专题三细胞中的蛋白质
专题三细胞中的蛋白质、核酸、糖类、脂质
一.蛋白质组成元素和基本单位
1.组成元素：C、H、O、N，有的还含有S、P等，其中元素可
以作为蛋白质的特征元素。
2.基本单位：氨基酸（组成生物体的蛋白质的氨基酸约种），
自然界有很多种氨基酸。
3.结构通式：见右
4.特点：每种氨基酸至少有一个和一个，并且都有一个氨基和一个羧基连在碳原子上。
5.分类：组成生物体蛋白质的氨基酸约有20种。根据是否能在体内合成分为必需氨基酸（8种）和非必需氨基酸。
8种必需氨基酸：甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸。
谐音记忆：甲携来一本亮色书
6.对通式的分析
组成蛋白质的20种氨基酸的区别：
不同；
不同氨基酸之间的性质差异：不同
蛋白质分子的两性：酸性是因为含有，碱性是是因为含有。
二.蛋白质的结构、功能、及其多样性
1.脱水缩合：一个氨基酸分子的（一NH2）与另一个氨基酸分子的（一COOH）相连接，同时失去一分子。（此过程消耗，需要消耗ATP）（1）场所：（翻译）
（2）形成物质名称：肽。
（3）氨基酸之间连接化学键名称：肽键肽键的结构式可表示如下：
（提醒：不能忘记价键的横线）
不要将氨基（）错写为NH2或一NH3；不要将羧基（）误写为COOH；不要将肽键（）误写为CO-NH或CONH。
（4）H2O中H的来源：一个来自一NH2，一个来自一COOH。而O则只来自于一COOH。
肽的名称：一条多肽链由几个氨基酸分子构成就称为（三个或三个以上的称为多肽），如：由六个氨基酸分子构成一条链，则其名称是六肽，也可称为多肽。通常核糖体合成的多肽没有，需要经过（在内质网、高尔基体上完成）形成有一定空间的蛋白质，才能发挥作用。
提醒：不是所有蛋白质的形成都需要内质网和高尔基体的参与。
2.蛋白质结构的多样性：
（1）氨基酸的不同，构成的肽链不同。（2）氨基酸的不同，构成的肽链不同。（3）氨基酸的不同，构成的肽链不同。（4）肽链的不同，构成的蛋白质不同。
注意：蛋白质结构的多样性与氨基酸之间的无关
3.蛋白质功能（见右下表）
4.归纳蛋白质合（链状肽）成过程的有关计算
（1）失去水分子数=肽键数=氨基酸数一肽链数
（2）蛋白质相对分子质量=氨基酸平均相
对分子质量×氨基酸数量一失去水分子数
×水的相对分子质量。例如：氨基酸的平
均相对分子质量为a，数目为n，肽链数为
m，则：蛋白质的相对分子质量为：a*n-18*
（n-m）。
（3）一个肽链中至少有1个游离的氨基和
1个游离的羧基，在R基中可能也有氨基和
羧基。
（4）n个氨基酸分子缩合成m条肽链，至
少有个氨基和个羧基；至少含
有的羧基（一COOH）或氨基数（一NH2）
=肽链数
（5）基因表达过程中，氨基酸数与相应的碱基（核苷酸）数目的对应关系
5.环状肽的结构与计算
根据图示可知：= =氨基酸数（由于环
肽首尾氨基酸彼此相连，故形成一个环肽时，比形成一条直
链肽要多生成一个水分子）
6.蛋白质的盐析、变性和水解
（1）盐析：是由蛋白质在盐溶液中的变化引起
的，蛋白质的没有发生改变。
（2）变性：是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化，肽链变得松散，蛋白质丧失了生物活性，但肽键和二硫键一般不断裂。（注意胃蛋白酶所处环境的酸碱度）用酒精、紫外线或加热等方法能杀菌消毒，就是因为这样会导致微生物的。
③水解：在蛋白酶作用下，肽键断裂，蛋白质分解为和。水解和脱水缩合的过程（相反/相同）。
7.细胞/生物多样性的原因：
不同细胞/生物多样性的根本原因：；
同一生物不同细胞多样性的根本原因：；
上两种情况下细胞/生物多样性的直接原因：。
8.教材中常见蛋白质
三.核酸
1.元素组成：只有，再无其他元素。
2.基本单位：（由1分子、1分子、1分子组成）
3.单体的链接方式：核苷酸之间通过磷酸二酯键连接形成核苷酸链（核苷酸链同侧是磷酸二酯键，对侧是。）有关组成成分的种类：组成核酸的碱基有种，五碳糖有种，核苷酸有种。
4.种类：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）（对比如下）
5．生理功能：核酸是细胞中携带的物质，在生物体的遗传、变异和蛋白质的生物合成有十分重要
的作用。
6．核酸水解产物：初步水解产物是，彻底水解产物是。
思考：细胞生物、病毒的核酸和遗传物质初步水解和彻底水解的产物分别是什么？种类有多少种？
7．不同生物的核酸、核苷酸及碱基的情况(病毒有且仅有一种核酸，并以它作为生物类别核酸核苷酸碱基遗传物质举例
原核生物和
真核生物
病毒只含DNA 只含RNA
四.实验：观察DNA和RNA在细胞中
的分布（一）实验原理
1.甲基绿和吡罗红与两种核酸的亲
和力不同，甲基绿与结合显
绿色，吡罗红与结合显红
色。
2.盐酸作用：（1）能改变膜的，
加速染色剂进入；
（2）使染色体中和分
离，有利于DNA与结合。
（二）实验材料、仪器与用具
1.人口腔上皮细胞l.烧杯、小烧杯、温度计、滴管、消毒牙签、载玻片、盖玻片、铁架台、石棉网、火柴、酒精灯、吸水纸、显微镜ll、质量分数0.9%的NaCl溶液，8%的盐酸，吡罗红甲基绿染色剂（）.
