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生物化学知识点总结
一、蛋白质
蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量 6.25
蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收
等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽
多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽
蛋白质与多肽的区别：
蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多
多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少
蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
螺旋的结构特点：
1）以肽键平面为单位，以碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力
4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
蛋白质的三级结构：球状蛋白质的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单位称三级结构。次级键。
蛋白质的四级结构：许多蛋白质由两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基。亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。
结构域：在一些相对较大的蛋白质分子中，在空间折叠时往往先分别折叠成几个相对独立的区域，在组装成更复杂的球状结构，这种在二级或超二级结构基础上形成的特定区域叫结构域。
蛋白质的变性：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失，此过程称蛋白质的变性。
变性的标志：生物活性丧失/疏水基团外露，分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
变形后果：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。
变性因素：1．物理因素：加热、剧烈震荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。
2．化学因素：强酸、强碱、重金属盐、有机酸、有机溶剂、尿素、胍、b-硫基乙醇、去污剂等。
二、酶
大多数的酶是蛋白质，也有一些RNA具有催化功能，称为核酶。
酶：有活细胞合成的具有高度催化效能和高度特异性的生物催化剂（绝大多数是蛋白质）。酶的特点：1）高效性2）专一性3）容易失活4）容易调控
酶的化学本质：对酶进行酸碱水解处理，水解的最终产物经分析为氨基酸；用蛋白质的变性剂处理酶可使酶失活；酶和其他蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。
酶的化学组成：酶可分为单纯蛋白质（仅由氨基酸残基组成）与缀合蛋白质（除氨基酸残基外还有金属离子、有机小分子等化学成分，又称全酶）。
全酶：全酶中的蛋白质部分称为脱辅酶，非蛋白质部分称为辅因子。脱辅酶和辅因子单独存
在时均无催化活性，只有由二者结合而成的全酶分子才具有催化活性。属于有机分子的辅因子称为辅酶。与脱辅酶结合强叫辅基，结合松弛叫辅酶。
透析可去除的小分子有机物（辅酶）透析去不掉的（辅基）
酶的类型：
单体酶（三级结构）：只有一条肽链的酶称为单体酶。属于这类酶为数不多，而且常常为水解酶。
寡聚酶（四级结构）：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
多酶复合物：几个酶嵌合而成的复合物称为多酶复合物。
酶的活性部位：
必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的基团称为必需基团。
活性中心（active site）：有些必需基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化成产物。
结合基团（专一性）：作用是与底物结合使底物与酶形成复合物。
催化基团（活性）：作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，使之转化成产物。
频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys 。
同工酶：指具有催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶。
底物浓度对反应速度的影响
抑制剂：凡使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，称为抑制剂（I）。其作用称为抑制作用。
生物化学知识点整理
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为 机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。 第二节脂类的消化与吸收
脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
