生物化学-课后答案

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张洪渊第二版生物化学课后答案完全解析

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大学生物化学习题-答案

生物化学习题 蛋白质 —、填空题 1. 氨基酸的等电点(pl)是指—水溶液中,氨基酸分子净电荷为0时的溶液PH值。 2. 氨基酸在等电点时,主要以_兼性一离子形式存在,在pH>pI的溶液中,大部分以负/阴离子形式存在,在pH

生物化学课后答案张丽萍

9 糖代谢 1.假设细胞匀浆中存在代谢所需要的酶和辅酶等必需条件,若葡萄糖的C-1处用14C 标记,那么在下列代谢产物中能否找到14C 标记。 (1)CO 2;(2)乳酸;(3)丙氨酸。 解答: (1)能找到14C 标记的CO 2 葡萄糖→→丙酮酸(*C 1) →氧化脱羧生成标记的CO 2。 (2)能找到14C 标记的乳酸 丙酮酸(*C 1)加NADH+H +还原成乳酸。 (3)能找到14C 标记的丙氨酸 丙酮酸(*C 1) 加谷氨酸在谷丙转氨酶作用下生成14C 标记的丙氨酸。 2.某糖原分子生成 n 个葡糖-1-磷酸,该糖原可能有多少个分支及多少个α-(1—6)糖苷键(*设:糖原与磷酸化酶一次性作用生成)?如果从糖原开始计算,lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和H 2O ,将净生成多少mol ?ATP? 解答:经磷酸化酶作用于糖原的非还原末端产生n 个葡萄糖-1-磷酸, 则该糖原可能有n +1个分支及n +1个α-(1—6)糖苷键。如果从糖原开始计算,lmol 葡萄糖彻底氧化为CO 2和 H 2O, 将净生成33molATP 。 3.试说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径,在有氧与无氧条件下有何主要区别? 解答:(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段,只有甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H + 。 NADH+H +代谢去路不同, 在无氧条件下去还原丙酮酸; 在有氧条件下,进入呼吸链。 (2) 生成ATP 的数量不同,净生成2mol ATP; 有氧条件下净生成7mol ATP 。 葡萄糖至丙酮酸阶段,在无氧条件下,经底物磷酸化可生成4mol ATP (甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸,甘油酸-2-磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸),葡萄糖至葡糖-6-磷酸,果糖-6-磷酸至果糖1,6--二磷酸分别消耗了1mol ATP, 在无氧条件下净生成2mol ATP 。在有氧条件下,甘油醛-3-磷酸脱氢产生NADH+H +进入呼吸链将生成2× ATP ,所以净生成7mol ATP 。 4.O 2没有直接参与三羧酸循环,但没有O 2的存在,三羧酸循环就不能进行,为什么?丙二酸对三羧酸循环有何作用? 解答:三羧酸循环所产生的3个NADH+H +和1个FADH 2需进入呼吸链,将H +和电子传递给O 2生成H 2O 。没有O 2将造成NADH+H +和FADH 2的积累,而影响三羧酸循环的进行。丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竟争性抑制剂,加入丙二酸会使三羧酸循环受阻。 5.患脚气病病人丙酮酸与α–酮戊二酸含量比正常人高(尤其是吃富含葡萄糖的食物后),请说明其理由。 解答:因为催化丙酮酸与α–酮戊二酸氧化脱羧的酶系需要TPP 作酶的辅因子, TPP 是VB 1的衍生物,患脚气病病人缺VB 1, 丙酮酸与α–酮戊二酸氧化受阻, 因而含量比正常人高。 6.油料作物种子萌发时,脂肪减少糖増加,利用生化机制解释该现象,写出所经历的主要生化反应历程。 解答:油料作物种子萠发时,脂肪减少,糖増加,表明脂肪转化成了糖。转化途径是:脂肪酸氧化分解成乙酰辅酶A,乙酰辅酶A 经乙醛酸循环中的异柠檬酸裂解酶与苹果酸合成酶催化, 生成草酰乙酸,再经糖异生转化为糖。 7.激烈运动后人们会感到肌肉酸痛,几天后酸痛感会消失.利用生化机制解释该现象。 解答:激烈运动时, 肌肉组织中氧气供应不足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸, 会感到肌肉酸痛,经过代谢, 乳酸可转变成葡萄糖等其他物质,或彻底氧化为CO 2和 H 2O , 因乳酸含量减少酸痛感会消失。 8.写出UDPG 的结构式。以葡萄糖为原料合成糖原时,每增加一个糖残基将消耗多少ATP? 解答:以葡萄糖为原料合成糖原时 , 每增加一个糖残基将消耗3molATP 。过程如下: ATP G 6P ADP +--+垐?噲?葡萄糖(激酶催化), G 6P G 1P ----垐?噲?(己糖磷酸异构酶催化), 2G 1P UTP UDPG PPi PPi H O 2Pi --+++??→垐?噲?(UDPG 焦磷酸化酶催化), 再在糖原合成酶催化下,UDPG 将葡萄糖残基加到糖原引物非还原端形成α-1,4-糖苷键。

