考研生化笔记(彩色+重点)

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生物化学

占执业2.7%,16分

第一节蛋白质的结构与功能

一、氨基酸与多肽

(一)氨基酸结构与分类

1、蛋白质的基本机构:氨基酸,氨基酸------L-α-氨基酸(“拉氨酸”);---手拉手组成

唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸;

含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆:半巯

2、氨基酸的分类

(1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:携(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)书,两(亮氨酸)

饼(丙氨酸)干(甘氨酸),补(脯氨酸)点水(2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)乐(酪氨酸)是(丝氨酸)伴(半

胱氨酸)苏(苏氨酸)三(色氨酸)的(蛋氨酸)

(3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的

(4)碱性氨基酸:记忆:地上的麦(赖氨酸)乳(组氨酸)精(精氨酸)是碱的

(二)肽键与肽链

氨基酸结合键:肽键,肽键由-CO-NH-组成。

二、蛋白质结构

2、3、4级:高级结构/空间构象-----氢键

1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)------3.6个氨基酸,右手螺旋方向-----外侧。

2、维持三级结构的化学键-----疏水键。

一级结构:-----肽键;序列。

二级结构:一段弹簧,----氢键(稳定);---亲,你真棒

三级结构:-----亚基,整条肽链。化学键-----疏水键

四级结构:----一堆亚基。---聚合

※记忆:一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构

三、蛋白质结构与功能的关系

1、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级:表现功能的形式。

2、蛋白质构象病(高级结构改变):疯牛病、致死性家族性失眠症。

四、蛋白质的理化性质

蛋白质变性:空间构象破坏,一级结构不变,因素很多。

(1)蛋白质变性特点:溶解度降低、黏度增加、易被水解。

(2)凝固----变性后进一步发展的一种结果。

(3)蛋白质变性:可复性(血清白蛋白)和不可复性两种。-----生物活性丧失

注:蛋白酶破坏蛋白质一级结构

变性后易沉淀-----球蛋白

第二节核酸的结构和功能

一、核酸的基本组成单位

1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)

2、碱基分:ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)--爱他干脆哦

DNA碱基:ATGC------脱氧核糖核酸------记忆:爱他干脆哦------戊糖低

RNA碱基:AUGC------核糖核酸---------记忆:爱哦?干脆

3、核酸中含量相对恒定的是:P(磷酸)

4、核酸的一级结构:酯键

5、核酸分子中最为恒定的:磷

二、DNA的结构与功能

1、碱基组成规律:A=T,G=C;A+G=T+C。

2、DNA结构:(1)一级结构:核苷酸排列顺序,即碱基排列顺序。

(2)二级结构:双螺旋模式;两条链平行、反向。---两个方向

两链之间----碱基链接,碱基之间----氢键链接。

A,T---两个氢键;G,C---三个氢键

核酸一圈:10个碱基对,螺距---3.4nm

二级结构记忆:结构独特双螺旋,单链排列反平行,

碱基互补氢键配,头5尾3顺到底

(3)三级结构:超螺旋

3、DNA变性:DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性

的氢键断裂,碱基堆积力遭到破坏不伴共价键

的断裂)。---碱基在变

4、增色效应:指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。变性DNA在波长260nm的光吸收最强,

蛋白质为280nm。

三、RNA结构与功能

1、mRNA

(1)作用:信使、模板、密码

(2)多为线状单链,局部形成双链。

(3)5’-端有帽子结构(“鸟无帽子”):帽子结构中多为:m7G(7-甲基鸟苷)

3’-端为多聚腺苷酸(polyA)尾巴,polyA增加mRNA的稳定性(“3

个尾巴多稳定”)

记忆:鸟无帽子,3个尾巴多(多聚腺苷酸)稳定

2、tRNA

(1)作用:转运,分子量最小。---蛋白质合成搬运工

(2)tRNA的3’-端为CCA-OH----搬运部位

(3)tRNA的二级结构:三叶草;三级结构:倒L型。

3、rRNA

(1)作用:合成蛋白质。--场所

(2)rRNA是最多的一类RNA,也是3类RNA中分子量最大的;rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,核糖体蛋白为蛋白质合成场所。

第三节酶

一、酶的催化作用

本质----蛋白质,有催化作用。

1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白----单纯蛋白质的酶。-无辅助因子

2、体内结合蛋白质的酶----多数

结合蛋白质酶:酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,酶蛋白----决定酶反

应特异性。

结合蛋白质酶:酶蛋白:决定酶反应特异性

辅助因子:辅基:结合牢固,由多种金属离子

辅酶:结合不牢固

3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构。

必须集团:酶的活性所必须;

4、酶的高效催化-通过降低反应的活化能实现的。

二、辅酶与酶辅助因子

(一)维生素与辅酶关系

记忆:1(B1)脚(焦磷酸磺胺素)踢(TPP),

2(B2)皇(磺素腺嘌呤二核苷酸)飞(FAD),单(黄素单核苷酸)波段(FMN),

酶1P NAD,酶2P 多个P(NADP),----烟酰胺,维生素PP(尼克酰胺)

辅酶A、泛酸(遍多酸)来,VB6醛(磷酸吡哆醛)来到。

三、酶促反应动力学

1、米氏方程V= Vmax[S]

