湖南大学生化与分子生物学硕士研究生入学考试

《细胞生物学》考试大纲

1. 绪论

●细胞生物学的概念

●主要研究内容

●其研究的总趋势与重点领域

●细胞学说的建立及意义

2. 细胞基本知识概要

●细胞的基本概念

●原核细胞与真核细胞

●古核细胞基本知识概要

3.细胞生物学研究方法

●细胞生物学实验课的基本内容

4.细胞膜与细胞表面

●细胞膜结构模型、基本组成成分、基本功能

●细胞连接的方式

●细胞外被与细胞外基质

5物质的跨膜运输与信号传递

●物质跨膜运输的主要方式

●细胞通讯与细胞识别的基本知识

●信号传递的类型及作用机制

6. 细胞质基质与细胞内膜系统

●细胞质基本知识

●内质网、高尔基复合体的基本结构与功能

●溶酶体与过氧化物酶体的结构特点与功能

●信号假说与蛋白质分选信号

●蛋白质分选的基本途径与类型

●膜泡运输

7．细胞的能量转换——线粒体和叶绿体

●线粒体、叶绿体的结构与功能

●线粒体和叶绿体是半自主性细胞器

8. 细胞核与染色体

●核被膜基本知识

●核孔复合体的发现、结构模型与功能

●染色体的概念及化学组成

●染色体的基本结构单位——核小体

●染色体形态结构，核仁的基本知识

9. 核糖体

●核糖体的类型与结构、多聚核糖体

10. 细胞骨架

●细胞质骨架、微丝、微管的基本成分及功能

●中间纤维的基本知识

11. 细胞增殖及其调控

●细胞周期、有丝分裂、减数分裂

●MPF的发现及其作用、p34cdc2激酶的发现及其与MPF的关系

●周期蛋白、CDK激酶和CDK激酶抑制物

●细胞周期运转调控

12. 细胞分化与基因表达调控

●细胞分化概念

●癌细胞的基本特征、癌基因与抑癌基因、肿瘤的发生

13.细胞衰老与调亡

●细胞衰老与调亡是目前国内外细胞生物学的研究热点

●Hayflick界限，细胞调亡的概念及生物学意义

●细胞调亡的形态学和生物化学特征

主要参考教材（参考书目）

《细胞生物学》瞿中和等编著，高等教育出版社

生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题）一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应三、酶催化作用特点一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程）六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用七、如何判断蛋白质的营养价值

信号与系统课后习题答案汇总

1 第一章习题参考解答 1.1 绘出下列函数波形草图。 (1) | |3)(t e t x -= (2) ()? ???<≥=0 2 021)(n n n x n n (3) )(2sin )(t t t x επ= (4) )(4 sin )(n n n x επ = (5) )]4()([4cos )(--=-t t t e t x t εεπ (6) )]4()1([3)(---=n n n x n εε (7) t t t t x 2 cos )]2()([)(π δδ--= (8) )]1()3([)(--+=n n n n x δδ

2 (9) )2()1(2)()(-+--=t t t t x εεε (10) )5(5)]5()([)(-+--=n n n n n x εεε (11) )]1()1([)(--+= t t dt d t x εε (12) )()5()(n n n x --+-=εε (13) ?∞--= t d t x ττδ)1()( (14) )()(n n n x --=ε 1.2 确定下列信号的能量和功率，并指出是能量信号还是功率信号，或两者均不是。 (1) | |3)(t e t x -= 解能量有限信号。信号能量为： ()??? ?∞ -∞ -∞ ∞ --∞ ∞-+===0 2022 ||2 993)(dt e dt e dt e dt t x E t t t ∞<=?-?+??=∞ -∞ -9)2 1 (921 90 202t t e e (2) ()?????<≥=0 2 021)(n n n x n n 解能量有限信号。信号能量为： () ∞<=+=+= = ∑∑∑∑∑∞ =--∞=∞ =--∞ =∞ -∞ =35)4 1(4])21[(2)(01021 2 2 n n n n n n n n n n x E (3) t t x π2sin )(=

生物化学基本概念

————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期: ?

