植物热激转录因子在非生物逆境中的作用

分子植物育种，２００６年，第４卷，第１期，第８８－９４页

ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ，２００６，Ｖｏｌ．４，Ｎｏ．１，８８－９４

专题介绍

Ｒｅｖｉｅｗ

植物热激转录因子在非生物逆境中的作用

翁锦周洪月云＊

福建省农业科学院闽台园艺研究中心，漳州，３６３００５

＊通讯作者，ｈｏｎｇｙｈｋ＠ｙａｈｏｏ．ｃｏｍ．ｃｎ

摘要非生物逆境通常导致生物体内蛋白变性。热激蛋白（Ｈｓｐ）作为分子伴侣协助蛋白的重新折叠、稳定、胞内运输和降解，以阻止受损蛋白的累积，维护细胞内环境的稳定。而热激蛋白的表达是通过热激转录因子（Ｈｓｆｓ）结合于热激蛋白基因的启动子的热激元件上（ｈｅａｔｓｈｏｃｋｅｌｅｍｅｎｔ，ＨＳＥ），以募集其它转录因子而形成转录复合体，促进热激蛋白基因的表达。植物热激转录因子比动物系统更为多样性。根据其基本的结构域，植物热激转录因子可分为三类：ＨｓｆＡ、ＨｓｆＢ、ＨｓｆＣ。Ａ类Ｈｓｆｓ已有大量深入的研究和报道，特别是在番茄方面。ＨｓｆＢ和ＨｓｆＣ的作用尚不清楚。在其复杂的网络中，每一热激转录因子均有其独特的作用，取决于其表达模式、亚细胞定位、聚合化、活性及与其他蛋白的相互作用。在非生物逆境，尤其是热激逆境下，Ａ类热激转录因子在调节热激蛋白的表达起着重要作用。番茄的ＨｓｆＡ１起着主导作用，其缺失无法被其他相近的Ｈｓｆｓ所取代，但在持续热逆境下，在ＨｓｆＡ１的配合下，ＨｓｆＡ２可成为主要调节因子。Ｂ类热激转录因子可作为Ａ类Ｈｓｆｓ的阻抑蛋白。然而，基于对不同的单个突变体的研究，以及对酵母Ｈｓｆ１致死突变体的拯救恢复，一些热激转录因子的作用又是丰余的。此外，热激蛋白也对热激转录因子起负反馈调节作用。

关键词热激转录因子（Ｈｓｆｓ），热激蛋白（Ｈｓｐｓ），热胁迫，非生物逆境

ＴｈｅＲｏｌｅｓｏｆＰｌａｎｔＨｅａｔＳｈｏｃｋＴｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎＦａｃｔｏｒｓｉｎＡｂｉｏｔｉｃＳｔｒｅｓｓ

ＷｅｎｇＪｉｎｚｈｏｕＨｏｎｇＹｕｅｙｕｎ＊

Ｆｕｊｉａｎ－ＴａｉｗａｎＨｏｒｔｉｃｕｌｔｕｒｅＲｅｓｅａｒｃｈＣｅｎｔｅｒ，ＦｕｊｉａｎＡｇｒｉｃｕｌｔｕｒａｌＡｃａｄｅｍｙｏｆＳｃｉｅｎｃｅｓ，Ｚｈａｎｇｚｈｏｕ，３６３００５

＊Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇａｕｔｈｏｒ，ｈｏｎｇｙｈｋ＠ｙａｈｏｏ．ｃｏｍ．ｃｎ