生物化学考试重点总结
生化总结 1。蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。 2。模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。 3。蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。 4。试述蛋白质的二级结构及其结构特点。 (1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。 (2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。 (3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 (4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。 (5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。 5。蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。 6。核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。 7。解链温度/融解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称熔融温度(Tm值)。 8。DNA变性(DNA denaturation)：在某些理化因素(温度、pH、离子强度)的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。9。试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。 (1)核糖体RNA(rRNA)，功能：是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA，tRNA 及多种蛋白质因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。 (2)信使RNA(mRNA)，功能：转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。是蛋白质合成模板。成熟mRNA的前体是核内不均一RNA(hnRNA)，经剪切和编辑就成为mRNA。 (3)转运RNA(tRNA)，功能：在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。转运氨基酸。 (4)不均一核RNA(hnRNA)，功能：成熟mRNA的前体。 (5)小核RNA(SnRNA)，功能：参与hnRNA的剪接、转运。 (6)小核仁RNA(SnoRNA)，功能：rRNA的加工和修饰。 (7)小胞质RNA(ScRNA/7Sh-RNA)，功能：蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。 10。试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。 (1)DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。 (2)DNA是一右手螺旋结构。螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36。DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。(3)DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。11。酶的活性中心：酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。 12。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 13。何为酶的Km值？简述Km和Vm意义。
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物理高三知识点总结模板 前言：本文档根据题材书写内容要求展开，具有实践指导意义，适用于组织或个人。便于学习和使用，本文档下载后内容可按需编辑修改及打印。 运动的描述 1.物体模型用质点，忽略形状和大小;地球公转当质点，地球自转要大小。物体位置的变化，准确描述用位移，运动快慢S比t ，a用Δv与t 比。 2.运用一般公式法，平均速度是简法，中间时刻速度法，初速度零比例法，再加几何图像法，求解运动好方法。自由落体是实例，初速为零a等g.竖直上抛知初速，上升最高心有数，飞行时间上下回，整个过程匀减速。中心时刻的速度，平均速度相等数;求加速度有好方，ΔS等a T平方。 3.速度决定物体动，速度加速度方向中，同向加速反向减，垂直拐弯莫前冲。 力 1.解力学题堡垒坚，受力分析是关键;分析受力性质力，根据效果来处理。
