生化与分子生物学考研
生物化学
生物化学与分子生物学△:第1名A++/124；上海交大
生物化学与分子生物学☆:第2名A++/124；协和医科大学
生物化学与分子生物学△:第3名A++/124；华中科大
生物化学与分子生物学△:第4名A+/124；吉林大学
生物化学与分子生物学☆:第5名A+/124；北京大学
生物化学与分子生物学☆:第6名A/124；清华大学
生物化学与分子生物学☆:第7名A/124；中国科大
生物化学与分子生物学△:第8名A/124；复旦大学
生物化学与分子生物学☆:第9名A/124；中山大学
生物化学与分子生物学☆:第10名A/124；南京大学
1.上海交通大学生命科学技术学院生物化学与分
子生物学2009年研究生入学专业目录
研究方向：01微生物代谢调控
02动物生殖生物学
03基因治疗
04功能基因组与蛋白质组学
05酶与酶工程
06发育的分子机制
07植物分子生物学
08 干细胞分子生物学
09 中枢神经损伤修复
10 学习与记忆的电生理学
11心血管力学生物学与组织工程
12环境因素对境免疫系统影响的分子机制13 神经内分泌学
14基因与蛋白诊断技术
15 免疫与分子影像诊断技术
初试科目：①101政治
②201英语
③615细胞生物学或616分子生物学
④831生物化学
复试备注：1.可以跨学科报考的专业：生物学科各专业，与化学、医学、药学相关专业；
2.14、15研究方向由微纳研究院导师指导
2.北京大学生命科学学院生物化学与分子生物学
2008年研究生入学基本情况
招生人数：16 报考人数：88
最低录取分数：无录取比例：18.2 %
北京大学生命科学学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：01.核酸生物化学、基因工程
02.蛋白质化学、蛋白质结构功能与蛋白质组学
03.基因表达调控
04.基因工程疫苗
05.结构生物学
06.代谢组学
07.细胞与分子机理
初试科目：1 101政治
2 201英
3 608生物化学与分子生物学
4 814有机化学、816物理化学
复试备注：考试科目④中有机化学、物理化学任选一门。本专业招生人数中含北大核磁中心２人。研究方向０７为北京大学生命科学学院与北京生命科学研究所联合培养，此方向招生人数为１０名（不占生命科学学院招生计划），北京生命科学研究所网页：http
北京大学生命科学学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学参考书目
02 现代分子生物学朱玉贤李毅高等教育出版社
01 有机化学蒋硕建等北京大学出版社2
01 物理化学高月英北京大学出版社
3.华东师范大学生命科学学院生物化学与分子生
物学2009年研究生入学基本情况
招生人数：23 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
华东师范大学生命科学学院生物化学与分子生物学2009年研究生入学专业目录
研究方向：01 基因工程与基因工程药物
02 药用蛋白质的修饰
03 细胞信号转导和蛋白质修饰
04 基因表达调控
05 蛋白质代谢与肿瘤
06 蛋白质降解的药物调控
07 植物分子生物学与基因工程
08 植物化学物与人体健康
09 微生物学及其应用
10 食品生物技术
11 细胞生物化学与分子生物学
12 生物信息学与基因功能
13 分子进化与分子生态
初试科目：①101政
②201英
③651细胞生物学(A)
④876生物化学
复试备注：1．分子生物学（笔试），《现代分子生物学》朱玉贤、李毅编著，高等教育出版社（2002年第二版）。
2．生化技术实验操作（实验）。
3．生命科学知识面，学科发展前沿、口头表达能力（口试）。
4．外语（包括专业外语）听力、口语测试。
华东师范大学生命科学学院生物化学与分子生物学2009年研究生入学参考书目
《现代分子生物学》朱玉贤、李毅编著，高等教育出版社（2002年第二版）。
4.上海交通大学基础医学院生物化学与分子生物
学2009年研究生入学专业目录
研究方向：01微生物代谢调控02动物生殖生物学03基因治疗
04功能基因组与蛋白质组学
05酶与酶工程
06发育的分子机制
07植物分子生物学
08 干细胞分子生物学
09 中枢神经损伤修复
10 学习与记忆的电生理学
11心血管力学生物学与组织工程
12环境因素对境免疫系统影响的分子机制13 神经内分泌学
14基因与蛋白诊断技术
15 免疫与分子影像诊断技术
初试科目：①101政治理论
②201英语
③615细胞生物学或616分子生物学
④831生物化学
复试备注：1.可以跨学科报考的专业：生物学科各专业，与化学、医学、药学相关专业；
2.14、15研究方向由微纳研究院导师指导
5.南京大学生命科学院生物化学与分子生物学
2008年研究生入学基本情况
招生人数：28 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
南京大学生命科学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：01多肽药物的基因工程和蛋白质工程02基因工程关键技术的研究
03药物传输与实时检测
04生物信息学05分子医学
06分子识别与生物传感
07纳米生物学
初试科目：①101政治
②201英语
③642生物化学二
④834分子生物学
复试备注：本专业为国家重点学科，建有医药生物技术国家重点实验室；可选考我校化学化工学院任一组科目。
04方向可选考我校数学系、物理系、计算机科学与技术系、软件学院任一组考试科目。
6.中国科学院微生物研究所生物化学与分子生物
学2008年研究生入学基本情况
招生人数：25 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
中国科学院微生物研究所生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：应用微生物的分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④851微生物学
多糖生物合成的功能基因组学方向同上
分子免疫与分子病毒学方向同上
病原与宿主的相互作用方向同上病毒及非病毒载体携带肿瘤治疗基因的研究方向
同上
微生物药物方向同上
极端环境微生物遗传机制方向同上
微生物代谢工程方向同上
病毒免疫方向同上
乙型肝类病毒感染的免疫逃逸机制方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④852细胞生物学与王福生合招