ＡｂｓｔｒａｃｔＡｂｉｏｔｉｃｓｔｒｅｓｓｒｅｓｕｌｔｓｉｎｐｒｏｔｅｉｎｄｅｎａｔｕｒａｔｉｏｎ．Ｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎｓｆｕｎｃｔｉｏｎａｓｍｏｌｅｃｕｌａｒｃｈａｐｅｒｏｎｅｓｉｎｐｒｅｖｅｎｔｉｎｇｔｈｅａｃｃｕｍｕｌａｔｉｏｎｏｆｄａｍａｇｅｄｐｒｏｔｅｉｎｓｔｏｍａｉｎｔａｉｎｃｅｌｌｕｌａｒｈｏｍｅｏｓｔａｓｉｓｂｙｒｅｆｏｌｄｉｎｇ，ｓｔａｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ，ｉｎ－ｔｒａｃｅｌｌｕｌａｒｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎａｎｄｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎｏｆｐｒｏｔｅｉｎｓ．Ｔｈｅｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎｓ（Ｈｓｐｓ）ｉｓｒｅｇｕｌａｔｅｄｂｙｔｈｅｈｅａｔｓｈｏｃｋｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎｆａｃｔｏｒｓ（Ｈｓｆｓ）ｖｉａｂｉｎｄｉｎｇｔｏｔｈｅｈｅａｔｓｈｏｃｋｅｌｅｍｅｎｔ（ＨＳＥ）ｏｆＨｓｐｓｇｅｎｅｓｔｏｒｅｃｒｕｉｔｏｔｈｅｒｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎｆａｃｔｏｒｓ，ｃａｕｓｉｎｇｔｈｅａｃｃｕｍｕｌａｔｉｏｎｏｆＨｓｐｓ．ＴｈｅｄｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆｔｈｅＨｓｆｓｙｓｔｅｍｉｎｐｌａｎｔｓｉｓｅｖｉｄｅｎｔｌｙｍｕｃｈｈｉｇｈｅｒｔｈａｎｔｈａｔｏｆａｎｉｍａｌｓ．Ｂａｓｅｄｏｎｔｈｅｉｒｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｄｏｍａｉｎｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ，ｐｌａｎｔＨｓｆｓｃａｎｂｅｄｉｖｉｄｅｄｉｎｔｏｔｈｒｅｅｃｌａｓｓｅｓ，ＨｓｆＡ，ＨｓｆＢ，ａｎｄＨｓｆＣ．ＣｌａｓｓＡＨｓｆｓａｒｅｗｅｌｌｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚｅｄ，ｅｓｐｅｃｉａｌｌｙｉｎｔｏｍａｔｏ．ＴｈｅｆｕｎｃｔｉｏｎｓｏｆｃｌａｓｓＢａｎｄＣａｒｅｓｔｉｌｌｎｏｔｃｌｅａｒ．ＩｎｔｈｅｃｏｍｐｌｅｘｎｅｔｗｏｒｋｏｆＨｓｆｓ，ｅａｃｈｏｆＨｓｆｓｈａｓｉｔｓｕｎｉｑｕｅｒｏｌｅ，ｄｅｐｅｎｄｅｎｔｏｎｔｈｅｅｘ－ｐｒｅｓｓｉｏｎｐａｔｔｅｒｎ，ｓｕｂｃｅｌｌｕｌａｒｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ，ｏｌｉｇｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ，ａｃｔｉｖａｔｉｏｎ，ａｎｄｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｗｉｔｈｏｔｈｅｒｐｒｏｔｅｉｎｓ．ＣｌａｓｓＡＨｓｆｓｐｌａｙａｎｉｍｐｏｒｔａｎｔｒｏｌｅｉｎｒｅｇｕｌａｔｉｎｇｔｈｅＨｓｐｇｅｎｅｓｉｎａｂｉｏｔｉｃｓｔｒｅｓｓ，ｅｓｐｅｃｉａｌｌｙｉｎｈｅａｔｓｔｒｅｓｓ．ＨｓｆＡ１ｉｎｔｏｍａｔｏａｃｔａｓａｍａｓｔｅｒｒｅｇｕｌａｔｏｒ．ＴｈｅｄｅｆｉｃｉｅｎｃｙｏｆｔｏｍａｔｏＨｓｆＡ１ｃａｎｎｏｔｂｅｓｕｂｓｔｉｔｕｔｅｄｂｙａｎｙｏｆｏｔｈｅｒｃｌｏｓｅｌｙｒｅｌａｔｅｄＨｓｆｓ．ＨｓｆＡ２ｍｉｇｈｔｂｅｃｏｍｅｄｏｍｉｎａｎｔｒｅｇｕｌａｔｏｒｕｎｄｅｒｐｒｏｌｏｎｇｅｄｈｅａｔｓｔｒｅｓｓｃｏｎｄｉｔｉｏｎ，ａｌｔｈｏｕｇｈｉｔｓｆｕｎｃｔｉｏｎｒｅ－ｑｕｉｒｅｓｃｏｏｐｅｒａｔｅｗｉｔｈＨｓｆＡ１．ＣｌａｓｓＢＨｓｆｓｍｉｇｈｔｆｕｎｃｔｉｏｎａｓｒｅｐｒｅｓｓｏｒｏｆｃｌａｓｓＡｏｆＨｓｆｓ．Ｈｏｗｅｖｅｒ，ｓｏｍｅＨｓｆｓａｒｅａｌｓｏｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｌｙｒｅｄｕｎｄａｎｔｂａｓｅｄｏｎｔｈｅｓｔｕｄｉｅｓｏｎｓｉｎｇｌｅｍｕｔａｎｔｏｆｉｎｄｉｖｉｄｕａｌＨｓｆａｎｄｒｅｓｃｕｅｏｆｙｅａｓｔＨｓｆ１ｌｅｔｈａｌｍｕｔａｎｔ．Ｉｎａｄｄｉｔｉｏｎ，ＨｓｐｓａｌｓｏａｃｔａｓｎｅｇａｔｉｖｅｆｅｅｄｂａｃｋｒｅｇｕｌａｔｉｏｎｏｆＨｓｆｓ．

ＫｅｙｗｏｒｄｓＨｅａｔｓｈｏｃｋｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎｆａｃｔｏｒｓ（Ｈｓｆｓ），Ｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎｓ（Ｈｓｐｓ），Ｈｅａｔｓｔｒｅｓｓ，Ａｂｉｏｔｉｃｓｔｒｅｓｓ

随着全球气温的上升及世界人口的快速增长，热逆境对作物的产量和品质的影响日趋显著。因此，通过分子操作技术提高作物的抗热性日显重要。植物在热逆境反应中，其热激基因表达迅速增加，导致热激蛋白的迅速累积。在逆境条件下，特别是热激下的一系列细胞活动过程中，热激蛋白作为分子伴侣促使其他蛋白的重新折叠、稳定、组装、胞内运输和降解，对受损蛋白的修复和细胞的存活起着重要的作用（Ｗａｎｇｅｔａｌ．，２００４；ＳａｎｇｓｔｅｒａｎｄＱｕｅｉｔｓｃｈ，２００５）。