2.分析受力要仔细，定量计算七种力;重力有无看提示，根据状态定弹力;先有弹力后摩擦，相对运动是依据;万有引力在万物，电场力存在定无疑; 洛仑兹力安培力，二者实质是统一;相互垂直力最大，平行无力要切记。 3.同一直线定方向，计算结果只是“量”，某量方向若未定，计算结果给指明;两力合力小和大，两个力成q角夹，平行四边形定法;合力大小随q变，只在最大最小间，多力合力合另边。 多力问题状态揭，正交分解来解决，三角函数能化解。 4.力学问题方法多，整体隔离和假设;整体只需看外力，求解内力隔离做;状态相同用整体，否则隔离用得多;即使状态不相同，整体牛二也可做;假设某力有或无，根据计算来定夺;极限法抓临界态，程序法按顺序做;正交分解选坐标，轴上矢量尽量多。 牛顿运动定律 1.F等ma，牛顿二定律，产生加速度，原因就是力。 合力与a同方向，速度变量定a向，a变小则u可大，只要a与u同向。
生物化学糖代谢知识点总结
各种组织细胞 体循环小肠肠腔 第六章糖代谢 糖(carbohydrates)即碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。 根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类： 单糖：葡萄糖（G ）、果糖（F ），半乳糖（Gal ），核糖 双糖：麦芽糖（G-G ），蔗糖（G-F ），乳糖（G-Gal ） 多糖：淀粉，糖原（Gn ），纤维素 结合糖: 糖脂 ，糖蛋白 其中一些多糖的生理功能如下： 淀粉：植物中养分的储存形式 糖原：动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素：作为植物的骨架 一、糖的生理功能 1. 氧化供能 2. 机体重要的碳源 3. 参与组成机体组织结构，调节细胞信息传递，形成生物活性物质，构成具有生理功能的糖蛋白。 二、糖代谢概况——分解、储存、合成 三、糖的消化吸收 食物中糖的存在形式以淀粉为主。 1.消化 消化部位：主要在小肠，少量在口腔。 消化过程：口腔 胃 肠腔 肠黏膜上皮细胞刷状缘 吸收部位：小肠上段 吸收形式：单糖 吸收机制：依赖Na+依赖型葡萄糖转运体（SGLT ）转运。 2.吸收 吸收途径：
过程 2 H 2 四、糖的无氧分解 第一阶段：糖酵解 第二阶段：乳酸生成 反应部位：胞液 产能方式：底物水平磷酸化 净生成ATP 数量：2×2-2= 2ATP E1 E2 E3 调节：糖无氧酵解代谢途径的调节主要是通过各种变构剂对三个关键酶进行变 构调节。 生理意义： 五、糖的有氧氧化 E1:己糖激酶 E2: 6-磷酸果糖激酶-1 E3: 丙酮酸激酶 NAD + 乳 酸 NADH+H + 关键酶 ① 己糖激酶 ② 6-磷酸果糖激酶-1 ③ 丙酮酸激酶 调节方式 ① 别构调节 ② 共价修饰调节 糖无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。 是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。 ① 无线粒体的细胞，如：红细胞 ② 第一阶段：糖酵解途径 G （Gn ） 丙酮酸胞液
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第二章蛋白质的结构和功能 第一节蛋白质分子组成 一、组成元素： N为特征性元素，蛋白质的含氮量平均为16%.-----测生物样品蛋白质含量：样品含氮量×6.25 二、氨基酸 1.是蛋白质的基本组成单位，除脯氨酸外属L-α-氨基酸，除了甘氨酸其他氨基酸的α-碳原子都是手性碳原子。 2.分类：（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、苯、脯，甲硫。（2）极性中性氨基酸：色、丝、酪、半胱、苏、天冬酰胺、谷氨酰胺。（3）酸性氨基酸：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu。（4）（重）碱性氨基酸：赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。 三、理化性质 1.两性解离：两性电解质，兼性离子静电荷+1 0 -1 PH〈PI PH=PI PH〉PI 阳离子兼性离子阴离子等电点：PI=1/2（pK1+pK2） 2.紫外吸收性质：多数蛋白质含色氨酸、酪氨酸（芳香族），最大吸收峰都在280nm。 3.茚三酮反应：茚三酮水合物与氨基酸发生氧化缩合反应，成紫蓝色的化合物，此化合物最大吸收峰为570nm波长。此反应可作为氨基酸定量分析方法。 四、蛋白质分类：单纯蛋白、缀合蛋白（脂、糖、核、金属pr） 五、蛋白质分子结构 1.肽：氨基酸通过肽键连接构成的分子肽肽键：两个氨基酸α氨基羧基之间缩合的化学键（—CO—NH—） 2.二肽：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子的水缩合成 3.残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺，故被称为氨基酸残基。 4.天然存在的活性肽： （1）谷胱甘肽GSH：谷，半胱，甘氨酸组成的三肽 ①具有还原性，保护机体内蛋白质或酶分子免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。②在谷胱甘肽过氧化物酶催化下，GSH可还原细胞内产生的过氧化氢成为水，同时，GSH被氧化成氧化性GSSG，在谷胱甘肽还原酶作用下，被还原为GSH③GSH的硫基具有噬核特性，能与外源性的噬电子毒物（如致癌物，药物等）结合，从而阻断，这些化合物与DNA,RNA或蛋白质结合，以保护机体（解毒） （2）多肽类激素及神经肽 ①促甲状腺激素释放激素TRH②神经肽：P物质（10肽）脑啡肽（5肽）强啡肽（17肽）
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一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