生物化学作业--参考答案

1、营养不良的人饮酒,或者剧烈运动后饮酒,常出现低血糖。试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?(p141 3题) 答:酒精对于糖代谢途径的影响主要有:肝脏的糖异生与糖原分解反应,也就是来源与去路的影响。 1)研究认为,酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足,然而在人营养不良 或者剧烈运动后,体内糖原过度消耗,酒精又能抑制肝糖原的分解,饮酒后容易出现低血糖。 2)抑制糖异生: ①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统,导致细胞间质中还原当量代谢紊乱,使丙酮酸浓度下降,从而抑制糖异生; ②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换,酶总量,酶合成或降解,从而抑制糖异生,如果糖二磷酸酶-1活性的抑制,磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等; 3)影响葡萄糖-6磷酸酶的活性,导致乳酸循环受阻,不利于血糖升高。 4)酒精使胰岛a细胞功能降低,促进胰岛素的分泌,抑制胰高血糖素的分泌,从而抑制糖原分解,促进糖酵解,造成低血糖。 5)酒精还会影响小肠对糖分的吸收,从而造成低血糖。 2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物,想一想他们为什们有降低血糖的作用?(p141 4题) 答:1)胰岛素 它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用,促进糖原的合成抑制糖异生,减少血糖来源,似血糖降低; 2)胰岛素促泌剂 ①磺脲类药物,格列苯脲等,通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素,增加体内胰岛素水平而降低血糖;②格列奈类,如瑞格列奈,通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。 3)胰岛素曾敏剂 如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。另外如双胍类药,如二甲双胍,它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性,增加周围组织对胰岛素的敏感性,增加胰岛素介导的葡萄糖的利用,也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。 4)a-糖苷酶抑制剂,如阿卡波糖,在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶,降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖,抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。 3、治疗血浆胆固醇异常升高有哪些可能的措施?理论依据是什么?(p174 3题) 答:1)血浆胆固醇异常升高的治疗措施主要:有调整生活方式与饮食结构、降脂药物治疗、血浆净化治疗、外科治疗和基因治疗。具体的治疗方案则应根据患者的血浆LDL-胆固醇水平和冠心病的危险因素情况而决定。而且,降脂治疗的目标亦取决于患者的冠心病危险因素。一般而言,危险因素越多,则对其降脂的要求就越高(即目标血脂水平越低)。 2)但是继发型高脂血症的治疗主要是积极治疗原发病,并可适当地结合饮食控制和降脂药物治疗。 A. 控制理想体重。肥胖人群的平均血浆胆固醇和三酰甘油水平显著高于同龄的非肥胖者。除了体重指数(BMI)与血脂水平呈明显正相关外,身体脂肪的分布也与血浆脂蛋白水平关系密切。一般来说,中心型肥胖者更容易发生高脂血症。肥胖者的体重减轻后,血脂

