生物化学知识重点
生物化学知识重点
第一章绪论
1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：
①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控
第二章糖类化学
1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：
①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......
②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：
6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）
CH2OH CH2OH
O O OH HOCH2 O OH HOCH2 O OH
HO OH OH HO OH
OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖β-D-脱氧核糖
7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；
杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学
1.甘油
脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类）脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类）类脂：磷脂、糖脂和类固醇
2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：
5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2-OH CHOOC-R1皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。R-COOH HO- CH R2-COO-CH
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。 CH2
CH2-OOC-R3
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。脂肪酸甘油甘油三酯
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；
醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
第四章蛋白质化学
1.蛋白质的作用：
①生物催化—酶②运载和储存③免疫保护④机械支持⑤激素——受体系统⑥产生和传递神经冲动
2.氨基酸的结构：
①在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚氨基酸，其他氨基酸都是α-氨基酸。 COOH COOH
②除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或原子团；H2N-C-H
H-C-NH2
羧基、氨基、R基和1个氢原子。 R R
③氨基酸是手性分子，有L-氨基酸和D-氨基酸之分。标准氨基酸均为L-氨基酸。
3.氨基酸的分类： L-氨基酸 D-氨基酸
①非极性疏水R基氨基酸②极性不带电荷R基氨基酸
③带正电荷R基氨基酸④带负电荷R基氨基酸
4.氨基酸的性质：
①紫外吸收特征
蛋白质的肽键结构对220nm以下的紫外线有强吸收，其所含的色氨酸和络氨酸对280nm的紫外线有强吸收。
②两性解离与等电点
氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的
静电荷为零。此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。
③茚三酮反应
5.蛋白质的分类：
根据组成成分分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。
6.蛋白质的分子结构：
分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构（后三种结构称为蛋白质的空间结构）。
7.肽分为寡肽（2-10个氨基酸组成）和多肽（更多氨基酸构成）。
8.一些重要的肽：
抗氧化剂：谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的三肽。
激素：抗利尿激素、血管紧张素Ⅱ、催产素、促肾上腺皮质素、内啡肽、脑啡肽。
9.蛋白质的一级结构：
蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序。包括二硫键的位置。
10.蛋白质的二级结构：
蛋白质的二级结构：指多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布。
二级结构的种类:①肽单元与肽平面②α-螺旋③β折叠④β转角⑤无规卷曲⑥超二级结构超二级结构：指二级结构单元进一步聚集和组合在一起，形成规则的二级结构聚集体。
作用：降低了蛋白质分子的内能，使之更加稳定。
11.蛋白质的三级结构：
蛋白质的三级结构：一条完整的蛋白质多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成的特定的空间结构。* 维持蛋白质三级结构的化学键是疏水作用、氢键、部分离子键和少量共价键（如二硫键）。
* 由一条肽链构成的蛋白质只有形成三级结构才可能具有生物活性。
12.蛋白质的四级结构：
蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起形成的空间结构。
13.维持蛋白质构象的化学键：
蛋白质的天然构象是由多种化学键共同维持的，这些化学键包括肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和
范德华力。后四种化学键属于非共价键。
14.蛋白质的理化性质：（实验）
一般性质：①蛋白质含有肽键和芳香族氨基酸，所以对紫外线有吸收。
②蛋白质是两性电解质，所以有等电点。③蛋白质还能发生呈色反应。
15.沉降系数：沉降速度与离心加速度（相对重力）之比为一常数。该常数称为～。
第五章核酸化学
信使RNA—把遗传信息从DNA带给核糖体，指导蛋白质合成。
核糖核酸(RNA) 转移RNA—在蛋白质合成过程中转运氨基酸，同时把核酸翻译成蛋白质语言。核酸核糖体RNA—是核糖体的结构成分，而核糖体是合成蛋白质的机器。
脱氧核糖核酸（DNA）——遗传的物质基础。
核酸的结构单位是核苷酸，是核酸的水解产物。
磷酸——核酸是含磷酸最多的生物大分子。
核苷酸的组成戊糖——核酸的戊糖包括核糖和脱氧核糖。
碱基——包括两种嘌呤碱基（A、G）和两种嘧啶碱基(C、T )。
糖苷键——碱基与戊糖以N-β-糖苷键连接。
核苷酸的结构磷酸酯键——磷酸与戊糖以磷酸酯键连接。
酸酐键——磷酸通过酸酐键连接第二、第三个磷酸。
核苷酸的功能：①合成核酸②为生命活动提供能量③参与其他物质合成④构成酶的辅助因子⑤调节代谢
[ATP——为生命活动提供能量UTP——参与糖原的合成CTP——参与磷脂合成腺苷酸构成酶的辅助因子]
核酸的分子结构：
碱基组成和碱基序列。
分子结构二级结构：核酸中由部分核苷酸形成的有规律、稳定的空间结构。
DNA双螺旋进一步盘曲形成三级结构。
一、核酸的一级结构——研究核酸的核苷酸序列。
核苷酸以3’,5’—磷酸二酯键连接构成核酸。核酸有方向性，5’端为头，3’端为尾。
核酸是核苷酸的缩聚物。根据长度将核苷酸分为：寡核苷酸（长度<50 nt）和多核苷酸。
(nt:单链核酸长度单位，1nt为1个核苷酸)
二、核酸的二级结构
不同的生物DNA的碱基组成具有以下规律，称为Chargaff法则:
①DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，即不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织 DNA的碱基组成相同.
②DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。
③不同物种DNA的碱基组成均存在以下关系：A = T , G = C , A + G = C + T .
Chargaff法则是研究DNA二级结构及DNA复制机制的基础。
DNA二级结构的特点：
①DNA是由两股反向平行互补构成的双链结构。主链位于外侧，碱基侧链位于内侧。
②两条链由碱基之间的氢键相连：A + G = C + T 。③在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直。
④碱基之间的氢键维系双链结构的横向稳定性；碱基平面之间的碱基堆积力维系双螺旋结构的纵向稳定性。
三、核酸的三级结构——主要研究DNA和染色体的超级结构.
1.真核生物的细胞核DNA与RNA、蛋白质构成染色体，其结构更复杂。
2.如果把真核生物DNA形成双螺旋结构看成是DNA的一级压缩，那么DNA的二级压缩就是形成核小体。
3.核小体由DNA与组蛋白
各两个亚基构成核小体的八聚体核。
四、 RNA的种类和分子结构
碱基互补配对的原则是A对U、G对C.