蒸馏水
（三）实验结果及结论
结果：细胞核主要呈绿色，细胞质主要呈红色。
结论：DNA主要位于细胞核，RNA主要位于细胞质。
（四）观察DNA和RNA在细胞分布实验中的4个注意问题
（1）选材：口腔上皮细胞、无色的洋葱鳞片叶(内/外)表皮细胞，不能用紫色洋葱鳞片叶外表皮细胞或叶肉细胞，因有的干扰。
（2）缓水流冲洗目的：防止载玻片上的被冲走。
（3）几种试剂在实验中的作用
①0.9%的NaCI溶液（生理盐水）：保持口腔上皮细胞的。
②8%的盐酸作用：a、改变细胞膜的通透性，加速染色剂进入细胞；b、使染色质中DNA与蛋白质分离，有利于DNA与染色剂结合。
③蒸馏水作用：a、配制染色剂；b、冲洗载玻片。
④吡罗红甲基绿染液：混合使用，且现用现配。
（4）DNA和RNA在细胞核和细胞质中均有分布，只是量的不同，故结论中强调
“主要”而不能说“只”存在于细胞核或细胞质中。
五.细胞中的糖类
1.元素组成：只有，多数糖类分子中H和O之比是2：1，因此糖类也被称为“碳水化合物”。
2.糖类的种类
1.依据水解情况分为、和
①单糖（不能水解的糖）：包括五碳糖（、）和六碳糖（、、）——三类为同分异构体（CaHizOa）。两类五碳糖动植物均有，葡萄糖、果糖存在于植物细胞，半乳糖存在于动物细胞。
糖类只有水解成，才能被人体吸收。淀粉、纤维素、糖原三类多糖的基本组成单位（单体）都是葡萄糖，但不能说所有多糖的单体都是葡萄糖。
②二糖：二糖由两分子单糖脱水缩合而成
植物特有：蔗糖= + 、麦芽糖=
动物特有二糖：乳糖= +
③多糖：由多分子单糖脱水缩合而成。（多糖的单体并非都是葡萄糖。）
植物特有多糖：：植物细胞的储能物质
纤维素：植物细胞的组成成分，支持、保护细胞（不提供能量）动物特有多糖：糖原：动物细胞的储能物质（肝糖原和肌糖原）
Ⅱ.根据还原性，糖类可分为还原糖和非还原糖
葡萄糖、果糖、半乳糖等单糖以及、都属于还原糖，蔗糖、淀粉、糖原是非还原糖（必须记住！）
3.糖类的功能
（1）组成生物的重要成分。（2）生物体的主要能源物质。
提醒：①并非所有的糖都是能源物质（如核糖、脱氧核糖、纤维素等为，构成细胞结构，不提供能量。）
②糖类的合成场所（或细胞）：（葡萄糖、淀粉）、（加上糖基团-并非合成）、（纤维素）、（肝糖原）、（肌糖原）。
③并非所有糖都是甜的，如纤维素、淀粉不甜（淀粉水解成麦芽糖才会有甜味）。
④纤维素不能被动物消化，被称为膳食纤维。反刍动物（如牛）能消化纤维素是因为某些微生物的作用。
六.细胞中的脂质
1.元素组成：主要由组成，有些还含N、P等。（脂肪和固醇只含C、H、O，磷脂除C、H、O外还含有。）
2.分类：脂肪（元素C、H、O）、磷脂（元素C、H、O、N、P）和固醇（如胆固醇、性激素、维生素D等，元素C、H、O、）。不同的脂质在化学组成和化学结构上有很大差异，但共同的特性是通常都不溶于水。
3.功能：s
脂肪：细胞的良好储能物质。（由1分子和3分子组成）
磷脂：是构成生物膜的重要物质，所有细胞都含有磷脂。（是构成细胞膜的重要成分，也是构成细胞器膜的重要成分。在人和动物的脑、卵细胞、肝脏以及大豆种子中含量丰富。磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸等构成。）
固醇：在细胞的营养、调节和代谢中具有重要功能。
性激素：促进人和动物的发育以及的形成，激发并维持第二性征。(有很多种，而不是只有一种，比如有孕酮/睾酮/黄体生成素等)维生素D：能有效地促进人和动物肠道对和的吸收。
补充：细胞内的能源物质种类及其分解放能情况
1.生物体主要的能源物质：
2.生物体主要储能物质：。
除此之外，动物细胞中的和植物细胞中的也是重要的储能物质。
3.直接能源物质：（非唯一直接能源物质，其他三磷酸核苷也可以作为直接能源物质，例如UTP用于多糖合成，CTP用于磷脂合成，GTP用于蛋白质合成）糖类、脂肪、蛋白质中的能量只有先转移到ATP中，才能被生命活动利用。
思考：光能到动物细胞分裂时的耗能经历了哪些生理过程？
4.细胞中的能源物质为糖类、脂肪、蛋白质，三者供能顺序是：。
糖类是主要的能源物质；当外界摄入能量不足时（如饥饿），由脂肪分解供能；蛋白质作为生物体重要的结构物质，一般不提供能量，但在营养不良、疾病、衰老等状态下也可分解提供能量。
5.糖的“水解”与“氧化分解”
多糖和二糖水解的终产物是其单体，如淀粉水解的产物是葡萄糖，蔗糖水解的产物是葡萄糖和果糖；糖氧化分解的终产物是，即糖参与有氧呼吸后的最终产物。
六.生物大分子以碳链为骨架：
1.三类多糖（淀粉、纤维素、糖原）的单体都是，但并非所有多糖的单体都是葡萄糖。如：菊糖是一种多聚果糖，存在于菊科植物根部；琼脂是一种多聚半乳糖，是某些海藻所含的多糖。
2.蛋白质的单体是。
3.核酸的单体是，DNA的单体是，RNA的单体是。
4.单体形成多聚体。
5.每一个单体都以若干个相连的为基本骨架，由许多单体连接成多聚体。
生命活动的主要承担者蛋白质教案
《生命活动的主要承担者—蛋白质》教案 教学目标： ⒈知识与技能 ⑴说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⑵蛋白质的结构和功能。 ⒉过程与方法 ⑴培养学生跨学科分析综合能力。 ⑵收集资料、分析资料的能力。 ⒊情感态度与价值观 ⑴认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 ⑵关注蛋白质研究的新进展。 教学重点： ⒈氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构和功能。 教学难点： ⒈氨基酸形成蛋白质的过程。 ⒉蛋白质的结构多样性的原因。 课前准备： 教师准备两三块海绵，肽键形成的动画课件，血红蛋白、胰岛素的空间结构示意图。课时安排： １课时。 教学过程： 一. 情境创设 蛋白质是构成细胞的重要物质之一，它在组成细胞的化合物中的含量仅次于水，占细胞干重的50％以上。食品包装上常常附有食品成分说明，如果你留心观察的话，你会发现蛋白质是许多食品的重要成分，有时你还会看到添加某些氨基酸的食品。 二. 师生互动 ㈠教师提问：你能过说出多少种富含蛋白质的食品呢？ 学生：根据生活经验回答。 教师：我们平时所吃的食物中，一般都含有蛋白质，瘦肉、蛋、奶和大豆制品中的蛋白质含量尤其丰富。蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸，才能被人体吸收和利用。 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。在生物体中组成当白质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构有什么特点呢？请大家观察课本第20页的《思考与讨论》中的几种氨基酸的结构，思考讨论，这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 教师引导：教师在黑板上写出甲烷分子（CH4）的结构式。比较课本上氨基酸的分子结构式与甲烷分子的不同，再思考氨基酸的结构具有什么共同特点。 学生回答：每种氨基酸分子中都含有一个氢原子，一个氨基和一个羧基。 教师总结：用一个氨基，一个羧基，一个侧链基团R基分别取代甲烷中的三个H，就组成蛋白质分子的基本单位氨基酸的结构通式： Ｒ │ NH2─Ｃ─COOH │ Ｈ