Km+[S]

Km:反应速度一半时的[S],亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。

---底物浓度,亲和力

2、酶促反应的条件:①PH值:一般为最适为7.4,

胃蛋白酶---- 1.5,胰蛋白酶------7.8

②温度:37—40℃

③合适的底物

四、抑制剂对酶促反应的抑制作用

1、竞争性抑制:Km增大,Vmax不变

非竞争性抑制:Km不变,Vmax降低

2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。

(1)盐酸(H+)可激活的酶原:胃蛋白酶原

(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原

(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原

(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的

3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH(乳酸脱氢酶)分5

种。伤心----LDH4

核酶----RNA

第四节糖代谢

一、糖的分解代谢

(一)糖酵解

1、三个阶段:葡萄糖——3磷酸甘油醛,消耗ATP;

3磷酸甘油醛——丙酮酸,生成ATP;

丙酮酸——乳酸

脱氢过程:3-磷酸甘油醛脱氢酶催化----唯一一次脱氢反映;葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖,由己糖激酶催化,不可逆;6-磷酸果糖转变成1,6双磷酸果糖,由6-磷酸果糖激酶催化,不可逆;

1,3二磷酸甘油醛氧化为1,3二磷酸甘油酸,生成1分子ATP;磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙

酮酸,由丙酮酸激酶催化,有ATP生成,不可逆;2,6双磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶最强

的变构激活剂。)

2、糖酵解的3个关键酶(限速酶):己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。

记忆:六(6磷酸果糖激酶-1)斤(己糖激酶)冰(丙酮酸激酶)糖

3、磷酸越多,能量越多。1,6二磷酸>6磷酸>葡萄糖

(二)、糖有氧氧化

1、三羧酸循环原料:乙酰CoA------循环形成2个CO2

(1)生理意义:产生能量,而不是产生物质,整个反应过程中草酰乙酸、柠檬酸量不变。

(2)关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α—酮戊二酸脱氢酶(两柠檬一个酮)所有关键酶特点:限速酶,单向酶

水的形成----脱氢形成。

(3)6个关键物质:记忆:一(乙酰CoA)琥(琥珀酸)柠(柠檬酸)住(α—酮戊二酸)草(草酰

乙酸)苹(苹果酸)

(4)发生部位:线粒体,为不可逆反应。

2、底物水平磷酸化:“两酸变一酸”,最终产物为琥珀酸。

3、生成物质:

(1)1分子葡萄糖有氧氧化生成30或32个ATP;

(2)1分子丙酮酸有氧氧化生成15个ATP;

(3)三羧酸循环一周4次脱氢生成10个ATP、1份FADH、2份CO2、3份NADH;

(4)除了琥珀酸脱氢酶辅酶是FAD,脱掉----FADH2,其余都是NAD。

二、糖原的合成与分解

1、糖原分解:首先生成1-磷酸葡萄糖,再转变为6-磷酸葡萄糖,6-磷酸葡萄糖只存在于肝和肾。

2、糖原合成记忆:6(6-磷酸葡萄糖),1(1-磷酸葡萄糖)儿童节发糖

分解逆向

3、糖原分解的限速酶:磷酸化酶。

三、糖异生

1、糖异生的原料:记忆:乳(乳酸)房干(甘油)了,安(氨基酸)心吃两饼(丙酮酸、丙酸)干

2、糖异生的关键酶:记忆:笨手(丙酮酸羧化酶)郭二(果糖二磷酸酶)泼硫酸(葡萄糖-6-磷酸酶)。

3、糖异生的生理意义:利于乳酸的利用。

四、磷酸戊糖途径

1、关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶。

2、产物:核糖、NADPH,NADPH+H维持细胞中还原型谷胱甘肽(GSH)的正常含量。

五、血糖及调节

1、正常值:3.89-6.11mmol/L。

2、血糖去路:①各组织中氧化分解供能-------血糖主要去路。

②肝、肌肉等组织中合成糖原;

③转变为非糖物质-----脂肪,非必需氨基酸,多种有机酸

④转变为其他糖及衍生物

⑤超过肾糖阈(8.89 mmol/L),葡萄糖由尿中排出,出现糖尿。

第五节生物氧化

1、生物氧化:指糖、脂类、蛋白质等营养物质在体内及体外氧化生成CO2和H2O的过程。

2、人体活动的主要功能物质是:ATP

3、氧化磷酸化包括:①物质氧化递氢的过程

②ADP磷酸化→生成ATP相耦联的过程。

4、氧化磷酸化通过ATP合成酶的参与在线粒体内完成,有2条呼吸链:

(1)NADH CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2--------生成3分子ATP 记忆:COCO

(2)琥珀酸→FAD→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2-------生成2分子ATP 注:1.NAD与FAD水火不容;

2.CoQ的作用:递氢;

3.细胞色素(Cyt)有3种:b、c、aa3;

5、ATP合成酶由F1和F0组成:F1——合成(催化生成ATP);F0——通道。

6、氰化物中毒:抑制了细胞色素aa3。

7、氧化磷酸化的解耦联剂:2,4—二硝基酚(DNP)

