食品化学名词解释
食品化学名词解释
1、食品化学：一门将基础学科和工程学的理论用于研究食品基本的物理、化学和生物化学性质以及食品加工原理的学问，是一门主要涉及细菌学、化学、生物学和工程学的综合性学科。它是一门涉及到食品的特性及其变化、保藏和改性原理的科学。
2、结合水：是一个样品在某一个温度和较低的相对湿度下的平衡水分含量
3、疏水水合：热力学上，水与非极性物质，如烃类、稀有气体以及脂肪酸、氨基酸和蛋白质的非极性基团相混合无疑是一个不利的过程（ΔG ＞0）。ΔG= ΔH- T ΔS ΔG为正是因为ΔS是负的。熵的减少是由于在这些不相容的非极性物质的邻近处形成了特殊的结构。此过程被称为疏水水合。
4、疏水缔合（疏水相互作用）:当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水-非极性界面，这是一个热力学上有利的过程（ΔG＜0）。此过程是疏水水合的部分逆转，被称为“疏水相互作用”。R（水合的）+R（水合的）→R2（合的）+H 2O
5、水分活度：AW=f/f0 f：溶剂（水）的逸度。逸度：溶剂从溶液逃脱的趋势f0 ：纯溶剂的逸度。
6、相对蒸汽压”（RVP）p/p0 是测定项目，有时不等于A w，因此，使用p/p0 项比A w 更为准确。在少数情况下，由于溶质特殊效应使RVP成为食品稳定和安全的不良指标。
7、吸着等温线：在恒定温度下，食品水分含量（每单位质量干物质中水的质量）对P/P0作图得到水分吸着等温线（moisture sorption isotherms，缩写为MSI）。
8、滞后现象：滞后现象就是样品的吸湿等温线和解吸等温线不完全重叠的现象
9、玻璃化温度(Tg)：非晶态食品从玻璃态到橡胶态的转变称玻璃化转变，此时的温度称玻璃化温度
10、美拉德反应（羰氨反应）：食品在油炸、焙烤、烘焙等加工或贮藏过程中，还原糖（主要是葡萄糖）同游离氨基酸或蛋白质分子中氨基酸残基的游离氨基发生羰氨反应，这种反应被称为美拉德反应。
11、糊化：当β-淀粉在水中加热到一定温度时，淀粉发生膨胀，体积变大，结晶区消失，双折射消失，原来的悬浮液变成粘稠胶体溶液的过程。
12、老化：经糊化的淀粉冷却后，淀粉运动减弱，分子链趋向于平行排列，相互靠拢，彼此间以氢键结合，重新形成结晶，出现沉淀的过程。
13、必需脂肪酸:：人体不可缺少而自身又不能合成，必通过实物供给的脂肪酸。
14、同质多晶定义：指化学组成相同而晶体状态（晶型）不同的化合物，这类化
合物在熔融态时具有相同的化学组成与性质。
15、乳化：指两互不相溶的液体相互分散的过程，其连续相称为外相或分散介质。
16、乳化剂的选择原则（HLB法）：HLB为3—6的乳化剂有利于形成W/O型乳
状液，HLB为8—18的乳化剂有利于形成O/W型乳状液，两种乳化剂混合
使用时，其HLB值具有加和性，复合乳化剂的乳化稳定性高于单一乳化剂
17、介晶相：性质介于液态和晶体之间，由液晶组成。
介晶相结构主要有三类：层状、六方及立方
18、自动氧化：自动氧化导致含脂食品产生的不良风味，称为哈喇味。
有些氧化产物是潜在毒物，有时为产生油炸食品的香味，希望脂类发生轻度氧
化
19、光敏氧化：是不饱和双键与单线态氧直接发生的氧化反应
20、简单蛋白质：指在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。仅含有氨基酸。
21、结合蛋白质（或杂蛋白质）：指经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的
蛋白质。含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。主要包括核蛋白、磷蛋白、
糖蛋白、脂蛋白、金属蛋白。结合蛋白中的非蛋白质组分称为辅基。
22、蛋白质的构成单元氨基酸通过共价键即肽键连结而形成的线性序列被称为蛋
白质的一级结构。
23、蛋白质二级结构：多肽链某些部分的氨基酸残基周期性的（有规则的）空间
排列，即沿着肽链轴所采取的特有的空间结构。包括螺旋结构和β-折叠片结构。
在蛋白质中由若干相信的二级结构组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在
空间上能辨认的二级结构组合体。主要有三种：αα、βαβ、βββ。
24、三级结构定义：在二级结构基础上，肽链的不同的侧链基团相互作用在空间
进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
25、四级结构是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。
26、结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区
域，折叠得较为紧密，各行其功能
27、蛋白质变性：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。
28、蛋白质的功能性质定义：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。主要有：粘度、凝胶作用、组织好、弹性、湿润性、分散性、溶解度、起泡性、乳化性、风味结合
29、蛋白质界面性质：是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质
30、乳状液稳定性指标：乳状液的浊度达到起始值的一半所需要的时间。缩写为ESI。
31、酶：酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力
32、矿物质的定义：除去C、H、O、N四种构成水分和有机物质的元素外，构成生物体的其它元素统称为矿物质。
33、酸性矿物元素：人体内经过氧化后生成酸性氧化物的矿物元素，通常是非金属元素如磷、氯、硫、碘等。
34、碱性矿物元素：在人体内经过氧化后生成碱性氧化物的矿物元素，通常是金属元素如钙、镁、钠、钾等。
35、酸性食品：含硫、磷等酸性矿物元素较多，(灰分)在体内氧化后呈酸性反应的食品。
36、碱性食品：含钾、钠等碱性矿物元素较多，(灰分)在体内氧化后呈碱性反应的食品。注意：代谢后的性质，酸性食品与碱性食品中均含酸性矿物元素和碱性矿物元素，相对多少不同，则成不同的酸碱性代谢结果
37、色素：植物或动物细胞与组织内的天然有色物质。
38、夏伦贝格尔(Shallenberger)的AH／B理论：
风味单位(flavor unit)是由共价结合的氢键键合质子和位置距离质子大约3?的电负性轨道产生的结合。★化合物分子中有相邻的电负性原子是产生甜味的必须条件。★其中一个原子还必须具有氢键键合的质子。★氧、氮、氯原子在甜味分子中可以起到这个作用，羟基氧原子可以在分子中作为AH或B。
问答题