高中化学选修1之知识讲解_生命的基础—蛋白质-
生命的基础—蛋白质 【学习目标】 1、了解蛋白质的组成、结构和用途，掌握蛋白质的性质； 2、介绍几种氨基酸的结构和名称，了解氨基酸由于羧基和氨基的存在而具有两性的性质； 3、了解肽键及多肽的初步知识。 【要点梳理】 要点一、蛋白质的组成和结构 1．蛋白质的组成元素 蛋白质是一类结构非常复杂的化合物，含碳、氢、氧、氮及少量的硫，有的还含有微量磷、铁、锌、钼等元素。 2．蛋白质的物质属类 蛋白质的相对分子质量很大，通常从几万到几十万，属于天然有机高分子化合物。 3．氨基酸组成了蛋白质 要点诠释： （1）羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物叫氨基酸。-NH2叫氨基，可以看成NH3失一个H 原子后得到的，是个碱性基。氨基的电子式： （2）氨基酸至少包含一个氨基和一个羧基，其通式为：（-R表示烃基或氢原子）。由于氨基具有碱性，羧基具有酸性，因此，氨基酸与酸或碱都能发生反应生成盐，具有两性。 （1）肽和肽键 一个分子中的氨基跟另一个分子中的羧基之间消去水分子，经缩合反应而生成的产物叫做肽，其中的酰胺基结构（-CO-NH-）叫做肽键。 肽键的形成：
（2）二肽、多肽和肽链 由两个氨基酸分子消去水分子而形成含有一个肽键的化合物是二肽。由多个氨基酸分子消去水分子形成的含有多个肽键的化合物是多肽。多肽常呈链状，因此也叫肽链。 （3）多肽与蛋白质的关系 多肽与蛋白质之间没有严格的界限，一般常把相对分子质量小于10 000的叫做多肽。蛋白质水解得到多肽，多肽进一步水解，最后得到氨基酸。上述过程可用下式表示： 5．蛋白质结构的复杂性 氨基酸是蛋白质的基本结构单元，种类很多，组成蛋白质时种类、数量不同，排列的次序差异很大，所以，蛋白质的结构很复杂。 一个蛋白质分子可以含有一条或多条肽链，肽链中有很多肽键，一个肽键中的氧原子与另一个肽键中氨基的氢原子通过氢键连接，形成类似于螺旋状的结构，最后形成具有三维空间结构的蛋白质分子。 要点诠释：氢键是一种特殊的静电吸引作用。F、O、N等非金属原子的半径比较小，原子吸引电子的能力很强，能把与它结合的H原子的电子吸引，使H原子几乎成为“裸露”的质子。这个半径很小，带正电的H核，允许带负电的F、O、N等原子充分接近它，形成氢键。氢键通常用X-H…Y表示，其中X、Y分别代表F、O、N等原子。 6．蛋白质分子结构的多样性与功能的关系 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。肌肉、血清、蛋白质、毛发、指甲、角、蹄、蚕丝、蛋白激素、酶等都是由不同的蛋白质组成的，一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白质密切相关。 蛋白质分子结构的多样性，决定了蛋白质分子具有多种重要功能。如胰岛素调节功能、酶的催化功能、肌肉的运动功能等。 要点二、蛋白质的性质 1．溶解性：蛋白质在水中的溶解性不同，有的能溶于水，如鸡蛋白；有的难溶于水，如丝、毛等。 2．两性：蛋白质是由氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，其中存在氨基和羧基，因此，它也有两性。 3．盐析：向蛋白质溶液中加入轻金属盐的浓溶液，可以使蛋白质的溶解度变小而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。 要点诠释： （1）析出的蛋白质仍然具有原来的生理活性，所以说这是一个物理变化。 （2）盐析是可逆的，当加水时，析出的蛋白质又会溶解。因此，可以采用多次盐析的方法来分离和提纯蛋白质。 （3）使蛋白质盐析成功的关键有两点：一是盐的类型为轻金属盐或铵盐，切不可用重金属盐（重金属盐能使蛋白质变性）；二是盐溶液为饱和溶液，且用量要较大。 （4）盐析是物理变化，这一性质体现了蛋白质溶液是胶体。 4．变性：当向蛋白质溶液中加入重金属盐、强酸、强碱、有机物溶液（如甲醛、酒精、苯甲酸等），或者紫外线照射、X射线照射均能使蛋白质发生不可逆的凝固，凝固后不能在水中溶解，这种变化叫做变性。 要点诠释： （1）蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。 （2）高温杀菌消毒就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等）能使蛋白质凝固，所以使人中毒。万一误食了重金属离子，应立即喝大量牛奶等来缓解毒性，以减小人体蛋白质中毒的程度。 （3）前生命科学工作者积极展开如何防治衰老保持青春活力，也就是防止蛋白质变性过程的研究。 （4）蛋白质的变性属于化学变化。
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降
高三一轮复习课练2 细胞中的蛋白质和核酸
课练2细胞中的蛋白质和核酸 小题狂练②小题是基础练小题提分快 1.[2018·全国卷Ⅰ]生物体内的DNA常与蛋白质结合，以DNA—蛋白质复合物的形式存在。下列相关叙述错误的是() A．真核细胞染色体和染色质中都存在DNA—蛋白质复合物 B．真核细胞的核中有DNA—蛋白质复合物，而原核细胞的拟核中没有 C．若复合物中的某蛋白参与DNA复制，则该蛋白可能是DNA聚合酶 D．若复合物中正在进行RNA的合成，则该复合物中含有RNA聚合酶 答案：B 解析：真核细胞内的染色体和染色质都主要是由DNA和蛋白质组成，都存在DNA—蛋白质复合物，A正确；原核细胞无成形的细胞核，DNA裸露存在，不含染色体(质)，但是其DNA会在相关酶的催化下发生复制，DNA分子复制时会出现DNA—蛋白质复合物，B错误；DNA复制需要DNA聚合酶，若复合物中的某蛋白参与DNA复制，则该蛋白可能为DNA聚合酶，C正确；在DNA转录合成RNA时，需要有RNA聚合酶的参与，故该DNA—蛋白质复合物中含有RNA聚合酶，D正确。 2．[2019·湖南联考]如图所示为某细胞中某多肽的结构简式，R1、R2和R3是3个不同的化学基团。下列有关分析，不正确的是() A．该多肽中的肽键数是2 B．该多肽是由3个氨基酸脱去3分子水缩合形成的 C．该多肽至少含有一个氨基和一个羧基 D．该化合物能与双缩脲试剂发生紫色反应 答案：B 解析：图中所示的化合物为三肽，含有2个肽键，是由3个氨基酸脱去2分子水形成的，A正确，B错误；该多肽为链状，至少含有一个氨基和一个羧基(R基中也可能含有氨基和羧基)，C正确；含有两个或两个以上肽键的化合物均能与双缩脲试剂发生紫色反应，D正确。 3．[2019·西安月考]下图表示生物体内某种化合物的形成和在细胞中分布的情况。下列有关分析，错误的是() A．化学元素A包括五种大量元素 B．物质C中的D能被吡罗红染成红色