第六节脂类代谢

一、脂类的生理功能

1、必需脂肪酸:亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸

记忆:麻油花生油

2、胆固醇可以转变成:1,25—二羟维生素D3(促进钙磷吸收,有利于骨的生成和钙化),胆汁酸

类固醇激素(糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素)

二、脂肪的合成代谢

1、肝、脂肪组织和小肠------合成甘油三酯的主要场所,肝脏能力最强---肝不贮存甘油三酯。

2、脂肪合成的原料:脂肪酸、3—磷酸甘油三酯,可由葡萄糖氧化分解提供。

3、脂肪酸的合成部位:肝细胞质;线粒体----糖代谢。

脂肪酸的合成原料:乙酰辅酶A、NADPH。

乙酰辅酶A进入线粒体主要通过柠檬酸—丙酮酸循环完成。

《生物化学》考研复习重点大题

中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述Chargaff 定律的主要内容。 答案:(1)不同物种生物的DNA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3)几乎所有生物的DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为5′→3′,另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋内侧。 (3)两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。(5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述DNA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7 个核苷酸组成环,和tRNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关,刚合成的mRNA 寿命较长,“老”的mRNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交,DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动

生物化学糖代谢知识点总结材料

第六章糖代 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G)、果糖(F),半乳糖(Gal),核糖 双糖:麦芽糖(G-G),蔗糖(G-F),乳糖(G-Gal) 多糖:淀粉,糖原(Gn),纤维素 结合糖: 糖脂,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代概况——分解、储存、合成

各种组织细胞 门静脉 肠粘膜上皮细胞 体循环 小肠肠腔 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径: SGLT 肝脏

过程 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变构 调节。 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H +

第二阶段:丙酮酸的氧化脱羧 第三阶段:三羧酸循环 生理意义: 五、糖的有氧氧化 1、反应过程 ○1糖酵解途径(同糖酵解,略) ②丙酮酸进入线粒体,氧化脱羧为乙酰CoA (acetyl CoA)。 总反应式: 关键酶 调节方式 ? 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 ? 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 代谢活跃的细胞,如:白细胞、骨髓细胞 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸 乙酰CoA ATP ADP 胞液 线粒体 丙酮酸 乙酰CoA NAD + , HSCoA CO 2 , NADH + H + 丙酮酸脱氢酶复合体

生物化学糖代谢知识点总结

各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物,是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况,糖主要可分为以下四大类: 单糖:葡萄糖(G )、果糖(F ),半乳糖(Gal ),核糖 双糖:麦芽糖(G-G ),蔗糖(G-F ),乳糖(G-Gal ) 多糖:淀粉,糖原(Gn ),纤维素 结合糖: 糖脂 ,糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下: 淀粉:植物中养分的储存形式 糖原:动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素:作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构,调节细胞信息传递,形成生物活性物质,构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位:主要在小肠,少量在口腔。 消化过程:口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位:小肠上段 吸收形式:单糖 吸收机制:依赖Na+依赖型葡萄糖转运体(SGLT )转运。 2.吸收 吸收途径:

过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段:糖酵解 第二阶段:乳酸生成 反应部位:胞液 产能方式:底物水平磷酸化 净生成ATP 数量:2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节:糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义: 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量,这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞,如:红细胞 ② 第一阶段:糖酵解途径 G (Gn ) 丙酮酸胞液

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学

2020年考研专业课西医综合大纲解析:生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能,能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科,需要掌握和记忆的东 西很多,在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点,切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上,以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容:氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸,蛋白质的分子结构 及理化性质,核酸的组成,DNA双螺旋结构,酶的基本概念,米式方程,辅酶成分。熟记20种氨基酸,尽可能记住英文缩写代号,因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯,通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸,多个核苷酸组成核酸,核苷酸之间的连接键为3',5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构,在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有,各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念,如:核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点,V=Vmax[S]/Km+[S],这个方

生化知识点整理(特别全)

第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮、硫(C、H、O、N、S ) 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量(N%):16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25(凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外,与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基,因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA,其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外,其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成 不同的构型,因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为: 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,呈电中性,此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point,pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr(酪氨酸)的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽,肽键

由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽;多肽链有两端,其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端,游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键,有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元(peptide unit)[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基,称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上,且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键,包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外,某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象,称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit):由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式?重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转,相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升,每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C=O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键,即每一