1、蛋白质变性的机制及影响因素是什么？
蛋白质变性的概念：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。
特征：1）物理性质改变：旋光值改变、特性η↑、紫外吸光光谱和红外吸光光谱变化、出现流动双折射、失去结晶能力、溶解度↓，有的甚至于凝集、沉淀等。2）化学性质改变：变性前，蛋白质不易被水解，但变性后，水解速度加快，水解部位大大↑，即消化率↑；变性前，埋藏在蛋白质分子内部某些基团，不能与某些试剂反应，但变性后，由于暴露到蛋白质分子表面，而变得可以反应了。3）生物性能的改变：抗原性改变、生物功能丧失，例：酶失活、激素失去生理调节作用、抗体失去与抗原结合能力。
引起蛋白质变性的因素有：物理因素，包括温度、紫外线、超声波、高压等。化学因素包括酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面活性剂等。
（一）物理因素：1. 热；①最常见的变性现象，热变性。②热变性所需温度与蛋白质本质、纯度和pH值有关。③蛋白质受热变性的机理：在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝集，形成不可逆的凝胶而凝固。影响热变性的因素：（１）组成蛋白质的氨基酸的种类；（２）温度；（３）水：水分愈少所需变性温度愈高。（４）电解质；（５）氢离子浓度。
2. 冷：低温能导致一些蛋白质的变性。一些在室温下稳定的酶在０℃时变得较不稳定。一些蛋白质在低温时聚集或沉淀。高疏水性－极性氨基酸比例的组成及结构决定疏水相互作用，易低温变性。
3. 机械处理：（1）揉搓、振动、打擦等操作产生的机械剪切可能使蛋白质变性。揉搓或滚压产生剪切力可打破α螺旋。（2）低温能导致一些蛋白质的变性。（3）一些在室温下稳定的酶在０℃时变得较不稳定。（4）一些蛋白质在低温时聚集或沉淀。（4）高疏水性－极性氨基酸比例的组成及结构决定疏水相互作用，易低温
变性。（5）高剪切时，造成亚音速的脉冲，在叶片的尾随边缘也出现空化，导致蛋白质变性。剪切速度愈高，蛋白质变性程度愈高。（5）高温和高剪切力相结合能导致蛋白质不可逆的变性。
4. 压力：压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩的。球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这使得蛋白质分子结构具有可压缩性。
5. 辐照：芳香族氨基酸残基吸收紫外线，若能量高，能打断二硫键。其它射线能起氧化或打破共价键作用。
6. 界面：当分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体的界面时，通常会导致不可逆变性。
（二）化学因素
1. pH：（1）常温下，大多数蛋白质仅在pH4-10的范围内是稳定的。（2）酸碱引起蛋白质变性的机理：蛋白质溶液pH值的改变导致多肽链中某些基团发生解离，从而破坏了静电作用形成的键。
2. 金属：碱金属作用有限，碱土金属具有较高的能力，过渡金属容易反应，其中许多能形成络合物。用螯合剂除去这些金属离子，降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。
3. 有机溶剂：有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互作用。
在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主要是影响蛋白质的疏水相互作用非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱疏水相互作用。
4. 有机化合物的水溶液：（1）一些有机化合物，如脲素和盐酸胍（GuHCl）的水溶液，能打断氢键导致蛋白质不同程度的变性。这些物质通过提高疏水氨基酸残基在水相的浓度，也降低了疏水相互作用。（2）表面活性剂是强有力的变性剂。其作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物，打断了疏水相互作用。
5. 促溶盐和变性：盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性,在低浓度时，离子通过非特异性的静电相互作用与蛋白质作用，此类蛋白质电荷的静电中和一般稳定了蛋白质的结构。完全的电荷中和出现在离子强度等于或低于0.2，与盐的性
质无关。在较高的浓度（>1M），盐具有影响蛋白质结构稳定性的离子特异效应，像Na2SO4和NaF这样的盐能促进蛋白质结构的稳定性，而NaSCN和NaClO4的作用相反。
6. 还原剂
还原剂能还原蛋白质分子中的二硫键交联，因而改变了蛋白质的构象。
2、试说明水分活度对脂质氧化的影响规律并说明原因
在脂类模拟体系和含各种脂肪的食品中，氧化速度主要取决于水分活度。
在低水分含量的干燥食品中（水分活度Aw<0.1)，氧化速度非常快。当水分活度增加到0.3时，脂类氧化减慢，氧化速度降低到最低值。这可能是由于少量水分的保护效应降低了金属催化剂的催化活性，使自由基消失，并阻止氧进入到脂中。当水分活度Aw升高到0.55-0.85时，氧化速度再次加快，这大概是由于催化剂和氧的流动性增加的缘故。
水分活度与脂肪氧化的关系：
（1）水能与脂肪氧化的自由基反应中的氢过氧化物形成氢键；
（2）水能与金属离子形成水合物；
（3）水增加了氧的溶解度；
（4）脂肪分子肿胀；
（5）催化剂和氧的流动性增加；
（6）催化剂和反应物的浓度被稀释
3、写出表示酶反应动力学的米氏方程，并讲述米氏常数Km的定义和意义Michealis-Menton方程：v=Vmax×[S]/ （Km+[S])
Vm：最大反应速度
Km：米氏常数
Km值的定义：酶催化反应速度达到最大速度的二分之一时的底物浓度，单位是mol/L或mmol/L。Km能指示酶与底物的亲和力，或者说从Km值的大小可以评价当第五浓度增加时，酶是否一遇达到饱和。具有较低的Km值的酶与底物的亲和力较高，在较低底物浓度时就能表现出较高的催化速率，反之在较高的底物浓度
才能表现出较高的催化效率。
Km值的意义：
（1）Km是酶的特征性常数之一
（2）同一酶对于不同底物有不同的Km值
（3）Km可近似表示酶对底物的亲和力
4、试述油脂的自动氧化机制，影响油脂氧化的因素有哪些？
自动氧化导致含脂食品产生不良风味，成为哈喇味，有些氧化产物是潜在的毒物，有时为产生油炸食品的香味，希望脂类产生轻度氧化。
自动氧化反应机制：
链引发：RH→（引发剂）R + H
链传递：R + O2 → ROOH + R
ROO + RH → ROOH + R
链终止：ROO +ROO →ROOR+O2
ROO +R →ROOR
R+R →R-R.