高中生物《生命活动的主要承担者—蛋白质》优质课教案、教学设计
生命活动的主要承担者——蛋白质的教学设计 一、教材分析 “生命活动的主要承担者——蛋白质”是高中生物课程标准人教版必修模块1《分子与细胞》第二章“组成细胞的分子”中第二节内容。本节是在学生已经掌握了细胞中化合物的种类和如何检测生物组织中的蛋白质之后,进行进一步的学习。通过对氨基酸形成蛋白质过程的学习,分析蛋白质多样性的直接原因和根本原因,从而体会生物多样性的原因。结合教材及生活实际分析蛋白质的功能,认同蛋白质是生命活动的主要承担者,为本书其他章的学习及高中生物课程其他模块的学习做铺垫。 二、教学目标 知识与技能目标 （1）说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。（2）阐述蛋白质的结构和功能。 过程与方法目标 （1）培养学生跨学科分析综合能力。 （2）收集资料、分析资料的能力。 情感态度价值观目标 （1）认同蛋白质是生命活动的主要承担者。 （2）关注蛋白质研究的新进展。
（3）讨论蛋白质的重要作用。 三、重点和难点 重点：氨基酸的结构特点及氨基酸形成蛋白质的过程；蛋白质的结构和功能。 难点：氨基酸形成蛋白质的过程及涉及的相关计算问题。四、 教学设计思路 教学过程是在“学生为主体，教师为主导”的教学理念的指导下进行的，在教学过程中以学生自主学习、小组合作探究学习为主，提高学生的自主学习能力和合作探究能力。以自学、合学、展学、评学的教学思路进行。让学生能够真正明确脱水缩合的过程中，物质变化的来龙去脉，以便从整体上认识、理解和掌握脱水缩合过程。 五、教学过程的实施 （一）课前内容的检查，查漏补缺 由一位同学带领学生复习关于氨基酸和脱水缩合以及蛋白质结构和 功能的有关内容，为本节课内容的学习打下基础。 （二）情景导入、展示目标。 【教师】根据本节课的学习目标。（多媒体展示，强调重难点）
蛋白质和氨基酸的呈色反应
实验二蛋白质和氨基酸的呈色反应 一、实验目的 1.了解构成蛋白质的基本结构单位及主要联接方式。 2.了解蛋白质和某些氨基酸的呈色反应原理。 3.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法 二、呈色反应： (一)双缩脱反应： 1.原理： 尿素加热至180℃左右生成双缩脲并放出一分子氨。双缩脲在碱性环境中能与cu2+结合生成紫红色化合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。可用于蛋白质的定性或定量测定。 一切蛋白质或二肽以上的多肽部有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。 2.试剂： (1)尿索： 10克 (2)10%氢氧化钠溶液 250毫升 (3)1%硫酸铜溶液 60毫升 (4)2％卵清蛋白溶液 80毫升 3.操作方法： 取少量尿素结晶，放在干燥试管中。用微火加热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。冷后，加10％氢氧化钠溶液约1毫升，振荡混匀，再加1％硫酸铜溶液1滴，再振荡。观察出现的粉红颜色。避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。 向另一试管加卵清蛋白溶液约l毫升和10％氢氧化钠溶液约2毫升，摇匀，再加1％硫酸铜溶液2滴，随加随摇，观察紫玫色的出现。
(二)茚三酮反应 1.原理： 除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。 该反应十分灵敏，1：1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。 茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO 2、NH 3 和醛，水合 茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分于和氨缩合生成有色物质。 反应机理如下： 此反应的适宜pH为5—7，同一浓度的蛋白质或氨基酸在不同pH条件下的颜色深浅不同，酸度过大时甚至不显色。 2.试剂： (1)蛋白质溶液 100毫升 2％卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液(蛋清：水＝1：9) (2)0.5％甘氨酸溶液 80毫升 (3)0.1％茚三酮水溶液 50毫升 (4)0.1％茚三酮—乙醇溶液 20毫升
2019届一轮复习人教版 专题04 细胞中的蛋白质 教案
考点04 细胞中的蛋白质 高考频度：★★★☆☆ 难易程度：★★★☆☆ 1．组成蛋白质的氨基酸及其种类 （1）组成元素：C 、H 、O 、N ，有的还含有P 、S 等。 （2）结构特点 ①氨基和羧基的数量：每个氨基酸至少有一个氨基和一个羧基。 ②氨基和羧基的连接位置：都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 ③氨基酸不同的决定因素：R 基的不同。 （3）种类：约20种。 根据能否在人体内合成????? 必需氨基酸种，婴儿9种非必需氨基酸种 2．蛋白质的结构及其多样性 （1）二肽的形成过程 ①过程a 名称：脱水缩合，场所为核糖体。 ②物质b 名称：二肽。 ③结构c 名称：肽键，其结构简式为：—NH —CO —(或—CO —NH —)。 ④H 2O 中各元素的来源：H 来自—COOH 和—NH 2，O 来自—COOH 。 ⑤多个氨基酸发生脱水缩合，产物名称为多肽。 （2）蛋白质的结构层次 氨基酸―――→脱水缩合多肽―――――→盘曲、折叠蛋白质 （3）蛋白质分子多样性的原因 ①氨基酸????? a.种类不同b.数目成百上千c.排列顺序千变万化 ②多肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别。 3．蛋白质的功能(连线)