细胞免疫学方向同上
细胞生物学方向同上
糖链合成、微生物活性多糖筛选方向同上
结构生物学方向同上
微生物次生代谢产物的筛选与化学研究方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④820有机化学
生物化学与分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④851微生物学
生物化学与分子生物学方向同上代中科院青岛生物能源与过程研究所招收
酶分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④852细胞生物学
初试科目：应用微生物的分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④851微生物学
多糖生物合成的功能基因组学方向同上
分子免疫与分子病毒学方向同上
病原与宿主的相互作用方向同上病毒及非病毒载体携带肿瘤治疗基因的研究方向
同上
微生物药物方向同上
极端环境微生物遗传机制方向同上
微生物代谢工程方向同上
病毒免疫方向同上
乙型肝类病毒感染的免疫逃逸机制方向①101政治理论②201英语③612生物化学与
分子生物学④852细胞生物学与王福生合招
细胞免疫学方向同上
细胞生物学方向同上
糖链合成、微生物活性多糖筛选方向同上
结构生物学方向同上
微生物次生代谢产物的筛选与化学研究方向①101政治理论②201英语③612生物化
学与分子生物学④820有机化学
生物化学与分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学
④851微生物学
生物化学与分子生物学方向同上代中科院青岛生物能源与过程研究所招收
酶分子生物学方向①101政治理论②201英语③612生物化学与分子生物学④852细
胞生物学
7.中山大学生命科学学院生物化学与分子生物学
2008年研究生入学专业目录
研究方向：01基因表达与调控
02基因的结构、功能与进化03医药生化及分子生物学
04基因工程
05分子进化
06癌变的分子机理
07RNA分子生物学
08功能基因组与生物信息学09植物发育与代谢的RNA调控10分子免疫学
11肿瘤治疗的分子基础
12基因芯片与分子进化
13微生物分子生态
14海洋分子生物学
15植物分子生物学
16药物发现及分子药理学
17蛋白质组学与免疫学
18鱼类分子免疫学
19免疫细胞信号传导
20动物病毒分子生物学
21植物微生物互作的分子机理22RNA干扰与肿瘤治疗
初试科目：（1）101政治理论（2）201英语
（3）631生物化学A （4）850细胞生物学B 复试专业课：
分子生物学
中山大学生命科学学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学参考书目
631生物化学
8.上海交通大学瑞金医院生物化学与分子生物学
2009年研究生入学专业目录
研究方向：01细胞分化和凋亡相关信号转导途径的研究02肿瘤细胞分化和死亡机制研究
03正常与疾病造血相关的表观遗传学功能研究04白血病发病机制的研究
05蛋白质翻译后修饰与疾病的相关性
初试科目：01
①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④953生物化学或954细胞生物学
02
①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④953生物化学
03
①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④952分子生物学
04
①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④952分子生物学
05
①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④952分子生物学
复试备注：01方向：生物、检验医学专业毕业
9.北京大学分子医学研究所生物化学与分子生物
学2008年研究生入学基本情况
招生人数： 5 报考人数：44
最低录取分数：无录取比例：11.4 %
北京大学分子医学研究所生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：01.心血管疾病相关基因的筛选、功能及调控
02.人类疾病与遗传
03.比较基因组学与心脏发育
初试科目：1 101政治
2 201英
3 663生物化学与分子生物学
4 945生理学、946细胞生物学、948遗传学
复试备注：考试科目④中生理学、细胞生物学、遗传学任选一门。
北京大学分子医学研究所生物化学与分子生物学2008年研究生入学参考书目
01 生物化学（上、下册）王镜岩朱圣庚高等教育出版社
02 现代分子生物学朱玉贤李毅高等教育出版社
01 生理学姚泰人民教育出版社
02 动物生理学陈守良北大出版社
01 细胞生物学翟中和高教出版社
01 人类分子遗传学（第三版）孙开来译科学出版社
10.上海交通大学第一人民医院生物化学与分子生
物学2009年研究生入学专业目录
研究方向：01基因治疗的基础和应用研究02基因治疗的基础和临床研究
初试科目：①101政治理论
②201英语
③751生物综合
④952分子生物学或953生物化学
复试备注：医学或生物学专业毕业
11.吉林大学生命科学学学院生物化学与分子生物
学2008年研究生入学基本情况
招生人数：56 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
吉林大学生命科学学学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：01.微生物与免疫
02.药物筛选与设计
03.创新药物
04.高压下的细胞分子生物学
05.细胞信号转导及抗癌药物的研发
06.分子进化
07 纳米技术在生物、医药领域中的应用
08.微生物与重大传染病机理
09.植物生物技术
10.作物遗传育种
11功能基因组学与极端酶学
12酶的结构-功能与新型生物催化剂设计13功能基因发掘及其转录调控机理
14基因表达调控与蛋白质(酶)功能
15蛋白酶抑制剂类药物
16整合纳米生物技术与分子酶学工程17细胞与分子免疫
18核酸酶的结构与功能19功能蛋白质的基因工程20酶与纳米生物技术
21酶与细胞周期调控
22人工酶的化学生物学23酶分子改造和酶的应用24非水酶学