根据其功能、保守的结构域和分子量，热激蛋白可分成五类，即Ｈｓｐ７０、Ｈｓｐ９０、Ｈｓｐ１００、ｔｈｅｃｈａｐｅｒ－ｏｎｉｎｓ（ＧｒｏＥＬａｎｄＨｓｐ６０）和小分子量的ｓＨｓｐ（Ｗａｎｇｅｔａｌ．，２００４）。ｓＨｓｐ在植物中分布最为广泛（Ｖｉｅｒｌｉｎｇ，１９９１）。真核生物热激基因的启动子中共同拥有一个回文序列ＡＧＡＡｎ／ｎＴＴＣＴ的热激转录因子识别元件（ＨＳＥ）（Ｎｏｖｅｒ，１９８７）。热激蛋白的表达受到热激转录因子的调控。在热胁迫、氧化逆境和病毒感染下，热激转录因子结合在热激蛋白基因的热激元件上，以吸引其他转录因子结合在热激蛋白基因上而形成转录复合体，导致热激蛋白基因的转录和热激蛋白的累积（Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，１９９６）。

由于植物固生于土壤中而难以逃脱不利的环境条件如热、冷、干旱及盐胁迫，因而在漫长的进化过程中形成了相对于动物体系较为复杂多样的热激转录因子种类。因此，一个灵活而高效的逆境反应体系是植物在逆境条件下赖以生存、发育和再生的必要条件。通过对基因组分析或表达序列标签（ＥＳＴ）的搜索，发现水稻、烟草、大豆和拟南芥分别有２３、１８、３４和２１个热激转录因子基因（Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４；Ｇｏｆｆｅｔａｌ．，２００２）。这表明植物热激转录因子Ｈｓｆｓ家族组成的功能的多样性及物种特异性以适应快速多变和极端的环境。

根据其ＤＮＡ结合结构域（ＤＮＡｂｉｎｄｉｎｇｄｏ－ｍａｉｎ，ＤＢＤ）及其寡聚化结构域（ＨＲ－Ａ／Ｂ）的特异性，植物热激转录因子Ｈｓｆｓ可分为３类，即ＨｓｆＡ、ＨｓｆＢ、ＨｓｆＣ。基于其结构特征和系统发育比较分析，拟南芥具有１５个Ａ类Ｈｓｆｓ，５个Ｂ类Ｈｓｆｓ和１个Ｃ类Ｈｓｆｓ（Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，２００１）。Ａ类Ｈｓｆｓ在寡聚化结构域中插入２１个氨基酸残基，而Ｂ类Ｈｓｆｓ则没有这样的插入，且其Ｃ端激活结构域（ＣＴＡＤ）是中性或带正电荷。Ｂ和Ｃ类的Ｈｓｆｓ缺少ＡＨＡ基元而不具备激活功能（Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，２００１；Ｃｚａｒ－ｎｅｃｋａ－Ｖｅｒｎｅｒｅｔａｌ．，２０００）。１热激转录因子的结构域与功能

在真核生物界，尽管Ｈｓｆｓ的大小、序列有一定的差异，但其启动子识别位点的基本结构却相当保守。Ｈｓｆｓ拥有一个模式结构，即包括一个保守的Ｎ端ＤＮＡ结合结构域（ＤＢＤ），一个具有７个疏水重复的寡聚化结构域（ＨＲ－Ａ／Ｂ），一簇为核输入信号（ＮＬＳ）所必需的碱性氨基酸残基和一个酸性Ｃ端的激活结构域（ＡＨＡ）（图１）（Ｍｏｒｉｍｏｔｏ，１９９８；Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，１９９６；Ｗｕ，１９９５）。

１．１Ｎ端ＤＮＡ结合结构域（ＤＢＤ）

Ｎ端ＤＮＡ结合结构域（ＤＢＤ）是Ｈｓｆｓ结构中最为保守的区域，具有一个结合于热激蛋白基因Ｈｓｐｓ启动子中的热激元件的螺旋—转角—螺旋结构（Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，１９９６）。通过紫外激光交联实验，发现拟南芥ＡｔＨｓｆ１组成型地结合于Ｈｓｐ１８．２基因的热激元件（ＨＳＥ）上（Ｚｈａｎｇｅｔａｌ．，２００１）。通过转基因的烟草体外实验，发现在热激蛋白基因ＨａＨｓｐ１７．６Ｇ１的上游序列或其不完全的热激元件上的点突变，极大地削弱了热激转录因子对ＨａＨｓｐ１７．６Ｇｌ的结合及其表达（Ｃａｒｒａｎｏｅｔａｌ．，１９９９）。热激转录因子Ｈｓｆｓ结合于热激蛋白基因Ｈｓｐｓ的热激元件上，从而募集其他转录因子结合于Ｈｓｐｓ基因，形成转录复合体，促进Ｈｓｐｓ基因的表达。拟南芥Ｈｓｆ１被证实与ＴＡＴＡ结合蛋白（ＴＢＰ）直接相互作用，通过亲和层析、电泳迁移率变动分析及酵母双杂交测试表明，ＨＳＥ

寡聚核苷酸形图１热激转录因子（Ｈｓｆｓ）的基本结构域的模型

注：Ｈｓｆｓ具有一个模式结构，包括保守的Ｎ端ＤＮＡ结合结构域（ＤＢＤ），含７个疏水重复的寡聚化结构域（ＨＲ－Ａ／Ｂ），为核输入信号所必需的一簇碱性氨基酸（ＮＬＳ），核输出信号（ＮＥＳ）和位于Ｃ端的、以芳族、大的疏水和酸性氨基酸（ＡＨＡ）为特征的激活结构域

Ｆｉｇｕｒｅ１Ｔｈｅｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｄｏｍａｉｎｓｔｒｕｔｕｒｅｓｏｆｈｅａｔｓｈｏｃｋｔｒａｎｓｃｒｉｐ－ｔｉｏｎｆａｃｔｏｒｓ（Ｈｓｆｓ）