历年生化考研西医综合试题重要知识点

★历年考研西医综合试题重要知识点(按照7版教材顺序): (一)生物大分子的结构和功能 Unit 1 ★属于亚氨基酸的是:脯氨酸(Pro)[蛋白质合成加工时被修饰成:羟脯氨酸] ★蛋白质中有不少半胱氨酸以胱氨酸形式存在。 ★必需氨基酸:甲硫氨酸(蛋氨酸Met)、亮氨酸(Leu)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、赖氨酸(Lys)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr) ★含有两个氨基的氨基酸:赖氨酸(Lys)、精苷酸(Arg)“拣来精读” ★含有两个羧基的氨基酸:谷氨酸(Glu)、天冬氨酸(Asp)“三伏天” ★含硫氨基酸:胱氨酸、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met) ★生酮氨基酸:亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)“同样来” ★生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)“一本落色书” ★天然蛋白质中不存在的氨基酸:同型半胱氨酸 ★不出现于蛋白质中的氨基酸:瓜氨酸 ★含有共轭双键的氨基酸:色氨酸(Trp)[主要]、酪氨酸(Tyr) 紫外线最大吸收峰:280nm ★对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是:酯键 ★维系蛋白质一级结构的化学键:肽键; 维系蛋白质二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲)的化学键:氢键 维系蛋白质三级结构(整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置)的化学键:次级键(疏水键、盐健、氢键和Van der Waals力) 维系蛋白质四级结构的化学键:氢键和离子键 ★蛋白质的模序结构(模体:具有特殊功能的超二级结构)举例:锌指结构、亮氨酸拉链结构 ★当溶液中的pH与某种氨基酸的pI(等电点)一致时,该氨基酸在此溶液中的存在形式是:兼性离子 ★蛋白质的变性:蛋白质空间结构破坏,生物活性丧失,一级结构无改变。 变性之后:溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,紫外线(280nm)吸收增强。 ★电泳的泳动速度取决于蛋白质的分子量、分子形状、所在溶液的pH值、所在溶液的离子强度:球状>杆状;带电多、分子量小>带电少、分子量大;离子强度低>离子强度高★凝胶过滤(分子筛层析)时:大分子蛋白质先洗脱下来 ★目前常用于测定多肽N末端氨基酸的试剂是:丹(磺)酰氯 Unit 2 ★RNA与DNA的彻底分解产物:核糖不同,部分碱基不同(嘌呤相同,嘧啶不同) ★黄嘌呤:核苷酸代谢的中间产物,既不存在于DNA中也不存在于RNA中。 ★在核酸中,核苷酸之间的连接方式是:3’,5’-磷酸二酯键 ★DNA双螺旋结构:反向平行;右手螺旋,螺距为3.54nm,每个螺旋有10.5个碱基对;骨架由脱氧核糖和磷酸组成,位于双螺旋结构的外侧,碱基位于内侧;碱基配对原则为C≡G,A=T,所以A+G/C+T=1 ★生物体内各种mRNA:长短不一,相差很大 ★hnRNA含有许多外显子和内含子,在mRNA成熟过程中,内含子被剪切掉,使得外显子连接在一起,形成成熟的mRNA。

生物化学知识点总结

生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定,平均16%,即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm,含3种芳香族氨基酸,可被紫外线吸收 等电点(pI):调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸所带净电荷为零,在电场中,不向任何一极移动,此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏,几微克氨基酸就能显色。 肽平面:肽键由于C-N键有部分双键的性质,不能旋转,使相关的6个原子处于同一平面,称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽:能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1)谷胱甘肽:存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽,由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成,简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基,可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽:10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽:10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别: 蛋白质:空间构象相对稳定,氨基酸残基数较多 多肽:空间构象不稳定,氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲,折叠,转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点: 1)以肽键平面为单位,以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋;肽键平面与中心轴平行。2)每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈,螺距为0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结 第一章单糖 ①多糖与碘显色,至少需要的葡萄糖残基数:6 ②唾液淀粉酶激活剂:Cl- ③几个典型非还原糖:蔗糖、糖原、淀粉 ④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是: 第二章油脂 ①几个非饱和脂肪酸双键数: ?油酸:1 ?亚油酸:2 ?亚麻酸:3 ②人不能自身合成的必须脂肪酸:亚油酸、亚麻酸 ③四种脂类转运脂蛋白: ?CM:乳糜微粒,转运外源性三酰甘油酯 ?VLDL:极低密度脂蛋白,转运内源性三酰甘 油酯 ?LDL:低密度脂蛋白,转运内源性胆固醇 ?HDL:高密度脂蛋白,转运外源性胆固醇 第三章氨基酸与蛋白质 ①几种主要氨基酸及三字母缩写 ?两特殊:Pro、Gly ?芳香:酪(Tyr)色(Trp/Try,吸光最强)苯(Phe) ?八种必需氨基酸:甲携来一本亮色书,Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr ?侧链为羟基氨基酸:苏(Thr)丝(Ser)酪(Tyr) ?酸性氨基酸:天(Asp)谷(Glu)※对应两酰胺:Asn、Gln ?碱性氨基酸:赖(Lys)精(Arg)组(His) ?其它:丙氨酸(Ala)

