2011-2020年暨南大学712生物化学A考研大纲硕士研究生入学考试大纲

暨南大学

2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题

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学科、专业名称：动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生

物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学

研究方向：

考试科目名称：712生物化学A

考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。

一、填空（每空2分，共40分）

1．蛋白质亚基之间存在界面。界面的大部分是由组成。亚基之间主要的化学作用力是。

2．脂肪酸的活化形式是，而葡萄糖的活化形式是

3．在竞争性抑制的酶反应中，相对于无抑制剂的正常反应，Vmax ，而Km____ 。

4．tRNA分子3’末端的最后三个核苷酸为5’ 3’。

5．DNA的变性温度（T m）的大小与、、等因素有关。

6．在真核生物中，脂肪酸从头合成途径发生于，在、两种细胞器中进行脂肪酸的延伸。脂肪酸去饱和的酶主要存在于。

7．机体内物质的脱羧形成CO2的反应一般有种方式，一种是，另一种是。丙酮酸脱氢酶系催化丙酮酸形成乙酰辅酶A与CO2

的过程属于脱羧。

8．氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱氨时，腺嘌呤核苷酸脱氨基的产物是，其氨基的直接供体是（填入具体氨基酸名称）。

二、名词解释（每题5分，共50分）

1. 酶的别构调节

2. 核苷酸

3. 氧化磷酸化

4. DNA拓扑异构酶

5. 聚合链式反应

6. 细胞色素

7. 透析与超过滤

8. 蛋白质结构域

9. 增色效应

10. 等电点与兼性离子

三、简答题（共60分）

1．生物氧化是指什么?其与体外的一般氧化反应如燃烧有什么异同?（8分）2．什么叫限制性内切核酸酶？任举一例说明其应用。（8分）

3．酶及其辅助因子是指什么? 简述它们之间的关系。（8分）

4．下面有两个DNA分子，先变性然后再复性，复性是在同一温度下发生的，问哪一个DNA分子复性到原来的DNA结构可能性更大些？为什么？（7分）（1） ATATATATAT （2）TAGCCGATGC

TATATATATA ATCGGCTACG

5．怎样通过紫外吸收法判断核酸的纯度以及对纯核酸进行定量？（8分）

6．试述蛋白质分子构象变化与其活力之间的关系。（9分）

7．为什么tRNA 上会存在大量的修饰型的核苷酸？其生物学意义又是什么？

（12分）

考试科目：712生物化学A

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2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题

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学科、专业名称：动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生

