食品化学复习笔记

淀粉

淀粉的特性：

淀粉在植物细胞内以颗粒状态存在，故称淀粉粒。

形状：圆形、椭圆形、多角形等。

大小：0.001-0.15毫米之间，马铃薯淀粉粒最大，谷物淀粉粒最小。

晶体结构：用偏振光显微镜观察及X-射线研究，能产生双折射及X衍射现象。

未糊化前，淀粉分子间以氢键结合，成放射状微晶束形式。

淀粉的结构：

直链淀粉：由D-吡喃葡萄糖通过α－1，4糖苷键连接起来的链状分子。

支链淀粉：由D-吡喃葡萄糖通过α-1，4和α-l，6两种糖苷键连接起来的带分枝的复杂大分子

淀粉的性质：

物理性质：白色粉末在，热水中融溶胀。纯支链淀粉能溶于冷水中，而直链淀粉不能，直链淀粉能溶于热水。

化学性质：无还原性；遇碘呈蓝色，加热则蓝色消失，冷后呈蓝色；水解（酶解，酸解）。

淀粉的糊化：

β-淀粉膨润现象α-淀粉

β-淀粉：具有胶束结构的生淀粉称为β-淀粉。

α-淀粉：指经糊化的淀粉。

膨润现象：β-淀粉在水中经加热后，部分胶束溶解而形成空隙，水分子浸入与部分淀粉分子进行结合，胶束逐渐被溶解，空隙逐渐扩大，淀粉粒因吸水，

体积膨胀数十倍，生淀粉的胶束即行消失的现象。

淀粉粒在适当温度下，在水中溶胀，分裂，胶束则全部崩溃，形成均匀的糊状溶液的过程被称为糊化。本质是微观结构从有序转变成无序。

糊化作用的三个阶段：

a可逆吸水阶段：水分进入淀粉粒的非晶质部分，体积略有膨胀，此时冷却干燥，可以复原，双折射现象不变。

b不可逆吸水阶段：随温度升高，水分进入淀粉微晶间隙，不可逆大量吸水，结晶“溶解”。

c淀粉粒解体阶段：淀粉分子全部进入溶液。

糊化温度：指双折射消失的温度，不是一个点，而是一段温度范围，即糊化开始的温度和糊化完成的温度表示淀粉糊化温度。

影响糊化的因素：

?结构：直链淀粉小于支链淀粉。

?Aw：Aw提高，糊化程度提高。

?糖：高浓度的糖水分子，使淀粉糊化受到抑制。

?盐：高浓度的盐使淀粉糊化受到抑制；（马铃薯淀粉）

?脂类：抑制糊化。

?酸度：在pH<4时，淀粉水解为糊精，粘度降低。在pH4-7时，几乎无影响。

在pH =10时，糊化速度迅速加快。

?淀粉酶：使淀粉糊化加速。新米（淀粉酶酶活高）比陈米更易煮烂。

淀粉的老化：

老化：α-淀粉溶液经缓慢冷却或淀粉凝胶经长期放置，会变为不透明甚至产生沉淀的现象。

实质是糊化的后的分子又自动排列成序，形成高度致密的结晶化的不溶解性分子粉末。

影响淀粉老化的因素

?温度：2-4℃，淀粉易老化。>60 ℃或<-20 ℃，不易发生老化。

?含水量:含水量30～60%，易老化。含水量过低（<10%）或过高，均不易老化。

?pH值：在偏酸（pH 4以下）或偏碱的条件下也不易老化。

?结构：直链淀粉易老化。聚合度n 中等的淀粉易老化。淀粉改性后，不均匀性提高，不易老化。

?共存物的影响：脂类和乳化剂可抗老化;多糖（果胶例外）、蛋白质等亲水大分子，有抗老化作用。

改性/变性淀粉：

第二节油脂在加工和贮藏中的氧化反应

?酸败：油脂在食品加工和贮藏期间，因空气中的氧气、光照、微生物、酶等的作用，产生令人不愉快的气味，苦涩味和一些有毒性的化合物的现象。

光敏氧化:是不饱和双键与单线态氧直接发生的氧化反应。

酶促氧化：

?脂肪氧合酶（Lox）：专一性地作用于具有1,4-顺、顺-戊二烯结构的脂肪酸的中心亚甲基处。

?酮型酸败（β-氧化作用）：由脱氢酶、脱羧酶、水合酶等引起的饱和脂肪酸的氧化反应。

?氢过氧化物分解产生的小分子醛、酮、醇、酸等具有令人不愉快的气味即哈喇味，导致油脂酸败。

影响油脂氧化速率的因素：脂肪酸及甘油酯的组成；氧；温度：不饱和脂肪酸> 饱和脂肪酸；表面积；助氧化剂；水分；光和射线：促使氢过氧化物分解引发游离基；抗氧化剂：延缓和减慢油脂氧化速率。