初试科目：①101政治
②201英语或202俄语或203日语
③665生物化学
④957生物学（微生物学、遗传学、细胞生物学与生理学）
复试备注：复试科目：分子生物学或有机化学03方向化学类考生同有机化学专业试卷，
复试科目：多肽蛋白质化学23方向英、日、俄选一13、17方向英、日选一其他方向只招英语考生。复试科目：复试科目：分子生物学或有机化学
吉林大学生命科学学学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学参考书目
《生物化学》（上、下册）（第三版）王镜岩等，高等教育出版社；
分子生物学：
《基因组》T.A.布朗著，科学出版社，2002年；
《基础有机化学》（上、下）邢其毅，高等教育出版社，1991年版；
《细胞生物学》翟中和，高等教育出版社，1993年版；
《遗传学》（第二版）刘祖洞，高等教育出版社；
《人体及动物生理学》（第二版）王玢，高等教育出版社；
《微生物学》沈萍主编，高等教育出版社；
《生物学基础实验教程》滕利荣主编，吉林科技出版社，1999年。
12.复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学
2009年研究生入学基本情况
招生人数：19 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
复旦大学生命科学学院生物化学与分子生物学2009年研究生入学专业目录
研究方向：01蛋白质化学与基因表达控制
02植物分子生物学及生物工程
03生物大分子药物与给药系统
04人类疾病发生的分子与细胞生物学机制05肝脏疾病的蛋白质组学
06肝脏损伤再生、肝脏干细胞与肝癌干细胞07基因组学和生物信息学
08生物信息学
09疾病蛋白组学和相关标志物的机理研究10医学分子遗传学
初试科目：①101政治理论
②201英语
③727生物化学
④872细胞生物学
复试备注：含生物医学研究院9名，其招生方向为04－10。
13.吉林大学药学院生物化学与分子生物学2008
年研究生入学基本情况
招生人数： 5 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
吉林大学药学院生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：01 癌基因表达
02 基因治疗与基因表达调控
03 生物分子库与新药筛选
04 缓控释制剂研究
初试科目：①101政治
②201英语或202俄语
③639生物综合
④925细胞生物学
复试备注：复试科目：生物化学02研究方向招收英语、俄语考生。
14.中国科学技术大学微尺度物质科学国家实验室
生物化学与分子生物学2007年研究生入学基本情况
招生人数： 5 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
中国科学技术大学微尺度物质科学国家实验室生物化学与分子生物学2007年研究生入学专业目录
研究方向：01蛋白质生物化学
02植物分子生物学
03基因工程与生物技术04医学分子生物学
05基因组学
06蛋白质工程
07环境基因组学
08系统生物学
初试科目：①101政治理论②201英语③631生物化学④842细胞生物学
中国科学技术大学微尺度物质科学国家实验室生物化学与分子生物学2007年研究生入学参考书目
《生物化学》王镜岩等高等教育出版社2002
《分子遗传学》孙乃恩南京大学出版社
《Biochemistry》5th Edition Geremy M.Berg 著
W.H.Freeman and Company 2004 版
《细胞生物学》翟中和王喜忠等高等教育出版社2001
《细胞生物学》鲁润龙顾月华中国科大出版社2002
15.复旦大学上海医学院(基础)生物化学与分子生
物学2009年研究生入学基本情况
招生人数：11 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
复旦大学上海医学院(基础)生物化学与分子生物学2009年研究生入学专业目录
研究方向：11脂肪细胞的分化机制
12生物技术药物研制
13脂肪细胞的发育分化调控
14血小板激活机制与抗血小板药物
15糖生物学
16真核细胞的基因调控
17肿瘤分子生物学
18肿瘤细胞迁移的机制
19生物分子（糖蛋白与糖脂）的结构与功能学20肿瘤糖基转移酶
21成体干细胞的分化机制
22肿瘤糖生物学
23表观遗传学与肿瘤转移
初试科目：①101政治理论
②201英语
③762免疫学(一)
④912细胞生物学(二)
16.中国科学院武汉病毒研究所生物化学与分子生
物学2008年研究生入学基本情况
招生人数：28 报考人数：无
最低录取分数：无录取比例：无
中国科学院武汉病毒研究所生物化学与分子生物学2008年研究生入学专业目录
研究方向：艾滋病毒分子生物学
肝炎病毒
病毒功能基因组学及病毒基因工程
流感病毒
新生病毒分子流行病学
分析病原微生物学
药用蛋白表达系统
抗病毒药物筛选
分子病毒学及免疫学
粘膜免疫与病毒感染
病毒结构与功能
肿瘤病毒
初试科目：①101政治②201英语③671生物化学④981微生物学复试备注：招推荐免试生及委托培养生
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天15题） 一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶催化作用特点 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。
2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。 呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂 五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。 糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程） 六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用 七、如何判断蛋白质的营养价值
分子生物学考研真题汇编