生物化学(第三)课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸,羰基还原成醇;一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应;异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接,形成糖苷化合物。例如,在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连,在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal,Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成,此外单糖的磷酸脂,如6-磷酸葡糖,是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成,它已无潜在的自由醛基,因而失去还原,成脎、变旋等性质,并称它为非还原糖。乳糖的结构是Galβ(1-4)Glc,麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基,属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基,通过α-1,4糖苷键连接成环,属非还原糖,由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖,都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料,属贮能多糖,是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键,支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支,糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同,它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的,这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性,它属于结构多糖。

生物化学课后习题答案

第二章糖类 1、判断对错,如果认为错误,请说明原因。 (1)所有单糖都具有旋光性。 答:错。二羟酮糖没有手性中心。 (2)凡具有旋光性的物质一定具有变旋性,而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。 答:凡具有旋光性的物质一定具有变旋性:错。手性碳原子的构型在溶液中发生了 改变。大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。 具有变旋性的物质也一定具有旋光性:对。 (3)所有的单糖和寡糖都是还原糖。 答:错。有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。如:果糖。 (4)自然界中存在的单糖主要为D-型。 答:对。 (5)如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端,则这种分子有56 个分支。 答:对。 2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体(包括α-异构体、β-异构体)?请写出戊醛糖的开链结构式(注明构型和名称)。 答:戊醛糖:有3 个不对称碳原子,故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。如果包括α-异构体、 β-异构体,则又要乘以2=16 种。 戊酮糖:有2 个不对称碳原子,故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。没有环状所以没有α-异 构体、β-异构体。 3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷,是α-苷还是β-苷?蔗糖是什么糖苷,是α-

苷还是β -苷?两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖? 答:乳糖的结构是4-O-(β-D-吡喃半乳糖基)D-吡喃葡萄糖[β-1,4]或者半乳糖β(1→4) 葡萄糖苷,为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。 蔗糖的结构是葡萄糖α(1→2)果糖苷或者果糖β(2→1)葡萄糖,是α-D-葡萄糖的半缩 醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷,因此既是α苷又是β苷。两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。4 种连接方式α→α,α→β,β→α, β→β,每个5 种,共20 种-1 种(α→β,β→α的1 位相连)=19。 4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25 D 为+ °,求该平衡混合物中α-D- 甘露糖和β-D-甘露糖的比率(纯α-D-甘露糖的[α]25 D 为+ °,纯β-D-甘露糖的[α]25 D 为- °); 解:设α-D-甘露糖的含量为x,则 (1-x)= X=% 该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:= 5、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖(1→6)α-D-吡喃葡萄糖(1→2)β-D-呋喃果糖] 的 结构式。. 6、水解仅含D-葡萄糖和D-甘露糖的一种多糖30g,将水解液稀释至平衡100mL。此水解液 在10cm 旋光管中测得的旋光度α为+ °,试计算该多糖中D-葡萄糖和D-甘露糖的物质的 量的比值(α/β-葡萄糖和α/β-甘露糖的[α]25 D 分别为+ °和+ °)。 解:[α]25 D= α25 D /cL×100= ( 30×1)×100= 设D-葡萄糖的含量为x,则 +(1-x)= X=%