1.mRNA的特点：种类多、寿命短、含量少。
2.真核生物大多数mRNA的5’端有一个帽子（m7GpppNmp）,3'端有一段聚腺苷酸尾或Poly（A）尾。
帽子结构既能抵抗RNA 5’外切酶的水解；又是蛋白质合成过程中起始因子的识别标记。
在组成和结构上都有以下特点：①大小为73-93 nt②含有较多的稀有碱基
③ 3'端含有CCA-OH序列；5’端大多是鸟苷酸。④二级结构呈三叶草形⑤三级结构成倒“L”形.
4.rRNA是细胞内含量最多的RNA，与蛋白质构成核糖体。
原核生物核糖体有三种rRNA，真核生物核糖体有四种rRNA。
5.核酶：是由活细胞合成的、具有催化作用的RNA。
核酸的理化性质
碱基使核酸具有特殊的紫外线吸收光谱，吸收峰在260nm附近。
【名词解释】
DNA的变性：指双链DNA解旋、解链，形成无规线团，从而发生性质改变（如黏度下降、沉降速度加快等）。
导致DNA变性的理化因素：高温和化学试剂（酸、碱、乙醇、尿素等）。
DNA的复性：缓慢降低温度，恢复生理条件，变性DNA单链会自发互补结合，重新形成原来的双螺旋结构。
又称退火。DNA片段越大复性越慢，DNA浓度越高复性越快。
增色反应：DNA变性导致其紫外线吸收增加。
减色反应：DNA复性导致变性DNA恢复其天然构象时，其紫外吸收减少。
解链温度：使DNA变性解链达到50%时的温度。又称变性温度、熔解温度、熔点。
核酸分子杂交：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链的结构的过程。是分子生物学的核心技术。
第六章酶
1.新陈代谢：生物体内的全部化学反应的总称。包括物质代谢和能量代谢。
2.生物催化剂：酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的蛋白质。
核酶——是由活细胞合成的、具有催化作用的核酸。
单纯酶——仅由氨基酸构成，如尿素酶、蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸酶等
3.酶蛋白质部分脱辅基酶蛋白
非蛋白质部分辅助因子
4.只有全酶才具有催化活性，脱辅基酶蛋白单独存在时没有催化活性。
5.辅助因子K+、Na+、Zn2+等。
B族维生素）的活性形式。
辅助因子根据与脱辅基酶蛋白的结合程度等分为：辅酶和辅基。
辅助因子的作用——承担着传递电子、原子或基团的作用。
①通常一种脱辅酶蛋白必须与特定的辅助因子结合，才能成为有活性的全酶。
白
②一种辅助因子可与不同的脱辅基酶蛋白结合，组成具有不同特异性的全酶。此决定酶的特异性
6.酶的活性中心（又称活性部位）：是酶蛋白构象的一个特定区域，由必需基团构成，能与底物特异地结合，
并催化底物生成产物。
酶促反应:由酶催化进行的化学反应。（底物S，生成产物P）
7.酶的必需基团——那些与酶活性密切相关的基团。
结合基团:与底物结合，使底物与一定构象的酶形成复合物，又称中间产物。-
催化基团：改变底物中某些化学键的稳定性，使底物发生反应生成产物。
对于单纯酶来说，活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链，如组氨酸的咪唑基、丝氨酸的羟基
半胱氨酸的的巯基和天冬氨酸的羧基等。
对结合酶来说，活性中心内的必需基团还有一个来源，即辅助因子。
实际上，辅助因子是指参与构成活性中心的非氨基酸成分。
8.酶按分子结构分为：单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶(又称串联酶)。
9.酶促反应的特点：
酶和一般催化剂的共有特点：①只催化热力学上允许的化学反应。②可以提高化学反应的速度，但不改变化学平衡。③它们的催化机制都是降低化学反应的活化能。④很少量就可以有效催化反应。
①酶的催化效率极高绝对特异性——一种酶对一种底物
酶的②酶具有很高的特异性相对特异性——一种酶对一类酶或一种化学键
特点③酶蛋白容易失活立体异构特异性——一种酶对两种立体异构体中的一种
④酶活性可以调节
酶和一般催化剂之所以能提高化学反应速度，是因为它们能降低化学反应的活化能——中间产物学说。
10.酶原与酶原的激活：
酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须水解掉一个或几个特定肽段，使酶蛋白
构象发生改变，从而表现出酶的活性。酶的这种无活性前体称为酶原。
酶原的激活：酶原向酶转化的过程。酶原的激活实际上是形成暴露酶的活性中心的过程。
酶原的生理意义：①酶原适于酶的安全转运。②酶原适于酶的安全储存。
11.同工酶：是指能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和
电泳行为都不相同的一组酶，是生命在长期进化过程中基因分化的产物。
12.酶促反应动力学
影响酶促反应的因素：酶浓度(E) 、底物浓度（S）、温度、PH值、抑制剂、激活剂。
根据抑制剂与酶作用方式的不同，抑制剂对酶的抑制作用分为可逆性抑制作用和不可逆性抑制作用。根据抑制
剂与底物的竞争关系，可以将可逆性抑制作用分为：竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用。
13.酶的分类：( 课本P78 )
14.1个酶活性国际单位：在25℃、最适PH值、最适底物浓度时，每分钟催化1μmol底物反应所需的酶量。
15.酶的比活性：1mg酶蛋白所具有的酶活性单位。
第七章维生素
维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。
1.维生素的特点：
①维生素既不是构成机体组织结构的原料，也不是供能物质，但在代谢过程中发挥着重要作用，它们大多数参与构成酶的辅助因子。
②种类多，化学结构各异，本质上都属于小分子有机化合物。
③维生素的需要量很少，但多数不能在体内合成或合成量不足，必须从食物中摄取。
④维生素摄取不足会造成代谢障碍，但若应用不当或长期过量摄取，也会出现中毒症状。
2.维生素的分类：
根据溶解性分水溶性维生素：维生素C和B族维生素（核黄素、泛酸、生物素等）维生素脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E和维生素K。
3.水溶性维生素的共同特点：
①易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂。②机体储存量很少，必须随时从食物中摄取。
③摄入过多部分可以随尿液排出体外，不会导致积累而引起中毒。
B族维生素通常都以构成酶的辅助因子的方式参与代谢。
4.水溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：[ 硫辛酸(略）]
[附]维生素B1又称抗脚气病维生素。 | 维生素B12 是唯一含有金属元素的维生素。
5.脂溶性维生素的共同特点：
①不溶于水，易溶于脂肪及有机溶剂。②在食物中常与脂类共存。
③随脂肪的吸收不足而相应其吸收减少。④可以在肝脏内储存，摄入过多会出现中毒症状。
6.脂溶性维生素的来源、化学性质、活性形式缺乏症、及功能：
[附] 维生素A包括视黄醇（VitA1）和3—脱氢视黄醇（VitA3）。
第一节概述
生命活动需要能量供应，所需的能量来自生物氧化。生物氧化是指（糖类、脂类和蛋白质等）营养物质在体内
氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量(满足生命活动需要)的过程。又称组织呼吸或细胞呼吸。
生物氧化的特点：在温和条件进行连续的酶促反应，通过脱羧基反应产生CO2，能量逐步释放并得到有效利用。
【生物氧化的过程】：
第一阶段：营养物质氧化生成乙酰CoA.