Ｎｏｔｅ：ＨｓｆｓｈａｖｅａｍｏｄｕｌａｒｓｔｒｕｃｔｕｒｅｃｏｎｔａｉｎｉｎｇａｃｏｎｓｅｒｖｅｄＮ－ｔｅｒｍｉｎａｌＤＮＡｂｉｎｄｉｎｇｄｏｍａｉｎ（ＤＢＤ），ａｎｏｌｉｇｏｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｄｏｍａｉｎｐｏｓｓｅｓｓｉｎｇｈｅｐｔａｄｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃｒｅｐｅａｔ（ＨＲ－Ａ／Ｂ），ａｃｌｕｓ－ｔｅｒｏｆｂａｓｉｃａｍｉｎｏａｃｉｄｒｅｓｉｄｕｅｓｅｓｓｅｎｔｉａｌｆｏｒｎｕｃｌｅａｒｉｍｐｏｒｔｓｉｇ－ｎａｌ（ＮＬＳ），ａｎｕｃｌｅａｒｅｘｐｏｒｔｓｉｇｎａｌ（ＮＥＳ），ａｎｄＣ－ｔｅｒｍｉｎａｌａｃｔｉｖａ－ｔｏｒｄｏｍａｉｎｗｉｔｈａｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｐａｔｔｅｒｎｏｆａｒｏｍａｔｉｃ，ｌａｒｇｅｈｙ－ｄｒｏｐｈｏｂｉｃａｎｄａｃｉｄｉｃａｍｉｎｏａｃｉｄｓ，ＡＨＡｍｏｔｉｆ

植物热激转录因子在非生物逆境中的作用

ＴｈｅＲｏｌｅｓｏｆＰｌａｎｔＨｅａｔＳｈｏｃｋＴｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎＦａｃｔｏｒｓｉｎＡｂｉｏｔｉｃＳｔｒｅｓｓ８９

分子植物育种

ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ

成ＴＢＰ：ＡｔＨｓｆ１：ＨＳＥ的复合体，但突变的ＨＳＥ却没有这样的复合体（ＲｅｉｎｄｌａｎｄＳｃｈｏｆｆｌ，１９９８）。

１．２寡聚化结构域

寡聚化结构域（ＨＲ－Ａ／Ｂ）位于Ｎ端，由７个疏水重复组成，在不同的生物体的Ｈｓｆｓ中也是保守的（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９４）。通过位于寡聚化结构域内形成的卷曲的三链α－螺旋的Ｈｓｆ三聚化是其高效结合于ＤＮＡ和促成Ｈｓｐｓ基因转录的前提（Ｗｕ，１９９５）。ＨＲ－Ａ／Ｂ结构域的缺失对生物体生存于高温下没有影响，但却显著地影响Ｈｓｆｓ的聚合化作用。ＬａｃＺ报告基因分析表明，单体的Ｈｓｆ显著地减低了其结合于ＤＮＡ的亲和力（Ｂｏｓｃｈｅｉｎｅｎｅｔａｌ．，１９９７）。拟南芥的ＡｔＨｓｆ１是组成型的表达（ＨｕｂｅｌａｎｄＳｃｈｏｆｆｌ，１９９４），但其结合于Ｈｓｐ基因的热激元件ＨＳＥ却是严格地取决于热逆境及要求蛋白构象由单体向三聚体的转变（Ｈｕｂｅｌｅｔａｌ．，１９９５；Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，１９９６；Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４）。免疫共沉淀和酵母双杂交试验证实了番茄的ＨｓｆＡ２的核输入需要通过与ＨｓｆＡ１同源寡聚化结构域ＨＲ－Ａ／Ｂ的相互作用来完成（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｐｏｒｔｅｔａｌ．，２００４）。通过ＥＧＳ交联和电泳迁移率变动分析，转基因拟南芥植株嵌合的Ｈｓｆ－ＧＵＳ以三聚体形式组成型地结合于热激蛋白基因中的热激元件上，组成型地表达了热激蛋白，从而提高了其抗热性（Ｌｅｅｅｔａｌ．，１９９５）。

１．３核输入信号（ＮＬＳ）和核输出信号（ＮＥＳ）结构域

核输入信号（ＮＬＳ）由一簇碱性氨基酸残基组成，绝大部分与Ｃ端的ＨＲ－Ａ／Ｂ区域相邻。ＮＬＳ作为核定位信号并为蛋白输入核内所需。Ｈｓｆｓ也具有核出输出信号（ＮＥＳ）区，使Ｈｓｆｓ从核内运输到细胞质。番茄的ＨｓｆＡ２是热激诱导蛋白，由于其具有强烈的Ｃ端核输出信号（ＮＥＳ），ＨｓｆＡ２只能定位于细胞质内（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。免疫荧光分析表明，番茄ＨｓｆＡ２的核输入只能依赖于与ＨｓｆＡ１协同运输，这种协同输入要求两者均必须具有ＮＬＳ基元，缺失ＮＬＳ则不具备核输入的能力（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８）。

