医学生物化学

一，名词解释

1.酶的必须集团

酶分子中与酶活性密切相关的基团称作酶的必需基团

2.酶的活性中心

在酶分子中有一个必须基团比较集中，并具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化成产物，这一区域称为酶的活性中心

3．酶原

有些酶在细胞里刚合成或刚分泌出来时，还是一种没有活性的酶的前身物，称为酶原

4.DNA变性

指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。

5.DNA杂交

具有互补碱基序列的DNA分子，可以通过碱基对之间形成氢键等，形成稳定的双链区。在进行DNA分子杂交前，先要将两种生物的DNA分子从细胞中提取出来，再通过加热或提高pH的方法，将双链DNA分子分离成为单链，这个过程称为变性。然后，将两种生物的DNA单链放在一起杂交，其中一种生物的DNA单链事先用同位素进行标记。如果两种生物DNA分子之间存在互补的部分，就能形成双链区。由于同位素被检出的灵敏度高，即使两种生物DNA分子之间形成百万分之一的双链区，也能够被检出

6.蛋白质的一级结构

蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序称为蛋白质的一级结构

7.生物氧化

主要指生物体内物质通过氧化作用，最后生成水和CO2以及释放能量的过程

8.呼吸链

是位于线粒体内膜的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的功能单位

9.蛋白质的腐败作用

肠道细菌对未被消化的蛋白质以及未被吸收的消化产物进行无氧分解的反应过程

10.氧化磷酸化

在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，此过程称为氧化磷酸化，这是细胞内生成ATP的主要方式

11.脂肪运动

储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油并释放入血，以供给全身各组织氧化利用的过程

12.核苷酸的从头合成

利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的过程

13.抗代谢物

在微生物生长过程中常常需要一些生长因子才能正常生长，可以利用生长因子的结构类似物干扰机体的正常代谢，以达到抑制微生物生长的目的。

此类生长因子的结构类似物又称为抗代谢物

14.中心法则

以DNA为中心，DNA可以通过复制将遗传信息传递给下一代或通过转录生成

RNA,RNA再翻译成蛋白质，RNA也可以复制或通过逆转录生成DNA

15.逆转录

指在逆转录酶的催化下，以RNA为模板，DNTP为原料，合成DNA的过程

16.半保留复制

指另一条是新合成的，DNA在复制时子代DNA分子的两条链，其中一条保留

了亲代的一条链，种复制模式称为半保留复制

17.翻译

将mRNA携带的遗传信息转变为氨基酸排列顺序的过程（或以RNA为模板指

导合成蛋白质的过程）

18.密码子

是指mRNA分子上每三个相邻的碱基，称为三联体，共有64个密码子，其

中有61个密码子分别代表了20种氨基酸，另三个密码子代表终止信号

19.肝脏的生物转化作用

肝脏将一些非营养物质经过代谢转变其极性，使之成为容易排出形式的过

程为肝脏的生物转化作用

20.肠肝循环

指经胆汁或部分经胆汁排入肠道的药物，在肠道中又重新被吸收，经门静

脉又返回肝脏的现象

21.黄疸

由于胆红素代谢障碍致血中胆红素增多，皮肤、粘膜和巩膜呈黄染的现象

22.非蛋白氮

血液中除蛋白质以为的含氮物质叫作非蛋白氮，非蛋白氮主要有：尿素，

尿酸，肌酐，氨基酸，胆红素，氨等。

二．问答题

1.简述蛋白质的结构与功能的关系

①一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原与酶

②一级结构近似的蛋白质功能也相近，如源蛋白质

③来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有微细差异，往往是分子病

的基础

④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切

2.举例额说明辅酶与维生素的关系

辅酶是维生素的衍生物，组成辅酶是B族维生素的重要生理功能。

维生素组成的辅酶

B1 TPP

B2 FMN,FAD

B6 磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺

PP NAD，NADP

生物素生物素

泛酸辅酶A(CoASH)

硫辛酸二硫辛酸

叶酸四氢叶酸

3.简述DNA双螺旋结构的特点

①两条DNA互补链反向平行。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨

架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36?的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟（major groove）和一个小沟（minor groove），蛋白质分子通过这两个沟与碱基相识别。④两条DNA链依靠彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。根据碱基结构特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对，即A 与T相配对，形成2个氢键；G与C相配对，形成3个氢键。因此G与C 之间的连接较为稳定。⑤DNA双螺旋结构比较稳定。维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力

4．举例说明影响酶促反应的因素

pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率，紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低，激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢；酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快

5.简述糖的有氧氧化和三羧酸循环的生理意义

：①糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。②三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。