抗氧化剂的抗氧化机理：自由基清除剂；1O2淬灭剂；金属螯合剂；氧清除剂；ROOH 分解剂；酶抑制剂；酶抗氧化剂；紫外线吸收剂

?。

影响蛋白变性的因素：

物理因素：a 加热

蛋白热变性的一般规律：大多数蛋白质在45～50℃时开始变性，但也有些蛋白的Td可以达到相当高的温度，如大豆球蛋白93℃、燕麦球蛋白108℃等。当加热温度在临界温度以上时，每提高10℃，变性速度提高600倍。

一般温度越低，蛋白质的稳定性越高。但也有例外，如肌红蛋白在30℃时稳定性最好，随着温度降低其稳定性也降低。

b 冷冻

蛋白质可以发生冻结变性。其原因一方面是由于蛋白质周围的水与其结合状态发生变化，这种变化破坏了一些维持蛋白原构象的力，同时由于水保护层的破坏，蛋白质的一些基团就可以发生直接的接触和相互作用，导致蛋白质发生聚集或原来的亚基发生重排。另一方面，由于大量水形成冰后，剩余的水中无机盐浓度大大提高，这种局部的高浓度盐也会使

蛋白质发生变性。

c 流体静压

压力也可使蛋白变性，但一般在25℃下要求100～1200MPa的比较高的压力压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。

压力导致的蛋白变性通常伴随着30～100mL/mol的体积减少同时是高度可逆的。由于高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性，从而导致微生物死亡，因此现在高流体静压加工正在成为食品加工可以用于灭菌和蛋白质的凝胶。

d 剪切力

一些食品在加工过程，如挤压、打擦、捏合、高速均质等，会产生高的剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。通常剪切速度越大，蛋白质的变性程度越大。

e 电磁辐射

电磁辐射是一种能量，可以通过改变分子内链段间及亚基间的结合状态而使蛋白分子变性；如果仅仅影响蛋白分子的构象，只发生变性而不会导致营养价值的改变；如果能量高至可以通过氧化、共价键断裂、离子化、形成自由基等形式使氨基酸残基发生变化，便会导致营养价值的降低。

f 界面性质

改变蛋白质水溶液的界面性质，也可以加速或直接使蛋白质分子发生变性。

一些蛋白质不具有明显的疏水区和亲水区，或者它们的结构是被二

硫键稳定这的，这类蛋白质由于不

易吸附到界面而较耐界面变性。

化学因素a pH值

pH是导致蛋白变性的重要因素，这是因为在极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。

b 无机离子

无机离子特别是高价态的无机离子通过改变蛋白分子的表面性质、改变蛋白分子自身的结构状态而使蛋白变性。阳离子和阴离子均有这种性质，但不同的离子要求不同的浓度。

c 有机溶剂

许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。亲水有机溶剂通过改变蛋白分子表面性质使蛋白分子变性，疏水有机溶剂由于进入蛋白分子内部而改变蛋白分子构象，从而导致变性。

d 有机化合物的水溶液

一些有机化合物在水溶液中可以导致蛋白质分子发生变性。不同种类的有机物使蛋白变性的原因不尽相同。1、断裂蛋白分子间或分子内的氢键(尿素和胍盐)；

2、在蛋白质的疏水区和亲水环境之间起着媒介作用（十二烷基磺酸钠（SDS））

3、与蛋白质分子强烈的结合，在接近中性pH值时使蛋白质带有大量的净负电荷，从而增加蛋白质内部的斥力，使伸展趋势增大，这也是SDS类表面活性剂能在较低浓度下使蛋白质完全变性的原因。

4、通过还原作用导致蛋白分子中的二硫键破坏（半胱氨酸、抗坏血酸、巯基乙醇、二硫苏糖醇等）

SDS类表面活性剂诱导的蛋白变性是不可逆的。

第五节蛋白质在食品中的功能性质

功能性质：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些

蛋白质的物理和化学性质。

水化性质、表面性质、结构性质、感观性质

蛋白质的水合性质：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、The和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

如分散性湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。

结合过程：A.非水合蛋白质；B.带电基团的最初水合；C.在接近极性和带电部位形成水簇；D.在极性表面完成水合；E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖；F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥；G.完成流体动力学水合

膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。

蛋白质结合水的能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。

氨基酸残基的水合能力：带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。

蛋白质水合性质的测定方法：相对湿度法（或平衡水分含量法）；溶胀法；过量水法；水饱和法

影响蛋白质水合性质的环境因素：

?浓度浓度↑蛋白质总吸水量↑

?pH pH＝ pI 水合作用最低，高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加），pH 9-10时水合能力较大