１．４Ｃ端激活结构域（ＣＴＡＤ）

Ｃ端激活结构域（ＣＴＡＤ）是最不保守的区域，以芳族的、大的疏水的及酸性的氨基酸（ＡＨＡ）基元为特征，这样的结构通常出现哺乳动物系统和酵母转录因子的激活结构域（Ｄ!ｒｉｎｇｅｔａｌ．，２０００；ＮｏｖｅｒａｎｄＳｃｈａｒｆ，ｅｔａｌ．，１９９７）。通过报告基因在烟草原生质体和酵母的表达及免疫共沉淀分析，ＡＨＡ基元为Ａ类的Ｈｓｆｓ转录活动所必需。相反，Ｂ和Ｃ类的Ｈｓｆｓ则缺乏ＡＨＡ基元且没有激活功能（Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４；Ｃｚａｒｎｅｃｋａ－Ｖｅｒｎｅｒｅｔａｌ．，２０００）。通过ＧＳＴ－ＨｓｆＣＴＤ融合蛋白及免疫共沉淀分析表明，Ｈｓｆ－ＣＴＤ蛋白与转录复合体的组分ＳＮＦ２、ＴＡＦ１３０和ＡＤＡ３（ＳＡＧＡ）相互作用。缺失预测的ＡＨＡ基元则不具备激活功能。ＦＷＸＸＦ／Ｌ、Ｆ／Ｉ／Ｌ序列被发现为ＡＨＡ基元的一个保守的原型，出现在许多植物Ａ类Ｈｓｆｓ的Ｃ端激活结构域（ＣＴＤ）（Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４）。Ａ类Ｈｓｆｓ上的ＡＨＡ基元的作用已被许多拟南芥ＨｓｆｓＣ端缺失突变及ＡＨＡ基元上的丙氨酸替代基本的芳族和（或）疏水的残基的突变所证实（Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４）。

２热激逆境下Ｈｓｆｓ复杂的网络

２．１Ａ类Ｈｓｆｓ在热胁迫下的作用

番茄的Ｈｓｆｓ已有大量深入的研究和报道。番茄的ＨｓｆＡ１组成型地表达并在热激反应中起主导作用（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２；Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，２００１；Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８）。在正常温度下，ＨｓｆＡ１分布于细胞核和细胞质中。通过ＨｓｆＡ１的超表达和干扰ＲＮＡ（ｉＲＮＡ）的转基因植株的分析，超表达ＨｓｆＡ１植株叶片的热诱导合成的ＨｓｆＡ２，ＨｓｆＢ１和Ｈｓｐ１７－ＣＩ的合成水平比野生型多２￣３倍，而ＨｓｆＡ１ｉＲＮＡ植株中却检测不到或明显降低相应的蛋白（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。通过电泳迁移率变动分析，野生型的样品可观察到ＤＮＡ－蛋白复合体，ＨｓｆＡ１ｉＲＮＡ沉默植株的样品中却没有这样的复合体。同时，超表达植株比野生型更为耐热，而ＨｓｆＡ１ｉＲＮＡ植株则相反（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。然而，缺失或减少ＨｓｆＡ２和ＨｓｆＢ１基因表达的转基因番茄对热胁迫没有明显的影响（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。此外，为ＨｓｆＡ２的转录活动，其核输入需要ＨｓｆＡ１的配合（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｄ!ｒｉｎｇｅｔａｌ．，２０００；Ｈｅｅｋｌｏｔｚｅｔａｌ．，２００１）。

拟南芥的ＡｔＨｓｆ１也起了基础调节作用（Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，１９９６）。含有重组蛋白ＥＮ－ＡｔＨｓｆ１（ＡｔＨｓｆ１与果蝇波纹形成阻抑结构域ＥＮ的融合蛋白）的转基因植株极大地降低了所有目标基因的表达，包括Ｈｓｐ１７．６、Ｈｓｐ１８．２、Ｈｓｐ７０、Ｈｓｐ８３和Ｈｓｐ１０１，并降低了耐热性，特别在热激反应的早期（Ｗｕｎｄｅｒｌｉｃｈｅｔａｌ．，２００３）。

番茄的ＨｓｆＡ２在热激反应中具有潜在的激活性（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｄ!ｒｉｎｇｅｔａｌ．，２０００；Ｈｅｅｋｌｏｔｚｅｔａｌ．，２００１）。ＨｓｆＡ２是热诱导的蛋白，其表达和核输入依

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赖于ＨｓｆＡ１（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｐｏｒｔｅｔａｌ．，２００４）。因其Ｃ端拥有一个极强的核输出信号，ＨｓｆＡ２自身不具备进入核内的能力（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８；Ｈｅｅｒｋｌｏｔｚｅｔａｌ．，２００１）。免疫荧光和细胞组分分析，发现ＨｓｆＡ２位于细胞质，其核输入要求通过Ａ类Ｈｓｆ特有的ＨＲ－Ａ／Ｂ结构域与ＨｓｆＡ１形成异聚体。ＨｓｆＡ１和ＨｓｆＡ２的相互作用已被酵母双杂交和免疫共沉淀分析所证实。ＨｓｆＡ２和ＨｓｆＡ１的协同运输进入核内并不要求全长的ＨｓｆＡ１，缺失整个激活结构域的Ｃ端仍具有这种功能，但两者的ＮＬＳ基元则是必需的（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８）。

虽然ＨｓｆＡ２的表达及其核滞留依赖于ＨｓｆＡ１，但在持续的热胁迫和恢复期，ＨｓｆＡ２在耐热性方面则处于优势地位。这是由于ＨｓｆＡ２具有很高的激活潜能并可持续累积到相当高的水平，特别是与ＨｓｆＡ１的配合下（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。在合成期间，相当一部分的ＨｓｆＡ２与Ｈｓｐ１７－ＣⅠ，Ｈｓｐ１７－ＣⅡ复合形成大的细胞质聚合物。然而，通过对番茄提取蛋白进行大小排阻层析表明，在修复期，在ＣⅠ伴侣蛋白包括Ｈｓｐ１７．７－ＣⅠ，ＬｅＨｓｐ１７．６－ＣⅠ和ＬｅＨｓｐ１７．８－ＣⅡ的作用下，大多数的ＨｓｆＡ２以可溶的形式存在于细胞质。与聚合物的结合与释放的动态使ＨｓｆＡ２保持在感受态，以应对反复或严重的热胁迫（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。