第二阶段：乙酰基进入三羧酸循环氧化生成CO2。
前两阶段释放出的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，传递电子的过程驱动合成ATP。
【CO2生成方式】：
根据是否伴有氧化反应分为：单纯脱羧和氧化脱羧。
根据脱掉的羧基在底物分子结构中的位置分为：α-脱羧和β-脱羧。
第二节呼吸链
呼吸链是起递氢或递电子作用的酶或辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上，组成的递氢或递电子体系。又称电子传递链。其功能是将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O。
呼吸链的组成成分包括Q 、Cyt c和四种具有传递电子功能的复合体，这些成分含有递氢体和递电子体。递氢体包括NAD、FMN、FAD和Q，递电子体包括铁硫蛋白、Cyt a 、 Cyt b 和Cyt c 。
【呼吸链的组成】：
【呼吸链成分的排列顺序】
1.NADH氧化呼吸链
NADH 复合体I Q 复合体III Cyt c 复合体IV O2
2.琥珀酸氧化呼吸链
琥珀酸复合体II Q 复合体III Cyt c 复合体 IV O2
【细胞液NADH的氧化】
细胞液NADH通过3-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭将电子送入呼吸链：
3-磷酸甘油穿梭主要在肌肉及神经组织中进行，每传递一对电子推动合成两个ATP。
苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心肌和肝脏内进行，每传递一对电子推动合成三个ATP。
第三节生物氧化与能量代谢
ATP的合成
底物水平磷酸化——在生物氧化过程中，底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布，
形成高能磷酸基团，然后将高能磷酸基团转移给ADP,生成A TP的过程。
氧化磷酸化——在生物氧化过程中，营养物质释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O，所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP的过程。是合成ATP的主要方式。
氧化磷酸化的影响因素有呼吸链抑制剂、解偶联剂、ADP、甲状腺激素和线粒体DNA 。
研究氧化磷酸化最常见的方法是测定线粒体的磷、氧消耗量的比值，即磷 / 氧比值。 在能量代谢中，ATP 是许多生命活动的直接供能者。ATP 的合成与利用构成ATP 循环。 ATP 循环是生物体内能量转换的基本方式。
第九章 糖代谢
物质代谢是指生物体与周围环境不断地进行物质交换的过程。包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段。 第一节 糖的生理功能
① 糖是人体主要的供能物质：主要是糖原和葡萄糖。
② 糖也是人体的重要组成成分之一：
③
糖与蛋白质形成的糖蛋白是具有重要生理功能的物质。 第二节
血糖
通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
血糖的来源和去路
氧化供能（主要途径）
食物糖消化吸收 合成肝糖原、肌糖原
肝糖原分解转化成核糖、脂肪、氨基酸
非糖物质糖异生
过高时随尿液排出
不超过 ~ L )
血糖的调节机制
肝脏调节——肝脏是维持血糖浓度的最主要器官。 肾脏调节——肾脏对糖具有很强的重吸收能力。 神经调节——交感神经和副交感神经。
激素调节——胰岛β细胞 胰岛素 | 胰岛α细胞 胰高血糖素 和 肾上腺皮质 肾上腺素
第三节 糖的分解代谢
④ 糖醛酸途径 UDP-葡萄醛酸 + 能量 ① 糖酵解途径
③ 磷酸戊糖途径 NADPH + 磷酸戊糖 乙酰CoA 2O + 能量 ② 有氧氧化途径
一 、 糖酵解途径
1.葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖：一分子葡萄糖生成1,6 - 二磷酸果糖消耗两分子ATP .
,6 - 二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛：一分子1,6 - 二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛。 磷酸甘油醛转化成丙酮酸：两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP . 4.丙酮酸还原成乳酸：乳酸是葡萄糖无氧代谢的最终产物。
全过程： 葡萄糖 + 2Pi + 2ADP 2乳酸 + 2ATP + 2H 2O 糖酵解的生理意义
糖酵解是在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式。
某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。 磷酸二羟丙酮是甘油的合成原料。
糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料 3-磷酸甘油酸是丝氨酸、甘氨酸和半胱氨酸的合成原料。 丙酮酸是丙氨酸和草酰乙酸的合成原料。 二、 糖的有氧氧化途径 葡萄糖氧化分解生成丙酮酸 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰 CoA
① 乙酰 CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸. ② 柠檬酸异构成异柠檬酸.
三羧酸循环 ③ 异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸 ④ α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰 CoA .
⑤ 琥珀酰 CoA 生成琥珀酸. ⑥ 草酰乙酸再生.