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第一章 蛋白质的元素组成（克氏定氮法的基础） 碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ） 以及磷、铁、铜、锌、碘、硒 蛋白质平均含氮量（N%）：16% ∴蛋白质含量=含氮克数×6.25（凯氏定氮法） 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 ● 1. 20种AA中除Pro外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 ● 2. 不同的α-AA，其R侧链不同。氨基酸R侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 ● 3. 除Gly的R侧链为H原子外，其他AA的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 ● 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp(色氨酸), Tyr（酪氨酸）的最大吸收峰在280nm波长附近。 氨基酸成肽的连接方式 两分子脱水缩合为二肽，肽键
由10个以氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端或N-端，游离a-羧基的一端称为羧基末端或C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体重要的还原剂保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元（peptide unit）[肽键与相邻的两个α-C原子所组成的残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上，且两个α-C原子呈反式排列。] 二级结构的主要化学键——氢键(hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及德华力等。此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋白质的四级结构。[亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋白质。] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握α-螺旋、β-折叠的概念 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β–turn or β-bend) 无规卷曲(random coil) α-helix ①多个肽平面通过Cα的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ②主链螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧(C＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链氢键，即每一
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生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
生物化学重点总结 期末考试试题
组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。 细胞;几乎一切生活着的组织的结构和功能单位。 第一章生物化学与细胞 1、原核细胞与真核细胞的概念及区别 a原核细胞没有清楚界定的细胞核，而真核细胞有一双层膜将核与细胞其他部分分开。 b原核细胞仅有一层（细胞）膜，真核细胞内有一完善的膜系统。 c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。 d真核细胞通常比原核细胞大 f原核生物是单细胞有机体，真核生物可能是单细胞，也可能是多细胞。 第二章到第四章氨基酸、多肽和蛋白质 1、α-氨基酸概念 α-氨基酸分子中的α-碳（分子中的第二个碳）结合着一个氨基和一个酸性的羧基，，α-碳还结合着一个H原子和一个侧链基团。 2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则 a-COO-画在顶端，垂直画一个氨基酸，然后与立体化学参照化合物甘油醛比较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的一对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。 3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点 4、含有的巯基的氨基酸 （含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有一个（-SH）巯基，又称巯基丙氨酸。-SH是一个高反应性集团。因为S原子时可极化原子，巯基能与O和N形成弱的氢键。 5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点 所有氨基酸都处于电离状态。 