6.什么是酮体？如何产生，又如何被利用：

①酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β—羟丁酸和丙酮。②酮体的产生：合成部位：肝细胞线粒体。合成原料：乙酰CoA。反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG—CoA；关键酶是HMG—CoA合成酶。③酮体的利用：肝内生酮肝外用。乙酰乙酸硫激酶Β—羟丁酸→乙酰乙酸—————————→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能琥珀酰CoA转硫酶

7.如何判断蛋白质的营养作用？

蛋白质的营养作用营养素是维持正常生命活动所必需摄入生物体的食物成分。现代营养学对于营养素的研究，主要是针对人类和禽畜的营养素需要。营养素分蛋白质、脂质、碳水化合物、维生素和矿物质5大类。

8.简要说明体内氨的来源及去路。

氨在体内有三个主要来源：（1）氨基酸脱氨基作用生成的氨，这是最主要来源。（2）由肠道吸收的氨，其中包括食蛋白质在大肠内经腐败作用生成的氨和尿素在肠道细菌脲酶作用下生成的氨。（3）肾脏泌氨，谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶的催化下生成氨。氨是有毒物质，各组织

中产生的氨必须以无毒的方式经血液运输到肝脏、肾脏。

氨在体内的三条去路：（1）在肝脏合成尿素，氨在体内主要的去路是在肝脏生成无毒的尿素，然后由肾脏排泄，这是机体对氨的一种解毒方式。在肝脏的线粒体中，氨和二氧化碳，消耗ATP和H2O生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子氨结合生成精氨酸。这另一分子氨来自天冬氨酸的氨基。精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可再重复上述反应。由此可见，每循环一次便将2分子氨和1分子二氧化碳变成1分子尿素。（2）谷氨酰胺的合成，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺。谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的贮存及运输形式。（3）氨可以使某些α-酮酸经联合脱氨基逆行氨基化而合成相应的非必需氨基酸，氨还可以参加嘌呤碱和嘧啶碱的合成。

9.举例说明临床常用的抗代谢物的种类

定义：干扰细胞正常代谢过程的物质。

在微生物生长过程中常常需要一些生长因子才能正常生长，可以利用生长因子的结构类似物干扰集体的正常代谢，以达到抑制微生物生长的目的。此类生长因子的结构类似物又称为抗代谢物。

10.简述密码子的基本特点

通用性（普遍性）、方向性、连续性、简并性、摆动性

11.简述DNA损伤的机制

DNA损伤是复制过程中发生的DNA核苷酸序列永久性改变，并导致遗传特征改变的现象。情况分为：substitutation （替换）deletion （删除）insertion （插入）exon skipping （外显子跳跃）

12.简述真核生物蛋白质合成之后的加工修饰

从核糖体上释放出来的多肽链，按照一级结构中氨基酸侧链的性质，自竹卷曲，形成一定的空间结构，过去一直认为，蛋白质空间结构的形成靠是其一级结构决定的，不需要另外的信息。近些年来发现许多细胞内蛋白质正确装配都需要一类称做“分了伴娘”的蛋白质帮助才能完成，这一概念的提出并未否定“氨基酸顺序决定蛋白空间结构”这一原则。而是对这一理论的补充，分子伴娘这一类蛋白质能介导其它蛋白质正确装配成有功能活性的空间结构，而它本身并不参与最终装配产物的组成。目前认为“分子伴娘”蛋白有两类，第一类是一些酶，例如蛋白质二硫键异构酶可以识别和水解非正确配对的二硫键，使它们在正确的半胱氨酸残基位置上重新形成二硫键，第二类是一些蛋白质分子，它们可以和部分折叠或没有折叠的蛋白质分子结合，稳定它们的构象，免遭其它酶的水解或都促进蛋白质折叠成正确的空间结构。总之“分子伴娘”蛋白质合成后折叠成正确空间结构中起重要作用，对于大多数蛋白质来说多肽链翻译后还要进行下列不同方式的加工修饰才具有生理功能

13.简述胆色素的正常代谢过程，并解释三种类型黄疸的生化机制

1 胆红素的来源于衰老的红细胞80%-85%和部分的骨髓无效造血和肝脏，大部分的红细胞分解产生的胆红素经过网状内皮系统的吸收入血成为非结合胆红素，到达肝脏与葡萄糖醛酸结合生成结合胆红素通过胆道排泄到肠道，一部分排除成为粪胆素，一部分重吸收回到肝，另外一部分到肾脏变成尿胆原最后排出尿胆素2.