全国名校分子生物学考研真题汇编（含部分答案），益星学习网提供全套资料 目录 1．武汉大学分子生物学考研真题 2015年武汉大学885分子生物学（B卷）考研真题 2014年武汉大学885分子生物学（C卷）考研真题 2013年武汉大学887分子生物学（C卷）考研真题 2012年武汉大学653分子生物学（A卷）考研真题 2011年武汉大学652分子生物学（A卷）考研真题 2010年武汉大学638分子生物学（A卷）考研真题 2009年武汉大学877分子生物学（A卷）考研真题及详解 2．南开大学分子生物学考研真题 2012年南开大学853分子生物学（生科院）考研真题 2011年南开大学811分子生物学考研真题（含部分答案） 3．中国科学院大学分子生物学考研真题 2013年中国科学院大学分子生物学考研真题 2012年中国科学院研究生院分子生物学考研真题 4．电子科技大学分子生物学考研真题 2015年电子科技大学613分子生物学考研真题 2014年电子科技大学613分子生物学考研真题 2013年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 2012年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解
2011年电子科技大学613分子生物学考研真题及详解 5．河北大学分子生物学考研真题 2014年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2013年河北大学878分子生物学（重点实验室）A考研真题2012年河北大学878分子生物学（重点实验室）考研真题6．暨南大学分子生物学考研真题 2015年暨南大学836分子生物学考研真题 2014年暨南大学836分子生物学考研真题 7．武汉科技大学分子生物学考研真题 2015年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解2014年武汉科技大学616分子生物学（B卷）考研真题及详解8．其他名校分子生物学考研真题 2015年浙江工业大学653分子生物学考研真题 2015年宁波大学941分子生物学（A卷）考研真题 2014年重庆大学627分子生物学考研真题 2013年深圳大学717分子生物考研真题 2012年南京航空航天大学865分子生物学（A卷）考研真题2012年军事医学科学院分子生物学考研真题 2011年南京大学834分子生物学（A卷）考研真题
生物化学基本概念
生物化学基本概念
————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期: ?
生物化学基本概念（２80) 一、绪论 １生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程 ９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程 １2 发酵工程 １3生化工程 １4 模式生物 二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键 ６第二信使 7 转化现象 8 类病毒 ９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构 １3 寡核苷酸 １4 多核苷酸 １5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋
1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构 ２2 多顺反子 23 单顺反子 ２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交 ３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法 三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白 ６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽 １０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构 １6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角
19β-折叠 ２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构 ２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基 ２７电泳 ２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白 ３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白 ４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀 四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶
考研普通生物学考研朱玉贤《现代分子生物学》考研真题
考研普通生物学考研朱玉贤《现代分子生物学》考研 真题 第一部分考研真题精选 一、选择题 1DNA模板链为5′-ATTCAG-3′，其转录产物是（）。[浙江海洋大学2019研] A．5′-GACTTA-3′ B．5′-CUGAAU-3′ C．5′-UAAGUC-3′ D．5′-CTGAAT-3′ 【答案】B查看答案 【解析】在RNA转录过程中，RNA是按5′→3′方向合成的，以DNA双链中的反义链为模板，在RNA聚合酶催化下，以4种核苷三磷酸（NTPs）为原料，根据碱基配对原则（A-U、T-A、G-C）。因此答案选B。 2DNA的变性（）。[扬州大学2019研] A．可以由低温产生 B．是磷酸二酯键的断裂 C．包括氢键的断裂 D．使DNA的吸光度降低 【答案】C查看答案 【解析】DNA的变性是指当DNA溶液温度接近沸点或者pH较高时，DNA 双链的氢键断裂，最后完全变成单链的过程。DNA的复性是指热变性的DNA经缓慢冷却，从单链恢复成双链的过程。A项，DNA的变性是由于高温引起的，故A
