本要求 在教学内容上，注重加强基础、突出重点，由浅入深地介绍本课程基本理论、基本知识和基本技能；注意联系生物化学国内外科学研究新理论和新成果在药学、中药学的应用；注意各章节知识衔接协调、避免与其它课程知识重复或者脱节。 在教学方法上，积极运用多媒体课堂教学设施，采用启发式、讨论式、案例教学法，使学生在有限的课时教学内能够正确理解并掌握生物化学基本理论知识；并充分利用已有的实验室条件，训练学生实验操作技能，提高学生分析问题和解决问题能力，着重对学生综合素质的培养。 （三）课程的重点和难点 本课程的讲授一般安排在药学、中药学专业大学二年级第一个学期，本课程重点是静态生物化学、动态生物化学和遗传信息传递转接三篇章的内容；掌握生物化学基本理论、基本知识和基本技能, 培养学生现代科学的生命思维和一定的创新思维。重点章节是教材第三章、第四章、第五章、第七章、第八章、第十章、第十一章、第十二章、第十三章、第十四
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦
生物化学名词解释集锦 第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion） 2．必需氨基酸（essential amino acid） 3．等电点(isoelectric point,pI) 4．稀有氨基酸(rare amino acid) 5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration) 7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation) 9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain) 11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond) 13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond) 15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond) 17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out) 19．盐溶(salting in) 20．蛋白质的变性(denaturation)
21．蛋白质的复性(renaturation) 22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸 1．单核苷酸(mononucleotide) 2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds） 3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon） 6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation） 8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure） 13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m） 14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide) 第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性
03生物化学考试大纲
生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容 把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。 二、试题模式及所占比例 生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算
题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。 三、复习重点 糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。 四、课程复习大纲 第1章糖和结合糖 本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖 第2章脂 本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质 第3章蛋白质 本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系
3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质
生物化学复习资料
什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。 比较蛋白质的沉淀与变性 蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。 试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理 在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。 简述体内、外物质氧化的共性和区别 共性①耗氧量相同。②终产物相同。③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。 简述生物体内二氧化碳和水的生成方式 ⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。 ⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。 试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢 NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。 琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3 如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。 试述生物体内ATP的生成方式 生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲 （供护理、涉外护理、助产、药剂、口腔工艺技术、医学影像技术专业用）一、课程任务 《生物化学》是中等卫生职业教育药剂、护理专业的一门专业基础课程。本课程的主要内容包括蛋白质与核酸的化学、酶、生物氧化、物质代谢及其调节、水盐代谢、酸碱平衡、肝生物化学。本课程的任务是使学生了解物质代谢与机能活动的关系，熟悉物质代谢和能量代谢的过程及生理意义，掌握人体主要组成成分及其结构、性质和功能，为进一步学习相关基础医学课程和临床学课程奠定基础，培养和提高学生分析问题和解决问题的能力，在学习生物化学理论知识的同时，用理论联系实际的方法，理解生物化学知识的医学应用价值，运用所学知识去理解临床医学现象，指导临床医学实践，服务人类健康事业。 二、课程目标 1.掌握人体主要化学物质的组成、结构、性质和功能。 2.熟悉人体内物质代谢的主要过程及生理意义。 3.了解物质代谢与人体功能活动的关系。 4.学会使用常用的生物化学实验仪器。 5.熟练掌握生物化学实验的基本操作。 6.具有科学的思维方法，理论联系实际的工作作风。 7.具有运用生物化学知识分析和解决问题的能力。 8.具有良好的人际沟通能力，团队合作意识。 9.具有良好的职业道德。 三、教学时间分配 课程名称：生物化学 考试类别：考试□考查√ 教材：生物化学 (第二版)人民卫生出版社 授课教师：李成仁教研组：医学基础课教研组 授课班级：13级1－3班 教学章目 周 学 时 学时分配 理论教学 实践 性教 学 第一章绪论 第二章三羧酸循环 和能量代谢 第三章蛋白质结构 与功能 第四章核酸的结构 和功能 第五章酶学 第六章糖代谢 第七章脂类代谢 第八章蛋白质代谢 第九章非营养物质 的代谢 第十章水盐代谢 第十一章酸碱平衡 1 6 6 5 7 7 6 7 2 2 2 2 2 2 57 1 4 4 3 5 5 4 5 2 2 2 2 2 2 43 2 2 2 2 2 2 2 14
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
生物化学知识点汇总(王镜岩版)