影响因素：①脂肪酸组成与结构：不饱和脂肪酸>饱和脂肪酸；顺式构型>反式构型；共轭双键>非共轭双键；游离脂肪酸>甘油酯；甘油酯中FA的无规分布使V氧化↓；双键数∝V氧化②O2 ：1 O 2的V氧化约等于1500 3O2的V氧化③温度：温度∝V氧化(温度升高同时促进游离基的产生和氢过氧化物的分解。) SFA室温下稳定，高温下会显著的氧化。④Aw：水能与脂肪氧化的自由基反应中的氢过氧化物形成氢键；水能与金属离子形成水合物；水增加了氧的溶解度脂肪分子肿胀；催化剂和氧的流动性增加；催化剂和反应物的浓度被稀释⑤表面积：表面积∝V氧化⑥Catalyst（催化剂,助氧化剂）M n+ (n ≧2,过渡金属离子)是助氧化剂。a. 促进ROOH分解b. 直接与RH未氧化物质作用，金属催化能力强弱排序如下：铅＞铜＞黄铜＞锡＞锌＞铁＞铝＞不锈钢＞银c. 使3O 2活化，产生1O 2和HO2 ⑦分子定向⑧物理状态：玻璃态分子运动被冻结，扩散受到抑制。
⑨光和射线：促使氢过氧化物分解，引发游离基⑩抗氧化剂：延缓和减慢油脂氧化速率.
5、试述影响多糖粘度的因素及其规律
多糖产生粘度的原因：（1）在溶液中呈无序的无规线团状态。线团的性质同单糖的组成和连接方式有关。有的紧密，有的伸展。（2）溶液中线性高聚物分子旋转和伸屈时占有很大的空间，分子间彼此碰撞的频率高，产生磨擦，消耗能量，因而产生粘度。
影响多糖粘度的因素：（1）多糖的分子大小a、线性多糖甚至在浓度很低时形成粘度很高的溶液。链长增加，高聚物占有的体积增加，溶液的粘度增加。
分子构型：线性分子，高粘度；支链分子，体积小，低粘度
温度：温度高则粘度低
(2)带电情况：带电多糖，粘度增高。a、仅带一种类型电荷（一般带负电荷，它由羧基或硫酸一酯基电离而得）的直链多糖由于相同电荷的斥力呈伸展构型，增加了从一端到另一端的链长，高聚物占有体积增大，因而溶液的粘度大大提高。
B、不带电的无支链的聚糖通过加热溶于水中，形成不稳定的分子分散体系，很快出现沉淀或胶凝。原因：长分子的链段相互碰撞并在几个糖基之间形成分子间键，因而分子间产生缔合，在重力作用下产生沉淀或形成部分结晶。（老化）
C、具有带电基团的直链多糖由于库仑斥力阻止链段相互靠近也能形成稳定的溶液6、解释食品非酶促褐变的原因及相应的抑制措施
原因：化学食品在加工贮藏过程中，由于表面接触空气，其中酚类等物质在非酶促条件下被氧化而发生的显著颜色变化
抑制措施：a、注意选择原料：选氨基酸、还原糖含量少的品种
b、水分含量降到很低：蔬菜干制品密封保存，袋子里放入高效干燥剂，流体食品可通过稀释降低反应物浓度
c、降低PH：高酸性食品不易腐败
d、降低温度：低温贮藏
e、除去一种作用物：一般除去糖可减少褐变
f、加入亚硫酸盐或酸式亚硫酸盐
g、钙可抑制褐变
食品化学名词解释及简答题整理
1.水分活度:食品中水分逸出的程度，可以用食品中水的蒸汽压与同温度下纯水饱和蒸汽压之比表示，也可以用平衡相对湿度表示。 2.吸温等温线:在恒定温度下，食品的水分含量(用每单位干物质质量中水的质量表示)与它的Aw之间的关系图称为吸湿等温线（Moisture sorption isotherms缩写为MSI）。 分子流动性（Mm）：是分子的旋转移动和平转移动性的总度量。决定食品Mm值的主要因素是水和食品中占支配地位的非水成分。 3.氨基酸等电点:偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点 4. 蛋白质一级结构：指氨基酸通过共价键连接而成的线性序列； 二级结构：氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列； 三级结构：在二级结构进一步折叠成紧密的三维结构。（多肽链的空间排列。） 四级结构：是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。 5.蛋白质变性：天然蛋白质分子因环境因素的改变而使其构象发生改变，这一过程称为变性。 6.蛋白质的功能性质:在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中性能的那些蛋白质的物理和化学性质。 7.水合能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90-95%的水蒸汽达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。 8单糖：指凡不能被水解为更小单位的糖类物质，如葡萄糖、果糖等。 9.低聚糖(寡糖)：凡能被水解成为少数，2-6个单糖分子的糖类物质，如蔗糖、乳糖、麦芽糖等。 10.多糖：凡能水解为多个单糖分子的糖类物质，如淀粉、纤维素、半纤维素、果胶等。 11.美拉德反应：凡是羰基与氨基经缩合，聚合生成类黑色素的反应称为羰氨反应。 12.淀粉的糊化：在一定温度下，淀粉粒在水中发生膨胀，形成粘稠的糊状胶体溶液，这一现象称为"淀粉的糊化"。 13.糊化淀粉的老化：已糊化的淀粉溶液，经缓慢冷却或室温下放置，会变成不透明，甚至凝结沉淀。 14改性淀粉：为适应食品加工的需要，将天然淀粉经物理、化学、酶等处理，使淀粉原有的物理性质，如水溶性、粘度、色泽、味道、流动性等发生变化，这样经过处理的淀粉称为变（改）性淀粉。 15同质多晶现象：化学组成相同的物质可以形成不同形态晶体，但融化后生成相同液相的现象叫同质多晶现象，例如由单质碳形成石墨和金刚石两种晶体。 16脂的介晶相（液晶）：油脂的液晶态可简单看作油脂处于结晶和熔融之间，也就是液体和固体之间时的状态。此时，分子排列处于有序和无序之间的一种状态，即相互作用力弱的烃链区熔化，而相互作用力大的极性基团区未熔化时的状态。脂类在水中也能形成类似于表面活性物质存在方式的液晶结构。 17油脂的塑性是与油脂的加工和使用特性紧密相关的物理属性。其定义为在一定外力的作用下，表观固体脂肪所具有的抗变性的能力。 18乳化剂：能改善乳浊液各构成相之间的表面张力（界面张力），使之形成均匀、稳定的分散体系的物质。19油脂自动氧化（autoxidation）：是活化的含烯底物（如不饱和油脂）与基态氧发生的游离基反应。生成氢过氧化物，氢过氧化物继而分解产生低级醛酮、羧酸。这些物质具有令人不快的气味，从而使油脂发生酸败（蛤败）。 20抗氧化剂：能推迟会自动氧化的物质发生氧化，并能减慢氧化速率的物质。
生物化学重点名词解释汇总情况
生物化学名词解释（英汉）完全版！ 6，单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。不能再水解成更小分子的糖类，如葡萄糖等。同生化 7，糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 8，糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。 9，寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 10，多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分支的。 11，还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。 12，淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13，糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 15，肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 17，蛋白聚糖（proteoglycan）：由杂多糖与一个多肽链组成的杂化的分子，多糖是分子的主要成分。 