项错误；B项，DNA的变性是核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，但不涉及其一级结构的改变，故B项错误；D项，当DNA溶液温度升高到接近水的沸点时（DNA变性），260nm的吸光度明显增加，这种现象称为增色效应，故D项错误。 3密码GGC的对应反密码子是（）。[浙江海洋大学2019研] A．GCC B．CCG C．CCC D．CGC 【答案】B查看答案 【解析】根据碱基互补配对原则，G与C相互配对。因此答案选B。 4原核生物启动序列－10区的共有序列称为（）。[扬州大学2019研] A．TATA盒 B．CAAT盒 C．Pribnow盒 D．GC盒 【答案】A查看答案 【解析】绝大部分启动子都存在两段共同序列：位于－10bp处的TATA区和－35bp处的TTGACA区。因此答案选A。 5．色氨酸生物合成操纵子为下列（）方面的例子。[浙江海洋大学2019研] A．正调控可抑制操纵子 B．负调控可诱导操纵子 C．正调控可诱导操纵子
612生物化学与分子生物学
中科院研究生院硕士研究生入学考试 《生物化学与分子生物学》考试大纲 一、考试内容 1.蛋白质化学 考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系 考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中 涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学 考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法 考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能 考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性 考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜 考试内容
2019东北大学生物学考研经验
东北大学生物学考研经验 作为一名东北大学生科院生物学专业研究生，回想起考研的那段时间的那些事，心里还是挺有感慨的，特别对于一个经历过“二战”的我。 考研，是一场需要时间、经历、金钱的历程。下面谈谈我自己的学习经验： 参考书的话，英语：红宝书、长难句解析、阅读理解相关书籍、王江涛《考研英语作文》。 单词用红宝书是可以的，书买了就是去背了，每天都需要，不管何时，直到12月份也是需要的，不排除万一出了一个你常见的单词但是你忘了这个单词的意思，更何况这个单词在阅读理解里面有点重要，那就有点尴尬了，会觉得很不顺，考试就会有点压力。阅读理解可以看唐迟的视频，前期的真题用于训练唐迟上课说的那些方法，后面的真题你就用作训练，不要一把全过，要细水长流，作文这个也需要提早准备好，大作文小作文都要准备，特别是需要自己动手练练，否则你上场后没动手过会很丧，不要像我当初只顾蒙着头背，平时也没训练过自己写作，有点生疏。 政治，肖秀荣的《精讲精练》、《1000题》《8套卷》《4套卷》、徐涛的《小黄书》，还有选择题可以用《风中劲草》 政治，全书可以先过一遍有个印象，建议开始的时间是暑假，尤其是马原，马原实在是难以理解，还有就是毛中特、近代史需要记忆的知识挺多的，我平时不怎么玩微博的，考研特意下了几个软件，主要就是为了了解各个政治老师的动态，英语也是，关注几个老师的微博，还有他们的公众号，可以学到一些平时没怎么注意到的知识点，弥补缺陷吧，11月份，记得盗版满天飞，最后背肖4，时间就不是那么够，就这样结束了政治的复习。 专业基础课，考631细胞生物学和819分子生物学，用书可以是朱玉贤第四版《现代分子生物学》、《细胞生物学》第四版，北京大学出版社出版，练题的话有《现代分子生物学辅导与习题集》、《细胞生物学辅导与习题集》。 作为“二战”的过来人，知道专业课分数的高低是决定能否考上研的关键，由于第一次的失利，“二战”我毫不犹豫的决定报辅导班。我选择的是新祥旭一对一辅导，整体来说还是不错的，老师很专业也很严格。 分子生物学有八章内容，第2-第9章，细胞生物学第4-第17章，除了第12章都要，这就是大纲所体现的重点所在，其他章节了解好后多看两遍就记住了一些很简单的概念，毕竟名词解释是有要求的，其他重要的工作就放在我说的上面的内容，听说2020年考纲提前两个月公布，我现在还是会关注考研的情况，这有可能2020年会有一些比较大的变化，否则就不会提前2个月公布了，就是为了给大家一个缓冲的时间，避免措手不及，大家还是要认真起来，抓紧复习，前面的基础复习工作在暑假到来的时候就学得差不多了，后面就是做真题了，真题所有的名词解释放在一块复习，这些在课本上勾画出来，作为以后背诵的重点，
现代分子生物学考研复习重点
现代分子生物学考研复习资料整理 第一章绪论 分子生物学：是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构及其重要性、规律性和相互关系的科学 分子生物学的主要研究内容 1、DNA重组技术 2、基因表达调控研究 3、生物大分子的结构功能研究——结构分子生物学 4、基因组、功能基因组与生物信息学研究 5、DNA的复制转录和翻译 第二章染色体与DNA 半保留复制：DNA在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。这样新形成的两个DNA分子与原来DNA分子的碱基顺序完全一样，因此，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA半保留复制 DNA半不连续复制：DNA双螺旋的两条链反向平行，复制时，前导链DNA的合成以5′-3′方向，随着亲本双链体的解开而连续进行复制；后随链在合成过程中，一段亲本DNA单链首先暴露出来，然后以与复制叉移动相反的方向、按照5′-3′方向合成一系列的冈崎片段，然后再把它们连接成完整的后随链，这种前导链的连续复制和后随链的不连续复制称为DNA 的半不连续复制 原核生物基因组结构特点：1、基因组很小，大多只有一条染色体2、结构简练3、存在转录单元，多顺反子4、有重叠基因 真核生物基因组的结构特点：1、真核基因组庞大，一般都远大于原核生物的基因组2、真核基因组存在大量的重复序列3、真核基因组的大部分为非编码序列，占整个基因组序列的90％以上，该特点是真核生物与细菌和病毒之间最主要区别4、真核基因组的转录产物为单顺反子5、真核基因是断裂基因，有内含子结构6、真核基因组存在大量的顺式作用元件，包括启动子、增强子，沉默子等7、真核基因组中存在大量的DNA多态性8、真核基因组具有端粒结构 DNA转座（移位）是由可移位因子介导的遗传物质重排现象 DNA转座的遗传学效应：1、转座引入插入突变2、转座产生新的基因3、转座产生的染色体畸变4、转座引起生物进化 转座子分为插入序列和复合型转座子两大类 环状DNA复制方式：θ型、滚环型和D-环型 第三章生物信息的传递（上）从DNA到RNA 转录：指拷贝出一条与DNA链序列完全相同的RNA单链的过程 启动子：是一段位于结构基因5′段上游区的DNA序列，能活化RNA聚合酶，使之与模板DNA准确地结合并具有转录起始的特异性 原核生物启动子结构：存在位于-10bp处的TATA区和-35bp处的TTGACA区，其是RNA聚合酶与启动子的结合位点，能与σ因子相互识别而具有很高的亲和力 终止子：是给予RNA聚合酶转录终止信号的DNA序列（促进转录终止的DNA序列） 终止子的类型：不依赖于ρ因子和依赖于ρ因子 增强子：能增强或促进转录起始的序列 增强子的特点：1、远距离效应2、无方向性3、顺式调节4、无物种和基因的特异性5、具