生化习题及答案

一.选择题 1.唾液淀粉酶应属于下列那一类酶( D ); A 蛋白酶类 B 合成酶类 C 裂解酶类 D 水解酶类 2.酶活性部位上的基团一定是( A ); A 必需基团 B 结合基团 C 催化基团 D 非必需基团 3.实验上,丙二酸能抑制琥珀酸脱氢酶的活性,但可用增加底物浓度的方法来消除其抑制,这种抑制称为( C ); A 不可逆抑制 B 非竟争性抑制 C 竟争性抑制 D 非竟争性抑制的特殊形式 4.动物体肝脏内,若葡萄糖经糖酵解反应进行到3-磷酸甘油酸即停止了,则此过程可净生成( A )ATP; A 0 B -1 C 2 D 3 5.磷酸戊糖途径中,氢受体为( B ); A NAD+ B NADP+ C FA D D FMN 6.高等动物体内NADH呼吸链中,下列那一种化合物不是其电子传递体( D ); A 辅酶Q B 细胞色素b C 铁硫蛋白 D FAD 7.根据化学渗透假说理论,电子沿呼吸链传递时,在线粒体内产生了膜电势,其中下列正确的是( A ); A 内膜外侧为正,内侧为负 B 内膜外侧为负,内侧为正 C 外膜外侧为正,内侧为负 D 外膜外侧为负,内侧为正 8.动物体内,脂酰CoA经β-氧化作用脱氢,则这对氢原子可生成( B )分子ATP; A 3 B 2 C 4 D 1 9.高等动物体内,游离脂肪酸可通过下列那一种形式转运( C ); A 血浆脂蛋白 B 高密度脂蛋白 C 可溶性复合体 D 乳糜微粒 10.对于高等动物,下列属于必需氨基酸的是(B ); A 丙氨酸 B 苏氨酸 C 谷氨酰胺 D 脯氨酸 11.高等动物体内,谷丙转氨酶(GPT)最可能催化丙酮酸与下列那一种化合物反应( D );

生物化学作业题与部分参考答案(17页)

生物化学作业题及答案(一) (绪论、糖类、脂类、蛋白质化学) 填空题: 1、生物化学简单地说就是生命的化学,它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。 2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子,包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。 3、我国科学工作者于1965 年,首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素;于1972 年,对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。 4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质,其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。 5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称,而脂类则是指由甘油 和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。 6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类,最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮,最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖,大米中含量最多的糖是淀粉。 糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。 糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。 糖原和支链淀粉都以α—1,6 糖苷键形成分支 10、自然界中最多的有机物是钎维素,此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。 11、动物脂肪的碘价较低,在室温下呈固态。 12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂,在所有的生物膜中都有磷脂。 13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键;不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。 14、在人体内,对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素, 在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶;在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体;对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。 15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。有些蛋白质还含有P、Fe、I、Zn、Mn、Cu 。 16、假定1克生物样品的含N量为0.01g,则该样品的蛋白质含量为0.0625g 。 17、氨基酸是蛋白质的基本组成单位。主要有20 种,可用“R—CH NH2—COOH ”通式来表示。 18、唯一无光学活性的氨基酸是甘氨酸,它的等电点是5.97 。 19、氨基酸或蛋白质在等电点时,没有净的电荷,而且溶解度最低。 20、氨基酸与茚三酮共热生成蓝紫色复合物;而与2?4—二硝基苯酚反应则生成_稳定的2、4—二硝基苯氨基酸黄色物_。 21、维系蛋白质一级结构的主键是_肽键_和___二硫键__;维系蛋白质空间结构的次级键有_氢键__、_疏水键__、_盐键_、__酯键_、_范特华力_等。 牛胰岛素是由_51个氨基酸构成的,含有_A_链和_B_链,有_3_个二硫键。 23、蛋白质在水中能形成胶体溶液,是因为它的颗粒直径达到了_ 胶体颗粒(即1—100nm)_范围。胶体溶液得以稳定的原因则是因为__胶体颗粒表面形成水膜(水化层)__和_在非等电点的条件下带有同种电荷。 24、蛋白质变性是指_引起蛋白质天然构象的变化,而不涉及肽链断裂的任何过程_;凝固是指_变性后的蛋白质分子相互凝集为固体的现象_;沉淀是指_当蛋白质胶体溶液的稳定因素受到破坏后胶体颗粒聚集下沉的现象_。 25、加入大量中性盐使蛋白质从其溶液中沉淀析出的现象叫_盐析_;调节盐浓度使蛋白质中的几种蛋白质分段析出的现象叫_分段盐析_。 二、选择题(单选): 下面关于氨基酸的说法中错误的是(C ) 天然蛋白质中的氨基酸都是L—a—氨基酸; 甘氨基酸无光学活性; 赖氨酸的侧链含S元素; 组成血红蛋白的氨基酸分子在结构上的共同点是(C )每种氨基酸只含有一个氨基和一个羧基; 每个碳原子都有一个氨基和一个羧基; 都有一个氨基和一个羧基位于同一个碳原子上。 苯丙氨酸的等电点大约是( B ) 3 ; 6; 10; 有5种氨基酸组成的五肽,可能出现的不同的排列次序有(D ) 30种; 90种; 120种。 某氨基酸溶于PH为7的水中,所得的氨基酸溶液的PH值为6。则此氨基酸的PH应该是(C ) 大于6; 等于6; C. 小于6; 下述关于蛋白质a—螺旋结构的说法中,错误的是(D )每一个螺旋含3.6个氨基酸残基;