第六章1，脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。 2，饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。 3，不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有一对—C=C—双键的脂肪酸。 4，必需脂肪酸（occential fatty acid）：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸，Eg亚油酸，亚麻酸。 5，三脂酰甘油（triacylglycerol）：那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和甘油是三脂酰甘油的混合物。 11，脂质体（liposome）：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡）。 12，生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用生物膜也是与许多能量转化和细胞通讯有关的重要部位。 13，在膜蛋白（integral membrane protein）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14，外周膜蛋白（peripheral membrane protein）：通过与膜脂的极性头部或在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的或外表面弱结合的膜蛋白。 15，流体镶嵌模型（fluid mosaic model）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 17，通道蛋白（channel protein）：是带有中央水相通道的在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
食品化学名词解释
一、名词解释 １、水分活度：是指食品中睡得蒸汽压与纯水饱和蒸汽压的比值即Aw=P/P0。水分活度能反映水与各种非水分缔合的强度，比水分含量能更可靠的预示食品的稳定性、安全和其他性质。 ２、焦糖化作用：将糖和糖浆直接加热，可产生焦糖化的复杂反应。大多数的热解反应能引起糖分子脱水，因而把双键引入糖环，产生不饱和中间产物，而这些不饱和环会发生聚合，生成具有颜色的聚合物。 ３、淀粉老化：热的淀粉糊冷却时，一般形成具有粘弹性的凝胶，凝胶连结区的形成意味着淀粉分子形成结晶的第一步。稀淀粉溶液冷却时，线性分子重新排列并通过氢键形成不溶性沉淀。浓的淀粉糊冷却时，在有限的区域内，淀粉分子重新排列很快，线性分子缔合，溶解度减小，淀粉溶解度减小的过程即为淀粉的老化。 ４、膳食纤维：是由两部分组成，一部分是不溶性的植物细胞壁材料，主要是纤维素和木质素，另一部分是非淀粉的水溶性多糖。这些物质的共同特点是不被消化的聚合物。 ５、维生素A：是一类有营养活性的不饱和烃，如视黄醇及相关化合物和某些类胡萝卜素。６、脂肪的同质多晶：所谓同质多晶型物是指化学组成相同，但具不同晶型的物质，在熔化时可得到相同的物质。 ７、胃合蛋白反应：是指一组反应，它包括蛋白质的最初水解，接着肽键的重新合成，参与作用的酶通常是木瓜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶。 ８、食品营养强化剂：为增强营养成分而加入食品中的天然的或者人工合成的属于天然营养素范围的食品添加剂。 ９、异酸：油脂在氢化过程中，一些双键被饱和，一些双键可能重新定位，一些双键可能由顺式转变为反式构型，所产生的异构物被称为异酸。 11、预糊化淀粉：淀粉浆料糊化后及尚未老化前，立即干燥脱水，该淀粉分子仍保持其糊化状态，这样的淀粉称为预糊化淀粉。 12、海藻酸：海藻酸是从褐藻中提取出来的，是由β-1，4-D-甘露糖醛酸和α-1，4-L-古洛糖醛酸组成的线性高聚物。 12、酶制剂：采用适当的理化方法从生物组织（细胞、微生物）提取的或通过生物工程技术制备的，具有一定的纯度及酶促活性的生化制品，常作为食品添加剂。 13、食品添加剂：为了改善食品的品质及满足防腐与加工的需要的天然或化学合成的添加到食品中的一类物质。 14、β-淀粉酶：是水解酶的一种，它从淀粉分子的非还原性末端水解α－１，４－糖苷键，产生β-麦芽糖。 15、氨基酸的疏水性：氨基酸从乙醇转移至水的自由能变化被用来表示氨基酸的疏水性。 16、糖苷：糖苷是指环状单糖上的半缩醛与R-OH、R2-NH 及R3-SH 等失去水后形成的产品称为糖苷，糖苷一般含有呋喃或吡喃糖环。 17、脂肪的固脂指数：塑性脂肪的固液比称为固体脂肪指数（SFI） 18、食品风味：是指所尝到的和嗅知及触知的口中食物的总的感受。 19、美拉德反应：食品在油炸、焙烤等加工或储藏过程中，还原糖同游离氨基酸或蛋白质分子中氨基酸残基的游离氨基发生羰氨反应，这种反应被称为美拉德反应。 20、维生素原：原来没有维生素活性，在体内能转变为维生素的物质称为维生素原，如胡萝卜素就是维生素Ａ原。 21、脂肪的塑性：固体脂肪在外力作用下，当外力超过分子间作用力时，开始流动，但是当外力停止后，脂肪恢复原有稠度。 22、中性脂肪：一般是指脂肪酸和醇类组成的酯，但有时也包含烃类，是三酰甘油，二酰甘
生化生物化学名词解释(1)重点知识总结
第一章 蛋白质的结构与功能 等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 蛋白质的一级结构(pri mary structure): 蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质的二级结构(se condary structure): 蛋白质的二级结构是指多肽链中主链骨架原子的局部空间排布，不涉及氨基酸侧链的构象。 肽单元: 参与肽键的6个原子—— Cα1、C、H、O、N、Cα2 处于同一平面，称为肽单元α-helix：以α-碳原子为转折点，以肽键平面为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。 螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm 氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。 螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。 β-折叠：蛋白质肽链主链的肽平面折叠呈锯齿状 结构特点：锯齿状；顺向平行、反向平行 稳定化学键：氢键 蛋白质的三级结构(tert iary structure) : 蛋白质的三级结构是指在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭。也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 结构域(domain) : 分子量大的蛋白质三级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各有独特的空间构象，并承担不同的生物学功能。 