生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别
一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别 欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？ 想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对
新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。 生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/f017464646.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology） 化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控
生物化学与分子生物学试题库完整
“生物化学与分子生物学” 题库 第二军医大学基础医学部 生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋
研究生-分子生物学Ⅱ笔记整理版
分子生物学Ⅱ 专题一细胞通讯与细胞信号转导（一）名词解释 （1）信号分子(signal molecule)：是指在细胞间或细胞内进行信息传递的化学物质。 （2）受体（receptor）：是指细胞中能识别信息分子，并与之特异结合、引起相应生物效应的蛋白质。 （3）蛋白激酶（protein kinase）：是指使蛋白质磷酸化的酶。 （二）简答分析 （1）细胞通讯的方式及每种作用方式的特点。 答： （2）膜受体介导的信息传递途径的基本规律。
答：配体→膜受体→第二信使→效应蛋白→效应。（3）试以肾上腺素、干扰素、胰岛素、心纳素为例，阐述其信息转导过程。 答：①肾上腺素：cAMP-PKA途径； 过程：首先肾上腺素与其受体结合，使G蛋白被激活；然后G蛋白与膜上的腺苷酸环化酶相互作用，后者将ATP转化为cAMP；最后cAMP磷酸化PKA，从而产生一系列生物学效应。 ②胰岛素：受体型TPK途径； 过程：胰岛素与其靶细胞上的受体结合后，可使其受体中的TPK激活，随后通过下游的Ras途径继续传递信号，直至发生相应的生物学效应。 ③干扰素：Jak-STAT途径； 过程：首先干扰素与受体结合导致受体二聚化，然后受体使JAK（细胞内TPK）激活，接着JAK将下游的STAT磷酸化形成二聚体，暴露出入核信号，最后STAT进入核内，调节基因表达，产生生物学效应。 ④心钠素：cGMP-PKG途径； 过程：心钠素与其受体结合，由于该受体属于GC型酶偶联受体，具有鸟苷酸环化酶的的活性，因此结合后可直接将GTP转化为cGMP，进而激活下游的PKG，最终产生一系列的生物学效应。
（4）类固醇激素是如何调控基因表达的？ 答：类固醇激素穿膜后与细胞内（或核内）受体结合，使受体变构形成激素受体活性复合物并进入细胞核中，然后以TF的形式作用于特异的DNA序列，从而调控基因表达。 专题二基因分析的策略 （一）名词解释 （1）分子杂交（molecular hybridization）：是指具有一定同源序列的两条核酸单链（DNA或RNA）在一定条件下，按碱基互补配对原则经退火处理，形成异质双链的过程。（2）核酸分子杂交技术：是指采用杂交的手段（方式），用一已知序列的DNA或RNA片段（探针）来测检样品中未知核苷酸顺序。 （3）探针（Probe）：是指用来检测某特定核苷酸序列的标记DNA或RNA片段。 （4）增色效应：是指DNA变性时260nm紫外吸收值增加的现象。 （5）解链温度（Tm）：是指加热DNA溶液，使其对260nm 紫外光的吸光度达到其最大值一半时的温度，即50%DNA 分子发生变性的温度。 （6）转基因：是指是借助基因工程将确定的外源基因导入
生化和分子生物学
华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》 考试大纲 第一部分考试说明 一、考试性质 全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。 二、评价目标 生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述 三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％ 第二部分考查要点 一、分子生物学 （一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点 原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复 四种修复方式