考向一蛋白质的结构和形成过程 1．下列关于氨基酸和蛋白质的叙述，错误的是 A．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NS B．分子式为C63H105O25N17S2的多肽化合物中，最多含有的肽键数目是16个C．10个氨基酸构成的多肽有9个—CO—NH—，称为九肽学&科网 D．两个氨基酸脱水缩合过程中失去的H2O中的氢来源于氨基和羧基中的氢【参考答案】C
第三节生命的基础——蛋白质教学设计教案
教学准备 1. 教学目标 知识与技能 1．说明氨基酸、蛋白质的结构和性质特点，能列举人体必需的氨基酸。 2．了解人体新陈代谢过程中的某些生化反应。 3．了解合理摄入营养物质的重要性，认识营养均衡与人体健康的关系。 过程与方法 通过蛋白质化学性质的相关实验，体验科学探究的过程，学习运用以实验为基础的实证研究方法。 情感、态度与价值观 1．在科学探究过程中，通过比较和分析，不断地揭示问题和解决问题，让学生从问题中获得新知识，激发学生强烈的求知欲，同时开发学生的智力。 2．培养学生的自主、勤思、严谨、求实、创新的科学精神。 2. 教学重点/难点 教学重点 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点。 课题难点 氨基酸、蛋白质的结构和性质特点及应用。 3. 教学用具 教学课件 4. 标签 教学过程 教学过程设计
一、新课导入 蛋白质广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质。动物的肌肉、皮肤、血液、乳汁以及发、毛、蹄、角等都是由蛋白质构成的。蛋白质是构成人体的物质基础，蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。今天我们来学习生命的基础----蛋白质。 [板书]第三节生命的基础----蛋白质 [投影]含有丰富蛋白质的食品： [阅读]资料卡片 [讲述]蛋白质是一类非常复杂的化合物，由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成。蛋白质的相对分子质量很大，从几万到几千万。例如，烟草斑纹病毒的核蛋白的相对分子质量就超过了两千万。因此，蛋白质属于天然有机高分子化合物。我们学习蛋白质组成和结构。 [板书]一、蛋白质组成和结构 [投影]蛋白质的复杂结构：
[板书]1、氨基酸组成了蛋白质 [讲解]蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解，水解的最终产物是氨基酸。 下面是几种氨基酸的例子： [分析]氨基酸特点，写出氨基酸的通式。 [回答]氨基酸分子中既有氨基（-NH2），又有羧基（-COOH），因此它既能跟酸反应，又能跟碱反应，具有两性。 [板书]通式： 有氨基（-NH2），又有羧基（-COOH），因此它既能跟酸反应，又能跟碱反应，具有两性。 [讲解]现在从动植物体内蛋白质水解产物中分离出来的氨基酸有几百种。但是，构成主要蛋白质的氨基酸只有20多种。 [提问]什么是两性物质，推测氨基酸的性质有那些？
食品营养学_练习题_第六章蛋白质和氨基酸
第六章蛋白质和氨基酸 一、填空 1、除8种必需氨基酸外，还有组氨酸是婴幼儿不可缺少的氨基酸。 2、营养学上，主要从蛋白质含量、被消化吸收程度和被人体利用程度三方面来全面评价食品蛋白质的营养价值。 3、谷类食品中主要缺少的必需氨基酸是赖氨酸。 4、最好的植物性优质蛋白质是大豆蛋白。 5、谷类食品含蛋白质7.5-15% 。 6、牛奶中的蛋白质主要是酪蛋白。 7、人奶中的蛋白质主要为乳清蛋白。 8、蛋白质和能量同时严重缺乏的后果可产生干瘦性营养不良。 9、蛋白质与糖类的反应是蛋白质或氨基酸分子中的氨基与还原糖的羰基之间的反应，称为羰氨反应，该反应主要损害的氨基酸是赖氨酸，蛋白质消化性和营养价值也因此下降。 10、谷类蛋白质营养价值较低的主要原因是优质蛋白质含量较低。 11、蛋白质净利用率表达为消化率*生物价。 12、氮平衡是指摄入氮和排出氮的差值。 二、选择 1、膳食蛋白质中非必需氨基酸A具有节约蛋氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.精氨酸 D.丝氨酸 2、婴幼儿和青少年的蛋白质代谢状况应维持D。 A.氮平衡 B. 负氮平衡 C.排出足够的尿素氮 D.正氮平衡 3、膳食蛋白质中非必需氨基酸B具有节约苯丙氨酸的作用。 A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.丙氨酸 D.丝氨酸 4、大豆中的蛋白质含量是D。 A.15%-20% B.50%-60% C.10%-15% D.35%-40% 5、谷类食物中哪种氨基酸含量比较低? B A.色氨酸 B.赖氨酸 C.组氨酸 D.蛋氨酸 6、合理膳食中蛋白质供给量占膳食总能量的适宜比例是B。 A. 8% B. 12% C.20% D.30% 7、在膳食质量评价内容中，优质蛋白质占总蛋白质摄入量的百分比应为D。 A. 15% B. 20% C.25% D.30% 8、以下含蛋白质相对较丰富的蔬菜是B。 A. 木耳菜 B. 香菇 C. 菠菜 D. 萝卜 9、评价食物蛋白质营养价值的公式×100表示的是D。 A.蛋白质的消化率 B.蛋白质的功效比值 C.蛋白质的净利用率 D.蛋白质的生物价 10、限制氨基酸是指D。
细胞中的蛋白质
第3讲细胞中的蛋白质 考纲考情——知考向核心素养——提考能 最新考 纲 1.蛋白质的结构和功能(Ⅱ) 2.生物膜系统的结构和功 能(Ⅱ)——侧重内膜系统 对分泌蛋白的合成和运输 生命观 念 蛋白质的结构多样性 决定功能多样性及生 物膜系统的功能建立 生命部分与整体的观 念 近三年 考情 2018·全国卷Ⅰ(1，2)、 2018·全国卷Ⅱ(1，5，30)、 2018·全国卷Ⅲ(1)、2017·全 国卷Ⅰ(2，3)、 2016·全国卷Ⅰ(1，2)、 2016·全国卷Ⅱ(2) 科学思 维 归纳演绎蛋白质的合 成及有关计算比较 社会责 任 蛋白质与人体健康及 疾病治疗方面的应 用，养成良好的生活 习惯 考点一蛋白质的结构和功能 1.组成蛋白质的氨基酸元素组成、结构与种类