14.简述肝脏在糖类，脂类代谢中的作用

（1)肝脏在糖代谢中的作用:通过肝糖原的合成,分解与糖异生作用来维持血糖浓度的恒定,确保全身各组织,特别是脑组织的能量来源. (2)肝脏在脂类的消化,吸收,分解,合成及运输等过程中均起重要作用.如肝脏生成的胆汁酸是乳化剂;酮体只能在肝中生成;VLDL, HDL只能在肝中合成；促进血中胆固醇醋合成的酶(LCAT)由肝脏生成分泌入血. (3)肝脏能合成多种血浆蛋白质如清蛋白凝血酶原纤维蛋白原等通过鸟氨酸循肝脏将有毒的氨转变成无毒的尿素这是氨的主要去路也只能在肝中进行⑷肝脏对于维生素的消化吸收,储存,转化等方面均起作用,. ⑸肝脏在激素代谢中的作用主要是参与激素的灭活.

15.简述血浆蛋白的主要功能

（1）维持血浆的胶体渗透压（2）维持血浆的正常PH值（3）运输作用（4）营养作用（5）催化作用（6）血浆凝固及纤维蛋白溶解作用（7）免疫作用16.简述生物转化的反应类型及意义

反应类型：肝脏内的生物转化反应主要可分为第一相反应（氧化(oxidation)反应、还原(reduction)反应、水解(hydrolysis)反应）和第二相反应（结合(conjugation)反应）。

17.简述肝脏在蛋白质，维生素和激素代谢中的作用

（1）肝脏在糖代谢中的作用：通过肝糖原的合成，分解与糖异生作用来维持血糖浓度的恒定，确保全身各组织，特别是脑组织的能量来源。（2）肝脏在脂类的消化，吸收，分解，合成及运输等过程中均起重要作用，如肝脏生成的胆汁酸是乳化剂；酮体只能在肝中生成；VLDL,HDL只能在肝中合成；促进血中胆固醇脂合成的酶（LCAT）由肝脏生成分泌入血。（3）肝脏能合成多种血浆蛋白质，如清蛋白，凝血酶原，纤维蛋白原等；通过鸟氨酸循环，肝脏将有毒的氨转变成无毒的尿素，这是氨的主要去路，也只能在肝中进行

生物化学名词解释

生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖

医学生物化学各章节知识点及习题详解

医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学 1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( ) A. 中和电荷，破坏水化膜 B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐 C. 降低蛋白质溶液的介电常数 D. 调节蛋白质溶液的等电点 E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。 2. 关于肽键与肽，正确的是( ) A. 肽键具有部分双键性质 B. 是核酸分子中的基本结构键 C. 含三个肽键的肽称为三肽 D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基 E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。氨基酸借肽键联结成多肽链。……。

具体参见教材10页蛋白质的二级结构。 3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) A. 分子中氢键 B. 分子中次级键 C. 氨基酸组成和顺序 D. 分子内部疏水键 E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。……。具体参见教材20页小结。 4. 分子病主要是哪种结构异常（） A. 一级结构 B. 二级结构 C. 三级结构 D. 四级结构 E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。具体参见教材15页。 5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( ) A. 肽键 B. 共轭双键

医学生物化学名词解释大全(附加重点问答题)

《医学生物化学》名词解释大全（附加重点问答题）当年吐血亲自整理……生化勉强上了90…… 名词解释超出该范围的当年貌似就一个，问答题100%全击中…… 考前攒RP！营养+临五看过来了喂~ 名词解释 1、肽键、肽 2、蛋白质的一级、二级、三级（亚基）、四级结构 3、超二级结构（模序）、结构域 4、蛋白质变性、蛋白质的别构作用 5、核酸的构件分子 6、核小体 7、基因、基因组 8、内含子、外显子、5’帽子、3’多聚腺苷酸（polyA）尾 9、增色效应 10、核酸的变性、复性、杂交 11、辅酶、辅基、酶的活性中心 12、酶原、酶原激活、同工酶、别构酶、修饰酶 13、多酶复合体、多酶体系、多功能酶 14、脂溶性维生素、水溶性维生素 15、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原合成和分解、糖异生 16、三羧酸循环（TCA cycle）、丙酮酸羧化支路 17、营养必须脂肪酸 18、脂肪动员 19、脂解激素、抗脂解激素 20、脂肪酸的β氧化 21、酮体、酮血症、酮尿症、酮症酸中毒