类似于ＨＳＦＡ１，番茄的ＨｓｆＡ３也是组成型表达。在正常条件下ＨｓｆＡ３主要位于细胞质内，当热胁迫时，则转运到细胞核内。与ＨｓｆＡ２不同，ＨｓｆＡ３不是结合于热胁迫颗粒体。在番茄和拟南芥中，ＨｓｆＡ３的行为与Ｈｓｆ１相似（Ｂｈａｒｔｉｅｔａｌ．，２０００；Ｌｏｈｍａｎｎｅｔａｌ．，２００４）。

２．２Ｂ类Ｈｓｆｓ在热胁迫中的作用

Ｂ类Ｈｓｆｓ的作用尚不清楚。通过大豆或拟南芥Ｂ类Ｈｓｆｓ基因在烟草原生质体的表达，结果表明，在正常或热胁迫条件下，Ｂ类Ｈｓｆｓ没有激活功能。Ｂ类Ｈｓｆｓ可充当热激反应的阻抑蛋白或负调节物。Ａ类的ＡｔＨｓｆＡ４－２１与Ｂ类的ＡｔＨｓｆＢ１－４的共同表达不能激活ＡｔＨｓｆＢ１－４，并导致ＡｔＨｓｆＡ４－２１活性的减弱（Ｃｚａｒｎｅｃｋａ－Ｖｅｒｎｅｒｅｔａｌ．，２０００）。相比于Ａ类的ＡｔＨｓｆ１和ＡｔＨｓｆ３，ＡｔＨｓｆＢ１－４：ＧＵＳ融合蛋白的超表达不能激活ｓＨｓｐｓ（Ｈｕｂｅｌｅｔａｌ．，１９９５；Ｐｒａｎｄｌｅｔａｌ．，１９９８）。许多Ｂ类Ｈｓｆｓ存在于正常条件下并在热胁迫条件下被诱导到较高水平（Ｃｚａｒｎｅｃｋａ－Ｖｅｒｎｅｒｅｔａｌ．，１９９５；ＮｏｖｅｒａｎｄＳｃｈａｒｆ，１９９７）。番茄的ＨｓｆＢ１在正常和热胁迫条件下均位于细胞核内（Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８）。经体外实验表明，惰性的Ｂ类Ｈｓｆｓ特定地与基本转录因子ＴＢＰ和ＴＦＩＩＢ结合形成非功能性转录复合体以抑制热激蛋白的表达（Ｃｚａｒｎｅｃｋａ－Ｖｅｒｎｅｒｅｔａｌ．，１９９５）。该数据表明，植物热激正和负的调节可能分别独立于不同的Ｈｓｆ蛋白，Ａ类的Ｈｓｆｓ起着激活的正调节作用，而一些惰性的Ｂ类Ｈｓｆｓ可在热激反应中起抑制作用。另一相反的观点认为，ＨｓｆＢ２ｂ、Ｂ３和Ｃ１如果与活性较弱的Ａ类Ｈｓｆｓ结合起来，可起着协同激活的作用（Ｋｏｔａｋｅｔａｌ．，２００４）。

３Ｈｓｐｓ的负反馈调节Ｈｓｆｓ作用

热激蛋白Ｈｓｐｓ反过来也具有调节Ｈｓｆｓ的作用（图２）。例如番茄的ＨＳＦＡ２的亚细胞定位和激活功能被小分子量的热激蛋白ｓＨｓｐｓ所调控（Ｐｏｒｔｅｔａｌ．，

图２逆境下Ｈｓｆｓ与Ｈｓｐｓ的网络系统

注：热激、氧化、干旱或病毒感染导致蛋白的受损，因而激活或诱导Ｈｓｆｓ蛋白的合成。ＨｓｆＡｓ促使热激蛋白（Ｈｓｐｓ）的转录，阻止受损蛋白的累积以保持胞内平衡。Ｈｓｐｓ也充当Ｈｓｆｓ的负反馈调节作用，以阻止恢复期间的Ｈｓｆｓ的进一步增加。ＨＳＦＢｓ负调节ＨｓｆＡｓ的表达

Ｆｉｇｕｒｅ２ＭｏｄｅｌｏｆｔｈｅｎｅｔｗｏｒｋｏｆＨｓｆｓａｎｄＨｓｐｓｉｎｒｅｓｐｏｎｓｅｔｏｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌｓｔｒｅｓｓ

Ｎｏｔｅ：Ｈｅａｔｓｈｏｃｋ，ｏｘｉｄａｎｔｓ，ｄｒｏｕｇｈｔｏｒｖｉｒａｌｉｎｆｅｃｔｉｏｎｌｅａｄｓｔｏｔｈｅｄａｍａｇｅｄｏｆｐｒｏｔｅｉｎｓ，ｔｈｅｒｅｂｙａｃｔｉｖａｔｅｏｒｉｎｄｕｃｅｔｈｅｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆＨｓｆｐｒｏｔｅｉｎｓ．ＨｓｆＡｓｐｒｏｍｏｔｅｔｈｅｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎｏｆｈｅａｔｓｈｏｃｋｐｒｏｔｅｉｎｓ（Ｈｓｐｓ），ｗｈｉｃｈｐｒｅｖｅｎｔｔｈｅａｃｃｕｍｕｌａｔｉｏｎｏｆｄａｍａｇｅｄｐｒｏ－ｔｅｉｎｓｔｏｍａｉｎｔａｉｎｃｅｌｌｕｌａｒｈｏｍｅｏｓｔａｓｉｓ．ＨｓｐｓａｌｓｏａｃｔａｓａｎｅｇａｔｉｖｅｆｅｅｄｂａｃｋｒｅｇｕｌａｔｏｒｏｆＨｓｆｓｔｏｐｒｅｖｅｎｔＨｓｆｓｆｕｒｔｈｅｒｉｎｃｒｅａｓｉｎｇｄｕｒ－ｉｎｇｒｅｃｏｖｅｒｙｐｅｒｉｏｄ．ＨｓｆＢｓｐｒｏｂａｂｌｙｒｅｇｕｌａｔｅｎｅｇａｔｉｖｅｌｙｔｈｅｅｘ－ｐｒｅｓｓｉｏｎｏｆ