5、DNA的转座 转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子 （二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录 转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始 启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较 原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止 不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰 （三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码 三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体 核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制 氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制 翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解 （四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件 略 2、DNA操作技术 核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统 质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体
生物化学与分子生物学学习指导与习题集
生物化学与分子生物学学习指导与习题集11
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章蛋白质的结构与功能 氨基酸的结构与性质 1．氨基酸的概念：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，这些氨基酸都是L-构型的α-氨基酸。 2．氨基酸分子的结构通式： 5、氨基酸的等电点 氨基酸不带电荷时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，以pI表示。氨基酸不同，其等电点也不同。也就是说，等电点是氨基酸的一个特征值。 6、氨基酸的茚三酮反应 如果把氨基酸和茚三酮一起煮沸，除脯氨酸和羟脯氨酸显黄色外，其它氨基酸都显深浅不同的紫色。氨基酸与茚三酮的反应，在生化中是特别重要的，因为它能用来定量测定氨基酸。。 肽键： 1、肽键: 一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptide bond)，也叫酰胺键(-CO-NH-)。 4、肽（peptide）是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。 蛋白质的分离和纯化 2、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 √蛋白质的等电点概念：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。 pH 值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。
考研分子生物学-6
考研分子生物学-6 (总分：102.00，做题时间：90分钟) 一、名词解释(总题数：28，分数：42.00) 1.翻译 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(在多种因子辅助下，核糖体结合mRNA模板，通过tRNA识别该mRNA的三联体密码子和转移相应氨基酸，进而按照模板mRNA信息依次连续合成蛋白质肽链的过程；) 解析： 2.中心法则 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成遗传信息的转录和翻译的过程。也可以从DNA传递给DNA，即完成DNA的复制过程；) 解析： 3.结构域 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(分子量大的蛋白质三级结构常可以被分割成一个或一个以上的球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域；) 解析： 4.遗传密码 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(能编码蛋白质氨基酸序列的基因中的核苷酸体系；) 解析： 5.密码子的简并性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(多个氨基酸具有一个以上的密码子；) 解析： 6.密码子的摆动性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(密码子中的第三个碱基总是处在一个不稳定的位置上，它与反密码子的第一个碱基配对强度不如前两个碱基，其结果使tRNA可以与一个以上的密码子碱基配对；) 解析： 7.密码子的偏爱性 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(多数氨基酸有一个以上的密码子，但这些密码子的使用频率各不相同；) 解析： 8.分子伴侣 （分数：1.50） __________________________________________________________________________________________ 正确答案：(能够防止肽链错误折叠，能够促进肽链正确折叠的蛋白质分子；) 解析：
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释
生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，
而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶 原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
现代分子生物学(第三版)课后答案 第五章分子生物学研究方法(上)
第五章分子生物学的研究方法（上） 西南大学生命科学学院09级XX(仅代表个人观点) 1，哪些重要的科学发现和实验推动了DNA重组技术的产生和发展？ 答：1，确定遗传信息的携带者是DNA而不是蛋白质；2，DNA的双螺旋结构模型和半保留复制机制的提出；3，中心法则，操纵子学说的提出和密码子的破译；4，重组工具酶的发现；5，运载体重组质粒的发现。 2，如何理解PCR扩增的原理和过程。 答：原理：DNA在高温时也可以发生变性解链，当温度降低后又可以复性成为双链。因此，通过温度变化控制DNA的变性和复性，并设计引物做启动子，加入DNA聚合酶、dNTP就可以完成特定基因的体外复制。 过程：1，变性，将DNA在临近沸点的温度下加热使变性，双链打开；2，退火，引物与模版的相结合；3，链的延伸，DNA合成。 3，简述定量PCR的原理和过程。 答：实时定量PCR反应在带透明盖的塑料小管中进行，激发光可以直接头孤傲管盖，使其中的荧光探针被激发。一逛探针事先混合在PCR反应液中，只有与DNA 结合之后，才能被激发发出荧光。随着新和成DNA片段的增加，结合到DNA上的荧光探针，即被激发产生的荧光增加。 4，基因组DNA文库和cDNA文库在构建原理和用途上的主要区别是什么？ 答：基因组DNA是把某种生物的基因组DNA切成适当大小，分别与载体结合，导入