2.蛋白质的合成及其结构、功能的多样性 (1)二肽的形成过程 ①过程a ：脱水缩合，物质b ：二肽，结构c ：肽键。 ②H 2O 中H 来源于氨基和羧基；O 来源于羧基。 (2)蛋白质的形成过程 氨基酸――→脱水缩合 多肽（链）――→一或数条 盘曲、折叠蛋白质 3.蛋白质结构与功能的多样性 ■助学巧记 巧用“一、二、三、四、五”助记蛋白质的结构与功能
教材VS高考 1.真题重组判断正误 (1)真核细胞染色体和染色质中都存在DNA—蛋白质复合物(2018·全国卷Ⅰ，2A)() (2)植物叶肉细胞中液泡膜与类囊体膜上的蛋白质不同(2016·海南卷，3B)() (3)将抗体溶于NaCl溶液中会造成其生物活性的丧失(2017·海南卷，1C)() (4)核糖体上合成的蛋白质不能在细胞核中发挥作用(2015·海南卷，11D)() 提示(1)√(2)√ (3)×盐析过程蛋白质空间结构没有破坏，所以其活性没有丧失。 (4)×所有蛋白质均在核糖体合成。 2.深挖教材 (1)(中图版必修1 P29图示2－1－5拓展)多肽与蛋白质有什么区别？提示多肽和蛋白质的区别：在核糖体上合成的是多肽，没有明显的空间结构，多肽必须经过加工后，才能形成具有一定空间结构和特定
浙江专用版高中生物第一章细胞的分子组成第三节第3课时糖类油脂和蛋白质的鉴定 核酸教案必修1
浙江专用版高中生物第一章细胞的分子组成第三节第3课时糖类油脂和蛋白质的鉴定核酸教案必修1 第3课时糖类、油脂和蛋白质的鉴定 核酸 知识内容学考要求选考要求 活动：检测生物组织中的油脂、糖类和蛋白质 b b 核酸的种类和功能 a a 学习导航 (1)阅读教材，明确检测生物组织中的油脂、糖类和蛋白质的原理。(2)分组活 动，学会检测生物组织中的油脂、糖类和蛋白质的方法步骤。(3)阅读教材，了 解核酸的种类和功能。 方式一假设每位同学都是一名营养师或食品检验员，如何检测出未知组织液含有的物质？你要选择哪些实验器材和试剂呢？ 方式二教师在实验台上摆上苹果、马铃薯、鸡蛋、牛奶等。大家看，讲台上放了一些我们常见的、常吃的食物，你知道它们含有哪些有机化合物吗？怎样用科学的实验方法进行检测呢？ 一、检测生物组织中的油脂、糖类和蛋白质 1．油脂的检测 (1)原理：苏丹Ⅲ染液能使细胞中的油脂呈橙黄色。 (2)方法步骤 取材：花生种子(浸泡3～4h)，将子叶切成1～2mm厚的薄片 ↓ 制片 ?? ? ??①取最薄的薄片置于载玻片上 ②在薄片上滴2～3滴苏丹Ⅲ染液 ③去多余的染液(1～2滴50%的乙醇溶液) ④制成临时装片 ↓
观察：在低倍物镜下寻找到已染色的圆形小颗粒，然后用高倍物镜观察 ↓ 结论：圆形小颗粒呈橙黄色(说明有油脂存在) 特别提醒 低倍物镜换成高倍物镜时，视野变暗，看到的细胞数目少；较厚的切片细胞重叠，不易观察脂肪小颗粒；乙醇可以洗去未与油脂结合的苏丹Ⅲ染液，也能溶解油脂，漂洗时速度要快，否则会将油脂溶解掉，观察不到实验现象。切片可能使细胞破裂，导致油脂流出细胞外。 2．糖类和蛋白质的检测 (1)检测淀粉 ①原理：淀粉遇碘—碘化钾溶液显蓝色。 ②方法步骤 取材：马铃薯匀浆液 ↓ 检测： ↓ 结论：样本中含有淀粉 (2)检测还原糖 ①原理：用本尼迪特试剂检测，热水浴生成红黄色沉淀。 ②方法步骤 选材：含还原糖量较高、白色或近于白色的植物组织(梨、白萝卜) ↓ 制备组织液????? 制浆 ↓ 过滤(用一层纱布) ↓取液 ↓ 显色反应： ↓
生物化学习题及答案(氨基酸和蛋白质)
生物化学习题（氨基酸和蛋白质） 一、名词解释： 两性离子：指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子 必需氨基酸：指人体（和其他哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的环境pH，用符号pI表示。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子的局部区域内，多肽链按一定方向盘绕和折叠的方式 三级结构：蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象 四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构 超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体 盐析：在蛋白质分子溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象 盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象 蛋白质的变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致生物活性丧失的现象； 蛋白质在受到光照、热、有机溶剂及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变 蛋白质的复性：在一定条件下，变性的蛋白质分子回复其原有的天然构象并回复生物活性的现象同源蛋白质：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质。如血红蛋白 别构效应：某些不涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其它部位（别构部位），引起蛋白质的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 肽单位：又称肽基，是肽链主链上的重复结构。由参与肽键合成的N原子、C原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-C原子组成的一个平面单位。 二、填空题： 1、天然氨基酸中，甘氨酸（Gly）不含不对称碳原子，故无旋光性。 2、常用于检测氨基酸的颜色反应是茚三酮。 3、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质含量，这是因为蛋白质分子中的 Phe 、 Tyr和Trp （三字符表示）三种氨基酸残基有紫外吸收能力。 4、写出四种沉淀蛋白质的方法：盐析、有机溶剂、重金属盐和加热变性。 （生物碱试剂、某些酸类沉淀法） 5、蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸残基的氨基和另一氨基酸的羧基连接而形成的。 6、大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为16 %，如测得1g样品含氮量为10mg，则蛋白质含量
蛋白质结构和功能教案