三羧酸循环的意义：
1. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解代谢的共同途径。
2. 三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质代谢联系的枢纽。
三、磷酸戊糖途径
反应过程（见课本P125图9-8 ）
生理意义：
磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料。
5-磷酸核糖——为核酸的生物合成提供核糖。
提供NADPH + H+作为供氢体，参与多种代谢反应。
NADPH ①为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢。还原
②作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与GSSG GSH 。
四、糖醛酸途径
葡萄糖磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖葡萄糖葡萄醛酸
第四节糖原代谢和糖异生
一、糖原合成
1. 6-磷酸葡萄糖的生成
2. 1-磷酸葡萄糖的生成
3. UDP-葡萄糖的生成
4. 糖原的合成
二、糖原分解
1. 1-磷酸葡萄糖的生成
2. 6-磷酸葡萄糖的生成
磷酸葡萄糖的水解
4.极限糊精的水解
糖原的合成与分解是维持血糖正常水平的重要途径。
三、糖异生
由非糖物质合成葡萄糖的过程，称为糖异生。主要在肝脏内进行，在肾皮质中也可以进行，但较弱。糖异生的反应过程
1.丙酮酸羧化支路
2.1,6-二磷酸果糖水解成6-磷酸果糖
3.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖
糖异生的生理意义
①在饥饿时维持血糖水平的相对稳定②参与食物氨基酸的转化与储存③参与乳酸的回收利用第五节糖代谢紊乱
低血糖：空腹时血糖浓度低于L称为～。
高血糖：空腹时血糖浓度超过L称为～。
饮食性糖尿：进食大量糖。不糖糖尿情感性糖尿：情绪激动，交感神经兴奋，肾上腺素分泌增加。属尿
肾糖尿：肾脏疾患导致肾小管重吸收能力减弱。于病糖尿病的症状：“三多一少”（多食、多饮、多尿和体重减轻）
糖尿病患者会出现下列糖代谢紊乱：
①糖酵解和有氧氧化减弱②糖原合成减少
③糖原分解增加④糖异生作用加强⑤糖转化为脂肪减少
葡萄糖耐量：人体处理所给予葡萄糖的能力。又称耐糖现象。是临床上检查糖代谢的常用方法。
【正常人体耐糖曲线的特点】：
空腹血糖浓度正常，进食葡萄糖后血糖浓度升高。在1小时内达到高峰，但不超过肾糖阈；
而后血糖浓度迅速降低，在2-3小时内回落到正常水平。 （课本P 133 图9-14）
第十章 脂类代谢
第一节 脂类的分布和生理功能 一、 脂类的分布
脂肪：分布在皮下、腹腔大网膜、肠系膜等处，这些部位称为脂库。
储存脂、可变脂 类脂：类脂是构成生物膜的组成成分。
基本脂或
固定脂
二、
脂类的生理功能
脂肪：
① 维持体温
② 减少器官间的摩擦 ③ 人体重要的营养物质和能源。 类脂：① 构成生物膜的重要成分 ② 参与细胞识别及信号传导 ③合成多种活性物质 第二节 脂类的消化和吸收 小肠是食物脂类的消化吸收场所。
消化脂类的酶来自胰腺，主要有胰脂肪酶、磷脂酶A 2和胆固醇酯酶。 脂类的吸收场所主要是十二指肠下部和空肠上部。 第三节 血脂
血浆中的脂类统称为血脂。血脂包括甘油三酯、磷脂、胆固醇酯、胆固醇和脂肪酸。 【血脂的来源和去路】：
食物脂类的消化吸收氧化供能
体内合成脂类 进入脂库储存
脂库动员释放构成生物膜 转化为其他物质 血浆脂蛋白 血浆蛋白的分类、命名和各自功能的比较：
电泳分类法： α脂蛋白 前β脂蛋白 β脂蛋白 乳糜微粒 超速离心分类法： HDL LDL VLDL CM 脂类：包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等。
血浆蛋白的组成 载体蛋白：是指血浆脂蛋白中的蛋白质成分，分为apoA 、apoB 、apoC 、apoD 、 apoE 五类，主要功能是结合和转运脂类。 第四节 甘油三酯的中间代谢 一、 甘油三酯的分解代谢
脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用
的过程。催化脂肪动员的关键酶是激素敏感性脂酶（HSL ）。 甘油代谢：脂肪动员释放的甘油不溶于水，可以直接通过血液循环转运。
肝脏、心脏和骨骼肌的脂肪酸代谢最活跃，氧化途径最主要的是β氧化。 ① 脂肪酸活化成脂酰CoA
脂肪的氧化 ② 脂酰CoA 进入线粒体
③ 脂酰CoA 降解成乙酰CoA （又称β氧化）。包括脱氢、加水、再脱氢和硫解四个过程。 ④ 乙酰CoA 彻底氧化
肝脏是分解脂肪酸最活跃的器官之一。 HMG-CoA
酮体合成①两分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酰CoA。②β-羟基-β-甲基戊二酸单酰CoA。
③HMG-CoA裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA。④乙酰乙酸催化脱羧，生成丙酮。
①β-羟丁酸脱氢生成乙酰乙酸。
酮体代谢酮体利用②乙酰乙酸反应活化成乙酰乙酰CoA。
③乙酰乙酰CoA生成乙酰CoA。
酮体代谢的生理意义：酮体是脂肪酸分解代谢的正常产物，是乙酰CoA的转运形式。
肝脏的β氧化能力最强，可以为其他组织代加工，把脂肪酸氧化成乙酰CoA。
二、甘油三酯的合成代谢
主要在体内合成，合成主要场所是肝脏和脂肪组织，合成的原料是脂肪酸和甘油。
（一）脂肪酸合成
合成场所：肝脏、乳腺、脂肪组织等的细胞液中。
合成原料：乙酰CoA（在线粒体中合成）和NADPH（来自磷酸戊糖途径）。还需要ATP、生物素等。
乙酰CoA转运和活化：Mn2+是催化脂肪酸合成的关键酶。
由脂肪酸合成酶系（由一种酰基载体蛋白 [ ACP ] 和六种酶）催化合成。
①缩合：生成β-酮丁酰ACP。
软脂酸合成②加氢：还原成β-羟丁酰ACP。（由NADPH和H+供氢）
③脱水：生成α，β-烯丁酰ACP。
④再加氢：还原成丁酰ACP。（由NADPH和H+供氢）
脂肪酸延长：在肝细胞的内质网和线粒体内进行。
软脂酸合成的化学方程式：
乙酰CoA + 7丙二酸单酰CoA + 14NADPH + 14H+ 软脂酸 + 7CO2 + 6H2O + 8CoASH+ 14NADP+（二） 3-磷酸甘油合成
合成甘油三酯所需的3-磷酸甘油主要来自糖代谢，由磷酸二羟丙酮还原生成。
（三）甘油三酯合成
脂肪酸先活化成脂酰CoA才能合成甘油三酯。
3脂肪酸 + 甘油 + 7ATP + 4H2O 甘油三酯 + 7ADP + 7Pi
三、激素对甘油代谢的调节
对甘油三酯代谢影响较大的激素有胰岛素、肾上腺素、胰高血糖素、甲状腺激素、糖皮质激素和生长激素等。
其中胰岛素促进甘油三酯的合成，其余激素促进甘油三酯的分解，以胰岛素、肾上腺素和胰高血糖素最为重要。
第五节类脂代谢
一、甘油三酯代谢
甘油磷脂分解：水解酶主要有磷脂酶A1、磷脂酶A2、磷脂酶C和磷脂酶D.