微生物细胞形成克隆。应用：主要用于基因组作图、测序和克隆序列的对比。 cDNA文库是以mRNA为模版反转录而成的序列，与适当的载体（常用噬菌体或质粒载体）连接后转化受体菌，则每个细菌含有一段cDNA，并能繁殖扩增。 应用：筛选目的基因、大规模测序、金银芯片杂交等功能基因组学的研究。 5，基因克隆的方法主要有哪几种？简述各种方法的作用和用途。 答：1，RACE技术，用于在已知cDNA序列的基础上克隆5’端和3’端缺失的序列；2，应用cDNA差示分析法克隆基因，在没有任何探针的情况下，通过降低cDNA群体复杂性和更换cDAN两端接头的方法特异性的扩增目的基因片段。3，Gateway大规模克隆技术，用于实现不需要传统的酶切连接过程的基因快速克隆和载体间平行转移，为大规模克隆基因组注视的可译框架提供保障；4，基因的图位克隆法，用于分离未知形状目的基因。 6，在基因操作实践中有哪些检测核酸和蛋白质相对分子质量的方法？ 答：核酸凝胶电泳、蛋白质SDS-PAGE 7，蛋白质组学的研究对象和目的是什么？主要有哪些技术和方法。 答：研究对象：某遗物种、个体、器官、组织或细胞在特定条件、特定时间所表达的全部蛋白质图谱。技术：双向电泳技术、蛋白质印迹法、蛋白质的质谱分析技术 8，SNP作为第三代遗传标记的优点是什么？ 答：(1) SNPs在基因组中的相对高频分布，非常适合用于关联分析。
武汉大学-分子生物学2003-2012年考研真题
武汉大学2003年分子生物学 一、下列名词翻译成中文，并简要解释（共10小题，每题4分，共40分） 1、Domains and motifs 2、Alternative splicing 3、Reporter genes 4、The PCR cycle 5、Restriction mapping 6、Multiple cloning sites 7、DNA libraries 8、Proteomics 9、Replicon 10、Semi-conservative replication 二、简答题 (共5题,每题8分,共40分) 1、请列举三种以上蛋白质纯化技术,并说明不同纯化技术的简单原理。 2、简述DNA损伤与DNA突变之间的区别与相互关系。 3、简述密码的简并性(degeneracy)和同义密码子(synonymous codon)及其在生物学上的重要性。 4、简述原核生物转录起始与转录终止过程中所涉及的主要蛋白质和核酸结构及其具体作用。 5、简述cDNA文库的构建过程。 三、论述题 (共5题,1-4题每题15分,第5题10分,共70分) 1、人类基因组计划完成的社会意义和科学意义是什么？ 2、什么是操纵子(operon)？试说明色氨酸操纵子(Trp operon)在原核基因表达调控中的调控机制和重要作用。 3、请简要解释顺式作用元件与反式作用因子,并举二例加以说明它们的相互作用方式。 4、试说明真核细胞与原核细胞在基因转录、翻译及DNA的空间结构方面存在的主要差异,表现在哪些方面？ 5、限制性核酸内切酶有哪几种类型？哪一种类型的限制酶最适合于基因工程,为什么？请简要说明其理由。 武汉大学2004年分子生物学 一、名词翻译与解释 1、synonymous codons 2、RNA editing 3、Spliceosome 4、Microarray 5、Plaque hybridization 6、Open reading frame 7、Ribozyme
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结 第一章蛋白质的结构与功能 1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。 2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×100 3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸 4.可根据侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸 5.脯氨酸属于亚氨基酸 6.等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 7.蛋白质的分子结构包括: 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure) 1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及
氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键 ?蛋白质二级结构 包括α-螺旋 (α -helix) β-折叠 (β-pleated sheet) β-转角 (β-turn) 无规卷曲 (random coil) 3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键: 8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或 三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。 9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 ?蛋白质胶体稳定的因素: 颗粒表面电荷、水化膜 10.蛋白质的变性： 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 ?造成变性的因素: 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 由于空间结构改变，分子内部疏水基团暴露，亲水基团被掩盖，故水溶性降低。由于变性蛋白质分子不对称性增加，故粘度增加。由于变性蛋白质肽键暴露，易被蛋白酶水解。