尝试总结氨基酸异同点? 尝试描述氨基酸脱水缩合 过程？ 尝试说出蛋白质结构不同 可能原因？ 尝试举例说出蛋白质的功 能？ 厂 蛋白质作用 — ▼ _______________ 总结氨基酸结构通式 师生共同总结脱水缩合过程 师生总结蛋白质结构多样性原因 思考讨论，代表回答 细胞中的生物大分子一蛋白质的结构和功能 概述蛋白质的结构与功能，说明生物大分子以碳链为骨架。 初步学会鉴定物质的科学实验方法， 说明、分析、总结实验材料的选取原则; 对氨基酸脱水缩合过程的分析、逻辑推理能力；经历知识的发生发展过程，积极思维， 尝试进行科学探究、收集信息、分析信息。 情感态度与价值观目标：通过边做边学实践活动及对氨基酸脱水缩合过程的分析，形成 严谨的科学态度、不 断创新的精神以及合作精神；逐步认同“结构决定功能”的生物学 基本观点。 【教学重点】 氨基酸的结构特点；蛋白质的结构与功能。 【教学难点】 氨基酸的脱水缩合。 【教学方法】 分组合作，问题引导。 【教学设计思路】 【教学目标】 知识目标： 能力目标： 1、 2 3、 展示大头娃娃图片，创设情境 几种氨基酸结构式 两种氨基酸结构式 蛋白质各级结构图 体现蛋白质功能图 ￥ 小组讨论，总结并交流 I 富含蛋白食品 认识作用并举例 阅读课本小组讨论 举例说出蛋白质功能 练习：学会判断氨基 酸方法。制作模型
3.基本组成单位: (1)结构通式: 生成1分子水被脱去，而羧基和氨基剩余的基团相连成为 ，其结构式为 形成的肽链称为 ⑶特点: ②一条多肽链(n 个氨基酸分子形成)中含有的肽键数 5.种类和功能的多样性 (1)问：蛋白质的结构具有多样性的原因哪些? ①组成蛋白质多肽链的氨基酸在 不同; 【自学引导】 (一)蛋白质的结构和功能 1.元素组成: ，大多数蛋白质还含有 2.含量及地位：是细胞中含量最多的 .化合物，是细胞的 物质，如生物体中绝大多数酶、 细胞中许多重要的 和某些激素等都是蛋白质。 (2)结构特点：都有一个 和一个 与同一个碳原子相连，而 且这个碳原子还分别与一个 、一个可变的 相连接。 ⑶种类：组成生物体内蛋白质的氨基酸大约有 种，不同氨基酸的区别在 的不同。 问：1.自然界中含有氨基和羧基的化合物均可称为氨基酸, 如何判断是否构成蛋白质 的氨基酸? 4 ?蛋白质的形成 蛋白质是由许多氨基酸分子通过 形成 相连而成的。 (1)过程：在酶的作用下，一个氨基酸的羧基提供的 与另一个氨基酸的氨 基提供的 ⑵结果：氨基酸分子脱水缩合后形成的有机化合物叫做 O 最简单的肽由 2个氨基酸分子脱水缩合而组成， 称为 ;由n 个氨基酸(n > 3)分子以肽键相连 ①一条多肽链至少含有一个游离的 和一个游离的 上的
人教版教学教案第2章 细胞的化学组成 蛋白质 教案
第2章细胞的化学组成 第三节生物大分子三体现生命活动的大分子—蛋白质教案 六盘水市第一实验中学 一：教学目标： 知识目标：说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程；明确概念肽键及多肽；初步掌握蛋白质的重要性质和检验方法。 能力目标：通过学生动手实验培养操作技能与观察能力，使之正确进行实验分析，从而加深对概念的理解，并抽象形成规律性认识，再辅以习题训练培养学生的创新思维能力。 情感目标：通过学生实验，使学生的科学态度、思想情趣得到陶冶。 重点、难点： 重点：氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程；蛋白质的结构和功能。 难点：氨基酸形成蛋白质的过程；蛋白质的结构多样性的原因。
三：板书设计 体现生命活动的大分子—蛋白质 二、蛋白质元素组成： C、H、O、N 、P、S、Fe、I、Mn等等 三、相对分子量大： 四、氨基酸及其种类：
1、氨基酸是组成蛋白质的基本单位，约有20种，8种必须氨基酸，12种非必须氨基 酸。 2、氨基酸的结构特点及通式： 五、 蛋白质的结构及其多样性： 1、脱水缩合合概念及过程： 2、蛋白结构多样性的原因： 1、AA 的种类、数目、排列顺序以及蛋白质空间结构的不同。 2、与蛋白质结合的元素不同。 3、蛋白质由多条肽链经盘绕折叠形成一定空间结构。 六、 蛋白质的主要功能： 1、组成作用：作为生物体的结构成分（结构蛋白），如角蛋白，肌肉细胞中的肌动蛋 白和肌球蛋白。 2、催化作用：作为新陈代谢的催化剂──酶，绝大多数酶都是蛋白质，还有的酶是RNA 。 3、运输作用：具有运输的功能，如血红蛋白。 4、调节作用：对生命活动起调节作用，如胰岛素。 5、免疫作用：蛋白质参与机体防御机能，如抗体。 七、 蛋白质的变性 当遇高温强酸、强碱、重金属盐、醛、紫外线或加热等均会使蛋白质变性，此过程不可逆。 H O | ‖ NH 2—C —C | R 1 H | —C —COOH | R 2 H 2O + H NH 2—C COOH R 2
蛋白质和氨基酸性质
实验一蛋白质与氨基酸的理化性质实验 一、实验目的 1.了解蛋白质和某些氨基酸的颜色反应原理。 2.学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。 3.学习蛋白质等电点的测定。 二、蛋白质的盐析与变性 1.原理 在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水破坏水化层和双电层而沉淀。 蛋白质的沉淀反应分为可逆反应和不可逆反应两类。 （1）可逆的沉淀反应此时蛋白质分子的结构尚未发生显著变化，除去引起沉淀的因素后，沉淀的蛋白质仍能重新溶解于溶剂中，并保持其天然性质而不变性。如大多数蛋白质的盐析作用或在低温下用乙醇（或丙酮）短时间作用与蛋白质。提纯蛋白质时，常利用此类反应分离蛋白质。 （2）不可逆的沉淀反应此时蛋白质分子内部结构发生重大变化，蛋白质常因变性而发生沉淀现象，沉淀后的蛋白质不再复溶于同类的溶剂中，加热引起的蛋白质沉淀与凝固、蛋白质与重金属离子或某些有机酸的反应都属于此类反应。 有时蛋白质变性后，由于维持溶液稳定的条件仍然存在（如电荷层），蛋白质并不絮凝析出。因此变性后的蛋白质并不一定都表现出沉淀现象。反之沉淀的蛋白质也未必都已变性。 2.试剂与材料 （1）蛋白质溶液[5%卵清蛋白溶液或鸡蛋清的水溶液 500ml (新鲜鸡蛋清：水=1：9)] （2）pH4.7乙酸-醋酸钠的缓冲溶液 100 ml （3）3%硝酸银溶液 10 ml （4）5%三氯乙酸溶液 50 ml （5）95%乙醇 250 ml （6）饱和硫酸铵溶液 250 ml