22、CTP、CDP-胆碱、CDP-乙醇胺 23、血脂、载脂蛋白 24、血浆脂蛋白、乳糜微粒（CM）、极低密度脂蛋白（VLDL）、低密度脂蛋白（LDL）、高密度脂蛋白（HDL） 25、生物氧化 26、呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀酸氧化呼吸链） 27、氧化磷酸化、底物水平磷酸化 28、α-磷酸甘油穿梭系统、苹果酸-天冬氨酸穿梭系统 29、加单氧酶 30、必需氨基酸（8种必需氨基酸口诀：甲携来一本亮色书） 31、氨基酸代谢库 32、鸟氨酸循环 33、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸 34、一碳单位、甲硫氨酸循环 35、谷胱甘肽（GSH） 36、核苷酸的从头合成、补救合成 37、关键酶、限速酶 38、分子生物学中心法则 39、半保留复制、半不连续复制、前导链、随从链、冈崎片段、RNA引物 40、Klenow片段、单链DNA解链酶（SSB）、DNA拓扑异构酶、引发体 41、端粒、端粒酶 42、切除修复 43、基因工程（重组DNA技术）、限制性核酸内切酶 44、转录、不对称转录 45、?-因子 46、依赖ρ因子的转录终止、不依赖ρ因子的转录终止 47、核酶 48、逆转录、逆转录酶

生物化学考试重点总结

生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。

生物化学名词解释

氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）：在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH，成为氨基酸的等电点。肽：是氨基酸通过肽键连结的化合物。肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子Cα1，C,N,O,H,Cα2，位于同一平面，此同一平面的6个原子构成了肽单元。模体：模体是蛋白质分子中具有特定空间构像和特定功能的结构成分。结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折迭成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，成为结构域。蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序成为蛋白质的一级结构。蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。超二级结构：由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上互相接近，形成一个具有规则的二级结构组合，称为超二级结构。蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。蛋白质的复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可以恢复或部分恢复其原有的构像和功能，称为复性。分子伴侣：是蛋白质合成过程中形成空间结构的控制因子，广泛存在于从细菌到人的细胞中。分子伴侣在新生肽链的折迭、加工和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。蛋白质组学：是在整体水平上研究细胞内所有蛋白质的组成及其动态变化规律的新兴学科。分子病：由蛋白质一级结构发生变异而引起的疾病。

医学生物化学重点总结

第二章蛋白质的结构和功能第一节蛋白质分子组成一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.———--测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1。是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L—α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α—碳原子都是手性碳原子。 2。分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。(2）极性中性氨基酸:色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。(4）(重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。三、理化性质 1。两性解离:两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 —1 PH

生物化学名词解释

生物化学名词解释第一章蛋白质的结构和功能等电点(isoelectric point, pI):氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点肽键(peptide bond) : 是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽键平面(peptide bond) :由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面模体(motif) :在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成具有特殊功能的结构区域，称模体结构域(domain) :在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集在一起，从而形成一些在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域，称为结构域(domain)。亚基(subunit):就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链变构效应(allosteric effect): 由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。蛋白质的变性(denaturation):在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏(不包括肽键的断裂)，从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，称为蛋白质的变性。第二章核酸

遗传密码(coden):mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码。核酶(ribozyme):某些小分子RNA具有催化特定RNA降解的活性，这种具有催化作用的小RNA被称为核酶(ribozyme)。 DNA的变性(denaturation): 在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA 的变性。融解温度(melting temperature, Tm):加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度(融解温度)。核酸的分子杂交(hybridization): 两条来源不同的单链核酸(DNA或RNA)，只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。限制性核酸内切酶(限制酶，restriction enzyme): 能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶增色效应(hyper chromic effect):当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。第三章酶酶(enzyme):是由活细胞产生的、能对特定的化学反应或能量转换进行高效率催化的生物催化剂。酶的活性中心(active center of enzyme): 酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。同工酶(isoenzyme): 在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及

国开《医学生物化学》形考任务所有答案

盐析沉淀蛋白质的原理是( ) 选择一项： A. 降低蛋白质溶液的介电常数 B. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点 C. 调节蛋白质溶液的等电点 D. 中和电荷，破坏水化膜 E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐题目2 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质的一级结构和空间结构决定于( ) 选择一项： A. 分子中氢键 B. 分子中二硫键的数量

C. 分子中次级键 D. 分子内部疏水键 E. 氨基酸组成和顺序题目3 还未回答满分5.00 标记题目题干患有口腔炎应服用( ) 选择一项： A. 维生素PP B. 维生素C C. 维生素B2 D. 维生素D E. 维生素B1 题目4 还未回答满分5.00

标记题目题干分子病主要是哪种结构异常（）选择一项： A. 空间结构 B. 二级结构 C. 四级结构 D. 一级结构 E. 三级结构题目5 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质分子中主要的化学键是( ) 选择一项：

A. 盐键 B. 肽键 C. 酯键 D. 二硫键 E. 氢键题目6 还未回答满分5.00 标记题目题干蛋白质的等电点是指( ) 选择一项： A. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值 B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值 C. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值 D. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值 E. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值