合成场所：以肝脏、肾脏和小肠等最为活跃。
甘油磷脂合成甘油和脂肪酸，还需胆碱、乙醇胺、丝氨酸和肌醇等。
合成过程：①甘油二酯途径② CDP-甘油二酯途径
二、鞘磷脂代谢（略）
三、胆固醇代谢
合成场所：肝脏的合成能力最强。场所是细胞液和内质网。
胆固醇合成合成原料：乙酰CoA，还需要NADPH提供氢，ATP供能。
①甲羟戊酸合成
合成过程②鲨烯合成
③胆固醇合成
胆固醇酯是胆固醇的储存形式和运输形式。有两种酯化方式。
胆固醇酯化 在细胞内，胆固醇由脂酰CoA 胆固醇酰基转移酶（ACAT ）催化生成。 在血浆中，胆固醇由磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶（LCAT ）催化生成。
①
转化成胆汁酸
胆固醇转化
②
转化成类固醇激素
（课本
P 156
图
10-25）
③ 转化成7-脱氢胆固醇
胆固醇排泄：大部分转化成胆汁酸，汇入胆汁。其中一部分随粪便排出体外。
第十一章 蛋白质的分解代谢
第一节 蛋白质的营养作用
氮平衡：通过氮平衡实验可以了解体内蛋白质的代谢状态。已知蛋白质含氮量平均为16% 。 蛋白质的生理需要量
最低需要量：30-50g ，营养学会推荐量：70-80g 。 蛋白质的营养价值
1.必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸。 8种
2.非必需氨基酸：可以在体内合成，不一定由食物提供，称为 ～ 。 12种 【其中精氨酸和组氨酸称为半必需氨基酸。】
3.蛋白质的互补作用
将不同种类营养作用较低的蛋白质混合食物，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称 ～。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败 一、 蛋白质的消化
胃内消化—胃黏膜主细胞能分泌胃蛋白原。 小肠内消化——小肠是消化蛋白质的主要场所。 二、 氨基酸的吸收和转运
转运氨基酸的载体蛋白分为：中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸和甘氨酸载体四类。
三、 蛋白质的腐败——未被消化的食物蛋白和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌作用， 产生一系列对人体有害的物质，如胺类、酚类等的过程，称为 ～ 。 第三节 氨基酸的一般代谢 一、 氨基酸代谢库
食物蛋白消化吸收-酮酸
组织蛋白降解
体内合成非必需氨基酸 二、 氨基酸脱氨基 1.转氨基 2.氧化脱氨基 3.联合脱氨基 4.其他非氧化脱氨基 三、 NH 3的代谢 的来源与去路
氨基酸脱氨基
胺类氧化
肠道吸收
2.NH3的转运
①谷氨酰胺的运氨作用
②丙氨酸-葡萄糖循环
3.尿素合成
尿素的合成过程
①氨甲酰磷酸的合成②瓜氨酸的合成
③精氨酸的合成④精氨酸水解生成尿素
尿素合成的化学方程式：
CO2 + NH3 + 天冬氨酸 + 3 H2O + 3ATP 尿素 + 延胡索酸 + 2ADP + AMP + 4Pi 尿素合成的生理意义
【氨中毒或肝昏迷】
四、α-酮酸的代谢
五、氨基酸脱氨基
第四节氨基酸的特殊代谢
一、一碳单位代谢
一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为～。
二、含硫氨基酸代谢
含硫氨基酸包括甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）甲硫氨酸循环
1.甲硫氨酸活化
转甲基
3.甲硫氨酸再生
（二）半胱氨酸与胱氨酸代谢
1.半胱氨酸与胱氨酸相互转化
2.半胱氨酸氧化分解产生活性硫酸根
3.半胱氨酸参与合成谷胱甘肽
三、芳香族氨基酸代谢
芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。
1.苯丙氨酸羟化成酪氨酸
2.酪氨酸合成甲状腺激素
3.酪氨酸合成黑色素
4.酪氨酸转化成儿茶酚胺
5.酪氨酸氧化分解
第十二章核苷酸代谢
第一节核苷酸合成代谢
体内有两条核苷酸合成途径：①从头合成途径②补救途径
1.嘌呤核苷酸的从头合成
特点：①嘌呤碱基的成环原子分别来自谷氨酰胺、天冬氨酸、甘氨酸、一碳单位和CO2.
②嘌呤环是在5-磷酸核糖焦磷酸（PRPP）分子上逐渐形成的。
2.嘧啶核苷酸的从头合成
特点：①嘧啶环的成环原子来自谷氨酰胺、天冬氨酸和CO2 。
②先合成嘧啶环，再与5-磷酸核糖焦磷酸缩合成UMP.