物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学

研究方向：

考试科目名称：712生物化学A

考生注意：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。

一、填空（每空2分，共40分）

1. 当氨基酸溶液pH=pI时，氨基酸以离子存在；当pH>pI时，氨基酸

以离子形式存在。

2. 蛋白质二级结构的形式主要有、、和。

3. 酶的活性中心有两个功能部位，它们分别是和。

4. A因子存在时，一个酶的初速度对底物浓度曲线为S型，而当A因子浓度增高时，此线

左移，说明A因子是。

5. 由尿素合成中产生的两种氨基酸和不参与人体蛋白质合成。

6.生物体在碱基的从头合成途径中，第一个合成的嘌呤类化合物是，第一个合成

的嘧啶类化合物是，在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为。

7.一分子14碳长链脂酰-CoA可经次 -氧化生成个乙酰-CoA, 个

NADH+H+，个FADH2。

8.胆固醇在体内可以转化为、等活性物质。

二．名词解释（每题5分，共50分）

1.结构域

2.负协同效应

3.蛋白质的变性作用

4.一碳单位

5.简并密码子

6.冈崎片段

7.巴斯德效应

8.三羧酸循环

9.限速酶

10酮体

三．简答题（共60分）

1.如何看待RNA功能的多样性？其核心作用是什么？（8分）

暨南大学新传考研经验贴

研途宝考研https://www.360docs.net/doc/ef11506886.html,/zykzl?fromcode=9820 暨南大学新传考研经验贴如果说考研有什么秘籍，那么我认为是：正确的选择加持之以恒的努力。什么是正确的选择?我认为是知己知彼，首先要清楚自己，然后再了解你所报考的院校和专业。了解自己并不是简单的事情，但依然可以站在考研应试上从几个维度来思考。研途宝小编认为可以这几方面来考虑自己可能遇到的问题： ①时间安排。如果你打算考研，一定要把时间算好，尽量不要让除考研以外的时间占用你大块的时间。在7月之前是基础阶段，所以需要做好每天的、每周的和每月的计划，等到做计划的习惯养成了，在后期时间紧迫的情况下就可以不用特地每天都写出来。 ②身体情况。如果你有身体方面的困扰，请一定要在考研前多加预防和注意，预防感冒的话可以在后期每天喝一杯维生素C泡腾片，多吃蔬菜水果，平常有时间多跑步，我建议大家中午能回宿舍睡就回去吧，来回还可以多走走路放松一下呢，考研可是长期战。 ③交友圈。这一年，请和你的亲朋好友说明你在考研，相信真心支持你的人会理解，找到和你一起考研的朋友，平时可以和他们一起吃饭交流信息，互相鼓劲。如果不幸你的考研环境不理想，那也要自己努力给自己创造条件，找个网上研友互相督促也是可以的。对了，考研途中能不开始新的恋爱就不要开始，考上研究生了你会有更多的选择。 ④心理问题。考研是一场长期战，许多人不是输在了硬性知识点上，而是倒在了心理这一关。考研的焦虑每个人都有，看不完的书、论文，背不完的笔记和写不完的题，如果想要不焦虑，最重要的就是你能够按部就班地做好每一个阶段该做的事情，进度跟上了，后期才不会焦虑。如果还焦虑怎么办?如果一天你心情不好，你可以拿出半天出来看电影、吃好吃的、买东西，让自己心情好了再去学习，千万不要不开心就憋着一肚子怨气学习，那样只会让你的效率更为低下。学会倾听自己内心的声音，保护它，再严格要求它。 ⑤经济问题。考研是需要投入的，特别是在没有收入的情况下，在考研上花钱成了很多考生的难题，但是如果能够获得父母或者朋友的支持，请一定不要觉得不好意思而不去向他们求助，在教育上的投资，可以说是目前大部分大学生能做的最有价值的投资了，一旦你考研成功了，你考研期间所花费的钱可能不用一个月的工资就可以赚到，而知识和学历是无价的。 ⑥优势与短板。在考研之前，务必要诚恳地问问自己，我目前的实力如何?我是不是可以用一年(半年)的时间提升自己考上目标院校?暨大新传分专硕和学硕，他们之间最显而易见的不同在于英语难度有差别，如果你不仅专业课基础薄弱，英语成绩还不好(六级没过)，最好慎重考虑学硕。暨大新传需要看的参考书多达十几本，内容几乎涵盖新闻传播的方方面面，如果看书很慢、文字功底较弱，或许换一个其他的学校和专业会比较适合，因为必须要说明的是，考研只能选一个专业，而暨大出分时间按往年来看都是比较晚的，而且近两年暨

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案

2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成

APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们

生化考试大纲

《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学( biochemistry ) 课程性质：必修课学时分配：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54 适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4 级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。考核知识要点 1.蛋白质的重要生理功能。 2.蛋白质的基本组成单位氨基酸，。肽键与肽链，医学上重要的多肽 3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。 4.胶原蛋白的结构及组成特点。 5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。考核要求 1、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。 2、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。 3、应用：分离纯化蛋白质的方法的基本原理。 4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的基本概念及其结构、DNA 的双螺旋结构,熟悉RNA 的结构与功能，了解DNA 的理化性质及其应用。