生物化学课后答案_张丽萍

1 绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究: (1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能; (2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化; (3)生物遗传信息的储存、传递和表达; (4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。 解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、 磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH )、羰基(C O )、羧基(—COOH )、巯基(—SH )、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。 生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 2 蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1) N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。 ①2,4―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2,4―二硝基氟苯(2,4―DNFB )反应(Sanger 反应),生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNP ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物,其余的都是游离氨基酸。 ② 丹磺酰氯(DNS)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯(DNS ―Cl )反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定,因此DNS ―多肽经酸水解后,只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸,其余的都是游离氨基酸。 ③ 苯异硫氰酸脂(PITC 或Edman 降解)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯(PITC )反应(Edman 反应),生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时,N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化,生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来,除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。 ④ 氨肽酶法:氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶,能从多肽链的N 端逐个地向里切。根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量,按反应时间和残基释放量作动力学曲线,就能知道该蛋白质的N 端残基序列。 (2)C ―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。 肼解法:蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解,反应中除C 端氨基酸以游离形式存 在外,其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

生化练习题(带答案)

第一章蛋白质 选择题 1.某一溶液中蛋白质的百分含量为45%,此溶液的蛋白质氮的百分浓度为:E A.8.3% B.9.8% C.6.7% D.5.4% E.7.2% 2.下列含有两个羧基的氨基酸是:D A.组氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.天冬氨酸E.色氨酸 3.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸:A A.脯氨酸B.焦谷氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸E.酪氨酸 4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是:C A.离子键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键 5.关于肽键特点的错误叙述是:E A.肽键中的C-N键较C-N单键短 B.肽键中的C-N键有部分双键性质 C.肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型 D.与C-N相连的六个原子处于同一平面上 E.肽键的旋转性,使蛋白质形成各种立体构象 6.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是:B A.天然蛋白质分子均有这种结构 B.有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 7.具有四级结构的蛋白质特征是:E A.依赖肽键维系四级结构的稳定性 B.在三级结构的基础上,由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成 C.每条多肽链都具有独立的生物学活性 D.分子中必定含有辅基 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 8.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液,其pI依次分别为6.0,2.77,9.74,5.07,在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸,自正极开始,电泳区带的顺序是:B A.Ala,Cys,Lys,Asp B.Asp,Cys,Ala,Lys C.Lys,Ala,Cys,Asp D.Cys,Lys,Ala,Asp E.Asp,Ala,Lys,Cys 9.变性蛋白质的主要特点是:D A.粘度下降 B.溶解度增加