ＨｓｆＡ

植物热激转录因子在非生物逆境中的作用

ＴｈｅＲｏｌｅｓｏｆＰｌａｎｔＨｅａｔＳｈｏｃｋＴｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎＦａｃｔｏｒｓｉｎＡｂｉｏｔｉｃＳｔｒｅｓｓ９１

分子植物育种

ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ

２００４）。通过酵母双杂交，瞬时共表达及番茄叶肉原生质体的细胞组分分析表明，在热胁迫下，Ｈｓｐ１７．４－ＣⅡ热激蛋白作为协同抑制蛋白把ＨｓｆＡ２蛋白锚定在大的胞质聚合物上，而在修复期和正常条件下，ＨｓｆＡ２蛋白又能被ＣⅠ类的ｓＨｓｐｓ所溶解而释放出来。通过报告基因在烟草原生质体的表达，高激活潜能的Ｈｓ－ｆＡ２的活性随着Ｈｓｐ１７．４－ＣⅡ的增加而显著降低，同时，ＨｓｆＡ２的转录活动也特定地被其自身的Ｃ端的激活结构域结合于Ｈｓｐ１７．４－ＣⅡ所抑制（Ｐｏｒｔｅｔａｌ．，２００４；Ｓｃｈａｒｆｅｔａｌ．，１９９８）。

Ｈｓｐ７０和Ｈｓｆｓ之间的相互作用阻碍了Ｈｓｆｓ三聚化及其与Ｈｓｐ的热激元件ＨＳＥ的结合，从而抑制了Ｈｓｆｓ的转录活性（Ｗａｎｇｅｔａｌ．，２００４）。拟南芥ＡｔＨｓｆ１是组成型的表达，其活性在正常条件下被抑制，但在逆境下被激活。通过电泳迁移率变动分析和酵母双杂交测定，发现Ｈｓｐ７０通过与ＤＮＡ结合结构域相互作用而成为ＡｔＨｓｆ１活性的一个负反馈调节（ＫｉｍａｎｄＳｃｈｏｆｆｌ，２００２）。拟南芥ＡｔＨｓｆ１－ＧＵＳ融合蛋白对负调节作用不敏感并以三聚体构象组成型地结合于目标基因的热激元件（ＨＳＥ）上。去阻抑的ＡｔＨｓｆ－ＧＵＳ可能由于嵌和的Ｈｓｆ１－ＧＵＳ构象的变化而不能被阻抑物所识别（ＬｅｅａｎｄＳｃｈｏｆｆｌ，１９９６）。

４Ｈｓｆｓ的丰余及其独特的细胞功能

植物中的Ｈｓｆｓ比动物界的更具多样性（Ｂｈａｒｔｉｅｔａｌ．，２０００；Ｎｏｖｅｒｅｔａｌ．，２００１）。在复杂的网络中，每个Ｈｓｆ具有独特的作用，取决于其表达方式、亚细胞定位、寡聚化、活性及其与其他蛋白的相互作用。正如前面所述，番茄的ＨｓｆＡ１在热激反应中起主导作用，ＨｓｆＡ１的缺失不能被其他相关的Ｈｓｆｓ所取代（Ｍｉｓｈｒａｅｔａｌ．，２００２）。尽管ＨｓｆＡ２的作用需要ＨｓｆＡ１的配合，但其在持续和严重的热胁迫下成为主要调控者（Ｐｏｒｔｅｔａｌ．，２００４）。Ｂ类的Ｈｓｆｓ可作为Ａ类Ｈｓｆｓ的阻抑物。然而，一些Ｈｓｆｓ的作用是丰余的。例如，拟南芥ＡｔＨｓｆ１和ＡｔＨｓｆ３在热胁迫的早期具有丰余的调节作用，Ｔ－ＤＮＡ分别插入ＡｔＨｓｆ１和ＡｔＨｓｆ３基因位点的单个突变体对热激反应并没有明显的影响，而ＡｔＨｓｆ１／ＡｔＨｓｆ３双重突变体却显著地降低Ｈｓｆｓ的目标基因的表达水平，包括Ｈｓｐ１００、Ｈｓｐ９０、Ｈｓｐ７０和ｓＨｓｐ及２个热诱导的Ｂ类Ｈｓｆｓ（Ｌｏｈｍａｎｎｅｔａｌ．，２００４）。超表达的拟南芥ＨＳＦ３转基因植株（Ｐｒａｎｄｌｅｔａｌ．，１９９８）或Ｈｓｆ１融合蛋白（Ｌｅｅｅｔａｌ．，１９９５）导致热激反应的去阻抑作用。番茄Ａ类的Ｈｓｆｓ包括ＨｓｆＡ１、ＨｓｆＡ２和ＨｓｆＡ３均能够振救恢复酵母Ｈｓｆ１的致死突变（Ｂｏｓｃｈｅｉｎｅｎｅｔａｌ．，１９９７），表明它们具有某些丰余功能。