生物化学基本概念（２80) 一、绪论１生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程１2 发酵工程１3生化工程１4 模式生物二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键６第二信使 7 转化现象 8 类病毒９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构１3 寡核苷酸１4 多核苷酸１5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构２2 多顺反子 23 单顺反子２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽１０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构１6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基２７电泳２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜考试内容

(完整版)信号与系统习题答案.docx

《信号与系统》复习题 1．已知 f(t) 如图所示，求f(-3t-2) 。 2．已知 f(t) ，为求 f(t0-at) ，应按下列哪种运算求得正确结果？（t0 和 a 都为正值）

3．已知 f(5-2t) 的波形如图，试画出f(t) 的波形。解题思路：f(5-2t)乘a 1 / 2展宽 2倍f(5-2 × 2t)= f(5-t)

反转右移 5 f(5+t) f(5+t-5)= f(t) 4．计算下列函数值。（ 1）（ 2）（ t ） t 0 )dt t 0 u(t 2 （t t 0）u(t 2t 0 )dt （ 3） (e t t ) （t 2）dt 5．已知离散系统框图，写出差分方程。解： 2 个延迟单元为二阶系统，设左边延迟单元输入为 x(k) ∑ 0 1 1) → 左○ :x(k)=f(k)-a *x(k-2)- a*x(k- x(k)+ a 1*x(k-1)+ a 0*x(k-2)=f(k) (1) ∑ y(k)= b 2*x(k)- b 0*x(k-2) (2) 右○ : 为消去 x(k) ，将 y(k) 按（ 1）式移位。 a 1*y(k-1)= b 2 * a 1*x(k-1)+ b * a 1*x(k-3) (3) a 0*y(k-2)= b 2 * a 0*x(k-2)-b 0* a 0*x(k-4) (4) (2) 、（ 3）、（ 4）三式相加： y(k)+ a 1*y(k-1)+ a 0*y(k-2)= b *[x(k)+ a 1 *x(k-1)+a *x(k-2)]- b *[x(k-2)+a 1*x(k-3)+a *x(k-4)] 2 0 0 0 ∴ y(k)+ a 1 *y(k-1)+ a *y(k-2)= b 2 *f(k)- b *f(k-2) ═ >差分方程

湖南大学土木工程：我的考研经历

湖南大学土木工程：我的考研经历摘要：本人去年报考湖南大学的土木工程专业学术硕士，已被录取。感觉自己很幸运，但自己也是付出了很多努力的，看到现在考土木的学生那么多，分享一下个人的考研经验，希望能对你们有用。与论坛研友交流获取更多考研信息，请关注：考研论坛一、关于初试数学、英语、政治大家自己找适合自己的方法看就行，这里主要说下专业课。专业课我曾给某考研班打电话问过，那边接电话的人自称是已经考上这个专业的哈工程研究生，一份2010年的卷子，加上该考研班内部杂七杂八的一些东西，要买到300元，我当时就乐了：这哥们一定是想钱想疯了。然后索性就自己搞了。专业课一般是材力和结力选其一，报名时选你认为把握大的就好。今年的结力我感觉题有点偏，有些地方复习的思路不太对，只是得了112分。复试时看到有几个哥们初试专业课是材料力学，分都在120+的样子，据他们说材力比结力容易，但仁者见仁吧。结构力学出题选用龙驭球的书，我感觉这本书比较难，也没必要看这本书，那样会有种不分主次的感觉，主要是注意下这本书上的一些提法，比如“图乘法作弯矩图”，这本书上会叫做“用虚功原理作弯矩图”。我觉得结力最难最偏的就是简答题，主要是问结力计算的一般方法步骤、和拱有关的问题。特别要注意拱，会有3-4个都是和拱有关的，没有计算，都是概