②PI ?PI的计算:PI=(PK1+PK2)/2=(PK1+PKR COOH )/2=(PK2+PKR NH2 )/2 ?PH的计算:PH=PK1+Lg(R/R+)=PK2+Lg(R-/R) ?PH =7的水中溶蛋白,PH=6,则该蛋白PI<6:蛋白溶后PH下降为6,表明蛋白的COOH 电离出H+,则产生了R-,PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构 ?α螺旋:Sn=3.6 13 ,存在Pro时不形成α螺旋,右手螺旋 ?β折叠:同/反向,肽键中H与O成氢键,轴距0.35nm ?β转角:转角处为Gly ④超二级结构:无规卷曲、结构域 ⑤三级结构:作用力(二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力) ⑥蛋白结构分析 ?N端分析法:FDNB(Sanger)、PITC(Edman)、DNS-Cl(丹磺酰氯)、氨肽酶法 ?C端分析法:羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A:不能水解C端为Lys、Arg、Pro的 肽键;羧肽酶B:能水解C端为Lys、Arg的肽 键;C端倒数第二位是Pro时,A、B都不能水 解 ?打开二硫键:还原法(巯基化合物,碘乙酸保护)、氧化法(过甲酸) ?专一切断:胰蛋白酶(Lys、Arg-COOH肽键);CNBr(Met-COOH肽键);胰凝乳蛋白酶(); ⑦显色反应 ?Follin酚:蓝色,酚基(Tyr)、吲哚基(Trp),组分(CuSO 4 +磷钼酸) ?Millon:红色,酚基(Tyr),组分(HgNO 3+Hg(NO 3 ) 2 ) ?坂口反应:红色,胍基(Arg),组分(α萘酚,NaClO) ?黄色反应:黄色,芳香氨基酸,组分(浓HNO 3 ) ?双缩脲反应:紫红色,肽键,多肽,组分(NaOH+CuSO 4 ) ?乙醛酸反应:紫色,吲哚基(Trp) ⑧几种重要氨基酸 ?提供活性甲基的:S-腺苷Met ?形成N-糖肽键的:Asp ?胶原蛋白中含量高的氨基酸:Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys

考研生化笔记(彩色+重点)

生物化学 占执业2.7%,16分 第一节蛋白质的结构与功能 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸结构与分类 1、蛋白质的基本机构:氨基酸,氨基酸------L-α-氨基酸(“拉氨酸”);---手拉手组成 唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸; 含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆:半巯 2、氨基酸的分类

(1)非极性、疏水性氨基酸:记忆:携(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)书,两(亮氨酸) 饼(丙氨酸)干(甘氨酸),补(脯氨酸)点水(2)极性、中性氨基酸:记忆:古(谷氨酰胺)天(天冬酰胺)乐(酪氨酸)是(丝氨酸)伴(半 胱氨酸)苏(苏氨酸)三(色氨酸)的(蛋氨酸) (3)酸性氨基酸:记忆:天(天冬氨酸)上的谷(谷氨酸)子是酸的 (4)碱性氨基酸:记忆:地上的麦(赖氨酸)乳(组氨酸)精(精氨酸)是碱的 (二)肽键与肽链 氨基酸结合键:肽键,肽键由-CO-NH-组成。 二、蛋白质结构 2、3、4级:高级结构/空间构象-----氢键

1、二级结构一圈(α-螺旋---稳定)------3.6个氨基酸,右手螺旋方向-----外侧。 2、维持三级结构的化学键-----疏水键。 一级结构:-----肽键;序列。 二级结构:一段弹簧,----氢键(稳定);---亲,你真棒 三级结构:-----亚基,整条肽链。化学键-----疏水键 四级结构:----一堆亚基。---聚合 ※记忆:一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构 三、蛋白质结构与功能的关系 1、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级:表现功能的形式。

生物化学脂质代谢知识点总结(精选.)

第七章脂质代谢 第一节脂质的构成、功能及分析 脂质的分类 脂质可分为脂肪和类脂,脂肪就是甘油三脂,类脂包括胆固醇及其脂、磷脂和糖脂。 脂质具有多种生物功能 1.甘油三脂机体重要的能源物质 2.脂肪酸提供必需脂肪酸合成不饱和脂肪酸衍生物 3.磷脂构成生物膜的重要组成成分磷脂酰肌醇是第二信使前体 4.胆固醇细胞膜的基本结构成分 可转化为一些有重要功能的固醇类化合物 第二节脂质的消化吸收 条件:1,乳化剂(胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等)的乳化作用; 2,酶的催化作用 位置:主要在小肠上段

第三节甘油三脂代谢 甘油三脂的合成 1.合成的部位:肝脏(主要),脂肪组织,小肠粘膜 2.合成的原料:甘油,脂肪酸 3.合成途径:甘油一脂途径(小肠粘膜细胞) 甘油二脂途径(肝,脂肪细胞)

注:3-磷酸甘油主要来源于糖代谢,部肝、肾等组织摄取游离甘油,在甘油激酶的作用下可合成部分。 内源性脂肪酸的合成: 1.场所:细胞胞质中,肝的活性最强,还包括肾、脑、肺、脂肪等 2.原料:乙酰COA,ATP,NADPH,HCO??,Mn离子 3.乙酰COA出线粒体的过程:

4.反应步骤 ①丙二酸单酰COA的合成: ②合成软脂酸:

③软脂酸延长在内质网和线粒体内进行: 脂肪酸碳链在内质网中的延长:以丙二酸单酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸碳链在线粒体中的延长:以乙酰CoA为二碳单位供体 脂肪酸合成的调节: ①代谢物的调节作用: 1.乙酰CoA羧化酶的别构调节物。 抑制剂:软脂酰CoA及其他长链脂酰CoA 激活剂:柠檬酸、异柠檬酸 糖代谢增强,相应的NADPH及乙酰CoA供应增多,异柠檬酸及柠檬酸堆积,有利于脂酸的合成。 ②激素调节: 甘油三脂的氧化分解: ①甘油三酯的初步分解: 1.脂肪动员:指储存在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2.关键酶:激素敏感性甘油三脂脂肪酶(HSL)