在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可用Henderson-hasselbalch方程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ） 等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。 6、氨基酸的几个特征化学反应及用途 由a-氨基参加的反应 （1）与亚硝酸反应用途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。 （2）与甲醛发生羟甲基化反应用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。 （3）和2,4—二硝基氟苯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （4）和丹磺酰氯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 （5）和苯异硫氰酸酯的反应用途：用于蛋白质中氨基酸的鉴定。 由a-氨基和羧基共同参加的反应 （1）与茚三酮反应用途：常用于氨基酸的定性或定量分析。 （2）成肽反应 7、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一份子水形成的酰胺键。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 8、肽平面的定义 肽平面又称肽单位，使肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子、碳原子和它们的四个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 9、蛋白质二级结构概念及三种二级结构的特点
PPT知识点总结
PPT知识点总结 （红色字标识部分为本章重点掌握内容） 一、基本操作 1．演示文稿的创建、打开与保存。 2．幻灯片的选定、插入、删除、复制和移动。 3．幻灯片模板的应用，幻灯片版式的选择。 4．演示文稿四种视图方式的应用，即普通视图、幻灯片浏览视图、幻灯片放映视图及备注页视图。 5．演示文稿三种文件类型的使用，即演示文稿文件（.ppt）、模板文件（.pot）和幻灯片放映文件（.pps）。 6．演示文稿的放映、打包和打印 二、基本制作 1．文本框、图形、图像、艺术字及表格的插入及设置方法（其中图像文件的来源分为“剪贴画“和“来自文件”的图像）。 2．组织结构图的插入及设置方法：组织结构图工具栏中各按钮的使用（包括“插入”、“形状”、“版式”、“选择”、“自动套用格式”），图示工具栏的使用。 3．图表的插入与修改（图表数据表的修改及图表的格式化处理）。 4．音视频文件的插入及设置（文件来源分为来自“剪辑库”和“来自文件”况）。 5．母版的分类及使用（重点掌握幻灯片母版与标题母版的使用）。 6．配色方案的使用（包括标准配色方案和自定义配色方案）。 7．背景设置（背景颜色设置和背景填充效果设置）。 三、动画效果 1.动画方案设置（只应用于幻灯片中文本占位符中的文本） 2.切换方式设置 3.动作按钮的添加与设置 4.超级链接的设置、修改及删除 5.幻灯片自定义动画设置 ⑴动画效果设置：进入、强调、退出和动作路径。 ⑵动画参数设置：开始”、“方向”、“速度”。
⑶效果选项设置：触发器等 ⑷各种动画效果的综合运用：进入—退出、进入—强调—退出、进入—动作路径—退出、进入—动作路径—强调—退出等。 ⑸动画播放次序的调整 ⑹动画效果的修改与删除 精品文档word文档可以编辑！谢谢下载！
(完整版)生物化学知识点重点整理
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
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电解质溶液知识点总结 一、电解质和非电解质 电解质：在水溶液里或熔融状态下能导电的化合物。 非电解质：在水溶液里和熔融状态下都不能导电的化合物。 【注意】 1．电解质和非电解质的范畴都是化合物，所以单质既不是电解质也不是非电解质。 2．化合物为电解质，其本质是自身能电离出离子，有些物质溶于水时所得溶液也能导电，但这些物质自身不电离，而是生成了一些电解质，则这些物质不属于电解质。如：SO2、 SO3、 CO2、 NO2等。3．常见电解质的范围：酸、碱、盐、金属氧化物、水。 二 . 强电解质和弱电解质 强电解质：在溶液中能够全部电离的电解质。则强电解质溶液中不存在电离平衡。 弱电解质：在溶液中只是部分电离的电解质。则弱电解质溶液中存在电离平衡。 强电解质与弱电解质的区别 强电解质弱电解质 定义溶于水后几乎完全电离的电解质溶于水后只有部分电离的电解质化合物类型离子化合物及具有强极性键的某些具有弱极性键的共价化合物。 共价化合物 电离程度几乎 100％完全电离只有部分电离 电离过程不可逆过程，无电离平衡可逆过程，存在电离平衡 溶液中存在的微只有电离出的阴阳离子，不存在既有电离出的阴阳离子，又有电解质分子 粒（水分子不计）电解质分子 实例绝大多数的盐（包括难溶性盐）弱酸： H2CO3 、 CH3COOH等。 强酸： H2SO4、 HCl、 HClO4等强碱：弱碱： NH3· H2O、Cu（ OH）2 Fe（ OH）3等。 Ba（ OH）2 Ca（ OH）2等 电离方程式 + —+ _ KNO3→ K +NO3 NH3· H2ONH4+OH + 2 —+_ _ +2- H2SO→ 2 H +SO H2SH+HS HS H +S 4 4 【注意】 1．强、弱电解质的范围： 强电解质：强酸、强碱、绝大多数盐 弱电解质：弱酸、弱碱、水 2．强、弱电解质与溶解性的关系： 电解质的强弱取决于电解质在水溶液中是否完全电离，与溶解度的大小无关。一些难溶的电解质，但溶解 的部分能全部电离，则仍属强电解质。如：BaSO4、BaCO3等。 3．强、弱电解质与溶液导电性的关系： 溶液的导电性强弱与溶液中的离子浓度大小有关。强电解质溶液的导电性不一定强，如很稀的强电解质溶液，其离子浓度很小，导电性很弱。而弱电解质溶液的导电性不一定弱，如较浓的弱电解质溶液，其电离 出的离子浓度可以较大，导电性可以较强。