3.核苷酸的补救合成
4.三磷酸核苷的合成 NTP是RNA的合成原料。
5.脱氧核苷酸的合成 dNTP是DNA的合成原料。
第二节核苷酸分解代谢
第十三章代谢调节
第一节物质代谢的相互联系
一、能量代谢的相互联系
二、糖与脂类的转化
糖代谢与脂类代谢的结合点是乙酰CoA和磷酸二羟丙酮。
三、糖与氨基酸的转化（交会点是α-酮酸）
氨基酸转移酶催化的转氨基反应是氨基酸代谢与糖代谢的重要结合点。
四、氨基酸与脂类的转化（交会点是甘油）
第二节细胞水平的代谢调节
细胞水平的代谢调节是最原始、最基本的调节机制。
一、代谢的区域化分布
二、代谢途径的关键酶
关键酶：细胞可以通过调节E1的活性来控制整个代谢途径的速度，E1就是这个代谢途径的关键酶。
1.关键酶的特点：
2.关键酶的调节：①结构调节快速调节②数量调节迟缓调节
三、酶的结构调节
蛋白质的结构决定其功能，改变酶蛋白的结构就可以改变其活性。
（一）变构调节
特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部分以非共价键结合，改变酶蛋白构象，从而改变其活性的调节。
（二）化学修饰调节
通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团，或脱该特定基团，导致酶蛋白构象改变，酶活性也随之改变的调节。
磷酸化和去磷酸化是最常见的化学修饰调节方式。
四、酶的数量调节——是一种慢速调节方式。
1.酶蛋白合成的调节
2.酶蛋白降解的调节
最后祝各位同学考个好成绩！！！
生物化学知识点总整理
一、蛋白质 1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。 2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电 荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。 3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。 4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点： 在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。 5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。 6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—） 7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。 8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的 α羧基，称为羧基端或C端。 9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键， 其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基 酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用。 10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在 螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。 11.模体：在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。 12.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。 13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。 14.蛋白质胶体结构的稳定因素：颗粒表面电荷与水化膜。 15.什么是蛋白质的变性、复性、沉淀？变性与沉淀关系如何?导致蛋白质的变性因素？举 例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？ 蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，其理化性质发生改变，生物活性丧失，其实质是蛋白质的次级断裂，一级结构并不破坏。 蛋白质的复性：当变性程度较轻时，如果除去变性因素，蛋白质仍能恢复或部分恢复其原 来的构象及功能，这一现象称为蛋白质的复性。
浙江工业大学生物化学期末复习知识重点
1．糖异生和糖酵解的生理学意义: 糖酵解和糖异生的代谢协调控制，在满足机体对能量的需求和维持血糖恒定方面具有重要的生理意义。 2.简述蛋白质二级结构定义及主要类别。 定义：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 主要类别：α-螺旋，β-折叠，β-转角，β-凸起，无规卷曲 3.简述腺苷酸的合成途径. IMP在腺苷琥珀酸合成酶与腺苷琥珀酸裂解酶的连续作用下，消耗1分子GTP，以天冬氨酸的氨基取代C-6的氧而生成AMP。 4．何为必需脂肪酸和非必需脂肪酸？哺乳动物体内所需的必需脂肪酸有哪些？ 必需脂肪酸：自身不能合成必须由膳食提供的脂肪酸常见脂肪酸有亚油酸、亚麻酸非必须脂肪酸：自身能够合成机单不饱和脂肪酸 5.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？ 共性:能显著的提高化学反应速率，是化学反应很快达到平衡 个性：酶对反应的平衡常数没有影响，而且酶具有高效性和专一性 6．简述TCA循环的在代谢途径中的重要意义。 1、TCA循环不仅是给生物体的能量，而且它还是糖类、脂质、蛋白质三大物质转化的枢纽 2、三羧酸循环所产生的各种重要的中间产物，对其他化合物的生物合成具有重要意义。 3、三羧酸循环课供应多种化合物的碳骨架，以供细胞合成之用。 7．何为必需氨基酸和非必需氨基酸？哺乳动物体内所需的必需氨基酸有哪些？ 必需氨基酸：自身不能合成，必须由膳食提供的氨基酸。（苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸） 8．简述蛋白质一级、二级、三级和四级结构。 一级：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。 二级：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。 三级：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元。 四级：指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。 9.脂肪酸氧化和合成途径的主要差别？ β-氧化：细胞内定位（发生在线粒体）、脂酰基载体（辅酶A）、电子受体/供体（FAD、NAD+）、羟脂酰辅酶A构型（L型）、生成和提供C2单位的形式（乙酰辅酶A）、酰基转运的形式（脂酰肉碱） 脂肪酸的合成：细胞内定位（发生在细胞溶胶中）、脂酰基载体（酰基载体蛋白（ACP））、电子受体/供体（NADPH）、羟脂酰辅酶A构型（D型）、生成和提供C2单位的形式（丙二酸单酰辅酶A）、酰基转运的形式（柠檬酸） 10.酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生酮体要在肝外组织才能被利用？ 生成：脂肪酸β-氧化所生成的乙酰辅酶A在肝中氧化不完全，二分子乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A：乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A（HMG-CoA），后者分裂成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸还可以脱羧生成丙酮。 氧化：乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸内缺乏β-酮脂酰辅酶A转移酶和乙酰乙酸硫激酶，所以肝中产生酮体要在肝外组织才能被
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
生物化学知识点汇总