题目7 还未回答满分5.00 标记题目题干苯丙酮酸尿症是缺乏( ) 选择一项： A. 6-磷酸葡萄糖酶 B. 酪氨酸羟化酶 C. 苯丙氨酸羟化酶 D. 酪氨酸酶 E. 谷胱甘肽过氧化物酶题目8 还未回答满分5.00 标记题目题干

生物化学-名词解释-简答

同工酶：是指催化的化学反应相同，但其组成结构不完全相同的一组酶.亚基：蛋白质最小的共价单位，所以又称亚单位。它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。血红蛋白就是由4个亚基组成.反密码子: tRNA链上的三个特定碱基组成一个反密码子，反密码子能与mRNA上的密码子互补，且彼此反向平行配对。P/O:生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷的磷原子数与消耗的分子氧的氧原子数之比，即每传递一对电子可偶联产生几分子A TP。4.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA,另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续复制的，另一条链是不连续复制的，这种方式叫半不连续复制5.葡萄糖异生：指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸、TCA循环中的中间产物等）转变成葡萄糖的过程。在植物体中，作为贮存物的脂肪和蛋白质水解物均可通过糖异生作用转化成葡萄糖，以供植物生长需要6.密码子：在mRNA链上相邻的三个碱基为一组，称为密码子（codon）或三联体密码，每个密码子编码一种特定的氨基酸或代表肽合成的起始、终止信息7.β-氧化作用（beta oxidation）：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α-碳原子和β-碳原子之间发生断裂，β-碳原子被氧化形成羧基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。 8.氨同化：由氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过程叫氨的同化。9.反馈抑制：代谢产物对代谢过程的抑制作用10.糖酵解：，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。11.结构域：在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域(domain)12.被动运输：被动运输是指物质从高浓度一侧通过膜运输到低浓度一侧，即顺浓度梯度方向跨膜运输的过程13.转录：在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合体的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成单一一条RNA链的过程14.增色效应：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象15.氨基酸的等电点：在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为氨基酸的等电点，以pI表示。 16.分子病：由于遗传基因突变导致蛋白质分子中某些氨基酸序列的改变，从而造成蛋白质功能发生变化的一种遗传病。镰状细胞贫血就是一种典型的分子病17.核酸的变性：由于某些理化因素的影响，核酸的双链解链形成单链的过程，它不涉及到核酸分子中共价键的断裂18.基因组：是指一种生物体的全部基因或染色体19.别构效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，从而使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，进一步调节酶促反应的速度及代谢过程，此种现象称为酶的“别构效应”20.协同运输: 一些糖和氨基酸的主动运输并不是靠直接水解A TP提供的能量推动,而是依赖离子或H+梯度储存的能量,例如动物细胞中葡萄糖和氨基酸的运输就是伴随Na+一起运入细胞的,故称为协同运输21.电子传递抑制剂: 能够专一性的阻断电子传递链中某一部位电子传递的化合物22.信号肽:真核细胞中，在粗糙型内质网上合成的多肽N端大都有一段富含疏水氨基酸的信号肽，以便进入内质网腔。一般有15～60个氨基酸残基。它在引导蛋白质到达目的地，完成分选功能后，常常从蛋白质上被切除23.超二级结构:在蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体来充当三级结构的构件，这些组合体称为超二级结构24.盐溶：向蛋白质溶液中加入少量的中性盐时，可使蛋白质溶解度增大，这种现象称为盐溶25.减色效应：当单链DNA发生复性时，260nm波长的紫外吸收值降低的现象26.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，包括结合部位和催化部位27. 必需氨基酸：人体内不能合成或合成量很少不能满足需要，必需从食物当摄取的氨基酸，称为必需氨基酸28.分子伴侣：这是一类在细胞内能帮助新生肽链正确折叠与组装成为成熟蛋白质，但其本身并不构成蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生物和真核生物中广泛存在29.中心法则：DNA通过自我复制，将遗传信息转录到mRNA分子上，然后通过mRNA翻译成为具有特定氨基酸顺序的蛋白质，由蛋白质行使各种生物学功能。Crick把这种遗传信息的流动称为分子遗传的中心法则。后来人们又发现逆转录病毒可以其RNA为模板指导合成DNA；某些病毒RNA可进行自我复制。这些发现是对中心法则的补充和发展。乙醛酸循环：是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物途径中的重要中间环节，发生在乙醛酸循环体中，其最终效果是将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸。 