生物化学考试重点_总结
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S 特征元素：N（16%）特异元素：S 凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%） 组成蛋白质的20种氨基酸 （名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳 为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸 不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同 除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体 组成蛋白质的20种氨基酸分类 非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、 亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro） 极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met） 天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gln）、苏氨酸（Thr） 芳香族氨基酸：苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr） 酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu） 碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His） 其中：含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 四、氨基酸的理化性质 1、两性解离及等电点 ①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。 ②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 ③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 pH
初中语文思维导图模板与知识点总结
初中语文思维导B9棋板与知识点总结 导读：我根据大家的需要整理了一份关于《初中语文思维导图模板与知识点总结》的内容，具体内容：思维导图将我们大脑思维模式用图形的方式呈现出来，让思维可视化，思维导图复习初中语文知识点，下面是由我整理的初中语文思维导图，谢谢你的阅读。初中语文思维导图（一）初中... 思维导图将我们大脑思维模式用图形的方式呈现出来，让思维可视化，思维导图复习初中语文知识点，下面是由我整理的初中语文思维导图，谢谢你的阅读。 初中语文思维导图（一） 初中语文思维导图（二） 初中语文思维导图（三） 初中语文思维导图（四） 初中语文思维导图（五） 初中语文所有古诗 人教版初中语文必背古诗词 一、七年级上册（一）、课内古诗背诵 【观沧海】（曹操〃东汉）东临碣石，以观沧海。水何澹澹，山岛竦峙。树木丛生，百草丰茂。秋风萧瑟，洪波涌起。日月之行，若出其中；星汉灿烂，若
出其里。幸甚至哉，歌以咏志。 【次北固山下】（王湾〃唐）客路青山外，行舟绿水前。潮平两岸阔，风正一帆悬。海日生残夜，江春入旧年。乡书何处达？归雁洛阳边。 【钱塘湖春行】（白居易〃唐）孤山寺北贾亭西，水面初平云脚低。儿处早莺争暖树，谁家新燕啄春泥。乱花渐欲迷人眼，浅草才能没马蹄。最爱湖东行不足，绿杨阴里白沙堤。 【西江月】（辛弃疾〃南宋）明月别枝惊鹊，清风半夜鸣蝉。稻花香里说丰年，听取蛙声一片。七八个星天外，两三点雨山前。旧时茅店社林边，路转溪头忽见。 【天净沙〃秋思】（马致远〃元）枯藤老树昏鸦，小桥流水人家，古道西风瘦马。夕阳西下，断肠人在天涯。 （二）、课外古诗词背诵 【龟虽寿】（曹操东汉）神龟虽寿，犹有竟时。滕蛇乘雾，终为土灰。老除伏栃，志在千里。烈士暮年，壮心不己。盈缩之期，不但在天；养怡之福，可得永年。幸甚至哉，歌以咏志。 【过故人庄】（孟浩然〃唐）故人具鸡黍，邀我至田家。绿树村边合，青山郭外斜。开轩面场圃，把酒话桑麻。待到重阳日，还来就菊花。 【题破山寺后禅院】（常建〃唐）清晨入古寺，初日照高林。曲径通幽处, 禅房花木深。山光悦鸟性，潭影空人心。万籁此都寂，但余钟磬音。 【闻王昌龄左迁龙标遥有此寄】（李白〃唐）杨花落尽子规啼，闻道龙标过五溪。我寄愁心与明月，随风直到夜郎西。 【夜雨寄北】（李商隐〃唐）君问归期未有期，巴山夜雨涨秋池。何当共剪
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
概率初中知识点总结模板