生物化学知识点486 时间：2011-8-10 18:04:44 点击： 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要1生物化学一、填空题核心提示：折、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-元素组成的，组成蛋白质的基本单位是（氨基酸）。2（疏3、维行蛋白质的空间结稳定的化 学键主要有（氢键）、（盐键）、叠）（B-转角）（无规则卷曲）。... 水键）、（范德华力）等生物化学 一、填空题 、大多数的蛋白质都是由（碳）、（氢）、（氧）、（氮）等主要元素组成的，组成蛋白1 质的基本单位是（氨基酸）。 转角）（无规则卷曲）。、蛋白质二级结构的主形式是（a-螺旋）、（B-折叠）（B-2、维行蛋白质的空间结稳定的化学键主要有（氢键）、（盐键）、（疏水键）、（范德华3 力）等非共价键和（二硫键）。 、使蛋白质沉淀常用的方法有（盐析法）、（有机溶剂沉淀法）、、4 （重金 属盐沉淀法）。、核酸分（核糖核酸）和（脱氧核糖核酸）两大类。构成核酸的基本单位是（氨基酸），5 核酸彻底水解的最终产物是（碳酸）、（戊糖）、（含氮碱），此即组成核酸的基本成分。）、CA）和（鸟嘌呤B）两种，嘧啶碱主要有（胞嘧啶6、核酸中嘌呤碱主要有（腺嘌呤）和（胸腺嘧啶T）三种。（尿嘧啶U、酶是指（由活细胞产生的能够在体内外起催化作用的生物催化剂），酶所催化的反应称7 为（酶促反应），酶的活性是指（酶的催化能力）。 8、酶促反应的特点有（催化效率高）、（高度专一性）（酶活性的不稳定性）。 、酶促反应速度受许多因素影响，这些因素主要有（酶浓度）、（底物浓度）、（温度）、9 ）、（激活剂）、（抑制剂）（PH），糖的来源有（食物中糖的消化吸收）、3.9-6.1mmol/L10、正常情况下空腹血糖浓度为（（肝糖原的分解）、（糖异生作用），糖的正常去路有（氧化供能）、（合成糖原）、（转化成脂肪等），异常去路有（尿糖）。，反应在（线12）分子ATP411、三羧酸循环中有（2）次脱羧（）次脱氧反应，共生成（酮戊二酸脱氢酶粒）中进行，三种关键酶是（柠檬酸合成酶）、（异柠檬酸脱氢酶）、（a- 系）。、由于糖酵解的终产物是（乳酸），因此，机体在严重缺氧情况下，会发生（乳酸）中12 毒。 、糖的主要生理功能是（氧化供能），其次是（构成组织细胞的成分），人类食物中的13 糖主要是（淀粉）。、糖尿病患者，由于体内（胰岛素）相对或绝对不足，可引起（持续）性（高血糖），14 1 甚至出现（糖尿）），并释放能量的过程称（生H2O、营养物质在（生物体）内彻底氧化生成（CO2）和（15 物氧化），又称为（组织呼吸）或（细胞呼吸）。琥珀酸氧化呼吸链），两FADH2、体内重要的两条呼吸链是（NADH氧化呼吸链）和（16 2ATP）。条呼吸链ATP的生成数分别是（3ATP）和（）H2O17、氧化磷酸化作用是指代谢物脱下的（氢）经（呼吸链）的传递交给（氧）生成（ATP）的过程相（偶联）的作用。的过程与（ADP）磷酸化生成（ATP的主 要方式为（氧化磷酸化），其次是（底物水平磷酸化）。18、体内生成脱a-CO2是通过（有机物）的脱羧反应生成的，根据脱羧的位置不同，可分为（19、体内脱羧）。羧）和（B-氧化过程包括（脱氢）、（加水）、（再脱氢）、（硫解）四个步每一次B-20、脂酰CoA ）。）和比原来少2
生物化学复习重点
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
大学微生物学期末考试必考学习知识重点
微生物学期末考试知识点 第六章微生物的生长繁殖及其控制 1. 生长曲线：细菌接种到定量的液体培养基中，定时取样测定细胞数量，以培养时间为横座标，以菌数为纵座标作图，得到的一条反映细菌在整个培养期间菌数变化规律的曲线。 2. 二次生长：当培养基中同时含有快速碳源（氮源）或迟效碳源（氮源）这两类碳源（或氮源）时，微生物在生长过程中会形成二次生长现象。
3.同步培养：使群体中的细胞处于比较一致的，生长发育均处于同一阶段上，即大多数细胞能同时进行生长或分裂的培养方法。 4.分批（封闭）培养：是指在一个密闭系统内投入有限数量的营养物质后，接入少量微生物菌种进行培养，使微生物生长繁殖，在特定条件下完成一个生长周期的微生物培养方法。 5. 连续培养：在微生物的整个培养期间，通过一定的方式使微生物能以恒定的比生长速率生长并能持续生长下去的一种培养方法。 连续培养的两种类型： 6. 环境对微生物生长的影响： 1. 营养物质: 碳源、氮源、无机盐等 2. 水的活性 3. 温度 4. pH 5. 氧 7.酵母的生殖方式 （一）无性繁殖：芽殖 裂殖 无性孢子 （二）有性繁殖：酵母菌是以形成子囊和子囊孢子的方式进行有性繁殖的。 8.微生物生长控制中的常见名词解释 消毒：杀死或灭活病原微生物（营养体细胞） 灭菌：杀死包括芽孢在内的所有微生物 防腐：防止或抑制霉腐微生物在食品等物质上的生长 化疗：杀死或抑制宿主体内的病原微生物 抑制：生长停止，但不死亡 死亡：生长能力不可逆丧失 9.两种重要的选择性抗微生物剂 抗代谢物：有些化合物在结构上与生物体所必需的代谢物很相似，以至可以和特定的酶结合，从而阻碍了酶的功能，干扰了代谢的正常进行，这些物质称为抗代谢物。 举例：叶酸对抗物（磺胺）、嘌呤对抗物（6-巯基嘌呤）、苯丙氨酸对抗物（对氟苯丙氨酸）、尿嘧啶对抗物（5-氟尿嘧啶）胸腺嘧啶对抗物（5-溴胸腺嘧啶）等等
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学知识点梳理
生化知识点梳理 蛋白质水解 （1）酸水解：破坏色胺酸，但不会引起消旋，得到的是L-氨基酸。（2）碱水解：容易引起消旋，得到无旋光性的氨基酸混合物。 （3）酶水解：不产生消旋，不破坏氨基酸，但水解不彻底，得到的是蛋白质片断。（P16） 酸性氨基酸：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸） 碱性氨基酸：Lys（赖氨酸）、Arg(精氨酸）、His（组氨酸) 极性非解离氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ser(丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Cys（半胱氨酸），Tyr（酪氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺） 非极性氨基酸：Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Pro（脯氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Trp（色氨酸）、Met（甲硫氨酸） 氨基酸的等电点调整环境的pH，可以使氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，这时氨基酸所带的净电荷为零。在电场中既不向阳极也不向阴极移动，这时的环境pH称为氨基酸的等电点（pI）。 酸性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pKR） 碱性氨基酸：pI=1/2×（pK2+pKR） 中性氨基酸：pI= 1/2×（pK1+pK2） 当环境的pH比氨基酸的等电点大，氨基酸处于碱性环境中，带负电荷，在电场中向正极移动；当环境的pH比氨基酸的等电点小，氨基酸处于酸性环境中，带正电荷，在电场中向负极移动。 除了甘氨酸外，所有的蛋白质氨基酸的α-碳都是手性碳，都有旋光异构体，但组成蛋白质的都是L-构型。带有苯环氨基酸（色氨酸）在紫外区280nm波长由最大吸收 蛋白质的等离子点：当蛋白质在某一pH环境中，酸性基团所带的正电荷预见性基团所带的负电荷相等。蛋白质的净电荷为零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。这是环境的pH称为蛋白质的等电点。 盐溶：低浓度的中性盐可以促进蛋白质的溶解。 盐析：加入高浓度的中性盐可以有效的破坏蛋白质颗粒的水化层，同时又中和了蛋白质分子电荷，从而使蛋白质沉淀下来。 分段盐析：不同蛋白质对盐浓度要求不同，因此通过不同的盐浓度可以将不同种蛋白质沉淀出来。 变性的本质：破坏非共价键（次级键）和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上借助氢键等次级键叠成有规则的空间结构。组成了α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等二级结构构象单元。α-螺旋α-螺旋一圈有3.6个氨基酸，沿着螺旋轴上升0.54nm，每一个氨基酸残基上升0.15nm，螺旋的直径为2nm。当有脯氨酸存在时，由于氨基上没有多余的氢形成氢键，所以不能形成α-螺旋。 β-折叠是一种相当伸展的肽链结构，由两条或多条多肽链侧向聚集形成的锯齿状结构。有同向平行式和反向平行式两种。以反向平行比较稳定。 β-转角广泛存在于球状蛋白中，是由于多肽链中第n个残基羰基和第n+3个氨基酸残基的氨基形成氢键，使得多肽链急剧扭转走向而致 超二级结构：指多肽链上若干个相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角）彼此相互作用，进一步组成有规则的结构组合体（p63 ）。主要有αα，
福州大学考研生物化学笔记知识讲解
绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 四、生物化学的应用 1.农业 2.医药 3.营养 4.临床化学 5.药理学 6.毒理学 第一章糖 第一节概述 一、定义 糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。
生物化学知识点整理
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
02634生物化学大纲
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
生物化学知识重点
生物化学知识重点文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]