31.Na+、K+-泵：又称为Na+、K+-ATP酶，该酶是由2个α亚基及2个β亚基组成的四聚体内在蛋白。它利用水解A TP获取能量，推动细胞对K+的吸收和Na+的排出。酶活力：1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min 内能转化1μmol底物的酶量，或转化底物中1μ mol有关基团的酶量。 1.简述tRNA二级结构特点。tRNA的二级结构大都呈“三叶草”形状，在结构上具有某些共同之处，一般可将其分为四臂四环：包括氨基酸接受臂、反密码（环）臂、二氢尿嘧啶（环）臂、TψC（环）臂和可变环。除了氨基酸接受区外，其余每个区均含有一个突环和一个臂。(1)氨基酸接受区(2)反密码区（3）二氢尿嘧啶区(4) TψC区(5)可变区。 2.简述pH值对酶促反应速度的影响。pH值对酶促反应速度的影响呈钟形曲线。pH值之所以影响酶促反应速度，是因为①影响酶蛋白构象②影响酶分子侧链上极性基团的解离状态③影响底物的解离。3.简述遗传密码的特点。⑴密码子的方向性⑵ 密码子的简并性⑶密码子的连续性（读码）（无标点、无重叠）⑷密码子的基本通用性（近于完全通用）⑸起始密码子和终止密码子⑹密码子的摆动性（变偶性）4.简述乙酰CoA的可能去路。（1）进入TCA，彻底氧化分解（2）作为脂肪和胆固醇合成原料（3）在油料种子和微生物中，进入乙醛酸循环（4）合成酮体，参与代谢。5.简述蛋白质变性后的特点。(1)生物活性丧失：蛋白质的生物活性是指蛋白质具有的酶、激素、毒素抗原与抗体等活性，以及其他特殊性质如血红蛋白的载氧能等，这是蛋白质变性的主要特征。(2)一些侧链基团暴露：蛋白质变性时，原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构的伸展松散而暴露出来。(3)一些物理化学性质改变：蛋白质变性后，疏水基外露，溶解度降低，易形成沉淀析出；分子形状也发生改变，球状蛋白分子伸展，不对称性加大，表现为粘度增加、旋光性、紫外吸收光谱等改变、扩散系数降低。（4）生物化学性质的改变：蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易为蛋白水解酶分解。这就是熟食易于消化的道理。（5）一级结构不变。6.试述糖脂代谢的关系。(1)碳水化合物代谢的许多中间产物是脂肪合成的原料，如乙酰辅酶A是饱和脂肪酸从头合成的原料，三酰甘油中的甘油来自于糖酵解中的磷酸二羟丙酮及1-磷酸甘油醛还原生成的L-α-磷酸甘油。(2)脂肪降解的产物乙酰辅酶A可以经糖有氧分解途径（三羧酸循环、氧化磷酸化）最终完全氧化生成CO2和H2O，并释放出能量；脂肪降解产物也可用于合成碳水化合物，如油料种子萌发时，脂肪酸经β-氧化后，通过乙醛酸循环、三羧酸循环及糖异生作用生成葡萄糖供幼苗生长使用。(3)脂肪酸合成的能量主要来自糖代谢产生的能量；还原力主要由单糖降解的支路 ——磷酸戊糖途径提供。7.何为酶促反应动力学？底物浓度、温度和PH对其反应速度的影响？如果反应初速度达到其最大速度的90%，底物浓度应为多少？酶促反应动力学是研究酶促反应的速率及各种环境因子对反应速率的影响。（1）底物浓度随着底物浓度的提高，酶促反应速率由一级反应到混合级反应最后到零级反应的变化。（2）温度酶在最适温度时，酶促反应速度最大，低于或高于最适温度，酶促反应速度都降低。（3）pH酶在最适pH 酶促反应速度最大，低于或高于最适pH酶促反应速度都降低。如果希望反应初速度达到其最大速度的90%,底物浓度应为9 Km。8.何为DNA变性？ DNA变性因素有哪些？熔解温度TM？大小影响因素？DNA变性是指DNA双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。变性只是次级键的变化，磷酸二酯键并不断裂。某些物理、化学因素的影响，如加热、改变DNA溶液的pH、或包括乙醇、尿素、甲酰胺及丙酰胺等有机溶剂处理等，都会引起核酸的变性。DNA熔解温度： DNA热变性时，由双链变成单链的温度范围的中点温度。其值是26Onm波长的紫外吸收增加值达到最大增加值一半时所对应的温度。Tm值与DNA的专一性有关，越均一Tm范围越窄；与G-C含量相关， G-C含量越高，其值越高；此外，还与溶液中盐浓度有关，盐浓度越大，其值越大。9.以原核生物为例，叙述转录和复制的区别：（1）起始不一样，复制时需要3×13bp,4*9bp富含A T区，转录时需要－ 34序列和－10序列，也是富含A T的序列。（2）复制是以脱氧核苷酸为底物，产物为脱氧核糖核酸；而转录以核苷三磷酸为底物，生成的产物为核糖核酸。（3）DNA的复制是两条链分别作为模板整个分子被复制的，而RNA 转录通常只发生在DNA 的一条链上，称为不对称转录。（4）复制需要引物，而RNA的合成不需要引物。（5）复制的主要聚合酶为DNA聚合酶III，转录的聚合酶为RNA聚合酶。10.为什么说脂肪酸的从头合成过程不是脂肪酸 β-氧化过程的逆转？（1）发生部分不同：饱和脂肪酸从头合成发生于细胞质基质，β-氧化主要发生于线粒体。（2）酰基载体不同：饱和脂肪酸从头合成中的载体为ACP，β-氧化中的载体则为辅酶A。（3）饱和脂肪酸从头合成经历缩合，还原，脱水和再还原四个阶段；脂肪酸β-氧化则经历氧化，水合，再氧化和裂解四个阶段。（4）饱和脂肪酸从头合成时，是从分子的甲基端开始到羧基为止，每次增加一个乙酰辅酶A形式的二碳单位；β-氧化降解则从羧基端开始，每次解离一个乙酰辅酶A形式的二碳单位。（5）两条途径都具有转运机制将线粒体和细胞质沟通起来。在饱和脂肪酸从头合成中，是柠檬酸穿梭机制将乙酰辅酶A从线粒体运送到细胞质；在β-氧化中，则有肉毒碱载体系统将脂酰辅酶 A从细胞质运送到线粒体。（6）饱和脂肪酸从头合成为还原过程，需要有NADPH作为还原剂，β- 氧化则是氧化过程，需要FAD及NAD+作为氧化剂。（7）催化饱和脂肪酸从头合成的主要为2种酶系，催化β-氧化的则主要是5种酶。（8）饱和脂肪酸从头合成是一个消耗大量能量的过程，而β-氧化除了起始阶段活化消耗能量外，是一个产生大量能量的过程。11学渗透学说的要点：（1）线粒体的内膜是完整的封闭的系统。（2）电子传递过程中释放