生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸 提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)+-则全部去质子化。 pH称为该氨基酸的等电点,用3状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pI表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应 DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基2的 硫甲2酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中 占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号 三字单字母单字母三字母符母符名称名称符号符号号号L Leu Ala A (leucine) (alanine) 亮氨酸丙氨酸K Arg Lys R (lysine) 精氨酸(arginine) 赖氨酸M N Asn Met )(methionine) 蛋氨酸(asparagines) 甲硫氨酸(天冬酰氨F D Asp Phe (phenylalanine) 苯丙氨酸(aspartic acid) 天冬氨酸 B Asx Asp Asn或和/P C Pro Cys (praline) 脯氨酸半胱氨酸(cysteine) S Q Gln Ser (serine) 丝氨酸(glutamine) 谷氨酰氨T E Glu Thr (threonine) 谷氨酸(glutamic acid) 苏氨酸Z Gls Glu /和Gln或W G Gly Trp (tryptophan) (glycine)

生物化学习题及答案_酶

酶 (一)名词解释 值) 1.米氏常数(K m 2.底物专一性(substrate specificity) 3.辅基(prosthetic group) 4.单体酶(monomeric enzyme) 5.寡聚酶(oligomeric enzyme) 6.多酶体系(multienzyme system) 7.激活剂(activator) 8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allosteric enzyme) 10.同工酶(isozyme) 11.诱导酶(induced enzyme) 12.酶原(zymogen) 13.酶的比活力(enzymatic compare energy) 14.活性中心(active center) (二)英文缩写符号 1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide) 2.FAD(flavin adenine dinucleotide) 3.THFA(tetrahydrofolic acid) 4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)5.FMN(flavin mononucleotide) 6.CoA(coenzyme A) 7.ACP(acyl carrier protein) 8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein) 9.PLP(pyridoxal phosphate) (三)填空题

1.酶是产生的,具有催化活性的。2.酶具有、、和等催化特点。3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。 4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基,三者构成一个氢键体系,使其中的上的成为强烈的亲核基团,此系统称为系统或。 5.与酶催化的高效率有关的因素有、、、 、等。 6.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。 7.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。它是酶。 8.转氨酶的辅因子为即维生素。其有三种形式,分别为、、,其中在氨基酸代谢中非常重要,是、和的辅酶。 9.叶酸以其起辅酶的作用,它有和两种还原形式,后者的功能作为载体。 10.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。 11.全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。12.辅助因子包括、和等。其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。13.T.R.Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。 14.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。

生物化学作业及答案

蛋白质化学(答案) 一、填空题 1、天冬氨酸得pK1(α-COOH) = 2、09,pK2(α-NH2) = 9、82,pK R(R-基团) = 3、86,其pI值就是2、98 。 2、脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质,而其她α-氨基酸与茚三酮反应产生蓝紫色物质。 3、氨基酸序列自动分析仪就是根据Edman 反应原理设计得,该反应利用试剂PITC与肽链上得氨 基酸反应。 4、英国化学家Sanger用试剂2,4-二硝基氟苯首次测定了牛胰岛素得一级结构,并于1958年 获诺贝尔化学奖。 5、通常可以用紫外分光光度法测定蛋白质得含量,这就是因为蛋白质分子中得Phe 、Tyr 与Trp 三种氨基酸有紫外吸收得能力。 6、蛋白质在等电点时溶解度最小,净电荷为0 ,在电场中应不运动。 7、维持蛋白质得一级结构得化学键有肽键与二硫键;维持二级结构靠氢键;维系 蛋白质三四级结构得主要作用力就是次级键,其中以疏水作用力最重要。 8、球状蛋白分子中,一般疏水(非极)性氨基酸侧链位于分子内部,亲水(极)性氨基 酸侧链位于分子表面。 9、蛋白质几乎参与所有得生命活动过程,如胶原蛋白就就是皮肤中得结构蛋白,血红蛋白负责在血 液中__运输_氧气与CO2,免疫反应产生得抗体对脊椎动物具有重要得__保护_作用。 10、一个IgG分子由 2 条轻链与 2 条重链组成,不同得链之间通过二硫键连接,每条链都具 有可变区与恒定区。 11、肌红蛋白具有 1 条多肽链,其最高级结构为三级结构,血红蛋白具有 4 条多肽链,其最高 级结构为四级结构。 12、将肌红蛋白与血红蛋白得α链、β链进行对比,可以发现它们得结构相似,如70%得氨基酸在二级结 构上形成α-螺旋,每条链均含有一个血红素辅基,用以运输氧气。 13、现有分子量分别为12000(A),21000(B),30000(C)三种蛋白质,将它们得混合物进行凝胶过滤 柱层析,最先流出柱子得就是 C 蛋白,若进行SDS-PAGE,则最靠近胶底端得条带就是 A 蛋白。 二、选择题 1、下列氨基酸中除 a 外,都就是极性氨基酸。 a、 Leu b、Cys c、 Asp d、Ser 2、下列因素中,不影响α-螺旋形成得就是 d 、 a、碱性氨基酸相近排列 b、酸性氨基酸相近排列 c、脯氨酸得存在 d、丙氨酸得存在