（7）硫酸铵结晶粉末 1000g （8）0.1mol/L盐酸溶液 300 ml （9）0.1mol/L氢氧化钠溶液 100ml （10）0.05mol/L碳酸钠溶液 100ml (11)0.1mol/L乙酸溶液 100ml （12）2%氯化钡溶液 150 ml 3.实验步骤 （1）蛋白质的盐析加入无机盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）的浓溶液后，蛋白质水溶液溶解度发生变化，过饱和的蛋白质会发生絮凝沉淀，这种加入盐溶液或固体盐能析出蛋白质的现象称为盐析。加入的盐浓度不同，析出的蛋白质现象也不同，人们常用逐步提高蛋白质溶液中盐浓度的方法，使蛋白质分批沉淀，此类盐析方法称为分段盐析。 例如，球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中析出，而清蛋白则在饱和硫酸铵溶液中才能析出。通过盐析来制备的蛋白质沉淀物，当加水稀释降低盐类浓度时，它又能再溶解，故蛋白质的盐析作用是一种可逆沉淀过程。 加5%卵清蛋白溶液5ml于试管中，再加等量的饱和硫酸铵溶液，搅拌均匀后静置数分钟则析出球蛋白的沉淀。倒出少量沉淀物，加少量水，观察是否溶解，试解释实验现象。将试管内沉淀物过滤，向滤液中逐渐添加硫酸铵粉末，并慢速搅拌直到硫酸铵粉末不再溶解为止（饱和状态），此时析出的沉淀为清蛋白。 取出部分清蛋白沉淀物，加少量蒸馏水，观察沉淀的再溶解现象。 （2）重金属离子沉淀蛋白质重金属离子与蛋白质结合成不溶于水的复合物。 取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液1～2滴，震荡试管，观察是否有沉淀产生。放置片刻，倾去上层清液，加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。（3）某些有机酸沉淀蛋白质取1支试管,加入蛋白质溶液2ml，再加入1ml5%三氯乙酸溶液，振荡试管，观察沉淀的生成。放置片刻，倾出上清液，加入少量蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 （4）有机溶剂沉淀蛋白质取1支试管，加入2ml蛋白质溶液，再加入2ml95%乙醇。混匀，观察沉淀的产生。加入少量的蒸馏水，观察沉淀是否溶解。 三、蛋白质的颜色反应
有机化学 第十四章 氨基酸和蛋白质的性质
第十四章氨基酸和蛋白质的性质 蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。 人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。 第一节氨基酸 氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。 一、α-氨基酸的构型、分类和命名 构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-
氨基酸，其结构可用通式表示： RCHCOOH NH2 这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。 氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。 根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。 氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。例如甘氨酸可用Gly或
蛋白质教学设计
蛋白质教案设计 一，教学内容分析 蛋白质(protein)是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。没有蛋白质就没有生命。氨基酸是蛋白质的基本组成单位。它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16%~20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6~12kg。人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸(Amino acid)按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。 （查找自百度百科） 二，学情分析 学生学习认真，且本章节内容有趣，可延展性强，可以进行系统的讲解，并且进行一部分的课外延展，比如蛋白质的使用，蛋白质发现的历史，对此有突出贡献的人等。 三，教学目标 1，说明氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程。 2，蛋白质的化学结构和空间结构及其特性。 3，阐述蛋白质的结构和功能。 四，教学重，难点 （1）教学重点 1.氨基酸的结构特点，以及氨基酸形成蛋白质的过程 2.蛋白质的化学结构和空间结构及其特性 （2）教学难点 1.蛋白质的结构多样性的原因 2、蛋白质的鉴定
五，教学方法 自主学习，教师导读，PPT与传统板书结合 六，教学过程 安排学生课前阅读相关教材内容，完成自主的内容。 步骤1：导入新课，分析本课教学地位和重要性。 步骤2：强调二肽以及多肽的合成原理； 步骤3：强调蛋白质的检验方法及注意事项。。 步骤4：6至7分钟完成习题，教师明确答案并给予适当点评或纠错。 步骤5：回顾本课堂所讲，师生共同归纳总结出课堂小结。 七，小结及任务 小结： 蛋白质结构不同，在细胞中承担的功能就不同。蛋白质分子结构的多样性决定了其功能的多样性。 只有当蛋白质具有一定的空间结构时，才能表现出生物活性。 任务： 1，思考蛋白质失去其活性的方法有哪些？ 2，思考蛋白质失活后能否恢复？
蛋白质与氨基酸的关系教案资料
精品文档 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。 一、蛋白质与氨基酸的关系 一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。 畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。 二、氨基酸间的相互关系 组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。 蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。 氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。亮氨酸过多可降 精品文档