检验师生化检验(初级)知识点集锦

1、糖酵解:指从葡萄糖至乳糖的无氧分解过程,可生成2分子ATP。是体内糖代谢最主要途径。最终产物:乳酸。依赖糖酵解获得能量:红细胞。 2、糖氧化——乙酰CoA。有氧氧化是糖氧化供能的主要方式。1分子葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O,可生成36或38个分子的ATP。 3、糖异生:非糖物质转为葡萄糖。是体内单糖生物合成的唯一途径。肝脏是糖异生的主要器官。防止乳酸中毒。 4、血糖受神经,激素,器官调节。 5、升高血糖激素:胰高血糖素(A细胞分泌),糖皮质激素和生长激素(糖异生),肾上腺素(促进糖原分解)。 降低血糖激素:胰岛素(B细胞分泌)(唯一) 6、糖尿病分型: Ⅰ型:内生胰岛素或C肽缺,易出酮症酸中毒,高钾血症,多发于青年人。 Ⅱ型:多肥胖,具有较大遗传性,病因有胰岛素生物活性低,胰岛素抵抗,胰岛素分泌功能异常。 特殊型及妊娠期糖尿病。 7、糖尿病的诊断标准:有糖尿病症状加随意血糖≥11.1 mmol/L;空腹血糖(FVPG)≥7.0 mmol/L;(OGTT)2h血糖≥11.1 mmol/L。初诊需复查后确证。 8、慢性糖尿病人可有:白内障(晶体混浊变形),并发血管病变以心脑肾最重。 9、糖尿病急性代谢并发症有:酮症酸中毒(DKA,高血糖,尿糖强阳性,尿酮体阳性,高酮血症,代谢性酸中毒,多<40岁,年轻人),高渗性糖尿病昏迷(NHHDC,血糖极高,>33.6mmol/L,肾功能损害,脑血组织供血不足,多>40岁,老年人),乳酸酸中毒(LA)。

10、血糖测定:葡萄糖氧化酶-过氧化物酶偶联法(GOD-POD法)。己糖激酶法(HK):参考方法 (>7.0mmol/L称为高血糖症。<2.8mmol/L称为低血糖症。) 11、空腹低血糖反复出现,最常见的原因是胰岛β细胞瘤(胰岛素瘤)。胰岛B细胞瘤临床特点:空腹或餐后4—5h发作,脑缺糖比交感神经兴奋明显,有嗜睡或昏迷,30%自身进食可缓解故多肥胖。 12、血浆渗透压=2(Na+K)+血糖浓度。 13、静脉血糖〈毛细血管血糖〈动脉血糖。 14、血糖检测应立即分离出血浆(血清),尽量早检测,不能立即检查应加含氟化钠的抗凝剂。 15、肾糖阈:8.9—10.0mmol/L。 16、糖耐量试验:禁食10—16h,5分钟内饮完250毫升含有75g无水葡萄糖的糖水,每30分钟取血一次,监测到2h,共测量血糖5次(包括空腹一次)。 17、糖化血红蛋白:可分为HbAIa,HbAIb,HbAIc(能与葡萄糖结合,占绝大部分),测定时主要测HbAI组份或HbAIc(4%--6%),反映前6~8周血糖水平,主要用于评定血糖控制程度和判断预后。 18、糖化血清蛋白:类似果糖胺,反映前2—3周血糖水平。 19、C肽的测定可以更好地反映B细胞生成和分泌胰岛素的能力。 20、乳酸测定:NADH被氧化为NAD+,可在340nm处连续监测吸光度下降速度。(NADH和NADPH在340nm有特征性光吸收) 21、血脂蛋白电泳图(自阴极起):乳糜微粒,B-脂蛋白,前B脂蛋白,A-脂蛋白。