王镜岩生物化学课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。 所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号

生化课后习题答案

一绪论 1.生物化学研究的对象和内容是什么? 解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。 2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。 提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。 3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。碳、氢、氧、氮、磷、硫等 6 种是解答蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的 4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。碳与被键合原子形成 4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多 O 种多性的化合物。特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(C)、羧基(—COOH)、

巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。生物大分子在结构上也有着共同的规律性。生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。氨基酸之间通过肽键相连。肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。 二蛋白质化学 1.用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些?基本原理是什么? 解答:(1)N-末端测定法:常采用2, 4 ―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。①2, 4 ―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法:多肽或蛋白质的游离末端氨基与2, 4 ―二硝基氟苯2, 4 ―DNFB)(反应(Sanger 反应)生成DNP―

生物化学作业二

生物化学作业(二) 第九章-第十一章,第十九章 一、名词解释 1.生物氧化 2.呼吸链 3.底物水平磷酸化 4.氧化磷酸化 5.糖酵解 6.糖异生 7.乳酸循环 8血糖 9.胰岛素 10.脂肪动员 11.酮体 12.血浆脂蛋白 13.载脂蛋白 14.氮平衡 15.必需氨基酸 16.蛋白质的互补作用 17.蛋白质的腐败作用 18.联合脱氨基作用 19.一碳单位 20.生物转化 21.胆色素 22.初级胆汁酸 23.次级胆汁酸 二、问答题 1.简述呼吸链的主要成分及其作用 2.简述体内两条重要呼吸链的名称及生物学意义 3.简述甘油-3-磷酸穿梭的生理意义 4.简述苹果酸天冬氨酸穿梭的生理意义 5.简述影响氧化磷酸化的因素 6.简述糖原合成途径的特点 7.简述肝糖原分解和肌糖原分解的差异。 8.简述糖酵解的特点和生理意义 9.请叙述三羧酸循环的总结过和特点 10.简述糖的有氧氧化的过程、总结果和生理意义11.简述戊糖磷酸途径的生理意义 12.简述糖异生的生理意义 13.简述乳酸循环的生理意义 14.简述血糖的来源和去路以及肝脏调节血糖的方式15.简述胰岛素调节血糖的效应机制

16.影响脂肪动员的因素有哪些? 17.简述脂肪酸、三酰甘油、胆固醇及胆固醇酯在血浆中的主要运输形式 18.论述脂肪酸氧化的过程及β-氧化的步骤 19.以16C脂肪酸为例,计算其彻底氧化的总结果。 20.论述酮体代谢的特点及生理意义 21.简述胆固醇在机体内能转化为哪些物质。 22.根据超速离心法分类,血浆脂蛋白的类型有哪些?并分别阐明其功能 23.简述联合脱氨基作用的生理意义 24.简述ALT、AST的临床意义 25.简述血氨的来源与去路 26.简述氨在血液中的转运形式 27.简述鸟氨酸循环的总结果和意义 28.简述一碳单位代谢的生理意义 29.简述胆色素在肝细胞中的代谢过程 30.区别三种黄疸变化特征 31.简述生物转化的作用 32.简述胆汁酸的肠肝循环及其生理意义