念理解。计算题解法很基础，力法、位移法、力矩分配法，多做几道习题就能掌握。但这并不意味计算题很简单，因为题里给出的条件根本没有办法用对称简化，全凭算的小心，所以你一定要注意你的计算能力。结力主要对着复习大纲看知识点，注意理解、掌握、了解的含义。二、关于复试面试面试顺序按初试排名挨个进，每人20分钟，一般不会少，今年17个人从上午8点一直干到了下午1点多。流程是这样，进去先用英语自我介绍，然后有个老师专门针对你的介绍，用英语提几个问题，让你来答。然后是抽一个专业英语翻译的字条，先读一遍，然后翻译。接着就是从两堆纸条里分别抽2个问题，这个就看点了，有人抽的很难（比如：框架结构破坏的3种形态、单双向板破坏特征），有人抽的很简单（比如：混凝土梁正截面破坏的3种形态），涉及的方面会有：砌体、高层、抗震、混凝土、钢结构。最后就是聊天，给一个话题，谈你的看法，主要考察你平时对周围的关注情况、你的语言组织能力和思维。三、关于复试笔试笔试由混凝土和钢结构组成，各100分，3小时，用的教材是哈工大，北建工，华南水利水电学院等4校合编的教材。 1.混凝土选择题每个1.5分，共40个。主要是基本概念，很简单，要注意受弯、压、

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/ef10831582.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology）化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

湖南大学生物信息学实验报告-W10

实验4 多重序列比对及系统发生树的构建 1基本信息：姓名：程瑶学号：201378020205 班级：医学1301 实验日期：2016-05-03 2实验目的和要求： 1）掌握使用Clustalx进行序列多重比对的操作方法； 2）熟悉构建分子系统发生树的基本过程，掌握使用MEGA软件构建系统发生树的操作方法； 3）进一步熟练BLAST的使用 3实验仪器、设备与材料：计算机（联网） 4实验原理：在现代分子进化研究中，根据现有生物基因或物种多样性来重建生物的进化史是一个非常重要的问题。一个可靠的系统发生的推断，将揭示出有关生物进化过程的顺序，有助于我们了解生物进化的历史和进化机制。对于一个完整的进化树分析需要以下几个步骤： ⑴要对所分析的多条目标序列进行比对； ⑵要构建一个进化树（phyligenetic tree）； ⑶对进化树进行评估。在实际应用中，多序列比对常用的软件包括ClustalW/X, MUSCLE, MAFFT等，三者的准确性相当，但计算时间依次减少；进化树构建常用的软件包括PHYLIP(软件包，包括多种建树方法），MEGA，MrBayes，Phyml等等。从用户友好性和功能上来说，MEGA是目前用得最多的进化树构建和分析软件。本课程将学习如何使用ClustalX和MEGA分别做多序列比对和进化树构建。 5实验步骤： 1）使用CLUSTALX软件对已知八条DNA序列（如下）进行多重序列比对； M._mulatta AGCTTTCT GGCGCAACCA TCCTATGAT TGCTCACGGA CTCACCTCTT M._fascicu AAGCTTCTCC GGCGCAACCA CCTATAAT CGCCCGGG CTCACCTCTT M._sylvanu AAGCTTCTCC GGTGCAACTA TCCTAGT TGCCATGGA CTCACCTCTT Homo_sapie AATTCACC GGCGCAGTCA TTCATAAT CGCCCACGGG CTTACATCCT Gorilla AATTCACC GGCGCAGTTG TTCTTATAAT TGCCCACGGA CTTACATCAT Pongo AATCACC GGCGCAACCA CCCTCATGAT TGCCATGGA CTCACATCCT Saimiri_sc AAGCTTCC GGCGCAATGA TCCTAATAAT CGCTCACGGG TTTACTTCGT

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分）糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分）氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么这个问题很重要。肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程（1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。（2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。（3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》考试大纲第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。二、评价目标生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％第二部分考查要点一、分子生物学（一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复四种修复方式

5、DNA的转座转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解（四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件略 2、DNA操作技术核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库第二军医大学基础医学部生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