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生物化学讲义（2003） 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义： 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的？它们的结构和性质如何？容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化？是怎样变化的？变化过程中能量是怎样转换的？（即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢？）大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象（如生长、生殖、遗传、运动等）之间有什么关系？最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象：植物生化；动物生化；人体生化；微生物生化 从不同的研究目的上分：临床生物化学；工业生物化学；病理生物化学；农业生物化学；生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景：从十八世下半叶开始，物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果（1）化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧，只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物，为三羧酸循环的发现提供了线索。 （2）物理学方面：原子论、x-射线的发现。 （3）生物学方面：《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生：在19世纪末20世纪初，生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希： 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中，首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒： 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立： 从生物化发展历史来看，20世纪前半叶，在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国，代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。
811生物化学考试大纲.doc
811《生物化学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 了解氨基酸、肽的分类 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 掌握蛋白质一级结构的测定方法 理解氨基酸的通式与结构 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点 掌握蛋白质的变性作用 掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能 掌握糖的概念及其分类 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能 理解旋光异构 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜 了解脂质的类别、功能 熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构 掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性 掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学 了解酶的概念 掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制 了解酶的分离提纯基本方法 熟悉酶的国际分类（第一、二级分类） 了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制 掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法 了解抗体酶、核酶的基本概念 掌握固定化酶的方法和应用 了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病 了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素 了解激素的类型、特点 理解激素的化学本质和作用机制 了解常见激素的结构和功能 理解第二信使学说
8.新陈代谢和生物能学 理解新陈代谢的概念、类型及其特点 了解高能磷酸化合物的概念和种类 理解ATP的生物学功能 掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序 掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢 全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用 理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程 了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶 掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点 了解光合作用的总过程 理解光反应过程和暗反应过程 了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成 全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活 了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白 理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶 掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算 掌握脂肪的合成代谢 理解脂肪酸的生物合成途径 了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢 了解外源核酸的消化和吸收 理解碱基的分解代谢 理解核苷酸的分解和合成途径 掌握核苷酸的从头合成途径 了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码 理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程 掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类 掌握DNA复制的特点 掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点 掌握DNA的损伤与修复 全面了解RNA转录与复制的机制 掌握转录的一般规律 掌握RNA聚合酶的作用机理 理解原核生物的转录过程 掌握启动子的作用机理 了解真核生物的转录过程 理解RNA转录后加工过程及其意义 掌握逆转录的过程 理解RNA的复制
2020年(生物科技行业)生物化学复习资料
（生物科技行业）生物化学 复习资料
生物化学复习资料 第壹章蛋白质 1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.25 2,氨基酸按含特殊基团的分类：a含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys） 3,氨基酸的分类:a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）b极性不带电荷甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺（Gln）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）c带负电荷天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）d带正电荷组氨酸（His）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg） 4，等电点调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全相同，即氨基酸所带净电荷为零。主要以俩性离子存在时，在电场中不向任何壹极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。 5，蛋白质的化学性质脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反应生成黄色物质，其余а-氨基酸和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 6，2，4—二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。 7，壹个氨基酸的а—羧基和壹个氨基酸的а—氨基脱水缩合形成的共价键叫肽键由此形成的化合物称肽。 8，蛋白质的壹级结构指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 9，稳定蛋白质空间结构的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水