分子伴侣 (chaperon): 帮助形成正确的高级结构 使错误聚集的肽段解聚 帮助形成二硫键 蛋白质的四级结构(quar ternary structure):蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用 亚基(subunit)：二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成的蛋白质。其中，每条具有独立三级结构的多肽链 模体一个蛋白质分子中几个具有二级结构的肽段，在空间位置上相互接近，形成特殊的空间构象，称为“模体”（motif） 蛋白质的变性: 天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用 (denaturation)。 蛋白质的复性当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能 盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 第二章 核酸的结构与功能 脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:主要存在于细胞核内，是遗传信息的储存和携带者，是遗传的物质基础。 核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）: 主要分布在细胞质中，参与遗传信息表达的各过程。DNA和RNA的一级结构:核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序。
生物化学名词解释
生物化学名解解释 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面,Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Cα是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Cα的单键进行旋转，N—Cα、Cα—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。（不考） 7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性，催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团。活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。 8、酶的变构调节 (allosteric regulation of enzymes)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称酶的变构调节。被调节的酶称为变构酶或别构酶，使酶发生变构效应的物质，称为变构效应剂，包括变构激活剂和变构抑制剂。 9、酶的共价修饰(covalent modification of enzymes)：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 13、糖异生(gluconeogenesis)：是指从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖
食品化学名词解释、简答题
第一章水分 一、名词解释 1.结合水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。 2.自由水：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。 4.水分活度：又称束缚水或固定水，通常是指存在于溶质或其它非水组分附近的、与溶质分子之间通过化学键的力结合的那部分水。 5.滞后现象：向干燥食品中添加水（回吸作用）的方法绘制的水分吸附等温线和按解吸过程绘制的等温线并不相互重叠，这种不重叠现象称为“滞后现象”。 6.吸湿等温线：在恒定温度下，以食品的水分含量(用单位干物质质量中水的质量表示，g 水／g干物质)对它的水分活度绘图形成的曲线。 第二章碳水化合物 一、名词解释 1、手性碳原子：手性碳原子连接四个不同的基团，四个基团在空间的两种不同排列（构型）呈镜面对称。 7、转化糖：用稀酸或酶对蔗糖作用后所得含等量的葡萄糖和果糖的混合物。 8、焦糖化反应：糖类物质在没有氨基化合物存在的情况下，加热到熔点以上（蔗糖200℃）时，糖发生脱水与降解并生成黑褐色物质的反应。 9、美拉德反应：食品中的还原糖与氨基化合物发生缩合、聚合生成类黑色素物质的反应，又称羰氨反应。 10、淀粉糊化：淀粉粒在适当温度下，破坏结晶区弱的氢键，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。 11、α-淀粉：胶束彻底崩溃，形成被水包围的淀粉分子，成胶体溶液状态。 12、β-淀粉：淀粉的天然状态，分子间靠氢键紧密排列，间隙很小，具有胶束结构。 13、糊化温度：指双折射消失的温度。 14、淀粉老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀的现象。 六、简答题 17、什么是糊化？影响淀粉糊化的因素有那些？ 淀粉的糊化：淀粉悬浮液加热到一定温度，颗粒开始吸水膨胀，溶液粘度增加，成为粘稠的胶体溶液的过程。 影响因素：淀粉结构，温度，水分，糖，脂类，PH值 20、何谓高甲氧基果胶？阐明高甲氧基果胶形成凝胶的机理？ 天然果胶的一类的分子中，超过一半的羧基是甲酯化的，成为高甲氧基果胶。
最新生物化学名词解释总结
1、CDNA文库：以mRNA为模板，经反转录酶催化，在体外反转录 成cDNA，与适当的载体连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增，这样包含着细胞全部mRNA信息的cDNA 克隆集。 2、柠檬酸-丙酮酸循环：线粒体内CoA与草酰乙酸缩合柠檬酸后，经 内膜上的三羧酸载体转运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下需消 耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者可利用脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后，在苹果酸脱氢酶的催化下生成苹果 酸，苹果酸又在苹果酸酶的催化下变成丙酮酸，丙酮酸经内膜载 体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸。 3、三羧酸循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸， 反复地进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反应的过程。 4、抗代谢物：是指化学结构上与天然代谢物类似，这些物质进入体 内可与正常代谢物拮抗，从而影响正常代谢的进行。 1、从头合成：指利用简单物质，经复杂酶促反应合成嘌呤核苷酸。 2、补救合成：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经简单反应合成 嘌呤核苷酸。 3、（嘌呤核苷酸）从头合成途径：是指由磷酸核糖、甘氨酸、天冬氨 酸、谷氨酰胺、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘌呤核苷酸的过程。