考核知识要点 1.核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。 2.碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。常见核苷酸的缩写符号。两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同。核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。 3.DNA 的双螺旋结构。了解DNA 的三级结构。 4.DNA 的理化性质及其应用。 5.RNA 的结构与功能考核要求 1、识记：碱基、核苷和核苷酸的基本概念及其结构。DNA 的双螺旋结构、RNA 的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念 2、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA 与RNA) 分子组成的异同 3、应用：DNA 的理化性质及其应用。 4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。酶促反应动力学基本内容：温度、PH 、酶浓度、底物浓度( 米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响，熟悉酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。了解酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念，酶的命名与分类。考核知识要点 1、酶的基本概念；化学本质；酶促反应的特点。 2、酶的结构与活性：酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。 3、酶促反应的机制：活化能；诱导契合。 4、酶促反应动力学基本内容：温度、PH、酶浓度、底物浓度(米氏方程、米氏常数的意义)对酶促反应速度的影响。 5、酶的抑制作用：不可逆抑制；可逆性抑制——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。 6、维生素的概念和分类：维生素B 族化合物主要生理功能及其与辅酶的关系 7、酶的调节：多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰。 8、酶活性测定的基本原则、酶活性单位的概念。

食品生物化学教学大纲

食品生物化学教学大纲集团标准化办公室：[VV986T-J682P28-JP266L8-68PNN]

课程编号09054206：《食品生物化学》课程教学大纲 Biochemistry 适用于本科食品科学与工程等专业总学时：48学分3 开课单位：生命科学系课程负责人：呼凤兰执笔人：呼凤兰审核人：高平一、课程性质.目的和任务：《食品生物化学》课程是食品科学与工程、生物科学等专业的一门专业基础课。本课程的任务是研究食品的化学组成、性质、生理功能和它们在贮藏和加工过程中的变化的一门科学。通过本课程的教学，使学生掌握食品生物化学的基本原理、基础知识和基本技能，掌握食品在加工和贮藏过程中其营养质量的变化，理解食品各营养成分在生物体内的代谢过程和规律，培养学生分析和解决一些简单的生化实际问题的能力，为今后学习其它职业基础课和职业核心课奠定基础。二、教学基本要求要求学生掌握糖类、脂类、蛋白质和核酸等几大类生命物质的基本结构、性质和功能；掌握酶的组成、分类、酶作用机理、酶活力测定和酶促反应动力学；掌握糖类分解代谢，脂肪酸费解和合成代谢，DNA和RNA合成蛋白质合成等生物体内的重要生化反应过程；掌握生物氧化中氧化磷酸化过程和ATP产生机理；掌握层析、电泳、酶动力学实验、核酸等生物物质分离、蛋白质性质实验等生物化学基本实验技巧。三、教学内容、目标要求与学时分配第一章绪论教学内容：食品生物化学的研究对象；学习食品生物化学的意义；如何学习食品生物化学；新陈代谢概论目标及要求： 1、了解本课程的特点和学习方法及我国食品营养工作的发展历程及未来任务； 2、掌握食品的概念，了解食品生物化学的研究内容和与其它学科的关系。教学重点及难点：生物化学的概念及食品生物化学研究对象和内容课时分配：2课时第二章食品物料重要成分化学

2018年自考医学类生物化学试题及答案

2018年自考医学类生物化学试题及答案一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)

A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构

《生物化学》考试大纲

《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学 1.蛋白质在生命活动中的重要性 2.蛋白质的元素组成 3.氨基酸的结构、分类及其理化性质 4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象---构象的结构单元α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念 5.蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能--变性作用，变构作用 6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学 1.核酸的组成与类别 2.DNA的结构与功能 3.RNA的结构与功能 4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别 DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义 tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能 1.糖类的概念、作用与分类 2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质； 3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖； 4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜

1.脂类的分类 2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学 1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等 2.酶的命名和分类 3.酶的活性部位和酶原激活 4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素 5.酶的分离提纯与活力测定 6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶 1.脂溶性维生素：A、D、E、K 2.水溶性维生素：维生素C，B1，B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12 重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。第七章新陈代谢总论与生物氧化 1．基本概念 2．呼吸链 3．ATP的生成及其生理功能重点掌握：生物氧化的特点；呼吸链的概念以及ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化，搞清体内物质氧化过程中水是如何生成的、CO2是如何产生的，ATP又是如何生成的。第八章糖代谢 1．糖代谢概况 2．糖的无氧分解 3．糖的有氧氧化 4．糖的异生作用 5．糖原的合成与分解

仲恺农业工程学院2018年专插本食品生物化学考试大纲

仲恺农业工程学院2018年本科插班生招生考试食品生物化学课程考试大纲第一章糖类物质第一节单糖开链结构[差向异构体、镜像对映体（D、L型）]、环状结构（α和β型、吡喃糖、呋喃糖、Haworth式）、单糖的物理性质（溶解度、甜度、旋光性和变旋性）、单糖的化学性质（单糖的氧化、单糖的还原、糖苷键的生成、脱水作用、与氨基反应）第二节寡糖双糖的构成、还原性和非还原性、还原糖、非还原糖、蔗糖理化性质、转化糖、麦芽糖的分子结构、麦芽糖的空间构型、麦芽糖的理化性质、乳糖的分子结构和理化特性、乳糖不耐症第三节多糖多糖、同多糖、杂多糖的概念、淀粉分子的结构（直链淀粉、支链淀粉）、糊化和老化、糊精的呈色反应、糖原和纤维素的结构第三章脂类物质第一节脂类简单脂、甘油脂类[结构、脂肪酸常用简写法、脂肪酸共同特点、甘油的理化特性和应用、甘油三酰酯的物理性质、化学性质（水解和皂化、氢化和卤化、氧化、酸败、乙酰化）] 第二节生物膜生物膜的化学组成（脂质、膜蛋白、糖类）、膜脂和膜蛋白在脂双层两侧分布的不对称性、生物膜的流动性、生物膜的结构模型、物质的穿膜运送（被动运送、主动运送、基团运送）、物质的膜泡运送（外排作用、内吞作用）。

第四章蛋白质第一节蛋白质的化学组成与分类蛋白质的化学组成、蛋白质的含氮量、蛋白质的基本组成单位、根据蛋白质分子的化学组成分类（简单蛋白、结合蛋白）、根据蛋白质来源分类（动物蛋白、植物蛋白和单细胞蛋白）、分子形状（球蛋白、纤维蛋白）第二节氨基酸与肽氨基酸的结构、氨基酸的分类（非极性、极性不带电荷、酸性、碱性）、氨基酸的物理性质（色泽、溶解度、熔点、味道、紫外吸收特性）、氨基酸的化学性质（等电点、与甲醛反应、与亚硝酸反应、茚三酮反应、桑格反应、艾德曼反应）、肽的结构与命名、多肽的性质（水解、颜色反应）第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构、二级结构（α螺旋、β折叠、β转角、自由肽段）、三级结构、四级结构、蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的变性、蛋白质的变构效应第四节蛋白质的理化性质蛋白质的分子量、渗透压、透析、胶体性质、两性解离和等电点、蛋白质的电泳、蛋白质的沉淀（盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、酸类沉淀、热凝固沉淀）第五节蛋白质的功能性质及其在食品加工中的应用蛋白质的水化性、持水性，面团面筋、蛋白质的膨润、蛋白质的乳化性质、蛋白质的发泡性、蛋白质与风味物质结合第五章核酸第一节核苷酸核苷酸的组成（戊糖、碱基和磷酸）、嘌呤碱、嘧啶碱、核苷酸的碱基构型与紫外吸收

02634生物化学大纲

02634生物化学大纲 02634生物化学（二）江南大学编江苏省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求（一）课程性质和特点生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。（二）本课程的基本要求生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握：第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点）第十五章核酸的研究方法第十六章抗生素