?温度温度↑蛋白质结合水的能力↓

（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）

?盐在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。

持水能力：是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。

蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关

溶解度影响因素：

离子强度：离子强度（＜0.5）——电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜

SCN-；

阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。

?温度: 0～40℃温度↑，溶解度↑＞40℃温度↑，溶解度一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。

?有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀:降低水介质的介电常数;提高静电作用力;静

电斥力导致分子结构的展开;促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引;

蛋白质切变稀释的原因：

?分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。

?蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。

?氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。

影响蛋白质流体粘度特性因素：白质分子固有的特性; 白质-溶剂间的相互作用; 白质-蛋白质间的相互作用

蛋白质分子或颗粒的表现直径：表现直径↑黏度↑

蛋白质的胶凝作用：

?蛋白质的缔合：一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发生的变化。

?聚合或聚集反应：一般是指大的复合物的形成。

聚合或聚集反应:

沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分

丧失而引起的聚集反应。

絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。

凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。

凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。

凝胶化作用机制：溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态

凝胶化的相互作用：氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）

疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）

二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）

金属离子的交联相互作用

两类凝胶：凝结块（不透明）凝胶：大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体。不可逆凝胶：聚集和网状结构的形成速度高于变性速度

透明凝胶：少量非极性氨基酸残基；变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度；在加热后冷却时才能凝结成凝胶；形成有序的透明的凝胶网状结构

影响蛋白质凝胶化作用的因素：氨基酸残基的类型、pH、蛋白质的浓度、金属离子蛋白质的织构化：

蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。

蛋白质织构化的方法：热凝结和形成薄膜、纤维的形成、热塑性挤压

面团的形成：麦谷蛋白（过度黏结）：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度

麦醇溶蛋白（过度延展）：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。

面筋蛋白质中含有的化学键：

ò氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。

ò非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性和与脂肪有效结合。

ò二硫键：使面团坚韧。

蛋白质的界面性质：是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。

具有界面性质的蛋白质必要条件：能否快速地吸附至界面；能否快速地展开并在界上面

再定向；能否形成经受热和机械运动的膜

影响蛋白质界面性质的因素

蛋白质的乳化性质：蛋白质是天然的两亲物质；测定乳化性质的方法：液滴大小分布、乳化活力、乳化能力、乳化稳定性

影响蛋白质乳化作用的因素

?蛋白质的溶解度：正相关

?pH值pH=PI 溶解度小时，降低其乳化作用

pH=PI 溶解度大，增加其他乳化作用

?与蛋白质表面疏水性存在正相关。

?适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。

蛋白质的起泡性质：是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。

起泡性质的评价：蛋白质的起泡力；测定泡沫稳定性

影响泡沫形成和稳定性的因素：

有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。

蛋白质的浓度2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。

超过10％，气泡变小，泡沫变硬。

温度适当加热处理可提高起泡性能。

过度的热处理则会损害起泡能力。

?pH值pH处于或接近pI时，提高了蛋白质的起泡能力和泡沫稳定性。

在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。

?盐盐析时则显示较好的起泡性质。

盐溶时则显示较差的起泡性质。

?糖损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

?脂稳定性下降

?搅打过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低

蛋白质与风味物质的结合

结合方式：

?干蛋白粉：物理吸附范德华力和毛细管作用吸附

化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。

?液态或高水分食品中蛋白质

非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用；通过氢键相互作用；静电相互作用；共价键

影响蛋白质与风味结合的因素：

?蛋白质的构象

?水：促进极性挥发物的结合。

?pH ：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合。

?热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。

?化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质。

蛋白质的改性：

?采用物理、化学、酶学和基因方法改进蛋白质的功能性质。

化学改性酶法改性

第六节蛋白质在食品加工和贮藏中的物理、化学和营养变化

加热处理对蛋白质的影响：

?蛋白质的一些功能性质发生变化

?破坏食品组织中酶有利食品的品质

?促进蛋白质消化

?破坏抗营养因子

?引起氨基酸脱硫胱酰胺异构化

?有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏

?T>200℃，碱性条件下，色氨酸发生异构化

?剧烈热处理引起蛋白质生成环状衍生物

低温处理下的变化

?食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。

冷却（冷藏）冷冻（冻藏）

碱处理下的变化

?与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。会生成新的氨基酸，如精氨酸碱热条件下，会生成鸟氨酸和尿素。