信号与系统课后习题答案

信号与系统课后习题答案 Company number：【WTUT-WT88Y-W8BBGB-BWYTT-

1-1 试分别指出以下波形是属于哪种信号题图1-1 1-2 试写出题1-1图中信号的函数表达式。 1-3 已知信号)(1t x 与)(2t x 波形如题图1-3中所示，试作出下列各信号的波形图，并加以标注。题图1-3 ⑴ )2(1-t x ⑵ )1(1t x - ⑶ )22(1+t x ⑷ )3(2+t x ⑸ )22 (2-t x ⑹ )21(2t x - ⑺ )(1t x )(2t x - ⑻ )1(1t x -)1(2-t x ⑼ )2 2(1t x -)4(2+t x 1-4 已知信号)(1n x 与)(2n x 波形如题图1-4中所示，试作出下列各信号的波形图，并加以标注。题图1-4 ⑴ )12(1+n x ⑵ )4(1n x - ⑶ )2 (1n x ⑷ )2(2n x - ⑸ )2(2+n x ⑹ )1()2(22--++n x n x ⑺)2(1+n x )21(2n x - ⑻ )1(1n x -)4(2+n x ⑼ )1(1-n x )3(2-n x 1-5 已知信号)25(t x -的波形如题图1-5所示，试作出信号)(t x 的波形图，并加以标注。题图1-5 1-6 试画出下列信号的波形图：

⑴ )8sin()sin()(t t t x ΩΩ= ⑵ )8sin()]sin(21 1[)(t t t x ΩΩ+= ⑶ )8sin()]sin(1[)(t t t x ΩΩ+= ⑷ )2sin(1 )(t t t x = 1-7 试画出下列信号的波形图： ⑴ )(1)(t u e t x t -+= ⑵ )]2()1([10cos )(---=-t u t u t e t x t π ⑶ )()2()(t u e t x t --= ⑷ )()()1(t u e t x t --= ⑸ )9()(2-=t u t x ⑹ )4()(2-=t t x δ 1-8试求出以下复变函数的模与幅角，并画出模与幅角的波形图。 ⑴ )1(1)(2Ω-Ω= Ωj e j X ⑵ )(1 )(Ω-Ω-Ω =Ωj j e e j X ⑶ Ω -Ω---=Ωj j e e j X 11)(4 ⑷ 21 )(+Ω=Ωj j X 1-9 已知信号)]()([sin )(π--=t u t u t t x ，求出下列信号，并画出它们的波形图。 ⑴ )() ()(2 21t x dt t x d t x += ⑵ ττd x t x t ?∞-=)()(2 1-10 试作出下列波形的奇分量、偶分量和非零区间上的平均分量与交流分量。题图1-10 1-11 试求下列积分： ⑴ ?∞ ∞--dt t t t x )()(0δ ⑵ ?∞ ∞ ---dt t t u t t )2()(00δ ⑶ ?∞ ∞---dt t t t e t j )]()([0δδω ⑷ ?∞ ∞--dt t t )2 (sin π δ

2014年生物化学真题

湖南大学2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试命题招生专业名称：生物学、生物医学工程考试科目代码：851 考试科目名称：生物化学一 .名词解释(每个3分，合计30分) 等电聚胶电泳 Edman降解构象α-螺旋催化常数竞争性抑制作用糖苷键增色效应戊糖磷酸途径氧化脱氨二 .填空题(每空1分，合计30分) 1.糖酵解中催化底物水平磷酸化的两个酶是（）和（）。 2.糖类除了作为能源之外，他还与生物大分子间的（）有关，也是合成（）、（）、（）等的碳骨架的供体。 3.动物体内的氨在肝脏通过（）循环机制合成为（）。 4.酶催化反应的实质在于降低反应的（），使底物分子在较低的能量状态下达到（）态，从而使反应速度（）。 5.维生素pp可形成（）和（）两种辅酶。 6.体内ATP的生成方式有（）和（）。 7.体内—碳单位主要来源于（）、（）、（）等某些氨基酸的分解代谢。 8.生物分子间具有相互亲和力的分子有：酶与底物、（）、（）凝集素与血红球蛋白表面抗原等。 9.氨基酸活化所需的酶是（）。 10.5-氟尿嘧啶的抗癌作用机制是（）。 11.白化病是由于先天缺乏（）。 12.血红蛋白的辅酶是（），当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲和力（），这种现象称（）。 13.DNA变性后，紫外吸收（），粘度（），浮力密度（），生物活性（）。三. 单项选择题（每题1分，合计30分） 1. 琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂是（）