03生物化学考试大纲

生物化学考试大纲(硕士) 一、要求把握的差不多内容把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算

题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能 1．1 单糖 1．1．1单糖的结构 1．1．2单糖的性质 1. 1．3单糖的重要衍生物 1．2 结合糖 1．2．1肽聚糖 1．2．2糖蛋白 1．2．3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能 2．1三脂酰甘油 2．1．1脂肪酸 2．1．2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系

3．1 蛋白质概论 3．1．1蛋白质的化学组成及分类 3．1．2蛋白质分子的构象 3．2 氨基酸 3．2．1氨基酸的结构 3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质 3．2．4氨基酸的化学性质 3．2．5氨基酸的分离和分析 3．3 肽 3．3．1肽和肽键的结构 3．3．2肽的重要性质 3．4 蛋白质一级结构 3．4．1蛋白质的结构层次 3．4．2蛋白质一级结构 3．4．3蛋白质一级结构测定 3．4．4蛋白质一级结构与生物功能 3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质 3．5．1肽链的构象 3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型 3．5．3超二级结构 3．5．4纤维状蛋白质

811食品生物化学,哈工大大纲

2012年硕士研究生入学考试大纲考试科目名称：食品生物化学考试科目代码：[811] 一、考试要求：要求考生全面系统地掌握生物化学的基本概念、基本原理、典型方法和实用技术，并且能灵活运用所学知识解释实际应用中的具体问题。二、考试内容 1）氨基酸、肽、蛋白质 a）氨基酸的结构特点及分类、酸碱特性、特征化学反应；天然存在的活性肽及应用：谷光苷肽、催产素、胰岛素 b）肽平面：结构形成及特点；蛋白质的二级结构、胶原蛋白、三级结构的结构特点、作用力；蛋白质的变性与复性：分子伴侣作用特点、疯牛病 c）肌红蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白的结构特点及功能；BPG效应、波尔效应、镰刀形细胞贫血病 d）透析、盐析、沉淀、柱层析、电泳、氨基酸序列分析：末端分析、edman 降解 2）酶 a）酶的分类，比活、活化能、活性部位 b）酶的催化机制、米氏方程、可逆抑制与不可逆抑制作用、影响酶促反应的因素 c）别构酶判断方法、概念、生理功能 3）糖、脂和生物膜 a）寡糖、同多糖、杂多糖：实例结构及应用 b）生物膜组成成分特点及结构特点 c）膜的流动性、跨模转运 4）核酸、蛋白质合成及核酸研究技术 a）核酸：基本结构、变性、复性、杂交 b）DNA:结构、碱基组成、修复以及复制的模式、方式、过程 c）RNA:类型、转录的过程和调控、转录抑制剂的种类，初始转录RNA的加工 5）代谢 a）分解代谢、合成代谢、代谢调控、代谢途径的区室化、酰基转移反应、氧化还原反应 b）糖酵解：10步反应、调控；巴斯德效应、丙酮酸的代谢命运；柠檬酸循环：

8步反应，产生的能量、调控；糖原的降解与合成，糖异生、戊糖磷酸途径 c）电子传递、氧化磷酸化；脂肪酸氧化以及脂肪酸的生物合成，胆固醇的合成；氨基酸代谢：转氨、脱氨作用，尿素循环三、试卷结构 a）考试时间:180分钟，满分150分 b) 题型结构：概念题（30分）、判断题（20分）、简答题（60分）、论述题（20 分）、计算题（20分）四、参考书目王希成编著. 生物化学. 第二版. 清华大学出版社. 2005年