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直链淀粉D-葡萄糖基以α-1，4糖苷键连接的多糖链，相对分子质量几千到几十万不等。支链淀粉含以α-1，4糖苷键连接的多糖链，有以α-1,6糖苷键连接的分支。糖异生许多非糖物质以及某些AA等能在肝中转变为葡萄糖。同工酶能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成理化性质免疫功能和调控性质等方面有所不同的一组酶。锁钥整个酶分子的天然构象具有刚性结构酶表面有特定性状，底物或底物分子的一部分专一的插入酶的特定部位结构上紧密互补。诱导契合酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导使酶构象发生变化而形成互补性状。活性中心在整个酶分子中，只有一小部分的AA残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的AA残基比较集中的区域。别构调控酶的调节部位可以与某些化合物可逆的非共价结合使酶发生结构的改变进而改变酶的催化活性。具有别构调控作用的酶称为别构酶。氧化脱氨基作用α-AA在酶催化下氧化生成α-酮酸消耗氧产生氨的作用。转氨基作用一种α-AA的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分子α-酮酸和一分子αAA。联合脱氨基作用转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行。整合蛋白靠疏水作用通过非极性AA残基与膜脂疏水部分相结合。外周蛋白分布于膜双分子层的内外表面极性AA残基以次级键与膜脂亲水部位相结合的Pro。顺式作用元件真核生物的DNA中许多参与转录调控的序列。反式作用因子帮助聚合酶识别启动子的序列。信号肽在Pro合成过程中，在N端一段15～30个高度疏水的AA组成的信号序列。分子伴侣生物体内Pro多肽链的准确折叠和组装过程中参与辅助的Pro。分子杂交在退火条件下不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。SD序列原核生物在起始密码上游约10个核苷酸处一段富含嘌呤的序列。酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。肉碱极性，在长链脂酰CoA透过线粒体膜时，帮助形成脂酰肉碱形态搬运。生糖AA在体内可以转变为糖的AA，按糖代谢途径进行代谢。生酮AA在体内能转变成酮体的AA，按脂肪酸途径进行代谢。生糖兼生酮AA 在体内既能转变为糖又能转变为酮体的AA，部分按糖代谢途径进行代谢，部分按脂肪酸途径进行代谢。二级结构多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。超二级若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互利用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构。三级球状蛋白的多肽链在二级超二级和结构域等结构层级的基础上，组装而成的完整的结构单元。四级分子中亚基的种类数量相互关系。转录泡RNA聚合酶与启动子结合后一小段双螺旋解开形成。模板反义负链基因转录时，两条互补的DNA链中作为RNA合成模板的一条。另外一条则称为非模板有义正编码链。前导链DNA的一条链按与复制叉移动的方向一致的方向沿5’-3’方向连续合成。后随链在已经形成一段单链区后，先按与复制叉移动方向相反的方向沿5’-3’方向合成冈崎片段，再通过酶的作用将冈崎片段连在一起构成完整的链。复制子基因组中能独立进行复制的单位。基本启动子位于起点上游，中心区位于-25～30。TATA框，DNA双链解开的部位。启动子RNA聚合酶识别、结合并起始转录的一段特异性的DNA序列。增强子增强基因转录活性的调控序列。终止子具有中止功能的特定DNA序列使转录终止。终止因子：协助RNA聚合酶识别终止子的辅助因子（Pro）。沉默子是真核基因中的一种特殊的序列能够同反式因子结合从而阻断增强子及反式激活因子的作用，并最终抑制该基因的转录活性。内含子基因中不编码的居间序列，使真核生物基因成为断裂基因。外显子基因中编码的片段。转录因子结合在基本启动子附近的Pro，与启动子结合成转录复合物。Pribnow框、-10序列原核生物的起始密码上游，在-10区有一共有序列TATAAT。-35序列、识别序列在-35区一个共有序列TTGACA。TATA框位于起点上游含TATA(A\T)A(A\T)7个碱基的保守序列。TBP识别TATA序列。增强子元件有CAAT框（共有序列GCCAATCT）GC框（共有序列GGGCGG 和CCCCC）。Klenow片段（大）对DNApolI进行有限的水解得到两个片段，小片段Mr3.4*10^5含5’～3’核酸外切酶活性，大片段Mr为7.6*10^5。SSB：单链结合蛋白与单链区结合防止解开的两条DNA链重新生成双螺旋，使单链区免受核酸酶的降解。DNA连接酶借由形成磷酸二脂键将DNA在3'端的尾端与5'端的前端连在一起。DNA聚合酶DNA聚合酶 , 以DNA为复制模板，将DNA由5'端点开始复制到3'端的酶。RNA聚合酶催化转录作用的酶。DNA指导的RNA聚合酶。氨酰tRNA合成酶是合成氨酰tRNA的酶，一种AA由一种氨酰tRNA合成酶催化活化。P/O每消耗1mol氧所消耗无机磷酸的mol数。乙醛酸循环以乙醛酸为中间代谢物的与TCA相联系的小循环。高能化合物生化反应中随水解反应或基团转移反应放出大量自由的能的化合物。调节基因是调节Pro合成的基因它对不同染色体上的结构基因有调节作用。