4、（嘌呤核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷， 经过简单的反应重新合成嘌呤核苷酸的过程。 5、（嘧啶核苷酸）从头合成途径：指由磷酸核糖、谷氨酰胺、CO2和 天冬氨酸等简单物质为原料，经一系列酶促反应合成嘧啶核苷酸 的过程。 6、（嘧啶核苷酸）补救合成途径：指利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷， 经过简单的反应步骤合成嘧啶核苷酸的过程。 7、痛风症：是一种嘌呤代谢性疾病，基本生化特征是高尿酸血症， 临床常用别嘌呤醇治疗，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，可抑制 黄嘌呤氧化酶，从而抑制尿酸的生成。 DNA生物合成 1、中心法则：DNA通过复制将遗传信息由亲代传递给子代；通过转 录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现 型，DNA的复制、转录、翻译过程，称中心法则。 2、反转录：以RNA为模板，指导DNA合成的过程，也称逆转录。即 遗传信息是从RNA流向DNA，是RNA指导下的DNA合成过程，以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链，称反转录。 3、半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作为模板，合 成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中含由一股亲代
生物化学名词解释完全版
第一章 1,氨基酸(amino acid):就是含有一个碱性氨基与一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。 2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。 5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。 7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9,层析(chromatography):按照在移动相与固定相 (可以就是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其她分子混合物的层析技术。 15,凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16,SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE只就是按照分子的大小,而不就是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度足的某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。 18,双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚胶电泳与SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图就是二维分布的蛋白质图。 19,Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。 20,同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列与功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 1,构形(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂与重新形成就是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2,构象(conformation):指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂与重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3,肽单位(peptide unit):又称为肽基(peptide group),就是肽键主链上的重复结构。就是由参于肽链形成的氮原子,碳原子与它们的4个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子与两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 4,蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋与β-折叠。二级结构就是通过骨架上的羰基与酰胺基团之间形成的氢键维持的。5,蛋白质三级结构(protein tertiary structure): 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构就是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要就是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力与盐键维持的。 6,蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上就是具有三级结构多肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 7,α-螺旋(α-heliv):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都就是右手螺旋结构,螺旋就是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第n个)的羰基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中,螺距为0、54nm,每一圈含有3、6个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴上升0、15nm、 8, β-折叠(β-sheet): 蛋白质中常见的二级结构,就是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象就是通过一个肽键的羰基氧与位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以就是平行排列(由N到C方向)或者就是反平行排列(肽链反向排列)。 9,β-转角(β-turn):也就是多肽链中常见的二级结构,就是连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋与β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2～16个氨基酸残基。含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环(loop)。常见的转角含有4个氨基酸残基有两种类型:转角I的特点就是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往就是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都就是脯氨酸。 10,超二级结构(super-secondary structure):也称为基元(motif)、在蛋白质中,特别就是球蛋白中,经常可以瞧到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 11,结构域(domain):在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构