暨南大学翻译硕士考研难度大不大

暨南大学翻译硕士考研难度大不大翻译硕士专业学位研究生，即MTI（Master of Translation and Interpreting）是为了适应市场经济对应用型高层次专门人才的需求，国务院学位委员会于2007年1月批准设置的一种专业学位。2008年开始招生，2009年面向应届本科毕业生招生。 MTI教育重视实践环节，强调翻译实践能力的培养。翻译硕士专业学位的培养目标为具有专业口笔译能力的高级翻译人才。翻译硕士专业学位获得者应具有较强的语言运用能力、熟练地翻译技能和宽广的知识面，能够胜任不同专业领域所需的高级翻译工作。全日制MTI招生对象为具有国民教育序列大学本科学历（或本科同等学力）人员，具有良好的双语基础。作为我国专业硕士之一，MTI不仅面向英语专业的考生，同时也鼓励非外语专业毕业生及有口笔译时间经验者报考，其中非外语专业的毕业生更受到报考院校的欢迎。就近些年的考研情况看，暨南大学翻译硕士一直以来是比较热门的考研专业之一，2015年暨南大学翻译硕士招生人数为49人，总体来说，暨南大学翻译硕士招生量较大，考试难度不高。每年都有大量二本三本学生考取的，根据凯程从暨南大学研究生院内部的统计数据得知，暨南大学翻译硕士的考生中90%以上都是跨专业考生，在录取的学生中，基本都是跨专业考的。在考研复试的时候，老师更看重跨专业学生的能力，而不是本科背景。其次，翻译硕士考试科目里，百科，翻译及基础本身知识点难度并不大，跨专业的学生完全能够学得懂。即使本科学翻译的同学，专业课也不见得比你强多少（大学学的内容本身就非常浅）。所以记住重要的不是你之前学得如何，而是从决定考研起就要抓紧时间完成自己的计划，下定决心，就全身心投入，要相信付出总会有回报。在凯程辅导班里很多这样三凯程生，都考的不错，主要是看你努力与否。下面凯程老师给大家详细介绍下暨南大学翻译硕士专业：一、暨南大学翻硕研究方向翻译说以的细分研究方向大体分为笔译和口译。笔译要求在英语和汉语方面同时提高，加强两种语言的运用能力和互译能力。会开设英汉、汉英的翻译课程，同时英文写作和关于中文素养的课程也会同时开设。目的是可以在翻译各种文体的文本时，采用恰当的方法以及准确的用语进行翻译工作。口译在交传和同传方面都会有相应的课程开设，同时进行培训，其中包括视译、带稿同传等各种方式。口译更为注重实战经验，培养过程中，模拟回忆或实际回忆的次数非常多。二、暨南大学翻译硕士就业怎么样暨南大学外国语学院学术氛围好，师资力量强大，人脉资源特别广，翻译硕士的校友分布在全国各地，社会认可度较高，因此，就业自然没有问题。现在国内紧缺的专业翻译人才五大方向为会议口译、法庭口译、商务口译，联络陪同口译、文书翻译。薪资令人羡慕。据一个做自由职业翻译人在微博上透露，同声传译每天收入在4000左右，随行翻译每天2000左右。如此客观的收入，难怪常年报考人数居高不下了。毕业后只要在工作中不断的累计经验提升自己，学习翻译学的同学想要达到这个收入标准应该不是难事。由此来看，暨南大学翻译硕士就业前景非常不错，毕业生整体需求还是比较旺盛的。暨南大学硕士的含金量很大，现在经济贸易的国际化程度越来越高，对翻译的需求也是很大的，

02634生物化学(二)大纲

XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二）江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室

一、课程性质及其设置目的与要求（一）课程性质和特点生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。（二）本课程的基本要求生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握：第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点）第十五章核酸的研究方法第十六章抗生素