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞体循环小肠肠腔第六章糖代谢糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ）多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素结合糖: 糖脂，糖蛋白其中一些多糖的生理功能如下：淀粉：植物中养分的储存形式糖原：动物体内葡萄糖的储存形式纤维素：作为植物的骨架一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。二、糖代谢概况——分解、储存、合成三、糖的消化吸收食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化消化部位：主要在小肠，少量在口腔。消化过程：口腔胃肠腔肠黏膜上皮细胞刷状缘吸收部位：小肠上段吸收形式：单糖吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收吸收途径：

第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧第三阶段：三羧酸循环第四阶段：氧化磷酸化 CO 2 NADH+FADH 2 H 2 O [O] TAC 循环 ATP ADP 变五、糖的有氧氧化 1、反应过程 -1 NAD + 乳酸 NADH+H + 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ）丙酮酸乙酰CoA 胞液线粒体

○1糖酵解途径（同糖酵解，略） ②丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。总反应式: ③乙酰CoA 进入柠檬酸循环及氧化磷酸化生成ATP 概述：三羧酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC )也称为柠檬酸循环或 Krebs 循环，这是因为循环反应中第一个中间产物是含三个羧基的柠檬酸。它由一连串反应组成。反应部位：所有的反应均在线粒体(mitochondria)中进行。涉及反应和物质：经过一轮循环，乙酰CoA 的2个碳原子被氧化成CO 2；在循环中有1次底物水平磷酸化，可生成1分子ATP ；有4次脱氢反应，氢的接受体分别为NAD +或FAD ，生成3分子NADH+H+和1分子FADH2。总反应式：1乙酰CoA + 3NAD + + FAD + GDP + Pi + 2H 2O2CO 2 + 3（NADH+H + ） + FADH 2 + CoA + GTP 特点：整个循环反应为不可逆反应生理意义：1. 柠檬酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路。 2. 柠檬酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。丙酮酸乙酰CoA + + 丙酮酸脱氢酶复合体

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