食品化学名词解释
食品化学名词解释 1、食品化学：一门将基础学科和工程学的理论用于研究食品基本的物理、化学和生物化学性质以及食品加工原理的学问，是一门主要涉及细菌学、化学、生物学和工程学的综合性学科。它是一门涉及到食品的特性及其变化、保藏和改性原理的科学。 2、结合水：是一个样品在某一个温度和较低的相对湿度下的平衡水分含量 3、疏水水合：热力学上，水与非极性物质，如烃类、稀有气体以及脂肪酸、氨基酸和蛋白质的非极性基团相混合无疑是一个不利的过程（ΔG ＞0）。ΔG= ΔH- T ΔS ΔG为正是因为ΔS是负的。熵的减少是由于在这些不相容的非极性物质的邻近处形成了特殊的结构。此过程被称为疏水水合。 4、疏水缔合（疏水相互作用）:当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水-非极性界面，这是一个热力学上有利的过程（ΔG＜0）。此过程是疏水水合的部分逆转，被称为“疏水相互作用”。R（水合的）+R（水合的）→R2（合的）+H 2O 5、水分活度：AW=f/f0 f：溶剂（水）的逸度。逸度：溶剂从溶液逃脱的趋势f0 ：纯溶剂的逸度。 6、相对蒸汽压”（RVP）p/p0 是测定项目，有时不等于A w，因此，使用p/p0 项比A w 更为准确。在少数情况下，由于溶质特殊效应使RVP成为食品稳定和安全的不良指标。 7、吸着等温线：在恒定温度下，食品水分含量（每单位质量干物质中水的质量）对P/P0作图得到水分吸着等温线（moisture sorption isotherms，缩写为MSI）。 8、滞后现象：滞后现象就是样品的吸湿等温线和解吸等温线不完全重叠的现象 9、玻璃化温度(Tg)：非晶态食品从玻璃态到橡胶态的转变称玻璃化转变，此时的温度称玻璃化温度 10、美拉德反应（羰氨反应）：食品在油炸、焙烤、烘焙等加工或贮藏过程中，还原糖（主要是葡萄糖）同游离氨基酸或蛋白质分子中氨基酸残基的游离氨基发生羰氨反应，这种反应被称为美拉德反应。 11、糊化：当β-淀粉在水中加热到一定温度时，淀粉发生膨胀，体积变大，结晶区消失，双折射消失，原来的悬浮液变成粘稠胶体溶液的过程。
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食品化学名词解释 离子水合作用:在水中添加可解离的溶质，会使纯水通过氢键键合形成的四面体排列的正常结构遭到破坏，对于不具有氢键受体和给体的简单无机离子，它们与水的相互作用仅仅是离子-偶极的极性结合。这种作用通常被称为离子水合作用。 疏水水合作用:向水中加入疏水性物质，如烃、脂肪酸等，由于它们与水分子产生斥力，从而使疏水基团附近的水分子之间的氢键键合增强，处于这种状态的水与纯水结构相似，甚至比纯水的结构更为有序，使得熵下降，此过程被称为疏水水合作用。 疏水相互作用:如果在水体系中存在多个分离的疏水性基团，那么疏水基团之间相互聚集，从而使它们与水的接触面积减小，此过程被称为疏水相互作用。 笼形水合物:指的是水通过氢键键合形成像笼一样的结构，通过物理作用方式将非极性物质截留在笼中。通常被截留的物质称为“客体”，而水称为“宿主”。 结合水:通常是指存在于溶质或其它非水成分附近的、与溶质分子之间通过化学键结合的那部分水。 化合水:是指那些结合最牢固的、构成非水物质组成的那些水。 状态图:就是描述不同含水量的食品在不同温度下所处的物理状态，它包括了平衡状态和非平衡状态的信息。 玻璃化转变温度:对于低水分食品，其玻璃化转变温度一般大于0℃，称为Tg；对于高水分或中等水分食品，除了极小的食品，降温速率不可能达到很高，因此一般不能实现完全玻璃化，此时玻璃化转变温度指的是最大冻结浓缩溶液发生玻璃化转变时的温度，定义为Tg′。 自由水:又称游离水或体相水，是指那些没有被非水物质化学结合的水，主要是通过一些物理作用而滞留的水。 自由流动水:指的是动物的血浆、植物的导管和细胞内液泡中的水，由于它可以自由流动，所以被称为自由流动水。 水分活度:水分活度能反应水与各种非水成分缔合的强度，其定义可用下式表示： 其中，P为某种食品在密闭容器中达到平衡状态时的水蒸汽分压；P0表示在同一温度下纯水的饱和蒸汽压；ERH是食品样品周围的空气平衡相对湿度。 水分吸着等温线:在恒温条件下，食品的含水量（用每单位干物质质量中水的质量表示）与αW的关系曲线。 解吸等温线:对于高水分食品，通过测定脱水过程中水分含量与αW的关系而得到的吸着等温线，称为解吸等温线。
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生物化学名词解释完全版 第一章 1，氨基酸（amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 a -碳上。 2, 必需氨基酸（esse ntial ami no acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需 要从食物中获得的氨基酸。 3，非必需氨基酸（non esse ntial ami no acid）:指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 4，等电点（pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。8，蛋白质一级结构（primary structure ）指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分 开的技术。 10，离子交换层析（ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11, 透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 13，亲合层析（affinity chromatograph）:利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14,高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 15，凝胶电泳（gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16，SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17,等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pl）处，即梯度足的某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。 18，双向电泳（two-dimensional electrophorese）:等电聚胶电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚胶 电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS-PAGE （按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 19，Edman 降解（Edman degradation ）：从多肽链游离的N 末端测定氨基酸残基的序列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 20，同源蛋白质（homologous protein ）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，例如血红蛋白。