A.苹果酸 B.丙酮酸Ｃ．延胡索酸Ｄ．柠檬酸Ｅ．丙二酸 2. 维生素A构成视紫红质的活性形式是（） A.9-顺视黄醛 B.11-顺视黄醛 C. 11-顺视黄醇 D.全反型视黄醛 E. 全反型视黄醇 3. 下列关于肌红蛋白的叙述，哪个是错误的（D） A. 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素辅基组成的 B. 肌红蛋白含有高比例的a螺旋 C. 血红素位于两个His 残基之间 D. 大多数非极性侧链位于分子表面，所以肌红蛋白不溶于水 4. 下列化合物异生成葡萄糖时净消耗ATP最多的是（C） A. 2分子甘油 B. 2分子乳酸 C. 2分子草酰乙酸 D. 2分子琥珀酸 5. 位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是（B） A.1-磷酸葡萄糖 B. 6-磷酸葡萄糖 C. 1,6-二磷酸果糖 D. 3-磷酸甘油酯 6.一个含有葡萄糖、N-乙酰谷氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丙氨酸的溶液，在PH=6条件下通过阴离子交换树脂，被保留最多的是（B） A. 精氨酸 B. 天冬氨酸 C. 丙氨酸 D. 葡萄糖 E. 亮氨酸 7. 血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于（C） A.O2分压的减少 B.CO2分压减少 C.CO2分压增加 D.PH的增加 8. 脂肪动员的关键酶是（D） A. 组织细胞中的甘油三酯酶 B. 组织细胞中的甘油二酯脂肪酶 C. 组织细胞中的甘油一酯脂肪酶 D. 组织细胞中的激素敏感性脂肪酶 9. 关于酮体的叙述，哪项是正确的？（C） A. 酮体是肝内脂肪酸大量分解产生的异常中间产物、可造成酮症酸中毒 B.各组织细胞均可利用乙酸CoA合成酮体，但以肝内合成为主 C.酮体只能在肝内生成，肝外氧化 D.合成酮体的关键酶是HMG CoA还原酶 E.酮体氧化的关键是乙酸转硫酶

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。（1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

(完整版)生物化学与分子生物学知识总结

生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。

分子生物学基本含义

分子生物学分子生物学的基本含义(p8) 分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，是人类从分子水平上真正揭开生物世界的奥秘，由被动地适应自然界转向主动地改造和重组自然界的基础学科。分子生物学与其它学科的关系分子生物学是由生物化学、生物物理学、遗传学、微生物学、细胞学、以至信息科学等多学科相互渗透、综合融会而产生并发展起来的，凝聚了不同学科专长的科学家的共同努力。它虽产生于上述各个学科，但已形成它独特的理论体系和研究手段，成为一个独立的学科。生物化学与分子生物学关系最为密切: 生物化学是从化学角度研究生命现象的科学，它着重研究生物体内各种生物分子的结构、转变与新陈代谢。传统生物化学的中心内容是代谢，包括糖、脂类、氨基酸、核苷酸、以及能量代谢等与生理功能的联系。分子生物学则着重阐明生命的本质----主要研究生物大分子核酸与蛋白质的结构与功能、生命信息的传递和调控。细胞生物学与分子生物学关系也十分密切: 传统的细胞生物学主要研究细胞和亚细胞器的形态、结构与功能。探讨组成细胞的分子结构比单纯观察大体结构能更加深入认识细胞的结构与功能，因此现代细胞生物学的发展越来越多地应用分子生物学的理论和方法。分子生物学则是从研究各个生物大分子的结构入手，但各个分子不能孤立发挥作用，生命绝非组成成分的随意加和或混合，分子生物学还需要进一步研究各生物分子间的高层次组织和相互作用，尤其是细胞整体反应的分子机理，这在某种程度上是向细胞生物学的靠拢。第一章序论 1859年发表了《物种起源》，用事实证明“物竞天择，适者生存”的进化论思想。指出：物种的变异是由于大自然的环境和生物群体的生存竞争造成的，彻底否定了“创世说”。达尔文第一个认识到生物世界的不连续性。意义：达尔文关于生物进化的学说及其唯物主义的物种起源理论，是生物科学史上最伟大的创举之一，具有不可磨灭的贡献。