概率初中知识点总结模板 Summary template of junior high school knowledge points of p robability 汇报人：JinTai College
概率初中知识点总结模板 前言：本文档根据题材书写内容要求展开，具有实践指导意义，适用于组织或个人。便于学习和使用，本文档下载后内容可按需编辑修改及打印。 1、统计 科学记数法：一个大于10的数可以表示成A*10N的形式，其中1小于等于A小于10，N是正整数。 扇形统计图： ①用圆表示总体，圆中的各个扇形分别代表总体中的不 同部分，扇形的大小反映部分占总体的百分比的大小，这样的统计图叫做扇形统计图。 ②扇形统计图中，每部分占总体的百分比等于该部分所 对应的扇形圆心角的度数与360度的比。 各类统计图的优劣：条形统计图：能清楚表示出每个项 目的具体数目;折线统计图：能清楚反映事物的变化情况;扇形统计图：能清楚地表示出各部分在总体中所占的百分比。 近似数字和有效数字： ①测量的结果都是近似的。 ②利用四舍五入法取一个数的近似数时，四舍五入到哪
一位，就说这个近似数精确到哪一位。 ③对于一个近似数，从左边第一个不是0的数字起，到 精确到的数位止，所有的数字都叫做这个数的有效数字。 平均数：对于N个数X1，X2…XN，我们把（X1+X2+…+XN）/N叫做这个N个数的算术平均数，记为X（上边一横）。 加权平均数：一组数据里各个数据的重要程度未必相同，因而，在计算这组数据的平均数时往往给每个数据加一个权，这就是加权平均数。 中位数与众数： ①N个数据按大小顺序排列，处于最中间位置的一个数据（或最中间两个数据的平均数）叫做这组数据的中位数。 ②一组数据中出现次数最大的那个数据叫做这个组数据 的众数。 ③优劣：平均数：所有数据参加运算，能充分利用数据 所提供的信息，因此在现实生活中常用，但容易受极端值影响;中位数：计算简单，受极端值影响少，但不能充分利用所有数据的信息;众数：各个数据如果重复次数大致相等时，众数往往没有特别的意义。
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古代汉语知识点总结 、什么是古代汉语：1古代汉语：古代汉民族的语言。有广义、狭义之分。广义的古代汉语泛指“五四”以前的汉民族语言，与现代汉语相对而言；狭义的古代汉语特指以先秦口语为基础的上古汉语书面语，即文言（或文言文、古文）。 2汉语发展的历史分期： ①上古汉语：先秦两汉到魏晋时期。其书面语是在先秦口语基础上形成的文言。 ②中古汉语：南北朝到唐宋时期。其书面语是在六朝后在北方话基础上形成的古白话。 ③近代汉语：元明清时期。其书面语是以近代北方话为基础的近代白话。 ④现代汉语：“五四”以后。其书面语是在现代北方话基础上形成的普通话。 2学习古汉语的基本方法： ①把握知识体系，突出重点难点；②文选与通论有机结合; ③充分利用工具书和现代学习工具；④博学好问、勤于积累、善于总结。 二、古汉语研究的三个重要阶段 1汉初到东晋末：偏重于文字、训诂研究，是古代汉语语义研究的重要阶段。著作有毛亨《诗诂训传》、扬雄《方言》、许慎《说文解字》、郑玄《毛诗笺》等。 2南北朝到明末：偏重于韵律及音系研究，是古代汉语语音研究的重要阶段。著作有沈约《四声谱》、陆法言《切韵》、陈彭年《广韵》、周德清《中原音韵》等。 3 清代：古汉语研究全面发展并成就辉煌的阶段。出现了一大批古文字、音韵、训诂等国学大师及语言学名著。如：段玉裁《说文解字注》、朱骏声《说文通训定声》、王筠《说文句读》、桂馥《说文解字义证》（以上说文四大家）、王念孙《广雅疏证》、王引之《经义述闻》、刘淇《助字辨略》、陈澧《切韵考》、戴震《声韵考》、阮元《经籍纂诂》、章炳麟《国故论衡》、孙怡让《契文举例》、罗振玉《殷文存》等。
三、什么是文字： 1 定义：文字是记录语言的书写符号系统，是人类最重要的辅助性交际工具。 2 起源：文字起源于记事图画。两万多年前的山洞壁画，多具记事性质。我国云南纳西族东巴象形文字是当今唯一活着的象形文字，被誉称为“人类古文化的活化石”。 3三大古老文字：古美索不达尼亚的楔形文字、古埃及的圣书文字（钉头文字）、甲骨文体系的古汉字。（周有光认为发源于中美洲古土著族的玛雅文字是笫四大古文字）四、汉字的发展（形体演变）：分古文字、今文字两个阶段。 1 秦以前的古文字： ①甲骨文：殷商时刻在龟甲兽骨上的古文字，主用于占卜。又叫甲骨卜辞、殷墟文字等。 ②金文：周代铸在青铜器上的古文字，多为铭记之辞。又叫钟鼎文、铜器铭文。 ③战国古文字：分秦大篆和六国古文字。秦大篆：战国时秦国古文字，保存于籀文、石鼓文、诅楚文等里面。六国古文字：指与秦大篆同时代的齐、楚、燕、韩、赵、魏六国的古文字。 ④小篆：又叫秦篆，省改大篆而形成的秦代通行的标准文字。《说文?叙》：“皆取《史籀》大籀，或颇省改，所谓小篆者也。” 2 秦以后的今文字： ①隶书：有秦隶、汉隶之分。秦隶：又叫古隶，相传为秦时徒隶创制，是对小篆的一种简化写法。秦隶承上启下，处于由小篆到汉隶的过渡阶段。汉隶：又叫今隶，汉代通行的标准文字。汉隶承秦隶而来，如果说秦隶是古文字的结尾，那么汉隶就是今文字的开端。 ②楷书：又叫真书或正书，是魏晋以来的通行的汉字字体。“楷” 有“楷模”、“法式”之义。楷书直接从“八分”汉隶演变来，是综隶、草之长而产生的新字体。 ③草书：是某种正规书体的草率写法。又分章草、今草和狂草三种。章草由隶书草化而来，又叫隶草，东汉章帝时命名；今草由章草演变而来，去掉隶草的波折挑法而趋楷化；狂草由今草演变而来，书写快速诡奇，笔画顺势勾连，泼洒随意恣肆。 ④行书：行书是一种介于楷书和今草之间的字体，产生于东汉末年，盛行于晋代。东晋王羲之、王献之父子是行书书法代表人物。行书又有行楷和行草之