５Ｈｓｆｓ在其他非生物逆境中的作用

５．１干旱胁迫下的Ｈｓｆｓ

肌醇半乳糖苷合成酶（ＧｏｌＳ１），是干旱胁迫中的重要化合物即棉子糖、水苏糖和毛蕊单糖合成的一种关键合成酶。ＧｏｌＳ１的表达在野生型的拟南芥是热诱导的，而在ＡｔＨｓｆｓ超表达的转基因植株中是组成型表达的（Ｐａｎｉｋｕｌａｎｇａｒａｅｔａｌ．，２００４）。通过嵌合的Ｇｏ１Ｓ１启动子：ＧＵＳ报告基因分析，Ｇｏ１Ｓ１基因在一个推断的ＴＡＴＡ框的上游包含了几个共有序列－ＧＡＡ／－ＴＴＣ的完全或不完全的热激元件ＨＳＥ。在大肠杆菌（Ｅ．ｃｏｌｉ）表达重组蛋白ＡｔＨｓｆ３的电泳迁移率变动分析表明，ＡｔＨｓｆ３蛋白特定地与含有热激元件ＨＳＥ的ＧｏｌＳ１基因起始密码子的上游ＤＮＡ片段形成ＤＮＡ：ＡｔＨｓｆ３蛋白复合体。在热胁迫下，野生型的叶片中棉子糖含量明显提高，在ＡｔＨｓｆ３超表达植株更为明显，而Ｇｏ１Ｓ１突变体却没有增加。这些数据表明，Ｇｏ１Ｓ１是一个新型的Ｈｓｆｓ的目标基因，说明Ｈｓｆｓ也介入了干旱胁迫反应。

５．２氧化胁迫下的Ｈｓｆｓ

抗坏血酸过氧化物酶（ＡＰＸ）以抗坏血酸作为还原剂，以排解过氧化氢的毒性，是植物体内一种非常重要的抗氧化酶。ＡＰＸ１（Ｓｔｏｒｏｚｈｅｎｋｏｅｔａｌ．，１９９８）和ＡＰＸ２（Ｐａｎｃｈｕｋｅｔａｌ．，２００２）是ＨＳＦＳ的目标基因，随着温度的升高，ＡＰＸ１和ＡＰＸ２的表达增高，并为热胁迫所诱导。据体外实验表明，ＡＰＸ１和ＡＰＸ２基因的上游启动子含有热激元件（ＨＳＥ），并特定地与番茄的重组蛋白Ｈｓｆ１结合（Ｓｔｏｒｏｚｈｅｎｋｏｅｔａｌ．，１９９８；Ｐａｎｃｈｕｋｅｔａｌ．，２００２）。通过检查ＡＰＸ１和ＡＰＸ２基因上游的启动子ＤＮＡ序列，发现了类似热激元件（ＨＳＥ）的序列，并通过变异分析、转基因表达、电泳迁移率变动分析及足迹法的Ｈｓｆ：ＤＮＡ复合体形成所证实。在热激元件序列的突变对热胁迫及氧化胁迫有很强的负效应（Ｓｔｏｒｏｚｈｅｎｋｏｅｔａｌ．，１９９８；Ｐａｎｃｈｕｋｅｔａｌ．，２００２）。

６展望

十多年来，通过分子生物学知识和技术应用，人们对植物热激转录因子（Ｈｓｆｓ）在非生物逆境，特别是在热胁迫中的作用进行了大量的研究，从而对其作

９２

用机理有了较深入的认识。植物Ｈｓｆｓ的鉴定与克隆技术已为植物Ｈｓｆｓ的研究敞开新的大门。随着拟南芥基因组测序的完成，越来越多新的植物的Ｈｓｆｓ的鉴定，其网络和分子机理将会更加清楚。不同的Ｈｓｆｓ以其独特的方式在热胁迫及其他逆境反应及不同发育阶段中参于细胞生理过程，同样，每个Ｈｓｆｓ也有多个不同的目标基因。对植物Ｈｓｆｓ分子和细胞学机理的研究证实了Ｈｓｆｓ在不同逆境反应的作用。然而，关于Ｈｓｆｓ在植物非生物逆境的调节功能的多样性和复杂性的问题仍需要进一步探索。例如，Ｂ类和Ｃ类的Ｈｓｆｓ的生物功能？何种蛋白在活体内与Ｈｓｆｓ相互作用？以及新的Ｈｓｆｓ的目标基因也有待进一步发现和鉴定。通过产生Ｔ－ＤＮＡ插入突变或ｉＲＮＡ沉默某一特定基因将有助于探索Ｈｓｆｓ网络和个体Ｈｓｆｓ的特定作用。

致谢

本研究由福建省农业科技攻关计划项目（２００４Ｎｏ５１）资助。

参考文献

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分子植物育种

ＭｏｌｅｃｕｌａｒＰｌａｎｔＢｒｅｅｄｉｎｇ

ｈｅａｔｓｔｒｅｓｓｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎｆａｃｔｏｒｓ，ＨｓｆＡ１ｈａｓａｕｎｉｑｕｅｒｏｌｅａｓｍａｓｔｅｒｒｅｇｕｌａｔｏｒｏｆｔｈｅｒｍｏｔｏｌｅｒａｎｃｅｉｎｔｏｍａｔｏ，ＧｅｎｅｓＤｅｖ．，１６（１２）：１５５５－１５６７

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通讯作者简介

翁锦周，男，现为福建省农业科学院甘蔗研究所（与闽台园艺研究中心属两块牌子一套人马）副所长，副研究员。主要研究方向：生物技术在农业上的应用。在国内期刊上共发表相关论文２０篇。

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