食品化学名词解释
单分子层水（monolayer water）:与食物的非水组分中离子或强极性基团如氨基、羧基等直接以离子键或氢键结合的第一个水分子层中的水称之。约为总水量的0.5%。 多分子层水（multilayer water）:处于单分子层水外的几层水分子或与非水组分所含的弱极性基团如羟基、酰胺基等形成的氢键的水分子。 毛细管水:毛细管径>0.1um,约为几~几十um时,其内的水属于自由水。 水分活度: 食品中水的蒸汽分压与同温度下纯水饱和蒸汽压之比表示Aw=P/Po 吸湿等温线的滞后现象：吸湿（吸附）等温线与解吸等温线不完全重合的现象 蒸发浓缩: 是将液态食品的温度提高到沸点，使食品的自由水蒸发。常用真空浓缩. 玻璃态(glass state):是聚合物的一种状态,它像固体一样有一定的形状和体积，又像液体一样分子间只是近似有序，属于非晶态或无定形态。 玻璃化温度（glass transition temperature ，Tg）：食品从非晶态到橡胶态发生转变时的温度。此种变化称为玻璃化转变。 吸湿性：指糖在空气湿度较高的情况下吸收水分的性质。 保湿性：指糖在空气湿度较低条件下保持水分的性质。 低聚糖：由10个以下的单糖分子通过糖苷键形成的化合物。即醛糖C—1上半缩醛羟基（酮糖则在C—2上）和其它单糖的羟基经脱水缩合而成。 非还原型低聚糖:两分子单糖通过各自的半缩醛羟基结合而成的化合物。如海藻糖、蔗糖羰氨反应褐变(Maillard reaction）凡是羰基与氨基经缩合，聚合生成类黑色素的反应称为羰氨反应,又称美拉德反应. 焦糖化褐变：糖类物质在没有氨基化合物存在下，加热到熔点以上（蔗糖200℃）时，会变成黑褐色的色素物质，这种作用称为焦糖化褐变。 淀粉的糊化：在一定温度下,淀粉粒在水中发生膨胀,形成粘稠的糊状胶体溶液,这一现象称为"淀粉的糊化"。 糊化淀粉的老化：已糊化的淀粉溶液，经缓慢冷却或室温下放置，会变成不透明，甚至凝结沉淀 改性淀粉：通过物理、化学、酶等处理，使淀粉分子链被切断,重排或引入其他化学基团,使其原有的物理性质，如水溶性、粘度、色泽、味道、流动性等发生变化，这样经过处理的淀粉称为变（改）性淀粉 交联淀粉：用具有多元官能团的试剂处理,使淀粉分子内部或之间的化学键(氢键)增强,分子互相交联，产生的淀粉叫交联淀粉。 酯化淀粉:在淀粉颗粒内部分子链上引入部分取代基（如乙酰基）而得的产品。 酸败:油脂在贮藏期间，因空气中的氧气、光照、微生物、酶等作用，导致油脂边哈喇，产生令人不愉快的气味，苦涩味，同时产生一些有毒的物质，这些统称为酸败。 酶促氧化：在脂肪氧合酶（LOX）作用下，油脂与氧发生反应生成氢过氧化物，这作用称为酶促氧化。 酸价（A V）: 中和1g油脂中游离脂肪酸所需的氢氧化钾毫克数。 皂化值（SV）: 1g油脂完全皂化时所需的氢氧化钾毫克数 碘值（IV）:100g油脂吸收碘的克数叫碘值，衡量油脂中脂肪酸的不饱和程度. 二烯值（DV）: 100g油脂中所需顺—丁烯二酸酐换成碘的克数是鉴定油脂不饱和脂肪酸中共轭体系的特征指标. 蛋白质的变性：因环境因素的影响，蛋白质分子的天然构象遭到破坏，而使其理化性质发生改变，乃至生物功能丧失的过程，变性只涉及二、三、四级结构的变化 羰氨反应：不饱和脂肪酸自动氧化产生的醛类可与蛋白质反应发生共价交联。 维生素：“人和动物为维持正常生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质”
生化名词解释总结
第二章氨基酸 1、构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2、构象（conformation）指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 3、旋光异构：两个异构化合物具有相同的理化性质，但因其异构现象而使偏振光的旋转方向不同的现象。 4、等电点（pI，isoelectric point）使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。 第三章蛋白质的结构 1、肽（peptides）两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 2、肽键（peptide bond）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3、肽平面：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面。 4、蛋白质一级结构：蛋白质一级结构(primary structure) 指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 5、蛋白质二级结构：蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 6、超二级结构：若干相邻的二级结构单元（螺旋、折叠、转角）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件，称为超二级结构（super-secondary structure）,折叠花式（folding motif）或折叠单位（folding unit） 7、结构域：在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状实体就是结构域 8、蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构或者超二级结构甚至结构域的基础上，进一步盘绕，折叠，依靠共价键的维系固定所形成的特定空间结构成为蛋白质的三级结构。9、蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。 10、蛋白质三维结构 11、氢键：氢原子与电负性的原子X共价结合时，共用的电子对强烈地偏向X的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子Y结合，形成的X—H┅Y 型的键。 12、疏水作用力：分子中存在非极性基团（例如烃基）时，和水分子（广义地说和任何极性分子或分子中的极性基团）间存在相互排斥的作用，这种排斥作用称为疏水力。 13、Sanger测序 14、Edman降解测序：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。