生物化学b2课后题答案汇总

蛋白质降解及氨基酸代谢: 1.氨基酸脱氨基后C链如何进入TCA循环.(30分) P315 图30-13 2.说明尿素形成机制和意义(40分) P311-314 概括精要回答 3.提高Asp和Glu的合成会对TCA循环产生何种影响?细胞会怎样应付这种状况?(30分) 参考答案: 核苷酸代谢及蛋白质合成题目及解答精要: 1.生物体内嘌呤环和嘧啶环是如何合成的?有哪些氨基酸直接参与核苷酸的合成? 嘌呤环(Gln+Gly+Asp)嘧啶环(Gln+Asp) 2.简要说明糖、脂肪、氨基酸和核苷酸代谢之间的相互联系? 直接做图,并标注连接点 生物氧化及电子传递题目及解答精要: 名词解释:(60分,10分一题) 甘油-3-磷酸穿梭:P139 需概括 苹果酸-天冬氨酸穿梭:P139 需概括 电子传递链:P119 解偶联剂:P137 化学渗透假说:P131 生物氧化:P114 两个出处,总结概括 问答题:(10分) 1.比较底物水平磷酸化和氧化磷酸化两者的异同? 参考答案: 也可自己概括 2.以前有人曾经考虑过使用解偶联剂如2,4-二硝基苯酚(DNP)作为减肥药,但不久即放弃使用,为什么?(10分)

参考答案: 3.已知有两种新的代谢抑制剂A和B:将离体的肝线粒体制剂与丙酮酸、氧气、ADP和无机磷酸一起保温,发现加入抑制剂A,电子传递和氧化磷酸化就被抑制;当既加入A又加入抑制剂B的时候,电子传递恢复了,但氧化磷酸化仍不能进行,请问:①.抑制剂A和B属于电子传递抑制剂,氧化磷酸化抑制剂,还是解偶联剂?②.给出作用方式和A、B类似的抑制剂?(20分) 参考答案: 糖代谢及其他途径: 题目及解答精要: 1.为什么糖原讲解选用磷酸解,而不是水解?(50分) P178 2.糖酵解、TCA循环、糖异生、戊糖磷酸途径和乙醛酸循环之间如何联系?(50分) 糖酵解(无氧),产生丙酮酸进入TCA循环(有氧)(10分) 糖异生糖酵解逆反应(1,3,10步反应单独代谢流程)(10分) TCA循环中草酰乙酸可进入唐异生(10分) 戊糖磷酸途径是糖酵解中G-6-P出延伸出来并又回去的一条戊糖支路(10分) 乙醛酸循环是TCA循环在延胡羧酸和L-苹果酸间的一条捷径(10分) 糖酵解题目及解答精要: 1.名词解释(每个10分) 糖酵解:P63 激酶:P68 底物水平磷酸化:笔记 2.问答题 ①为什么砷酸是糖酵解作用的毒物?(15分) P75 ②糖酵解中两个耗能阶段是什么?两个产能阶段是什么?三个调控位点在哪里?(15分) P80 表22-1 ③糖酵解中磷酸基团参与了哪些反应?(20分) 在1,3,6,7,8,10步参加了反应 ④当肌肉组织激烈活动时,与休息时相比需要更多的ATP。在骨骼肌里,例如兔子的腿肌或火鸡的飞行肌,需要的A TP几乎全部由厌氧酵解反应产生的。假设骨骼肌缺乏乳酸脱氢酶,它们能否进行激烈的体力活动,即能否借

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