作用和范德华力。 10，蛋白质的二级结构指多肽主链有壹定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。肽链形成螺旋，折叠，转角等有壹定规则的结构。 11，蛋白质的三级结构指球状蛋白的多肽链在二级结构，超二级结构，和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 12，蛋白质的四级结构许多蛋白质有俩个或俩个之上的相互关联的具有三级结构的亚单位组成，其中每壹个亚单位称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质四级结构指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。 13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高度规律性结构发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变但蛋白质的壹级结构不被破坏。变性的实质是肽链从卷曲变伸展的过程。 14，蛋白质变性的因素化学因素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理因素：剧烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。15，蛋白质的沉淀能够分为俩类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，且保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，和重金属或某些酸类的反应都属于此类。
医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲 （适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理 学，预防医学本科） 大学基础医学院 医学生物化学与分子生物学教研室 2012年3月
目录 医学生物化学课程教学大纲 (1) 医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲 一、课程说明 （一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学 课程性质：专业基础课 学分：5 （二）课程简介、目标与任务 医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。 医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。 医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。 （四）教材与主要参考书 教材： 童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009 主要参考书： 1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，2002
生物化学
鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸有哪几种方法？①.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)②氰酸盐法③二甲基氨基萘磺酰氯法何为蛋白质的二级结构？有哪几种类型？各有何特点？6、DNA双螺旋结构模型的要点有哪些？稳定因素有哪些？①两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，且两条链均为右手螺旋。②嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧；③内侧碱基呈平面，碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行；两个相邻碱基对之间的距离为0.34nm，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸，即螺距为3.4nm；两个核苷酸之间的夹角为36°。④双螺旋的平均直径为2nm,形成大沟和小沟。⑤两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键而结合在一起，即A与T配对，C与G配对；碱基在内（A ＝T，G≡C）解释信息流动方式即复制、转录翻译。氢键:互补碱基G-C之间有3个氢键，A-T之间有2个氢键碱基堆积力:（疏水相互作用及范德华力）离子键等: 则DNA变性剂（热、pH、脲/酰胺、有机溶剂）tRNA分子结构有哪些特征？①含有稀有碱基较多，达核苷酸总量的5％-20％。②不同的tRNA尽管核苷酸组分和排列顺序各异，但其3’端都含有CCA序列，是所有tRNA接受氨基酸的特定位置。 ③所有的tRNA分子都折叠成紧密的三叶草二级结构和L 型立体构象，结构较稳定，半衰期均在24小时以上。9、真核mRNA和原核mRNA各有什么特点？原核生物mRNA 的特点：①半衰期短②多以多顺反子的形式存在③无帽子结构④原核生物常以AUG（有时GUG，甚至UUG）作为起始密码子，真核生物mRNA的特点为：①真核细胞mRNA 的合成和功能表达发生在不同的空间和时间范畴内②以单顺反子形式存在③有帽子结构④几乎永远以AUG作为起始密码子11酶作用机理有哪些学说？其主要内容是什么①趋近效应和定向效应：酶可以将它的底物结合在它的活性部位由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之提高，此外，酶与底物间的靠近具有一定的取向，这样反应物分子才被作用，大大增加了ES复合物进入活化状态的机率。②张力作用：底物的结合可诱导酶分子构象发生变化，比底物大得多的酶分子的三、四级结构的变化，也可对底物产生张力作用，使底物扭曲，促进ES进入活性状态。③酸碱催化作用：酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，这些基团往往是良好的质子供体或受体，在水溶液中这些广义的酸性基团或广义的碱性基团对许多化学反应是有力的催化剂。④共价催化作用：某些酶能与底物形成极不稳定的、共价结合的ES复合物，这些复合物比无酶存在时更容易进行化学反应。12、什么是酶活力？酶的比活力？酶转换数？酶活力又称酶活性，一般把酶催化一定化学反应的能力称为酶活力，通常以在一定条件下酶所催化的化学反应速度来表示。酶的比活力:也称为比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数。比活性=酶活力单位数/ 毫克蛋白（氮）酶的转换数：当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数表示一个酶的转换数14何为酶的抑制作用？有哪几种类型？各有何特点？是指在某个酶促反应系统中，某种低相对分子质量的物质加入后，导致酶活力降低的过程。酶的可逆性抑制包括可逆和不可逆性两种。可逆性抑制又包括①竞争性抑制②反竞争性抑制③非竞争性抑制①竞争性抑制特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同； c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小； d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 ②反竞争性抑制特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。③非竞争性抑制特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。14、试简述有机磷农药杀虫的生化原理？有机磷农药进入体内后迅速与体内的胆碱酯酶结合，生成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶丧失了水解乙酰胆碱的功能，导致胆碱能神经递质大量积聚，作用于胆碱受体，产生严重的神经功能紊乱，特别是呼吸功能障碍，从而影响生命活动。15、什么是同工酶？同工酶在科学研究和实践中有何应用？同功酶:能催化同一化学反应但结构和性质不同的一类酶。在生物学中，同工酶可用于研究物种进化、遗传变异、杂交育种和个体发育、组织分化等。在医学方面，同工酶是研究癌瘤发生的重要手段，癌瘤组织的同工酶谱常发生胚胎化现象，即合成过多的胎儿型同工酶。17、试述TPP、FAD、FMN、NAD+、DADP+、CoA的组成及生物学功能。①TPP 组成：a、嘧啶环；b、噻唑环借亚甲基生物学功能：焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮戊二酸的氧化脱羧反应。②FAD&FMN 组成：核黄素(维生素B2)的衍生物生物学功能：它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。③NAD+&DADP+ 组成：是维生素烟酰胺的衍生物生物学功能：作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。④CoA 生物学功能：传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。18、试述维生素A、维生素D、维生素E、维生素K的来源、结构特点生理功能。维生素A：来源：主要存在与鱼的肝脏；结构特点：维生素A 含有β-白芷酮环的不饱和一元醇；生理功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常生长。维生素D：来源：鱼肝油、蛋黄、牛奶；结构特点：固醇类衍生物；生理功能：协助钙离子运输，有助小孩牙齿及骨骼发育；补充成人骨骼所需钙质，防止骨质疏松。维生素E：来源：蔬菜、谷物和动物性食品；结构特点：是6-羟基苯并二氢呋喃的衍生物；生理功能：①与植物生理机能有关②抗氧化作用维生素K：来源：蛋黄、苜宿、绿色蔬菜、动物肝脏等；结构特点：是一种萘醌的衍生物；是一种萘醌的衍生物的生理功能：促进凝血酶原、凝血因子7及8等的合成。12何为三羧酸循环？其有何特点？原核生物一分子葡萄糖经过有氧化能产生多少分子A TP（32或30分子的）三羧酸循环是需氧生物体内普遍存在的代谢途径，因为在这个循环中几个主要的中间代谢物是含有三个羧基的柠檬酸，所以叫做三羧酸循环。特点：（1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。（2）在三羧酸