考研备考生物化学知识点总结

考研备考:生物化学知识点总结 21世纪被称为生物世纪,可见生物学技术对人类的影响是巨大的。生物学技术渗透于社会生活的众多领域,食品生产中的转基因大豆、啤酒用于制衣的优质棉料和动物皮革,医学上疫苗、药品的生产和开发以及试管婴儿技术的应用,逐渐流行推广起来的生物能源如沼气、乙醇等,都包含生物学技术的应用。生物学的最新研究成果都会引起世人的注意,如此新兴和前景广阔的专业自然吸引了广大同学的考研兴趣。为此,针对生物学专业课基础阶段的复习,专业课考研辅导专家们对生物化学各章节知识点做了如下总结: 第一章糖类化学 学习指导:糖的概念、分类以及单糖、二糖和多糖的化学结构和性质。重点掌握典型单糖(葡萄糖和果糖)的结构与构型:链状结构、环状结构、椅适合船式构象;D-型及L-型;α-及β-型;单糖的物理和化学性质。以及二糖和多糖的结构和性质,包括淀粉、糖原、细菌多糖、复合糖等,以及多糖的提取、纯化和鉴定。 第二章脂类化学 学习指导:一、重要概念水解和皂化、氢化和卤化、氧化和酸败、乙酰化、磷脂酰胆碱二、单脂和复脂的组分、结构和性质。磷脂,糖脂和固醇彼此间的异同。 第三章蛋白质化学 学习指导:蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号、氨基酸的理化性质及化学反应、蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)、蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法、了解氨基酸、肽的分类、掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质、掌握蛋白质一级结构的测定方法、理解氨基酸的通式与结构、理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基、掌握肽键的特点、掌握蛋白质的变性作用、掌握蛋白质结构与功能的关系 第四章核酸化学 学习指导:核酸的基本化学组成及分类、核苷酸的结构、DNA和RNA一级结构的概念和二级结构特点;DNA的三级结构、RNA的分类及各类RNA的生物学功能、核酸的主要理化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质;全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质;掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术。 第五章激素化学 学习指导:激素的分类;激素的化学本质;激素的合成与分泌;常见激素的结构和功能(甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素);激素作用机理。了解激素的类型、特点;理解激素的化学本质和作用机制;理解第二信使学说。 第六章维生素化学 学习指导:维生素的分类及性质;各种维生素的活性形式、生理功能。了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病;了解脂溶性维生素的结构特点和功能。 第七章酶化学 学习指导:酶的作用特点;酶的作用机理;影响酶促反应的因素(米氏方程的推导);酶的提纯与活力鉴定的基本方法;熟悉酶的国际分类和命名;了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。了解酶的概念;掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制;了解酶的分离提纯基本方法;了解特殊酶,如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶

生化考研复习题

生化考研复习题 第一章蛋白质化学 1(山大)简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质。 (1)在低pH值时沉淀。 (2)当离子强度从零增至高值时,先是溶解度增加,然后溶解降低,最后沉淀。(3)在给定离子强度的溶液中,等电pH值时溶解度呈现最小。 (4)加热时沉淀。 2(川大)下列试剂常用于蛋白质化学研究,CNBr,丹磺酰氯、脲,二硝基氟苯(DNFB)、6mol/LHCI,β-巯基乙醇,水合茚三酮,胰蛋白酶,异硫氰酸苯酯,胰凝乳蛋白酶,SDS,指出分别完成下列任务,需用上述何种试剂。 (1)测定小肽的氨基酸顺序。 (2)鉴定肽的氨基末端残基(所得肽量不足10-7g). (3)不含二硫键的蛋白质的可逆变性,若有二硫键存在时还需加入何种试剂。(4)在芳香族氨基酸的残基的羧基一侧裂解肽键。 (5)在甲硫氨酸的羧基一侧裂解肽键。 3(北师大)用1mol酸水解五肽,得2个Glu,1个Lys,用胰蛋白酶裂解成二个碎片,在pH=7时电泳,碎片之一移向阳极,另一向阴极;用DNP水解得一DNP-谷氨酸;用胰凝乳蛋白酶水解五肽产生两个二肽和一个游离的Glu,,写出五肽顺序。 4(北师大)简述血红蛋白的结构及其结构与功能的关系。 5(中科院)用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原?如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键,则在反应体系中还必须加入什么试剂?蛋白质变性时为防止生成的-SH基重新被氧化,可加入什么试剂来保护? 6(中科院)列出蛋白质二级结构和超二级结构的基本类型。 7(中科院)根据AA通式的R基团的极性性质,20种常见的AA可分成哪四类。8(川大)请列举三种蛋白质分子量的测定方法,并简过其原理。 9(上师大)指出分子排列阻层析往上洗脱下列蛋白质的顺序。分离的蛋白质范围是5 000到400 000,已知这些蛋白质的分子量为: 肌红蛋白(马心肌)16900 过氧化氢酶(马肝)247500 细胞色素C(牛心肌)13370 肌球蛋白(鳕鱼肌)524800 糜蛋白酶元(牛胰)23240 血清清蛋白(人)68500

生物化学考研复习重点大题

. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1.简述C hargaff 定律的主要容。 答案:(1)不同物种生物的D NA 碱基组成不同,而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2)在一个生物个体中,DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3)几乎所有生物的 DNA 中,嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数,腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等,鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等,即A+G=T+ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2.简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案:DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下: (1)DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成,一条链的走向为 5′→3′,另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升,呈右手双螺旋。 (2)由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧,而碱基位于螺旋侧。 (3)两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面,碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4)双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?),需要10 个碱基对,螺旋直径是2.0nm。 (5)双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟,分别称为大沟和小沟。 3.简述D NA 的三级结构。 答案:在原核生物中,共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子,可再次旋转形成超螺旋,而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子,能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式,由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体,DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体,核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体,存在于细胞核中。 4.简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案:已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构,基本特征如下:(1)氨基酸臂,由7bp 组成,3′末端 有-CCA-OH 结构,与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA,起到转运氨基酸的作用;(2)二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环),由8~12 个核苷酸组成,以含有5,6-二氢尿嘧啶为特征;(3)反密码环,其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对,在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环,也叫可变环,通常由3~21 个核苷酸组成;(5)TψC 环,由7个核苷酸组成环,和t RNA 与核糖体的结合有关。 5.简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案:真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴,长约20~300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关,也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现,polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关,刚合成的m RNA 寿命较长,“老”的m RNA 寿命较短。 6.简述分子杂交的概念及应用。 答案:把不同来源的 DNA(RNA)链放在同一溶液中进行热变性处理,退火时,它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链,这一过程称为分子杂交,生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交,DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。