生物化学知识重点 第一章绪论 1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。 2.生物化学研究的内容大体分为三部分： ①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控 第二章糖类化学 1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。 2.单糖的分类： ①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖...... ②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。 3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。 4.甘油醛是最简单的单糖。 5.两种环式结构的葡萄糖： 6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图） CH 2OH CH 2 OH O O OH HOCH 2 O OH HOCH 2 O OH HO OH OH HO OH OH OH OH OH OH H
α-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-(+)-砒喃葡萄糖β-D-核糖 β-D-脱氧核糖 7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。 8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。 9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等； 杂多糖以糖胺聚糖最为重要。 10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。糖原分为肝糖原和肌糖原。 11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。 第三章脂类化学 1.甘油 脂肪脂肪酸短链脂肪酸、中链脂肪酸和长链脂肪酸（根据C原子数目分类） 脂类饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸（根据是否含有碳-碳双键分类） 类脂：磷脂、糖脂和类固醇 2.亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。 3.类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。 4.脂肪又称甘油三酯。右下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式： 5.皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。 CH2- OH CHOOC-R 1
大学生物化学复习资料
一、名词解释 1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。 2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。 糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。 3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。 4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。 5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两 分子的CO2 , 并释放出大量的能量。反应部位在线粒体基质。 6、糖酵解：是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程。（在供氧不足时，葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸再进一步还原乳酸。） 7、血脂：血中的脂类物质称为血脂。 8、血浆脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。（脂类在血浆中的存在形式和转运形式） 9、脂肪动员：指在病理或饥饿条件下，储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用，该过程称为脂肪动员。 （补充知识：脂肪酶—催化甘油三酯水解的酶的统称。甘油三酯脂肪酶—脂肪分解的限速酶。）10、酮体：在肝脏中，脂肪酸的氧化很不完全，因而经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。（知识补充：酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。）
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学-样章
前言 生物化学是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科，是一门重要的医学基础课程，开设生物化学的目的主要是为后续专业课程的学习提供必要的基础知识。本教材的编写根据目前高职高专学生现有的入学基础及生物化学学科特点，紧紧围绕专业培养目标，力求适应学生身心健康发展和职业能力培养，满足课程教学目标和保证专业人才培养质量的需要，按“需用为准、够用为度、实用为先”的原则，贯穿“任务驱动，项目导向”的模式和思路安排教学内容，以体现高职高专教育特色，尽量做到概念清楚，重点突出，深入浅出，由繁到简，由抽象到具体，循序渐进，并注重教材内容的连贯性、衔接性，使学生能够较扎实地掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，为学生后续课程的学习和终身学习奠定良好基础。 本书按高中毕业生入学54学时，初中毕业生入学72学时编写，除绪论外还有：蛋白质的结构与功能，酶，核酸化学，生物氧化，糖代谢，脂类代谢，氨基酸代谢，基因信息的传递，水、无机盐代谢与酸碱平衡，肝的生物化学等10章内容。每章列出“学习目标”，章中采用了大量图表、插入“知识卡片”，章后附有“知识导图”和“思考与训练”，这些将有助于学生明确学习要求、拓宽学习视野、提高学习兴趣、培养归纳分析能力，便于理解掌握，达到学习本课程之目的。为培养学生动手能力和提高学生操作技能，书后还编排了生物化学实验，供教师在安排教学时选用。 本教材供高职高专护理、助产、药学、医学检验技术、医学影像技术、医疗美容技术等专业教学使用，也可作为卫生专业技术人员执业资格考试、自学考试的学习用书。 本书在编写过程中，得到了本套系列规划教材编审委员会、北京出版集团公司的悉心指导和各位编者所在院校的大力支持，在此一并致谢！对本书所引用的参考文献的原作者也表示衷心的感谢。 限于编者水平，加上时间仓促，教材中难免有不当和错误之处，敬请使用本教材的同行们批评指正，提出宝贵意见和建议，以便于修订完善。 编 者 2014年2月
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
生物化学知识点
生物化学名词解释及基本概念整理 第一章蛋白质化学 Ⅰ基本概念 1、等电点（pI）：使氨基酸离解成阳性离子和阴性离子的趋势和程度相等，总带电荷为零（呈电中性） 时的溶液pH值. A溶液pH
中南大学生物化学与分子生物学复习规划+考试大纲
中南大学生物化学与分子生物学 课程大纲 课程总述 中南大学生物化学与分子生物学考研有以下四门课程：英语一（100分），政治（100分），731生物学综合（150分），811细胞生物学（150分）。本课程负责731/811两门专业课。 根据协议，一共43小时，每节课60分钟，共43小时。 731生物学综合：23小时 811细胞生物学：20小时 整个课程体系 1、基础班 2、强化班 3、冲刺班 基础班：主要讲解基础知识，帮助考生打扎实基础，理解基础知识点，有利于应付小题考点。强化班：在基础班的学习上，总结真题考点，大纲考点，突击考试重点，讲解考研专业课真题。 冲刺班：重在进一步搞清楚真题考点，通过模拟题的训练，熟悉考题风格，以及答题技巧。 （1）731《生物综合》考试大纲-------考卷结构 细胞生物学约30% 动物的形态与功能约20% 遗传与变异约30% 生物进化与多样性约10%
生态学与动物行为约10% （2）参考书目 陈阅增《普通生物学》，主编吴相钰高等教育出版社2009年第三版 《细胞生物学》，主编刘艳平湖南科学技术出版社2008年第一版 （一）细胞基本知识概要 细胞的基本概念、原核细胞与真核细胞基本知识概要。 （二）细胞膜、跨膜运输与信号传递 细胞膜的基本结构，跨膜运输的主要方式及基本过程，信号传递的类型及其作用机制。 （三）细胞质基质与内膜系统 细胞质基质基本知识，内质网、高尔基复合体的基本结构以及功能，溶酶体与过氧化物酶体的结构特点以及功能，信号假说与蛋白质分选信号，蛋白质分选的基本途径与类型，膜泡运输。 （四）细胞的能量转换——线粒体 线粒体的结构与功能，线粒体的半自主性。 （五）细胞核与染色体 核被膜基本知识，核孔复合体的结构模型及功能，染色体的概念及其化学组成，核小体，染色体的形态结构，核仁的基本知识。 （六）核糖体 核糖体的结构成分及其功能，多聚核糖体与蛋白质的合成。 （七）细胞骨架
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源