氧化处理下的变化

?导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。对氧化最敏感的是含

硫氨基酸和芳香族氨基酸。

脱水处理下的变化：①传统的脱水方法。②真空干燥。③冷冻干燥。④喷雾干燥。⑤鼓膜干燥。

辐照处理下的变化：含硫氨酸残基和芳香族氨基酸残基容易分解，同时引起多肽链断裂。

机械处理下的变化：对食品中的蛋白质有较大的影响（乳化性能、起泡性、质构性）

7.1.1 酶的定义

酶是生物活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质。(1982年，在生物体内发现了一种具有催化功能的核酸分子即核酸酶RIBOENZYME）。

7.1.2 酶的性质

酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。

1、酶与辅酶（辅基的关系）：有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。（如：过氧化物酶由酶蛋白和铁卟啉构成）

2、酶的特殊性：酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，第一，酶的作用具有高度的专一性（键专一性、基团专一性、绝对专一性、立体化学专一性）；第二，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；第三，酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。

7.1.4 酶活力

酶制剂中酶的含量都用酶活力（催化某一特定反应的能力）来表示：

酶活力就是酶催化一定反应的能力，也可说是酶催化反应的速度。酶催化反应的速度可通过测定单位时间内底物能变成产物的数量而得，酶单位都是以酶活力为根据而定义的。国际生化协会酶委员规定，1min内将1μmol的底物转化为产物的酶量定为1个单位，称为标准单位。并规定了酶作用的条件，因标准单位在实际应用时不够方便，故生产上往往根据不同的酶制定各自的酶活力单位，例如蛋白酶以1min内能水解酪蛋白产生1μg酪氨酸的酶量为1个蛋白酶单位；液化型淀粉酶以1h内能液化1g淀粉的酶量为1个单位等等。在测定酶活力时，对反应温度、PH值、底物浓度、作用时间都有统一规定，以便同类产品互相比较。

酶单位并不直接反映出酶的绝对数量，它只不过是一种相对比较的依据。

7.2 影响酶促反应的因素

7.2.1 温度

一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。大多数酶，在30-40℃范围内显示最高活性。

热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。红茶的情况相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。

7.2.2 pH值

酶是蛋白质，在极端的酸性或碱性条件下会变性而完全失去活性，大多数酶的最适PH值为4.5-8.0范围内。

7.2.3 水分活度

水能影响食品中酶反应的速度，通常可用降低食品中水分含量的方法来阻止酶等作用引起的变质。

7.2.4 酶浓度

对大多数酶促反应来说，在适宜的温度、PH值和底物浓度一定的条件下，反应速度至少在初始阶段与酶的浓度成正比。如果反应继续进行，则速度将降低，这主要是因为底物浓度下降及终产物对酶的抑制之故。

7.2.5 底物浓度

酶催化反应可用下式表示：

E + S= ES E + P 式中E、S、ES、P分别代表酶、底物、酶—底物络合物和产物，可推出下列公式（米氏方程）：

V = Vmax[S]/（Km+[S]）式中：V —测定的反应初速度Vmax —最大反应速度公式用图表示，由公式及图可得出下列结论：

当底物浓度增加时，酶反应的速度趋于一个极限值，即Vmax。

当V=1/2Vmax时则1/2Vmax=Vmax [S]/（Km+[S]），或Km=[S]，

即米氏常数相当于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km是酶和底物亲和力的度量，Km值小表示底物对酶的亲和力大，酶催化反应的速度也大。Km是酶学中的一个重要常数，它的倒数1/Km叫做”亲和力常数”。

7.2.6 抑制剂

有些物质能使酶活性中心的化学性质发生改变，导致酶活力下降或丧失，这种现象称为酶的抑制，引起酶抑制的物质叫抑制剂。

1、竞争性抑制剂

某些物质与底物的结构很相似，它们会与酶活性部位结合，造成与基质竞争而起到抑制酶反应的作用。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。当底物浓度增加时，可以减少竞争性抑制剂对酶的抑制作用。因反应产物的结构往往类似于底物，所以它是常见的竞争性抑制剂。

2、非竞争性抑制剂

某些物质并不与酶的活性部位结合，而是结合于其它部位，从而引起某些变化，造成抑制。增加底物并不能消除抑制剂的影响，重金属、螯合剂、氧化剂、氰化物及能与—SH作用的物质都属于非竞争性抑制剂。

酶抑制剂的种类很多，但由于毒性、对食品风味的影响以及价格等问题，使得抑制剂在食品工业中的实际应用寥寥无几。

7.2.7 激活剂

与抑制剂相反，把掩蔽酶活性部位的抑制剂以化学法除去，若能使酶还原到原来的性能，则酶被活化。此外还可在酶的其它部分结合活化剂，使酶的立体结构变化而活化。