生化生物化学重点知识总结

人体机能学生化部分重点整理 一、选择 *SAM是活性甲基供体;PAPS是活性硫酸根供体;UDPG是活性葡萄糖供体 蛋白质 1.100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法) 2.20种编码氨基酸:蛋白质由20种L-α-氨基酸组成 3.氨基酸的分类:非极性脂肪族氨基酸;酸性氨基酸;芳香族氨基酸;极性中性氨基 酸;碱性氨基酸(p10-11) 4.营养必需氨基酸:体内需要但不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸 甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸 (假设来写一两本书) 5.紫外吸收最大吸收峰在280 nm 附近 6.肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键 7.蛋白质变性的应用:高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等,防止蛋白质变性 8.谷胱甘肽:GSH 缺少GSH可致“蚕豆病” 功能:①体内重要的还原剂,保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化,使蛋白质处于活性状态。②谷胱甘肽的巯基作用,可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合,保护机体免遭毒性损害。 酶 1.酶促反应的特点:(1)极高的催化效率;(2)高度的特异性;(3)酶活性的可调节 性

2.酶原激活的生理意义:1)避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化;2)保证酶在特 定的部位和环境中发挥作用;3)酶原可以视为酶的储存形式 3.酶的抑制作用: ⑴不可逆性抑制作用:以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活 ⑵可逆性抑制作用:以非共价键与酶可逆性结合,使酶活性降低或丧失 竞争性抑制作用: ①抑制剂和底物的结构相似,能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合, 从而阻碍酶与底物结合形成中间产物 ②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比,如加大底物浓度可减弱或解除抑制作 用 氨基酸代谢 ⒈氨基酸的脱氨基作用:①转氨基作用;②氧化脱氨基作用;③联合脱氨基作用:是 体内氨基酸脱氨基的主要方式;④非氧化脱氨基作用 ⒉血氨的去路:在肝内合成尿素,这是最主要的去路 ⒊尿素循环:⑴部位:肝细胞线粒体、胞液 ⑵关键酶:精氨酸代琥珀酸裂解酶,氨基甲酰磷酸合成酶 ⑶与三羧酸循环的联系物质:延胡索酸 ⒋⑴高血氨症:肝功能严重损伤,尿素合成障碍,血氨浓度升高 ⑵肝昏迷:脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足 ⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分 ⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸:苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症

医学考研备考之生化复习笔记整理二

医学考研备考之生化复习笔记整理 四、蛋白质的分子结构 1蛋白质的一级结构:即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。 2、蛋白质的高级结构:包括二级、三级、四级结构。 1)蛋白质的二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原 子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应。可分为: a -螺旋:多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。a -螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 3 -折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结 构上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定 3 -转角:常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残 基常为脯氨酸。 无规卷曲:无确定规律性的那段肽链。 主要化学键:氢键。 2)蛋白质的三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距离效应。 主要化学键:疏水键(最主要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。 3)蛋白质的四级结构:对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋 白质。在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构, 称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。这种蛋 白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。由一条肽

考研笔记:生物化学复习知识点

考研笔记:生物化学复习知识点 静态生物化学-结构和催化作用 1.1 氨基酸、多肽和蛋白质 1. 部分氨基酸的特殊性质: 蛋白质中的氨基酸都是L 型的,D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中; 只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子,Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性; Ser 、Thr、 Tyr,这些AA 残基的-OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制,可进行可逆性磷酸化,可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应; Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化,因此侧链不带电荷; Cys,在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在,-S-S-二硫桥; His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA,因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用; Phe:它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断; Met 又称蛋氨酸,它是体内代谢中甲基的供体。(SAM—S-腺苷蛋氨酸); A280:Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键; Trp 显现磷光,是一种寿命较长的发射光,对研究蛋白质结构和动力学特别有用。 近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸,有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码,可能是第21 种蛋白质氨基酸。 2. 氨基酸分类 按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa,可以分为4 类: 非极性氨基酸(9 种)、不带电何的极性氨基酸(6 种)、带负电荷的aa(酸性aa,2种)、带正电何的aa(碱性aa,3 种) 酶的活性中心:His、Ser、Cys 3. 氨基酸的化学性质 所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质,570nm 测定;Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色,440nm 测定;在近紫外区(200-400nm)只有芳香族AA 有吸收光的能力,含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性,紫外吸收法定量蛋白质的依据;Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。 4. 天然存在的活性肽: I 谷胱甘肽:Glu—Cys—Gly:红细胞中的巯基缓冲剂,参与氧化还原过程,清除内源性过氧化物和自由基,维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。 II γ-鹅膏蕈碱:环状八肽,能与真核生物RNA 聚合酶II 牢固结合而抑制该酶的活性,使RNA 合成不能正常进行,但不影响原核生物的RNA 合成。 III 脑啡肽(5 肽) IV 短杆菌肽(抗生素)V 肽类激素: 牛催产素、牛加压素、舒缓激肽 5. 蛋白质一级结构的测定 pro 测定的策略:测定蛋白质分子中多肽链的数目、拆分蛋白质分子中的多肽链、测定多肽链的

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