811生物化学考试大纲.doc

811《生物化学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学了解氨基酸、肽的分类掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质掌握蛋白质一级结构的测定方法理解氨基酸的通式与结构理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点掌握蛋白质的变性作用掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 3.糖类结构与功能掌握糖的概念及其分类掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能理解旋光异构掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质掌握糖的鉴定原理 4.脂质与生物膜了解脂质的类别、功能熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构掌握甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性掌握油脂和甘油磷脂的结构与性质 5.酶学了解酶的概念掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制了解酶的分离提纯基本方法熟悉酶的国际分类（第一、二级分类）了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法了解抗体酶、核酶的基本概念掌握固定化酶的方法和应用了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病了解脂溶性维生素的结构特点和功能 7.激素了解激素的类型、特点理解激素的化学本质和作用机制了解常见激素的结构和功能理解第二信使学说

8.新陈代谢和生物能学理解新陈代谢的概念、类型及其特点了解高能磷酸化合物的概念和种类理解ATP的生物学功能掌握呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序掌握氧化磷酸化偶联机制 9.糖的分解代谢和合成代谢全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点了解光合作用的总过程理解光反应过程和暗反应过程了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程 10.脂类的代谢与合成全面了解甘油代谢：甘油的来源合去路，甘油的激活了解脂类的消化、吸收及血浆脂蛋白理解脂肪动员的概念、各级脂肪酶的作用、限速酶掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算掌握脂肪的合成代谢理解脂肪酸的生物合成途径了解磷脂和胆固醇的代谢 11.核酸的代谢了解外源核酸的消化和吸收理解碱基的分解代谢理解核苷酸的分解和合成途径掌握核苷酸的从头合成途径了解常见辅酶核苷酸的结构和作用 12. DNA，RNA和遗传密码理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类掌握DNA复制的特点掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点掌握DNA的损伤与修复全面了解RNA转录与复制的机制掌握转录的一般规律掌握RNA聚合酶的作用机理理解原核生物的转录过程掌握启动子的作用机理了解真核生物的转录过程理解RNA转录后加工过程及其意义掌握逆转录的过程理解RNA的复制

食品生物化学复习资料新整合

1.名词解释、选择及填空：食品生物化学: 研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体内代谢的科学。糖类(carbohydrates)物质：是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。变旋现象：在溶液中，糖的链状结构和环状结构（α、β）之间可以相互转变，最后达到一个动态平衡，称为变旋现象。常见二糖及连接键：蔗糖（α-葡萄糖—（1,2）-β果糖苷键）；麦芽糖（葡萄糖-α—1,4-葡萄糖苷键）；乳糖（葡萄糖-β—1,4半乳糖苷键）；纤维二糖（β-葡萄糖-（1,4）-β—葡萄糖苷键）脂类：是生物细胞和组织中不溶于水，而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性溶剂中，主要由碳氢结构成分构成的一大类生物分子。脂类主要包括脂肪（甘油三酯，占95%左右）和一些类脂质（如磷脂、甾醇、固醇、糖脂等）顺式脂肪酸与反式脂肪酸：顺式脂肪酸：氢原子都位于同一侧，链的形状曲折，看起来象U型反式脂肪酸：氢原子位于两侧，看起来象线形皂化作用与皂化值：皂化作用：当将酰基甘油与酸或碱共煮或脂酶作用时，都可发生水解，当用碱水解时称为皂化作用。皂化值：完全皂化1g甘油三酯所需KOH的mg数为皂化值。酸败及酸值：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败。中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗KOH的mg数称为酸值，可表示酸败的程度。卤化作用及碘值：油脂中不饱和键可与卤素发生加成反应，生成卤代脂肪酸，这一作用称为卤化作用。100g油脂所能吸收的碘的克数称为碘值。乙酰化与乙酰化值：油脂中含羟基的脂肪酸可与醋酸酐或其它酰化剂作用形成相应的酯，称为乙酰化。 1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOH的mg数即为乙酰化值。核酸：以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸 RNA核糖核酸核酸的组成单位是核苷酸。核苷酸有碱基，戊糖，磷酸组成。核苷：是一种糖苷，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以“C—N”糖苷键相连接。X-射线分析证明，核苷中碱基近似地垂直于糖的平面。 DNA与RNA组成异同：

2019暨南大学经济学考研,最走心的经验贴

2019暨南大学经济学考研，最走心的经验贴2019考研的小伙伴已经开始准备考研了，经济学作为热门专业之一成为很多考研儿的目标专业，但是刚开始都不知道去哪里查询院校的相关信息，感到很迷茫，接下来跨考考研老师将重点讲解2019暨南大学经济学考研相关的信息。考研儿可以作为备考的参考。暨南大学是我国第一所由国家创办的华侨学府，是目前全国境外生最多的大学，是国家“211 工程”重点综合性大学，直属国务院侨务办公室领导。暨南大学经济学实力强大，在华南地区仅次于中山大学（中山大学对外招生人数太少，考研难度大），且在南方特别是深圳就业情况非常不错。 1．暨南大学经济学考研辅导班目前市面上经济学考研辅导班的有很多机构，但从近三年的通过成绩来看，跨考教育以郑炳带头辅导效果最好。一方面在全国唯一按照院校进行定校辅导的教学体系，其教材教义也是行业独家——《经济学考研名校真题大全解》，尤其最后考前最后三套卷更是受学生追捧。目前清华北大人民东财央财等经济学名校50%都是郑炳弟子。 2.复旦大学经济学初试考试科目（1）101思想政治理论（2）201英语一（3）301数学一（4）803微观经济学 3．专业课参考书目参照暨南大学“803 西方经济学”考试大纲，指定参考书目为：（1）平狄克《微观经济学》，中国人民大学出版社（2）曼昆《宏观经济学》，中国人民大学出版社关于参考用书，说明几点：第一，2014 年及之前，暨南大学“803 西方经济学”指定参考书为高鸿业《西方经济学》，从 2015 年以来暨南大学“803 西方经济学”考研真题来看，部分考题仍然是高鸿业《西方经济学》教材中的考点。因此，强烈建议考生先看高鸿业《西方经济学》。第二，教材复习顺序：先看高鸿业《西方经济学(微观部分)》，再看高鸿业《西方经济学(宏观部分)》，接下来看平狄克《微观经济学》和曼昆《宏观经济

2017年1月份江苏生物化学自学考试真题(含答案)

D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )

《生物化学》考研大纲

《生物化学》考研大纲一、考试科目简介《生物化学》是在分子水平上研究生物体的化学成分（结构、性质、功能）和这些成分在生命过程中变化规律的一门学科。它的发展不仅从理论上深刻揭示了生命活动的化学本质，而且已广泛渗透和应用在基因工程、蛋白质工程、发酵工程、酶工程等现代生物技术中，在生物科学等领域发挥着越来越重要的作用。《生物化学》研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径、各途径之间关系及调控方法，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，跟踪生物化学发展前沿，能综合运用所学的知识分析和解决相关问题。二、考试内容第一章绪论生物化学发展简史当代生物化学研究的主要内容生物化学研究热点、发展前沿第二章糖糖的概念和分类糖类的元素组成、化学本质及生物学功用单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质几种常见糖的结构和特性（葡萄糖、半乳糖、果糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖、淀粉、糖原）第三章脂类脂质的类别、功能重要脂肪酸、重要磷脂的结构甘油脂、磷脂的通式以及脂肪酸的特性生物膜的化学组成和结构第四章蛋白质化学蛋白质的元素组成 20种氨基酸的分类、简写符号；必需氨基酸种类肽相关知识氨基酸的理化性质及主要化学反应蛋白质的结构（一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键）蛋白质一级结构序列的测定蛋白质的结构与功能之间的关系蛋白质的理化性质，蛋白质的变性作用蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用第五章核酸化学核酸的组成与类别核苷酸的结构 DNA双螺旋结构要点、功能 RNA的分类及各类RNA的结构特点、生物学功能核酸的主要理化性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理第六章酶学酶的概念和化学本质，酶的命名和分类酶的结构与酶的活性酶的作用特点和机制